上师大生化复习题及答案.doc

第1章 蛋白质第1节 蛋白质的化学组成 1、 蛋白质的元素组成 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。样品中蛋白质含量=样品中的含氮量6.25【蛋白质系数】二、基本结构单位-氨基酸（一）氨基酸的结构通式（2） 氨基酸的分类和结构结构特点：1 构成天然蛋白质的常见氨基酸共有20种，氨基酸的区别在于其R基侧链的不同。2 氨基酸有两个功能基团，-NH2和-COOH。3 -NH2和-COOH连在同一个碳原子上，所以被称为-碳原子。4 -碳原子连接的四个基团中，1）当R基侧链不是氢原子时：-碳原子所连接的四个基团均不相同，此-碳原子称为手性碳原子（或不对称碳原子），所以此氨基酸分子具有两种构象形式，即D型和L型。2）甘氨酸R基侧链是氢原子。构成天然蛋白质的氨基酸除甘氨酸外都是L-aa。分类：非极性的氨基酸：丙（Ala）、亮（Leu）、脯（Pro）、缬（Val）、甲硫（Met）、色（Trp）、苯丙（Phe）、异亮（Ile）极性的不带电荷的氨基酸：甘（Gly）、半胱（Cys）、丝（Ser）、苏（Thr）、酪（Tyr）、天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gla）酸性（带负电荷）氨基酸：精（Arg）、组（His）、赖（Lys）碱性（带正电荷）氨基酸：天冬（Asp）、谷（Glu）（3） 稀有氨基酸三、氨基酸的理化性质（一）一般物理性质 1.形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。2.溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。3.熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。 4.旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。5.光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。6. 味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。（二）氨基酸的两性解离和等电点 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。pI：氨基酸呈电中性时溶液的pH值，即氨基酸所带正负电荷相等时溶液的pH值。 pI=(pK1 + pK2)/2pK1为-羧基的解离常数,pK2为-氨基的解离常数。（3） 氨基酸的化学性质1-氨基参加的反应2-羧基参加的反应3与茚三酮的反应脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。其它氨基酸生成蓝紫色化合物。 第2节 蛋白质的结构1. 蛋白质的一级结构定义：蛋白质分子中氨基酸的连接方式与排列顺序。连接方式：肽键各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同2. 蛋白质的二级结构定义：多肽链在一级结构基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲、折叠、转角等形成的空间构象。肽键平面：蛋白质分子肽键的C及N周围三个键角之和为360，说明C-N相连的原子即C、C、O、N、H、C六个原子基本上处于同一平面上。肽键平面结构特点：1肽键具有局部双键的性质，不能自由旋转，且形成了肽键平面。2肽键平面的构象呈反式。3相邻两个肽键平面可围绕-碳原子自由旋转，旋转形成的立体构象呈多种形式，这就是蛋白质构象的来源。分类：1螺旋2折叠片层三. 蛋白质的超二级结构与结构域四. 蛋白质的三级结构定义：多肽链在二级结构的基础上依靠次级键（三级结构的维系力）进一步盘曲、折叠形成的空间结构。次级键（R基侧链形成的）：共价键（二硫键）非共价键（氢键、盐键、疏水作用力、偶极间相互作用、范德华力等）5. 蛋白质的四级结构 定义：由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而形成的空间结构。亚基（subunit）：构成蛋白质四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链。寡聚体（oligomer）：有十个以下亚基聚合而成的蛋白质。第3节 蛋白质的理化性质1. 蛋白质的相对分子质量 2. 蛋白质的两性解离和等电点 pI：蛋白质所带正负电荷相等即蛋白质呈电中性时溶液的pH值。当pHpI时 蛋白质溶液带负电荷3. 蛋白质的胶体性质 胶体溶液的特征：布朗运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜以及具有吸附能力等。水溶液稳定因素：表面形成水化层、同种电荷的斥力4. 蛋白质的沉淀 盐析：最常用的中性盐是(NH4)2SO4，其次是Na2SO4和NaCl。 重金属盐：氯化高汞、硝酸银、醋酸铅及三氯化铁等。有机溶剂：乙醇、乙醚、丙酮等 。有机酸：三氯乙酸、苦味酸、单宁酸等。5. 蛋白质的变性1定义：蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生改变与生物学活性的丧失。2标志：蛋白质生物功能（生物学活性）的丧失。3后果：维持蛋白质空间构象的次级键和二硫键的断裂，引起蛋白质二、三、四级结构的破坏，而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂；变性蛋白质的溶解度常降低、粘度增加而扩散系数减小；变性蛋白质容易消化。4变性的因素：物理因素：加热、剧烈震荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机酸、有机溶剂、尿素、胍、-硫基乙醇、去污剂等。5类型：可逆变性和不可逆变性6变性和沉淀的关系：蛋白质发生了沉淀不等于发生了变性，而蛋白质变性了以后虽易于沉淀，但并不一定沉淀。6. 蛋白质的复性 定义：除去变性因素后，有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性7. 蛋白质的颜色反应 双缩脲反应、米伦氏反应、乙醛酸反应、坂口反应、酚试剂反应第4节 蛋白质的分类一. 依据蛋白质的外形分类 按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。二.依据蛋白质的组成分类 按照蛋白质的组成，可以分为1.简单蛋白(simple protein) ：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由氨基酸组成的肽链，不含其它成分。（1）清蛋白和球蛋白（2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)（3）精蛋白和组蛋白（4）硬蛋白2.结合蛋白(conjugated protein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成（1）色蛋白（2）糖蛋白与蛋白聚糖（3）脂蛋白（4）核蛋白（5）磷蛋白第5节 蛋白质的结构与功能之间的相互关系1. 蛋白质一级结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础2. 蛋白质空间结构与功能的关系别构效应：指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.它是细胞内最简单的调节方式.第2章 酶第1节 酶的概述 定义：有活细胞合成的具有高度催化效能和高度特异性的生物催化剂（绝大多数是蛋白质）。与一般催化剂的比较：相同点：化学反应前后催化剂没有质和量的改变。加快了化学反应速度，但不改变反应的平衡常数，降低了反应的活化能。不同点：1催化效率高，酶在正常的情况下比一般催化剂的催化效率高105-1017倍。2酶的作用具有高度的专一性。3酶是蛋白质受温度、pH以及其它各种因素的影响。4酶有更新和调控的机制。第2节 酶的分类与命名 分类：1氧化还原酶、2转移酶、3水解酶、4裂解酶或裂合酶、5异构酶、6合成酶 第3节 酶的化学本质 一. 多数酶是蛋白质 二. 酶的组成 1.单纯酶：单纯由蛋白质构成，水解产物仅为氨基酸。 2.结合酶：酶蛋白+辅助因子（金属离子、辅酶【透析可去】、辅基【透析不可去】）=全酶。在催化反应中，酶反应的专一性及高效性取决于酶蛋白，而辅助因子则直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用。三. 单体酶、寡聚酶和多酶复合物 第4节 酶的结构与功能的关系1. 活性中心（活性部位）和必需基团 必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称为必需基团。活性中心：有些必需基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化成产物。结合基团：作用是与底物结合使底物与酶形成复合物。催化基团：作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，使之转化成产物。频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys 。活性中心和必需基团的关系:活性中心的基团都是必需基团，但是必需基团也还包括那些在活性部位以外的，对维持酶空间构象必需的基团。2. 酶原与酶原激活 酶原：许多酶在细胞合成和分泌时并不表现酶的活性，这种没有活性酶的前体称为酶原。酶原激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转化成有活性的酶，酶原转化成酶的过程称为酶原的激活。生理意义：保证合成酶的细胞本身不受酶的破坏；保证合成的酶在特定部位和环境发挥其生理作用。三. 同工（功）酶 定义：具有催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不同的一组酶。 第五节 酶作用的专一性 酶的专一性：酶对底物的选择性和对反应性质及产物的决定性。分类：相对专一性：可作用一类化合物或一类化学键。绝对专一性：仅催化一或两种结构极为相似的化合物。立体异构专一性：只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用。第六节 酶的作用机制一. 酶的催化作用、过渡态、分子活化能 能降低底物分子所必须具有的活化能2. 中间产物学说 酶在催化此反应时，它首先与底物结合成一个不稳定的中间产物ES。然后ES再分解成产物和原来的酶。E+S ESE+P3. 诱导契合学说 酶分子活性部位的结构原来并非和底物的结构相吻合，但酶的活性部位不是僵硬的结构，它具有一定的柔性。当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性部位上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间产物，并引起底物发生反应。 4. 使酶具有高催化效率的因素邻近定向效应 ；“张力”和“形变” ；酸碱催化 ；共价催化 第7节 酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素1. 酶反应速度的测量 测定酶促反应的速度有两种方法：（1）测量单位时间内底物的消耗量。（2）测量单位时间内产物的生成量。 为了正确测定酶促反应速度并避免各种因素的干扰，就必须测定酶促反应初期以上因素还来不及起作用时的速度，称之为“反应初速度”。2. 底物浓度对酶作用的影响 米氏方程式：三. 酶浓度对酶作用的影响 四. pH对酶作用的影响 零级反应五. 温度对酶作用的影响 混合级反应六. 激活剂对酶作用的影响 七. 抑制剂对酶作用的影响 八. 酶的别构（变构）效应 一级反应第8节 酶活力的测定第3章 糖代谢第4章 脂类的代谢Km：反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度Km是酶的特征常数之一，它只能与酶的性质有关，而与酶浓度无关，不同的酶有不同的Km。Km值可以判断酶与底物亲和力的大小。一定条件下，Km值大，表示酶与底物亲和力小，反应难于进行。Km和Vm的求法：双倒数法（1/V1/S）横坐标的截距：-1/Km 纵坐标的截距：1/Vm三. 酶浓度对酶作用的影响在底物足够过量而其他条件固定的情况下，并且反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度和酶浓度成正比。4. pH对酶作用的影响酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH 五. 温度对酶作用的影响在一定条件下，每一种酶在某一定温度，其活力最大，这个温度称为酶的最适温度六. 激活剂对酶作用的影响激活剂：凡是能够提高酶活力的物质都称为激活剂。七. 抑制剂对酶作用的影响抑制剂：凡使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，称为抑制剂（I）。其作用称为抑制作用。不可逆抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，抑制了酶的活性并且不能用透析或超滤等物理方法使抑制剂与酶分子分开可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的结合是通过非共价键，两者结合比较疏松，用透析等物理方法可以解除抑制这种抑制作用称为可逆抑制作用。竞争性可逆抑制：抑制剂的分子结构与底物的结构相似，与底物竞争性地与酶活性中心结合，使酶活性受抑制。非竞争性可逆抑制：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合使酶反应可逆受到抑制。 反竞争性抑制：抑制剂与酶-底物的复合物结合，使酶反应可逆受到抑制。八. 酶的别构（变构）效应别构酶主要有以下几方面特点：1寡聚酶。在酶分子上除了有和底物结合的活性部位以外，还有和底物以外的某种或某些物质特异结合的调节部位（别构部位），这两种部位或者在酶的不同亚基上或者在同一亚基的不同部位上。2具有别构效应。当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后，通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性，这种效应称为别构效应，引起别构效应的物质称为别构效应剂。凡是和酶分子结合后使酶反应速度加快的别构效应剂就称为别构激活剂（正效应剂）。反之，称为别构抑制剂（负效应剂）。正效应剂常常是别构酶的底物，负效应剂一般是代谢反应序列的终产物。 3别构酶的反应初速度对底物浓度作图不服从Michaelis-Menten关系式，不呈直角双曲线。第8节 酶活力的测定一个酶单位（U）:在一定条件下，1分钟内能转化1mol（微摩尔）底物的酶量一个“katal”单位:在一定条件下1秒钟内转化1mol底物所需要的酶量。1 kat=6107 U 1 U=16.67 n kat比活力（比活性）：每单位质量样品中的酶活力，即每mg蛋白质中所含的U数或每kg蛋白质中含的kat数。第三章 糖代谢第一节 糖的分解代谢A糖酵解（一） 无氧酵解的概念 葡萄糖在无氧条件下，分解生成乳酸或乙醇，并伴有少量能量生成的过程。（2） 糖酵解的反应过程及关键酶1. 反应部位：胞液2. 反应过程3. 反应过程的关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶（3） 糖酵解的能量计算1葡萄糖2丙酮酸=6ATP2丙酮酸2乳酸/乙醇=4ATP总计：生成2ATP（4） 糖酵解的生理意义使机体或组织能有效地适应缺氧情况。糖酵解是某些组织和细胞获得能量的方式。B有氧氧化（1） 糖的有氧氧化的概念糖在有氧条件下彻底氧化产生CO2和H2O及大量能量的过程（2） 糖的有氧氧化的反应部位胞液和线粒体（3） 有氧氧化的反应过程1. 丙酮酸的生成（胞液）2. 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A（线粒体膜）3. 乙酰辅酶A的氧化三羧酸循环（线粒体）（4） 有氧氧化的能量生成及生理意义能量计算：1葡萄糖2丙酮酸=6ATP2丙酮酸2乙酰辅酶A=6或8ATP三羧酸循环CO2+H2O=24ATP总计：36或38分子的ATP生理意义：糖的有氧氧化是人体产生能量的主要过程，是机体获得能量的主要方式。三羧酸循环是糖、脂类、蛋白质、核酸最终氧化成CO2和H2O的共同通路。C磷酸戊糖途径生理意义：生成NADPH、生成磷酸核糖、参与肝脏的生物转化、3C、4C、5C、6C、7C相互转化的枢纽第三节 糖异生作用一. 糖异生作用的概念、原料和部位概念：由非糖物质转变成糖或糖原的过程。部位：肝脏90%，肾脏10%。2. 糖异生作用的途径及关键酶三. 糖异生作用的生理意义作为补充血糖的重要来源通过乳酸循环进行糖异生作用氨基酸可通过此途径代谢转变成糖，促进氨基酸代谢。第四章 脂类代谢第1节 脂肪的分解代谢1. 脂肪动员 2. 甘油的代谢 3. 脂肪酸的-氧化 （一） 脂肪酸的活化（部位：胞液） （二） 脂酰辅酶A的转运 （三） 脂肪酸的-氧化的过程定义：脂肪酸羧基端碳原子脂酰化以后，经脱氢、水化、再脱氢、硫解生成一分子的乙酰辅酶A和少了两个碳原子的脂酰辅酶A的过程。 （部位：线粒体）2N个碳原子的饱和脂肪酸彻底氧化分解产生的ATP数=(N-1)5+N12-2=17N-72N+1个碳原子的饱和脂肪酸彻底氧化分解产生的ATP数=(N-1)5+（N-1）12+20-2=17N+1过程：4. 酮体的生成和利用 （1） 酮体的生成 肝内（二） 酮体的利用 肝外（3） 生理意义1酮体具水溶性，能透过血脑屏障及毛细血管壁。是输出脂肪能源的一种形式。2长期饥饿时，酮体供给脑组织5070%的能量。3防止肌肉蛋白的过多消耗。4当肝内产生酮体超过肝外组织氧化酮体 的能力时，血中酮体蓄积，称为酮血症。尿中有酮体排出，称酮尿症。第2节 脂肪的合成代谢1. -磷酸甘油的生物合成 2. 脂肪酸的合成 原料：乙酰辅酶A合成部位：胞液三甘油三酯的生物合成 第三节 磷脂代谢第5章 生物氧化第1节 生物氧化的概述 生物氧化的特点生物氧化是在体温的条件下，在酶的催化下，经过一系列连续的化学反应逐步氧化，并逐步分次地释放能量。生物氧化过程产生的能量通常都先贮存在一些特殊的高能化合物中，主要是腺苷三磷酸（ATP）。 生物氧化具有严格的细胞内定位：原核生物在细胞膜上进行；真核生物在线粒体中进行。第2节 呼吸链和氧化磷酸化1. 呼吸链的定义 代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧原子，而生成水的全部体系2. 呼吸链的组成 复合体：NADH-CoQ还原酶功能：将氢原子或电子从NADH传递给CoQ辅基：NADH, FMN，铁硫蛋白, CoQ复合体：琥珀酸- CoQ还原酶功能：将电子从琥珀酸传递给CoQ辅基：FAD，Fe-S，CoQ复合体： CoQ -细胞色素C还原酶功能：将电子从CoQ传递给Cytc组成：Cytb，Fe-S，Cytc1，Cytc细胞色素(Cyt)：含铁卟啉辅基的色蛋白，分a、b、c三类，每类中又分几种亚类。复合体：细胞色素氧化酶功能：将电子从Cytc最终传递到O2组成： Cytc，Cyta、Cyta3、Cu3. 呼吸链的顺序 4. 氧化磷酸化（1） 氧化磷酸化的概念 氧化指的是底物的氧化，包括底物的脱氢、脱电子，并将其经呼吸链传递到O2的过程。磷酸化是指利用ADP和磷酸合成ATP的过程前者释放能量，后者吸收能量，在完整的线粒体内膜上这两个过程总是紧密地偶联在一起因而称为氧化磷酸化。 （2） P/O比值及氧化磷酸化的偶联部位 P/O比值：各物质氧化时，每消耗1mol的氧原子，所消耗的无机磷原子的mol数，及合成ATP的mol数，称为该物质的P/O比值。 氧化磷酸化的偶联部位 ：（3） 影响氧化磷酸化的因素 ATP/ADP 大：抑制氧化磷酸化/小：促进氧化磷酸化激素的调节 甲状腺素分泌增加，ATP/ADP处于低水平，促进氧化磷酸化。呼吸链的抑制 氧化磷酸化的解偶联剂 2,4-二硝基苯酚。氧化照常进行，磷酸化受抑制。氧化磷酸化抑制剂对电子传递及ADP 的磷酸化均有抑制作用。如寡霉素（四） 氧化磷酸化的作用机理 三种假说：化学偶联假说，结构偶联假说，化学渗透假说。第3节 线粒体外NADH的氧化一. 苹果酸穿梭系统 3ATP二. -磷酸甘油穿梭系统 2ATP第4节 ATP与能量转换及利用一. ATP水解释放的能量二. ATP能量的转移和储存三. 高能磷酸化合物的利用第六章 氨基酸代谢第1节 蛋白质的酶促降解1、 蛋白酶的分类（酶切位点）2、 蛋白质的酶促降解生物体内的蛋白质在多种酶的催化下水解，蛋白质分子中的肽键断裂，最后生成氨基酸的过程。 外源蛋白质的消化过程是各种胞外蛋白酶协同催化水解的过程；内源蛋白质的降解，是靠细胞内溶酶体中的各种蛋白酶催化。成人无法合成苯丙色赖蛋，苏亮异亮缬八种必需氨基酸婴幼儿时期能合成组氨酸和精氨酸第2节 氨基酸的一般代谢 1. 脱氨基作用氧化脱氨基转氨基作用定义：由转氨酶催化一个-氨基酸的氨基转移到-酮酸上，生成与原来的-酮酸相应的-氨基酸，原来的-氨基酸转变成相应的-酮酸。反应方程式：反应特点：1转氨基作用是可逆的，反应中没有氨气的生成。2除赖氨酸和苏氨酸外，其余的氨基酸都可以与-酮酸进行转氨基作用，并有特异的转氨酶催化，但活性不同。3大多数转氨酶需要-酮戊二酸作为氨基的受体。4转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛（胺）。5在动植物、微生物中分布很广。6真核细胞的线粒体和胞液中都可进行转氨基作用。重要的转氨酶反应举例 联合脱氨基作用特点：有氨生成，反应过程可逆生理意义：体内合成非必需氨基酸的主要途径；肝、肾等组织主要脱氨途径嘌呤核苷酸循环（肝外）生理意义：骨骼肌和心肌组织主要由该途径脱氨2. 脱羧基作用氨基酸在氨基酸脱羧酶（辅酶为磷酸吡哆醛）作用下脱羧基生成相应的胺。除组氨酸脱羧酶不需要辅酶之外，氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。3. 氨的代谢 (1) 氨的来源 1氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。2肾脏产氨3肠道吸收氨a.肠道内未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸在肠道细菌的作用下脱氨基产生氨。b.血液中尿素扩散到肠腔后，在肠道细菌的作用下分解生成氨。(2) 氨的转运 氨在血液中主要以丙氨酸和谷氨酰胺的形式运输1 丙氨酸的固氨和运氨的作用2 谷氨酰胺的运氨作用(3) 尿素的生成1尿素的合成部位：肝脏2尿素的生成过程：鸟氨酸循环（或尿素循环）3尿素合成过程的能量计算-2-2+3（or2）= -1(or-2) ATP4. -酮酸的代谢 (一) 再合成氨基酸 (二) 转变成糖和脂肪生酮氨基酸：赖氨酸，亮氨酸生糖兼生酮氨基酸：苯丙氨酸，色氨酸，异亮氨酸，酪氨酸生糖氨基酸：其余14种氨基酸(三) 彻底氧化分解成CO2和水六. 由氨基酸衍生的其他重要物质1一碳单位的定义在代谢过程中，某些化合物可以分解成具有一个碳原子的基团这种具有一个碳原子的基团即称为一碳单位或一碳基团。2 形式-CH=NH亚氨甲基 H-CO-甲酰基 -CH2OH甲醇基 -CH=次甲基 -CH2-亚甲基 -CH3甲基3载体：四氢叶酸（FH4） 第七章 核酸化学第1节 核酸的组成1. 核酸的元素组成 核酸中含有C、H、O、N、P等元素。其中P的含量恒定，大约是9-10%。 二. 核酸的化学组成 核酸的基本结构单位是核苷酸，由核苷和磷酸组成，核苷水解的产物是碱基和戊糖。（1） 核糖和脱氧核糖核糖 脱氧核糖 （2） 嘌呤碱和嘧啶碱 （3） 核苷按碱基分类：嘌呤核苷和嘧啶核苷按戊糖分类：脱氧核糖核苷和核糖核苷（4） 核苷酸的连接方式 3，5-磷酸二酯鍵第2节 DNA的结构1. DNA的一级结构 DNA的一级结构就是脱氧核苷酸在分子中的排列顺序。2. DNA的双螺旋二级结构(1) 双螺旋结构模型的要点 1. DNA分子具有两条反向平行的多核苷酸链，围绕同一个中心轴构成的右手螺旋，表面有深沟和浅沟。2. 碱基在双螺旋内侧。双链中相对的碱基按和通过氢键配对连接，形成互补。 磷酸基与脱氧核糖在外侧，彼此间以磷酸二酯键相连，构成的骨架。3. 碱基平面与中心轴垂直，各相邻平面部分重叠。糖环平面与心轴平行。4. 双螺旋的直径为2nm；沿轴向，每个碱基平面的距离为0.34nm；每圈螺旋含有10对核苷酸，其轴向距为3.4nm。(2) 双螺旋结构的维系力 碱基对间的氢键 上下碱基对的堆积力 环境中的正离子 (三) DNA双螺旋的构象类型 B-DNA：Watson-Crick模型，右手螺旋生理条件下DNA最稳定的结构形式第3节 RNA的结构与功能1. RNA的分类与结构特点转运RNA（16%）功能：转运活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成 一级结构特点： 1RNA中最小的，由60-90个核苷酸组成 2含有最多的稀有碱基，每个平均含有7-15个稀有碱基3其3端有CCA-OH ；其5端一般是pG 二级结构特点：呈三叶草型，由四环和四臂组成。三级结构特点：呈“倒L”型信使RNA（4%）功能：蛋白质翻译的直接模板。绝大多数真核生物mRNA的3端有一段多聚腺苷酸（polyA）的尾巴；5端有一个帽子结构核糖体RNA（80%）功能：与蛋白质结合成核糖体，核糖体是蛋白质生物合成的场所 第四节 核酸的理化性质一. 一般理化性质 两性性质：核酸既有磷酸基团，又有碱基等碱性基团，所以是两性电解质，但因磷酸的酸性强，通常表现为酸性。2. 核酸的变性 定义：指核酸双螺旋结构中的维系力氢键等断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状结构的过程。 因素：有机溶剂、强酸、强碱、尿素、酰胺、加热等。 解链温度（熔解温度或熔点，Tm）：双链DNA50%发生变性的温度。3. 核酸的复性定义：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称复性。 退火：变性核酸复性时需要缓慢冷却4. 分子杂交 定义：一定同源性的两条核酸单链，在一定条件下（适宜的温度、pH及离子强度），可按碱基互补原则复性成双链应用： 测定DNA顺序中碱基重复顺序的多少 测定不同种属间DNA的亲缘关系 测定RNA在DNA中的转录位置 五. 核酸的紫外吸收 （260nm）增色效应：当核酸发生变性后，260nm处紫外吸收会明显增加减色效应：当核酸发生复性后，260nm处紫外吸收会明显下降第八章 核酸的生物合成第一节 DNA的生物合成一. DNA的半保留复制 （一） DNA的半保留复制的定义和实验依据半保留复制: DNA复制过程中，亲代两条多核苷酸链之间的氢键断裂，然后以每条链为模板，在其上合成新的互补链。新形成的两个子代DNA分子与亲代DNA分子碱基顺序完全一样，并且每个子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条是新合成的。Meselson-stahl实验（2） 原核细胞DNA的复制1 参与DNA复制过程的有关酶类 DNA聚合酶 1需要DNA模板 2以dNTP(dATP，dGTP，dCTP，dTTP)为底物 3需要有RNA引物 4聚合方向是53 5具有校正作用 引物酶：起始时需要的一小段RNA片段称为引物。引物酶催化RNA引物的合成，其本质是RNA聚合酶。DNA连接酶作用：催化一个DNA链的3-羟基与另一个DNA链的5-磷酸根形成磷酸二酯键。解旋酶作用：在ATP提供能量的前提下解开DNA双螺旋之间的氢键。若干个单链结合蛋白作用：与每条分开的DNA链紧密结合，防止它们重新结合成双螺旋。拓扑异构酶作用：松驰超螺旋，有利于复制叉的前进及DNA的合成。DNA复制完成后，又可将DNA分子引入超螺旋。2DNA的半不连续复制过程 a. 复制叉的形成 b. DNA两条互补链的形成二. 反转录作用（RNA指导的DNA合成） 三. DNA的损伤和修复 （一） 光复活修复 （二） 暗修复作用（切除修复）第二节 RNA的生物合成 一. RNA的转录 定义：以DNA为模板合成RNA的过程。生理意义：是生物界RNA合成的主要方式，是遗传信息从DNA向RNA传递过程，也是基因表达的开始。特点： （1）对于一个基因组来说，转录只发生在一部分基因，而且每个基因的转录都受到相对独立的控制； （2）转录是不对称的。 （3）转录时不需要引物，而且RNA链的合成是连续的。转录和复制的差别：转录的选择性，由时间和空间上的严格调控；先形成初级转录产物，然后通过剪接和修饰等复杂的加工过程。(1) 依赖DNA的RNA聚合酶结构特点：因子同核心酶连接形成全酶，固定到模板链的准确位置而为转录的起始做准备。 亚基特异性地识别转录的起始位点即启动子（RNA聚合酶识别、结合并起始转录的一段特异性的DNA序列。）。 催化的反应：反应特点：1以DNA为模板 2以NTP（ATP，GTP，CTP，UTP）为底物 3合成前不需要RNA引物 4聚合方向为53 5无校正作用 (2) RNA的转录过程