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文档简介
生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸:2.-碳原子:直接与氨基和羧基相连的碳原子。3.两性电解质:同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。4.氨基酸的等电点:当溶液为某一pH值时,氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等,净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点,简称pI5.肽(peptide):氨基酸通过肽键连接而成的化合物。6.肽键(peptide bond)一个氨基酸分子的羧基与另一分子的氨基脱水缩合而成的酰胺键。7.二肽(dipeptide):两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。8.多肽(polypeptide):含十个氨基酸残基以上的肽。9.氨基酸残基(residue):组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水,肽链中的氨基酸分子已不完整,称为氨基酸残基(酰)。10.二硫键(disulfide bond):肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力,有较高的强度。11.离子键(ionic bond):又称盐键,是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。12.配位键(dative bond):由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。13.氢键(hydrogen bond):多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。14.范德华力(Van der waal,s):一种普遍存在的作用力,是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。16.一级结构(primary structure):蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。17.二级结构(secondary structure):多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠,从而形成有规律的构象。18.三级结构(tertiary structure):球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。19.四级结构(quaternary structure):生物体内由几个具有三级结构的多肽链通过非共价键彼此形成的一个功能性的聚集体。20.构型(configuration):不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构象(conformation):相同构型的化合物中,与原子相连接的各个碳原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。21.超二级结构:在球状蛋白质分子的一级结构的基础上,相邻的二级结构单位(螺旋,折叠等)在三维折叠中相互靠近,彼此利用,在局部形成规则的二级结构组合体。 结构域:在较大的蛋白质分子里,多肽的三维折叠常常形成两个或多个松散连结的近似球状的,相对独立的,在空间上能辨认的三维实体。22.蛋白质的两性解离:蛋白质分子中既含有酸性有含有碱性的可解离基团,因此是两性电解质,在溶液中解离成带相等电荷的阳离子和阴离子。23.蛋白质的等电点:在某一ph溶液中,蛋白质所带的正电荷和负电荷数恰好相等,即静电荷为零,在电场中,蛋白质分子既不向阳极移动也不向阴极移动,这时的溶液ph就成为蛋白质的等电点。24.蛋白质的沉淀反应:由于某些理化因素使蛋白质从从溶液中析出的现象,称为蛋白质的沉淀作用。25.盐析:向蛋白质溶液中加入大量的中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,从而使蛋白质从沉淀析出的现象称为盐析。26.盐溶:低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度,这种现象称为盐溶。27蛋白质的变性:天然的蛋白质分子在物理因素,化学因素的作用下,其高级结构发生异常变化,从而导致物理性质及化学性质的改变以及生物功能丧失的现象。28.蛋白质的复性:用适当的方法除去变性因素以后,蛋白质恢复原来的构象,生物活性也随之恢复的现象。29.二面角:在多肽主链上,两个相邻酰胺平面之间,能以共同的C为定点旋转,绕着NC键旋转的角度用表示,绕CC键旋转的角度用表示,和称为二面角,也称为构象角。二简答和论述1.酸碱性质氨基酸可分为哪几大类?分别包括哪些氨基酸?2.蛋白质的螺旋结构模型。其要点是什么?3.折叠(pleated sheet)与螺旋比较有何特点?4.写出基本氨基酸的三字符和一字符。5.试述蛋白质的胶体性质,并说明其原理。6.在ph=4的溶液中,二十种氨基酸的带电情况及在电场中的泳动方向。7.试述蛋白质的一级结构及其功能的关系。8.试述肽键及其特点。核酸化学一名词解释1 DNA的变性:DNA分子中的氢键断裂,双螺旋解开,DNA分子由双螺旋结构转变成无规则线团的现象。2 DNA的复性:变性DNA在适当条件下,彼此分开的两条链又可重新缔合成为双螺旋结构的过程。3 增色效应:由于DNA变性或者降解而引起紫外吸收增加的现象。减色效应:DNA复性时吸收紫外光减少的现象。4 Tm:(熔解温度,熔点)指使DNA双螺旋结构解开一半的链时的温度。5 核酸分子杂交:两条来源不同的DNA(或RNA)链,或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时,在一定条件下可以发生碱基互补配对形成双螺旋分子,这样形成的新分子称为核酸杂交分子。二 简答和论述题1. 简述核酸的组成成分?2. 简述核苷的种类及碱基在核苷中的排布方式。3.简述你所知道的在核酸分子组成中修饰成分(modified component)或稀有成分。4.简述RNA的类别和分布。5.tRNA三叶草形的二级结构可以分为几个部分?各有何特点?6.tRNA在形成三级结构中的共性是什么?7.试述waston & crick 在1953年提出的DNA双螺旋结构模型的要点。酶学一名词解释1.绝对专一性(absolutely specificity):某些酶只作用于特定的底物进行特定的化学反应,即一种酶对应一个底物,一种反应。2.族专一性(group specificity):酶除要求一定的化学键外,还对键两侧基团中的一个要求严格,对另一个要求不严格,这样的专一性称为族专一性。3.键专一性(bond specificity):酶只要求底物有合适的化学键,而对键两侧的基团无严格要求,这种专一性是一种相对专一性,对底物结构的要求最低,称为键专一性。4.光学专一性(optical specificity):某些酶对底物的构型有严格的要求,如L氨基酸氧化酶。5. 几何专一性(geometrical specificity):某些酶只作用于底物为顺式或反式异构体。如延胡索酸(反丁烯二酸)酶。6氧化还原酶类(oxidoreductases):催化底物氧化还原反应的酶类。7转移酶类(transferases):催化底物之间基团转移或转化的酶类。8水解酶类(hydrolases):催化底物进行水解的酶类。9.裂合酶类(lyales):催化底物移去一个基团并形成双键的反应或逆反应的酶类。10.异构酶类(isomerases):催化同分异构体的互相转化的酶类。11.合成酶类(synthetases):催化两个底物分子合成一分子化合物,同时偶联ATP磷酸键断裂放能的酶类。12.单体酶(monomeric enzymes):只有一条多肽链构成的酶。13.寡聚酶(oligimeric enzymes):由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。14.多酶体系(multienzyme system):由一些功能相关的酶彼此聚集在一起完成某条代谢途径而形成的复合体。15.单纯酶(simple enzyme):仅由单纯的蛋白质构成,即只由氨基酸残基构成的酶。 结合酶(conjugated enzyme):有些酶的分子组成出蛋白质外还有非蛋白质物质的参与,称为结合酶。16.辅因子(confactor):组成酶分子的非蛋白质的物质。17.全酶(holoenzyme):结合酶的催化活性,除了蛋白质部分外,还需要非蛋白质的物质,两者结合成的复合物称为全酶。18辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤的方法除去,在酶催化反应后,离开酶的活性部位,可成为另一个酶的底物的辅助因子。辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合紧密,不易除去,在反应中始终结合在酶的活性部位,成为活性部位的一部分的辅助因子。19.酶的激活剂(activator):能提高酶的活性或使酶原转变成酶的物质。20.必须基团(essential goup):酶蛋白分子上与酶活性密切相关的基团。21.活性中心(active center):能与底物特异结合并将底物转化为产物的酶的特定区域。22.催化中心(catalytic center):酶的催化基团所在的部位。23.酶原(zymogen):细胞内合成初分泌的,无活性的酶的前体。24.酶原激活(zymogen activation):由酶原转变成酶的过程。25.激活剂(activator):能提高酶的活性或使酶原转变成酶的物质。26.酶的最适温度(optimum temperature):每种酶只有在某一温度时表现出最大活性,这时的温度称为酶的最适温度。27.失活作用(inactivation):酶原蛋白在一些物理因素或化学制剂的作用下破坏了分子特定的空间构象,引起酶的活性丧失的过程。28.抑制作用(inhibition):酶分子中必须基团在某些化学物质的作用下发生改变引起酶活性的降低或丧失的过程。29.不可逆抑制(irreversible inhibition):只抑制剂与酶的某些必须基团结合,导致酶的活性丧失。30.可逆抑制(revesible inhibition):指抑制剂与酶非共价的可逆结合,导致酶的活性丧失。31.竞争性抑制(competitive inhibition):竞争性抑制剂(I)与底物(S)结构相似,因此两者互相竞争与酶的活性中心结合,当I与酶结合后就不能结合S,从而引起酶催化作用的抑制,称为竞争性抑制。32.非竞争性抑制(non competitive inhibition):非竞争性抑制剂()与底物(S)的结构不相似,I常与酶活性中心外的部位结合,使酶催化作用抑制,称为非竞争性抑制。33.酶的活力:酶催化化学反应的能力,衡量标准时酶促反应的速度、 活力单位(activity):衡量酶活力大小的尺度,指在规定的条件下,酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或者消耗一定量的底物所需要的酶量。34.调节酶(regulatory enzyme):在某些因素的作用下课改变酶的活性,进而影响代谢的反应速度甚至方向的酶。35.共价修饰酶(covalent modification enzyme):36.别构酶(allosteric enzyme):又称変构酶,由两个或两个以上亚基组成的寡聚酶,有两个重要的结构部位,一个是结合和催化底物的活性中心,另一个是结合配基(调节物或效应剂)的变构中心。37同工酶(isoenzyme or isozyme):在同一种属中,催化活性相同而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫性质不同的一组酶。38.最适PH:酶促反应的速率达最大值时的溶液的PH。二简答和论述1.酶作为一种特殊催化剂其催化作用比一般催化剂更为显著的特点有哪些?2.酶的专一性或特异性可分为哪几种不同的类别?3按照酶所催化的反应类型,由酶学委员会规定的系统分类方法,将酶分为哪几个大类?4.按照酶学委员会规定的系统分类方法,酶的系统编号中的阿拉伯数字的含义是什么?5.激活剂与辅因子的区别是什么?6.辅酶(coenzyme)和辅基(prosthetic group)有何区别?7.酶的活性中心、结合中心和催化中心有何区别?8.酶活性中心的一级结构有何特点?9.简述酶催化化学反应的中间产物学说。10.试述决定酶作用高效率的机制.11.试述决定酶作用专一性的机制。12.何谓米式方程?试述酶的Km在实际应用中的重要意义。13.如何求酶的Km的值?14.简述影响酶促反应速度的几个主要因素?15.测酶反应的速度时,为什么要为什么要测初速度?为什么一般测定产物的生成量比测定底物的减少量准确?三 计算1. 25mg蛋白质溶解于25ml缓冲液中,取0.1ml酶溶液以酪蛋白为底物测定酶活力,测得其活力为每小时产生1500ug 酪氨酸。另取2ml 酶液用凯式定氮法测得蛋白氮含量为0.2mg。如以每分钟产生1ug 酪氨酸的酶量为一个活力单位计算,根据以上数据求算: 1ml酶液中所含的蛋白质量和酶活力单位; 比活力是多少?(U/mg蛋白质); 1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。生物氧化一名次解释1. 生物氧化(biological oxidation):有机质在生物体内氧化分解的过程,其在酶促作用下逐步分解有机物为二氧化碳和水,同时吸收氧并伴随能量释放的过程。2. 组织呼吸或细胞呼吸(cellular respiration)3. 递氢体(hydrogencarrier)或递电子体(electroncarrier):在生物氧化中,既能接受氢(或电子),又能供给氢(或电子)的物质,起传递氢(或电子)的作用,称为传递氢载体(或电子载体)。4. 呼吸链(respiratory Chain):线粒体内的生物氧化作用依赖于线粒体内膜上的一系列酶的作用。这些酶按一定顺序排列在内膜上,与细胞摄取氧的呼吸作用相关。5. 细胞色素氧化酶(cytochrome oxidase):广泛分布于动植物及微生物中,是一类含血红素的蛋白,是呼吸链的重要成员,处于呼吸链的末端,因此,又称为末端氧化酶。6. 氧化还原电位(oxidation-reduction potential):在氧化还原反应中,失去电子的物质称为还原剂,得到电子的物质称为氧化剂。还原剂失掉电子的倾向(或氧化剂得到电子的倾向)的大小,称为氧化还原电势。将任何的一对氧化还原物质连在一起,都有氧化还原电势产生。7. 氧化磷酸化作用或偶联磷酸化作用(coupled phosphorylation):在代谢物脱氢氧化经呼吸链传递给氧生成水的过程中,消耗了氧,消耗了无机磷酸,使ADP磷酸化生成ATP 的过程,称为电子传递水平磷酸化,通常称为氧化磷酸化。常发生在线粒体的内膜上。8. 呼吸链磷酸化(respiration Chain phosphoylation):9. 底物水平磷酸化(substrate level phosphoylation):某些底物分子中含有高能磷酸键,可转移至ADP生成ATP。这一过程称为底物水平磷酸化。10. 氧化磷酸化解偶联作用(uncoupling):(PS:可能和三个假说有关:化学偶联假说,结构偶联假说,化学渗透假说)11. 解偶联剂(uncoupler):某些化合物能够消除跨膜的质子浓度梯度或电位梯度,试ATP不能合成,这种既不直接作用于电子传递体也不直接作用于ATP合酶复合体,只解除电子传递提与ADP磷酸化偶联的作用称为解偶联作用。二回答下列问题1. 为何将生物体内的氧化还原反应简称为生物氧化?2. 试简要叙述构成呼吸链的组成成分大体上分为哪几类?参与生物体内氧化还原反应的酶类有哪些?3. 试简要叙述NADH氧化呼吸链各组成成分的排列顺序4. 试简要叙述琥珀酸氧化呼吸链各组成成分的排列顺序5. 试述氧化磷酸化作用的化学渗透学说6. 生物氧化中二氧化碳的生成的方式。糖代谢一 名词解释1. 无氧呼吸(anaerobic respiration):在没有氧气的情况下,葡萄糖先降解称为丙酮酸,并在此过程中产生2分子的ATP,丙酮酸进一步转化成酒精或者乳酸。2. 发酵(fermentation):是最早研究的有酵母菌将葡萄糖转化成酒精的过程。3. EMP(Embden-Meyerhof-Parnas-Pathway)途径或糖酵解途径:糖酵解途径中,葡萄糖在一系列酶的催化下,经10步反应降解为2分子丙酮酸,同时产生2分子的NADH+H+和2分子ATP。主要步骤为葡萄糖磷酸化生成而磷酸果糖;二磷酸果糖分解成为磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮,二者可以互变;磷酸甘油醛脱去2H+及磷酸变成丙酮酸,脱去的2H+被NAD+所接受,形成NADH+H+。4. 限度酶或关键酶(limiting enzyme):5. 限速反应或关键反应(limiting reaction):6. 三羧酸循环(tricarboxylic acid cycle,TCA):简称TCA循环,是由四碳原子的草酰乙酸与二碳原子的乙酰CoA缩合生成具有三个羧基的柠檬酸开始,经过一系列脱氢或脱羧(三次脱羧,五次脱氢)又以草酰乙酸的再生成结束。循环一次生成12分子ATP。7. 磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway,PPP):在胞质中,在磷酸戊糖途径中磷酸葡萄糖经氧化阶段和非氧化阶段被氧化分解为CO2,同时产生NADPH+H+。其主要过程是6-磷酸葡萄糖脱氢并水解生成6-磷酸葡萄糖酸,再脱氢,脱羧生成5-磷酸核酮糖。6分子5-磷酸核酮糖经转酮反应和转醛反应生成5分子的6-磷酸葡萄糖。中间产物3-磷酸甘油醛、6-磷酸果糖与糖酵解相衔接;5-磷酸核糖是合成核酸的原料,4-磷酸赤藓糖参与芳香族氨基酸的合成;NADPH+H+提供各种合成代谢所需的还原力。8. 还原力(reducing power):9. 糖原生成作用(glycogenesis):10. 糖原异生作用(glyconeogenesis):非糖物质(如丙酮酸、草酰乙酸和乳酸等)在一系列酶的作用下合成糖的过程称为糖异生作用。二 回答下列问题1 为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?2.磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么?3. 为什么说肌糖原不能直接补充血糖?4. 何为糖酵解?糖异生和糖酵解代谢途径的有哪些差异?5.为什么说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点?6.糖代谢和脂肪代谢是通过哪些反应联系起来的?7. 试述糖无氧分解的意义?8. 三羧酸循环中有哪几个限速酶,是怎么样调节三羧酸循环的?9. 简述糖需氧分解的生理意义。 10. 简述己糖磷酸支路中葡萄糖氧化脱羧的过程。三 是非判断题1.糖酵解途径是人体内糖,脂肪和氨基酸代谢相联系的途径( )2.人体内能使葡萄糖磷酸化的酶有己糖激酶和磷酸果糖激酶( )3.6-磷酸葡萄糖是糖代谢中各个代谢途径的交叉点.( )4.醛缩酶是糖酵解关键酶催化单向反应.( )5.3-磷酸甘油的其中一个去路是首先转变成磷酸二羟丙酮再进入糖酵解代谢.( )6.一摩尔葡萄糖经过糖酵解途径形成乳酸,需经一次脱氢底物水平磷酸化过程,最终净生成2摩尔ATP分子.( )7.糖酵解过程无需O2的参加.( )8. 1,6-二磷酸果糖和1,3-二磷酸甘油酸中共生成四个磷酸根,它们与果糖或甘油酸的结合方式均是相同的( )9.若没氧存在时,糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸,若有氧存在下,则NADH+H+进入线粒体氧化( )10.丙酮酸脱氢酶系催化底物脱下的氢,最终交给FAD生成FADH2的。.( )脂类代谢一 名词解释1. -氧化(-oxidation):指脂肪酸活化为脂酰CoA,脂肪酸CoA进入线粒体在脂肪酸氧化多酶复合体催化下,依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解四步连续反应,释放出一分子乙酰CoA和一分子比原先少两个碳原子的脂酰CoA。由于反应均在脂酰CoA的碳原子与碳原子之间进行,最后碳原子被氧化为酰基,故称为氧化。它是脂肪氧化分解的主要方式。2. 脂肪酸的活化:在硫激酶(脂酰CoA合成酶)作用下,脂肪酸先与ATP形成脂酰一磷酸腺苷,然后再与CoASH作用,生成脂酰CoA二回答问题1.试述甘油的分解代谢途径2简述脂肪酸分解代谢的全过程,写出10碳饱和脂肪酸氧化的综合反应式。3. 简述脂肪酸合成代谢的全过程,写出由乙酰CoA合成10碳饱和脂肪酸的综合反应式4. 何为酮体,简述酮体合成和分解的历程,何为酮症?5. 讨论乙酰CoA可能的去路。三.选择题1脂肪酸的氧化不需要( )ANAD+ B. FAD C. NADP+ D .HSCoA2. 脂肪酸的从头合成 ( )A不用乙酰CoA B.只产生少于10个碳原子的脂肪酸 C. 需要中间产物丙二酰CoA D.主要在线粒体中发生 E. 用NAD+做氧化剂3.脂肪酸生物合成时,将乙酰基团从线粒体转移到细胞质的是下列哪种化合物?( )A乙酰CoA B.乙酰肉毒碱 C.乙酰磷酸 D.柠檬酸 E.上述化合物外的物质4.3-磷酸甘油和2分子RCOSCoA合成三酰甘油时、生成的中间产物是( )A2-单酰甘油 B .1,2-二酰甘油 C.溶血磷酸酯 D.酰基肉毒碱5.下列脂肪酸哪种是人体营养所必须的?( )A 棕榈酸 B.硬脂酸 C.油酸 D.亚油酸四填空题1.哺乳动物不能合成必须脂肪酸_和_。2.从乙酰辅酶A和CO2 ,生成丙二酰单酰辅酶A,需要消耗_个高能磷酸键,并需辅因子_参加。3.脂肪酸的合成有两种主要的方式,一种是_、其酶系存在于细胞的_中;另一种是_,其酶系存在于细胞的_。4.一分子的软脂酸,经过_次氧化,共生成_分子的乙酰辅酶A和_对氢原子。它完全氧化为CO2和H2O,净获得_分子ATP。氨基酸代谢一 名词解释1. 氮平衡(nitrogen balance):即氮素循环,是自然界中不同氮源经常发生相互转化。2. 氮总平衡:氮正平衡氮负平衡3. 必须氨基酸(essential aminoacid)非必须氨基酸(non-essential amino acid):半必须氨基酸(semi-essential amino acid )4. 脱氨基作用:氨基酸脱去氨基生成氨和-酮酸的过程称为脱氨基所用。5. 转氨基作用(transamination):也成为氨基转换作用,在转氨酶的催化下,L-氨基酸上的氨基转移到酮酸上,使酮酸变成相应的L-氨基酸,原来的L-氨基酸变成相应的酮酸,这个过程称为转氨基作用。6. 联合脱氨基作用:指在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的作用下,将转氨基作用和氧化脱氨基作用联合起来的一种脱氨方式。7. 生糖氨基酸:能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。8. 生酮氨基酸:通过代谢生成酮体的氨基酸,可代谢转化成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A。9. 生糖兼生酮氨基酸:指在体内既能转化成糖,又能转化成酮体的一类氨基酸。包括(色氨酸,异亮氨酸,苏氨酸,苯丙氨酸,酪氨酸)二 回答下列问题1. 简述高等动物脱氨基作用方式?体内的主要脱氨基方式是哪种方式?2. 简述嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用3. 试述动物和人体内的氨的主要来源?4. 人体内氨的主要代谢去路是什么?试述尿素合成的部位及反应过程。核酸代谢一 名词解释1. 核苷酸从头合成途径:一种氨基酸,磷酸核糖,CO2和NH3等简单的原始物质从头开始合成核苷酸,因此叫做从头合成途径。2. 半保留复制:复制时,亲代DNA分子双螺旋先行打开,然后以每一条链为模板,按照碱基互补配对的原则,在两条亲链上各自合成一条互补的新链(子链)。这样,原来的双螺旋DNA链进行复制,变成的两条双螺旋DNA链,在每一条双螺旋DNA中都有一条是老的,它来自亲代,另一条则是新合成的,这种DNA复制方式,称为半保留复制。3. 先导链(leading strand):DNA复制时,一股以3 5方向的母链作为模板,新合成的链以5 3方向连续合成的链称为先导链。随从链:DNA复制时,一股以5 3方向的母链作为模板,新合成链沿5 3合成1000-2000个核苷酸不连续的小片段称为随从链。4. 冈崎片段:DNA复制中,后随链由许许多多的小片段组成,这些小片段由日本人冈崎发现,故命名为冈崎片段。5. 引物酶:人们在研究各种DNA聚合酶的所需的反应条件时发现,已知的任何一种DNA聚合酶都不能从头起始合成一条新的DNA链,而必须有一段引物。以发现的大多数引物为一段RNA,长度一般为110个核苷酸。合成这种引物的酶称为引物酶。6. DNA的损伤:在复制的过程中会出现错配的现象,的重组,病毒基因的整合常常会局部破坏的双螺旋结构,某些物理因素,化学因素,也可以导致结构和功能的破坏。7. 转录的不对称性:双链上,仅一股链转录,另一股链不转录。8. 单顺反子:转录与翻译不同步。多顺反子:转录与翻译同步。9. 启动子(promoter):RNA聚合酶 识别、集合、开始转录的DNA序列(双链)。10. 有意义链(模板链):不被转录的那条DNA链,但其碱基顺序除T代替U外,其余与mRNA相同。11. 反意义链(编码链):以该链中的DNA碱基顺序指导RNA的合成即被转录的那条DNA链。12. hnRNA:是未成熟的前提。13. 中心法则:生物体遗传信息传递的方向,即信息可以通过复制一直世代传递下去,信息可以从DNA传递到RNA,又从RNA传递到蛋白质。(P310页,中心法则示意图)二 回答下列为题1. 人体是否可以利用实物中的核酸或核苷酸?简要说明原因2. 简述嘌呤核苷酸的分解过程3. 嘌呤碱中1
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