生物化学超详细复习资料图文版VIP

一。 核酸的结构和功能脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid，DNA):遗传信息的储存和携带者，生物的主要遗传物质。 在真核细胞中，DNA主要集中在核内，线粒体和叶绿体有各自的DNA。 原核细胞中没有明显的核结构，DNA存在于被称为类核的结构领域中。核糖核酸(ribonucleic acid，RNA ) :主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式(3-5磷酸二酯键)和序列顺序称为DNA的一级结构，简称碱基序列。 初级结构方向性的规定为53。DNA的双螺旋模型特征：两条相反平行的多核苷酸链沿着一个假说的中心轴右旋缠绕形成。磷酸和脱氧核糖单元作为不变的骨架组成在外侧，作为可变成分的碱在内侧，链间碱以a-t、g-c成对(碱配对的原则，Chargaff法则)。螺旋直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm，螺旋结构每10个碱基对(base pair，bp )重复，间隔为3.4nmDNA双螺旋结构的稳定因素氢键碱的堆积力磷酸基上的负电荷被细胞内组蛋白和正离子中和DNA双螺旋结构的含义该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认碱基对的原则，这是DNA复制、转录和逆转录的分子基础，也是遗传信息传递和表达的分子基础。 该模式的建议是本世纪生命科学的重大突破之一，为生物化学和分子生物学乃至整个生命科学的迅速发展奠定了基础。DNA的三级结构在细胞内，DNA分子与其他分子(主要是蛋白质)的相互作用形成了DNA双螺旋进一步扭曲的高级结构。RNA类别：信使RNA(messenger RNA，mRNA ) :在蛋白质合成中作为模板发挥作用核糖体RNA(ribosoal RNA，rRNA ) :与蛋白质结合构成核糖体(ribosome )，核糖体是蛋白质合成的场所转移RNA(transfor RNA，tRNA ) :在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。rRNA的分子结构特点：单链、螺旋化程度低于tRNA由蛋白质组成的核糖体的后方发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA的特征：领导区翻译区(多顺逆子)终端序列真核生物mRNA特征：5-帽子(m7G-5ppp5-Nmp )单顺序逆子尾巴(Poly A)-3 )核酸的变性、恢复性和杂交改性：受物理、化学因素的影响，DNA碱基对之间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个飞跃的过程，伴随着A260的增加(增色效应)，DNA功能丧失。复性：在一定条件下，改性DNA的单链间碱成对恢复双螺旋结构，伴随a26的减少(减色效应)，DNA功能恢复。如果不同来源的DNA的单链间或单链DNA与RNA之间存在碱基对区域，在复原性时可形成局部的双螺旋区域，称为核酸分子的杂交Tm :熔化温度DNA的变性发生在较窄的温度范围内，通常将热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。Tm的大小与DNA分子中(G C )的含量呈正相关，通过测定Tm值可以推测核酸碱组成，判断DNA纯度。1、某DNA样品含腺嘌呤15.1% (按摩尔碱计算)，计算其馀碱的含量。2、DNA双螺旋结构是什么时候，谁提出的？试验其结构模型。3、DNA双螺旋结构有哪些基本特征？这些特征能说明哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有什么特点和功能？5、DNA和RNA的结构有何不同？简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重要意义？6.(1)计算分子量为3105双链DNA分子的长度；(2)该DNA一分子所占的体积；(3)该DNA一分子所占的螺旋数； (互补脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618 )。名词解释变性和复姓【分子杂交】增色效果和减色效果【回文构造】Tm】cAMP】 Chargaff碱基对原则的法则二。 蛋白质化学蛋白质的平均n含量为16%，这是硅氮法测定蛋白质含量的理论依据蛋白质含量=蛋白质含量6.25蛋白质的功能：催化功能结构功能调节功能防御功能运动功能信息功能储存功能a-氨基酸通式氨基酸性质：(1)两性解离和等电点；当氨基酸溶液为某一定的pH值时，使某一特定的氨基酸分子的正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动时，溶液的pH值就成为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。(2)光学性质色氨酸(Trp )、酪氨酸(Tyr )和苯丙氨酸(Phe )的r基含有苯环共轭双键体系(3)重要的化学反应a .与茚三酮反应：用于氨基酸定量定性测定(加热、弱酸条件、紫色化合物生成)与b.2，4 -二硝基氟苯(DNFB )的反应(sanger反应) :用于蛋白质的n末端测定(弱碱性条件、黄色生成物)c .与异硫氰酸酯(PITC )的反应(埃德曼反应)用于蛋白n末端测定、蛋白序列测定仪的设计原理的依据。生理活性肽的功能分类：激素、抗生素、辅助因子谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅助因子，可保护巯基酶，防止过氧化物的蓄积。蛋白质的初级结构多肽链内氨基酸残基从n末端到c末端的序列称为蛋白质的初级结构(primary structure )。(这是蛋白质最基本的结构，含有决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。 中所述情节，对概念设计中的量体体积进行分析二面角两肽平面之间以共同的C为定点旋转，以C-N键为中心旋转的角度称为角，以C-C键为中心旋转的角度称为角。 和称为二面角，也称为构象角。维持蛋白质分子构象的力a .盐键b .氢键c .疏水键d .范德华力e .二硫键蛋白质的二级结构蛋白质的二次结构是蛋白质结构的构象单元，因为肽链的主链不同部分通过自身的相互作用形成氢键，沿着某个主轴旋转折叠而成的局部空间结构(1)螺旋(-helix )(2) -折叠(-pleated sheet )(3)回合(回合)(4)不规则卷曲(nonregular coil )超二级结构：蛋白质中相邻的二次结构单元(即单一的-螺旋、-折叠或-角)被组合，被称为蛋白质的超二次结构，该超二次结构形成了规则且空间上确认的二次结构的组合体。域：基于二维结构，多肽可以折叠成几个相对独立的近球形三维实体，再通过两个或两个以上这样的三维实体结合三维结构，这样的相对独立的三维实体称为结构域。蛋白质的三级结构：多肽链基于二级结构，通过侧链基团的相互作用进一步收缩，通过二级键相互配置螺旋、折叠片、角等二级结构形成特定的构象。 三级结构的形成空间重新定位肽链中的所有原子。蛋白质四级机构：四级结构是指相同或不同的亚基按一定序列聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构的稳定力为疏水键、离子键、氢键、范德瓦尔斯力。 亚基体具有球状三级结构，一般只含有1条多肽链，也有由2条以上的二硫键连接的多肽链构成的。高阶构象决定蛋白质的功能1 .蛋白质的高级结构被破坏，功能丧失2 .蛋白质表达生物功能时，构象发生一定变化(构象效应)。蛋白质的性质：一、两性解离的性质和等电点二、蛋白质胶体的性质三、蛋白质沉淀四、蛋白质的改性和恢复性五、蛋白质的紫外吸收特性六、蛋白质呈色反应蛋白质等电点：蛋白质溶液为某一定的pH值时，使某特定的蛋白质分子的正电荷和负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动时，溶液的pH值成为该蛋白质的等电点蛋白质胶体性质的运用：透析法：利用蛋白质不透半透膜的性质，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋中，流水中，小分子杂质被透析，大分子蛋白质残留在袋中，达到精制蛋白质的目的。 该方法被称为透析盐析法：通过在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，有效地破坏蛋白质粒子的水合层。 同时中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质粒子聚集生成沉淀的现象叫做盐析蛋白质沉淀：加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水合层时(除去相同的电荷，除去水膜时)，蛋白质胶体溶液变得不稳定而沉淀。变性作用：受天然蛋白质某物理因素和化学因素的影响，其分子内部的高级配位发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能会发生变化或丢失，但不会导致其初级结构的变化，这种现象称为变性作用重现性：是蛋白质改性作用剧烈和可逆的过程，改性蛋白质通常在去除改性因子后逐渐自发地折叠成原始构象，恢复原始理化性质和生物活性的现象成为重现性蛋白质的主要显色反应：缩二脲反应(产生铜离子、碱性、红紫色配合物)苯酚反应茚三酮反应1、蛋白质为什么是生命活动最重要的物质基础？2、比较Gly、Pro与其他常见氨基酸结构的异同对多肽链二级结构的形成有何影响？3 .以蛋白质结构与功能的关系(包括初级结构、高级结构与功能的关系)为例进行说明。为什么说蛋白质水溶液是稳定的亲水胶体？5、什么是蛋白质的变性？ 改性机制是什么？以蛋白质改性在实践中的应用为例进行说明。6 .众所周知，某蛋白质多肽链的一部分节为a螺旋，另一部分节为b折叠。 该蛋白质的分子量为240万，其分子长为5.0610-5，求出分子中的a-螺旋和b-折叠的百分率。 (蛋白质中氨基酸的平均分子量为120 )名词解释等电点(pI )肽键与肽平面及二面角一段构造二段构造二段构造二段构造超二段构造区蛋白质变性与复性分子病肽三。 酶学酶作用特点：极高催化效率的特异性易失活的活性是可以控制的某种酶需要辅助因子结构特异性：酶催化分子化学结构的特殊要求和选择(类别：绝对特异性和相对特异性)。立体异构特异性酶对基质分子的化学结构有要求，对立体异构也有一定的要求(光学异构特异性和几何异构特异性)。绝对特异性的酶对基质的化学结构非常严格，只作用于一种基质，不作用于任何其他物质。相对特异性的酶对基质的化学结构要求略低于上述绝对特异性，它们作用于一种化合物或化学键。酶催化剂的中间产物理论酶的特异性机理锁键学说：酶的活性中心为锁孔，基质分子如锁，基质可特异性插入酶的活性中心。诱导适应说：酶的活性中心在结构上具有灵活性，当基质接近活性中心时，会诱导酶蛋白质的构象发生变化，使酶活性中心的相关基团正确排列和定向，形成与基质互补的有机结合进行催化反应。酶的活性中心和必需基团酶分子中与基质直接结合，与酶的催化作用直接相关的区域称为酶的活性中心或活性部位，构成酶的活性中心，维持酶的特定构象所必需的基团是酶分子的必需基团。酶促反应动力学酶活性：酶催化一定化学反应的能力称为酶活性，酶活性通常由酶在最佳条件下催化的化学反应速度决定。影响酶反应速率的因素：酶浓度(s充分过剩，其他条件固定，无不利因素时，v=kE )、基质浓度、ph、温度、活化剂、抑制剂米氏常数的含义：v=Vmax/2时，Km=S(Km单位为浓度单位)2 )酶在一定条件下的特征性物理常数，通过测定Km的数值，可以鉴定酶。3 )酶与基质的亲和力可以近似表示，Km越小，e对s的亲和力越大，Km越大，e对s的亲和力越小。4 )如果km已知，则可以应用米氏方程式来计算任何s下的v或任何v下的s。 (以Vmax倍数表示)练习题：某酶Km值为0.05mol.L-1，该酶催化反应速度达到最大反应速度的80%时基质浓度应该是多少米氏常数的测定：使米氏方程式变化为相当于y=ax b的直线方程式，作为图表法求出Km。示例：双倒数制图法(Lineweaver-Burk法)米氏方程的双倒数形式：PH值对酶反应速率的影响：过酸过碱对酶蛋白质改性影响基质分子解离状态影响酶分子解离状态的影响酶的活性中心构象温度与酶反应速度的关系：在达到最佳温度之前反应速度随着温度的升高而加快酶是蛋白质，其改性速度随着温度的上升，温度也上升酶的最佳温度不是一个一定的常数抑制剂：通过改变酶的必需基因和酶活性部位基因的化学性质来降低酶活性，使酶完全丧失活性的物质被称为酶抑制剂(inhibitor )。竞争抑制作用酶的结构变化效应