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文档简介
1、生物化学课程教学大纲课程名称:生物化学授课专业:五年制预防医学专业学时与学分:总学时数为72(理论课 48 学时,实验课24 学时),4.5 学分一、课程性质和目的生物化学 ( biochemistry )是研究生命的化学,在分子水平上探讨生命的本质。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言,已成为生命科学领域的前沿学科。生物化学这门课程的教学任务主要是从生物机体的分子组成、物质代谢与调控、遗传信息传递及其规律、生物分子研究的相关技术等,介绍生物化学的基本理论, 知识体系,在生命科学领域中的研究进展。本课程要求学生掌握生物化学的重要基本理论、基本知识和基本实践技能。教师应理论联
2、系实际, 启发学生独立思考,培养分析问题和解决问题的能力。此外,为适应现代科学的迅速发展, 在教学过程中,教师要充分发挥主导作用,引导学生主动学习。不仅授课条理分明,重点突出; 同时结合实际,阐明生化知识对医学课程学习及研究的重要性,关注生物化学研究的前沿进展。本教学大纲所列理论课内容均要求学生学习,但并非全部在课堂上讲授。可以通过多种方式教学,部分内容可由学生自学。课程教学的要求分别为“掌握”、“熟悉”与“了解” 。对于“掌握”的内容,要求学生能透彻理解相关概念并能熟记及灵活应用,能运用这些理论解释有关生化现象 , 为后续课程学习奠定基础; “了解”的内容, 要求学生应有初步认识, 并能扩展
3、学习; “熟悉”的内容,其要求介于“掌握”与“了解”内容之间。实验课程要求生化理论与实验内容相结合, 增加综合性实验内容。 通过实验过程, 巩固理论知识,拓宽科研思维,突出培养学生的动手能力、综合分析和创新能力。二、理论课教学内容及基本要求各章内容及授课学时安排:章节内容学时备注第一篇 生物分子的结构与功能第一章蛋白质结构与功能6包括绪论第二章核酸的结构与功能4第三章酶6第二篇物质代谢及其调节第四章糖代谢6第五章生物氧化4第五章在第六章第六章脂质代谢4之后讲授第七章氨基酸代谢6第八章核苷酸代谢0自学第九章血液生物化学0自学第十章肝脏生物化学0自学第十一章物质代谢的整合与调节0第三篇基因的分子生
4、物学第十二章dna的生物合成4第十三章rna的生物合成3第十四章蛋白质的生物合成3第十五章基因表达调控0自学第十六章细胞信号转导0自学第十七章癌基因与抑癌基因0自学第十八章基因操作技术0自学第十九章基因诊断和基因治疗0自学第四篇卫生的生物化学第二十章食品生物化学与分子营养学0自学第二十一章环境生物化学0自学第二十二章职业卫生的生物化学0自学合计48第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】一、掌握蛋白质基本组成单位20 种氨基酸的结构通式,根据其结构特征的分类;氨基酸的主要理化性质;多肽链中氨基酸的连接方式- 肽键,重要的生物活性肽。二、掌握蛋白质分子结构层次 ( 一、二、三、四级结构,模体,结构域
5、 ) 及其特征;各级结构层次之间的关系, 维持稳定的作用力; 掌握经典蛋白质如胰岛素, 血红蛋白,肌红蛋白,牛胰核糖核酸酶等。三、掌握蛋白质结构与功能之间的关系;掌握蛋白质的重要理化性质。四、熟悉蛋白质理化性质的应用价值; 了解蛋白质分离、 纯化与结构分析所用的技术及其原理。【教学内容】一、蛋白质的分子组成1蛋白质的基本组成单位-20种 l- - 氨基酸;分类2氨基酸的理化性质:两性解离,等电点;紫外吸收;呈色反应( 茚三酮反应 )3肽键 - 氨基酸的连接方式;肽,多肽链,生物活性肽二、蛋白质的分子结构1蛋白质的主链及侧链的区别;2蛋白质的结构层次:一、二、三、四级结构,各结构层次的特征;维持
6、力;3蛋白质结构中的模体( 超二级结构 ) 、结构域;蛋白质的分类三、蛋白质结构与功能的关系1蛋白质一级结构与高级结构的关系,实例2蛋白质高级结构与功能的关系,实例四、蛋白质的理化性质1蛋白质的两性解离与等电点;与其氨基酸组成的关系;2蛋白质胶体溶液及其稳定性;蛋白质的变性,变性本质及其意义;3蛋白质紫外吸收及其应用价值;呈色反应及应用五、蛋白质的分离、纯化与结构分析1分离蛋白质的常用方法:透析、超滤、层析;蛋白质沉淀、 盐析; 电泳、超速离心;2蛋白质氨基酸序列分析常用方法;3蛋白质空间结构测定,结构预测【教学方法】课堂讲授、多媒体教学;部分内容引导学生自学。【教学时数】6 学时。第二章核酸
7、的结构与功能【目的要求】一、掌握核酸的概念、 分类及其重要生物学功能; 核苷酸组成成分 (碱基、戊糖、磷酸)的结构特点、 连接方式及命名; 明确核苷、 核苷酸、 核酸的关系; 两类核酸分子 (dna 与 rna) 组成及结构的比较。二、掌握核酸一级结构、空间结构;dna双螺旋结构模型要点及碱基互补规律;rna分子组成特征;三类rna( rrna、 trna、mrna)的结构特点及生物学功能。三、掌握 dna重要的理化性质; dna变性的概念、变性因素、变性的实质; tm、高色效应的概念及( g+c)与 tm之间的联系; dna复性本质、减色效应;分子杂交技术原理。四、熟悉 dna右双螺旋结构研
8、究的背景; 真核生物 dna与原核生物 dna的区别; 其他非编码 rna的种类及作用;了解 dna的多样性、 dna的多链结构;了解核酸酶。【教学内容】一、核酸的化学组成以及一级结构1核酸的基本组成单位-核苷酸 ( 化学组成:戊糖、碱基、磷酸;核苷) ;核苷酸种类、命名、结构特征及连接方式。2核酸的一级结构(dna与 rna的区别 ) ,主要连接键 ( 磷酸二酯键 ) ,方向性。二、 dna的空间结构与功能1 dna二级结构研究的背景(chargaff规则,高质量的dna分子 x线衍射照片 ) 。2 dna二级结构 -右双螺旋模型的提出及其要点;碱基互补规律;dna双螺旋结构的多样性及多链结
9、构。3 dna的高级结构 ( 原核生物 dna的环状超螺旋,真核生物的核小体结构,超螺旋结构、染色质 ) ;遗传信息的物质基础。三、 rna的结构与功能1 mrna的一级结构特征及功能; trna的一、二、三级结构特征及功能位点; rrna与核蛋白体。2其他非编码rna的种类、特征及功能。3真核生物与原核生物中rna表达的差异。四、核酸的理化性质1碱基的紫外吸收特征及其应用。2 dna变性的特征及变性因素;变性后dna性质的改变;tm及高色效应; tm与碱基组成的关系。3 dna复性及低色效应;核酸分子杂交原理及应用。五、核酸酶1核酸酶的作用;种类及生物学意义。2核酸内切酶与外切酶的区别;限制
10、性内切酶的应用。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学;部分内容引导学生自学。【教学时数】4 学时。第三章 酶【目的要求】一、掌握酶的分子组成及酶的活性中心; 掌握同工酶的概念; 熟悉酶的不同形式(单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶) ;熟悉 ldh五种同工酶的特点及临床意义。二、掌握酶反应特点、酶反应高效性的机制。三、掌握酶促反应动力学、 各因素对酶促反应速度的影响及相关概念。 熟悉竞争性抑制作用的实例及其在医药学中的意义。 熟悉三种抑制作用及其动力学改变 (对 km、vm的影响)。四、掌握酶活性的调节方式,熟悉酶化学修饰的类型;掌握酶原、酶原激活的概念,熟悉酶原激活的实例及其生理意义;熟悉酶含量
11、的调节。五、熟悉六大类酶,了解酶的命名与分类,了解酶与医学的关系【教学内容】一、酶的分子结构与功能1酶的概念。2酶的分子组成。3酶的活性中心。4同工酶。二、酶的工作原理1酶与一般催化剂的共同点。2酶促反应的特点。3 酶反应高效性的机制。三、酶促反应动力学1 酶促反应动力学的含义及影响因素。2 底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂、激活剂对反应速率影响。四、酶的调节1 酶的调节方式。2 酶活性的调节。3 酶含量的调节。五、酶的命名与分类:酶的六大类。六、酶与医学的关系【教学方法】课堂讲授、多媒体教学;部分内容引导学生自学。【教学时数】6学时。第四章糖代谢【目的要求】一、掌握:葡萄糖在体内的主要代
12、谢途径;糖酵解(糖无氧氧化);糖的有氧氧化;三羧酸循环(又称柠檬酸循环、krebs 循环);磷酸戊糖途径(ppp);糖异生;血糖的概念及血糖的正常值;血糖的来源及去路概况。二、熟悉: 葡萄糖吸收过程;丙酮酸脱氢酶复合体的组成及作用; 磷酸戊糖途径大致反应过程及与糖酵解途径的联系;糖原合成与糖原分解;糖原合成与分解的调节; cori 循环的概念、反应过程及生理意义;几种激素(如胰岛素)对血糖浓度的调节作用;高血糖、糖尿病、低血糖、低血糖昏迷的概念。三、了解:糖的消化概况; g转运体( sglt)的作用;糖酵解的调节;及糖有氧氧化的调节; 巴斯德效应的概念及其机制; 磷酸戊糖途径的调节;节要点;其
13、他单糖的代谢;糖原累积症特点及成因。atp生成的计算糖异生作用的调【教学内容】一、糖的消化吸收与转运1糖消化后以单体形式吸收。2细胞摄取葡萄糖需要转运蛋白。二、糖的无氧氧化1糖酵解(糖无氧氧化)的概念、细胞内定位、反应过程、关键酶及糖酵解的生理意义。2糖酵解的调节。三、糖的有氧氧化1糖的有氧氧化的概念、细胞内定位、反应概况(三阶段)、关键酶及生理意义。2三羧酸循环(又称柠檬酸循环、krebs 循环)的概念、细胞内定位、反应过程、关键酶。3糖有氧氧化的调节。4糖有氧氧化可抑制无氧氧化。四、磷酸戊糖途径1磷酸戊糖途径(ppp)的概念、起始反应、关键酶、生理意义。2蚕豆病的成因。五、糖原的合成与分解
14、1糖原合成的概念、进行部位、反应过程、关键酶。2糖原分解的概念、进行部位、主要反应过程及关键酶。3糖原合成与分解的调节。4糖原累积症。六、糖异生1糖异生作用的概念、进行部位、主要反应过程、关键酶、生理意义。2糖异生的调节。3 cori 循环的概念、反应过程及生理意义。八、血糖及其调节1血糖的概念及血糖的正常值;血糖的来源及去路概况。2血糖平衡受激素调节。3糖代谢障碍导致血糖水平异常。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】6 学时。第五章生物氧化【目的要求】一、掌握: 生物氧化的概念及其意义;呼吸链的概念;各种辅基在电子传递链中的主要功能; 两条氧化呼吸链的排列顺序;呼吸链的主要成分及其
15、作用;呼吸链复合体的概念;底物水平磷酸化的概念;氧化磷酸化的概念;呼吸链中atp形成的部位、 atp合酶结构要点及atp合成的概况。二、熟悉:呼吸链复合体(、)所含有的成分及其排列方式;p/o 比值的概念; 能量代谢的概念及atp循环;高能化合物的概念及常见的高能化合物;体内已知的三个底物水平磷酸化反应;化学渗透假说;常见的氧化磷酸化抑制剂及其抑制部位;adp、甲状腺激素和线粒体dna突变对氧化磷酸化的影响; - 磷酸甘油穿梭作用和苹果酸- 天冬氨酸穿梭作用及对atp生成的影响。三、了解:确定呼吸链顺序的方法(还原电位、体外呼吸链拆开与重组、阻断试验、吸收光谱);呼吸链各组分的标准还原电位概况
16、;腺苷酸载体的转运;线粒体蛋白质的跨膜转运;非线粒体氧化体系的组成及其作用。【教学内容】一、氧化呼吸链由具有电子传递功能的复合体组成1氧化呼吸链由4 种具有传递电子能力的复合体组成。2 nadh和 fadh2是氧化呼吸链的电子供体。二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与adp磷酸化偶联生成atp1氧化磷酸化偶联部位在复合体,和。2氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度。3质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成atp。4 atp在能量代谢中起核心作用。三、氧化磷酸化的影响因素1体内能量状态可调节氧化磷酸化速率。2抑制剂可阻断氧化磷酸过程。3甲状腺激素可促进氧化磷酸化和产热。4线粒体dna突变可影响
17、氧化磷酸化功能。5线粒体的内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物。四、其他氧化与抗氧化体系1线粒体氧化呼吸链也可产生活性氧。2抗氧化酶体系有清除反应活性氧的功能。3微粒体细胞色素p450 单加氧酶催化底物分子羟基化。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】4 学时。第六章脂质代谢【目的要求】一、掌握:甘油三酯合成与分解代谢;酮体代谢;软脂肪酸生物合成,胆固醇合成等代谢的部位、 合成原料,大概过程,关键酶;酮体生成与利用的生理意义与病理意义及酮症酸中毒的机制; 胆固醇在体内转化的概况; 血脂与血浆脂蛋白的概念与组成、 血浆脂蛋白的种类及功能; 各类脂蛋白 ( cm、vldl、ldl、hdl
18、)的组成特点、 来源(合成部位) 及生理功能;载脂蛋白的概念、种类与功能。二、熟悉:脂类的概念、分类;脂肪及类脂的主要生理功用;必需脂肪酸;影响脂类贮存与动员的激素;脂肪酸氧化产生 atp的计算; - 磷酸甘油生成的概况;脂肪酸合成酶系组成特点与作用;磷脂的合成部位、合成原料及辅助因子;酮血症与酮症酸中毒的概念;高脂血症、动脉粥样硬化的概念。三、了解: 必需脂肪酸体内转变的三个生理活性物质;脂质的消化吸收;脂类在体内贮存与动员概况; 正常人空腹血脂的含量; 不饱和脂肪酸的氧化概况; 奇数碳原子脂肪酸的氧化概况;线粒体及内质网脂肪酸延长酶系的概况及延长的特点;不饱和脂肪酸合成的概况;磷脂的分解代
19、谢;磷脂合成的基本过程(甘油二脂途径与胞苷二磷酸甘油途径);胆固醇排泄的概况;胆固醇合成调节的要点、hmgcoa还原酶与降胆固醇药物开发的关系;激素对脂类代谢调节的概况;代谢物对脂肪酸合成调节的概况;高脂血症、动脉粥样硬化的概念;高脂血症、 动脉粥样硬化产生的生化基础及降血脂药的生化基础;脂肪肝的概念、 发病原因及抗脂肪肝药的生化基础;胆石产生的原因及治疗的生化基础。【教学内容】一、脂质的构成、功能及分析1脂类的种类。2脂质的功能。二、脂类的消化吸收1胆汁酸盐协助脂质消化酶消化脂质。2吸收的脂质经再合成进入血循环。三、甘油三酯代谢1甘油三酯的不同合成途径。2脂肪酸的合成途径。3甘油三酯的分解代
20、谢,脂肪酸的氧化,酮体的生成。四、磷脂代谢1甘油磷脂合成的原料及途径。2甘油磷脂的降解。五、胆固醇代谢1体内胆固醇合成的原料,途径及调节。2胆固醇的转化。六、血浆脂蛋白代谢1血脂的定义及运输形式。2血浆脂蛋白的分类,组成特点及功能。3不同来源脂蛋白具有不同功能及代谢途径。4血浆脂蛋白代谢紊乱导致脂蛋白异常血症。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】6 学时。第七章氨基酸代谢【目的要求】一、掌握:氮平衡的概念;必需氨基酸的概念与种类;氨基酸代谢库的概念;转氨基作用的概念、主要转氨酶(gpt、 got)的名称、催化的反应;在临床诊断中的应用及其机制;氧化脱氨基的概念; 联合脱氨基作用的概念
21、; 两种联合脱氨基作用的基本方式; 血氨的来源与去路;高氨血症的概念及肝昏迷的氨中毒学说及其防治的生化机理; 尿素合成的生理意义;尿素合成的部位、原料及大致过程(鸟氨酸循环)及限速酶;丙氨酸 - 葡萄糖循环及其生理意义; 谷氨酰胺的生成及其生理意义; 生糖氨基酸、 生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸的概念及种类; - 酮酸的三条代谢途径;一碳单位的概念、种类、载体及一碳单位代谢的生物学意义。二、熟悉: 蛋白质的生理功能;三种氮平衡关系;食物蛋白质的互补作用含义及与疾病防治的意义; 食物蛋白质消化的意义;蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用的概念及主要产物(氨、胺、酚、吲哚及h2s);氨基酸的来源与去路
22、;l- 谷氨酸脱氨酶及其催化的反应;- 氨基丁酸、组胺、多胺的生成概况及主要生理作用;fh4的生成与fh4 的一碳单位结合部位;一碳单位的来源与互变及蛋氨酸循环的概念;蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸的生理功用、及其代谢产物(sam、paps、gsh、牛磺酸)的名称和生理功能;苯丙氨酸、酪氨酸在体内代谢的主要产物的名称、生理功能、相关疾病及病因(苯丙酮尿症、帕金森病、白化病);肌酸及磷酸肌酸在能量代谢中的主要作用。三、了解: 蛋白水解酶作用的特点;蛋白质消化的过程;肽和氨基酸吸收方式及其简要过程; 蛋白质腐败作用主要产物产生的概况;氧化脱氨基作用;非氧化脱氨基作用;氨基酸脱羧酶(包括辅酶) 及氨基酸脱
23、羧作用; 氨对机体的毒性作用;三种含硫氨基酸的代谢特点;甲硫氨酸循环相关疾病及机制(巨幼红细胞性贫血);色氨酸在体内的转变、主要产物名称及生理功能;肌酸在体内的代谢变化;val 、 leu 及 ile的代谢概况。【教学内容】一、蛋白质的生理功能和营养价值1蛋白质的生理功能。2氮平衡的概念和意义。3必需氨基酸与蛋白质营养价值的关系。二、蛋白质的消化、吸收和腐败1 蛋白质的消化和吸收。2 蛋白质的腐败作用。三、氨基酸的一般代谢1体内蛋白质分解生成氨基酸。2氨基酸代谢库。3氨基酸分解先脱氨基。4氨基酸碳链骨架可进行转换或分解。四、氨的代谢1血氨的来源2氨在血液中的转运形式3氨的主要去路及尿素的合成五
24、、个别氨基酸的代谢1氨基酸的脱羧基作用。2一碳单位代谢。3含硫氨基酸的代谢。4芳香族氨基酸的代谢。5支链氨基酸的代谢。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】6 学时。第八章核苷酸代谢【目的要求】一、掌握: 嘌呤核苷酸从头合成的概念、 合成的原料与合成部位、 从头合成的大致过程及特点;嘧啶核苷酸从头合成的概念、合成的原料与进行部位、合成的大致过程及特点;二、熟悉:嘌呤分解的终产物及特点; 痛风症及其生化机理; 嘧啶分解的终产物及特点;核糖的来源与 5磷酸核糖焦磷酸的生成;由核糖核苷二磷酸还原生成脱氧核苷酸的概况;dtmp由 dump甲基化而生成的简要过程。三、了解:核苷酸的生物学功能;核
25、酸的消化与吸收;核酸的分解概况;单核苷酸的分解概况;嘌呤分解的基本过程;痛风的生化机理;嘧啶分解的基本过程;嘌呤核苷酸补救合成途径的概念、 合成的大致过程及生理意义;嘧啶核苷酸的补救合成途径的概念。核苷酸的抗代谢物。【教学内容】本章自学【教学方法】本章自学【教学时数】0 学时。第九章血液生物化学【目的要求】一、掌握血浆蛋白质的分类、生理功能二、熟悉血细胞代谢【教学内容】本章自学【教学方法】本章自学【教学时数】0 学时。第十章肝脏生物化学【目的要求】一、掌握肝脏在物质代谢中的作用二、掌握肝脏的生物转化作用三、熟悉胆汁和胆汁酸的代谢、胆色素的代谢与黄疸【教学内容】本章自学【教学方法】本章自学【教学
26、时数】0 学时。第十一章物质代谢的整合与调节【目的要求】一、掌握糖与脂类代谢的相互联系; 掌握细胞水平的代谢调节的概念及调节特点; 掌握关键酶的概念及其所催化反应的特点; 掌握别构调节及共价修饰; 掌握短期饥饿、 长期饥饿、应激时的代谢变化。二、熟悉激素水平调节和整体水平调节的含义;熟悉蛋白质、糖、脂类、核酸代谢的相互联系;熟悉代谢综合征及肥胖三、了解物质代谢的特点;了解体内各种重要器官的代谢特点;了解代谢组学。【教学内容】本章自学【教学方法】本章自学【教学时数】0 学时。第十二章dna 的生物合成【目的要求】一、掌握dna 复制的基本特征;复制过程中新链延伸的方向性;原核生物dna 聚合酶的
27、不同种类和功能;如何保证复制的保真性;原核生物dna 复制的基本过程。二、熟悉真核细胞dna 聚合酶的特点与作用;参与复制的酶及其作用;原核生物 dna复制起始概况;真核生物复制终止的末端复制问题与端粒和端粒酶的作用。三、了解逆转录酶的作用及应用;真核生物复制的基本过程。【教学内容】一、 dna 复制的基本特征1 dna 以半保留方式进行复制。2 dna 复制从起点向两个方向延伸。3 dna 复制反应呈半不连续特征。二、 dna 复制的酶学和拓扑学变化1 dna 聚合酶催化脱氧核苷酸间的聚合。2 dna 聚合酶的碱基选择和校对功能实现复制的保真性。3复制中的解链伴有dna分子拓扑学变化。4 d
28、na 连接酶连接复制中产生的单链缺口。三、原核生物dna 复制过程1复制的起始。2 dna 链的延长。3复制的终止。四、真核生物dna 生物合成过程1真核生物复制的起始与原核基本相似。2真核生物复制的延长发生dna 聚合酶 /转换。3真核生物dna 合成后立即组装成核小体。4端粒酶参与解决染色体末端复制问题。5真核生物染色体dna 在每个细胞周期中只能复制一次。五、逆转录和其他复制方式1逆转录病毒的基因组rna 以逆转录机制复制。2逆转录的发现发展了中心法则。3真核生物线粒体dna 按 d 环方式复制。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】4 学时。第十三章 rna的生物合成【目的要求
29、】一、掌握转录的概念、 转录和复制的区别;熟悉转录反应体系、模板链、编码链的含义;掌握转录最重要的特点- 不对称转录的含义;熟悉大肠杆菌rna聚合酶全酶与核心酶的亚基组成、功能、亚基的功能;掌握操纵子、启动子的概念、结构及功能;熟悉启动子-35区和-10 区的一致性序列。二、熟悉原核生物转录起始、延长、终止全过程的概况;掌握转录时dna模板阅读方向和 rna产物延伸方向;熟悉原核生物转录泡(转录复合物)的形成、转录延长的特点;了解原核生物转录延长与翻译偶联的现象、转录终止的方式。三、熟悉真核生物转录酶的种类及转录产物、 rna聚合酶的重要性;了解真核细胞转录起始、延长、终止的概况;熟悉顺式作用
30、元件、反式作用因子、转录因子的概念、转录因子 tf d 的功能;熟悉真核生物转录起始区域的序列特点; 了解真核生物的转录前起始复合物形成的步骤;了解真核生物转录终止与转录后修饰相关。四、掌握断裂基因、外显子、内含子的概念;熟悉mrna前体加工成熟过程的概况;了解初级 rrna、 trna 前体转录后加工的概况;熟悉核酶的概念。【教学内容】一、原核生物转录的模板和酶1 rna合成的两种方式;转录的概念;转录和复制的区别。2转录反应体系的组成;不对称转录、模板链、编码链的含义。3 rna合成的基本反应;大肠杆菌rna聚合酶的组成、各亚基的功能、全酶与核心酶的概念。4 操纵子的组成及功能;启动子的概
31、念及作用;转录起始点 -35 区和 -10 区的一致性序列。二、原核生物的转录过程1转录全过程分为转录起始、转录延长和转录终止三个阶段。2起始需 rna聚合酶全酶; 闭合转录复合体、 开放转录复合体的含义;转录起始的概况。3转录延长需 rna聚合酶核心酶;转录泡的含义;转录产物延伸的方向;转录延长的特点。4 原核生物转录延长与蛋白质翻译偶联。5 转录终止:依赖因子的转录终止、非依赖因子的转录终止。三、真核生物 rna的生物合成1真核生物 rna聚合酶的种类、分布及转录产物。2转录前起始复合物的形成步骤;顺式作用元件及反式作用因子、rna聚合酶与转录因子相互作用、转录因子tf d的组成及功能;真
32、核生物转录起始区域的序列特点。3 转录延长:无转录与翻译同步;核小体的移位和解聚。4 转录终止:转录后加尾修饰。四、真核生物 rna的加工和降解1 mrna前体加工: 5戴帽、 3加尾、剪接的概况;帽、尾的功能;两次转酯反应;剪接体; mrna编辑。2 断裂基因、外显子、内含子的概念。3 初级 rrna的加工概况( 45s 18s、 5 8s、 28s)。4 trna 的转录后加工:剪接、修饰(形成稀有碱基)、加尾(加cca-oh)的概况。5 自剪接及核酶。6 rna在细胞内的降解途径。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】3 学时。第十四章蛋白质的生物合成【目的要求】一、掌握翻译的概
33、念、蛋白质生物合成体系的组成及作用;掌握三种主要rna在蛋白质生物合成中的作用;掌握遗传密码的概念及特点;熟悉trna 活化转运氨基酸及其反密码子与 mrna密码子识别的作用;熟悉核糖体的功能部位及作用;了解肽链合成所需蛋白质因子的种类及作用。二、熟悉氨基酰-trna 的合成过程;掌握氨基酰trna 合成酶的特点(专一性) ;熟悉原核和真核生物起始氨基酰-trna 的区别。三、熟悉原核、 真核生物翻译起始复合物形成的主要步骤;掌握核糖体循环的概念、肽链延长的注册、成肽和转位步骤;熟悉多聚核糖体的概念及意义。四、熟悉翻译后加工、蛋白质靶向输送的概念;了解信号肽的特点、蛋白质靶向输送的机制;了解肽
34、链水解、化学修饰、亚基聚合等加工方式的概况。五、了解抗生素、毒素抑制蛋白质生物合成的机制、干扰素抗病毒作用的机理。【教学内容】一、蛋白质生物合成体系1翻译的概念; 蛋白质生物合成体系;mrna、trna、rrna 在蛋白质生物合成中的作用。2 遗传密码的概念及特点;反密码子;trna 在活化与转运氨基酸中的作用;核糖体的功能部位及作用。3 肽链生物合成需要的酶类和蛋白质因子。二、氨基酸与trna 的连接1氨基酰 -trna 的生成;氨基酰trna 合成酶的特点;氨基酰-trna 的表示方法;2 原核和真核生物起始氨基酰-trna 的区别。三、肽链的生物合成过程1肽链生物合成过程的基本概况:起始
35、、延长、终止;2 原核生物、真核生物翻译起始复合物形成的主要步骤;3 核糖体循环:概念、肽链延长的三个步骤(注册、成肽和转位);4 肽链合成的终止阶段;多聚核糖体。四、肽链生物合成后的加工和靶向输送1 翻译后加工、蛋白质靶向输送的概念;2 分子伴侣的概念和作用;3 肽链水解、化学修饰、亚基聚合等加工方式;4 信号序列的概念;信号肽的特点;合成后蛋白质的靶向输送机制。五、蛋白质生物合成的干扰与抑制1 不同抗生素抑制肽链生物合成的机制;2 白喉毒素、蓖麻毒素抑制真核生物蛋白质合成的机理;3 干扰素通过抑制蛋白质合成而具有抗病毒作用。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】3 学时。第十五章基因表达调控【目的要求】一、掌握基因表达与基因表达调控的基本概念与特点(时间特异性和空间特异性),基因表达调控的方式(管家基因的持续表达、诱导和阻遏、协同调节),基因表达调控的分子基础(顺式作用元件和反式作用因子、蛋白质-dna和蛋白质 - 蛋白质相互作用),基因表达调控的意义。二、掌握原核生物基因组结构特点, 操纵子的概念和基本结构, 乳糖操纵子的结构和调控模式(阻遏蛋白的负性调节, cap的正性调节,协调调节);熟悉色氨酸操纵
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