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糖酵解:3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸是糖酵解中唯一一步氧化反应。反应中NAD+氧化为NADH，同时生成一个高能磷酸键。糖酵解（EMP）的生理意义：（1）是机体缺氧条件下获取能量的有效方式。如剧烈运动、适应高原气候（2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要功能途径。无线粒体细胞：红细胞。不能通过有氧氧化功能，只能通过糖酵解提供能量。代谢活跃的细胞：白细胞、骨髓细胞、神经细胞，即使不缺氧也有糖酵解供应部分能量。（3）是某些病理情况下机体获取能量的方式。（4）是三大营养物质代谢联系的途径。（5）是糖的有氧氧化的前过程，亦是糖异生作用的大部分逆过程。若糖酵解过度，会造成乳酸堆积，可能引起乳酸中毒。三羧酸循环：TAC循环的物理意义：（1）是三大营养物质氧化分解的共同途径。都将产生乙酰辅酶A从而氧化功能，因此三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。（2）也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。（3）为呼吸链提供H+和e，从而为机体提供大量能量。磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸戊糖旁路。细胞定位：胞液转酮酶催化二碳单位的转移，需要TPP、镁离子为辅助因子。转醛酶催化三碳单位的转移最终生成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖。3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，可进入酵解途径。因此，磷酸戊糖途径也称磷酸戊糖旁路。 脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。 反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经 过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。 反应中生成了重要的间代谢物中5-磷酸核糖。 一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H+磷酸戊糖途径的调节：6-磷酸葡萄糖脱氢酶（关键酶）此酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡萄糖进入磷酸戊糖途径的 流量。此酶活性主要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。磷酸戊糖途径的生理意义（一）产生核糖-5-磷酸：为核苷酸的生成提供核糖（二）产生NADPH：提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体（如脂肪、胆固醇、谷氨酸） 2）NADPH作为羟化酶的辅酶，参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关。3）NADPH可维持GSH的还原性。谷胱甘肽的抗氧化作用：解毒功能；保护巯基酶/蛋白质；消除自由基；协助氨基酸的吸收。酶酶的概念：酶是由活细胞产生的，对特异底物具 有高效催化作用的 蛋白质 。又称生物 催化剂。底物：酶促反应中被酶催化的物质。辅助因子参与酶蛋白催化的反应，往往直接与电子、原子或某些化学基团的传递或连 接有关。 酶蛋白+ 辅助因子= 全酶.只有全酶才有催化活.有30以上的酶需要金属元素作为辅因子。酶的活性： 是指酶催化化学反应的能力， 其衡量的标准是酶促反应速度。国际单位(U) ：在特定（25,最适宜PH，底物浓度）的条件下，每分钟催化1mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单 位/酶活力单位。比活：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是U/mg。比活越高则酶越纯。是酶纯化程度的指标。热力学第一定律就是能量守恒定律；热力学第二定律指出一切涉及热现象的宏观过程是不可逆的；热力学第三定律指出绝对零度是不可能达到的。 根据酶反应定理：任何酶催化反应，最多进行到平衡状态为止，酶可影响平衡调节，但并不改变平衡点，酶的活性基只能催化一个特定反应，具有效能专一性和方向专一性。也就是说，如果我们能够将酶激活，那么就会有效地调节生命的新陈代谢过程，提高自身免疫力。而按照酶作用定理，这种通过酶的激活来调节新陈代谢平衡的方式，永远不会改变平衡点！活化能:从反应物的基态到达过渡态所需要的能量称为反应的活化能。酶的特异性：高效性，专一性，可调节性，活性不稳定性。必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学集团中，一些与酶活性密切相关的化学集团。 活性中心内的必需基团：结合基团，与底物相结合；催化基团，催化底物变成产物。 活性中心外的必需基团：维持酶活性中应有的空间构想和（或）作为调节剂的结合部位所必需。酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。是一个三维结构，氨基酸残基经盘绕、折叠后在空间结构上相互靠近。活性部位占据空间很小。位于酶分子表面。特异性取决于活性部位中精确地原子排列。活性部位同城位于酶蛋白的两个结构域或亚基之间的裂隙，或位于蛋白质表面的凹槽。活性部位含有结合底物部位和参与催化将底物转化为产物的氨基酸残基。酶催化作用的机制：降低分子反应活化能。中间复合物学说：酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡 态。酶的活性部位与底物结合后会发生变形，使得敏感键易于断裂和促使新建形成。 诱导契合学说：诱导契合作用使酶与底物密切结合。（诱导契合：酶与底物相互接近时，其结构不断地相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。） 酶的结构具有一定的柔性酶催化三个主要模式：1、邻近效应（提高底物有效浓度）与定向效应（使底物与参与反应的基团接近、并严格定向定位，从而使其具有高效性及专一性）。2、多元催化。酶是两性电解质，具有酸、碱双重性质。有利于与底物结合，提高催化效率。3、表面效应。酶活性中心位于酶分子表面，且疏水环境可排除水分子的干扰，防止在底物和酶之间形成水化膜。影响酶催化作用的因素：酶浓度、底物浓度（双曲线关系）、PH、温度、抑制剂、激活剂。研究一种因素影响时，其他因素恒定研究底物浓度对酶促反应速率的影响的前提：单反应物-单产物，底物浓度远远高于酶浓度，底物消耗量很小时的反应速率，单位时间内底物消耗量和产物生成量来表示反应速率。米氏方程：酶催化反应速率与底物浓度的数学方程式，即米-曼氏方程式，简称米氏方程。V= VmaxS/(Km+s)Km值等于酶促反应速率为最大反应速率的一半时的底物浓度，单位mol/L. Km是酶的特成型物理常数之一。只与酶的结构、酶所催化的底物种类、反应环境有关，与酶的浓度无关。 同一酶对不同底物有不同的Km值。 Km表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低，反之催化活性高，因此可以用于判断酶的最适底物。 酶的天然底物（最适底物）：Km值最小的底物。酶浓度对反应速率的影响：当底物浓度远远高于酶浓度时，此时酶被底物完全饱和，酶促反应速率与酶浓度呈正比关系。激活剂：使酶由无活性变为有活性，或者使酶的活性增加的物质。抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白质变性的物质。根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为： 不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶永 久失活。 可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；可通过透析、超滤等方法出去。又分为以下三种： 竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 非竞争性抑制：抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性。 反竞争性抑制：抑制剂只能与酶-底物复合物结合，而不与游离的酶结合，是复合物不能分解成产物。酶的调节待蛋白质结束后继续蛋白质的结构与功能氨基酸的结构特点：（1）组成蛋白质的氨基酸都是-氨基酸； （2）组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-氨基酸；必需氨基酸：人体自身不能合成，或者合成效率很低，尤其是在婴儿时期，需要由外界供给的氨基酸。非必须氨基酸：人体自身能够完成合成，并供给充足的一类氨基酸。等电点：水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀，工业上常用此法提取氨基酸。肽键：是由一个氨基酸分子的-羧基与另一个氨基酸分子的-氨基通过脱水缩合形成的化学键成为肽键。肽：氨基酸通过肽键缩合而形成的产物称为肽。一级结构：蛋白质分子从N端到C端的氨基酸排列顺序。化学键：肽键，有些含有二硫键全部内容包括：肽链的个数、氨基酸残基顺序、二硫键位置、非氨基酸成分蛋白质的空间结构：指蛋白质分子中的原子围绕某些共价键旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称蛋白质的构象。蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 包括-螺旋，-折叠，-转角，无规卷曲。 主要化学键：氢键。 肽平面/酰胺平面：形成二级结构的基础：酰胺键的四个原子及两段连接的-C原子。 肽单元：即肽键平面，C=O与N-H呈反式排列，各原子间的键长及键角都是固定的。肽链的构象由肽平面间的角度决定。 二级结构通过肽键中的酰胺氢和羰基氧之间形成的氢键维持的，-C原子为肽平面间的连接点。蛋白质的三级结构：由一个已经具有了某些-螺旋和/或-折叠区的多肽链折叠成一个紧密包裹的、几乎成球形的空间结构，或称天然构象。即在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。蛋白质的四级结构：二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链（亚基），彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。 亚基：体内许多蛋白质分子是由两条或者多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键聚合而成，其中每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。天冬氨酸含有两个羧基核酸核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。由C/H/O/N/P组成。 由戊糖（型）、磷酸、碱基组成（-N-糖苷键，磷酸二酯键）。环化核苷酸:cAMP , cGMP 均属于高能化合物，水解可释放大量的能量。主要作用：第二信使，而不是能量供体。查格夫规则：A=T,C=G.碱基通过氢键配对。核酸一级结构：核苷酸的排列次序。（碱基排列次序/碱基序列）。核酸就是通过3,5-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的长链状化合物。交替的戊糖和磷酸构成多核苷酸的共价骨架。DNA的二级结构：双螺旋结构。DNA双螺旋结构要点：1、两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴缠绕，形成一个右手的双螺旋。G和C之间形成三个氢键，A和T之间形成二个氢键。 2、由脱氧核糖和磷酸基团（带负电荷）构成骨架，位于双螺旋的外侧。糖环平面几乎与碱基平面垂直。 3、双螺旋的平均直径为2nm，相邻碱基0.37nm。沿螺旋的长轴每转一周含10个碱基，其螺距为3.4nm。 4、由于碱基的堆积和糖-磷酸骨架的扭转，导致螺旋表面形成二条不等宽的沟。 5、氢键维持双链的横向稳定性，碱基堆积力维持其纵向稳定性。DNA三级结构：DNA在二级结构双螺旋的基础上，进一步扭曲、折叠，螺旋形成超螺旋的三级结构。超螺旋DNA具有更紧密的结构，能够将DNA分子压缩在一个较小的体积内。mRNA：真核生物的核内，以DNA为模板，转录成分子质量较大的核内不均一RNA（hnRNA），再经过剪切加工，成为成熟的mRNA。 每一种蛋白质都有对应的mRNA，种类多。mRNA的结构特点：5端帽子结构：7-甲基鸟苷酸，同时第一个核苷酸的C2甲基化。3末端连接上多聚A尾。帽子结构的功能：mRNA的稳定性维系，将5端封闭起来，可免遭核酸外切酶的水解； 翻译起始的调控，作为蛋白合成系统的辨认信号，被专一的蛋白因子识别，从而启动翻译过程。多聚A尾的功能：mRNA核内向胞质的转位，作为核膜孔转运系统的标志；mRNA的稳定性维系。mRNA的生物学功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，作为指导蛋白质合成的模板。决定蛋白质的氨基酸排列顺序。它相当于传递信息的信使。原核生物与真核生物的mRNA在结构上有所不同：原核生物5端无帽子结构，3端无多聚A尾结构（polyA）。mRNA分子的结构特点：占细胞内RNA总量的2%5%；mRNA分子的长短决定了由它翻译出来的蛋白质分子的大小，而其本身的大小是由其转录的DNA区段的基因的大小和种类决定的。mRNA从AUG（起始密码子）开始到UAG（终止密码子）。mRNA代谢活跃，更新迅速，是细胞内蛋白质合成速度的调控点之一。tRNA的一级结构：含稀有核苷（N,N二甲基鸟嘌呤，双氢尿嘧啶，4-巯尿嘧啶，6-N异戊烯腺嘌呤）；3-末端为CCA-OH，用于携带氨基酸；分子量小；不同的tRNA结合并转运不同的氨基酸；tRNA的二级结构：三叶草结构。四臂四环组成，D（二氢尿嘧啶）环，反密码子环（最底部，可以和mRNA上的密码子配对），可变环（显示tRNA特异性的地方），TC环（：假尿苷）tRNA结构内有十几个恒定的核苷酸，对于维持其空间结构和实现生物学功能起重要作用。tRNA的三级结构：倒“L”型。D环和TC环构成L的转角，两环间的氢键和碱基堆积稳定了转角的构象。tRNA的功能：转运活化了的氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。rRNA的功能：细胞内含量最多的RNA，80%。60%rRNA，40%蛋白质-构成核糖体。参与蛋白质的合成，起“装配台”的作用。核酸等电点（pI）较低，因为磷酸基酸性相对较强，故其通常表现为酸性。紫外吸收：260nm处有最大吸收峰。由于嘌呤和嘧啶具有共轭双键。DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。 方法：过量的酸或碱（极端PH）、加热、变性试剂（尿素、酰胺、某些有机溶剂如乙醇、丙酮）。 本质：双链DNA间的氢键的断裂。增色效应：DNA变性时其溶液的OD260增高的现象。由核酸变性而引起的紫外吸收增加的现象称为增色效应。单链DNA的吸收要比双链DNA的吸收高，这是因为双链DNA中堆积的碱基对之间的相互作用降低了吸收。熔解温度（Tm）：解链曲线（连续加热DNA的过程中以温度对OD260的关系作图得到的曲线）中紫外吸收值达最大值的50%时的温度称为解链温度。又称变性温度。核酸的复性：在适当条件下，变性的DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象。这一现象称为复性。 复性是变性的逆转。 条件：一定的盐浓度、缓慢降温。（变性的DNA骤然降温不能复性）。变性DNA缓慢冷却复性，这一过程为退火。退火温度=Tm-25。 生物活性得到部分恢复。减色效应：DNA复性时，其溶液的OD260降低。（DNA从单链变成双链，减少30%）。核酸分子杂交：不同来源的单链核算之间可通过碱基互补形成双螺旋结构。 可用于：物种之间亲缘关系的鉴定；基因诊断；疾病诊断；基因工程。生物氧化概念:糖、脂肪、蛋白质等生物燃料物质在体内进行氧化分解，并逐步释放能量，生成CO2和H20的过程。又称组织呼吸或者细胞呼吸。特点：条件温和、氧化还原反应同时进行、H2O是多数生物氧化反应的氧供体、氢的氧化和碳的氧化不是同步进行、分步进行的过程，每一步都有特殊的酶催化、反应释