蛋白质在贮藏加工中的变化ppt课件

.,蛋白质在贮藏加工中的变化,栗子,.,什么是蛋白质变性？,蛋白质变性：指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时，使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化，从而导致生物功能丧失或物理化学性质改变的现象。,蛋白质碳化变性,.,常见的变性因素：,物理因素：热作用、干燥、高压、液压（流体静压）、剧烈震荡、辐射等；化学因素有：酸、碱、重金属离子、高浓度盐、有机溶剂、有机化合物等。,.,变性对蛋白质功能性质的影响：,（1）失去生物活性，如酶、免疫球蛋白等；（2）理化性质改变：不能结晶、溶解度降低、特性粘度增大、旋光值改变等；（3）生物化学性质改变：营养功能，血蛋白持氧能力；构象发生改变；（4）加工对蛋白质营养价值的影响和有毒化合物的形成。,.,一：生物活性丧失,蛋白质的生物活性：指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只要轻微变化即可引起生物活性的丧失。,.,二：某些理化性质的改变,蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，蛋白质分子凝聚从溶液中析出，因此粘度增加，扩散系数降低。,.,三：生物化学性质的改变,蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。,.,.,四、加工对蛋白质营养价值的影响,4.1适度热处理的影响广泛变性失去溶解性，导致与其有关的功能性质受到损害；部分变性能改进蛋白质的消化率和必需氨基酸的生物有效性。如鸡蛋，适度加热能提高消化率。,.,4.2适度热处理酶可失活例如:蛋白酶、脂酶、脂肪氧合酶、淀粉酶等。油料种子富含脂肪氧合酶，提取油之前的破碎过程中，脂肪氧合酶能够催化不饱和脂肪酸氧化产生氢过氧化物，释放出醛和酮，醛和酮使蛋白产生不良风味，因此，在破碎原料前就通过加热使脂肪氧合酶失活。,.,4.3在提取和分级时组成的变化提取、等电点沉淀、盐沉淀、热凝结和超滤会造成蛋白质的损失，营养价值发生变化。如在等电点时，有些蛋白质（清蛋白）是可溶的，从上清液中流失。与粗提蛋白质相比，等电点沉淀法得到的分离蛋白质的氨基酸组成和营养价值就发生了变化。,.,4.4氨基酸的化学变化高温加工，蛋白质发生的化学变化如外消旋、水解、去硫、去酰胺，有些不可逆，有的形成有毒的氨基酸。制备组织化食品，L-氨基酸转化成D-氨基酸。酸水解、200以上烘烤也出现氨基酸的外消旋。,.,天然蛋白质大都是L-氨基酸，消旋性改变后，D-氨基酸残基的肽键很难被胃和胰蛋白酶水解，因此，氨基酸残基的外消旋使蛋白质的消化率下降，并损害营养价值。如D-氨基酸不易通过小肠，被吸收后会引起鸡的神经性中毒。,.,4.5蛋白质交联交联形式：二硫键：球状蛋白质、锁链素和异锁链素；二酪氨酸和三酪氨酸的交联：纤维状蛋白如角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白；,.,高活性的脱氢丙氨酸残基DHA与亲核基团的交联：亲核基团赖氨酸残基的-NH2半胱氨酸残基的-SH、鸟氨酸的-NH2分别形成赖氨酸基丙氨酸、羊毛硫氨酸、鸟氨酸基丙氨酸。,.,交联的形成：如-N-（-谷氨酰基/天冬氨酰基）赖氨酰基的交联，涉及赖氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺残基之间的转酰胺反应。蛋白质交联的条件：碱性pH加热、中性pH加热到200以上、离子辐照。,.,.,4.6热变性可使一些具有毒性的蛋白质和抗营养因子失活如肉毒杆菌毒素