食品酶学简答题

1、简答题第一章1）食品酶学研究内容？答:主要研究食品原料，食品产品中酶的性质，结构，作用规律以及对食品储藏，加工和食 用品质的影响，食品级酶的生产及其在食品储藏，加工等环节的应用理论与技术。2）酶的本质是什么？答:绝大多数的酶都是蛋白质；酶催化的生物化学反应称为酶促反应；在酶的催化下，发生 化学变化的物质称为底物。3）酶及酶制剂的来源是什么 ？答:从动物有机体中分离得到；从植物体中分离得到；通过微生物培养的方法富集。4）酶的系统命名方法是什么 ？答:以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质；如果一种酶催化多个底物反应，应在它们的系统名称中包含底物的名称，并

2、以:将它们隔开；若底物之一是水时，可将水略去不写。（底物名称+反应性质+酶）5）酶促反应根据其化学性质分几大类型？举出两个以上代表酶答:（1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶，多酚氧化酶（2）转移酶类：谷丙转氨酶，胆碱转乙酰酶（3）水解酶类：酯酶，肽酶，淀粉酶（4）裂合酶类：脱氢酶，脱羧酶，水化酶（5）异构酶类：葡萄糖异构酶，磷酸葡萄糖变位酶（6）合成酶类：谷氨酰胺合成酶，谷胱甘肽合成酶6）酶与一般化学催化剂的异同点是什么？答:共同点（酶的催化一般特点）1. 加快反应速度，但不影响反应的平衡；2. 反应过程中不消耗；3. 少量催化剂能催化大量的反应物的反应；4催化剂不能催化热力学上根本不可能畸形的反

3、应；5. 一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。不同点（酶特有的特征）1. 较温和的条件下进行反应；2催化剂的效率很高；3. 酶的作用具有高度的特异性；4. 高度的不稳定性（易受变性因素影响而失活）；5. 酶的催化活性是可以调节的第二章1）酶的生产方法都有哪些 ？答:提取法；发酵法；化学合成法2）产酶菌株应具备的条件是什么 ？答:酶产量高；容易培养和管理；产酶稳定性好，不易退化，不易受噬菌体侵袭；利于酶的 分离纯化；安全可靠。3）如何筛选生产纤维素酶的微生物？答:使待检测的微生物在含有酶作用的不溶性底物如纤维素的培养基中生长，培养后，根据 菌落周围产生的透明圈的大小可以筛选到产纤

4、维素酶的高活性菌落。4）提高酶发酵产量的方法都有哪些？答:1.酶的合成调控机制；2. 通过发酵条件控制提高酶产量；3. 通过基因突变提高酶产量；4. 通过基因重组提高酶产量；5. 其他提高酶产量的方法：例如 改变碳氮比 添加产酶促进剂等。5）测定酶活力时注意事项 ？答:底物过量；酶的最适条件下测定；保证反应速率为初速率；需要适当的对照以消除非酶 促反应所生成的产物。6）通过发酵条件控制提高酶产量的途径有那些？答:1.控制pH； 2.控制温度；3.采用中间补料提高酶产量；4.调节溶解氧提高酶产量7）酶的分离纯化的过程？答:酶原料的选择-细胞破碎-提取-分离纯化-浓缩，干燥与结晶-纯度鉴定和保存8

5、）酶分离纯化时应遵循的原则是什么？答:建立可靠和快速的测定酶活的方法；酶原料的选择；酶的提取；酶的提纯。9）细胞破碎的方法有哪些 ？答：机械破碎（碾磨法，组织捣碎法）；物理破碎（超声波破碎法，冻融法）；化学破碎（丙酮法）;酶促破碎（酶处理方法）10）根据酶溶解度的不同采取的分离方法都有哪些？原理是什么？答:1.等电点沉淀法：原理为酶和蛋白质为两性电解质，在等电点溶解度最低，不同的酶和蛋 白质具有不同的等电点。2. 盐析法：原理为盐浓度增加，蛋白质溶解度降低而发生沉淀的盐析现象。3. 有机溶剂沉淀法：原理为有机溶剂与水作用破坏酶分子周围水膜，改变溶液的介电常数， 导致酶溶解度降低。4. PEG沉

6、淀法:聚乙二醇具有强亲水性。11）根据酶分子所带电荷的不同采取的分离方法都有哪些？原理是什么？答:1.离子交换层析：离子交换剂对各种离子或离子化合物有不同的结合力2. 层析聚焦：3. 电泳技术:各种酶带电性，带电数量以及分子的大小都各不相同，其在电场中移动速率也 就不同。4. 等电聚焦电泳：12）根据分子大小的不同采取的分离方法都有哪些？原理是什么？答：1.离心分离法：离心机旋转产生的离心力，分离不同大小，形状的物质。2. 透析与超过滤技术：利用特定大小，均匀孔径透析膜或超滤膜筛分去除小分子物质，大分 子物质被截流，达到浓缩目的。3. 过滤：4. 凝胶层析技术：根据多孔凝胶对不同大小分子的排阻

7、效应不同而对物质进行分离纯化。13）亲和层析和离子交换层析的原理是什么？答:离子交换层析：离子交换剂对各种离子或离子化合物有不同的结合力亲和层析:通过将具有亲和力的两个分子中的一个固定在不溶性的基质（也称载体）上，利用分子间亲和力的特异性和可逆性，对另一个分子进行分离纯化。第三章酶反应动力学研究的内容是什么？答：研究酶反应速率规律以及各种因素对酶反应速率影响的科学。影响酶促反应的因素有哪些？答：主要有高浓度底物的抑制作用、酶的激活剂与抑制剂、温度、PH。为什么测定酶活力测定时测定酶促反应速度？答：因为酶活力是酶催化一定化学反应的能力，酶活力的大小可以用它催化的某一化学反应的反应速率来衡量表示，

8、 即酶催化的反应速率越快，酶活力越高。反 之，速率越慢，酶活力就越低。所以应测定酶促反应速率。酶促反应的初速度有哪些影响因素？答：酶浓度，底物浓度，温度，pH,激活剂和抑制剂也影响酶反应初速度。什么叫米-曼方程式，有何意义？答：米-曼方程式：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方程意义:1.酶活性测定时，使【S】达到足够高，排除底物因素，使每个酶都参 与反应，酶反应速率只取决于酶的浓度和酶催化速度。2. 底物对反应速率的影响：使系统处于一级反应状态，反应速率正比于 底物浓度。3. 底物以外其他因素对反应速率的影响：底物浓度足够高，使反应呈零 级反应状态，避免底物因素的影响。什么叫米氏常数

9、？有何意义？答：米氏常数:Km值等于酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。意义:1. 一定条件下代表酶与底物亲和力的大小，Km值愈大，酶与底物的亲 和力愈小；反之，Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。2. Km值是酶的特征常数，只跟酶的性质有关，而与酶的浓度无关；3. 鉴别最适底物；了解酶的底物在体内具有的浓度水平；4. 判断在细胞内酶的活性是否受底物控制；5作为同工酶的判断依据。什么叫酶的可逆抑制和不可逆抑制，有何区别？答：可逆抑制：通过加入其他物质或其他方法解除使酶活性恢复的抑制；不可逆抑制：不能使酶活性恢复的抑制。区别：1.可逆抑制：抑制剂与酶的结合是可逆反应，以非共价键形式进行可

10、逆结合，可用透析等方法除去抑制剂，恢复酶活性；2. 不可逆抑制：抑制剂与酶的结合是不可逆反应，以共价键形式进行不可逆 结合，无法通过加入某种物质或其他方法使酶活性失活。什么叫专一性和非专一性不可逆抑制，有何区别？答：区别：1.专一性不可逆抑制：抑制剂专一地作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结合，从而抑制酶的活性；2. 非专一性不可逆抑制：抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，不论是必需基团与否，皆可共价结合，由于其中必需基团也被抑制剂结合， 从而导致酶的抑制失活。什么叫酶的竞争性抑制作用，有哪些特点，举实例说明之？答：酶的竞争性抑制作用：抑制剂、底物与酶分子的竞相结合而引起的抑制作用。 特

11、点：1某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合2. 通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。抑制作用的大小抑制剂浓度和底物浓度之比有关。实例：丙二酸、苹果酸、草酰乙酸皆与琥珀酸结构相似，是琥珀酸的抑制剂。 测定酶活性的基本条件是什么？答：1在最适温度，最适 pH和适宜的底物浓度条件下测定；2测定的反应速度必须是初速度，反应计时必须准确。可加入酶液并立即计时，反应到 达时立即灭酶的活性，终止反应，并记录时间。第四章1）固定化酶的优点是什么？答：1.可重复多次的使用，使用效率高，使用成本较低；2. 容易与反应体系分离，简化提纯工艺；3. 稳定性显著提高；4. 具有一定

12、的机械强度，便于连续化和自动化操作；5 催化反应过程更容易控制；6.更适于多酶体系的应用。2酶的固定化方法有哪些？各有什么特点？答：吸附法：操作简单，条件温和，酶活力不易丧失，可供选择的载体类型多； 共价结合法：得到的固定化酶结合牢固，稳定性好，利于连续长时间使用； 包埋法:反应条件温和，很少改变酶结构但是有较牢固的固定化方法； 交联法:利用共价键，但不使用载体。3固定化细胞的优点？答：1.无需进行酶的分离和纯化，减少酶的活力损失，同时大大降低了成本；2. 可进行多酶反应，且不需添加辅助因子；3. 细胞生长停滞时间短，细胞多，反应快；4. 对于活细胞来说，保持了酶的原始状态，酶的稳定性更高，对

13、污染的抵抗 力更强。4细胞的固定化有哪些方法？答：直接固定法；包埋法；吸附法；交联法；共价结合法。什么叫内切淀粉酶和外切淀粉酶，分别举出1个例子并说明它们的作用？答:内切淀粉酶：对淀粉-1,4-糖苷键的糖苷部位发生作用，把这位置的链随机的 切开的酶叫做内切淀粉酶，如a -淀粉酶；外切淀粉酶：从淀粉糖糖链的非还原性末端开始对其1,4-糖苷键的糖苷部位 发生作用，把这部位切开的酶叫做外切淀粉酶，如B-淀粉酶。试比较a -淀粉酶与B -淀粉酶、葡萄糖淀粉酶的作用。答：a -淀粉酶的作用：1.作用于直链淀粉时：第一阶段，随机的将a -1,4葡萄糖 苷键切断，直链淀粉快速的降解，产生低聚糖； 第二阶段，

14、低聚糖缓慢地水解最后产生葡萄糖和麦芽糖；2. 作用于支链淀粉时：随机的切开淀粉直链部分的a-1,4-糖苷键，不能切开分支点的a -1,6-糖苷键；产生葡 萄糖，麦芽糖和大小不等的a -极限糊精。B -淀粉酶的作用：1.作用于直链淀粉时：从淀粉的非还原性末端成对水解-1,4-糖苷键而最终产物是麦芽糖；2.作用于支链淀粉时：从淀粉的非还原性末端成对水解a-1,4-糖苷键，但不能切断a -1,6-糖苷键，也不能绕过a -1,6-糖苷键继续水解。因此最终产物中主要有B -构型的 麦芽糖和B-极限糊精。葡萄糖淀粉酶的作用：1.能水解a -1,4-糖苷键，从淀粉的非还原末端依次切断a -1,4-糖苷键，生

15、成葡萄糖；2.能水解a -1,6-糖苷键或a -1,3-糖苷键，葡萄糖淀粉酶水解a -1,6-糖苷键的前提是必须在只有一个a -1,6-糖 苷键的C6位葡萄糖还原性末端结合着其它的葡萄糖单位。什么叫耐咼温a -淀粉酶？它在实际应用中有何意义？答:耐高温a -淀粉酶:能随机水解淀粉，糖原及其降解物内部的 a -1,4葡萄糖苷 键使得胶状淀粉溶液的粘度迅速下降， 产生可溶性糊精和寡聚糖，过度的水解可 产生少量葡萄糖和麦芽糖。意义:利用耐高温a -淀粉酶，在啤酒生产过程中缩短糖化时间；在柠檬酸生产中 改善培养基的条件，加速菌种的生长繁殖和产酸。a -淀粉酶分子结构有何特点？该酶活力测定时添加氯化钙是

16、为什么？答：1.钙离子是a-淀粉酶表现活性所必需的，它起着维持和稳定酶蛋白的最适 宜构象的作用。钙离子的参与，可增加a -淀粉酶的热稳定性，亦增加a -淀粉酶 的pH稳定性，延长其稳定的pH范围；2.每个分子中含有一个钙离子，有些还含锌离子。葡萄糖淀粉酶的作用特点及主要来源是哪些？答：作用特点：1能水解a -1,4糖苷键，从淀粉的非还原末端依次切断a -1,4糖苷 键，生成葡萄糖，且产物具有B构型。2.能水解a -1,6-糖苷键或a -1,3-糖苷键，葡萄糖淀粉酶水解a-1,6-糖苷键的前提是必须在只有一个a -1,6-糖苷键的C6位葡萄 糖还原性末端结合着其它的葡萄糖单位。主要来源:主要由黑

17、曲霉或根酶中制得。普鲁兰酶和异淀粉酶的特点是是什么？答；普鲁兰酶的特点：能水解茁霉多糖；异淀粉酶的特点：不能水解茁霉多糖。支链淀粉完全降解为葡萄糖需要哪些酶的参与？答：a -淀粉酶，B -淀粉酶，脱支酶，葡萄糖淀粉酶等。现将要利用支链淀粉制备具有直连 （1,4-糖苷键）的多聚糖，请问选用何种酶？ 为什么？答：脱支酶普鲁兰酶和异淀粉酶的最适温度和pHt何特性？答：普鲁兰酶最适温度：50-55摄氏度，最适pH:5.5-6.5 ；异淀粉酶最适温度:52.5摄氏度，最适pH:4-4.5钙离子对普鲁兰酶的作用有何影响？答：钙离子的存在对肺炎克雷伯氏菌支链淀粉酶起激活作用，而对蜡状芽抱杆菌蕈状变种支链淀粉

18、酶增加稳定性的作用。为了生产低（无）乳糖奶制品要选用何种酶制剂？为什么？答：乳糖酶果胶酶的作用是什么？答：1.提高榨汁率；2缩短榨汁时间；3.提高澄清效果。 蛋白酶和酶蛋白有何区别？答：1.蛋白酶是催化蛋白质的肽键水解反应的酶的总称；2. 酶蛋白是决定催化反应的特异性的蛋白质。 蛋白酶的主要分类方式有哪些？答：1根据酶的来源分类；2.根据酶反应的最适pH分类3. 根据酶作用模式分类；4.根据酶活性中心的化学性质为基础的分类。 酸性蛋白酶、碱性蛋白酶、中性蛋白酶的来源及特性有哪些？答：酸性蛋白酶：来源：广泛存在于霉菌，酵母菌和担子菌中，细菌很少；特性:是一种羧基蛋白酶，酶蛋白中酸性氨基酸含量高而

19、碱性氨 基酸含量低；不同微生物的酸性蛋白酶其氨基酸组成虽有所差 别，但性质基本相同；碱性蛋白酶：来源:广泛存在于细菌，放线菌和真菌中特性:多数微生物碱性蛋白酶不耐热，具有强烈的酯酶活性，对 切开点羧基侧具有专一性；中性蛋白酶：来源:大多数为金属蛋白酶特性:一般中性蛋白酶的热稳定性较差。蛋白酶对底物的特异性表现在什么地方？举例说明。答:1.对成键两侧氨基酸残基（R1和R2）的要求具有特异性；2 .对氨基酸残基构型的要求：只能对L-型氨基酸所组成的肽键进行水解；3. 对底物分子大小的要求：如酸性蛋白酶对底物分子大小有严格要求；4. 对端基的要求：可判断它们是肽链内切酶还是肽链端解酶；5. 对肽键的

20、要求；何为酸性、碱性、中性蛋白酶？分别举出 2个以上酶。答：酸性蛋白酶：蛋白酶的活性中心含有两个以上羧基的酶例：胃蛋白酶，凝乳酶，青霉酸性蛋白酶中性蛋白酶：由枯草芽抱杆菌经发酵提取而得的，属于一种内切酶 例：枯草杆菌中性蛋白酶，植物蛋白酶，热解素放线菌中性蛋白酶 何谓巯基蛋白酶？举出3个以上酶。答:蛋白酶的活性中心含半胱氨酸的酶称为巯基蛋白酶，其活性功能基团是巯基 例:木瓜蛋白酶，无花果蛋白酶，菠萝蛋白酶，中华猕猴桃蛋白酶巯基蛋白酶在分子结构上有何特点？举例说明。答:该酶的活性中心含有巯基1. 不同来源的巯基蛋白酶在活性中心附近的氨基酸残基的顺序是类似的；2. 不同来源的巯基蛋白酶具有类似的酶

21、反应动力学及作用机制；例：在巯基酶中，利用半胱氨酸侧链中相应巯基与底物形成酰基 -酶共价中间 物，然后把这个酰基转移到水分子以完成反应。3. 巯基蛋白酶具有较宽的底物特异性；例：如木瓜蛋白酶和无花果蛋白酶能以大致相同的速度水解含有精氨酸，赖氨酸，甘氨酸及丙氨酸的底物。请问促使油脂类食品原料和脂肪食品的酸败的酶是什么？简述油脂的酸败过 程。答：脂酶:脂酶作用于食品中的甘油三酯，生成游离脂肪酸和醇类，水解产物中的脂肪酸在脂肪氧化酶的作用下被氧化，产生不愉快气味请问干酪制造过程中增进风味作贡献的酶是什么？增进风味的原因是什么？答：脂酶：在干酪制造过程中，微生物脂酶的作用下产生脂肪酸，从而产生嗜好 性

22、好的风味。以卵磷脂为例说明其降解所涉及的酶及特点？答：1.磷酸二酯酶水解卵磷脂的3和4位酯键；2. 磷脂酶A:催化水解a -卵磷脂的2位酯键；3. 磷脂酶B:催化水解a -卵磷脂的1位酯键。脂肪酶的催化特异性具体表现在哪些方面？答：脂肪酸特异性，位置特异性，立体特异性。多酚氧化酶在分子结构上有何特点？答：由多个亚基构成的多聚体，每个亚基均含有两个铜离子的寡聚体。分别叙述多酚氧化酶催化一元酚羟基化反应及其机制。答：对甲酚作为酶作用的底物时，引起邻二酚或其他还原性化合物， 如抗坏血酸 NADH NADP或四氢叶酸）作为反应的引发物引发羧化反应，生成邻二酚类化合 物。葡萄糖氧化酶作用是？答：主要在生产各种食品时用于分解原料中的葡萄糖，以保证成品在贮藏期色泽不变红，还可以作为食品贮藏的抗氧化剂。葡萄糖氧化酶的分子组成特点是？答:葡萄糖氧化酶能高度特异性的结合B -D-吡喃葡萄糖，葡萄糖分子C1上的羟 基对于酶的催化使必须条件，而且羟基位于B位时酶的活性比位于a位时酶的活 性高大约160倍。底物的分子结构在 C1 C2 C3 C4 C5 C6 位上的改变时葡萄 糖氧化酶的活性大幅度下