五年制预防医学专业《生物化学》课程教学大纲

1、生物化学课程教学大纲课程名称：生物化学授课专业：五年制预防医学专业学时与学分：总学时数为72（理论课 48 学时，实验课24 学时），4.5 学分一、课程性质和目的生物化学 ( biochemistry )是研究生命的化学，在分子水平上探讨生命的本质。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，已成为生命科学领域的前沿学科。生物化学这门课程的教学任务主要是从生物机体的分子组成、物质代谢与调控、遗传信息传递及其规律、生物分子研究的相关技术等，介绍生物化学的基本理论, 知识体系，在生命科学领域中的研究进展。本课程要求学生掌握生物化学的重要基本理论、基本知识和基本实践技能。教师应理论联

2、系实际， 启发学生独立思考，培养分析问题和解决问题的能力。此外，为适应现代科学的迅速发展， 在教学过程中，教师要充分发挥主导作用，引导学生主动学习。不仅授课条理分明，重点突出； 同时结合实际，阐明生化知识对医学课程学习及研究的重要性，关注生物化学研究的前沿进展。本教学大纲所列理论课内容均要求学生学习，但并非全部在课堂上讲授。可以通过多种方式教学，部分内容可由学生自学。课程教学的要求分别为“掌握”、“熟悉”与“了解” 。对于“掌握”的内容，要求学生能透彻理解相关概念并能熟记及灵活应用，能运用这些理论解释有关生化现象 , 为后续课程学习奠定基础； “了解”的内容， 要求学生应有初步认识， 并能扩展

3、学习； “熟悉”的内容，其要求介于“掌握”与“了解”内容之间。实验课程要求生化理论与实验内容相结合， 增加综合性实验内容。 通过实验过程， 巩固理论知识，拓宽科研思维，突出培养学生的动手能力、综合分析和创新能力。二、理论课教学内容及基本要求各章内容及授课学时安排：章节内容学时备注第一篇 生物分子的结构与功能第一章蛋白质结构与功能6包括绪论第二章核酸的结构与功能4第三章酶6第二篇物质代谢及其调节第四章糖代谢6第五章生物氧化4第五章在第六章第六章脂质代谢4之后讲授第七章氨基酸代谢6第八章核苷酸代谢0自学第九章血液生物化学0自学第十章肝脏生物化学0自学第十一章物质代谢的整合与调节0第三篇基因的分子生

4、物学第十二章dna的生物合成4第十三章rna的生物合成3第十四章蛋白质的生物合成3第十五章基因表达调控0自学第十六章细胞信号转导0自学第十七章癌基因与抑癌基因0自学第十八章基因操作技术0自学第十九章基因诊断和基因治疗0自学第四篇卫生的生物化学第二十章食品生物化学与分子营养学0自学第二十一章环境生物化学0自学第二十二章职业卫生的生物化学0自学合计48第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】一、掌握蛋白质基本组成单位20 种氨基酸的结构通式，根据其结构特征的分类；氨基酸的主要理化性质；多肽链中氨基酸的连接方式- 肽键，重要的生物活性肽。二、掌握蛋白质分子结构层次 ( 一、二、三、四级结构，模体，结构域

5、 ) 及其特征；各级结构层次之间的关系， 维持稳定的作用力； 掌握经典蛋白质如胰岛素， 血红蛋白，肌红蛋白，牛胰核糖核酸酶等。三、掌握蛋白质结构与功能之间的关系；掌握蛋白质的重要理化性质。四、熟悉蛋白质理化性质的应用价值； 了解蛋白质分离、 纯化与结构分析所用的技术及其原理。【教学内容】一、蛋白质的分子组成1蛋白质的基本组成单位-20种 l- - 氨基酸；分类2氨基酸的理化性质：两性解离，等电点；紫外吸收；呈色反应( 茚三酮反应 )3肽键 - 氨基酸的连接方式；肽，多肽链，生物活性肽二、蛋白质的分子结构1蛋白质的主链及侧链的区别；2蛋白质的结构层次：一、二、三、四级结构，各结构层次的特征；维持

6、力；3蛋白质结构中的模体( 超二级结构 ) 、结构域；蛋白质的分类三、蛋白质结构与功能的关系1蛋白质一级结构与高级结构的关系，实例2蛋白质高级结构与功能的关系，实例四、蛋白质的理化性质1蛋白质的两性解离与等电点；与其氨基酸组成的关系；2蛋白质胶体溶液及其稳定性；蛋白质的变性，变性本质及其意义；3蛋白质紫外吸收及其应用价值；呈色反应及应用五、蛋白质的分离、纯化与结构分析1分离蛋白质的常用方法：透析、超滤、层析；蛋白质沉淀、 盐析； 电泳、超速离心；2蛋白质氨基酸序列分析常用方法；3蛋白质空间结构测定，结构预测【教学方法】课堂讲授、多媒体教学；部分内容引导学生自学。【教学时数】6 学时。第二章核酸

7、的结构与功能【目的要求】一、掌握核酸的概念、 分类及其重要生物学功能； 核苷酸组成成分 （碱基、戊糖、磷酸）的结构特点、 连接方式及命名； 明确核苷、 核苷酸、 核酸的关系； 两类核酸分子 (dna 与 rna) 组成及结构的比较。二、掌握核酸一级结构、空间结构；dna双螺旋结构模型要点及碱基互补规律；rna分子组成特征；三类rna（ rrna、 trna、mrna）的结构特点及生物学功能。三、掌握 dna重要的理化性质； dna变性的概念、变性因素、变性的实质； tm、高色效应的概念及（ g+c）与 tm之间的联系； dna复性本质、减色效应；分子杂交技术原理。四、熟悉 dna右双螺旋结构研

8、究的背景； 真核生物 dna与原核生物 dna的区别； 其他非编码 rna的种类及作用；了解 dna的多样性、 dna的多链结构；了解核酸酶。【教学内容】一、核酸的化学组成以及一级结构1核酸的基本组成单位-核苷酸 ( 化学组成：戊糖、碱基、磷酸；核苷) ；核苷酸种类、命名、结构特征及连接方式。2核酸的一级结构(dna与 rna的区别 ) ，主要连接键 ( 磷酸二酯键 ) ，方向性。二、 dna的空间结构与功能1 dna二级结构研究的背景(chargaff规则，高质量的dna分子 x线衍射照片 ) 。2 dna二级结构 -右双螺旋模型的提出及其要点；碱基互补规律；dna双螺旋结构的多样性及多链结

9、构。3 dna的高级结构 ( 原核生物 dna的环状超螺旋，真核生物的核小体结构，超螺旋结构、染色质 ) ；遗传信息的物质基础。三、 rna的结构与功能1 mrna的一级结构特征及功能； trna的一、二、三级结构特征及功能位点； rrna与核蛋白体。2其他非编码rna的种类、特征及功能。3真核生物与原核生物中rna表达的差异。四、核酸的理化性质1碱基的紫外吸收特征及其应用。2 dna变性的特征及变性因素；变性后dna性质的改变；tm及高色效应； tm与碱基组成的关系。3 dna复性及低色效应；核酸分子杂交原理及应用。五、核酸酶1核酸酶的作用；种类及生物学意义。2核酸内切酶与外切酶的区别；限制

10、性内切酶的应用。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学；部分内容引导学生自学。【教学时数】4 学时。第三章 酶【目的要求】一、掌握酶的分子组成及酶的活性中心； 掌握同工酶的概念； 熟悉酶的不同形式（单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶） ；熟悉 ldh五种同工酶的特点及临床意义。二、掌握酶反应特点、酶反应高效性的机制。三、掌握酶促反应动力学、 各因素对酶促反应速度的影响及相关概念。 熟悉竞争性抑制作用的实例及其在医药学中的意义。 熟悉三种抑制作用及其动力学改变 （对 km、vm的影响）。四、掌握酶活性的调节方式，熟悉酶化学修饰的类型；掌握酶原、酶原激活的概念，熟悉酶原激活的实例及其生理意义；熟悉酶含量

11、的调节。五、熟悉六大类酶，了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系【教学内容】一、酶的分子结构与功能1酶的概念。2酶的分子组成。3酶的活性中心。4同工酶。二、酶的工作原理1酶与一般催化剂的共同点。2酶促反应的特点。3 酶反应高效性的机制。三、酶促反应动力学1 酶促反应动力学的含义及影响因素。2 底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂、激活剂对反应速率影响。四、酶的调节1 酶的调节方式。2 酶活性的调节。3 酶含量的调节。五、酶的命名与分类：酶的六大类。六、酶与医学的关系【教学方法】课堂讲授、多媒体教学；部分内容引导学生自学。【教学时数】6学时。第四章糖代谢【目的要求】一、掌握：葡萄糖在体内的主要代

12、谢途径；糖酵解（糖无氧氧化）；糖的有氧氧化；三羧酸循环（又称柠檬酸循环、krebs 循环）；磷酸戊糖途径（ppp）；糖异生；血糖的概念及血糖的正常值；血糖的来源及去路概况。二、熟悉： 葡萄糖吸收过程；丙酮酸脱氢酶复合体的组成及作用； 磷酸戊糖途径大致反应过程及与糖酵解途径的联系；糖原合成与糖原分解；糖原合成与分解的调节； cori 循环的概念、反应过程及生理意义；几种激素（如胰岛素）对血糖浓度的调节作用；高血糖、糖尿病、低血糖、低血糖昏迷的概念。三、了解：糖的消化概况； g转运体（ sglt）的作用；糖酵解的调节；及糖有氧氧化的调节； 巴斯德效应的概念及其机制； 磷酸戊糖途径的调节；节要点；其

13、他单糖的代谢；糖原累积症特点及成因。atp生成的计算糖异生作用的调【教学内容】一、糖的消化吸收与转运1糖消化后以单体形式吸收。2细胞摄取葡萄糖需要转运蛋白。二、糖的无氧氧化1糖酵解（糖无氧氧化）的概念、细胞内定位、反应过程、关键酶及糖酵解的生理意义。2糖酵解的调节。三、糖的有氧氧化1糖的有氧氧化的概念、细胞内定位、反应概况（三阶段）、关键酶及生理意义。2三羧酸循环（又称柠檬酸循环、krebs 循环）的概念、细胞内定位、反应过程、关键酶。3糖有氧氧化的调节。4糖有氧氧化可抑制无氧氧化。四、磷酸戊糖途径1磷酸戊糖途径（ppp）的概念、起始反应、关键酶、生理意义。2蚕豆病的成因。五、糖原的合成与分解

14、1糖原合成的概念、进行部位、反应过程、关键酶。2糖原分解的概念、进行部位、主要反应过程及关键酶。3糖原合成与分解的调节。4糖原累积症。六、糖异生1糖异生作用的概念、进行部位、主要反应过程、关键酶、生理意义。2糖异生的调节。3 cori 循环的概念、反应过程及生理意义。八、血糖及其调节1血糖的概念及血糖的正常值；血糖的来源及去路概况。2血糖平衡受激素调节。3糖代谢障碍导致血糖水平异常。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】6 学时。第五章生物氧化【目的要求】一、掌握： 生物氧化的概念及其意义；呼吸链的概念；各种辅基在电子传递链中的主要功能； 两条氧化呼吸链的排列顺序；呼吸链的主要成分及其

15、作用；呼吸链复合体的概念；底物水平磷酸化的概念；氧化磷酸化的概念；呼吸链中atp形成的部位、 atp合酶结构要点及atp合成的概况。二、熟悉：呼吸链复合体（、）所含有的成分及其排列方式；p/o 比值的概念； 能量代谢的概念及atp循环；高能化合物的概念及常见的高能化合物；体内已知的三个底物水平磷酸化反应；化学渗透假说；常见的氧化磷酸化抑制剂及其抑制部位；adp、甲状腺激素和线粒体dna突变对氧化磷酸化的影响； - 磷酸甘油穿梭作用和苹果酸- 天冬氨酸穿梭作用及对atp生成的影响。三、了解：确定呼吸链顺序的方法（还原电位、体外呼吸链拆开与重组、阻断试验、吸收光谱）；呼吸链各组分的标准还原电位概况

16、；腺苷酸载体的转运；线粒体蛋白质的跨膜转运；非线粒体氧化体系的组成及其作用。【教学内容】一、氧化呼吸链由具有电子传递功能的复合体组成1氧化呼吸链由4 种具有传递电子能力的复合体组成。2 nadh和 fadh2是氧化呼吸链的电子供体。二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与adp磷酸化偶联生成atp1氧化磷酸化偶联部位在复合体，和。2氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度。3质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成atp。4 atp在能量代谢中起核心作用。三、氧化磷酸化的影响因素1体内能量状态可调节氧化磷酸化速率。2抑制剂可阻断氧化磷酸过程。3甲状腺激素可促进氧化磷酸化和产热。4线粒体dna突变可影响

17、氧化磷酸化功能。5线粒体的内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物。四、其他氧化与抗氧化体系1线粒体氧化呼吸链也可产生活性氧。2抗氧化酶体系有清除反应活性氧的功能。3微粒体细胞色素p450 单加氧酶催化底物分子羟基化。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】4 学时。第六章脂质代谢【目的要求】一、掌握：甘油三酯合成与分解代谢；酮体代谢；软脂肪酸生物合成，胆固醇合成等代谢的部位、 合成原料，大概过程，关键酶；酮体生成与利用的生理意义与病理意义及酮症酸中毒的机制； 胆固醇在体内转化的概况； 血脂与血浆脂蛋白的概念与组成、 血浆脂蛋白的种类及功能； 各类脂蛋白 （ cm、vldl、ldl、hdl

18、）的组成特点、 来源（合成部位） 及生理功能；载脂蛋白的概念、种类与功能。二、熟悉：脂类的概念、分类；脂肪及类脂的主要生理功用；必需脂肪酸；影响脂类贮存与动员的激素；脂肪酸氧化产生 atp的计算； - 磷酸甘油生成的概况；脂肪酸合成酶系组成特点与作用；磷脂的合成部位、合成原料及辅助因子；酮血症与酮症酸中毒的概念；高脂血症、动脉粥样硬化的概念。三、了解： 必需脂肪酸体内转变的三个生理活性物质；脂质的消化吸收；脂类在体内贮存与动员概况； 正常人空腹血脂的含量； 不饱和脂肪酸的氧化概况； 奇数碳原子脂肪酸的氧化概况；线粒体及内质网脂肪酸延长酶系的概况及延长的特点；不饱和脂肪酸合成的概况；磷脂的分解代

19、谢；磷脂合成的基本过程（甘油二脂途径与胞苷二磷酸甘油途径）；胆固醇排泄的概况；胆固醇合成调节的要点、hmgcoa还原酶与降胆固醇药物开发的关系；激素对脂类代谢调节的概况；代谢物对脂肪酸合成调节的概况；高脂血症、动脉粥样硬化的概念；高脂血症、 动脉粥样硬化产生的生化基础及降血脂药的生化基础；脂肪肝的概念、 发病原因及抗脂肪肝药的生化基础；胆石产生的原因及治疗的生化基础。【教学内容】一、脂质的构成、功能及分析1脂类的种类。2脂质的功能。二、脂类的消化吸收1胆汁酸盐协助脂质消化酶消化脂质。2吸收的脂质经再合成进入血循环。三、甘油三酯代谢1甘油三酯的不同合成途径。2脂肪酸的合成途径。3甘油三酯的分解代

20、谢，脂肪酸的氧化，酮体的生成。四、磷脂代谢1甘油磷脂合成的原料及途径。2甘油磷脂的降解。五、胆固醇代谢1体内胆固醇合成的原料，途径及调节。2胆固醇的转化。六、血浆脂蛋白代谢1血脂的定义及运输形式。2血浆脂蛋白的分类，组成特点及功能。3不同来源脂蛋白具有不同功能及代谢途径。4血浆脂蛋白代谢紊乱导致脂蛋白异常血症。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】6 学时。第七章氨基酸代谢【目的要求】一、掌握：氮平衡的概念；必需氨基酸的概念与种类；氨基酸代谢库的概念；转氨基作用的概念、主要转氨酶（gpt、 got）的名称、催化的反应；在临床诊断中的应用及其机制；氧化脱氨基的概念； 联合脱氨基作用的概念

21、； 两种联合脱氨基作用的基本方式； 血氨的来源与去路；高氨血症的概念及肝昏迷的氨中毒学说及其防治的生化机理； 尿素合成的生理意义；尿素合成的部位、原料及大致过程（鸟氨酸循环）及限速酶；丙氨酸 - 葡萄糖循环及其生理意义； 谷氨酰胺的生成及其生理意义； 生糖氨基酸、 生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸的概念及种类； - 酮酸的三条代谢途径；一碳单位的概念、种类、载体及一碳单位代谢的生物学意义。二、熟悉： 蛋白质的生理功能；三种氮平衡关系；食物蛋白质的互补作用含义及与疾病防治的意义； 食物蛋白质消化的意义；蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用的概念及主要产物（氨、胺、酚、吲哚及h2s）；氨基酸的来源与去路

22、；l- 谷氨酸脱氨酶及其催化的反应；- 氨基丁酸、组胺、多胺的生成概况及主要生理作用；fh4的生成与fh4 的一碳单位结合部位；一碳单位的来源与互变及蛋氨酸循环的概念；蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸的生理功用、及其代谢产物（sam、paps、gsh、牛磺酸）的名称和生理功能；苯丙氨酸、酪氨酸在体内代谢的主要产物的名称、生理功能、相关疾病及病因（苯丙酮尿症、帕金森病、白化病）；肌酸及磷酸肌酸在能量代谢中的主要作用。三、了解： 蛋白水解酶作用的特点；蛋白质消化的过程；肽和氨基酸吸收方式及其简要过程； 蛋白质腐败作用主要产物产生的概况；氧化脱氨基作用；非氧化脱氨基作用；氨基酸脱羧酶（包括辅酶） 及氨基酸脱

23、羧作用； 氨对机体的毒性作用；三种含硫氨基酸的代谢特点；甲硫氨酸循环相关疾病及机制（巨幼红细胞性贫血）；色氨酸在体内的转变、主要产物名称及生理功能；肌酸在体内的代谢变化；val 、 leu 及 ile的代谢概况。【教学内容】一、蛋白质的生理功能和营养价值1蛋白质的生理功能。2氮平衡的概念和意义。3必需氨基酸与蛋白质营养价值的关系。二、蛋白质的消化、吸收和腐败1 蛋白质的消化和吸收。2 蛋白质的腐败作用。三、氨基酸的一般代谢1体内蛋白质分解生成氨基酸。2氨基酸代谢库。3氨基酸分解先脱氨基。4氨基酸碳链骨架可进行转换或分解。四、氨的代谢1血氨的来源2氨在血液中的转运形式3氨的主要去路及尿素的合成五

24、、个别氨基酸的代谢1氨基酸的脱羧基作用。2一碳单位代谢。3含硫氨基酸的代谢。4芳香族氨基酸的代谢。5支链氨基酸的代谢。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】6 学时。第八章核苷酸代谢【目的要求】一、掌握： 嘌呤核苷酸从头合成的概念、 合成的原料与合成部位、 从头合成的大致过程及特点；嘧啶核苷酸从头合成的概念、合成的原料与进行部位、合成的大致过程及特点；二、熟悉：嘌呤分解的终产物及特点； 痛风症及其生化机理； 嘧啶分解的终产物及特点；核糖的来源与 5磷酸核糖焦磷酸的生成；由核糖核苷二磷酸还原生成脱氧核苷酸的概况；dtmp由 dump甲基化而生成的简要过程。三、了解：核苷酸的生物学功能；核

25、酸的消化与吸收；核酸的分解概况；单核苷酸的分解概况；嘌呤分解的基本过程；痛风的生化机理；嘧啶分解的基本过程；嘌呤核苷酸补救合成途径的概念、 合成的大致过程及生理意义；嘧啶核苷酸的补救合成途径的概念。核苷酸的抗代谢物。【教学内容】本章自学【教学方法】本章自学【教学时数】0 学时。第九章血液生物化学【目的要求】一、掌握血浆蛋白质的分类、生理功能二、熟悉血细胞代谢【教学内容】本章自学【教学方法】本章自学【教学时数】0 学时。第十章肝脏生物化学【目的要求】一、掌握肝脏在物质代谢中的作用二、掌握肝脏的生物转化作用三、熟悉胆汁和胆汁酸的代谢、胆色素的代谢与黄疸【教学内容】本章自学【教学方法】本章自学【教学

26、时数】0 学时。第十一章物质代谢的整合与调节【目的要求】一、掌握糖与脂类代谢的相互联系； 掌握细胞水平的代谢调节的概念及调节特点； 掌握关键酶的概念及其所催化反应的特点； 掌握别构调节及共价修饰； 掌握短期饥饿、 长期饥饿、应激时的代谢变化。二、熟悉激素水平调节和整体水平调节的含义；熟悉蛋白质、糖、脂类、核酸代谢的相互联系；熟悉代谢综合征及肥胖三、了解物质代谢的特点；了解体内各种重要器官的代谢特点；了解代谢组学。【教学内容】本章自学【教学方法】本章自学【教学时数】0 学时。第十二章dna 的生物合成【目的要求】一、掌握dna 复制的基本特征；复制过程中新链延伸的方向性；原核生物dna 聚合酶的

27、不同种类和功能；如何保证复制的保真性；原核生物dna 复制的基本过程。二、熟悉真核细胞dna 聚合酶的特点与作用；参与复制的酶及其作用；原核生物 dna复制起始概况；真核生物复制终止的末端复制问题与端粒和端粒酶的作用。三、了解逆转录酶的作用及应用；真核生物复制的基本过程。【教学内容】一、 dna 复制的基本特征1 dna 以半保留方式进行复制。2 dna 复制从起点向两个方向延伸。3 dna 复制反应呈半不连续特征。二、 dna 复制的酶学和拓扑学变化1 dna 聚合酶催化脱氧核苷酸间的聚合。2 dna 聚合酶的碱基选择和校对功能实现复制的保真性。3复制中的解链伴有dna分子拓扑学变化。4 d

28、na 连接酶连接复制中产生的单链缺口。三、原核生物dna 复制过程1复制的起始。2 dna 链的延长。3复制的终止。四、真核生物dna 生物合成过程1真核生物复制的起始与原核基本相似。2真核生物复制的延长发生dna 聚合酶 /转换。3真核生物dna 合成后立即组装成核小体。4端粒酶参与解决染色体末端复制问题。5真核生物染色体dna 在每个细胞周期中只能复制一次。五、逆转录和其他复制方式1逆转录病毒的基因组rna 以逆转录机制复制。2逆转录的发现发展了中心法则。3真核生物线粒体dna 按 d 环方式复制。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】4 学时。第十三章 rna的生物合成【目的要求

29、】一、掌握转录的概念、 转录和复制的区别；熟悉转录反应体系、模板链、编码链的含义；掌握转录最重要的特点- 不对称转录的含义；熟悉大肠杆菌rna聚合酶全酶与核心酶的亚基组成、功能、亚基的功能；掌握操纵子、启动子的概念、结构及功能；熟悉启动子-35区和-10 区的一致性序列。二、熟悉原核生物转录起始、延长、终止全过程的概况；掌握转录时dna模板阅读方向和 rna产物延伸方向；熟悉原核生物转录泡（转录复合物）的形成、转录延长的特点；了解原核生物转录延长与翻译偶联的现象、转录终止的方式。三、熟悉真核生物转录酶的种类及转录产物、 rna聚合酶的重要性；了解真核细胞转录起始、延长、终止的概况；熟悉顺式作用

30、元件、反式作用因子、转录因子的概念、转录因子 tf d 的功能；熟悉真核生物转录起始区域的序列特点； 了解真核生物的转录前起始复合物形成的步骤；了解真核生物转录终止与转录后修饰相关。四、掌握断裂基因、外显子、内含子的概念；熟悉mrna前体加工成熟过程的概况；了解初级 rrna、 trna 前体转录后加工的概况；熟悉核酶的概念。【教学内容】一、原核生物转录的模板和酶1 rna合成的两种方式；转录的概念；转录和复制的区别。2转录反应体系的组成；不对称转录、模板链、编码链的含义。3 rna合成的基本反应；大肠杆菌rna聚合酶的组成、各亚基的功能、全酶与核心酶的概念。4 操纵子的组成及功能；启动子的概

31、念及作用；转录起始点 -35 区和 -10 区的一致性序列。二、原核生物的转录过程1转录全过程分为转录起始、转录延长和转录终止三个阶段。2起始需 rna聚合酶全酶； 闭合转录复合体、 开放转录复合体的含义；转录起始的概况。3转录延长需 rna聚合酶核心酶；转录泡的含义；转录产物延伸的方向；转录延长的特点。4 原核生物转录延长与蛋白质翻译偶联。5 转录终止：依赖因子的转录终止、非依赖因子的转录终止。三、真核生物 rna的生物合成1真核生物 rna聚合酶的种类、分布及转录产物。2转录前起始复合物的形成步骤；顺式作用元件及反式作用因子、rna聚合酶与转录因子相互作用、转录因子tf d的组成及功能；真

32、核生物转录起始区域的序列特点。3 转录延长：无转录与翻译同步；核小体的移位和解聚。4 转录终止：转录后加尾修饰。四、真核生物 rna的加工和降解1 mrna前体加工： 5戴帽、 3加尾、剪接的概况；帽、尾的功能；两次转酯反应；剪接体； mrna编辑。2 断裂基因、外显子、内含子的概念。3 初级 rrna的加工概况（ 45s 18s、 5 8s、 28s）。4 trna 的转录后加工：剪接、修饰（形成稀有碱基）、加尾（加cca-oh）的概况。5 自剪接及核酶。6 rna在细胞内的降解途径。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】3 学时。第十四章蛋白质的生物合成【目的要求】一、掌握翻译的概

33、念、蛋白质生物合成体系的组成及作用；掌握三种主要rna在蛋白质生物合成中的作用；掌握遗传密码的概念及特点；熟悉trna 活化转运氨基酸及其反密码子与 mrna密码子识别的作用；熟悉核糖体的功能部位及作用；了解肽链合成所需蛋白质因子的种类及作用。二、熟悉氨基酰-trna 的合成过程；掌握氨基酰trna 合成酶的特点（专一性） ；熟悉原核和真核生物起始氨基酰-trna 的区别。三、熟悉原核、 真核生物翻译起始复合物形成的主要步骤；掌握核糖体循环的概念、肽链延长的注册、成肽和转位步骤；熟悉多聚核糖体的概念及意义。四、熟悉翻译后加工、蛋白质靶向输送的概念；了解信号肽的特点、蛋白质靶向输送的机制；了解肽

34、链水解、化学修饰、亚基聚合等加工方式的概况。五、了解抗生素、毒素抑制蛋白质生物合成的机制、干扰素抗病毒作用的机理。【教学内容】一、蛋白质生物合成体系1翻译的概念； 蛋白质生物合成体系；mrna、trna、rrna 在蛋白质生物合成中的作用。2 遗传密码的概念及特点；反密码子；trna 在活化与转运氨基酸中的作用；核糖体的功能部位及作用。3 肽链生物合成需要的酶类和蛋白质因子。二、氨基酸与trna 的连接1氨基酰 -trna 的生成；氨基酰trna 合成酶的特点；氨基酰-trna 的表示方法；2 原核和真核生物起始氨基酰-trna 的区别。三、肽链的生物合成过程1肽链生物合成过程的基本概况：起始

35、、延长、终止；2 原核生物、真核生物翻译起始复合物形成的主要步骤；3 核糖体循环：概念、肽链延长的三个步骤（注册、成肽和转位）；4 肽链合成的终止阶段；多聚核糖体。四、肽链生物合成后的加工和靶向输送1 翻译后加工、蛋白质靶向输送的概念；2 分子伴侣的概念和作用；3 肽链水解、化学修饰、亚基聚合等加工方式；4 信号序列的概念；信号肽的特点；合成后蛋白质的靶向输送机制。五、蛋白质生物合成的干扰与抑制1 不同抗生素抑制肽链生物合成的机制；2 白喉毒素、蓖麻毒素抑制真核生物蛋白质合成的机理；3 干扰素通过抑制蛋白质合成而具有抗病毒作用。【教学方法】课堂讲授、多媒体教学。【教学时数】3 学时。第十五章基因表达调控【目的要求】一、掌握基因表达与基因表达调控的基本概念与特点（时间特异性和空间特异性），基因表达调控的方式（管家基因的持续表达、诱导和阻遏、协同调节），基因表达调控的分子基础（顺式作用元件和反式作用因子、蛋白质-dna和蛋白质 - 蛋白质相互作用），基因表达调控的意义。二、掌握原核生物基因组结构特点， 操纵子的概念和基本结构， 乳糖操纵子的结构和调控模式（阻遏蛋白的负性调节， cap的正性调节，协调调节）；熟悉色氨酸操纵