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生化名解及问答1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离 氨基酸的等电点子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的 等电点。2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端至C端的 蛋白质的一级结构 氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 3蛋白质的二级结构 是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的 相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。4. 模体（或膜序）：在许 模体（或膜序） 多蛋白质分子中， 可发现二个或三个具有二 级结构的肽段， 在一级结构上总 有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊 的功能，此结构被称为模体。 5.蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构。9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。3核酸：许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。5DNA复性或退火：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性， 这一过程称为退火。7解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内，紫 外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和 结晶体的融解过程类似，又称融解温度。1. 同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免 疫学性质不同的一组酶。美的组成：单纯酶：仅有氨基酸所组成的酶；结合酶：由酶蛋白和辅助因子所组成的全酶10 酶的活性中心：与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上 相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转 化为产物。这一区域称为酶的活性中心或活性部位。11. 绝对特异性 有的酶只能作用于特定结构的底物进行一种专一的反应， 生成一种特定结构的产物。 12.相对特异性：有的酶作用于一类化合物或一种化学建，这种不太严格的选择性称为相对特异性15. 不可逆性抑制作用 不可逆性抑制作用：就是指抑制剂 通常与酶的活性中心上的必需基团以共价键相结合， 使酶失活，不能用透析、 超滤等方法予以去除的抑制作用叫不可逆性抑制作用。 16. 可逆性抑制作用：就是指抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合 可逆性抑制作用： 物可逆性结合，使酶活性降低或消失，采用透析、超滤等方法可将抑制剂除 去，这种抑制作用叫可逆性抑制作用。25.酶原的激活：无活性的酶原在一定条件下转化成有活性的酶的过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 27. 酶的共价修饰（化学修饰）：酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基 团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或 化学修饰。糖酵解:在无氧或缺氧的情况下,葡萄糖或糖原生成乳酸的过程. 3. 糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程.4. 三羧酸循环：又称TCA循环， 经反复脱氢脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程。 7糖异生：非糖物质（如丙酮酸 、乳酸 、甘油 、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 8糖异生途径：由丙酮酸生成葡萄糖的反应阶段。 9巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象。10 Cori循环：又叫乳酸循环，是指肌肉缺氧时产生大量乳酸,大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用合成葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用， 这样形成的循环称乳酸循环。底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程1.必需脂肪酸：动物机体必需但不能自身合成，必须从食物中摄取的脂肪酸2. 脂肪动员 储存在脂肪组织中的脂肪， 脂肪动员： 被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和 甘油，释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 3 脂肪酸-氧化：进入线粒体基质的脂酰CoA，进行脱氢.加水.再脱氢和硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA和少2个碳原子脂酰CoA ，1分子乙酰CoA，1分子FADH2和1分子NADH的过程。 4. 酮体：脂肪酸在肝中氧化分解产生的特有的中间产物，包括乙酰乙酸.-羟丁酸和丙酮。 7. 脂蛋白：血中脂类和载脂蛋白组成的复合体，是血脂的存在及转运形式。8.载脂蛋白，血浆脂蛋白中的蛋白质部分，在血浆中起转运脂质.识别脂蛋白受体和调节血浆脂 蛋白代谢酶活性的作用。 1生物氧化：物质在生物体内进行氧化称为生物氧化，主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和水的过程。2 呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由于此过程 与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链, 又称 为电子传递链。 3氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP的过程叫作氧化磷酸化，又称为偶联磷酸化。是ATP生成的主要方式。 4 磷氧比值（P/O）：P/O比值是指物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数（或ADP摩尔数），即生成ATP的摩尔数。 5底物水平磷酸化：细胞内还有一 种直接将代谢物分子中的能量转移至ADP(或GDP)，生成ATP（或GTP）的过程， 称为底物水平磷酸化。 6 解偶联作用 是使呼吸链传递过程中泵出的H+不经ATP合酶的F0质子通道回流，而通过线粒体内膜中其他途径返回线粒体基质，从而破坏内膜两侧的 质子化学剃度，使ATP的生成受到抑制。7高能磷酸键 生物氧化过程中释放的能量大约有40以化学能形式储存于一些特殊的有机化合物中，形成磷酸酯（磷酸酐）。这些磷酸酯键水解时释 放的能量较多（大于21KJ/mol），一般称之为高能磷酸键，用P表示。8高能磷酸化合物：含有高能磷酸键的化合物称之为高能磷酸化合物。ATP是生物细胞中最重要的高能磷酸酯类化合物。 1. 氮平衡：测定食物中的氮即摄入的氮和粪尿中的氮即排出的氮来研究体内蛋白质的代谢个概况。 2. 营养必需氨基酸：指机体需要但自身不能合成，必需从食物中摄取的氨营养必需氨基酸 基酸，包括以下八种：Val，Thr，Met，Leu，Ile，Lys，Trp，Phe。 3. 食物蛋白的互补作用 营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸可以相互补充，从而提高营养价值。 4. 氨基酸代谢库 食物蛋白经消化吸收的氨基酸与组织蛋白降解产生的氨基酸混在一起，分布于体内各处，参与代谢。 5. 转氨基作用：某一氨基酸的-氨基在转氨酶的作用下，可逆地转移到另一-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成相应的-酮酸的过程。 6. 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团。 7. SAM：S-腺苷甲硫氨酸，又称活性甲硫氨酸，是体内甲基的直接供体，参与体内多种甲基化反应。 8. 联合脱氨基作用：是体内最重要的脱氨基方式，氨基酸首先与-酮戊二酸在转氨酶的作用下生成-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸经氧化脱氨生成-酮戊二酸再参加转氨作用。 腐败作用：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及消化产物所起的作用称为腐败作用。生糖兼生酮氨基酸：指在体内既能转变成糖又能转变酮体的一类氨基酸。包括色氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸。必需氨基酸：人体内需要又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸。丙氨酸葡萄糖循环：指通过丙氨酸和葡萄糖在肌肉和肝之间进行氨转运的过程。1. 嘌呤核苷酸的从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料, 经过一系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸的过程。 2嘌呤核苷酸的补救合成：利用体内游离的嘌呤碱或嘌呤核苷，重新合成嘌呤核苷酸3. 诱导剂:将加速酶合成的化合物称为酶的诱导剂. 4. 阻遏剂:将减少酶合成的化合物称为酶的阻遏剂.关键酶：又称调节酶或限速酶，指催化单向反应，或非平衡反应，其活性决定整个代谢途径的总速度和方向，并受底物及多种代谢物或效应剂调节控制的酶半保留复制:DNA 复制时,解开的双链各自作为模板,用以合成新的互补链.在子代 DNA 双链中,一股链来自亲代,另一股是新合成的.这种复制方式叫半保留复制.冈崎片段:在复制过程中,随从链的合成是分段复制的,这些在复制过程中出现的不连 续片段称为冈崎片段.复制叉：复制时双链打开，分开成两股，新链随着张开的模板生成，复制中形成的这种Y字结构内含子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质。顺式作用原件：真核生物基因中可影响自身基因表达活性的DNA序列。反式作用因子：能直接、间接辨认和结合真核生物基因中转录上游区段DNA的蛋白质。分子伴侣：细胞内一类可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质基因表达：是指基因经过转录、翻译，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程。操纵子：原核生物一个转录区段可视为一个转录单位。启动子：调控序列中RNA聚合酶结合模板DNA的部位。增强子：指远离转录起始点、决定基因的时间、空间特异性、增强启动子转录活性的DNA序列。逆转录:以RNA 为模板在逆转录酶的作用下合成 DNA 的过程.包括以RNA为模板合成DNA，杂化双链上RNA的水解以及再以单链DNA为模板合成双链DNA三个步骤1. 转录:以 DNA 作为模板合成 RNA 的过程. 2. 不对称转录转录有选择性，:是以 DNA 分子的一条链为模板,并不是全在同一条链上.因此,转录时某基因以一条链为模板,而另一基因中可能以另一条链为模板.3转录后加工:转录后生成的各种 RNA 都是其前体,必须经过加工处理,才能成为有功 能的活性的 RNA 分子.这种从新生的,无活性的 RNA 转变为有活性的 RNA 的过程, 称为转录后加工.2. 多核蛋白体:细胞内通常有多个核蛋白体连接在同一条 mRNA 分子上进行蛋白质合成, 这种聚合物叫做多核蛋白体. 3. 遗传密码:mRNA 从 53每相邻三个核苷酸为一组代表氨基酸或其他遗传信息,又称 为三联密码(或密码子) . 4. 反密码子:tRNA 反密码环中的三联碱基与 mRNA 中的某些密码子反向配对,则称其为 反密码子. 1. 基因表达:即是基因转录及翻译的过程. 2. 管家基因:是维持细胞生存所必需的,在一个生物个体几乎所有的细胞中持续表达的基 因. 1. 转导作用:由病毒携带,将宿主 DNA 片段从一个细胞转移至另一宿主细胞的现象,称 为转导作用. 2. 同源重组:发生在同源序列间的重组称为同源重组,又称基本重组. 1. 细胞间信息物质:凡由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质统称为细胞间信息物 质. 2. 第二信使:通常将 Ca2 ,DAG,IP3,Cer,cAMP,cGMP 等这类在细胞内传递信息的 小分子化合物称为第二信使. 1. 急性时相蛋白质:在急性炎症或某种组织损伤时,某些血浆蛋白的水平会增高,称其为 急性时相蛋白质. 2. 血浆蛋白的多态性:是指在同种属的个体或人群中出现两种或多种不同形式的某种蛋白 质.生物转化:非营养物质(药物,毒物等)在体内进行代谢转变,其生物活性发生改变易 于排出体外的过程.初级胆汁酸:是胆固醇在肝细胞内转变生成的胆汁酸,包括胆酸和鹅脱氧胆酸及其与甘 氨酸和牛磺酸的结合产物. 维生素:是存在于食物中的一类低分子有机化合物,是维持机体正常生命所必需的一类 营养素.脂溶性维生素:维生素 A,D,E 及 K 均为非极性疏水的异戊二烯衍生物,可溶于脂肪 或脂溶剂而不溶于水,称为脂溶性维生素.糖蛋白:是由短链寡糖与蛋白质共价结合形成的复合物.蛋白聚糖:是由糖胺聚糖和核心蛋白共价结合形成的复合物基因诊断:就是利用现代分子生物学和分子遗传学的技术方法,直接检测基因结构及其 表达水平是否正常,从而对疾病作出诊断的方法.基因治疗:是指将某种遗传物质转移到患者细胞内,使其在体内发挥作用,以达到治疗 疾病目的的方法. 探针:将已知序列的带有检测标记的核酸片段称为探针.核转移技术:是将动物体细胞胞核全部导入另一个体的去除了胞核的受精卵内,使之发 育成个体. 这样的个体所携带的遗传性状仅来自一个父亲或母亲个体, 因而为无性繁殖. cDNA文库：将mRNA逆转录合成cDNA ，再与载体连接成重组DNA，将其引入宿主细胞并进行扩增，所得分子克隆的混合体称为cDNA文库。基因载体：携带目的DNA片段进入受体细胞进行扩增和表达的工具。限制性核酸内切酶：能够切割DNA中磷酸二酯键的酶称核酸酶，其中有选择地切割DNA分子特异序列的核酸酶，称为限制性核酸内切酶，简称限制性内切酶。关键酶：催化各种反应途径限速步骤的、并能影响和调节该途径反应速率的酶。转录空泡：由酶-DNA-RNA形成的转录复合物糖酵解注意：G经过己糖激酶催化成G-6-P F-6-P经过PFK-1的催化成F-1,6-BP生成NADH 反应10：PEP经过丙酮酸激酶催化生成ATP和丙酮酸TCA循环注意：关键酶：柠檬酸合酶 异柠檬酸脱氢酶 -酮戊二酸脱氢酶复合体消耗1分子乙酰coA，经过4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化，生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2,1分子GTP。反应场所线粒体生理意义 三大营养素的最终代谢通路，联系糖 脂肪 氨基酸的枢纽，为其他物质代谢提供小分子前体物质，为呼吸链提供NADHRNA-pol辨认结合部位：TTGACA pribnow盒 ：TATAAT合机成血红素的基本原料：甘氨酸 琥珀酰coA和Fe2+生物转化：机体在排除非营养物质之前，需要对他们进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过单只或尿液排出体外的过程生物转化的意义：生物转化可对体内大部分非营养物质进行代谢转化，使其生物学活性降低或丧失，或使有毒物质的毒性降低或消除，也可通过生物转化作用可增加这些非营养物质的水溶性和极性，从而易于从胆汁或尿液中排出2何谓DNA的半保留复制？简述复制的主要过程。2 DNA在复制时，亲代DNA两条链均可作为模板，生成两个完全相同的子代DNA，每个子代DNA的一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，称为半保留复制。复制的主要过程是：(1)拓扑异构酶松弛超螺旋；(2)解螺旋酶将双股螺旋打开；(3)单链DNA结合蛋白结合在每条单链上，以维持两条单链处于分开状态；(4)引物酶催化合成RNA引物；(5) DNA 聚合酶 催化合成新的DNA 的领头链及冈崎片段；(6)RNA酶水解引物， DNA聚合酶催化填补空隙；(7) DNA连接酶将冈崎片段拼接起来以完成随从链的合成。3DNA复制时，应具备哪些条件？3 (1)底物：以脱氧三磷酸核苷为底物，总称dNTP，包括dATP 、dGTP 、dCTP 、dTTP。(2)模板：要有母链DNA为模板必须先解链，解旋。双链解开后，两链均可做模板。(3)酶和蛋白质因子：DNA聚合酶等，还需要特定的蛋白质因子。(4)引物：以小段RNA作为引物。4造成DNA损伤的因素是什么？损伤的修复方式有哪几种？4 造成DNA损伤的因素及损伤的修复方式：(1)引起DNA损伤的因素：主要是一些物理和化学因素，如紫外线照射，电离辐射，化学诱变剂等。(2)损伤修复的方式有：光修复、切除修复、重组修复和SOS修复。5简述DNA损伤的修复类型。5 修复是指针对已经发生的缺陷而施行的补救机制，主要有光修复、切除修复、重组修复和SOS修复。光修复：通过光修复酶催化完成的，需300600nm波长照射即可活化，可使嘧啶二聚体分解为原来的非聚合状态，DNA完全恢复正常。切除修复：细胞内主要的修复机制，主要有核酸内切酶、DNA聚合酶及连接酶完成修复。重组修复：先复制再修复。损伤部位因无模板指引，复制出来的新子链会出现缺口，通过核酸酶将另一股健康的母链与缺口部分进行交换。SOS修复：SOS是国际海难信号，SOS修复是一类应急性的修复方式，是由于DNA损伤广泛以至于难以继续复制由此而诱发出一系列复杂的反应。1简述三种RNA在蛋白质合成中的作用。1（1）mRNA的作用：以一定结构的mRNA作为直接模板合成一定结构的多肽链，将mRNA上带有遗传信息的核苷酸顺序翻译成氨基酸顺序，即mRNA是通过其模板作用传递遗传信息，指导蛋白质的合成。（2）tRNA的作用：tRNA是转运氨基酸的工具。作为蛋白质合成原料的20种氨基酸各有其特定的tRNA，而且一种氨基酸常有数种tRNA来运载。（3）rRNA的作用：它和蛋白质结合成核蛋白体，是蛋白质合成的场所。2试述复制、转录、翻译的方向性。2（1）复制的方向性：DNA复制时，每个复制子可形成两个复制叉，如模板单链DNA35的方向与复制叉方向相同，则是连续复制；如果模板方向和复制叉方向相反，则DNA合成为不连续合成。（2）转录的方向性：DNA模板解链方向是35；转录RNA合成的方向是53。（3）翻译的方向性：核蛋白体沿mRNA从53方向进行翻译，所合成的多肽链方向是由N端C端。3简述原核生物蛋白质翻译延长过程。3（1）进位：氨基酰-tRNA根据遗传密码的指引，进入核糖体A位；（2）转肽（成肽）：在转肽酶作用下，将P位点上肽酰基转移到A位点氨基酰-tRNA上，在A位上形成肽键，肽链延长；（3）转位（移位）：核糖体在mRNA上以53移动三个核苷酸距离，卸载的tRNA离开P位点移至E位，在A位上新形成肽酰-tRNA又移到P位上，下一个密码子对应A位点。1区别酶蛋白与蛋白酶。1酶蛋白与蛋白酶是两个完全不同的概念。酶蛋白是全酶的一部分，结合酶中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子，全酶等于酶蛋白辅助因子。只有全酶才具有催化作用，将酶蛋白与辅助因子分开后，均无催化作用。如琥珀酸脱氢酶是由酶蛋白部分和辅助因子FAD结合构成的，只有琥珀酸脱氢酶这一全酶才具有催化活性。而蛋白酶是水解蛋白质的酶，为一完整的酶，具有水解蛋白质的作用，属于单纯蛋白酶类，胰蛋白酶是胰腺分泌的水解蛋白质的酶。2酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？2（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。5区别酶的激活与酶原的激活。5酶的激活与酶原的激活不同。酶的激活是使已具有活性的酶活性增高，即使酶的活性由小变大。如氯离子是唾液淀粉酶的激活剂，唾液淀粉酶本身就具有水解淀粉的能力，只是活性较低，加入氯离子后，使水解淀粉能力增强。而酶原的激活是使本来无活性的酶原转变成有活性的酶，即使无活性变为有活性。如肠激酶是胰蛋白酶原的激活剂，胰蛋白酶原本身没有水解蛋白质的能力，当加入肠激酶后，肠激酶能引起胰蛋白酶原分子结构改变，并使之转变成胰蛋白酶，后者具有水解蛋白质的作用。1糖酵解的生理意义？1糖酵解最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。当机体缺氧或剧烈运动，肌局部血液不足时，能量主要通过糖酵解获得。在生理条件下，某些组织细胞通过糖酵解获得能量。成熟红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧，也常由糖酵解提供部分能量。2糖异生的生理意义？2当空腹或饥饿时，体内糖的来源不足，依赖甘油、氨基酸等异生成葡萄糖以维持血糖水平恒定，保证主要依赖葡萄糖供能的组织(如脑组织)功能正常。糖异生是肝补充或恢复糖原储备的重要途径。长期饥饿时，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡，对于防止饥饿造成的代谢性酸中毒有重要作用。3磷酸戊糖途径的生理意义？3是体内产生5-磷酸核糖的重要途径，核糖是核酸和游离核苷酸的组成成分。产生NADPH+H+：作为供氢体参与体内的许多合成代谢；如从乙酰CoA合成脂酸、胆固醇。参与体内的羟化反应，是加单氧酶系的供氢体。与生物合成有关，如胆汁酸或某些类固醇激素的合成等；与生物转化有关。是谷胱甘肽还原酶的辅酶，维持谷胱甘肽处于还原状态，还原型的谷胱甘肽可以保护一些含有-SH基的蛋白质或酶免受氧化剂尤其是过氧化物的损害。对维持红细胞的完整性起重要作用，同时防止高铁血红蛋白生成。磷酸戊糖途径与糖酵解、糖有氧氧化及糖醛酸途径相通。4NADPH有哪些重要的生理意义？4NADPH作为供氢体参与体内许多合成代谢。 如从乙酰CoA合成脂酸、胆固醇。参与体内的羟化反应，是加单氧酶系的供氢体。与生物合成有关，如胆汁酸或某些类固醇激素的合成等；与生物转化有关。是谷胱甘肽还原酶的辅酶，维持谷胱甘肽于还原状态。还原型谷胱甘肽能保护巯基酶的活性，对维持红细胞的完整性起重要作用，同时防止高铁血红蛋白生成。5什么是糖异生的三个“能障”？克服这三个“能障”需要哪些酶？5糖酵解过程中由已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化的反应不可逆，这三个不可逆反应是糖异生的三个“能障”。克服这三个“能障”需要四个限速酶，即丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖双（二）磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。6血糖的来源和去路？6来源：食物中糖经消化、吸收。肝糖原分解。非糖物质糖异生。去路：彻底氧化分解，生成CO2和H2O，释放能量。 合成肝糖原，肌糖原。转变为非糖物质：脂类、氨基酸等。转变成其他糖。7三羧酸循环的生理意义是什么？7是三大营养素的最终代谢通路。 是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。为其他合成代谢提供小分子前体。为氧化磷酸化反应生成ATP提供NADH+H+和FADH2。1为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对含量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?1各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为：蛋白质含量(克)=每克样品含氮克数6.25100。2何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构?2一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键，肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有两端:游离氨基的一端称为N端，游离羧基的一端称为C端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。3什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?3蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有螺旋、折叠、转角和无规卷曲四种。在螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持螺旋稳定。在折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持折叠构象的稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180o回折，回折部分称为转角，转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。4举例说明蛋白质的四级结构。4蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由1个亚基和1个亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。5变性后蛋白质有何变化？5生物学活性丧失，溶解度降低，易被蛋白酶水解，粘度增加。6组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？6组成蛋白质的基本单位是氨基酸，它们都是氨基酸。除甘氨酸外，碳原子都是不对称碳原子，均为L氨基酸。1.什么是蛋白质二级结构？主要包括哪些类型？答：蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该肽段主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括a-螺旋、B-折叠、B-转角和无规卷曲。2.什么是蛋白质变性？变性的实质是什么？在医学中有哪些应用？答：在某些理化因素作用下，蛋白质特定空间结构破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质变性。 蛋白质变性实质是次级键（非共价键）和二硫键破坏，一级结构不改变。 在医学上的应用：（1）消毒、灭菌（2）保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等（3）解救重金属中毒患者。3.一条肽链由400个氨基酸残基组成，如果它全为a-螺旋结构，其分子长度为多少？并说明a-螺旋结构的特点？答：长度为60nm 特点（1）以肽单元为平面，以Ca原子为转折点，围绕中心轴呈右手螺旋，R基团伸向螺旋的外侧。（2）每3.6个氨基酸残基上升1圈，螺距为0.54nm每个氨基残基上升的距离为0.15nm。（3）氢键维持a-螺旋结构稳定，每个肽键N-H的H和第4个肽键羰基的O形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。（4）R基团的大小、电荷和结构等因素影响a-螺旋的稳定。4.试比较DNA、RNA的分子组成和结构？答：（1）DNA的组成和结构：碱基：AGCT；戊糖：B-D-2脱氧核糖；基本单位：dNMP；碱基配对;A=T GC；DNA的二级结构为双螺旋；DNA的三级结构为超螺旋。（2）RNA的组成和结构:碱基：AGCU；戊糖：B-D-核糖；基本单位：NMP；碱基配对:A=U CG；RNA为单链结构，局部可以形成双螺旋。5.试述B-DNA二级结构的特点？答：B-DNA二级结构的特点：（1）由2条方向相反且平行的DNA链围绕同一中心轴形成右手双螺旋；磷酸与戊糖构成的骨架位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋的内侧；碱基配对：A=T CG.（2）双螺旋的直径为2nm，每周含10个碱基对，每个碱基的旋转角度为36，螺距为3.4nm。（3）双螺旋的稳定因素为:互补碱基间的氢键，碱基堆砌力。6.试述真核生物mRNA的结构特点与相应结构的功能？答:(1)5末端mGpppG（帽结构）与帽结合蛋白结合对于mRNA从细胞核向胞质的转运、与核蛋白体的结合、与翻译起始因子的结合以及mRNA的稳定性的维系有关。（2）3末端PolyA与5末端mGpppG（帽结构）共同负责mRNA从细胞核向胞质的转运mRNA的稳定性的维系以及翻译起始的调控。7.比较酶与一般化学催化剂的异同？答:相同点：（1）化学反应前后无质量的改变。（2）加快化学反应速度，不改变反应的平衡点。（3）只催化热力学允许的反应。 不同点:(1)酶促反应具有极高的效率。（2）酶促反应具有高度的特异性。（3）酶促反应的可调节性。8.试述酶促反应的特点？答：(1)酶促反应具有极高的效率。（2）酶促反应具有高度的特异性。（3）酶促反应的可调节性。9.试述米式方程的表达式及Km、Vmax的生理意义?答：米式方程的表达式：V=VmaxS/(Km+S) Km的意义：（1）V=1/2Vmax时，S=Km。（2）当K2K3时，Km的值近似于ES的解离常数Ks，可以用来表示酶与底物的亲和力。（3）Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。Vm的意义：是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度呈正比。10.试述血糖的来源和去路？答：来源:食物消化吸收，肝糖元分解，糖异生。去路：氧化供能，合成肝（肌）糖元，转化为其他糖，转化为脂类、非必须氨基酸的碳原等。11.试述糖酵解的主要调控点及调控方法？（1）6-磷酸果糖基酶-1：ATP和柠檬酸是此酶的变构抑制剂；AMP、ADP、，双磷酸果糖和2，6-双磷酸果糖是此酶的变构激活剂。（2）丙酮酸激酶：1，6-双磷酸果糖是此酶的变构激活剂，ATP则有抑制作用（3）己糖激酶：己糖激酶受其产物G6P的反馈抑制，长链脂酰CoA对其有变构抑制作用。12.简述葡萄糖有氧氧化的过程？（1）葡萄糖丙酮酸（2）丙酮酸乙酰CoA(3)乙酰CoA进入三羧酸循环。13.试述三羧酸循环的反应本质、生理意义？本质：1个乙酰基进行2次脱酸、4次脱氢、1次底物水平磷酸化共生成12分子ATP生理意义：1，三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路2，三羧酸循环是糖、脂、氨基酸代谢联系的枢纽3，三羧酸循环的中间产物可以为体内某些物质的合成提供原料。14.试述草酰乙酸的来源？1，丙酮酸的羧化2，苹果酸的脱氢（3）Asp的脱氨基作用15.试述磷酸戊糖途径的生理意义？1，为核酸的生物合成提供原料2，提供NADPH作为供氢体参与多种反应（1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体（2）NADPH参与体内的羟化反应（3）NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态。16.试述糖异生的关键酶与生理意义？关键酶：丙酮酸羧化酶，PEP羧激酶，果糖双磷酸酶-1，葡萄糖-6-磷酸酶。意义：维持血糖浓度的恒定，补充肝糖原，调节酸碱平衡17.试列表比较糖酵解与糖有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、终产物、ATP生成数量、方式及生理意义？答案自己找。17.试述三酰甘油分解代谢的过程？（1）脂肪动员：三酰甘油甘油+脂肪酸 甘油3-磷酸甘油磷酸二羟丙酮（2）脂肪酸的-氧化：脂肪酸的活化脂酰CoA进入线粒体：肉碱脂酰转移酶是脂肪酸-氧化的限速酶（3）脂肪酸的-氧化：此过程从脂酰基-碳原子开始，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解4步连续反应，生成1分子乙酰CoA和原来少2个碳原子的脂酰CoA18.什么是酮体？酮体是怎样产生和利用的？有何意义？答：（1）乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮统称为酮体。（2）酮体生成部位在肝细胞线粒体：2分子乙酰CoA乙酰乙酰CoA羟甲基戊二酸单乙酰CoA乙酰乙酸1）-羟丁酸（HMG-CoA合成酶为其限速酶）2）丙酮 （3）酮体在肝内生成，在肝外组织利用，其主要酶类为琥珀酸CoA转硫酶和乙酰CoA硫解酶、乙酰乙酸硫激酶 （4）意义：有利于能量利用和运输。19.试述脂肪酸的-氧化与软脂酸合成的主要不同点？答:合成部位：脂肪酸的-氧化：线粒体 软脂酸合成：胞液；起始物：脂肪酸的-氧化：脂酰CoA软脂酸合成：乙酰CoA；限速酶：软脂酸合成：脂肪酸的-氧化：肉碱脂酰转移酶 软脂酸合成：乙酰CoA羟化酶； 受氢体或供氢体：脂肪酸的-氧化：NAD+,FAD 软脂酸合成：NADPH+,H+ ；硫脂键：脂肪酸的-氧化：CoA-SH软脂酸合成：SHACP；反应过程：脂肪酸的-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解 软脂酸合成：缩合、加氢、脱水、再脱氢；产物：脂肪酸的-氧化：乙酰CoA 软脂酸合成：软脂酸；HCO3- ：脂肪酸的-氧化：不需要 软脂酸合成：需要； 中间产物：脂肪酸的-氧化：乙酰CoA 软脂酸合成：丙二酰CoA； 引起反应增强：脂肪酸的-氧化：进食或饥饿 软脂酸合成：高糖膳食或能量过剩的原因。20.试述血浆脂蛋白的分类和供能？答：血浆脂蛋白可依据电泳及密度方法进行分类。依据电泳法分成乳糜微粒、-脂蛋白、-脂蛋白、前-脂蛋白。依据密度法分成乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。脂蛋白。它们的对应关系是：-脂蛋白相当于高密度脂蛋白；-脂蛋白相当于低密度脂蛋白；前-脂蛋白相当于极低密度脂蛋白。乳糜微粒：转运外源三酰甘油及胆固醇。极低密度脂蛋白：转运内源三酰甘油及胆固醇。低密度脂蛋白：转运内源性胆固醇。高密度脂蛋白：逆向转运胆固醇。21.试述胆固醇合成基本过程？答：MVA的合成；鲨烯的合成；胆固醇的合成。22.试述人体胆固醇的来源与去路？答：来源：食物吸收、体内合成。去路：转变成胆汁酸、类固醇激素、维生素D3。23.试述生物氧化的特点？答：在细胞内温和的环境中（体温，PH接近中性）；在一系列酶的催化下逐步进行的；物质中的能量逐步释放，提高ATP生成的效率；生成的水是由脱下的氢与氧直接结合产生的，二氧化碳是由有机酸脱羧产生。24.试述2条呼吸链的成分和排列顺序？答:(1)NADH氧化呼吸链：NADHFMN(Fe-S) CoQCyt bCyt c1Cyt cCyt aa31/2O2.（2）琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸FAD(Fe-S) CoQCyt bCyt c1Cyt cCyt aa31/2O2.25.试述氧化磷酸化的影响因素及作用机制？答：（1）呼吸链抑制剂：1）鱼藤酮、粉蝶霉素A异戊巴比妥与酶复合体中的铁硫蛋白结合，抑制电子的传递。2）二疏基丙醇、抗霉素A抑制酶复合体中电子由Cyt bCyt c1的传递。3）一氧化碳、氰化物、硫化氢的叠氮化合物抑制酶复合体中电子由Cyt aa3O2的传递。（2）解偶联剂：二硝基苯酚的解偶联蛋白可使氧化的磷酸化过程脱离。即电子传递过程泵出的氢质子不经ATP合酶的Fo质子通道回流，破坏了膜内外的质子电化学梯度，使ATP的生成受抑，能量以热能形式释放。（3）氧化磷酸化抑制剂：寡霉素与寡霉素敏感蛋白结合，阻止电子从Fo质子通道回流，抑制ADP磷酸化并间接抑制电子传递。（4）ADP浓度：浓度增高可促进氧化磷酸化，反之抑制氧化磷酸化。（5）甲状腺素：可诱导细胞膜上的Na+,K+-ATP分解生成ADP，ADP又可加速氧化磷酸化。甲状腺素还能使解偶联蛋白基因表达增加，引起耗氧和产热增加。（6）线粒体DNA突变：呼吸链氧化磷酸化中的很多蛋白都是由线粒体DNA编码，线粒体DNA由于缺少蛋白质的保护和损伤修复系统，很容易变性，从而影响氧化磷酸化。26.人体内营养必需氨基酸指的是什么？答：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。27.简述体内氨基酸代谢概况？答：来源：食物蛋白质消化吸收，组织蛋白质分解生成，体内合成的非必需氨基酸。去路：合成组织蛋白质，经脱氨基作用进行一般代谢，脱羧基作用，代谢转变成其他含氮化合物。28.氨基酸脱氨基方式有哪几种？主要方式是那种？简述体内联合脱氨基途径、限速酶及辅酶。答：氨基酸可通过氧化脱氨、转氨基、联合脱氨及非氧化脱氨方式脱氨基。联合脱氨是体内主要的脱氨基方式。联合脱氨及途径是通过转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用欧联作用的结果。L-谷氨酸脱氢酶为限速酶，其辅酶为NAD+或NADP+.L-谷氨酸脱氢酶是一种变构酶，GTP、ATP是它的变构抑制剂，GDP、ADP是它的变构激活剂。联合脱氨途径是可逆的，其逆过程为体内合成非必需氨基酸的主要途径；L-谷氨酸脱氢酶广泛分布在肝、肾、脑组织中，因此肝肾脑组织主要以此方式进行脱氨，在骨骼肌、心肌细胞内，此酶活性低，主要一嘌呤核苷酸循环方式进行联合脱氨。29.体内氨如何代谢？（来源、转运、去路）来源：氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。此外，含氮化合物的分解也可产生小部分氨。肠道吸收的氨，主要有2个来源：一是蛋白质腐败作用产生；二是在尿素的肠肝循环过程中，肠中尿素被细菌尿素酶分解产生NH3。肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺，在肾小管上皮细胞内谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解成谷氨酸和氨，这部分氨渗入到肾小管腔中主要与尿中的H+结合成NH4+，以铵盐的形式由尿排出体外。酸性尿有利于肾小管细胞的氨扩散入尿，但碱性尿则可妨碍肾小管细胞中氨的分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的另一个来源。转运：丙氨酸-葡萄糖循环:肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液输送到肝。在肝中丙氨酸通过联合脱氨作用释放出氮，用于合成尿素转变成丙酮酸，而后者再接受氨基而生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复的在肌肉和肝之间进行氨的转运。谷氨酰胺的运氨作用：谷氨酰胺主要从脑、肌肉等组织向肝或肾转运氨。氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下生成谷氨酰胺，并有血液输送到肝或肾，再经谷氨酰胺酶的催化水解成谷氨酸及氨。去路：正常情况下，体内多余的氨主要在肝脏合成尿素，最终随尿液由肾脏排出体外，这是氨的主要去路；只有少部分氨在肾以铵盐形式随尿排出。30.尿素合成的主要器官和鸟氨酸循环是什么？尿素合成的限速酶、耗能和氮源如何？答：肝脏是尿素合成的主要器官，首先，鸟氨酸与NH3及CO2形成瓜氨酸；其次瓜氨酸接受1分子氨而生成精氨酸；再此，精氨酸水解产生尿素并重新生成鸟氨酸，接着鸟氨酸参与第二轮循环。尿素合成的限速酶是精氨酸代谢琥珀酸合成酶。尿素合成的2个氮原子一个来自氨，另一个来自天冬氨酸。尿素合成是一个耗能过程，合成1分子尿素需要消耗4个高能磷酸键。31.体内一碳单位的主要形式、载体、来源和生理功能如何？答：体内一碳单位主要形式有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基。载体：四氢叶酸。主要来源：丝氨酸、甘氨酸、色氨酸的代谢。生理功能：一碳单位作为合成嘌呤及嘧啶的原料，故在核酸生物合成中占有重要地位；一碳单位将氨基酸代谢与核酸代谢密切联系起来。真核生物DNA-pol的种类及功能pol：起始引发，具有引物酶活性pol：低保真的复制pol：在线粒体中与线粒体DNA复制有关pol：延长子链的重要酶，且有解螺旋酶活性pol：填补引物空隙，切除、修复、重组重组DNA技术的基本步骤分：目的基因与载体分离；切：限制性内切酶切割载体和目的基因；接：目的基因和载体外连接；转：重组体装入宿主细胞；筛：筛选转化细胞。转录和复制的异同点都以DNA 为模板：复制以2条链均为模板，转录以有意义链为模板、都依赖DNA的聚合酶：复制是DNA聚合酶，转录时RNA聚合酶、都需要核苷酸作原料：复制是dNTP，转录时NTP、都从5端向3方向延伸新合成链。复制产物为子代双链DNA，转录产物为3种RNA、聚合过程都是核苷酸之间形成的磷酸二酯键、都遵守碱基互补配对原则、作为基因载体的必备条件、具有自我复制能力、携带筛选标记、含有多种限制酶的单一位点、除保留必要序列外，载体尽可能小、使用安全酶原激活的实质及生理意义酶原激活即为酶原向酶转化的过程，其实质为酶的活性中心形成或暴露的过程生理意义：消化道内蛋白酶以酶原的形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证每在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式，一旦需要便转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用解释磺胺类药物抑制细菌生长的原理，说明其影响抑制程度的因素原理为竞争性抑制作用。对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，以对氨基苯甲酸等为底物，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成，细菌则因此造成的核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖体内氨如何代谢？来源：1）氨基酸脱氨基作用产生的氨是主要来源2）含氮化合物分解3）小肠吸收，包括蛋白质腐败作用产生的和尿素被分解产生的4）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺转运：1）丙氨酸葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，之后经血液送到肝2）谷氨酰胺的运氨作用主要从脑、肌肉等组织向肝或肾转运氨去路：正常情况下，体内多余的氨主要在肝脏合成尿素，最终岁尿液由肾脏排出体外，少部分氨在肾以胺盐形式随尿排出1何谓蛋白质的二级结构？简述蛋白质二级结构的构象类型。定义：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链主链中各原子（各氨基酸残基的碳原子及肽键有关原子）的空间排布，并不涉及氨基酸残基侧链(R 基)的构象。形式：有螺旋、折叠、转角和不规则卷曲等几种。2试述酶原激活的机制及其生理意义。机制： 酶原肽链中一个或几个肽键断裂，导致构象改变, 并形成酶的活性中心,使酶具有催化功能.生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。3何谓脂肪动员？简述激素对脂肪动员的调节。脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA 及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。激素的调节：在脂肪动员中，脂肪细胞内激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）起决定性作用，它是脂肪分解的限速酶，称为激素敏感性脂肪酶。肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素等激活HSL 促进脂肪动员；胰岛素，前列腺素E 及烟酸等抑制HSL，抑制脂肪的动员。4G 蛋白结构有何特点？试述三种主要类型G 蛋白的功能。结构特点：G 蛋白是一类和鸟苷酸相结合的外周蛋白，三个亚基组成，有两种构象（内容要展开）G 蛋白的功能：Gs:激活AC；Gi:抑制AC；Gp：激活PLC。2试述DNA 复制的基本规律。（1）半保留复制：复制时，母链的双链DNA 解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。子代细胞的DNA 双链，其中一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。由于碱基互补，两个子细胞的DNA 双链，都和亲代母链DNA 碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。（2）双向复制：复制时，DNA 从起始点（origin）向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制原核生物是单个起始点的双向复制，真核生物