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动物生化学专升本网上作业题参考答案第二章 蛋白质化学一、名词解释1氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。2肽键：是指键，是一个氨基酸的COOH基和另一个氨基酸的NH2基所形成的酰胺键。3多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。4肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。5蛋白质一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构也称为蛋白质共价结构。6肽单位：多肽链上的重复结构，如CCONHC称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。7多肽：含有3个以上的氨基酸的肽统称为多肽。8氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。9蛋白质二级结构：是指多肽链主链本身通过氢键维系，盘绕、折叠而形成有规则或周期性空间排布。常见的二级结构元件有螺旋、折叠片、转角和无规卷曲。10超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。11结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。12蛋白质三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。13蛋白质四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构。14二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。15螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为螺旋。16折叠或折叠片：2条折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成折叠片。折叠片又称为折叠。17亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或多条多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。18蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性蛋白质的过程。19变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。20蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。21蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。22蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。23电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。24简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。25结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。二、填空题1 或 2两性、阴、阳3甘氨酸416%5氨基酸残基6氢键三、判断题12 3 4 5 6 7 8 9 1011 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32四、选择题1D 2B 3A 4C 5A 6D 7D 8C 9B 10D11D 12D 13C 14C 15D 16A 17C 18B 19A 20B 21A 22B 23B 24B 25C 26D 27D 28D 29B 3031D 32D 33D 34B五、问答题1螺旋的特征是什么？如何以通式表示螺旋？（1）每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。（2）每一个角等于-57，每一个角等于-48。（3）螺旋中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；链中的全部CO和NH几乎都平行于螺旋轴；每个氨基酸残基的NH与前面第四个氨基酸残基的CO形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此螺旋相当稳定。氢键环内包括13个主链原子，因此称这种螺旋为3.613螺旋。螺旋内氢键形成表示如下：2蛋白质折叠二级结构的主要特点？ 折叠片是伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片层结构，存在于纤维蛋白，球状蛋白也有。在这种结构中，肽链按层排列，侧链都垂直于折叠片的平面，并交替地从平面上下两侧伸出，它依靠相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的CO和NH形成氢键来稳定其结构。折叠片分为平行折叠片和反平行折叠片两种类型。3参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？（1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（2）氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。（3）疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。（4）离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。（6）二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个C肽链。通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连（B链C链A链），便是胰岛素原的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就可以变成有生理活性的胰岛素。 5为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？ 蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。6. 什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性？变性蛋白质有哪些表现？天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生异常变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象，被称为变性。变性因素是很多，其中物理因素包括：热（60100）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸、去污剂等。不同蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度不同。变性蛋白质主要有以下表现：（1）物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。（2）化学性质的改变：变性以后被蛋白水解酶水解速度增加，水解部位亦大大增加，即消化率提高；在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应；生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。7蛋白质有哪些重要的物理化学性质？（1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，一般在6103106分子质量单位之间。蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。（2）蛋白质的两性解离：在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，在直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，从而使蛋白质分子带负电荷，在直流电场中，向阳极移动。 在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。因此，可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。（3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。在蛋白质化学中，最常用的电泳法有：聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。 （4）蛋白质的胶体性质（5）蛋白质的沉淀：盐析法沉淀蛋白质、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。 （6）蛋白质的呈色反应 （7）蛋白质的光谱特征第三章 酶一、名词解释1. 酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间结构的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸。2. 酶的活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合部位与催化部位。3. 必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。4. 酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。5. 共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊基团能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。6. 酶的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在3740。7. 酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓高度专一性。8. 辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。9. 酶原激活：酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。10. Km：米氏常数，是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。11. 调节酶：对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶。12. 同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。二、填空题1活性中心、活性部位 2酶促反应进行的速度、大 3酶促反应的初速度4酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂 5功能、组成或结构三、判断题1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13. 14. 15. 16. 17. 18. 19. 20. 21. 22. 23. 24. 25. 26. 27. 28. 四、选择题1.C 2.A 3. D 4.A 5.C 6.A 7.B 8.D 9.C 10.A11. D 12. D 13. A 14. D 15. A 16. B 17. D 18. C 19.C 20.B 21.C 22.C 五、问答题1. 试述使用酶作催化剂的特点。（1）高度专一性； （2）高催化效率；（3）条件温和；（4）易调控。2. 试述辅基与辅酶有何异同？不同点：即它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固，用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基；把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。相同点：它们都是有机小分子，在酶的催化反应中都起着传递电子、原子和某些化学基团的作用。3. 举例说明酶原激活的机理？ 有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后，就被胰蛋白酶激活，接着自身激活（指酶原被自身的活性酶激活）。4. 什么是单纯酶和结合酶？ 有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。这类酶属于单纯酶（简单蛋白质）。另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性。这类酶属于结合酶（结合蛋白质）。结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为“全酶”。全酶酶蛋白 + 辅助因子，只有全酶才有催化活性。将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。5试说明可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处。可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。而不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。6. 举出3种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用。维生素B族，如维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素PP（烟酰胺）、维生素B6、叶酸、泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素，如硫辛酸、维生素C等，本身就是辅酶。在酶促反应过程中，辅酶作为载体，在供体与受体之间传递H原子或者某种功能团（如：氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等）。7. 解释磺胺类药物的抑菌机理。磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。磺胺类药物由于与对氨基苯甲酸的结构非常相似，因此对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。一旦合成叶酸的反应受阻，则细菌由于缺乏叶酸，便停止生长繁殖。因此，磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用，而不伤害人和畜禽。第四章 糖类代谢一、名词解释1血糖：就是指血中的葡萄糖。2糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。3柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2和水，同时释放能量的循环过程。4. 葡萄糖异生作用：即由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。5. 糖原：是由葡萄糖残基构成的含有许多分枝的大分子高聚物，其中，葡萄糖残基以1，4糖苷键（93%）相连形成直链，又以1，6糖苷键（7%）相连形成分枝。是葡萄糖在体内的一种极易被动员的储存形式。6. 酶的级联反应机制：即一个酶活化下一个酶的级联机制，这种机制可在细胞中非常迅速地放大调节效应。二、填空题1己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶2胞液3磷酸二羟丙酮、3磷酸甘油醛410、154、1、26NADPH、5磷酸核糖三、判断题1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13 14.15. 16. 17. 18. 19. 20. 21. 22.四、选择题1. A 2. A 3. A 4. C 5. B 6. C 7. B 8. D 9.C 10. A 11. D 12. . A五、问答题1简述糖酵解的生理意义。（1）它是生物最普遍的供能反应途径，无论动物、植物、微生物（尤其厌氧菌）都利用糖酵解供能。（2）人体各组织细胞中都存在糖酵解。如红细胞没有线粒体，只能以糖酵解作为唯一的供能途径。（3）它是机体应急供能方式。虽然动物机体主要靠有氧氧化供能，但当供氧不足时，即转为主要依靠糖酵解供能，如剧烈运动，心肺患疾等等。（4）糖酵解与糖的其他途径密切相关。2简述柠檬酸循环的生理意义。（1）柠檬酸循环主要的功能就是供能。柠檬酸循环是葡萄糖生成ATP的主要途径。1摩尔葡萄糖经柠檬酸循环产能比糖酵解要多的多，是机体内主要的供能方式。（2）柠檬酸循环不仅是脂肪和氨基酸在体内彻底氧化分解的共同途径，还是糖、脂肪、蛋白质及其它有机物质互变、联系的枢纽。 （3）柠檬酸循环中的许多中间代谢产物可以转变为其它物质。如：酮戊二酸和草酰乙酸可以氨基化为谷氨酸和天冬氨酸；琥珀酰CoA是卟啉分子中碳原子的主要来源等。3简述磷酸戊糖途径的生理意义。（1）NADPH是细胞中易于利用的还原能力，但它不被呼吸链氧化产生ATP，而是在还原性的生物合成中作氢和电子的供体。体内多种物质生物合成均需NADPH作供氢体，如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。作为供氢体，NADPH还参加体内多种氧化还原反应，如肝生物转化反应，激素、药物、毒物的羟化反应等。另外，NADPH还可维持红细胞内还原型谷胱甘肽的含量，对保证红细胞的正常功能有重要作用。（2）5磷酸核糖是生物体合成核苷酸和核酸（DNA和RNA）的原料。可以说，磷酸戊糖途径将糖代谢与核苷酸代谢联系。4简述糖异生的生理意义。葡萄糖异生最重要的生理意义是在体内葡萄糖来源不足时，利用非糖物质转变为葡萄糖，以维持血糖浓度的相对恒定。葡萄糖异生的另一重要作用就是有利于乳酸的利用。5简述乳酸循环的基本过程。乳酸是糖酵解代谢的终产物，如在体内大量积累会产生毒害作用。机体缺氧或剧烈运动时产生的大量乳酸，通过葡萄糖异生作用可被再利用。肌肉收缩时产生大量的乳酸，乳酸经血液运到肝，通过糖异生作用合成糖原或葡萄糖以补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这种乳酸、葡萄糖在肝和肌肉组织的互变循环就称为乳酸循环。6. 试述血糖的来源和去路。血糖的主要来源有肠道吸收、肝糖原分解和非糖物质（如氨基酸、甘油等）的糖异生。去路则是进入各组织细胞利用，包括在肝中合成糖原。还可经一系列反应转变为其他糖及衍生物如核糖、脱氧核糖、唾液酸等；转变成非糖物质，如脂肪、有机酸、非必需氨基酸等。在某些情况下，当血糖含量超过肾糖阈时，部分葡萄糖会随尿排出。7. 写出糖酵解过程（不必写出结构式）及相关酶类。第五章 生物氧化一、名词解释1呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子与氢离子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。2底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。 3氧化磷酸化：NADH和FADH2带着转移潜势很高的电子，在呼吸链传递给氧的过程中，同时逐步释放自由能，使ADP + PiATP，这个过程称为氧化磷酸化。4生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O和CO2并释放能量的过程称为生物氧化。二、填空题1线粒体内膜、细胞膜 2NADH；FADH2三、判断题1.2. 3. 4. 5. 6. 7.四、选择题1.D 2. D 3.B 4.C 5.C 6D 7.C五、问答题1ATP在体内有哪些生理作用?（1）是机体能量暂时贮存形式在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。（2）是机体其它能量形式的来源ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。（3）可生成cAMP参与激素作用ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。2生物体内有哪些重要的高能化合物？ 生物体内除ATP外还有一些化合物也有很高的转移磷酸基的潜势。如磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰基磷酸、磷酸肌酸、焦磷酸等的磷酸基转移潜势比ATP高。意味着它们能将磷酸基转移给ADP而生成ATP。糖降解中许多产物都如此。3试述化学渗透假说。化学渗透假说的解释：电子沿呼吸链传递时，把H+由线粒体的间基（基质）穿过内膜泵到线粒体内膜和外膜之间的膜间腔中，因而使膜间腔中的H+浓度高于间基中的H+浓度，于是产生了膜电势，线粒体的内膜外侧为正、内侧为负，就是说，质子（H+）跨越线粒体内膜运动时，已经形成贮藏能量的质子梯度，即电化学质子梯度（包括膜两侧的H+梯度和膜两侧的电势梯度）。正是由这种电化学质子梯度，推动H+由膜间又穿过内膜上的ATP酶复合体返回到间质（基质）中，此时发生ATP酶催化ADP磷酸化为ATP的反应。4. 分别写出NADH和FADH2电子传递链的过程及其关键酶。第六章 脂类代谢一、名词解释1脂类：脂类是高级脂肪酸的酯及与这些酯相关衍生物的总称，包括脂肪和类脂两类。 2类脂：包括磷脂、糖脂、固醇及其酯和脂肪酸。 3必需脂肪酸：对动物生理活动十分重要的多不饱和脂肪酸，主要有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸，不能自身合成而必须从食物中获得。 4脂肪动员：贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液被其他组织氧化利用，这一过程称为脂肪的动员。5脂肪酸的氧化：脂肪酸在体内的氧化分解是从羧基端碳原子开始的，碳链逐次断裂每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA，将脂肪酸的这种氧化方式称为脂肪酸的氧化。6 酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、羟丁酸和丙酮，将这3种物质统称为酮体。7血浆脂蛋白：血浆中的脂类在血浆中不是以自由状态存在，而是与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白的形式运输。二、填空题1亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸2脱氢、加水、脱氢、硫解、乙酰CoA、比原来少了2个碳原子的脂酰CoA 3肉碱脂酰转移酶I4乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白三、判断题1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13. 四、选择题1B 2. A 3. D 4. A 5. D 6. C 7. D 8. D 9. D 10.D 11. C 12.D五、问答题1简述脂类的生理功能。（1）脂肪是动物机体用以贮存能量的主要形式。（2）脂肪可以为机体提供物理保护。（3）磷脂、糖脂和胆固醇是构成组织细胞膜系统的主要成分。（4）类脂还能转变为多种生理活性分子。性激素、肾上腺皮质激素、维生素D3和促进脂类消化吸收的胆汁酸，可以由胆固醇衍生而来。磷脂的代谢中间物，如甘油二酯、肌醇磷酸作为信号分子参与细胞代谢的调节过程。（5）脂类代谢的中间产物异戊烯衍生物可转变成维生素A、E、K及植物次生物质如橡胶，桉树油等。2简述酮体的生理意义。（1）当动物机体缺少葡萄糖时，须动员脂肪供应能量，但肌肉组织对脂肪酸只有有限的利用能力，于是可以优先利用酮体以节约葡萄糖，从而满足如大脑等组织对葡萄糖的需要。（2）大脑不能利用脂肪酸，但能利用大量的酮体。特别在饥饿时，人的大脑可利用酮体代替其所需葡萄糖量的25左右。酮体是小分子，溶于水，能通过肌肉毛细血管壁和血脑屏障，因此可以成为适合于肌肉和脑组织利用的能源物质。3胆固醇在动物体内有哪些生物转变？（1）血中胆固醇的一部分运送到组织，构成细胞膜的组成成分。（2）胆固醇可以经修饰后转变为7脱氢胆固醇，后者在紫外线照射下，在动物皮下转变为维生素D3。（3）机体合成的约2/5的胆固醇在肝实质细胞中经羧化酶作用转化为胆酸和脱氧胆酸。 （4）胆固醇是肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺合成类固醇激素的原料。4. 简述脂肪酸氧化的具体过程。（1）脂肪酸的活化；（2）脂酰CoA从胞液转移至线粒体内；（3）脱氢；（4）加水；（5）脱氢；（6）硫解。如此反复进行。对一个偶数碳原子的饱和脂肪酸而言，经过氧化，最终全部分解为乙酰CoA。5. 血浆脂蛋白有哪两种分类?（1）利用醋酸纤维素膜，琼脂糖或聚丙烯酰胺凝胶作为电泳支持物，血浆脂蛋白在电场中可按其表面所带电荷不同，以不同的速度泳动即电泳结果分出4种脂蛋白，由乳糜微粒起，、前和脂蛋白的泳动速度依次增加，乳糜微粒在电泳结束时基本仍在原点不动。（2）由于各种脂蛋白所含脂质与蛋白质量的差异，利用密度梯度超速离心技术，也可以把血浆脂蛋白根据其密度由小至大分为乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL）4类。 6. 各种血浆脂蛋白的功能有什么特点?CM是运输外源甘油三酯和胆固醇酯的脂蛋白形式；VLDL的功能与CM相似，是把内源的，即肝内合成的甘油三酯、磷脂、胆固醇与apo B100、E等载脂蛋白结合形成脂蛋白，运到肝外组织去贮存或利用；LDL是由VLDL转变来的，LDL富含胆固醇酯，因此它是向组织转运肝合成的内源胆固醇的主要形式；HDL负责把胆固醇运回肝代谢转变。第七章 含氮小分子的代谢一、名词解释1氮平衡：氮平衡是反映动物摄入氮和排出氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。2蛋白质的最低需要量：对于成年动物来说，在糖和脂肪充分供应的条件下，为了维持其氮的总平衡，至少必须摄入的蛋白质量，称为蛋白质的最低需要量。3蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。4必需氨基酸：在动物体内不能合成，或虽能合成但远不能满足动物需要，因而必需由饲料供给的氨基酸。5非必需氨基酸：只要有氮的来源，在动物体内可利用其它原料（如糖）合成的氨基酸。6蛋白质的互补作用：在畜禽饲养中，为了提高饲料蛋白的生理价值，常把原来生理价值较低的不同蛋白质饲料混合使用，使其必需氨基酸互相补充，称为蛋白质互补作用。 7转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的氨基转移到另一种酮酸的酮基上，生成相应的酮酸和另一种氨基酸（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外）的作用。 8联合脱氨作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式。 9内源性氨基酸：在动物体内，由体蛋白被组织蛋白酶水解产生的和由其他物质合成的氨基酸，称内源性氨基酸。 10外源性氨基酸：饲料蛋白质在消化道中被蛋白酶水解后吸收的氨基酸，称外源氨基酸。11血氨：机体代谢产生的氨和消化道中吸收来的氨进入血液后，即为血氨。 12生糖氨基酸：在动物体内经代谢可以转变成葡萄糖的氨基酸称为生糖氨基酸。13生糖兼生酮氨基酸：即在动物体内既可转化成糖又可转化成酮体的氨基酸。14生酮氨基酸：在动物体内只能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，包括亮氨酸和赖氨酸。15一碳单位：一碳单位又称一碳基团，即氨基酸在分解代谢过程中形成的具有一个碳原子的基团。二、填空题1总、摄入的氮量、排出的氮量 2必需氨基酸 3正 4 5非必需氨基酸三、判断题1.2.3. 4. 5.6. 7. 8. 9. 10. 11.12.13. 14. 15.16.17.18.19.四、选择题1.C 2.D 3.D 4.A 5.A 6.C 7.B 8.C 9.A 10.D 11. D 12.B五、问答题1简述蛋白质在动物体中有何生物学功能。（1）维持组织细胞的生长、修补和更新；（2）转变为生理活性分子； （3）氧化供能。2试说明氨基酸脱氨基后生成的酮酸的代谢去向。（1）氨基化；（2）转变成糖和脂类； （3）氧化供能。3举出3种氨基酸脱羧基作用的产物，说明其生理功能？谷氨酸氨基丁酸（GABA）抑制性神经递质；组氨酸组胺血管舒张剂，促胃液分泌；色氨酸5羟色胺抑制性神经递质，缩血管；精氨酸精胺、腐胺等促进细胞增殖等；半胱氨酸牛磺酸形成牛磺胆汁酸，脂类消化。4说明谷胱甘肽的分子组成及有何生理机能？谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸所组成的三肽，它的生物合成不需要由RNA编码。 还原型谷胱甘肽主要功能是保护含有功能巯基的酶和蛋白质不被氧化，保持红细胞膜的完整性，防止亚铁血红蛋白氧化成高铁血红蛋白，还可以结合药物、毒物，促进它们的生物转化，消除过氧化物和自由基对细胞的损害作用。5. 氨基酸的代谢去向有哪些？（1）变成蛋白质和多肽；（2）转变成多种含氮生理活性物质，如嘌呤、嘧啶、卟啉、儿茶酚胺类激素等；（3）进入代谢途径，大多数氨基酸脱去氨基生成氨和酮酸，氨可转变成尿素、尿酸排出体外，而生成的酮酸则可以再转变为氨基酸，或是彻底分解为二氧化碳和水并释放能量，或是转变为糖或脂肪作为能量的储备。6. 动物体内可生成游离氨的氨基酸脱氨方式有哪些？各有何特点？（1）氧化脱氨基作用：动物体只有L谷氨酸脱氢酶有效催化，其它D氨基酸氧化酶，L氨基酸氧化酶的作用不大；（2）联合脱氨基作用：转氨基作用和L谷氨酸氧化脱氨基同时作用，是肝等器官的主要作用方式；第八章 核酸的化学结构一、名词解释1自我复制：指一个DNA分子复制成两个与原来完全相同的分子。通过DNA的复制，生物将全部遗传信息完整地传递给子代。2转录：以DNA的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA的过程。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA分子上。3翻译：以RNA为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。4磷酸二酯键：核酸分子中，连接核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。5核酸的一级结构：核苷酸残基在核酸分子中的排列顺序就称为核酸的一级结构。6DNA二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则，所形成的双螺旋结构称为DNA二级结构。7碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各碱基大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在GC（或CG）和AT（或TA）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基互补规律（互补规律）。8增色效应：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，这种现象称为增色效应。9Tm值：当核酸分子加热变性时，半数DNA分子解链的温度称为熔解温度，用Tm值表示。二、填空题1核苷 2U、A、C、G 3腺嘌呤、鸟嘌呤；胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶 4二、氢、三、氢 5m（RNA）、t（RNA）三、判断题1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13. 14. 四、选择题1B2C 3D4.D 5.B 6. D 7. D 8.D 9.C 10.C 11.D 12.D 13.C 14. C 15.D 16.A 17.B五、问答题1简述DNA碱基组成特点。 DNA碱基组成的特点：（1）具有种的特异性；（2）没有器官和组织的特异性；（3）DNA 的碱基组成符合碱基摩尔比例规律；（4）年龄、营养状况和环境的改变不影响DNA的碱基组成。2简述核酸的概念、分类、特点及功能。核酸可分为DNA和RNA两大类。DNA分子的特点为：DNA分子能够自我复制，将遗传信息传递给子代；通过转录、翻译，把DNA上的遗传信息经RNA传递到蛋白质结构上。它在生物的生长、发育、繁殖、遗传、变异等生命活动过程中都占有极其重要的地位，但最为重要的是在生物遗传中的作用。RNA在各种生物细胞中，依不同功能和性质，都含有3类主要的RNA：信使RNA，核糖体RNA和转运RNA。他们都参与蛋白质的生物合成。近年来也有许多报道认为RNA具有催化活性。3DNA与RNA的一级结构有何异同？DNA的一级结构中组成成分为脱氧核糖核苷酸，核苷酸残基的数目有几千至几万个；而RNA的组成成分是核糖核苷酸，核苷酸的数目仅有几十个到几千个。另外在DNA分子中A=T，G=C；而在RNA分子中A，。二者的共同点在于：它们都是以单核苷酸作为基本组成单位，核苷酸残基之间都是由35磷酸二酯键相连而成。4简述核酸的逐步水解过程。若将核酸（DNA或RNA）逐步水解，则可生成多种中间产物。首先生成的是低聚（或称寡聚）核苷酸。低聚核苷酸为分子量较小的多核苷酸片段，一般由20个以下核苷酸组成，并可进一步水解生成核苷酸；核苷酸进一步水解生成核苷及磷酸；核苷水解后则生成戊糖和碱基。5说明DNA双螺旋的结构特点。（1）DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，反向平行盘绕成右手双螺旋；（2）以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内部，并且按照碱基互补规律的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，AT之间形成两个氢键、GC之间形成三个氢键；（3）双螺旋的直径是2.0nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基与中心轴垂直；（4）维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。6简述RNA的种类及作用。 RNA在各种生物细胞中，依不同的功能和性质，分为3类： mRNArRNA和tRNA，它们都参与蛋白质的生物合成。另外，RNA也具有催化活性。（1）mRNA 是蛋白质生物合成的模板，在mRNA的指导下合成蛋白质。（2）rRNA是细胞中含量最多的一类RNA，占细胞中RNA总量的80左右，是构成核糖体的骨架。核糖体是蛋白质合成的主要场所。 （3）tRNA 约占 RNA 总量的15，通常以游离的状态存在于细胞质中。tRNA的功能主要是携带活化的氨基酸，并将其转运到与核糖体结合的mRNA上用以合成蛋白质。细胞内 tRNA的种类很多，每一种氨基酸都有特异转运它的一种或几种tRNA。 7DNA都有那些物理化学性质？ （1）DNA微溶于水，呈酸性，加碱促进溶解，但不溶于有机溶剂；（2）DNA和蛋白质一样具有变性现象；（3）由于DNA组成中的嘌呤、嘧啶碱都具有共轭双键，因此对紫外光有强烈的吸收，DNA溶液在260nm附近有一个最大吸收值；（4）变性的DNA，在适当条件下可复性；（5）DNA的变性和复性都是以碱基互补为基础的，因此可以进行分子杂交。8. 什么是DNA热变性？DNA热变性后有何特点？将DNA的稀盐溶液加热到70100，几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程就是DNA的热变性。DNA热变性后有很多特点，如： 260nm的紫外吸收增加、粘度下降、生物活性丧失、比旋度下降等。第九章 核酸的生物学功能一、名词解释1半保留半不连续复制：DNA复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以DNA母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。2冈崎片段：1968年冈崎发现DNA的53 链合成是先合成一些约l 000个核苷酸的片段称为冈崎片段。随着复制的进行，这些片段再连成一条子代DNA链。3反转录：以RNA为模板合成DNA的过程，称为反转录。4编码链：在双链DNA中，把被转录的一股链称为模板链，另一股链称为编码链。5密码子：3个碱基编码1个氨基酸，此三联碱基组称为一个密码子。6同义密码子：代表同一种氨基酸的不同密码子，称为同义密码子或“同义词”，均属简并密码。7基因表达：基因表达是指在某一基因指导下蛋白质的合成过程。8引物酶：所有的DNA聚合酶都要求一个有自由3OH的引物来起始DNA的合成。现已知复制合成先导链或随后链冈崎片段的引物是一段510个核苷酸的RNA。这段RNA由一种特异的RNA聚合酶催化合成，此酶称为引物酶。二、填空题1随后链 2引物酶 3模板链、编码链42、核心酶 5移位 6基因表达三、判断题1 2 345 6 7 8 91011121314 15 1617181920. 21. 22. 232425 26 四、选择题1A 2B 3B 4A 5D 6D79A 10C 11B 12D 13