人体机能复习资料——第一章 蛋白质.doc

第一章 蛋白质1. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。 2. 凯氏定氮法: 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数 6.251003. a-氨基酸：即COOH与NH2连接于同一个碳原子上（与COOH相连的碳为a碳，依次为b碳）。4. 氨基酸的通式 COO-（a-羧基）（氨基） （a-碳原子） H3N+CH R（侧链）5. 氨基酸的分类 按侧链的结构和理化性质可分为四类：非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸6. 营养必需氨基酸 指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种:甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。 口诀：甲携来一本亮色书7. 氨基酸的等电点 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。8. 紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280nm 附近。9. 肽键 (peptide bond)：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。10. 蛋白质的生物合成方向一定是从N-端（氨基末端）向C-端（羧基末端），人工合成则随意。11. 谷胱甘肽（谷氨酸半胱氨酸甘氨酸） 作用：氧化自由基，副产物：H2O2、O2-12. 蛋白质的结构一级结构：1）蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。2）一级结构中的主要化学键是肽键，有的包含二硫键。3）是蛋白质最基本的结构。 二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子，相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。1）主要的结构单位：肽单元 2)主要的化学键：氢键 3)肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式 (trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 4)常见的蛋白质二级结构：a-螺旋 b-折叠 b-转角 无规卷曲 1、a-螺旋是最常见的二级结构 以a-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构.螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行. 2、b-折叠使多肽链形成片层结构 三级结构： 指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠。 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 四级结构: 有些蛋白质分子含有两条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合主要是氢键和离子键。总结：一级结构是基础。蛋白质的一级结构决定其空间结构，空间结构决定其功能。13. 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。14. 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。防止蛋白质变性是有效保存蛋白质制剂的必要条件。15. 目前将生物催化剂分为两类: 酶、 核酶（脱氧核酶）16. 酶的活性中心: 指必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。17. 酶原: 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。18. 酶原的激活: 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。19. 酶原激活的生理意义: 1) 避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，防止组织自溶。 2) 使酶到达特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。如：胰蛋白酶原、凝血酶原。 3）有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。20. 同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质，乃至免疫学性质 不同的一组酶。21. 酶促反应的特点: （1）酶促反应具有极高的效率 （2）酶促反应具有高度的特异性 （3）酶促反应的可调节性22. 酶的抑制作用: 抑制作用分为可逆性抑制与不可逆性抑制两类。23. 有机磷中毒：有机磷化合物 羟基酶 解毒：解磷定 (PAM)24. 可逆抑制作用 类型：竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制。25. 竞争性抑制：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍 酶底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 竞争性抑制的强弱取决于抑制剂与底物二者的相对浓度与亲和力。26. 磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶。27. 28. 氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨基 作用29. 转氨酶: 谷丙转氨酶 谷草转氨酶30. 体内氨的来源 1) 氨基酸及胺的分解: 氨基酸脱氨基作用（体内氨的主要来源） 胺的分解 2) 肠道吸收的氨: 未被吸收的氨基酸在肠菌作用下脱氨基而生成 血液中尿素渗入肠道，由肠菌尿素酶水解生成氨 3) 肾脏产氨31. 体内氨的去路 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 合成谷氨酰胺 肾小管泌氨: 分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。32. 氨在血液中主要以两种形式运输：1、丙氨酸-葡萄糖循环 2、谷氨酰胺的运氨作用33. 尿素的生成 原料：2分子氨，一个来自于NH3，另一个来自Asp。 过程：通过鸟氨酸循环合成尿素，反应先在线粒体，后在胞液中进行。 耗能：每合成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键。 主要器官：肝脏34. 一碳单位: 某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位 体内的一碳单位：甲基（CH3）、甲烯基（CH2）、甲炔基（CH=）、甲酰基（CHO）、亚胺甲基（CH=NH） 注意：CO、CO2不是一碳单位。一碳单位不能游离存在