食品化学_第三章_蛋白质

. 1，protein，蛋白质，本章中，第一节氨基酸第二节蛋白质和肽第三节蛋白质的变性第四节蛋白质的功能性质第五节蛋白质在加工贮藏中的变化第六节中常见的食品蛋白质和新蛋白质资源，蛋白质分类、分子形状：纤维蛋白、球蛋白分子组成：单纯蛋白质：仅肽链结合蛋白质：来自肽链非肽链(辅助基团、配体等)的蛋白质：蛋白质水解后的产物溶解度：来自白蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白质：动物蛋白质：鸟、牛乳植物蛋白质：大豆，谷物微生物蛋白质：酵母(最丰富)，蛋白质的重要性(1)蛋白质是生命细胞的主要成分，蛋白质是干重人体的45%水55%细菌50%80%蛋白质19%真菌14%52%脂肪19%酵母菌14%50%糖类1%白地菌50%无机盐7%， (2)蛋白质在生命活动中起着重要作用(3)接受、传递对食品结构、形态和颜色、香味、味道起着重要作用的酶的催化作用调节作用(多肽类激素)功能免疫保护作用(干扰素)信息的受体，蛋白质的主要结构层次，氨基酸是蛋白质的基本单位氨基酸第一节氨基酸、氨基酸-蛋白质的构成分子、蛋白质的水解-氨基酸水解：6NHCl，煮沸回流20小时左右，或者加压到120C中水解12小时。 优点：水解完整，水解的最终产物为L-氨基酸，未生成光学异构体。 短处：色氨酸全部被破坏、丝、硫霉素部分破坏。 腐败黑质生成碱水解：6MNaOH或4MBa(OH)2被煮沸6小时。 优点：色氨酸未被破坏，水解液明亮透明。 缺点：水解的氨基酸引起光学异构化作用酶水解：蛋白质可以用蛋白酶水解，蛋白酶的特异性不同。 优点：条件温和，氨基酸不受破坏，无光学异构体。 缺陷：的各蛋白酶具有不同的特异性，在单一酶作用下水解不完全。 第一节氨基酸、第二节氨基酸一般结构、氨基酸不同，其r基不同。 氨基酸的通式和-碳，1100000000000000000000000000000000000000000000000000006必备氨基酸：人体必不可少，在生物体内不能合成，必须从食物中补充氨基酸。 第一节氨基酸，人体必需的氨基酸有Phe、Val、Leu、Ile、Thr、Lys、Trp、Met种，His也是婴儿营养所必需的。、8种必需氨基酸的顺口之一：流苏鞋，亮亮，呈底色，真不错啊流(Met )苏(Thr )鞋(Val )，亮(Leu )亮(Ile )，显本(Phe )色(Trp )，真不错(Lys )，8种必需氨基酸“以一本黑白书来”， 8种必需氨基酸分为“苯并亮异、苏赖色蛋”、r基的极性别(4种)，非极性氨基酸疏水性侧链Ala、Ile Leu、Phe、Met、Trp、Val、Pro极性无电荷氨基酸-侧链含有(不解离)极性基团的Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln Gly碱性(带正电荷)氨基酸侧链含有氨基或亚氨基的Lys、Arg、His酸性(带负电荷)氨基酸侧链含有羧基Asp， 包括Glu在内的20种基本AA歌，加入甘丙基明亮的异丙脂苏氨酸的天谷精赖组酸碱苯干酪色芳香环天冬氨酸谷氨酸均常见酰基，溶解度、不溶于有机溶剂，构成Ala、a、丙氨酸、蛋白质的20种氨基酸非极性氨基酸，Val，Leu，v，l，缬氨酸，亮氨酸，Ile，I，异亮氨酸，Pro，p，脯氨酸，(亚氨基酸)，Phe，f，苯丙氨酸，Trp，w，色氨酸，Met，m，蛋氨酸，丝氨酸苏氨酸，天冬氨酸，极性无电荷氨基酸，Gly，g，甘氨酸，Gln，q，谷氨酸Tyr，y，酪氨酸，Cys，c，半胱氨酸，Asp，d，天冬氨酸，极性带负电的氨基酸(酸性氨基酸) h，组氨酸，极性带正电的氨基酸(碱性氨基酸)，Lys，Arg，k，r，赖氨酸，精氨酸，氨基酸的立体化学除甘氨酸外，其他氨基酸分子中的-碳原子是非对称碳原子，因此，a，氨基酸几乎具有旋光性、b、各氨基酸具有d型和l型两种立体异构体，手性碳上的-nh2向右侧： d型手性碳上的-nh2向左侧： l型投影，蛋白质水解，通常得到l型，氨基酸中存在映射异构体，氨基酸的酸-碱性质、氨基酸氨基接受质子，形成铵盐。 pH=7时的水中作为偶极子离子和两性离子存在，在pH=pI、pHpI、pH10的条件下，高浓度的蛋白溶液脱气澄清管蕨板(每平方厘米1000孔、孔径50-150m)酸性氯化钠溶液(等电沉淀和盐析)压缩产品。 生面团形成性：植物(小麦、黑麦、燕麦、大麦等)的小麦粉在室温下与水混合，形成粘稠、有弹性的生面团的性质叫做生面团形成性。 这是将小麦面粉转变成面团，发酵烘烤制成面包的基础。 面粉的其他成分，如淀粉、糖、脂质、可溶性蛋白等，面筋蛋白可以形成面团的网络结构，有助于构成面包的质量。 6、面团的形成、面筋蛋白(Pro80% )、面筋蛋白：分子质量大，决定二硫键(链内、链间)、面团的弹性、粘结性和拉伸强度，面筋蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。 6、面团形成、面筋蛋白中所含化学键、氢键谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸的水吸收能力强，粘性非极性氨基酸凝聚蛋白质，有效结合粘弹性和脂肪的二硫键使面团变强，概念：是指蛋白质可以自发转移到汽水界面或油水界面的性质具有界面性质的蛋白质的必要条件： 7、蛋白质的界面性质、界面是否迅速扩展、界面上是否能形成受热和机械运动的膜、能否迅速吸附在界面上与蛋白质的表面分子特性有密切关系， 蛋白质表面的非极性残基较多形成的疏水性单元较多时，蛋白质能否迅速自发地吸附在界面上形成具有强粘接性的粘弹性膜与蛋白质的分子大小、形状等有关，列车状构象的比例越大，蛋白质与界面越强地结合，表面张力越低。影响蛋白质界面性质的因素：7、蛋白质界面性质、乳化性质EmulsifyingProperties、起泡性FoamingProperties、蛋白质被称为促进乳浊液形成和稳定性质的蛋白质乳化性质。 蛋白质具有乳化性质的原因： 为两性，即亲水性和亲油性、乳化性质、牛奶、奶油、冰淇淋、蛋黄酱、肉包等。 在食品乳液、油水系统中，蛋白质自发转移到油水界面和气水界面到达界面后，疏水基团取向为油相和气相，亲水基团取向为水相扩散，在界面形成蛋白质吸附层，起到稳定乳液的作用。 促进乳浊液形成和稳定的本质：乳化性评价指标，(1)蛋白质乳化能力(EC):是乳液相变前每克蛋白质可乳化的油的体积。 (2)乳化稳定性(ES )、影响蛋白质乳化作用的因素：蛋白质溶解度：正相关pH值： pH=PI、溶解度低、乳化性差； 溶解度高，乳化性好加热：乳化能力添加分子表面活性剂在蛋白质中保留表面能力，乳化能力蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性越强，吸附在界面上的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定； 蛋白质呈列车状存在于界面，有利于降低表面张力和稳定乳浊液。蛋白质起泡的性质是指蛋白质在蒸汽-液界面形成强韧的薄膜，稳定大量气泡的能力。 泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋包、啤酒泡沫、面包等。 泡通常是指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中的分散体系。 泡沫的基本单位是被液膜包围的气泡，气泡的直径从1m到数cm不同。 液膜和气泡的界面吸附着表面活性剂，起着降低表面张力，稳定气泡的作用。含有大量气泡气相与连续液相之间需要较大的表面积膨胀，具有刚性或半刚性，具有弹性的膜或壁溶质浓度在表面反射高光，看起来不透明，良好的食品泡沫应具有以下特征： 一种是将气体通过一个多孔分散器放入低浓度蛋白质溶液，二是在大量气体存在的条件下通过摩擦或振动蛋白质溶液产生泡沫，第三种方法是将预先加压的气体溶解于制作泡沫的蛋白质溶液中，急剧减压，系统中的气体膨胀蛋白泡沫塑料的形成方法：泡沫塑料是一种稳定的气体分散系统，可以通过加入一些条件的变化和作用来破坏泡沫塑料。 由于重力、气泡内外的压力差和蒸发的作用，液膜排水破坏气泡气泡从小气泡扩散到大气泡时气泡破坏机械剪切力、气泡冲击力、超声波振动的作用下气泡液膜也破裂。 蛋白质的起泡力：用蛋白质产生的界面面积的量测定蛋白质起泡力的方法：将一定浓度和体积的蛋白质溶液放入带刻度的容器中，用一定的方法使其起泡，测定泡的最大体积，分别计算泡的膨胀率和起泡力。 评价蛋白质的起泡力和泡沫稳定性、不同蛋白质溶液的起泡力、蛋白质的起泡性，测定泡沫稳定性的方法：起泡结束后，迅速测定泡沫体积，在一定条件下放置一段时间后(通常为30min )，测定泡沫体积，计算泡沫稳定性。测定泡沫稳定性的方法：测定液膜排水或1/2排水所需时间的泡沫出现后，用刻度玻璃仪器直接起泡，观察排水过程，测定1/2排水所需时间的起泡后，测定应用特殊的不锈钢仪器进行，该仪器可由专用的排水装置收集排水，连续测定排水过程和排水时间。、蛋白质作为发泡剂的必要条件，必须迅速地吸附在空气中水界面应当向界面展开，以便于重新定位。 界面上形成黏膜a，缺乏二、三级结构的p分子b，较好的溶解性c，蛋白质分子之间存在一定的黏附力d，蛋白质分子必须具有一定的疏水值。 影响发泡性的因素：蛋白质的分子性，具有良好发泡能力的蛋白质不具有稳定的发泡能力，能够稳定发泡的蛋白质不具有良好的发泡能力。蛋白质的浓度从2%到8%，随着浓度的增加起泡增加。 超过10%时，蛋白质溶解度降低，气泡变小，气泡变硬。 温度泡产生前的适度热处理有利于提高起泡能力，但过渡热处理多损害起泡能力，pH值多的食品泡在与其Pr等电点不同的条件下调制成pI时，Pr的溶解度低，形成泡的数量少(泡的膨胀率低)，但泡的稳定性高。 盐析显示出更好的起泡效果。 盐溶化后，表现出起泡不良的性质。 NaCl :膨胀度的增加和泡沫的稳定性的降低(粘度的降低) Ca2:泡沫的稳定性的提高、Pr-COOH交联、糖： Pr起泡的抑制(提高块体的粘度)，但是可以提高泡沫的稳定性(蛋白质分子的结构稳定，吸附在界面上时难以展开)。 脂肪：不利于Pr的起泡和泡沫的稳定性。 (代替界面的蛋白质，减少膜的厚度和粘接性，最终由于膜的弱化，泡沫的稳定性降低)搅拌加剧，泡沫的稳定性也降低的消泡剂硅油，8，蛋白质和风味物质的结合，蛋白质，风味，蛋白质-风味，有利，不利，良好的风味载体， 与不良风味的结合、结合方式干蛋白粉物理吸附范围华力、物理陷阱化学吸附静电吸附、 氢键与共价键液态或高水分食品中蛋白质的非极性配体与蛋白质表面的疏水性池相互作用通过氢键相互作用与静电相互作用共价键(醛化合物通过共价键结合在赖氨酸残基上)，是影响蛋白质与风味键的主要因素，水： Pr提高了极性挥发物的结合，不影响非极性风味化合物的结合。 pH :碱性pH比酸性pH更能促进与风味物的结合热：热变性一般只要是能够强化Pr的风味结合作用的盐：能够解离Pr或者切断二硫键的盐类，就能够提高Pr的风味结合能力，1、热加工对蛋白质的影响，第5节食品蛋白质的加工和贮藏中的变化适度的热处理(T100)会产生有利的影响，适度的改性蛋白质消化部分酶的失活(蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶、多酚氧化酶的失活防止食品在保存期间产生不良风味：酸败、变色等)破坏和激活抗营养因子和毒性蛋白质过度加热(T100)，蛋白质生物有效性(失活)，营养价值和消化率(引起外消旋化： LD)形成有毒有害物质，进而在癌物例如180200下，颜色和谷残基为热分解物的癌症/诱导营养成分的损失的含硫氨基酸(半胱氨酸、半胱氨酸) 脱硫破坏的碱性氨基酸(赖氨酸、精氨酸)脱离NH2改变蛋白质的功能特性2、低温处理中的变化、食品的低温贮藏延缓或阻止微生物的生长、抑制酶的活性或化学变化。 冷却(冷藏):影响小的冷冻(冷冻储藏):使蛋白质变性，使冰晶、蛋白质变性，降低水合作用的快速冷冻法，生豆腐冷冻豆腐生乳冷冻阶层(蛋白质上部)(溶解)不完全恢复通常的04保存，3，脱水处理中的变化，热风干燥。 鼓干燥。 真空干燥。 冻干。 喷雾干燥。脱水的影响：水分被大量除去时，p-p相互作用会导致Pro分子大量聚集，在高温下除去水分，Pro溶解度和表面活性急剧下降。 4、碱处理中的变化与热处理同时进行，对蛋白质营养价值的影响较大，目的：植物蛋白质溶解，水疱海参溶解的油料种子去除曲霉毒素，副作用：去除反应、交联反应(引起蛋白质劣化的主要原因)、消旋化、水解等。蛋白质营养价值的降低，进而有害物质的产生，5，氧化处理中的变化，食品加工中的过氧化氢，过氧乙酸，过氧化苯甲酰等无菌包装系统中使用的包装容器(罐头，牛奶等)的杀菌，面粉等的漂白。 氨基酸(蛋