生物化学1(上册).doc

生物化学1第三章1.P123蛋白质：水稻8%，小麦18%，大豆40%，牛肉60%，猪肉50%+2.氨基酸的分类：常见氨基酸或基本氨基酸只有20种氨基酸种类为脂肪族，芳香族，杂环族。3.中性氨基酸，有鲜味的:谷氨酸4甘氨酸，有甜味，不具手性 P125 5 a稀有氨基酸：没有相对应的遗传密码 只在极少数的氨基酸中存在 b必需氨基酸：有些氨基酸在人和非反刍动物需要从食物中吸收才能保证正常的生命活动的需要 C 限制性氨基酸：赖氨酸（禾谷类） 蛋氨酸（大豆）成年人：苏，缬氨酸，亮，异亮，苯丙属芳香，还有色赖蛋（组精半必须，成人合成，婴儿不能）P1286.非蛋白质氨基酸以游离态存在P1297.两性解离：即解离出正离子，又解离出负离子的电荷 .氨基酸的分部解离P1318 氨基酸的等电点：在某个特定的PH条件下，氨基酸分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的趋势和数目是相等的，此时溶液的。 P133对侧链R基不解离的中性氨基酸来说，它的等电点是pKa1和pKa2的算术平均值：pI=12（pKa1+ pKa2）酸性氨基酸：等电点时，谷氨酸主要以兼性离子（A。），【A+】和【A-】很小而且相等：pglu=12（pKa1+ pKa2） P134碱性氨基酸：赖氨酸解离，（A。）是等电PH时的主要形式:plys=12（pKa2+ pKa3）P1349.烃基化反应：看书桑格尔反应（2,4-二小基本反应）氨基酸氨基的一个H原子可被烃基取代，例如与2,4-二硝基氟苯在弱碱性溶液中发生亲核芳环取代反应生成二硝基苯基氨基酸，这个用来鉴定多肽，蛋白质的N末端氨基酸。P137爱德曼反应（异硫氢酸苯酯反应），用来鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸 P13710.与茚三酮反应:看书 茚三酮在弱酸性溶液中与-氨基酸共热，引起氨基酸脱氢，脱羧反应，最后茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮发生作用，生成紫色物质。P139脯氨酸和羟脯氨酸，与茚三酮反应并不释放NH3，直接生成亮黄色化合物，最大光吸收在440nm天冬酰胺+茚三酮，形成棕色化合物第四章1.肽，多肽:氨基酸通过肽键连接起来的物质 氨基酸残基：组成多肽的氨基酸因为参与了肽键的形成，已经不是完整的氨基酸，因此称为。P1622.氨基酸连接的基本方式是肽键3.寡肽：把含10个以上氨基酸残基的肽链称为寡肽4.N端：蛋白质或氨基酸具有游离氨基的一端H3N+ C端：多肽或蛋白质具有游离氨基的一端COO- P1625.天然存在的活性肽P167,1686蛋白质一级结构的测定P168 蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序(蛋白质中氨基酸的排列顺序及其二硫键的位置，数目)，（共价键维持蛋白质的一级结构）7.蛋白质测序的策略P168，看书测定蛋白质分子中多肽链的数目拆分蛋白质分子中的多肽链拆分后，单个多肽链可进行分离，纯化断开多肽链内的二硫键：过甲酸氧化法，颈基化合物还原法鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基，N-末端用二硫基氟苯法，DNS法，苯异硫氰酸酯法，氨肽酶法测定各肽段的氨基酸序列，最常用Edman降解法 笔记本题目8.用于蛋白质的氨基酸组成分析的水解方法主要是酸水解，同时辅以碱水解 P171第五章1.构型：手性碳原子所连接的4个不同的原子或者是基团，它在空间的两种不同的排列（构型的变化涉及到共价键的变化与氢键无关）构象：一个由几个碳原子构成的分子，因为一些单键的旋转而形成的不同碳原子上面各取代基团或者是原子的空间排列（它的变化不涉及到共价键的破坏，只是需要单键的旋转，会涉及到氢键等次级键的破坏）2.稳定蛋白质三维结构的作用力：P201，图3.酰胺平面与a-碳原子的二面角 P205 酰胺平面，由于肽键形成过程中，它具有了部分双键性质，部分双键性质就固定了跟肽键相连的原子，共六个原子固定在一个平面上，这个平面。 肽单元：肽键中的4个原子和它相连的2个a碳原子所形成的结构单位4.二级结构，蛋白质二级结构：具有一定规则的氢键结构的多肽链的主链的空间排布 P2075.影响a螺旋的因素：甘氨酸（破坏a螺旋的氨基酸）异亮氨酸，天门冬酰胺，苏氨酸脯氨酸（最大的破坏者）极性氨基酸看书 a-螺旋（用smr表示，m是总共原子个数，r是右旋，I是左旋）结构的特征：多肽链的主链环绕中心轴，螺旋式的上升，每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈，相当于向上平移了0.54个纳米高度螺旋上升的时候，每个氨基酸残基旋转180度，相当于向上平移0.15个纳米每个氨基酸残基上的亚氨基和位于它前面的第四个氨基酸残基上的羧基形成氢键在a螺旋体中氨基酸残基上的R基团升到螺旋的外侧，成为螺旋状的排列天然蛋白质中，a-螺旋往往是有手性的，而且往往是呈右手螺旋的 P209 6.B转角和B凸起 P211 B折叠结构的要点：整个肽链由多个肽段形成，并且是一种折叠式的结构，这种折叠是比较的伸展的，比a-螺旋要伸展的多，两个轴心距离a-螺旋大得多；H键，B折叠里H键与主链的关系是垂直的（a是平行的）；R基团它是交错的排列在B折叠的上方和下方(a.R基团复式状排列在螺旋的外)； 7. B转角:多肽链上的第一个氨基酸残基上的Tang基氧原子与第四个氨基酸残基上的亚氨基形成H键而形成的一种环状结构 8. B转角的特点：B转角是由H键引起的；使B转角的正向拐了个大弯 9.P214-215 10.超二级结构和结构域 P220 超二级结构：相互邻近的二级结构常常在空间折叠中彼此之间相互作用形成一种规则的二级结构的聚合体，这样。 结构域:在较大的蛋白质分子或者是亚基中，其三维结构往往可以形成两个或者是多个空间上可以明显区分的区域，这种相对独立的三维结构实体就是。 P222 11.球状蛋白质与三级结构，蛋白质三级结构：包括侧链基团在内的所有原子的空间排布（次级键维持） P224 12亚基缔合和四级结构，四级结构：由多条肽链组成，寡聚蛋白各个亚基的异体排布和亚基之间的相互作用。（不包括亚基内部）（共价键，二硫键，次级键） 13.球状蛋白的结构特点，笔记本第六章 1.P258 人体内正常功能的血红蛋白第七章 1.蛋白质的重要理化性质 笔记本 蛋白质变性概念：天然蛋白质是由于受到某些物理或化学因素的影响，由盐键，H键等次级键维持的高级结构遭到破坏，分子结构受到改变，使得其物理，化学或生物化学性质发生改变的作用称为蛋白质变性作用 影响因素：物理：加热，紫外线，X射线，超声波，激烈的震荡；化学：强酸，强碱，尿素，蛌，重金属盐，三氯乙酸，磷钨酸 变性后的性质变化：物理：黏度增加，溶解度减少，旋光值改变，渗透压减少，不容易结晶；结构改变：蛋白质的高级结构遭到破坏，由紧密的，有序的结构，变成无序的，松散的结构，一些侧链基团往往容易暴露出来，化学性质的改变容易被酶水解；生物学活性改变，变性改变，可以导致生物学活性降低，或者是完全的丧失蛋白质的沉淀：由于蛋白质颗粒表面带有电荷，也含有水膜，因此蛋白质在溶液中是稳定的，当除去这两个因素后，蛋白质就发生沉淀 复性：变形以后的蛋白质恢复它的天然构象 变性的实际意义：用加热的方法消毒杀菌 2.蛋白质沉淀 P300盐溶：在低浓度的中性盐，随着中浓度增加，球蛋白溶解度增加 盐析法：加入大量的中性盐，使蛋白质沉淀析出的现象 3.凝胶过滤法测定相对分子质量 （琼脂糖，葡聚糖） P297 当蛋白质在凝胶柱通过的时候，分子量小的可以扩散进入凝胶颗粒的网格中，下进的速度慢，分子量大的被挡在凝胶外，只能在凝胶颗粒空隙间通过，下行速度快，当用洗脱液洗脱的时候，分子量大的先下来，分子量小的后下来，当分子量为1000-15000时，洗脱体积与分子量的体积呈直线关系，若用已知分子量标准的蛋白质在凝胶上层析时，可以精确的测定洗脱体积，做一条标准直线。未知分子