第三章 酶学

第三章第三章 酶酶 学学 一 名词解释一 名词解释 1 m 与 s 2 双成分酶 3 活性中心 4 变构酶 5 酶原激活 6 寡聚酶 7 同工酶 8 酶活力 比活力 二 是非题二 是非题 1 形成酶活性部位的氨基酸残基 在一级结构上并不相连 而在空间结构上却处在相近位置 2 在底物浓度为限制因素时 酶促反应速度随时间而减小 3 只要底物浓度足够大 即便是有竞争性抑制剂的存在 酶的最大反应速度仍然可以达到 4 丁二酸脱氢酶受丙二酸的抑制 但此抑制作用可以通过增加丁二酸浓度的方式来解除或减轻 5 辅酶和辅基都是酶活性不可少的部分 它们与酶促反应的性质有关 6 当 S Km 时 酶促反应速度与酶浓度成正比 7 抑制剂二异丙基氟磷酸 DFP 或 DIFP 能与活性部位中含有 Ser OH 的酶结合使其失活 8 在结合酶类中 酶促反应的专一性主要由酶蛋白的结构决定 催化性质则主要由辅因子的化学结 构所决定 9 根据定义 酶活力是指酶催化一定化学反应的能力 一般来说 测定酶活力时 测定产物生成量 比测定底物减少量更准确 10 如果体系中所有的酶都以酶底复合物的形式存在 则 v max 11 酶活力的测定 本质上就是测定酶催化的反应速度 12 最适温度不是酶的特征性常数 因此可以说温度与酶促反应的速度无关 13 酶催化反应速度的能力不能直接用酶的体积和质量来表示 这主要是由酶本身的化学性质所决 定的 14 同工酶是指功能和结构都相同的一类酶 15 在竞争性抑制剂存在时 加入足够量的底物可使酶促反应速度达到正常的 Vmax 16 反竞争性抑制剂是既能改变酶促反应的 Km值 又能改变 Vmax的一类抑制剂 17 有些酶的 Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变 18 将具有绝对专一性的酶与底物的关系 比喻为锁和钥匙的关系还比较恰当 19 所有酶的米氏常数 Km 都可被看成是酶与底物的结合常数 Ks 即 Km Ks 20 脲酶的专一性很强 除尿素外不作用于其它物质 三 填空题三 填空题 1 酶分为六大类 l 2 3 4 5 6 2 结合酶类是由 和 组成 3 为准确测定酶活力 必须满足下面三个条件 即 4 当底物浓度远远大于 Km 酶促反应速度与酶浓度 5 影响酶促反应速度的因素主有 和 六种 6 溶菌酶的活性部位有 和 两种氨基酸残基 其催化机制是典型的 7 胰脏分泌的蛋白酶具有相同的作用机制 活性部位都是由 和 组成的 它们的区别是 8 用双倒数作图法求 Km时 横坐标为 纵坐标为 10 酶的比活力是指单位质量蛋白质所具有的酶活力大小 一般采用 和 两种方式来表示 11 竞争性抑制剂使酶促反应的 Km 而 Vmax 12 天冬氨酸转氨甲酰酶 ATCase 催化 和 生成氨甲酰天 冬氨酸 它的正调节物是 负调节物是 CTP 13 能催化多种底物进行化学反应的酶有 个 Km值 其中 Km 的底物是该 酶的最适底物 14 与无机催化剂相比 酶催化作用主要具有 和 四方面主要特性 15 乳酸脱氢酶以 为辅酶 它的酶蛋白由 个亚基构成 其亚基分为 和 两种 16 迄今已知的变构酶大多都是 酶 它含有 个以上亚基构成 除具 有活性中心外 还具有 中心 四 选择题四 选择题 米氏常数 随酶浓度的增大而增大 随酶浓度增大而减小 随底物浓的增大而减小 是酶的特征性常数 生物素作用是 转氨酶的辅酶 脱羧酶的辅酶 一碳单位的载体 羧化酶的辅酶 用双倒数作图法求 max 和 m 值时 若以 表示底物 表示反应速度 哪么图中 轴的实验 数据表示 1 V 1 S V S 竞争性抑制作用可以通过下列哪种方式来减轻或消除 增加底物浓度 增加酶浓度 减少底物浓度 以上方式都不行 磺胺药物冶病的原理是 直接杀死细菌 叶酸合成的非竞争性抑剂 叶酸合成的竞争性抑制剂 以上三者都不行 有机磷农药作为酶的抑制剂 是作用于酶活性部位的 硫基 羟基 羧基 咪唑基 抑制剂与酶结合 使酶催化作用降低 是因为 酶蛋白质变性失活 占据酶的活性部位 抑制剂与酶必须基团结合 和 将一种非竞争性抑制剂加到一种酶反应系统中 m 值增加 max 升高 m 值增加 max 不变 m 值不变 max 升高 m 值不变 max 变小 酶加速其化学反应速度的原因是 使产物比非酶反应更稳定 使底物获得更多的自由能 缩短反应达到平衡所需时间 保证底物全部形成产物 10 ATCase 的负调节物是 CTP UTP ATP Asp 11 在下列酶的辅因子中 不含 AMP 的是 NAD NADP CoASH FMN 12 维生素 6辅酶形式是 吡哆醇 吡哆醛 吡哆胺 磷酸吡哆醛 13 催化反应 的酶是 合成酶类 裂合酶类 转移酶类 氧化还原酶类 14 大多数酶都具有如下特征 都能加速化学反应速度 对底物有严格的选择性 分子量大多都在 5000 以上 近中性 pH 值时活性最大 15 下列具别构行为的物质是 葡萄糖异构酶 ATCase 乳酸脱氢酶 血红蛋白 16 具有协同效应的酶 其结构基础是 A 酶蛋白分子的解离和聚合B 酶蛋白可产生别构效应 C 酶蛋白的降解作用 D 酶蛋白与非蛋白物质结合 17 别构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线是 A 双倒数曲线 B S 形曲线 C U 形曲线 D 直线 18 酶的不可逆性抑制的机制是 A 使酶蛋白变性 B 与酶的催化部位以共价键结合 C 使酶降解 D 与酶作用的底物以共价键结合 19 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是由于 A 丙二酸在性质上与酶作用的底物相似 B 丙二酸在结构上与酶作用的底物相似 C 丙二酸在性质上与酶相似 D 丙二酸在结构上与酶相似 20 国际上常常采用 Hill 系数判断别构酶的类型 典型的米氏类型酶的 A Hill 系数 1 B Hill 系数 1 C Hil1 系数 1 D Hill 系数 o 21 下列关于同工酶的叙述正确的是 A 同工酶是由多个亚基以共价键结合形成的复合物 B 同工酶对同一种底物有不同的专一性 C 同工酶是催化同一种反应 但结构不完全相同的同一种酶的多种形式 D 各种同工酶在电场电泳时 迁移率相同 五 问答与计算五 问答与计算 1 酶的化学本质是什么 如何证明 酶作为催化剂具有哪些主要特点 2 什么是酶的活性中心 底物结合部位 催化部位和变构部位之间有什么关系 为什么酶对其催化反 应的正向及逆向底物都具有专一性 3 酶活力为什么不能直接用酶制剂的质量或体积来表示 4 酶的催化本质是什么 为什么能比无机催化剂更有效地催化化学反应 5 什么是酶的抑制作用 有哪几种类型 研究酶的抑制作用有什么实际意义 6 许多酶由相同的亚单位组成 这一现象的生物学意义是什么 7 请简要说明 Fisher 提出的 锁与钥匙学说 和 Koshland 提出的诱导契合学说的主要内容 8 举例说明同工酶存在的生物学意义 9 测定酶活力时 1 酶和底物为什么必须用缓冲液配制 2 酶和底物是先分别保温 然后混合 还是先混合后保温 为什么 10 己糖激酶催化葡萄糖磷酸化时 Km值为 0 15mmol L 催化果糖磷酸化时 Km为 1 5mmo1 L 假 如两种反应的 Vmax相同 1 写出己糖激酶催化葡萄糖和果糖磷酸化的反应式 2 分别计算葡萄糖和果糖为底物 S 时 S 0 15 1 5 15mmol L 时 酶催化反应的速度 V 是多 少 11 绝大多数酶溶解在纯水中会失活 为什么 12 多数酶的稀释液在激烈震荡时会产生泡沫 此时即使酶的分子量并没有变化 也会 导致酶活 性降低或丧失 请说明这是为什么 13 某酶在溶液中会丧失活性 但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活 该酶 应该是一 种什么酶 为什么 14 称取 25mg 蛋白酶粉配制成 25m1 酶液 从中取出 0 1ml 以酪蛋白为底物用 Folin 酚比色法测 定酶活力 结果表明每小时产生 1500Pg 酪氨酸 另取 2ml 酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮为 0 2mg 若以 每分钟产生 1Pg 酪氨酸的酶量为一个活力单位 求 a 1ml 酶液中蛋白的含量及活力单位 b 1g 酶制剂 的总蛋白含量及总活力 c 酶的比活力 15 有一克酶制剂 配成 1000ml 水溶液 从中取出 1ml 测定酶活力 得每分钟分解 0 25 克淀粉 求每克酶制剂的酶活力单位数 一个酶活力单位为每小时分解一克淀粉的酶量 16 某酶在 10ml 反应混合液中进行反应 所得结果如下 ol L