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文档简介

生物化学生物化学是研究生命化学的科学,在分子水平探讨生命的本质,采用化学的原理和方法来研究组成生物体物质的结构及其功能、生命物质的合成与分解代谢及其中的能量代谢、信号物质的信号传导、生命遗传物质的遗传及变异和表达调控、以及疾病发生和治疗相关的生物化学问题等。学科研究领域广泛,研究的最大特点是学科的前沿性及极强的交叉性,并能为相关学科(生物学、遗传学、生理学、农学、药学)的研究提供必需的生物化学技术,是一门重要的医学基础课程。 教学基本要求1、系统地、完整地掌握组成生物体物质的基本结构及其功能、生命物质的合成与分解代谢及其调节、遗传信息的传递与表达调控。熟悉信号物质的信号传导及疾病发生和治疗相关的生物化学问题。了解生物化学发展的前沿。2、掌握基本的生物化学技术原理,培养学生的分析问题和解决实际问题的能力。3、开展双语教学,采用多媒体教学与课堂讲授相结合的方法。4、本教学大纲是根据人卫出版社的第六版生物化学规划教材而编的,按温州医学院医学检验专业教学计划,本学科总教学时数72学时,讲授72学时,各章讲课时间分配可参考下表:第一章 绪论一、目的和要求(一)掌握:当代生物化学研究的主要内容(二)熟悉:生物化学发展简史(三)了解:生物化学这门学科与医学的关系二、教学内容(一)详细讲解:生物化学发展简史(二)重点讲解:当代生物化学研究的主要内容(三)一般介绍:生物化学与医学的关系,本书纲要第二章 蛋白质的结构与功能一、目的和要求(一)掌握蛋白质的结构及其与功能的关系(二)熟悉蛋白质的分子组成、分类(三)了解蛋白质的理化性质及分离纯化二、教学内容(一)详细讲解:蛋白质的分子组成、分类(二)重点讲解:蛋白质的一级结构、空间结构、及其与功能的关系(三)一般介绍:蛋白质的理化性质、分离和纯化、及多肽链中氨基酸序列分析第三章 核酸的结构与功能一、目的与要求(一)掌握:核酸的结构及其与功能的关系(二)熟悉:核酸的化学组成(三)了解:核酸的理化性质及应用、核酸酶的概念二、教学内容(一)详细讲解:核酸的化学组成,一级结构、核酸的理化性质及其应用(二)重点讲解:DNA的双螺旋结构特点及其功能的关系,掌握:mRNA 、tRNA 的二级结构与功能的关系(三)一般介绍:核酸酶的概念及作用特点第四章 酶学一、目的与要求(一)掌握:酶促反应的特点与机制,酶活性及含量的调节(二)熟悉:酶的分子结构与功能、酶的调节(三)了解:酶的命名与分类、酶与医学的关系二、教学内容(一)详细讲解:酶蛋白的分子结构与功能、酶活性及含量的调节、同工酶的概念(二)重点讲解:酶促反应的特点与机制、酶促反应速度及其影响因素(底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂)(三)一般介绍:酶的命名与分类(习惯命名、国际统一命名)、酶与疾病的关系及在医学上的应用第五章 糖类代谢一、目的与要求(一)掌握:葡萄糖的分解代谢与异生途径(二)熟悉:磷酸戊糖途径、糖原的合成与分解及血糖的平衡(三)了解:糖的生理概况、血糖及其调节二、教学内容(一)详细讲解:糖代谢的反应过程、血糖水平的激素调节,代谢紊乱引起的临床症状(二)重点讲解:糖酵解及有氧氧化三羧酸循环的途径、能量变化(ATP和电子的生成量)、关健酶或限速酶及其生理意义;磷酸戊糖途径的限速酶及其生理意义;糖原的合成与分解途径的限速酶及其生理意义;糖异生途径的原料、限速酶及其生理意义,乳酸循环的概念;血糖的来源与去路(三)一般介绍:血糖的生理功能,消化吸收及代谢概况第六章 脂类代谢一、目的与要求(一)掌握:脂酸、甘油三酯的代谢(二)熟悉:胆固醇、磷脂的代谢,血脂、载脂蛋白的概念(三)了解:脂类的消化吸收、血浆脂蛋白的代谢二、教学内容(一)详细讲解:脂酸、胆固醇、甘油三酯、磷脂的代谢;血脂、载脂蛋白的概念(二)重点讲解:脂酸的-氧化途径、限速酶及ATP的生成、胆固醇的合成代谢途径及限速酶、血浆脂蛋白的分类及其主要组成(三)一般介绍:脂类的消化和吸收、血浆脂蛋白的代谢第七章 生物氧化一、目的与要求(一)掌握:呼吸链的组成,氧化磷酸化的概念(二)熟悉:生成ATP的氧化体系(三)了解:过氧化物酶体系、微粒体系二、教学内容(一)详细讲解:生成ATP的氧化体系、线粒体内膜的物质转运(二)重点讲解:二条呼吸链的组成,氧化磷酸化的概念,偶联部位(生成ATP的室)及其抑制剂(三)一般介绍:过氧化物酶体系、微粒体系及其酶类第八章 氨基酸代谢一、目的与要求(一)掌握:氨基酸的一般代谢、氨的代谢(二)熟悉:个别氨基酸的代谢(三)了解:蛋白质的营养作用、消化、吸收与腐败作用二、教学内容(一)详细讲解:氨基酸的一般代谢(包括-酮酸的代谢)、个别氨基酸的代谢(二)重点讲解:氨基酸的脱氨基作用,氨的来源、转运和鸟氨酸循环;一碳单位、含硫氨基酸、芳香族氨基酸代谢的产物及生理意义(三)一般介绍:蛋白质的营养作用、蛋白质的消化、吸收和腐败作用第九章 核苷酸代谢一、目的与要求(一)掌握:核苷酸的从头合成代谢(二)熟悉:核苷酸的补救合成代谢(三)了解:核苷酸的分解代谢二、教学内容(一)详细讲解:嘌呤、嘧啶核苷酸的补救合成途径(二)重点讲解:嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成概念、途径、限速酶及其搞代谢物(三)一般介绍:核苷酸的分解代谢第十章 物质代谢的联系与调节一、目的与要求(一)掌握:物质代谢的互相联系及代谢调节(二)熟悉:组织器官的代谢特点及联系(三)了解:物质代谢的特点、代谢调节二、教学内容(一)详细讲解:组织器官的代谢特点及联系(二)重点讲解:三大营养物质代谢之间的相互联系(包括能量代谢)及代谢调节(三)一般介绍:物质代谢的特点;细胞、激素及整体的调节第十一章 DNA 的生物合成(复制)一、目的与要求(一)掌握:半保留复制体系及过程(二)熟悉:DNA突变与修复(三)了解:半保留复制的意义及逆转录酶二、教学内容(一)详细讲解:DNA突变的意义、类型、修复方式及引发的因素(二)重点讲解:半保留复制的概念、体系及具体过程;逆转录酶的概念、DNA突变与修复的类型(三)一般介绍:复制的实验依据和意义第十二章 RNA 的生物合成(转录)一、目的与要求(一)掌握:转录体系(二)熟悉:真核生物的转录后修饰(三)了解:转录过程二、教学内容(一)详细讲解:转录起始、延长、终止三步过程(二)重点讲解:转录体系、真核生物mRNA 转录后加工修饰(三)一般介绍:真核生物tRNA,rRNA的转录后加工第十三章 蛋白质的生物合成(翻译)一、目的与要求(一)掌握:参与翻译的物质及翻译后加工(二)熟悉:翻译过程(三)了解:翻译的干扰和抑制二、教学内容(一)详细讲解:翻译过程;翻译后一级结构的修饰(二)重点讲解:翻译的体系场所、模板及aa -tRNA 的活化;核蛋白体循环(三)一般介绍:翻译后高级结构的修饰和靶向输送、蛋白质生物合成的干扰和抑制第十四章 基因表达调控一、目的与要求(一)掌握:基因表达调控的基本概念 (二)熟悉:原核、真核基因转录调节(三)了解:基因表达的原理二、教学内容(一)详细讲解:真核生物基因转录调节点及机制(二)重点讲解:表达调控的一些基本概念(基因表达、顺式作用元件、反式作用因子);原核生物基因转录调节点及机制(三)一般介绍:基因表达的原理、方式、生物学意义第十五章 基因重组与基因工程一、目的与要求(一)掌握:重组DNA技术(二)熟悉:DNA技术与医学的关系(三)了解:自然界的基因转移和基因重组二、教学内容(一)详细讲解:DNA技术与医学的关系(二)重点讲解:重组DNA技术基本原理和相关概念(DNA克隆、基因工程、限制性核酸内切酶、基因载体等)(三)一般介绍:自然界的基因转移和重组方式第十六章 细胞信息传递一、目的与要求(一)掌握:信息的传递途径(二)熟悉:常见的信息物质、受体(三)了解:信息物质、受体等概念与疾病的关系二、教学内容(一)详细讲解:胞间、胞内的信息物质;受体的分类、一般结构及功能,受体作用的特点,活性调节(二)重点讲解:信息的传递途径(膜受体、胞内受体介导)(三)一般介绍:细胞间及细胞内的信息传导;信息传递途径的联系、信息传递与疾病的关系第十七章 血液的生物化学(自学)一、目的与要求(一)掌握:血浆蛋白的性质(二)熟悉:血细胞的代谢特点(三)了解:血液的凝固二、教学内容(一)详细讲解:红细胞、白细胞的代谢特点(二)重点讲解:血浆蛋白的分类和性质、功能(三)一般介绍:凝血因子与抗凝血成分、两条凝血途径、血凝第十八章 肝的生物化学(自学)一、目的与要求(一)掌握:胆汁酸、胆色素的代谢与黄疸的关系(二)熟悉:肝在物质代谢中的作用(三)了解:肝的生物转化作用二、教学内容(一)详细讲解:肝在糖、脂类、蛋白质、维生素、激素等代谢中的作用(二)重点讲解:胆汁与胆汁酸的代谢、胆色素的代谢(肠肝循环)与黄疸的关系(三)一般介绍:生物转化的概念、肝中生物转化的类型及影响因素第十九章 维生素与微量元素(自学)一、目的与要求(一)掌握:维生素与微量元素的作用(二)熟悉:维生素的性质(三)了解:微量元素的性质二、教学内容(一)详细讲解:各种水溶性维生素、脂溶性维生素的化学本质、性质(二)重点讲解:各种水溶性维生素、脂溶性维生素的生化作用及缺乏症(三)一般介绍:各种微量元素的性质及生理作用第二十章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质一、目的与要求(一)掌握:胶原分子的组成、一级结构特点和功能(二)熟悉:几种细胞外基质结构特点和功能(三)了解:蛋白聚糖和糖蛋白的性质二、教学内容(一)详细讲解:几种细胞外基质(胶原、纤连蛋白、层粘连蛋白)的结构特点和功能(二)重点讲解:胶原分子的组成、一级结构特点和功能(三)一般介绍:蛋白聚糖和糖蛋白的结构与功能第二十一章 癌基因、抑癌基因与生长因子一、目的与要求(一)掌握:癌基因、抑癌基因、生长因子的概念(二)熟悉:病毒癌基因、细胞癌基因及活化的机制;常见的抑癌基因及其作用机制(三)了解:生长因子的作用机制及与疾病的关系二、教学内容(一)详细讲解:病毒癌基因、细胞癌基因及活化的机制;常见的抑癌基因及其作用机制(二)重点讲解:癌基因、抑癌基因、生长因子的基本概念(三)一般介绍:常见的生长因子、作用机制及与疾病的关系第二十二章 基因诊断与基因治疗一、目的与要求(一)掌握:基因诊断与基因治疗的基本概念(二)熟悉:常用的基因诊断技术方法(三)了解:基因治疗的基本程序、应用、展望二、教学内容(一)详细讲解:常用基因诊断的技术方法(二)重点讲解:基因诊断的概念及特点、基因治疗的基本概念(三)一般介绍:基因治疗的基本程序、应用、展望第二十三章 分子生物学常用技术与HGP(自学)一、目的与要求(一)掌握:PCR技术、人类基因组计划(二)熟悉:核酸序列分析的两种基本方法(三)了解:分子生物学常用技术的原理、用途二、教学内容(一)详细讲解:核酸序列分析的两种基本方法(二)重点讲解:PCR技术的原理和主要用途、人类基因组计划和后基因组研究(三)一般介绍:分子杂交与印渍技术的原理及应用;疾病相关基因的克隆与鉴定;转基因、核转移与基因剔除技术 作业习题绪 论一、问答1什么是生物化学?它主要研究哪些内容?2生物化学经历了哪几个发展阶段?各个时期研究的主要内容是什么?试举各时期一二例重大成就第一章 蛋白质化学一、问题1蛋白质在生命活动中有何重要意义?2蛋白质是由哪些元素组成的?其基本结构单元是什么?写出其结构通式。3蛋白质中有哪些常见的氨基酸?写出其中文名称和三字缩写符号,它们的侧链基团各有何特点?写出这些氨基酸的结构式。4什么是氨基酸的等电点,如何进行计算?5何谓谷胱甘肽?简述其结构特点和生物学作用?6什么是构型和构象?它们有何区别?7蛋白质有哪些结构层次?分别解释它们的含义。8简述蛋白质的a-螺旋和b-折迭。9维系蛋白质结构的化学键有哪些?它们分别在哪一级结构中起作用?10为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体?11碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向?12多肽的骨架是什么原子的重复顺序,写出一个三肽的通式,并指明肽单位和氨基酸残基。13一个三肽有多少NH2和COOH端?牛胰岛素呢?14利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端?15简述蛋白质变性与复性的机理,并概要说明变性蛋白质的特点。16简述蛋白质功能的多样性?17试述蛋白质结构与功能的关系。18蛋白质如何分类,试评述之。二、解释下列名称1.蛋白质系数2.变构效应3.无规则卷曲4.a-螺旋5.b-折迭6.b-转角7.盐析8.分段盐析9.透析10.超滤11.氨基酸的等电点(pI)12.稀有氨基酸13.非蛋白质氨基酸14.Sanger反应15.Edman反应16.茚三酮反应17.双缩脲反应18.超二级结构19.结构域20.肽平面及两面角21.酸性氨基酸22.碱性氨基酸23.芳香族氨基酸24.电泳25.蛋白质变性与复性26.福林-酚反应27.简单蛋白质28.结构蛋白质29.分子病30.肽31.肽键32.肽单位33.谷胱甘肽34.蛋白质的亚基35.寡肽36.多肽第二章 核酸化学一、问答题1. 核酸的基本结构单位是什么?其组成如何?写出嘌呤和嘧啶的简化式。2. 比较DNA和RNA的异同。3. DNA双螺旋结构是在什么时候,由谁提出的?试述其结构模型。4. 比较tRNA、mRNA、rRNA的分布、结构特点及功能。5. 比较原核生物和真核生物mRNA一级结构的区别。6. 试述Chargff定律的主要内容。7. 试述碱基、核苷酸和核酸在结构上的关系。8. DNA双螺旋靠哪些化学键维系?其中最主要的作用力是什么?9. 写出真核生物mRNA帽子结构的简式,并说明其功能。10. 简述DNA三螺旋的特点。11. 重要的核蛋白体有哪些形式?它们在核酸和蛋白质的结合上有何特点?12. 用简图表示tRNA的二级结构和真核细胞mRNA的一级结构。13. 何谓核酸探针?它有何用途?二、解释下列名词1.增色效应与减色效应 2.DNA的变性与复性 3.回文结构与镜像结构4.Chargaff定律 5.Hoogsteen配对 6.退火7.碱基堆积力 8.熔解温度 9.核酸杂交第三章 酶一、问答1. 什么是酶?其化学本质是什么?2. 酶作为生物催化剂具有什么特点?3. 影响酶促反应的因素有哪些?用曲线表示它们的影响?为什么会产生这些影响?4. 举例说明酶的专一性。5. 酶为什么能加速化学反应的进程?6. 酶促反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团?酶分子中既能作为质子供体,又能作质子受体的最有效、最活泼的基团是什么?7. 辅基和辅酶的作用是什么?并用代号写出其作用机理。8. 何谓竞争性抑制和非竞争性抑制?二者有何异同?9. 有机磷农药为何能杀死害虫?10. 国际酶委会把酶分为哪几类?写出其催化反应通式。11. 试述TDP、FAD、FMN、NAD、NADP、CoA的分子组成及生物学功能。12. 测定酶活力时为什么要测量初速度,且一般以测定产物的增加量为宜?二、解释下列名词1.单成份酶和双成份酶 2.全酶和辅因子 3.辅基和辅酶 4.酶促反应5.底物 6.酶的活性中心 7.酶的活性基团 8.酶的抑制剂和激活剂9.酶原 10.单体酶 11.寡聚酶 12.多酶复合体13.同工酶 14.诱导酶 15.变构酶 16.固相酶17.酶活力 18.酶活力单位 19.比活力 20.米氏常数21.温度系数 22.核酶 23.维生素第四章 糖代谢一、问答1植物体内的单糖可以通过哪些途径获得? 2植物体内的单糖可以通过哪些生化过程被分解,它们分别在细胞的什么部位进行?各有何特点?3何谓糖酵解和发酵?二者有何区别? 4写出EMP途径的限速酶及所催化的反应。5丙酮酸进入TCA环之前的关键物质是什么?它是怎样生成的,写出其反应式。6单糖的活化形式有哪些?它们通过什么途径进行互变?7EMP和TCA中的底物水平磷酸化在什么步骤进行的?两个途径分别由底物水平磷酸化产生多少ATP?8什么是磷酸戊糖途径?何以证明其存在?该途径有何特点? 9与EMPTCA环有氧氧化主路相比,PPP途径有何特点和生理意义?10什么是三羧环循环?它对于生物体有何重要意义?11TCA环的中间物一旦参加生物合成,使其浓度降低,因而影响TCA的进行生物体是如何解决此矛盾的? 12蔗糖可以通过哪些途径合成和分解,用简图表示之。13简述直链淀粉和支链淀粉合成和分解途径。14比较淀粉酶和淀粉酶的异同。二、解释下列名词1糖酵解 2三羧酸循环 3磷酸戊糖途径 4发酸 5乳酸发酵6乙醇发酵 7回补反应 8葡萄糖的异生作用第五章 生物氧化一、问答1什么是生物氧化?生物氧化中的CO2、H2O和能量是怎样产生的?2什么是呼吸链(电子传递链)?典型的呼吸链有哪些?它们各有什么特点?3呼吸链有哪些组分?它们各有什么生化作用?在线粒体内膜上的排列有何规律?4用偶联方程式表示呼吸链的作用机理,并简要说明之。5指明呼吸链中形成ATP的可能部位及抑制部位和抑制剂。6化学渗透假说是谁,在什么时候提出的?试述化学渗透假说的要点。7什么是氧化磷酸化?氧化磷酸化中ATP是如何生成的?试述其作用机理。8由于线粒体内膜的选择透性,在线粒体内形成的ATP是如何到达细胞质中,供生命活动需要的? 9外源NADH是如何进入线粒体参加电子传递的?10何谓P/O,有何生物学意义? 二、解释名词1生物氧化 2氧化磷酸化 3磷氧比 4底物水平磷酸化5外(内)源NADH 6解偶联作用 7解偶联剂第六章 脂类代谢一、问答1组成有机体内的脂类有哪些?类脂有哪些?类脂物质在结构上有何特点?有何生物学意义?2饱和脂肪酸是在细胞的哪一部分由什么酶催化合成的?这个酶的结构有何特点?3脂肪酸合成中所需的碳源和还原剂是什么?它们分别来自哪里?4线粒体基质中形成的乙酰CoA是如何进入细胞质中参加脂肪酸的合成的?5磷酸甘油是怎样形成的?6不饱和脂肪酸在细胞中是怎样合成的? 7脂肪酸和甘油是怎样合成脂肪的?脂肪又是如何分解的?写出脂肪合成和分解反应式。8脂肪酸的氧化有何特点?在此过程中哪些辅酶参加?其最终产物是什么?它的去向如何?9脂肪酸的氧化有何特点?10什么是乙醛酸循环?它有何特点和生物学意义?11为什么说脂肪酸的分解和合成不是相互逆转的过程?12计算软脂酸氧化后产生的ATP数。13绘图简述中性脂生物合成与糖代谢的关系。二、解释下列各词或代号1脂肪酸的氧化 2a氧化 3乙醛酸循环第七章 氨基酸代谢、翻译一、问答1. 蛋白质是在哪些酶的催化下分解的?这些酶各具什么催化特点?2. 生物体内的氨基酸可以合成哪些生物活性物质?3. 合成氨基酸的氮源和碳架从哪里获得?4. 什么是生物固氮?固氮酶由哪些组分组成?有何催化特点?5. 硝酸盐是如何还原成NH3或NH4的?6. 氨基酸可以通过哪些方式合成?举例说明之。7. 写出细胞内的主要转氨反应,为什么说谷氨酸是氨基酸的转换站?8. 植物体内的酰胺是怎样形成的?写出其反应式,酰胺的形成有何生物学意义?9. 什么是遗传密码?简述其基本特点。10. 简述原核细胞蛋白质的合成过程。11. 某DNA的一段链从53方向阅读序列为5 TC

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