2012年生物化学考研复习提纲概述,蛋白质.doc

专业 权威 高效 分享解析2012考研英语的内容与试卷结构一、生物化学概述(一)生物化学研究的基本内容生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。生物化学的研究内容包括以下三个方面：1. 研究生命的化学组成：生物大分子的结构2. 研究生命的新陈代谢：生物大分子的合成降解及代谢途径的调控3. 研究生命体的自我复制：遗传信息的储存、传递和表达(二)生物化学的发展简史20世纪初，生物化学作为一个独立学科出现。生物化学发展史中，有两个重要的突破。一是1897年发现了酶作为生物催化剂的作用;二是1944发现了核酸作为遗传信息载体的作用。1944年Avery等人通过细菌的转化试验证实DNA是遗传信息的载体。1953年，Watson和Crick推导出了DNA的三维结构。20世纪50年代后生物学进入分子水平。该领域一大批科学家先后获得诺贝尔奖。其他重要事件我国科学家在生物化学领域所作的突出工作：1965年：生化所与有机化学所完成有功能的蛋白质-牛胰岛素的人工合成1973年：X-射线分析出猪胰岛素空间结构1983年：酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成 (tRNAAla)2000年：参与人类基因组测序计划二、蛋白质化学(一)蛋白质的概念与生物学意义蛋白质是由氨基酸组成的不分支的长链生物大分子。蛋白质的种类繁多，是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。蛋白质是生命过程的执行者，表现出丰富的功能。蛋白质在生物体的生命活动中起着极其重要的作用，已知的生物功能没有一个是离开蛋白质而实现的，生物个体间表现出的差异是由于其体内蛋白质的贡献。(二)氨基酸1.氨基酸的基本结构和性质1)氨基酸的结构：20种蛋白质氨基酸的分子结构特点第21种氨基酸为硒代半胱氨酸(selenocysteine, 缩写为Sec或SeCys)，其结构中以Se代替了半胱氨酸中的S。但实际上，硒代半胱氨酸是丝氨酸的衍生物。2002年，在某些古细菌中还发现了第22种氨基酸，为吡咯赖氨酸(pyrrolysine)。 吡咯赖氨酸由赖氨酸修饰形成。这两种氨基酸都有自己对应的密码子。2)氨基酸的性质：包括了氨基酸的酸碱性质、立体化学、吸收光谱、化学反应。其中酸碱性质非常重要，其包括了兼性离子、pK、pI等概念以及pI的计算、Henderson公式等。立体化学中有关于氨基酸的立体结构(D型与L型)、旋光性的内容。吸收光谱：在近紫外区有特征吸收的三个氨基酸Phe、Tyr和Trp。氨基酸的化学反应：一般掌握三个反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应，反应的试剂、产物颜色、发生反应的氨基酸中的那个基团。2.根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写R基为疏水性或非极性的氨基酸、R基为极性不带电荷的氨基酸、R基为带电荷的氨基酸(包括带正电荷和负电荷的氨基酸)(三)蛋白质的结构与功能1.肽的概念及理化性质一个氨基酸分子的a-羧基与另一个氨基酸分子的a-氨基发生酰化反应，脱去一分子水形成肽键，也称为酰胺键。肽就是氨基酸通过肽键连接起来的线性聚合物。自然界中还存在着大量的肽类，具有各种特殊的生理活性，统称为天然活性肽。谷胱甘肽、内啡肽2.蛋白质的初级结构蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的排列顺序，包含了蛋白质结构的全部信息。3.蛋白质的高级结构 (二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构)1)蛋白质的二级结构：指肽链主链或称肽链骨架有规律的折叠和盘绕，是肽链主链局部的空间排列，不涉及侧链的构象和整个肽链空间排列。维系二级结构的主要作用力是氨基酸残基非侧链基团之间形成的氢键。多肽链主链构象的空间限制来自两个方面：1). 肽键不能自由旋转带来的构象限制。肽链中的肽键主要为反式。2). a-C二面角f、虽然可以任意旋转，但不是任意二面角所决定的构象都是立体化学所允许的。二级结构的类型：a螺旋结构、b折叠、b-转角和无规卷曲的结构特点及参数。2)超二级结构：超二级结构指由相邻的蛋白质二级结构单元相互接近，形成有规律的二级结构聚集体。3)结构域：较大的球形蛋白分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构之间以松散的肽链相连，这些球状构象即为结构域。4)三级结构：多肽链通过盘绕折叠，借助各种非共价键和二硫键形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但是不包括亚基间或不同分子间的空间排列关系。5)四级结构：具有特定三级结构的肽链，主要通过非共价键形成的大分子组合体系为蛋白质的四级结构。作为蛋白质四级结构组分的肽链被定义为亚基。2012年研究生