蛋白质和核酸(精编)--(人教版)选修PPT课件

.,1,没有蛋白质就没有生命,.,2,1、什么是蛋白质?,蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的大分子含氮有机化合物。,举例：,.,3,2、蛋白质的生物学重要性,（1）.蛋白质是生物体重要组成成分,蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。,分布广：,含量高：,所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。,.,4,蛋白质占干重人体中（中年人）人体45%水55%细菌50%80%蛋白质19%真菌14%52%脂肪19%酵母菌14%50%糖类1%白地菌50%无机盐7%,.,5,1）作为生物催化剂2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递,（2）蛋白质具有重要的生物学功能,（3）氧化供能,.,6,第三节蛋白质和核酸,.,7,1掌握氨基酸的结构和性质，了解蛋白质的结构，了解核酸和酶的基本知识。2进一步理解结构决定性质的理念。,知识与技能,教学目标,.,8,1充分利用的图片，模型，多媒体等教学手段，增减知识的直观性。2通过讨论与交流，启发学生的思维，逐步养成良好的学习习惯和学习方法。,过程与方法,.,9,1激发学生学习化学、探究化学原理的兴趣。2强化理论与实际的联系，使学生能够学以致用。3.增强学生的民族自豪感。,情感态度与价值观,.,10,重点,难点,1氨基酸的性质。2蛋白质的性质。,蛋白质的组成,教学重难点,.,11,一、氨基酸的结构和性质,（一）氨基酸的结构,.,12,1、羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后形成氨基酸,2、官能团：羧基（COOH）氨基（NH2),结论：,.,13,3、氨基酸：,举例：,-氨基乙酸,-氨基丙酸,.,14,4、氨基酸的分类,依据烃基不同,脂肪族：（亮、蛋等）,芳香族：（酪、苯）,杂环：（色、脯和组）,依据含氨基和羧基数目不同,中性：一氨基一羧基(甘丙缬亮等),酸性：一氨基二羧基(天门冬、谷氨酸),碱性：二氨基一羧基(精、赖、组氨酸),.,15,依据氨基和羧基的相对位置,氨基酸,氨基酸,氨基酸,.,16,（二）氨基酸的性质,1、物理性质：,无色晶体，熔点较高，约在230以上，在水中溶解度不一，一般难溶于乙醇、乙醚，而溶于强酸或强碱溶液中。,.,17,2、化学性质：,探究：,结构决定性质，由氨基酸的结构推测氨基酸可能具有哪些化学性质？,羧基（COOH）氨基（NH2),具有羧酸的性质如：酸性,具有胺的性质如：碱性,结论：,由于这两种官能团的相互影响，又显示出一些特殊性质。如：两性。,.,18,（1）氨基酸的两性,+H2O,与酸反应，体现碱性,与碱反应，体现酸性,.,19,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,（2）成肽反应,举例：,.,20,归纳概念：,肽键：由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。,肽：由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。,两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽,由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。,.,21,举例：,多肽,.,22,多肽,当多肽链具有了完整的空间结构后，就形成了蛋白质。,.,23,蛋白质牛核糖核酸酶的结构,.,24,二、蛋白质的结构与性质,碳50氢7氧23氮16%硫03其他微量,（一）蛋白质的元素组成,主要有C、H、O、N和S。少量蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。,.,25,各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。,100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数6.25100,1/16%,由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：,附：蛋白质元素组成的特点,.,26,（二）蛋白质的分子结构,一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure),.,27,1、蛋白质的一级结构,定义蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。,主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。,.,28,附：牛胰岛素的一级结构,.,29,蛋白质分子中各段肽链主链骨架原子的空间分布状态（主链的空间构象)，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。,（1）定义：,（2）主要的化学键：氢键,2、蛋白质的二级结构,.,30,（3）二级结构的几种类型：,-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil),.,31,-螺旋,.,32,-折叠（-片层）,.,33,-转角,.,34,3、三级结构,只含一个肽链的蛋白质，只具三级结构。如：肌红蛋白(Mb),多肽链上所有原子在三维空间的排布。,定义,.,35,4、蛋白质的四级结构,蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互联系，称为蛋白质的四级结构。,有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。,.,36,血红蛋白的四级结构,.,37,（三）蛋白质的性质,1.蛋白质的两性,2.蛋白质的水解反应,蛋白质氨基酸,酶,3.蛋白质的盐析,.,38,盐析：加入大量的电解质，去掉蛋白质的电荷和水化膜，使其沉淀析出的现象称盐析。,总结：,特点：可逆过程,4、蛋白质的变性,定义：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的理化性质、生物功能部分或全部改变。,.,39,物理因素：加热、加压、剧烈搅拌、振荡、紫外线、超声波等。,化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、表面活性剂等。,变性因素：,实际应用：,杀菌消毒、临床化验、试剂存贮等。,特点：不可逆过程,.,40,5、蛋白质的颜色反应,蛋白质HNO3黄色,有些含有苯丙氨酸、色氨酸或酪氨酸的蛋白质，遇浓硝酸会显白色，加热之后变黄色，放冷之后，加浓氨水，变橙色。称为黄蛋白反应。这是残基中的苯环被硝化的缘故。,.,41,视频：蛋白质黄蛋白反应,.,42,三、酶,1、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，使机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。,2、酶与一般催化剂的共同点：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。,.,43,.,44,3、酶促反应的特点,酶促反应具有极高的效率,酶促反应具有高度的特异性,酶促反应的可调节性,.,45,ATTCGGTAACGATTAGAA,.,46,四、核酸,以核苷酸为基本组成单位，通过35磷酸二酯键连接形成的一类生物大分子。,1、定义：,携带和传递遗传信息,2、生理意义：,.,47,3、分类：,(RNA),mRNAtRNArRNA,(DNA),以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。,作为蛋白质合成的直接模板，指导蛋白质的生物合成。,在蛋白质的生物合成过程中负责搬运氨基酸。,与蛋白质共同构成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。,.,48,课堂小结,1、氨基