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文档简介

生物反应工程,戚以政王炳武北京化工大学生命科学与技术学院,第一章酶催化反应动力学（6学时）,什么是均相酶催化反应？,酶分子和反应物系(底物分子、产物分子等)处于同一相液相中的反应,均相酶催化反应的主要特征,不存在相间的物质传递，不用考虑传质过程的影响,分子水平上的反应，是本征动力学,酶催化动力学的研究历史,1897年，Buchner1903年，Henri提出酶与底物作用的中间复合物学说。1913年，Michaelis和Menten提出了酶催化反应动力学基本模型-米氏方程。1925年，Briggs和Haldane对米氏方程做了修正，提出稳态学说。,第一节酶催化反应概论,酶和一般催化剂的共性,能够改变化学反应的速度，但是不改变化学反应平衡。酶本身在反应前后不发生变化。降低反应的活化能，加速反应的进行。,酶作为生物催化剂的特性,高效性专一性易变性失活：强酸、强碱、高温等反应条件温和：一般在pH58水溶液中进行，反应温度范围为2040C。,酶的活性部位,非必需基团必需基团活性部位（活性中心）接触基团结合基团（结合中心）催化基团（催化中心）辅助基团,酶的专一性机制,钥匙与锁学说诱导契合学说,酶的高效性机制,广义的酸碱催化共价催化邻近效应和定向效应扭曲变形和构象变化多元催化和协同效应,第二节简单的酶催化反应动力学,一、米氏方程的建立,反应速率的定义速率控制步骤,1、快速平衡假设,限速步骤快速平衡酶的总量保持不变,动力学方程,2、“拟稳态”假设,活性中间复合物浓度的时间变化曲线,活性中间复合物的浓度不随时间变化酶的总量保持不变,二、米氏方程的动力学特征,米氏常数最大反应速率一级反应零级反应,三、动力学参数的求解,1、LB作图法,2、EH作图法,3、HW作图法,4、E-C-B作图法,第三节有抑制的酶催化反应动力学,酶的抑制作用,不可逆抑制可逆抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制,一、竞争性抑制,动力学方程式与参数,动力学特点,动力学参数的求解,动力学参数的求解（续）,二、非竞争性抑制,动力学方程式,动力学特点,动力学参数的求解,动力学参数的求解（续）,三、反竞争性抑制,动力学方程式,动力学特点,动力学参数的求解,动力学参数的比较,四、底物抑制,动力学方程式,底物抑制反应的优化,第四节复杂的酶催化反应动力学,一、可逆酶催化反应动力学,反应机理,二、双底物酶反应动力学,顺序机制乒乓机制随机机制,随机机制,三、变构酶催化反应动力学,动力学方程式,参数的求取,第五节反应条件对酶催化反应速率的影响,一、pH的影响,反应机理式,二、温度的影响,Arrhenius方程,三、酶的失活动力学,贮存稳定性反应稳定性,1、贮存稳定性,一步失活模型,不可逆失活,半衰期,2、反应稳定性,反应机理,第六节酶的界面催化反应动力学,特点
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