课程实施大纲 - 生物工程学院 - 四川理工学院

1、四川理工学院课程实施大纲课程名称：生物化学授课班级：食品质量与安全2015级1,2,3班任课教师： 王川工作部门：生物工程学院联系方式川理工学院 制2017年2月生物化学课程实施大纲基本信息课程代码：课程名称：生物化学 （Biochemistry）学 分：4.5总 学 时：72学 期：2016-2017第二学期上课时间：周二1,2节，周三11,12节，周四7,8节上课地点：N1-321，N1-311，N1-311答疑时间和方式：辅导答疑、电邮答疑答疑地点：上课教室，教师办公室2056授课班级：食品质量与安全 本科2015级1，2，3班任课教师：王川学 院：生物工程学院

2、邮 箱：watpc57944联系电话 录1教学理念12课程介绍13. 教师简介 34先修课程35课程目标36课程内容47课程实施118. 课程要求 619课程考核6210学术诚信6211课程规范6212课程资源6413教学合约6514其他说明651教学理念生物化学是从分子水平来研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科，当今生物化学已成为生命科学的基础学科，其基本理论已渗透到生物学的各个领域并促进了一批新学科的兴起和发展。以生物工程及发酵工程专业发展的方向来看，从分子水平来阐述生物工程的原理和进行技术改造的基础研究已成为必然的趋势，只有这样才能把握专业的最新

3、进展并应用到生产实践领域。同时当前生物工程类专业人才培养目标已由“理论型”向“应用型”转变，生物化学课程应定位于“应用型”人才培养,即让学生扎实的掌握生物化学的实践技能,采用生物化学技术解决生物科学、生物工程具体问题,以提升就业的竞争力，并能够应对在未来工作和学术发展的潜在需要。因此在生物化学的教学过程中，我将通过多种教学方式，使学生掌握生物化学的基础理论和基本实验技能，能够用生物化学知识对现实生活、生产实践中的问题进行分析，并能够进行并参与到部分生物化学研究的课题项目。首先在在课堂教学中，广泛运用PPT、图片、动画、视频等，提供多种多样的呈现方式，帮助学生加深对抽象知识的理解和掌握，提高其应

4、用能力。对课件内容不断补充学科最新技术进展和热点问题，引导学生关注本行业动态。同时通过关注作业、课堂提问和练习以及学生上课的情绪、态度，了解学生的学习情况和思想，及时对教学做出调整。其次，针对一些与生产生活相关的热点或争议话题，不定期进行课堂专题讨论，通过查阅文献、分析和讨论，启发学生思考和表达，培养学生的科学思维和表达能力。同时在课后，引导学生进入科研实验室，不同程度的参与相关科研实验，有助于学生更好地理解所学知识，并认识和坚定学科方向2课程介绍2.1课程的性质生物化学（biochemistry）是应用化学与分子生物学的基本理论和方法研究生命现象的科学，其特点是在分子水平上探讨生命现象的本质

5、。生物化学主要研究生物体分子的结构与功能，物质代谢及其调节，遗传信息传递的分子基础与调控规律。其中核酸、蛋白质等生物大分子的结构与功能及基因结构、基因表达与调控等内容被视为分子生物学，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续。因此，生物化学在生命科学综合素质教育及实验技能综合培养等方面都具有重要作用。本课程主要为生物工程和生物技术类专业本科生讲述基生物化学的基本原理以及一些常用的实验方法。通过本课程的学习应使学生掌握生物化学的概念、研究内容与特点，了解生物化学在相关生命科学领域的应用与前景，了解生命科学发展的方向与前沿。2.2课程在学科专业结构中的地位、作用二十一世纪将

6、是生命科学的世纪，以生物化学为基础诞生的分子生物学、基因工程已成为生命科学中发展最迅速的学科之一，生物化学的理论和方法已在生命科学、医学和工农业生产等各个领域里得到广泛应用。生物化学是生物工程和技术类专业的必修课，本课程着重生物化学的基本概念、原理，同时力求反映生物化学的最新进展。本课程的教学目标是使学生掌握生物化学的基础知识、概念和理论以及生物化学的的基本操作技术，同时了解本学科的发展简史和前沿领域，以及生物化学在相关领域的应用与前景。通过本课程的学习，使学生受到基本科学思维训练，学会学习，具有自我开拓可获得知识和利用信息的能力。2.3课程的前沿及发展趋势至今生物化学仍在迅速发展中，新成果、

7、新技术不断涌现，在发展和危机并存的21世纪里，生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，尤其是基因信息的传递、基因重组与基因工程、基因组学与医药学等知识点已成为生命科学领域的前沿学科。在工业、农业、食品工业和医药的发展中也发挥出越来越明显的促进作用。随着人类基因组计划的完成，一个生物科学的世纪已经到来，基因工程、分子生物学、功能基因组学、蛋白组学、生物信息学将构成21世纪生物学研究的核心前沿和主流，这些研究的进行都以生物化学为基础，同时也依赖于生物化学的技术进展，这些研究成果将高度地拓展生命科学新的领域，在生命科学的各个层次、各个领域都与生物化学的研究相关。2.4学习本课程的必要性生物化学是从

8、分子水平上对生命复杂现象的认识和操作的一门新兴的学科，其引发的现代生物技术正在改变地球上的生物和人类的未来，直接关系到医药、食品、农牧、化工、环保、能源等传统产品的改造和新产品的形成。因此，生物化学成为高等院校生物技术、生物工程等专业的一门重要的基础课，该课程内容繁多、概念抽象、理论性和技术性强。生物化学的研究，对深入认识生命的本质，不断促进生物学的发展，具有十分重要的意义，是生命科学研究中的核心。同时生物化学在应用上，已使生物工程成为现代化的大工业，对医学和农业科学的实践也起了重要作用，同时，在这些领域中正在揭示出更加广阔的应用前景, 定将会对人类的经济和社会生活产生更大的影响。 3教师简介

9、3.1教师的职称、学历教师：王川 职称：副教授 学历：博士3.2教育背景1988-1992年于北京工商大学（原北京轻工业学院）生物化工本科，2006-2009年于四川大学生物化学与分子生物学硕士，2010年至2014年于四川大学微生物学博士3.3研究兴趣（方向）主要研究方向为资源微生物学，微生物分子生物学，天然产物的生物反应器构建等4先修课程生物化学是高校生物类专业必修课程之一，面向生物工程、生物技术专业和生物科学等专业。本课程应在有机化学，无机化学，分析化学，普通生物学等课程之后开设，其中以有机化学，普通生物学等基础课为理论支撑，故学生在学习本课程之前应具备以上课程的基础知识5课程目标5.1

10、知识与技能方面本课程旨在系统介绍普通生物化学的概念、原理和基本技术，及其在科研工作中的应用和研究进展。学生在学习本课程时须达到以下目标知识目标：1.学生必须具有较好的有机化学和普通生物学的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中，从而了解生物化学的原理。2.掌握生物化学在生产和生活中应用，以及生物化学在技术和理论方面的最新。3.学会生物化学的基本实验方法，以及对生物化学实践中出现的问题能够进行分析和解决。能力目标：1.具有基本的生物化学知识，了解生物化学的原理和内容；2.掌握基本的生物化学技术；5.2过程与方法方面当代生物科学发展迅速，科学知识的更新较快，并与其他学科相互融合。因此，在课

11、程内容上，我将不仅教授基础理论，还纳入当前生物化学的先进研究成果，给学生提供新的思维、新的方法。在传授知识的同时，还将加强对学生基本素质的培养，如培养学生良好的自学能力和科学的学习方法，严谨求实的科学态度，并掌握基本的科研方法、过程与环节，促进学生能够运用多样化的信息技术和信息渠道获取并选择有效的信息，与时俱进、跟上学科发展。5.3情感、态度与价值观方面情感、态度、价值观不是可以直接或独立教授的，在教学中应有机地渗透到课堂教学内容中去，并有意识地贯穿于教学过程之中，通过创设情境、营造氛围，让学生自己去体验，去领悟。通过本课程的教学，使学生具有丰富的情感，积极的态度和正确的价值观以及严谨的科学态

12、度和实事求是的工作作风。6课程内容6.1课程的内容概要课程内容围绕生物化学的三个部分逐步展开，第一部分为静态生化，内容包括生物分子的结构、性质、功能；第二部分为动态生化，包括各种生物分子的合成和分解代谢的机理、过程和调控；第三部分为遗传信息的传递、包括核酸和蛋白质的合成以及在遗传信息传递中的作用。同时在主要章节中穿插了生物化学前沿进展和技术的专题讲座。为学生以后学习分子生物学、细胞生物学、基因工程等专业基础课以及为后面的考研复习或相关工作打下基础。各部分章节如下： 绪论(2学时)教学内容：第一节 生物化学概述（1）生物化学的定义；（2）生物化学的研究内容；（3）生物化学的地位第二节生物化学的作

13、用与地位（1）生物化学是现代生物学的基础（2）生物化学是现代生物学的发展动力（3）生物化学与生产实践密切相关第三节 生物化学的的发展（1）生物化学的发展（2）生物化学与前沿研究教学重点：生物化学的研究内容教学难点：生物化学研究的方法和分子水平第一章 糖类的化学（6学时）第一节 概述（1）糖的定义 （2）糖的分类（3）糖类物质的生物学功能第二节 单糖的化学结构（1）定义及分类 （2）单糖的旋光性与开链结构（3）单糖的环状结构第三节 单糖的性质（1）旋光性与变旋性 （2）单糖的反应（3）单糖衍生物第四节 寡糖（1）寡糖的命名 （2）二糖第五节 多糖（1）同聚多糖教学重点：单糖的结构；寡糖和多糖的形

14、成方式教学难点：单糖的开链结构和环状结构的互变第二章 脂质和生物膜（4学时）第一节 油脂（1）油脂的存在和意义 （2）油脂的结构（3）油脂的理化性质 （4）油脂的鉴定第二节 磷脂（1）甘油磷脂类 第三节 生物膜（1）生物膜的化学组成 （2）生物膜的结构模型（3）生物膜的功能教学重点：油脂的结构、性质和鉴定教学难点：油脂的鉴定指标和方式第三章 蛋白质化学 （10学时）第一节 蛋白质分子组成成分（1）蛋白质的元素组成（2）蛋白质的水解（3）蛋白质的基本单位氨基酸第二节 氨基酸的性质（1）氨基酸的光学活性和光吸收性质 （2）氨基酸的解离和两性性质（3）氨基酸的化学反应第三节 氨基酸的分离鉴定（1）层

15、析法（2）电泳法 （3）氨基酸的显色反应第四节 肽（1）肽的结构（2）天然活性肽第六节 蛋白质的一级结构（1）蛋白质的氨基酸组成 （2）蛋白质分子中的化学键；（3）蛋白质一级结构的测定 （4）几种蛋白质的一级结构第七节 蛋白质的高级结构（1）蛋白质高级结构的概念（2）蛋白质的二级结构；（3）蛋白质的三级结构 （4）蛋白质的四级结构第九节 蛋白质结构与功能的关系（1）一级结构域功能的关系（2）高级结构与功能的关系第十节 蛋白质的性质（1）蛋白质的两性解离和等电点（2）蛋白质分子的大小；（3）蛋白质的胶体性质 （4）蛋白质的沉淀作用（5）蛋白质的变性作用 （6）蛋白质的颜色反应第十一节 蛋白质的分

16、离、纯化与测定（1）蛋白质高分离纯化的一般原则（2）蛋白质分离纯化的方法；（3）蛋白质的分析测定 教学重点：氨基酸的分类和两性解离；肽的结构，蛋白质的各级结构；蛋白质的变性；蛋白质的分离和定量测定教学难点：氨基酸的等电点计算；氨基酸的分离纯化方法；肽的构成；蛋白质二级结构的特点；蛋白质分离纯化的原理第四章 核酸化学（6学时）第一节 核酸的组成成分（1）糖组分 （2）碱基 （3）核苷 （4）核苷酸 （5）修饰组分第二节 RNA的结构（1）RNA的类别及分布 （2）RNA一级结构的概念 （3）核酸的降解（4）RNA一级结构的特点 （5）RNA的高级结构第三节 DNA的结构（1）DNA的一级结构（2

17、）DNA的二级结构的概念 （3）DNA的三级结构第四节 核酸及核苷酸的性质（1）溶解性（2）两性性质 （3）紫外吸收 （4）核酸的变性及复性第五节 核酸及其组分的分离纯化（1）分离核酸的一般原则（2）DNA的分离纯化 （3）RNA的分离纯化第六节 核酸的分析测定及研究方法（1）核酸及其组分含量的测定（2）核酸纯度的测定（3）DNA的凝胶电泳教学重点：核酸和组成和成分结构；RNA的类别；DNA的二级结构；核酸的变性；核酸的分离纯化教学难点： 碱基、核苷和核苷酸的形成；双螺旋结构要点；核酸分离的方法第五章 酶化学（6学时）第一节酶促反应特点及酶的分类（1）酶的催化特性（2）酶专一性的类别 （3）酶

18、的命名 第二节 酶的结构与功能的关系（1）酶的分子组成（2）酶的活性中心 （3）酶的活性与其高级结构的关系（4）酶原的激活第三节 酶作用的机制（1）酶为什么催化反应（2）中间产物学说第四节 酶促反应动力学（1）米-曼氏方程（2）米氏方程的推导 （3）米氏常数的意义（4）米氏常数的求法第五节 影响酶作用的因素（1）温度对酶作用的影响（2）pH对酶作用的影响（3）酶浓度对酶作用的影响（4）激活剂对酶作用的影响 （5）抑制剂对酶作用的影响第六节 酶活力的测定（1）酶活力及其测定（2）酶活力单位及比活力教学重点：酶的组成；酶的活性中心；米氏方程；酶活性的影响因素教学难点：酶的组成；抑制剂对酶的影响，酶

19、活力的测定第六章 维生素和辅酶（2学时）第一节 维生素的概念和类别（1）维生素的概念（2）维生素的命名和分类3）酶的命名 第二节 水溶性维生素及辅酶（1）硫胺素和脱羧辅酶（2）核黄素和黄素辅酶（3）维生素PP和脱氢辅酶（4）吡哆素和转氨辅酶（5）泛酸和辅酶A （6）叶酸和叶酸辅酶 （7）生物素和羧化辅酶 （8）维生素B12和辅酶B12 （9）维生素C第三节脂溶性维生素（1）维生素A（2）维生素D （3）维生素E （4）维生素K教学重点：维生素的分类，辅酶形式和功能；教学难点：辅酶的功能期中考试（2学时）第七章 生物氧化（8学时）第一节 代谢概论（1） 新陈代谢的概念 （2）代谢的分类 （3）分

20、解代谢的过程 （4）合成代谢的过程第二节 生物氧化的方式、特点（1）生物氧化的含义 （2）生物氧化的特点 第三节CO2的生成方式（1）直接脱羧基（2）氧化脱羧基 第四节 线粒体氧化体系（1）呼吸链的概念（2）呼吸链的组成成分 （3）呼吸链中各组分的排列顺序第五节 生物氧化中能力的转移和利用（1）能量的储存形式（2）氧化还原电位（3）ATP的生成（4）氧化磷酸化的机制 （5）线粒体外的氧化磷酸化 （6）氧化磷酸化解偶联转移和抑制作用第六节 三羧酸循环（1）三羧酸循环的过程（2）三羧酸循环的产能 教学重点：分解和合成代谢的过程；生物氧化的特点；呼吸链的组分和排列顺序；氧化磷酸化的机制；氧化磷酸化抑

21、制作用；三羧酸循环的过程教学难点：分解代谢过程；呼吸链排列顺序；线粒体外氧化磷酸化；三羧酸循环的产能第八章 糖代谢（6学时）第一节 概述（1）多糖及寡糖的降解（2）糖的中间代谢概况第二节 糖的无氧分解（1） 糖分解代谢的共同阶段（2）酵解作用 （3）发酵 （4）糖无氧分解的生理意义第三节 糖的需氧分解（1） 糖有氧氧化的反应历程（2）糖需氧分解的生理意义（3）磷酸己糖旁路第四节 糖原的合成代谢（1）糖原生产作用 （2）糖异生作用教学重点：糖的无氧EMP途径历程；酵解和发酵；有氧分解的历程；能量计算教学难点：EMP途径历程；能量计算方法第九章 脂质代谢（4学时）第一节 脂肪的分解代谢（1） 甘油

22、的分解和合成代谢 （2）脂肪酸的分解代谢第二节 脂肪的合成代谢（1）-磷酸甘油的生成（2）脂肪酸的合成代谢（3）三酰甘油的合成教学重点：脂肪酸的分解代谢过程；脂肪酸的合成代谢过程教学难点：氧化的过程；能量计算第十章 蛋白质和氨基酸代谢（4学时）第一节 蛋白质的营养作用（1）氮平衡 （2）必需氨基酸第二节 氨基酸代谢的共同途径（1）氨基酸的脱氨基作用（2）氨基酸的脱羧基作用第三节 氨基酸脱氨产物的代谢（1）氨的代谢（2）-酮酸的代谢第四节 氨基酸的分解代谢（1）一碳单位代谢教学重点：氨基酸的脱氨基作用；氨的代谢；-酮酸的代谢教学难点：尿素的生成机制第十一章 核酸代谢（8学时）第一节核苷酸代谢（1

23、） 核苷酸的分解代谢 （2）核苷酸的合成代谢 （3）脱氧核苷酸的合成第二节 DNA的生物合成（1）参与DNA复制的酶和蛋白因子（2）半保留复制 （3）DNA半不连续复制 （4）DNA的复制过程 （5）原核和真核生物的DNA的复制特点第三节 RNA的生物合成（1）催化RNA合成的酶（2）RNA的合成过程 （3）RNA的转录后修饰加工教学重点：DNA的复制；RNA的转录教学难点：半不连续复制；不对称转录；mRNA转录后加工第十二章 蛋白质的生物合成（4学时）第一节 蛋白质合成体系（1） 中心法则 （2）核糖体（3）tRNA和氨基酰tRNA （4）mRNA第二节 遗传密码（1三联体密码的确立（2）密

24、码破译 （3）密码的性质第三节 蛋白质合成的机制（1）蛋白质合成的方向（2）密码子的识别（3）蛋白质合成的步骤（4）多聚核糖体 （5）翻译后的修饰作用教学重点：遗传密码的性质；核糖体的结构和功能；tRNA的功能；蛋白质合成的步骤教学难点：蛋白质合成的步骤；三种RNA的参与7.课程实施7.1教学单元一（2学时）7.1.1介绍生物化学的研究内容主要包括静态生化、动态生化和遗传信息的传递三部分，生物化学的研究内容是随着学科的发展而发展的，应着重讲解当前生物化学目前的前沿研究与热点，这样可更好理解生物化学的研究内容、发展阶段和当前现状。7.1.2教学目的对本课程内容有大致的了解7.1.3基本要求1.了

25、解生物化学的概念、研究内容 2.了解生物化学的发展简史7.1.4教学内容绪论一. 生物化学的概念1. 生物化学的定义2生物化学的研究内容；3生物化学的地位二. 生物化学的作用与地位1. 生物化学是现代生物学的基础2. 生物化学是现代生物学的发展动力3. 生物化学与生产实践密切相关三. 生物化学的发展1. 生物化学的发展2. 生物化学与前沿研究重点：生物化学的研究内容难点：生物化学研究的方法和分子水平7.1.5单元教学方法课堂讲授：应着重讲解生物化学的研究内容，通过一系列获得诺贝尔奖的生物化学领域的科学家及其科学发现表现出生物化学的发展。讨论与探究法：问题：生命的基本特征有那些？自主学习：沈同生

26、物化学第一章 绪论 演示：图片：生命的特征，生命的起源；克隆的原理；基因工程；人类基因组测序7.2教学单元二（2学时）7.2.1介绍本节重点在于糖类的定义、分类，糖的开链结构构型的命名，以图片和课堂练习来讲解糖的开链结构构型的命名方法7.2.2目的 学习糖的定义、分类和构型命名原则7.2.3基本要求1.了解糖的定义 2.掌握糖的分类方法3.掌握糖的开链结构构型命名原则7.2.4教学内容第一章 糖类的化学 第一节 概述一. 糖的定义二. 糖的分类三. 糖类物质的生物学功能第二节 单糖的化学结构一定义及分类二单糖的旋光性与开链结构(1)单糖的旋光性 （2）D-L构型教学重点：单糖的旋光性与开链结构

27、教学难点：D，L构型的命名原则7.2.5单元教学方法课堂讲授：本节主要运用分子结构和例题讲解单糖的旋光性来源和构型命名原则讨论与探究法：问题：1.下列哪些化合物具有不对称碳原子？2.当某种D-糖溶于水时，能够预测其旋光性是左旋（d-）还是右旋（l-）吗？3.写出L-葡萄糖的结构实验与演示法：图片：糖的存在，不对称性 作业：P30 ：1，27.3教学单元三（2学时）7.3.1介绍本单元主要介绍糖的环状结构及构型命名原则，以及单糖重要的化学性质，尤其以示意图片和课堂练习来讲解糖的环状结构构型的命名方法7.3.2目的 学习糖的环状结构及构型命名原则7.3.3基本要求1.掌握糖的环状结构形成方式2.掌

28、握，构型的命名原则3.了解单糖重要的化学性质7.3.4 教学内容第二节单糖的化学结构三.单糖的环状结构 （1）Fisher式环状结构 （2），构型 （3）Haworth式环状结构第三节 单糖的性质一. 旋光性与变旋性 二. 单糖的反应 三. 单糖衍生物教学重点：单糖的环状结构形成方式教学难点：单糖，构型的命名原则7.3.5单元教学方法课堂讲授：本节主要运用分子结构和例题讲解单糖的旋光性来源和构型命名原则讨论与探究法：问题：写出D吡喃果糖的开链结构和Haworth式环状结构实验与演示法：单糖环状结构图作业：P30：补充：写出D吡喃甘露糖的开链结构和Haworth式环状结构写出L呋喃木糖的开链结构

29、和Haworth式环状结构7.4教学单元四（2学时）7.4.1介绍本节内容为介绍寡糖的构成及命名，寡糖和多糖的形成，常见的寡糖和多糖通过示意图讲解寡糖和多糖的形成。7.4.2目的熟悉寡糖和多糖的构成及常见的寡糖和多糖7.4.3基本要求1. 掌握寡糖的构成及命名2. 了解常见的寡糖和多糖7.4.4教学内容第四节 寡糖一寡糖的命名 二二糖： （1）.蔗糖 （2）.乳糖 （3）.麦芽糖第五节 多糖一同聚多糖 （1）.淀粉 1.淀粉的存在 2.淀粉的结构（2）.纤维素 2.纤维素的存在 2. 纤维素的结构教学重点：1.寡糖的命名原则2.淀粉的种类和结构教学难点：1.蔗糖的命名2.支链淀粉的结构7.4.

30、5单元教学方法课堂讲授：结合糖苷的命名来讲解寡糖的命名，以蔗糖和乳糖命名来加深理解。以图片讲解淀粉和纤维素的存在，以课堂习题讲解多糖的结构。 结合白蚁的消化讲解纤维素的性质讨论与探究法可进一步通过例题来说明问题：1.如何判断二糖中哪一个是配基2.蔗糖如何以糖苷命名法命名？3.为什么在多糖中的葡萄糖单位称为残基？4.直链淀粉有多少还原端和非还原端？枝链淀粉有多少还原端和非还原端？ 实验与演示法：图片：纤维素，淀粉的来源，纤维素的来源；膳食纤维作业P30：47.5教学单元五（2学时）7.5.1介绍本节介绍油脂的组成、结构、性质和鉴定7.5.2目的学习油脂的结构和重要性质以及鉴定指标7.5.3基本要

31、求1.掌握油脂的油脂的组成、结构2. 掌握油脂重要的性质和鉴定指标7.5.4教学内容第二章 脂质和生物膜第一节 油脂一油脂的存在和意义 二油脂的结构 （1）.甘油 （2）.脂肪酸 三油脂的理化性质 （1）.溶解性 （2）.熔点 （3）.乳化作用 （4）.水解作用 （5）.加成作用四油脂的鉴定 （1）.皂化值 （2）.碘值 （3）.酸值教学重点：油脂的结构、性质和鉴定教学难点：油脂的鉴定指标和方式7.5.5单元教学方法课堂讲授：本节内容为油脂的结构和姓朱，通过图片资料讲解油脂的存在，以各类生活中图片讲解油脂的性质，补充讲解反式脂肪酸的存在、危害和鉴定。以立体讲解油脂的皂化值和碘值的测定，有助于学

32、生理解教学内容，保证教学效果。讨论与探究法：问题1：已知某油脂皂化值为W，则其分子量为多少？（写出公式）问题2：已知某油脂碘值为N，则其含有几个双键？（写出公式）实验与演示法：图片：脂肪；油脂的来源；动植物油；反式脂肪酸作业：P49 1,2,37.6教学单元六（2学时）7.6.1介绍本节内容为磷脂的组成和结构，以及以磷脂为基础的生物膜的结构模型。7.6.2目的学习以磷脂为基础的生物膜结构模型7.6.3基本要求1.掌握磷脂的组成和结构2.了解生物膜的组成3. 生物膜的结构模型7.6.4教学内容第二节 磷脂一甘油磷脂类 （1）.卵磷脂 （2）.脑磷脂 （3）.心磷脂第三节 生物膜一生物膜的化学组成

33、 （1）.膜脂 (2).膜蛋白 (3).膜糖二生物膜的结构模型 液态镶嵌模型三生物膜的功能教学重点：磷脂的组成，生物膜的液态镶嵌模型教学难点：磷脂分子的亲水、疏水两性7.6.5单元教学方法课堂讲授：本节内容是磷脂的结构及以此为基础的生物膜液态镶嵌结构模型，主要通过讲解磷脂的两性来作为生物膜结构和功能的基础，通过大量磷脂两性和生物膜结构和图片和视频来展示结构模型。实验与演示法：图片：磷脂，卵磷脂，脑磷脂，磷脂的两性，生物膜结构，功能视频：细胞膜 7.7教学单元七（2学时）7.7.1介绍本节内容包括蛋白质的组成氨基酸，氨基酸的分类和重要性质，是本章的理论基础。7.7.2目的勤学好问蛋白质的组成特点

34、，氨基酸的分类特点和两性解离性质7.7.3基本要求1.掌握蛋白质的含氮量2.掌握氨基酸按极性的分类类型3.掌握氨基酸两性解离的过程7.7.4教学内容第一节 蛋白质分子组成成分一蛋白质的元素组成二蛋白质的水解三蛋白质的基本单位氨基酸（1）中性氨基酸 （2）酸性氨基酸 （3）碱性氨基酸第二节 氨基酸的性质一氨基酸的光学活性和光吸收性质 （1）.光学活性 （2）.光吸收性质二氨基酸的解离和两性性质（1）.氨基酸的解离 （2）.氨基酸的等电点 1.等电点的推导和计算2.氨基酸pH的计算教学重点：氨基酸的分类；氨基酸的两性解离；氨基酸的等电点教学难点：氨基酸的pH计算；氨基酸的等电点推导7.7.5单元教

35、学方法课堂讲授：本节内容是氨基酸分离等相关内容的基础，涉及较多的计算和分析，因此对这部分内容的讲授对每一部分内容均采用例题讲解，并结合等电点方程式推导，最后以要点形式总结出计算公式的意义，让学生掌握该部分内容。讨论与探究法：问题1：20种氨基酸在水中的溶解性程度如何？问题2：作为二元酸的氨基酸的是分子酸还是离子酸？3.写出碱性氨基酸赖氨酸的解离方程，以及pI的计算公式？4.向1L浓度为1mol/L处于等电点的丙氨酸溶液中加入0.4mol的HCl（体积忽略），问溶液pH为多少?表：20种氨基酸名称，简称；非蛋白氨基酸；作业:P113：5，6，77.8教学单元八（2学时）7.8.1介绍在氨基酸分类

36、的标准基础上，掌握氨基酸分离的基本原理和方法7.8.2目的学习常用的氨基酸分离的基本原理和方法7.8.3要求：1.了解氨基酸的重要的特征反应2.掌握氨基酸分离的层析法的原理和分离原则3. 掌握氨基酸分离的电泳法的原理和分离原则7.8.4教学内容第二节 氨基酸的性质三氨基酸的化学反应（1）.由-氨基参与的反应 （2）. 由-羧基参与的反应（3）氨基和羧基都参与的反应 （4）R基参与的反应第三节 氨基酸的分离与测定一.层析法 （1）分配层析 1.滤纸层析 2.柱层析(2) 离子交换层析二.电泳法 三.氨基酸的显色反应 （1）紫外光显色 （2）化学试剂显色教学重点：氨基酸的分离方法，氨基酸重要的化学

37、反应教学难点：氨基酸层析分离的原理和分离顺序；离子交换的分离顺序7.8.5单元教学方法课堂讲授：本节内容为氨基酸分离的原理和方法，涉及较多的计算和分析，因此对每一个分离方法在讲解原理之后，首先通过视频形式展示操作过程，以要点形式总结出分离原则和顺序，最后采用例题讲解，让学生掌握该部分内容。对纸层析内容，补充讲解纸层析分离的过程原理。讨论与探究法：问题1：纸层析分离丙、精、亮、丝、苏氨酸时，各氨基酸分离结果如何？(滤纸从上到下)问题2：以阳离子树脂分离天冬、丙、精、亮、丝氨酸，则洗脱顺序如何？问题3.以下氨基酸在pH=4条件下电泳时，电泳行为和次序如何？实验与演示法：图片：柱层析；层析柱；电泳装

38、置；氨基酸离子交换层析洗脱顺序图视频：氨基酸的纸层析分离鉴定；薄层层析作业:P113：3，47.9教学单元九（2学时）7.9.1介绍本单元介绍氨基酸如何形成肽，以及蛋白质的一级结构及其测序7.9.2目的学习肽的构成和蛋白质一级结构的测定过程7.9.3要求：1.掌握肽的形成和肽键的结构2.掌握蛋白质一级结构的概念和特点3.了解蛋白质一级结构的测定方法和过程7.9.4教学内容第四节 肽一肽的结构二天然活性肽 （1）谷胱甘肽 （2）青霉素第六节 蛋白质的一级结构一.蛋白质的氨基酸组成 （1）.蛋白质的水解(2).氨基酸的分离和测定 1.残基重量百分数 2.氨基酸组成的分子数二.蛋白质分子中的化学键

39、（1）.肽键 （2）.二硫键 （3）.酯键 （4）离子键 （5）配位键（6）氢键 （7）范德华力 （8）疏水作用三.蛋白质一级结构的测定（1）肽链末端分析 1.N-末端分析 二硝基氟苯法 苯乙硫氰法2.C-末端分析 肼解法 羧肽酶法（2）拆开蛋白质的肽链并分离 （3）测定肽链的氨基酸组成 （4）将肽链水解为小片段并分离 1.溴化氢裂解 2.酶解法 胰蛋白酶胃蛋白酶糜蛋白酶 弹性蛋白酶（5）测定各个片段的氨基酸顺序 1.Edman法 2.片段重叠法（6）拼凑出整个肽链的顺序四几种蛋白质分子的一级结构（1）牛胰岛素 （2）核糖核酸酶教学重点：肽的结构；蛋白质一级结构的化学键；一级结构的测定过程教学

40、难点：蛋白质末端的鉴定；肽片段分裂解和测序；蛋白质序列的拼对7.9.5单元教学方法课堂讲授：本节内容难点为蛋白质的一级结构的测定，测定以蛋白质的化学键为基础，步骤较多，在讲授时，按测定顺序依次讲解每个步骤的要点和原理，以一个图展示各种化学键的结构，画图比较各种裂解肽链的方法，并以两个例题讲解测定的方法，让学生掌握该部分内容。补充讲解我国科学家合成胰岛素的成果，并回顾这段重要的研究历史。讨论与探究法：问题1：某多肽经测定N末端为丙氨酸，C 末端为酪氨酸，经胰蛋白酶水解产生三个片段，一个含有谷，丙，精氨酸，第二个片段含亮，赖，苏氨酸，此片段与DNFB反应得DNP苏氨酸，第三个片段含有酪，苯丙氨酸。

41、判断此多肽顺序问题2：某多肽经测定N末端为丙氨酸，C末端为酪氨酸，经胰蛋白酶水解为四个片段，顺序分别为：丙酪苏赖，缬苯丙丝精，谷酪，丙亮精，若将此多肽经糜蛋白酶水解，产生四个片段，顺序分别为：丙亮，苏赖缬苯丙，精丙酪，丝精谷酪，试确定此多肽序列图片：肽的结构，青霉素；蛋白质结构中的各种化学键；牛胰岛素序列、结构和晶体；我国科学界合成牛胰岛素；核糖核酸酶A序列表：不同种属来源胰岛素中氨基酸差异；不同生物细胞色素C的氨基酸差异；部分蛋白质的相对分子质量；蛋白质的颜色反应作业：P113：8，97.10教学单元十（2学时）7.10.1介绍本单元在蛋白质一级结构的基础上，主要介绍蛋白质的高级结构，一级和

42、功能的关系7.10.2目的学习蛋白质高级结构的种类和特点7.10.3要求：1.掌握蛋白质二级结构的分类和特点2.掌握蛋白质三、四级结构的特点和条件7.10.4教学内容第七节 蛋白质的高级结构一蛋白质各级结构的概念二.蛋白质的二级结构（1）-螺旋 1.结构要点 2.存在（2）-折叠 1.结构要点 2.存在（3）-转角 （4）无规则卷曲三.超二级结构和结构域 （1）超二级结构 （2）结构域四蛋白质的三级结构五蛋白质的四级结构教学重点：蛋白质的二级结构种类和维持力；蛋白质的三级和四级结构的特点教学难点：蛋白质四级结构的形成条件7.10.5单元教学方法课堂讲授：本节内容为蛋白质的高级结构，主要为各种结

43、构的形成条件、特征和维持力，理论比较抽象，因此采用大量图片展示蛋白质各级结构的参数和形状；并通过在现实中存在的实例图片，如毛发和蚕丝等来展示蛋白质结构的应用，并以烫发的原理来说明氢键和二硫键对维持蛋白质结构稳定的作用，最后采用例题讲解四级结构形成的条件，让学生掌握该部分内容。讨论与探究法：问题1：胰岛素由两条肽链组成，则胰岛素具有四级结构吗？问题2：一个蛋白质多肽链只要具有三级结构就有了生物活性，这种说法正确吗？实验与演示法：图片：蛋白质的各级结构图和总图；-螺旋结构；肽平面；-螺旋结构参数；毛发的构造；卷曲头发的原理；烫发的原理；-折叠结构；氢键示意图；蛛丝；蚕丝；-转角结构；常见超二级结构

44、和结构域；几种蛋白的三级结构；血红蛋白的四级结构作业：P113：1，127.11教学单元十一（2学时）7.11.1介绍在蛋白质各级结构的基础上，介绍蛋白质结构与功能的关系，以及蛋白质的性质，蛋白质的分离纯化方法7.11.2目的学习重要的蛋白质性质，常用的蛋白质分离的基本原理和方法7.11.3要求：1.了解蛋白质结构对功能的影响2.掌握蛋白质的几种重要的性质3. 掌握蛋白质分离的原理和方法7.11.4教学内容第九节 蛋白质结构与功能的关系一 一级结构与功能的关系（1）比较生物化学 （2）分子进化 （3）分子病 （4）蛋白质的激活二高级结构与功能的关系第十节 蛋白质的性质一蛋白质的两性解离和等电点

45、（1）蛋白质的解离基团 （2）蛋白质的等电点二蛋白质分子的大小（1）化学组成法 （2）物理化学法三蛋白质的胶体性质 四蛋白质的沉淀作用（1）蛋白质溶液稳定的因素 1.水化膜 2.电荷排斥（2）蛋白质沉淀的方法 1.中性盐法 2.有机溶剂 3.重金属盐 4.生物碱试剂 5.加热 五蛋白质的变性作用 （1）变性的因素 1.物理因素 2.化学因素（2）变性蛋白质的性质六.蛋白质的颜色反应 （1）双缩脲反应第十一节 蛋白质分离纯化的方法一蛋白质分离纯化的一般原则（1）前处理 （2）粗分级 （3）细分级 （4）结晶二蛋白质分离纯化的方法（1）根据分子大小的分离方法 1.透析和超过滤 2.凝胶过滤 （2）

46、根据溶解度差别的分离方法 1.等电点沉淀法 2.盐溶与盐析 3.有机溶剂法（3）根据电荷不同的分离方法 1.电泳法 2.离子交换层析（4）根据配体特异性的分离方法 亲和层析三蛋白质的分析测定（1）蛋白质的分子量测定 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳教学重点：蛋白质的沉淀作用；蛋白质的变性作用；蛋白质的分离纯化方法教学难点：蛋白质的各种分离纯化方法的原理7.11.5单元教学方法课堂讲授：对蛋白质结构对功能的影响，主要才采用几种生物学实例来进行说明，结合图片和视频，对该部分内容可通过讨论进化上意义进行展开讲解。蛋白质的性质中沉淀作用、变性作用主要结合生活中的实例如盐析蛋白，豆腐制作，重金属中毒，煮鸡蛋等来

47、进行说明，蛋白质的分离纯化方法主要与氨基酸的分离纯化方法比较进行讲解，并加上相关图片和视频，以多种讲授方式让学生掌握该部分内容的知识点。讨论与探究法：问题1：为什么说镰刀形细胞贫血症引起病人幼年时死亡,仍然是遗传病?实验与演示法：图片：进化树，进化分歧时间；透析；凝胶过滤原理及过程；离子交换层析原理；电泳原理及点样、过程；亲和层析原理和过程视频：镰刀型细胞贫血病；SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳；亲和层析作业：P113：117.12教学单元十二（2学时）7.12.1介绍本单元主要介绍核酸的分类、组成和结构，为后续高级结构和代谢内容打下基础。7.12.2目的学习生物大分子物质核酸的分类、组成和结构7.1

48、2.3要求：1.掌握核酸的类型及区别2.掌握核酸组分的名称和结构3.掌握核苷酸的组成方式和命名方法7.12.4教学内容第四章 核酸化学一.核酸的发现 二.核酸作为遗传物质的实验 1.肺炎链球菌转化2.噬菌体侵染实验第一节 核酸的组成成分一糖组分 （1）.核糖 （2）.脱氧核糖二碱基 （1）.嘌呤 （2）.嘧啶三核苷 （1）.RNA核苷 （2）.DNA核苷四核苷酸 （1）核苷酸的分类 （2）核苷酸的形成（3）多磷酸核苷酸（4）核苷酸的命名五修饰组分（1）.碱基修饰 （2）. 核糖修饰（3）稀有碱基教学重点：核苷的形成；核苷酸和多核苷酸的形成和命名教学难点：多核苷酸的形成和命名方法7.12.5单元

49、教学方法课堂讲授：在本节内容之前，补充核酸的发现历史和作为遗传物质的实验证明，本节内容都为一些核酸及其组分的结构和形成方式，因此以大量手绘的结构图片为主进行讲解，并结合举例说明。讨论与探究法：问题1：DNA和RNA在组成上有哪些不同?问题2：命名下列核苷酸实验与演示法：图片：肺炎链球菌转化实验；噬菌体感染实验；核苷的结构；核苷酸的结构；核苷酸的分类；多磷酸核苷酸；ATP，ADP，AMP作业：P152：27.13教学单元十三（2学时）7.13.1介绍本单元在核酸组分的基础上，介绍RNA和DNA的结构7.13.2目的学习DNA和RNA的结构特点7.13.3要求：1.掌握RNA的类别和一级结构2.了

50、解核酸酶的降解方式3. 掌握DNA双螺旋结构的要点4.了解染色体结构的组装方式7.13.4教学内容第二节 RNA的结构一RNA的类别及分布 （1）细胞质RNA 1.mRNA 2.tRNA 3.rRNA（2）细胞核RNA 1.前体RNA 2.染色质RNA（3）线粒体和叶绿体RNA（4）病毒RNA二RNA一级结构的概念 （1）RNA的结构 （2）RNA的末端 三核酸的降解 （1）化学降解 （2）酶降解 1.核酸内切酶 2.核酸外切酶四RNA一级结构的特点 （1）tRNA的一级结构 （2）rRNA的一级结构 （3）mRNA的一级结构五RNA的高级结构（1）tRNA的二级结构三叶草 （2）tRNA的三

51、级结构第三节 DNA的结构一DNA的一级结构 （1）DNA一级结构的概念 （2）DNA一级结构的测定（3）真核细胞DNA一级结构的特点1.重复顺序 2.间隔和插入顺序 3.回文结构二DNA的二级结构的概念 （1）DNA的碱基摩尔比例 （2）DNA的双螺旋结构三DNA的三级结构（1）超螺旋结构 （2）染色体结构教学重点：RNA一级结构，DNA的二级结构教学难点： 双螺旋的理论要点；染色体的组装7.13.5单元教学方法课堂讲授：本节内容非常重要，是后续核酸代谢的基础，也是整个分子生物学的理论基础，因此在讲解时尽量采用不用角度方向的图片，展示RNA和DNA的结构，并补充三叶草的趣闻帮助学生理解该结构

52、，对核酸酶的作用采用列表比较核酸内切酶的作用方式和产物特点，而对双螺旋的二结构则采用大量图片展示双螺旋的发现历史和趣闻，包括发现者，参与者，诺贝尔奖获奖者，以及采用视频展示碱基配对和双螺旋结构，对染色体的组装出采用图片外，结合视频让学生了解该过程。讨论与探究法：问题1：写出核苷酸序列UPAPGPCPGPAP经SPDase和VPDase作用后的产物问题2：已知某DNA单链序列如下:5-ACGGTGACCA-3,写出其互补的另一条链顺序实验与演示法：图片：核糖体；线粒体，叶绿体；RNA病毒；RNA的结构，真核mRNA的一级结构末端特点；tRNA的三叶草结构；tRNA的三级结构；回文结构DNA；DNA的间隔序列；组蛋白基因家族；双螺旋结构发现者及其过程；双螺旋结构参数；双螺旋的不同视图；超螺旋结构；染色体的组装过程；核小体的结构表：核酸的化学降解；核酸酶的作用方式和产物；碱基等比定律；不同构象DNA的比较视频：DNA中的内含子；碱基配对；DNA双螺旋；染色体组装作业：P152：5，6，7，9 7.14教学单元十四（2学时）7.14.1介绍本单元主要介绍核酸的性质，尤其是与功能发挥有关的性质，核酸的分离纯化方法，这是分子生物学的实验基础7.14.2目的学习