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文档简介

降低化学反应活化能的酶一、版本:人教版 高中生物必修1 二、设计内容:第5章 细胞的能量供应和利用 第1节 降低化学反应活化能的酶(第1课时酶的作用)三、设计理念在实施新课程中,需要构建与新课程理念相适应的教学策略。根据新课程理念,高中生物重在培养学生的科学思维、科学方法、科学精神等生物科学素养。使学生由以前的“学会”到“想学”再到“会学”,“引导探究” 发现式教学法就是在这种理念下应运而生的,该教学法以问题解决为中心的学习方式。本节课以“引导探究”科学发现的过程来学习科学研究的方法为设计理念。符合基础教育课程改革纲要(试行)的要求:“改变课程实施过于强调接受学习、死记硬背、机械训练的现状,倡导学生主动参与、合作学习、乐于探究、勤于动手,培养学生搜集和处理信息的能力、获取新知识的能力、分析和解决问题的能力以及交流与合作的能力”。该理念的运用有利于学生科学素养、协作精神的培养,有利于培养学生的创新精神和实践能力,有利于学生主动建构知识、发展能力、形成正确的情感态度与价值观。它不仅重视知识的获取,而且更加重视学生获取知识的过程及方法,更加突出地培养学生的学习能力。在问题的推动下、在教师的引导下,学生学得主动,学得积极,真正体现了“教为主导,学为主体”的思想。 四、教材分析1地位和作用 “降低化学反应活化能的酶” 第1课时酶的作用,主要探讨酶在细胞代谢中的作用。该内容以第4章第3节物质的跨膜运输方式中的主动运输需要消耗能量以及初中生物学“消化”为基础。学习本节利于“细胞代谢的学习”,利于选修模块中有关酶的应用、微生物发酵、蛋白质提取和分离等知识的学习。 2教学目标(1)知识目标:说明酶在代谢中的作用 ()。(2)技能目标:进行有关的实验和探索,按所设计的实验方案和步骤,正确完成相关的实验操作。学会控制自变量,观察和检测因变量的变化,以及设置对照组和重复实验()。(3)情感目标:评价自己的实验结果,参与交流,听取别人的正确意见,维护或修改自己的方案和意见。3过程与方法通过“比较过氧化氢在不同条件下的分解”实验,感悟酶作为催化剂特点,及控制变量的方法。利用教材上形象、直观的图解和文字说明,让学生明确催化剂可降低化学反应的活化能。4确定教学重、难点及解决方法教学重点:酶的作用。解决方法利用学生对无机催化剂的知识基础切入,引入酶的学习。通过实验、资料分析得出酶的作用。自然界中的生命现象都与酶的活动有关,活细胞内全部的生物化学反应都是在酶的催化下完成的。在人体内,大约每分钟要发生几百万次的化学反应,这么多的化学反应之所以能在常温、常压下进行,完全是因为酶的作用,酶是一种什么样的物质?在化学反应中是怎样起作用的?显然应是本节课内容的重点。教学难点:酶降低化学反应活化能的原理。控制变量的科学方法。解决方法 利用教材上形象,直观的图解和文字说明,让学生明确催化剂可降低化学反应的活化能。通过比较过氧化氢在不同条件下的分解实验,感悟酶作为催化剂特点,及控制变量的方法。活化能这个名词在高中生物教材体系中是第一次出现,无论是学生还是教师对这个名词都很陌生。化学反应之所以能进行,就是达到反应所需的活化能。在酶的作用下,原来不能进行反应的物质发生了反应,是增加了反应物的自由能,还是降低了反应所需的活化能?通过实验和类比,必需要让学生理解。在过去几年的高考中,虽然出现了实验设计,但在教材中没有关于控制变量的内容,在本节教材介绍了控制变量的系列名词,但对刚刚接触高中生物实验的学生而言,不能说不是一个难点。五、设计思路从物质跨膜运输方式主动运输需要能量入手,引出第5章细胞的能量供应和利用。再从教材提供的问题探讨斯帕兰札尼研究鹰的消化作用进入学习情境,是有趣的,并能和学生已有经验对消化酶的了解结合起来。利用学生对无机催化剂的知识基础切入,引导学生进入新课学习。既然学生们知道无机催化剂的作用,就让学生通过比较实验来认识酶的催化作用以及与无机催化剂的差别。教师在安排学生做实验时要注意学生对实验的理解,落实好本节课的目标。本节课的实验需要设置实验组和对照组,建议教师利用直观的手段(绘图或电子幻灯等)将实验的装置特别是实验组和对照组的装置分别向学生展示,以增加学生实验操作和讨论的效率,或者采取分组实验进行实验讨论(此法效果很好)。在学生获得感性知识的基础上要求学生体会什么是自变量、因变量、无关变量以及什么是对照实验,再通过对实验中自变量改变训练学生在实验设计中如何控制变量。显然,这种编排有助于引导学生学会确认和控制变量,有助于培养学生的科学探究能力。学生通过亲身感知酶的作用,顺理成章引入酶在化学反应中能够降低化学反应的活化能知识点。教材利用卡通式插图、图解和文字叙述,指出酶能够显著降低化学反应所需的活化能。通过形象、直观的图解和文字说明以及绘制“没有催化剂、无机催化剂、酶的催化效率曲线”的比较,进一步让学生明确催化剂可降低化学反应的活化能(酶催化作用更加显著),利于学生理性认识。六、教学用具:ppt幻灯片、实验材料、器材七、课前准备:分组实验(“比较过氧化氢在不同条件下的分解”)材料用具的准备;PPT课件制作。八、教学过程:教学步骤教师活动学生活动设计意图(一)引入复习:物质跨膜运输中的主动运输需要的条件?(细胞的主动运输需要能量。细胞内有机物的合成需要能量。肌细胞的收缩需要能量细胞作为一个基本的生命系统,只有不断输入能量,才能维持生命活动的有序性)。(太阳能是几乎所有生命系统中能量的最终源头。外界能量输入细胞,并为细胞所利用,都要经过复杂的化学反应)。“几乎”一词留有余地,不绝对,应引起学生的注意。 问题1:鸟类的消化系统的组成?消化分为几类及其主要场所在哪里?问题探讨PPT展示意大利科学家斯帕兰札尼的实验。提出问题:问题2:这个实验要解决什么问题?问题3:是什么物质使肉块消失了?问题4:与外界的化学反应相比,生物体内的化学反应有什么特点?(条件温和、效率高);问题5:在学习化学知识中,我们为了让一些化学反应更容易地进行,会使用催化剂,那无机物催化剂和生物体内的催化剂在反应条件上,效率上有什么区别呢?在化学课上,我们知道,有些化学反应容易进行,有些化学反应需要添加某种物质之后并且可能需要在特定的环境中才能进行。这种能够促进化学反应进行的物质,叫催化剂。细胞中的化学反应比起同学们在化学课上所学的反应要复杂得多,而且有些反应在细胞外,单纯用无机化学的手段是无法进行的,而在细胞内却可以快速地顺利地进行。这是为什么呢?(教师注意引导分析,答对的要肯定、鼓励、赞扬;答错的也要保护学生的积极性。)对于生物体来说要进行的生理活动非常之多,构成生物体的每一个细胞物质需要不断的合成和分解,不断地处于自我更新的状态,这种自我更新完全依赖于细胞内的发生的生物化学反应,每一个化学反应都伴随能量变化。阅读、识图思考讨论。理解细胞是一个生命系统,内部有分工合作的各种结构,这些结构是有序的,而这些结构的成分需要不断地更新,这就需要不断地从外界输入能量,否则,细胞内部分工合作的有序结构将被破坏,最终导致细胞死亡。回忆初中知识,阅读问题,探讨内容,进行相关的讨论思考教师提出的问题。学生回答,学生评价。讨论、归纳、总结引导学生阅读、识图。注意把握对加点词的理解和解释。 “生命活动的有序性”是一个深奥的道理,在这里不必做详尽的解释,否则将限入泥潭。只需简要说明即可。目的是利用学生已有的知识去解答“问题探讨”。以此激发学生强烈的求知欲。思维热身。引导学生分析说明。通过学生已有的经验(化学知识)引导学生构建新的知识。让学生通过实例进行“细胞代谢”概念建构(二)细胞代谢细胞内的环境是一个常温常压下的状态,在这种环境下化学反应却能高效有序地发生,即细胞代谢。而细胞代谢应该有适合的生物催化剂酶。引导学生产生疑问:酶在细胞代谢中起了什么作用?究竟是怎样起作用的呢?(三)酶在细胞代谢中的作用“比较过氧化氢在不同条件下的分解”通过细胞代谢中产生的有害物质过氧化氢在不同条件下的分解实验来解决这些问题。方案:指导学生阅读,设计实验观察表格,分组完成实验。 讨论问题:问题1:2号管发生了什么现象,说明了什么?问题2: 3、4号管中,FeCl3和过氧化氢酶起了什么作用。(说明催化剂并没有并没有提高分子的能量,而是把发生反应所需要的活化能降低了)问题3: 3、4号管中,哪个反应速度快?说明什么问题?(说明酶具有高效性)问题4:这个实验的结论?通过实验你还能提出什么问题?学生可能提出以下的问题:该实验的原理是什么?这个实验为什么要选用新鲜的肝脏?为什么要将肝脏制成研磨液?滴入肝脏研磨液和氯化铁溶液时,可否共用一个吸管?为什么?实验的关键是什么?判断依据是什么?阅读相关的课文内容,设计表格;学生进行分组实验。师生共同分析总结:表格的设计;记录实验结果。展开讨论,并回答问题。完成探究活动,并进行交流和表达.讨论采取同伴互助:一学生提出问题,由其他学生解答。培养学生阅读、理解能力及对知识转化能力。培养小组协作精神、交流与合作能力。培养学生发现问题、解决问题的能力。控制变量自变量因变量无关变量对照组实验组2号:90水浴加热3号:加入3.5% FeCl32滴4号:加入20%肝脏研磨液2滴H2O2分解速度用产生气泡的数目多少表示加入试剂的量;实验室的温度;FeCl3和肝脏研磨液的新鲜程度。1号试管2、3、4号试管控制变量:讲解教材P79相关内容,让学生了解实验设计的原则。讨论:指出“比较过氧化氢在不同条件下的分解”实验中自变量、因变量、无关变量、对照组、实验组。问题1: 自变量中FeCl3如果改成滴加8滴则实验结果如何?是否违背对照实验设计原则?问题2: 自变量,无关变量能否发生转变?小组合作讨论小组合作讨论知识难点采取小组合作学习方式,利于难点突破.对学生进行求异思维训练.活化能归纳小结引导:试管2产生气泡较多是因为加热所致,加热使H2O2分子得到了能量,从常态转变为容易分解的活跃状态。我们把这种转变所需要的能量称为活化能。PPT展示:H2O2分子由常态形成活跃状态.思考分析:问题1.汽油在常温下会不会自发地起火?为什么?(在高温下,少数汽油分子获得了一定的能量而被活化,才能发生氧化反应.)问题2.为什么铁和过氧化氢酶能提高过氧化氢的分解反应的速率呢?PPT展示教科书图5-1.问题1:在20测得的过氧化氢分解的活化能,从图中你能得出什么结论?条 件没在催化剂催化用胶状铂催化用过氧化氢酶催化活化能/kJmol-1755429问题2:请将教科书图5-2在坐标中绘制出来.问题3:请在同一个坐标中绘制”无催化剂、无机催化剂、有酶催化三种条件下分解等质量H2O2曲线图”。阅读教材,结合实验,加深对活化能这一概念的理解。讨论学生归纳难点通过动画形象的多媒体演示让学生在愉快中理解概念.注重与现实生活的联系。培养学生图形转换能力.培养学生比较、归纳能力.构建系统知识练习反馈(教师按照PPT上试题难度排成第一关、第二关、第三关、第四关、第五关,让学生自由闯关)。培养学生应用知识解决问题能力。降低化学反应活化能的酶参考资料1.什么是活化能?在一个化学反应体系中,反应开始时,反应物分子的平均能量水平较低,为“初态”。在反应的任何一瞬间反应物中都有一部分分子具有了比初态更高一些的能量,高出的这一部分能量称为“活化能”。活化能的定义是,在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能,单位是焦摩尔,单位符号是J/mol。2.酶催化作用的特点生物体内的各种化学反应,几乎都是由酶催化的。酶所催化的反应叫酶促反应。酶促反应中被酶作用的物质叫做底物。经反应生成的物质叫做产物。酶作为生物催化剂,与一般催化剂有相同之处,也有其自身的特点。相同点:(1)改变化学反应速率,本身不被消耗; (2) 只能催化热力学允许进行的反应; (3) 加快化学反应速率,缩短达到平衡时间,但不改变平衡点;(4)降低活化能,使速率加快。不同点:(1)高效性,指催化效率很高,使得反应速率很快;(2)专一性,任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物,这就是酶对底物的专一性;(3)多样性,指生物体内具有种类繁多的酶;(4)易变性,由于大多数酶是蛋白质,因而会被高温、强酸、强碱等破坏;(5)反应条件的温和性,酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行;(6)酶的催化活性受到调节、控制;(7)有些酶的催化活性与辅因子有关。3.酶的化学本质及其组成酶的化学本质除了具有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。但是,不能说所有的蛋白质都是酶,只是具有催化作用的蛋白质,才称为酶。证明酶的化学本质是蛋白质的证据有以下几条。(1)酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸,酶能被蛋白酶水解而失活。(2)酶是具有空间结构的生物大分子,凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活。(3)酶是两性电解质,在不同pH值下呈现不同的离子状态,在电场中向某一电极泳动,各自具有特定的等电点。(4)酶和蛋白质一样,具有不能通过半透膜等胶体性质。(5)酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。(6)与蛋白质的分子量相似,结构相似。(7)在物理、化学因素作用下,也可变性沉淀。(8)做元素分析,与蛋白质的元素含量相似,可以用氨基酸人工合成。按照酶的化学组成可以将酶分为以下两类。(1)单纯蛋白质酶 有些酶只是多肽链,除了氨基酸不含任何其他化学物质,也就是说有些酶是单纯蛋白质,如胰脏的核糖核酸酶、淀粉酶等。(2)结合蛋白质酶 有些酶除了蛋白质外,还含有一些对热稳定的非蛋白质类小分子物质或金属离子,即由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。结合蛋白质酶的蛋白质部分称为脱辅酶,非蛋白质部分称为辅因子。脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为“全酶”,即全酶=脱辅酶+辅因子。在酶催化时,一定要有脱辅酶和辅因子同时存在才起作用,二者各自单独存在时,均无催化作用。脱辅酶部分决定酶催化的专一性,辅酶(辅基)在酶催化中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用,大部分辅酶是维生素或维生素的衍生物。4.酶的简单分类国际酶学委员会(I. E. C)规定,按酶促反应的性质,可把酶分成六大类。(1)氧化还原酶类 指催化氧化还原反应的酶类,又可分为氧化酶和脱氢酶两类,如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。(2)转移酶类 指催化化合物某些基团的转移,即将一种分子上的某一基团转移到另一种分子上的酶类,如转甲基酶、转氨酶、己糖激酶、磷酸化酶等。(3)水解酶类 指催化底物发生水解反应的酶类,如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。(4)裂合酶类 指催化从底物移去一个基团而形成双键的反应及其逆反应的酶类,如柠檬酸合成酶、醛缩酶等。(5)异构酶类 指催化各种同分异构体之间相互转化的酶类,如磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。(6)连接酶类 指催化两分子底物合成为一分子化合物,同时还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类,如谷氨酰胺合成酶、氨基酸tRNA连接酶等。5.酶的作用机理酶催化反应的某些独特性质为许多酶促反应所共有,可概括如下。(1)酶反应可分为两类,一类反应仅仅涉及到电子的转移,另一类反应涉及到电子和质子两者或者其他基团的转移,大部分反应属于第二类。(2)酶的催化作用是由氨基酸侧链上的功能基团和辅酶为媒介的。(3)酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的。(4)与底物相比较,酶分子很大,而活性部位通常只比底物稍大一些。这是因为在大多数情况下,只有活性部位围着底物。此外,一个巨大的酶结构对稳定活性部位的构象是必要的。(5)酶除了具有进行催化反应所必需的活性基团外,还有别的特性,使酶促反应的进行更有利,并使更复杂的多底物反应按一定途径进行,这些已超过了较简单的催化剂的范畴。酶的复杂的折叠结构使这些作用成为可能。6.影响酶作用的因素酶的催化活性的强弱以单位时间(每分)内底物减少量或产物生成量来表示。研究某一因素对酶促反应速率的影响时,应在保持其他因素不变的情况下,单独改变研究的因素。影响酶促反应的因素常有:酶的浓度、底物浓度、pH值、温度、抑制剂、激活剂等。其变化规律有以下特点。(1)酶浓度对酶促反应的影响在底物足够,其他条件固定的条件下,反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时,酶促反应的速率与酶浓度成正比。(2)底物浓度对酶促反应的影响在底物浓度较低时,反应速率随底物浓度增加而加快,反应速率与底物浓度近乎成正比;在底物浓度较高时,底物浓度增加,反应速率也随之加快,但不显著;当底物浓度很大,且达到一定限度时,反应速率就达到一个最大值,此时即使再增加底物浓度,反应速率几乎不再改变。(3)pH对酶促反应的影响每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性,超过这个范围酶就会失去活性。在一定条件下,每一种酶在某一个pH时活力最大,这个pH称为这种酶的最适pH。(4)温度对酶促反应的影响酶促反应在一定温度范围内反应速率随温度的升高而加快;但当温度升高到一定限度时,酶促反应速率不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下,每一种酶在某一温度时活力最大,这个温度称为这种酶的最适温度。(5)激活剂对酶促反应的影响激活剂可以提高酶活性,但不是酶活性所必需的。激活剂大致分两类:无机离子和小分子化合物。(6)抑制剂对酶促反应的影响抑制剂使酶活性下降,但不使酶变性。抑制剂作用机制分两种:可逆的抑制作用和不可逆的抑制作用。7.酶研究的历史与现状新陈代谢是生命活动的基础,是生命活动最重要的特征。而构成新陈代谢的许多复杂而有规律的物质变化和能量变化,都是在酶催化下进行的。生物的生长发育、繁殖、遗传、运动、神经传导等生命活动都与酶的催化过程紧密相关,可以说,没有酶的参加,生命活动一刻也不能进行。因此,从酶作用的分子水平上研究生命活动的本质及其规律无疑是十分重要的。人们对酶的认识起源于生产和生活实践。我国人民在八千年以前就开始利用酶。约公元前21世纪夏禹时代,人们就会酿酒。公元前12世纪周代已能制作饴糖和酱。2 000多年前,春秋战国时期已知用曲治疗消化不良的疾病。凡此种种情况都说明,虽然我们祖先并不知道酶为何物,也无法了解其性质,但根据生产和生活经验的积累,已把酶利用到相当广泛的程度。西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行大量研究。1810年J.Gaylussac发现酵母可将糖类转化为酒精。1857年微生物学家Pasteur等人提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果,他认为只有活的酵母才能进行发酵。Liebig反对这种观点,他认为发酵现象是由溶解于酵母溶液中的酶引起的。直到1897年,Buchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞,制备了不含酵母细胞的提取液,并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖类发酵,说明发酵与细胞的活动无关,发酵是酶在起作用,从而获得了1911年诺贝尔化学奖。1833年Payen和Persoz从麦芽的水抽提物中,用酒精沉淀得到了一种对热不稳定的物质,它可使淀粉水解为可溶性糖。他们把这种物质称为淀粉酶制剂,其意思是“分离”,表示可以从淀粉中分离出可溶性糖来。尽管当时它还是一个很粗的酶制剂,但由于他们采用了最简单的提纯方法,得到了一个无细胞制剂,并指出了它的催化特性和热不稳定性,涉及到酶的一些本质性问题,所以人们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kuhne才给酶一个统一的名词,叫Enzyme,这个字来自希腊文,其意思是“在酵母中”。1835年至1837年,Berzelius提出了催化作用的概念,该概念的产生对酶学和化学的发展都是十分重要的。可见,对于酶的认识一开始就与它具有催化作用的能力联系在一起。1894年Fisher提出了酶与底物作用的“锁与钥匙”学说,用以解释酶作用的专一性。1903年Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。1913年Michalis和Menten根据中间复合物学说,导出了米氏方程,对酶反应机制的研究是一

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