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生物化学总结上By 生科2005 狐狸Z蛋白质：名词解释：蛋白质：蛋白质是由许多不同的a-氨基酸按照一定的序列通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化。构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。基本氨基酸：能够被编码的20种氨基酸，在合成过程中只有20种可被tRNA识别。等电点：当调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的氨基和羧基的解离度完全相等时，即氨基酸所带静电荷为零，在电场中即不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的PH称为该氨基酸的等电点。蛋白质的等电点：蛋白质分子中带电荷的基团除肽链末端的羧基和氨基，还有氨基酸残基上的带电基团。调节蛋白质溶液的PH，使蛋白质所带正电荷和负电荷恰好相等，即蛋白质所带静电荷为零，在电场中即不向阴极移动也不向阳极移动，此时蛋白质所处溶液的PH称为该蛋白质等电点。茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的化合物称肽。肽单位：肽链主链上的重复结构，如CaCONHCa称为或肽单位肽单元。每个实际上就是一个肽平面。肽平面：肽链主链的肽键CN具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。无规卷曲：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，结构比较松散。这种结构和a-螺旋、b-折叠、b-转角相比是不规则的。酶的功能部位常位于这种区域内。结构域：在比较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，这些实体就称为结构域。蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有-螺旋和-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。蛋白质四级结构：多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。亚基：蛋白质最小的共价单位，又称为亚单位。由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。寡聚蛋白：几条多肽链通过非共价键连接组成的蛋白质统称寡聚蛋白。具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。蛋白质的变性：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、光、有机溶剂、酸、碱、脲等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学性质发生变化，这种现象叫做蛋白质的变性。蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象叫做蛋白质的复性。盐析：硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等盐类可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称为盐析。分段盐析：不同蛋白质盐析时所需盐浓度不同，因此调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。等电点：两性的氨基酸分子所带静电荷为零时，在电场中既不向阴极移动，也不向阴极移动。此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。.纤维蛋白：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。.球蛋白：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。简答、论述：1、为什么蛋白质对生命非常重要？（生物学意义）蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质；参与了几乎所有的生命活动过程，是生命活动的物质基础。蛋白质还有以下重要的功能：催化代谢反应（酶）。小分子运输与细胞膜通透性（载体、通道蛋白）。生物运动的基础（肌动蛋白和肌球蛋白的相对滑动）。构成防御体系（抗体）。记忆和识别及神经作用。遗传信息控制。2、什么导致了蛋白质的多样性？首先，氨基酸有20种，这20种氨基酸排列顺序、数目千变万化，所以多肽链的种类很多。有的蛋白质由一条多肽链组成，有的由2或多条多肽链组成。多肽链内或链间的二硫键数目和位置都有很多种组合。所以蛋白质的种类很多。其次，蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级结构。有a螺旋、b折叠、b转角、无规则卷曲等形式，这些形式以不同的顺序排列，产生了多样的二级结构。在此基础上还有超二级结构。再次，蛋白质的空间结构多种多样，有时一个蛋白质分子由数个亚基构成。这些都导致了蛋白质的多样性。3、20种基本aa：碱性精(Arg)赖(Lys)组(His)酸性天冬（酰胺）Asp(Asn)谷（酰胺）Glu(Gln)芳香族苯丙(Phe)酪(Tyr)色(Trp)羟基丝（Ser）苏(Thr)含硫半胱(Cys)甲硫（蛋）(Met)胱非极性缬(Val)亮(Leu)异亮(Ile)简单甘(Gly)丙(Ala)亚脯(Pro)特殊鸟(Orn)瓜(Cit)4、氨基酸的化学性质：5. 写出脯氨酸的结构及特性。4、谷胱甘肽：5、简述蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构包括肽链数目；多肽链的氨基酸数目、顺序；多肽链内或链间的二硫键的数目和位置。（举例：胰岛素分子含两条多肽链，A链含有21个残基，B链含有30个残基。两条多肽链通过两个链间二硫键连接起来，A链上还有一个链内二硫键。）6、简述蛋白质的二级结构（a螺旋，b折叠，b转角，无规则卷曲）：a螺旋：多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构（大多为右手螺旋），3.6个氨基酸残基/周；100度/氨基酸残基；上升0。15nm/氨基酸。b折叠：b折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而成的，肽链的主链成锯齿折叠构象。a碳处于折叠的角上，两氨基酸之间的轴心距为0.35nmb转角：4个氨基酸构成，第一个氨基酸的-C=O和第四个的-N-H之间形成氢键。无规则卷曲：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的，结构松散的肽段构象。7、简述蛋白质的三级结构：指一条多肽上所有原子（包括主链和残基侧链）在三维空间的分布。维系力主要有氢键、疏水键、离子键和范底华力。疏水键起着重要作用。（举例：抹香鲸肌红蛋白分子呈扁平菱形，整个分子十分致密结实，亲水氨基酸残基都排列在分子表面，疏水氨基酸残基都排列在分子内部。辅基血红素处在分子表面的一个疏水洞穴里，能避免被氧化，从而保证血红蛋白的氧合功能。）8、简述蛋白质的四级结构多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式，每条肽链被称为亚基。维系里主要是盐键、氢键、疏水力。（举例：血红蛋白由四个亚基组成，两个a亚基，两个b亚基。这四个亚基的三级结构与肌红蛋白的三级结构十分相似）9、蛋白质变性的现象和原因：本质：特定的空间结构被破坏。现象：生物活性丧失；溶解度降低；丧失结晶能力；容易被蛋白酶消化水解。因素：物理因素：加热，紫外线，X射线，超声波，高压，震荡，搅拌。化学因素：强酸、强碱、重金属、有机溶剂。10、蛋白质一级结构的测定：异硫氰酸苯酯（PTH）：蛋白质氮端氨基酸可与其反应生成PTH-氨基酸，在酸性溶液中释放。用乙酸乙酯抽提，层析法鉴定，检测出氮端氨基酸；以后 逐个检出。（多肽顺序自动分析仪原理）核酸：名词解释：.核苷：各种碱基和戊糖通过C-N糖苷键连接而成的化合物称为核苷。.单核苷酸：核苷与磷酸缩合产生的磷酸酯称为单核苷酸。磷酸二酯键：磷酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。磷酸单酯键：单核苷酸分子中核苷酸的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。.夏格夫法则：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。碱基互补规则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在C-G（或G-C）和A-T（或T-A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规则）。碱基堆集力：是一种疏水作用力，是双螺旋内部的碱基对在垂直方向堆集形成的力，是维持DNA二级结构的主要作用力。环化核苷酸：单核苷酸分子中的磷酸基分别与3-OH和5-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。多磷酸核苷酸：5-核苷酸的磷酸基进一步磷酸化成二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸或更多的磷酸核苷，它们都被称为多磷酸核苷酸。增色效应：当核酸分子加热变性时，在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象称为增色效应。减色效应：当加热变性的核酸分子，在退火的条件下发生复性时，在260nm处的紫外吸收会减少的现象称为减色效应。退火：即DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间或DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。分子杂交；当两条来源不同的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交。Tm值：当核酸分子加热变性时，在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半值时，此时所对应的温度称为解链温度或变性温度，用Tm值表示。稀有碱基和稀有核苷酸：核酸分子中除了常见的5种碱基以外，还可能含有其他微量的碱基。这些微量的碱基称为稀有碱基，由稀有碱基形成的核苷酸以及碱基与戊糖之间以非正常N-C糖苷键所形成的核苷酸都被称为稀有核苷酸。二氢尿嘧啶 假尿苷概述蛋白质和核酸结构和性质的异同。蛋白质核酸基本单位氨基酸脱氧核糖核苷酸核糖核苷酸连接键肽键3,5-磷酸二酯键一级结构20种氨基酸按不同顺序、数量直线排列成多肽链，多肽链间或链内有时有二硫键按A-T，G-C或成的长链大多是单链有些地方按A-U，G-C互补配对二级结构a螺旋、b折叠、b转角、无规则卷曲等形式双螺旋； 三叶草（tRNA）、无（mRNA）、多种多样（rRNA）空间结构球状或纤维状，有时由数个亚基构成超螺旋倒L形（tRNA）、无（mRNA）其他功能生命活动的承担者，构成生物细胞的主要结构物质、生化反应的催化剂遗传信息的保存、携带、调控。转录、蛋白质合成所必须。分布广泛。主要在细胞质中，核内也很多主要在细胞核中，胞质中有些细胞器中也有（线粒体、叶绿体）主要在细胞质中，有时在核内酸碱性酸、碱、中微酸性紫外吸收性280nm260nm变性热、强烈震荡、紫外照射、X射线；强酸碱、尿素、重金属盐（不导致一级结构的变化）光、酸、碱（氢键破坏，双链分开）DNA的一级结构、二级结构和三级结构：一级结构：DNA分子中脱氧核苷酸的顺序，包括碱基的数目、顺序，链的方向，末端基。二级结构：双螺旋结构。两条脱氧核苷酸链以反向平行的方式围绕同一中心轴形成右手螺旋；螺旋表面有一条大沟，一条小沟。磷酸基连在糖环外侧，糖环平面与螺旋轴基本平行，构成螺旋主轴。碱基处于螺旋的内侧，按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。成对碱基基本处于一个平面上，与假象的中心轴垂直。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36，每对螺旋由10对碱基组成。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。三级结构：DNA双螺旋的进一步扭曲，构成三级结构。在生物体中，绝大多数双链DNA可以进一步扭曲成超螺旋。原核生物和真核生物基因组的区别：原核生物：DNA的大部分是为蛋白质编码的结构基因，而且每个基因在DNA分子中只出现一次或几次。功能相关的基因常串联在一起，并转录在同一mRNA分子中。一个mRNA分子可以翻译成多种蛋白质。有基因重叠现象。真核生物：有重复序列（依重复次数多少可分为单拷贝序列、中度重复序列、高度重复序列）。有断裂基因。（基因中不编码的序列称为内含子，编码的片段称为外显子。）核酸的种类，DNA和RNA的区别：DNARNA构成碱基A、T、G、CA、U、G、C一级结构双链，碱基互补配对单链二级结构双螺旋结构三级结构功能分布主要在核（或核区）内tRNA,mRNA和rRNA的区别：tRNAmRNArRNA含量RNA总量的15%RNA总量的80%沉降系数4s不定原核：5s，16s，23s；动物：5s,5.8s,18s,28s一级结构由7090个核苷酸组成真核细胞：3末端长约200核苷酸的polyA，5末端的帽子。原核细胞一般无以上结构，有些病毒有。多种多样二级结构4环4臂（环、可变环、反密码子环、TC环；氨基酸臂、TC臂、反密码子臂、二氟尿嘧啶臂）的三叶草结构无多种多样三级结构倒L型无功能将RNA转运到核糖体-mRNA复合物的相应位置用于合成蛋白质将DNA携带的遗传信息转录后，一mRNA为模板翻译成蛋白质。分布核内形成并迅速转移到胞质内核内形成，转移到细胞质中核仁中、核糖体中画一个DNA的双螺旋： 画出一段ATGC的DNA和AUGC的RNA：影响Tm的因素：CG对的含量越高，Tm越高。溶液的离子强度较低时，Tm越低。高PH下，容易变性。Tm下降。在甲酰胺、尿素、甲醛等变性剂作用下，Tm下降。脂类：名词解释：脂质体：当磷脂分散于水相时，分子的疏水尾部倾向于聚集在一起，避开水相，而亲水头部暴露在水相，形成具有双分子层结构的封闭囊泡，通称为脂质体。脂肪酸：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。人体必须脂肪酸：身体无法制造，只能通过必须由食物中获得的脂肪酸，亚麻酸、花生四烯酸以及亚油酸被列为人体所需的3种必需脂肪酸饱和脂肪酸：不含有C=C双键的脂肪酸。不饱和脂肪酸：含有一个或一个以上C=C双键的脂肪酸。流体镶嵌模型：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。C20:45、8、11、14卵磷脂：即磷脂酰胆碱，是磷脂酰与胆碱形成的复合物。脑磷脂：即磷脂酰乙醇胺，是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。生物膜的组成：主体是极性的脂质双分子层。由于脂双分子层的尾部有一定的饱和或不饱和脂肪酸，所以具有流动性。膜的内嵌蛋白的表面具有疏水的氨基酸侧链，因此可以使此蛋白融合在分子层的中心疏水部分中。外周蛋白的表面主要含有亲水集团，可通过静电引力与带电荷的脂质双分子层的极性头部连接。蛋白质组分与脂质之间无共价结合。膜蛋白可以做横向移动。重要生物大分子的比较表蛋白质核酸多糖大分子脂类基本单位氨基酸核糖核酸或脱氧核糖核酸单糖甘油和脂肪酸连接方式肽键3,5-磷酸二酯键糖苷键一级结构空间结构作用相同点不同点糖类：名词解释：糖类化合物：多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。醛糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。酮糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。糖苷：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O糖苷键和N糖苷键。单糖：具有一个自由醛基或酮基，或有两个以上羟基的糖类化合物称为单糖。（最简单的单糖是二羟丙酮和甘油醛）多糖：由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。葡萄糖的构象变化：常见二糖：麦芽糖a-G(1,4)G纤维二糖b-G(1,4)G蔗糖a-G(1,2)果糖乳糖b-半乳糖(1,4)G糖原、淀粉、纤维素和几丁质的构成和化学键：糖原淀粉纤维素几丁质直链淀粉支链淀粉组成的基本单位葡萄糖葡萄糖葡萄糖葡萄糖N-乙酰-D-氨基葡萄糖连接键a-1,4糖苷键a-1,4糖苷键a-1,4糖苷键b-1,4糖苷键b-1,4糖苷键支链比支链淀粉多无比较多无与碘的颜色反应红紫色紫红色蓝色分布动物细胞植物细胞植物细胞植物细胞壁昆虫体壁、藻类细胞壁作用贮藏能量贮藏能量贮藏能量支持，保护支持，保护酶：名词解释：全酶：是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。酶的辅助因子：构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及水分子有机化合物，主要作用是在酶促反应中运输电子、原子或某些功能基的作用。酶活力：指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。单位是浓度/单位时间。酶活力单位：酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min内能转化1mol底物的酶量，或是转化底物中1mol的有关基团的酶量。米氏常数Km：是米氏酶的特征常数致意。在E+SESE+P反应中Km=(K2+K3)/K1，Km的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。单位是mol/L。双倒数作图：又称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。酶的激活剂：凡是能提高酶活性的物质均称为激活剂。其中大部分为离子或简单的有机化合物，另外还有对酶原起激活作用的具有蛋白质性质的大分子物质。酶的抑制剂：能使酶分子上的某些必须基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速率降低的物质。竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化空间区域。对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一常是活性中心的组成部分。多酶体系：在细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。一般可分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型调节酶：位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。别构效应：调节物与别构酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种购象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶反应的反应速度及代谢过程。别构酶（变构酶）：一种一般具多个亚基，在结构上除了具有酶的活性中心外，还有可结合调节物的别构中心的酶。活性中心负责对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。酶原的激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位后与非极性的物质作用，使其失去部分肽断从而形成暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。寡聚酶：由2个或3个以上的亚基组成的酶分子。同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。写出6类酶和反应式：1、氧化还原酶：（琥珀酸脱氢酶）催化氧化还原反应的酶。2、转移酶：（谷丙转氨酶）催化分子间基团转移的酶。3、水解酶：（蛋白酶）催化水解反应的酶。4、裂解酶：（草酰乙酸脱羧酶、碳酸酐酶）催化非水解的除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。5、异构酶：（葡糖磷酸异构酶）催化分子异构反应的酶。6、合成酶：（丙酮酸羧化酶）与ATP的一个焦磷酸键断裂相偶联，催化两个分子合成一个分子的反应。结合酶中酶蛋白和辅因子的作用：别构酶的特点别构酶一般都含2个以上亚基，亚基在结构和功能上可以相同或不同。别构酶的分子中一般有两种与功能相关的部位，即调节部位和催化部位。二者在空间上分开。每个酶分子可结合一个以上的配体（包括底物、效应剂、激活剂、抑制剂）。配体和酶蛋白的不同部位结合时，可在底物底物，效应剂底物和效应剂效应剂之间发生协同反应，此效应可以是正协同也可以是负协同。别构酶的动力学曲线为S形（正协同），而非双曲线或是表现双曲线（负协同），不符和米氏方程。别构酶出现协同效应的机制，可以是酶和配体结合引起酶分子空间构象的改变，从而增加或降低了酶和下一分子配体的亲和力。什么是酶原？酶原激活的实质是什么？某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性。这些没有活性的酶的前体称为酶原。酶原激活是酶原转变为酶的过程。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。可逆抑制作用与不可逆抑制作用：不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，因而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。可逆抑制作用：抑制剂通以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可以通过透析、超滤等物理方法除去而使酶重新恢复活性。竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而max不变。非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而max变小。米氏常数Km的意义及其应用：Km是当酶促反应速度达到了最大反应速度一半时的底物浓度。当Km可以近似的表示酶与底物亲和力的大小（负相关）；利用酶对不同底物的不同Km，可以找出酶的最适合底物。Km是酶的一种特征性常数；在一定条件下，可以利用它判断区分酶的种类。同一种酶可以有多个底物，则有多个Km，其中Km最小的为这种酶的最适底物。可根据Km判断反应进行的方向和可能性。Km和米氏方程可计算出在最大反应速度下应加入的底物量。根据Km可判断抑制剂的类型。利用Km可以换算S与v的关系。使用酶做催化剂的优点和缺点（和无机催化剂相比）：优点：专一性高，副反应很少，后处理容易。催化效率高，酶用量少。反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应，不需要高温、高压。酶的催化活性可以进行人工控制。缺点：酶易失活，酶反应的温度、pH、离子强度等要很好控制。酶不易得到，价格昂贵。酶不易保存。影响酶促反应的速度的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响：酶浓度：酶促反应的速度和酶浓度成正比。底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的增加而升高。在底物浓度升高到一定限度时，反应速度达到一极大值，此时再增加底物浓度，反应速度也不会增加。按段解释：一级反应：底物浓度较低时，反应速度与底物浓度呈正比。混合级反应：底物浓度继续增加，反应速度与底物浓度不呈正比。零级反应：底物浓度继续增加，底物浓度增大，反应速度不再上升，趋向一个极限。PH：反应速度在最适PH时达到最大。高于或低于最适PH时反应速度都会下降。温度：反应速度在最适温度时达到最大。高于或低于最适PH时反应速度都会下降。如果温度过高，酶会失去活性。激活剂：加入激活剂后反应速度大大增加。举例，唾液淀粉酶在Cl-作用下催化速率增加。抑制剂：使反应速度降低。分为可逆、不可逆抑制剂，不可逆又分为竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂，分别以下图说明。三、说明变构酶的特点及其在代谢中的调节作用。（共20 分）维生素：名词解释：维生素：维生素是机体维持正常生命活动所必须从食物中摄取的一类小分子有机化合物。维生素虽然需要量小，但是人体不能合成或合成量不足，所以必须从食物中摄取。.维生素中毒症：当某种维生素的摄如量过量时，可以造成机体发生某种疾病，这些疾病称为维生素中毒症。.维生素原：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。如：胡萝卜素是维生素A原。辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。黄素单核苷酸（FMN）：一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。硫胺素焦磷酸：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。磷酸吡哆醛：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。为什么维生素对生物是必不可少的？维生素对物质代谢非常重要，是因为多数的维生素都是辅酶或辅基的组成成分。有些维生素能组成辅酶，在两个酶之间担当原子或某种化学集团的载体。如维生素PP参与组成的NAD和NADP，可在呼吸链和光合链中作为传递氢的载体。还有些维生素组成的辅酶能够担当某种原子或化学集团的载体，例如维生素B2组成的FMN、FAD作为传递氢的载体，维生素B6组成的磷酸吡哆醛在氨基酸转氨，脱羧和销旋过程中起着重要作用。维生素B1构成的TTP（羧化辅酶）是催化丙酮酸或a-酮戊二酸反应的辅酶，在糖代谢中有重要作用。还能抑制胆碱酯酶的火星，保持神经的正常传导功能。泛酸构成的辅酶A是酰基的载体。维生素C具有还原性，可以保护含巯基的酶和谷胱甘肽的还原性；维持血红蛋白中亚铁离子的稳定性；防止胆固醇在血管内壁的沉积。维生素A可形成视紫红质，在暗处视物时起作用。维生素D能调节钙、磷代谢，维持血液中钙、磷浓度正常，促使骨骼正常发育。维生素E可以抗氧化，保护酶的活性，防止红细胞破裂溶血，抗衰老，防治肿瘤。维生素K能促进肝脏合成凝血酶原。维生素分类的依据是什么？每类包含哪些维生素？根据维生素的溶解性质将其分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素溶于非极性溶剂，包括维生素A、维生素D、维生素K。水溶性维生素溶于极性溶剂，包括B族维生素、维生素C。.维生素缺乏症产生的原因：摄入量不足或缺乏，包括食物中缺乏维生素或食物中的维生素被破坏，以及使用抗生素杀死了肠道细菌，使由肠道细菌提供的维生素发生缺乏。维生素的吸收发生障碍。由于消化系统患疾病或缺乏维生素吸收所必须的某种因子。维生素需要量增加，使摄入量相对不足。.磺胺类药物的抗菌原理：磺胺类药物与叶酸的组成成分对-氨基苯甲酸的化学结构类似。因此磺胺类药物可与对-氨基苯甲酸竞争细菌体内的二氢叶酸合成酶，从而竞争性的抑制该酶活性，使对于磺胺类敏感的细菌很难利用对-氨基苯甲酸合成细菌生长所必须的二氢叶酸，从而抑制了细菌的生长繁殖，而对于人体的影响很小（因为人体的叶酸由食物获得），达到治病的目的。常见维生素的结构、功能与缺乏症：别名辅酶主要生理功能、机制缺乏病维生素B2核黄素FMNFAD氢载体口角炎泛酸遍多酸HsCoA酰基载体未发现缺乏病维生素PP尼克酸和尼克酰胺NADNADP氢载体癞皮病维生素B6吡哆醛（醇、胺）磷酸吡哆醛（胺）氨基酸转氨，脱羧和销旋未发现缺乏病生物素维生素HCO2的固定未发现缺乏病叶酸一碳基团的载体恶性贫血维生素B12钴胺素甲基的转移恶性贫血维生素C抗坏血酸氧化还原作用；脯氨酸羟化酶的辅酶，促进细胞间质的形成坏血病硫辛素氢载体；氢载体未发现缺乏病维生素A视黄醇合成视紫红质夜盲病；生长发育受阻维生素D促进骨骼正常发育佝偻病、软骨病维生素E生育酚维持生殖机能；抗氧化未发现缺乏病维生素K凝血维生素促进合成凝血酶原；与肝脏合成一些凝血因子有关凝血时间延长画图：维生素B2（反应式）、维生素B6、维生素B1、辅酶1，辅酶2生物氧化：名词解释：呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列严格排序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子传递中释放出的能量被机体用于合成ATP，作为生物体的能量来源。底物水平的磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化，此过程与呼吸链的作用无关。氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。高能化合物：高能化合物是指含有高能键的化合物，该高能键可随水解反应或基团转移反应而释放大量自由能，供给生物体使用。画出呼吸链的示意图：什么是高能化合物？举例说明生物体内有哪些高能化合物？高能化合物是指含有高能键的化合物，该高能键可能随水解反应或基团转移反应而释放大量自由能。生物体中根据高能键的特点可分为几种类型。磷氧键型（OP）属于该形的化合物比较多：酰基磷酸化合物（1，3-二磷酸甘油酸）。焦磷酸化合物（无机焦磷酸）。烯醇式磷酸化合物（磷酸烯醇式丙酮酸）。氮磷键型（NP）。如磷酸肌酸。硫脂键型（COS）。如酰基辅酶A。甲硫键型（SCH3）。如S-腺苷蛋氨酸。常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？机理是什么？鱼藤酮：从热带植物鱼藤的根中提取的化合物，能和NADH脱氢酶牢固结合，阻断电子由NADH向辅酶Q的传递。抗霉素A：从链霉素中分离出的抗菌素，抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氮可以阻断电子从细胞色素aa3向氧的传递作用，这也是氰化物和一氧化碳的中毒原理。图腺苷酸和无机磷酸是怎样进出线粒体的？ ATP在体内有哪些作用？是肌体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方法贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。是机体其他能量形式的来源：ATP分子内所含有的高能键可转化成其他能量形式，以维持机体的正常生理功能。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供量，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。这些三磷酸核苷分子中的高能键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶的催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。作为一种神经递质。实验1举出两种实验室常用的测定蛋白质分子量的方法，并简述其中一种方法的原理和实验步骤。2蛋白质一级结构的测序。蛋白质N末端测序采用Edman降解法,即在碱性条件下蛋白质的自由-氨基与PITC偶联后，与之毗邻的第二残基的肽键大为削弱，在无水三氟乙酸的作用下发生特异性断裂，生成ATZ氨基酸，毗邻的第二个残基的-氨基再与PITC反应，如此循环往复地进行偶联降解偶联降解反应。ATZ氨基酸在转化器内异构化为更稳定的PTH氨基酸，经HPLC在线检测，结合标准品的洗脱曲线判定氨基酸的种类。释放的PTH氨基酸由HPLC在线定量检测(269nm)。可以测定5060个氨基酸残基。3分离全血清蛋白。4、举出分离两种蛋白质的方法。对蛋白质、多肽提取分离常用的方法包括：盐析法、超滤法、凝胶过滤法、等电点沉淀法、离子交换层析、亲和层析、吸附层析、逆流分溶、酶解法等。这些方法常常组合到一起对特定的物质进行分离纯化，同时上述这些方法也是蛋白、多肽类物质分析中常用的手段。1电泳：不仅是分离蛋白质混合物和鉴定蛋白质纯度的重要手段，而且也是研究蛋白质性质很有用的方法。分辨率很高，pI有0.02pH的差异就能分开。2离子交换层析：改变蛋白质混合物溶液中的盐离子强度、pH和（阴、阳）离子交换填料，不同蛋白质对不同的离子交换填料的吸附容量不同，蛋白质因吸附容量不同或不被吸附而分离。5酵母RNA的提取。由于RNA的来源和种类很多，因而提取制备方法也很各异。一般有苯酚法、去污剂法和盐酸胍法。其中苯酚法又是实验是最常用的。组织匀浆用苯酚处理并离心后，RNA即溶于上层被酚饱和的水相中，DNA和蛋白质则留在酚层中。向水层加入乙醇后，RNA即以白色絮状沉淀析出，此法能较好的除去DNA和蛋白质。上述方法提取的RNA具有生物活性。工业上常用稀碱法和浓盐法提取RNA，用这两种方法所提取的核酸均为变性的RNA，主要用作制备核苷酸的原料，其工艺比较简单。浓盐法使用10%左右氯化钠溶液，90提取3-4h，迅速冷却，提取液经离心后, 上清液用乙醇沉淀RNA。稀碱法使用稀碱使酵母细胞裂解，然后用酸中和，除去蛋白质和菌体后的上清液用乙醇沉淀RNA或调pH2.5利用等电点沉淀。酵母含RNA达2.67-10.0%，而DNA含量仅为0.03-0.516%，为此，提取RNA多以酵母为原料。RNA含有核糖、嘌呤碱、嘧啶碱和磷酸各组分。加硫酸煮可使RNA水解，从水解液中可用定糖，定磷和加