生物化学复习题1

1、糖类、单糖（monosaccharide）：是不能被水解成更小分子的糖类，如葡萄糖、果糖和核糖等。 依据分子中所含的碳原子数目分别称为三碳糖、四碳糖、五碳糖、六碳糖等。1.寡糖（oligosaccharide）：是由220个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。包括二糖、三糖、四糖、五糖和六糖等。2.多糖（polysaccharide）：水解时产生20个以上单糖分子的糖类。同多糖、杂多糖、复合糖。3.糖苷键（ glycosidic bond ）：糖苷分子中提供半缩醛羟基的糖部分称糖基，与之缩合的“非糖”部分称糖苷配基，这两部分之间的连键。4.糖苷（glycoside ）：环状单糖的半缩醛（或半缩酮

2、）羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）。还原糖和非还原糖单糖的构型是指（分子中离羰基碳）最远的那个C*的构型,如果与甘油醛构型相同，则属（D型）系糖。1. 糖类的生物学作用。（1）作为生物体的结构成分：细胞壁：纤维素、半纤维素和果胶物质（植物）；肽聚糖（细菌）。昆虫和甲壳类的外骨骼：壳多糖（2）作为生物体内的主要能源物质：淀粉、糖原（能源储存）（3）在生物体内转变为其他物质：中间代谢物，提供碳骨架（4）作为细胞识别的信息分子：糖蛋白糖链可能起着信息分子的作用。血型，糖生物学2.糖类的元素组成和化学本质。（1）碳、氢、氧碳水化合物carbo(n)hydrate，（2）结构式：Cn(H2O

3、)m或(CH2O)n，（3）有些糖如:鼠李糖（C6H12O5）、脱氧核糖（C5H10O4）例外，（4）非糖物质:甲醛（CH2O）、乙酸（C2H4O2）、乳酸（C3H6O3）3.单糖的化学性质。（1）醛基或伯醇基被氧化成羧基；（2）羰基被还原成醇基；（3）羰基与苯肼或氰化氢等起加成反应；（4）羰基在弱碱中发生分子重排（异构化）反应；（5）异头羟基参与成苷反应；（6）一般羟基参与成酯、成醚、脱水，氨基化和脱氧等反应。（7）某些单糖能被酵母发酵生成乙醇。（8）生物体内在酶的催化下，单糖还会发生其他的化学反应。P7714糖蛋白中N连接的聚糖链有三种类型,分别为复杂型、高甘露糖型、杂合型。复杂型N糖链除

4、三甘露糖基核心外不含其它甘露糖残基，高甘露糖型N糖链除核心五糖外只含甘露糖残基。杂合型糖链具有复杂型和高甘露糖型这两类糖链的原件。15一：糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用二：糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性。18由于单糖残基间的连键和大量的链内氢键，以及外伸的负电荷羧基之间的相互斥力，HA在溶液中采取高度伸展的无规卷曲构象，外形呈刚性的长棒状，一个分子可长达20m。由于分子表面含有很多亲水基团，HA能结合大量的水，形成透明的高粘性水合胶。一个HA分子在水中将占据1000到10000倍于自身体积的空间。. 氨基酸的结构通式. 氨基酸的分类，必需氨基酸 （1）按R基团的酸碱性分：酸性氨基酸，中性

5、氨基酸，碱性氨基酸。（2）按R基团电性质分 ：疏水性R基团氨基酸，不带电荷极性R基团的氨基酸，带电荷R基团的氨基酸。 （3）按R基团的化学结构分：脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，杂环族氨基酸.肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。.肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键。.蛋白质的一级结构包括：（1）组成蛋白质的多肽链数目。（2）多肽链的氨基酸顺序，（3）多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。6.氨基酸的等电点 当溶液浓度为某一pH时，氨基酸分子中所含的-N

6、H3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。7.蛋白质的等电点：在某一pH，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，也即净电荷为零，这一pH称为蛋白质的等电点。8.蛋白质的生物学作用1.蛋白质是生物体的基本组成成分。蛋白质与所有的生命活动密切联系。2.机体新陈代谢过程中的生物催化作用的酶。3.调节物质代谢的激素。4.肌肉的收缩，血液的凝固，免疫功能，组织修复以及生长、繁殖等。5.在遗传信息的控制、细胞膜的通透性、神经冲动的发生和传导以及高等动物的记忆等方面都起着重要的作用。9.Edman试剂和E

7、dman反应 试剂：与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应 反应：1）肽链（N端氨基酸）与PITC偶联，生成PTC-肽，2）环化断裂：最靠近PTC基的肽键断裂，生成PTC-氨基酸（苯氨基硫甲酰-AA）和少一氨基酸残基的肽链，同时PTC-氨基酸环化生成PTH-氨基酸，3）分离PTH-氨基酸（无色），4）层析法鉴定。10. Sanger 试剂和Sanger反应 茚三酮反应 在弱碱性溶液中，氨基酸的-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸。该反应由F. Sanger首先发现，所以此反应又称桑格反应（Sanger reaction），2，4二硝基氟苯被称为Sanger试剂。

8、 在弱碱性（pH 89）、暗处、室温或40条件下，氨基酸的-氨基很容易与2,4-二硝基氟苯（缩写为FDNB或DNFB）反应，生成黄色的2,4-二硝基氨基酸（dinitrophenyl amino acid，简称DNP-氨基酸）。多肽或蛋白质的N-末端氨基酸的-氨基也能与FDNB反应，生成一种二硝基苯肽（DNP-肽）。由于硝基苯与氨基结合牢固，不易被水解，因此当DNP-多肽被酸水解时，所有肽键均被水解，只有N-末端氨基酸仍连在DNP上，所以产物为黄色的DNP-氨基酸和其它氨基酸的混合液。混合液中只有DNP-氨基酸溶于乙酸乙酯，所以可以用乙酸乙酯抽提并将抽提液进行色谱分析，再以标准的DNP-氨基酸

9、作为对照鉴定出此氨基酸的种类。因此2,4-二硝基氟苯法可用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。 氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮。加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。11. 螺旋：在-螺旋中肽平面的键长和键角一定，肽键的原子排列呈反式构型, 相邻的肽平面构成两面角。12.折叠：-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。13.二级结构（secondary structure）、超二级结构(super- s

10、eco）（一）二级结构（secondary structure）蛋白质的二级结构（Secondary structure）是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。（二） 超二级结构（super-secondary structure）在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。ndary structure )14.结构域（domain）： 对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域（

11、domain）。15.蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。包括主链和侧链的所有原子的空间排布。一般非极性侧链埋在分子，内部，形成疏水核，极性，侧链在分子表面。16.蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。17.稳定蛋白质三维结构的作用力：稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键，范德华力，疏水作用和盐键（离子键

12、）。此外共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。 18.角蛋白被过度拉伸转变为（-角蛋白 ）19.折叠片片间以（ 二硫键 ）键维持，链间以（ 氢键 ）维持。20.肌红蛋白最高结构是（ 三 ）级结构，血红蛋白是（ 四 ）结构。21.蛋白质的变性及引起蛋白质变性的因素，变性时断裂的键主要是（肽键）。蛋白质的复性22.蛋白质在（595）nm处有最大吸收峰，核酸在（260）nm处有最大吸收峰。23.分离纯化蛋白质的依据（1）蛋白质来源：微生物细胞、动物细胞和植物细胞；（2）随时测定蛋白质活性并检测蛋白质含量。（3）分离和纯化过程都必须在温和的条件下进行。24.蛋白质的基本组成单位是（ 氨基

13、酸 ），DNA的基本组成单位是（ 脱氧核苷酸 ），淀粉的基本组成单位是（ 葡萄糖 ）。25.酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单的说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。26.核酶：核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子。27.酶作为生物催化剂的特点：1. 酶具有极高的催化效率，因为酶能大幅度地降低化学反应的活化能。2. 酶具有高度的专一性（Specificity，特异性）。3. 酶具有高度的不稳定性，易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。离开常温、常压、中性pH后很易失活。4. 酶活性受到调节和控制是指酶在催化生化反应时对底物的选

14、择性。 28.六大酶类是指（氧化-还原酶（Oxidoreductase）、（转移酶（Transferase）、（水解酶（Hydrolase）、（裂解酶（Lyase）、（异构酶（Isomerase）和（合成酶（Ligase）。29.酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力(enzyme activity)。30.酶工程：研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面的应用。31.酶的活性中心：通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心(active center)。32. 米氏方程：33.三种竞争性抑制之间的比较：

15、1）竞争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心的结合。2）非竞争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。3）反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。34.影响酶活性的因素：PH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂、底物浓度。35. 激活剂：凡是能提高酶活力的简单化合物都称为激活剂（activator)。36.抑制剂：有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用)，使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，这种现象称为酶的抑制作用。37.Km值：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低； Km值小表

16、示亲和程度大，酶的催化活性高。38.别构效应（allosteric effect）：是某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。39.反馈调节：在一条代谢途径中，其中间产物，尤其是终产物，对第一步反应的酶活性进行的调节就是反馈调节。40.酶原：某些酶的无活性前体蛋白（如果不是酶，则称某蛋白原）41酶原激活的实质：被切掉一段起保护作用的氨基酸残基，使活性中心暴露激活。42.酶活性调节控制的方式：酶活力的改变可以通过增加或减少酶分子的个数，也可以通过提高或降低每一个酶分子的催化能力来实现。43.同工酶(is

17、oenzyme)：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质，免疫学性质等不同的一组酶。44.酶实现催化的高效性采取的措施有哪些？ 酶活力的改变可以通过增加或减少酶分子的个数，也可以通过提高或降低每一个酶分子的催化能力来实现。前者牵扯到非常复杂的过程（激素DNARNA蛋白质），是慢反应。后者在现成的酶分子上进行加工，是快反应，是酶活性调节的内容，这种调节一般有5种方式：别构调节、酶原激活、共价修饰、反馈调节、级联放大。 45. 核苷酸的其他作用 核苷酸是合成生物大分子核糖核酸 （RNA）及脱氧核糖核酸（DNA）的前身物，RNA中主要有四种类型的核苷酸：AMP、GMP、CMP和UMP。

18、合成前身物则是相应的三磷酸核苷 ATP、GTP、CTP和UTP。DNA中主要有四种类型脱氧核苷酸：dAMP、dGMP、dCMP和dTMP，合成前身物则是dATP、dGTP、dCTP和dUTP。 三磷酸腺苷 （ATP）在细胞能量代谢上起着极其重要的作用。物质在氧化时产生的能量一部分贮存在ATP分子的高能磷酸键中。 ATP分子分解放能的反应可以与各种需要能量做功的生物学反应互相配合，发挥各种生理功能，如物质的合成代谢、肌肉的收缩、吸收及分泌、体温维持以及生物电活动等。因此可以认为 ATP是能量代谢转化的中心。 ATP还可将高能磷酸键转移给UDP、CDP及GTP生成UTP 、CTP及GTP。它们在有

19、些合成代谢中也是能量的直接来源。而且在某些合成反应中，有些核苷酸衍生物还是活化的中间代谢物。 腺苷酸还是几种重要辅酶，如辅酶、辅酶、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）及辅酶A（CoA）的组成成分。NAD+及 FAD是生物氧化体系的重要组成成分，在传递氢原子或电子中有着重要作用。CoA作为有些酶的辅酶成分，参与糖有氧氧化及脂肪酸氧化作用。 环核苷酸对于许多基本的生物学过程有一定的调节作用。46. RNA和DNA哪个在碱性条件下更容易水解？为什么？ DNA和RNA对酸或碱的耐受程度有很大差别。例如，在0.1 mol/L NaOH溶液中，RNA几乎可以完全水解，生成2-或3-磷酸核苷；DNA在同样条件下则

20、不受影响。这种水解性能上的差别，与RNA核糖基上2-OH参与作用有很大的关系。47核苷酸中核糖的（ ）和嘧啶的（ ）之间形成（ ）糖苷键。核苷酸中核糖的（ ）和嘌呤的（ ）之间形成（ ）糖苷键。48.DNA双螺旋结构的特点。(1)主链(backbone) 由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似“麻花状”绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。(2)碱基对(base pair) 碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基

21、总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T 间形成两个氢键，G与C间形成三个氢键。DNA结构中的碱基对与Chatgaff的发现正好相符。从立体化学的角度看,只有嘌呤与嘧啶间配对才能满足螺旋对于碱基对空间的要求,而这二种碱基对的几何大小又十分相近,具备了形成氢键的适宜键长和键角条件。每对碱基处于各自自身的平面上，但螺旋周期内的各碱基对平面的取向均不同。碱基对具有二次旋转对称性的特征，即碱基旋转180并不影响双螺旋的对称性。也就是说双螺旋结构在满足二条链碱基互补的前提下，DNA的一级结构产并不受限制。这一特征能很好的明DNA作为遗传信息载体在生物界的普遍意义。 (3)大沟和小沟 大沟和小沟分别指

22、双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对, 从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。 (4)结构参数 螺旋直径2nm；螺旋周期包含10 对碱基；螺距3.4nm ；相邻碱基对平面的间距0.34nm。49.半保留复制 DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。 这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。由于子代DNA分子中一条链来自

23、亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。50. A、B、Z型DNA的比较。51.糖是（ 一类多羟基醛或多羟基酮 ）糖类的元素组成（ 化合物或聚合物 ）。52.生物体中的生物大分子主要有四大类即（ 糖类 ）、（脂肪 ）、（ 蛋白质 ）和（ 核酸 ）53糖根据聚合度分为（单糖）、（寡糖）、（多糖）。 54.同多糖杂多糖 有一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素等，称为同多糖 不同类型的单体缩合而成，如结缔组织中的透明质酸，称为杂多糖55.糖肽键主要有两种类型:（ O-糖肽键 ）、( N-糖肽键 )56.什么是脂质？天然脂肪酸的结构特点。 不溶于水而能被乙醚、氯仿、苯等非极性有机溶剂抽

24、提出的化合物，统称脂质。1. 碳原子数多为偶数，形成长而不分支的链（也有分支的或含环的脂肪酸）。 2. 不饱和脂肪酸的双键多在第9位（ 9 ），第2和第3个双键多在第12和第15位（12，15 ）。 3. 饱和与不饱和脂肪酸有着十分不同的构象。 4. 不饱和脂肪酸有顺式和反式两种异构体，但生物体内大多数是顺式结构。57. 必需脂肪酸 自身不能够合成，必须由膳食提供，称为必需脂肪酸。58.饱和脂肪酸不饱和脂肪酸59.去污剂也称（ 乳化剂 ）60.动物、植物油脂的化学本质是（酰基甘油）61.帖和类固醇属于（不可皂化脂质），一般不含（不可皂化脂质）。62.脂蛋白是（ 是由脂质和蛋白质以非共价键结合而

25、成的复合物）63.脂质的分类。脂质的生物学作用。 单纯脂质（酰基甘油酯、蜡）、复合脂质（磷脂、 糖脂、硫脂）、以上均含有脂肪酸。非皂化脂质（萜 类、甾醇类）不含脂肪酸。（1）脂质（storage lipid）1物、油料种子的甘油三酯和蜡。2物的脂肪组织有保温，防机械压力等保护功能，植物的蜡质可以防止水分的蒸发。3胖人的脂肪组织中积储的三酰甘油可达1520kg足以供给一个月所需的能量。4体以糖原形式贮存的能量不够一天的需要，葡萄糖和糖原的优点是易溶于水，快速提供代谢所需的能量。（2)结构脂质1物膜的结构组分（甘油磷脂和鞘磷脂，胆固醇、糖脂）；2种生物膜的骨架是一样的，主要是由磷脂类构成的双分子层

26、或称脂双层（lipid bilayer）。3些膜脂在分子结构上的共同特点是具有亲水部分或极性头和疏水部分或称非极性尾（两亲化合物）。4双层的表面是亲水的，内部是疏水烃链，脂双层有屏障作用，使膜两侧的亲水性物质不能自由通过，这对维持细胞正常的结构和功能是很重要的。64. 皂化作用 水解与皂化 三酰甘油能在酸、碱或脂酶的作用下水解为脂肪酸和甘油。如果在碱溶液中水解，产物之一是脂肪酸的盐类，俗称皂；油脂的碱水解作用称为皂化作用。65.什么是磷脂，它包括（鞘磷脂）和（ 甘油磷脂）。什么是糖脂，它主要包括（ ）和（ ）。66.Tm,Tm和哪些因素有关？DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温

27、度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中GC含量越高，Tm值越高，成正比关系。DNA的Tm值与以下因素有关：（1）DNA的均一性：均质DNA，如一些病毒的DNA，人工合成的poly d(A-T)，poly d(G-C)熔解过程发生在一个较小的范围内。异质DNA熔解的过程发生在一个较宽的范围内。所以Tm 值可作为衡量DNA样品均一性的标准。（2）分子中G和C的含量：G和C的含量高，Tm值高。因而测定Tm值，可反映DNA分子中G, C含量，可通过经验公式计算： （G+C)%=(Tm - 69.3) 2.44，10bp20bp Tm =（A+T） 2 +（G+C） 4（3）溶剂的性质：Tm不仅与D

28、NA本身性质有关，而且与溶液的条件有关，通常溶液的离子强度较低时，Tm值较低，融点范围也较宽，离子强度增高时，Tm值长高，融点范围也变窄。因此，DNA制剂不应保存在离子强度过低的溶液中，一般保存在1mol/l NaCl溶液中较稳定。67. 增色效应减色效应 增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使得碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。 减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后，因紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。68. DNA的变性复性1、DNA变性DNA变性是指双螺旋之间氢键断裂，双螺旋解开，形成单链无规则线团，因而发生性质改变（如粘度下降，沉降速度增

29、加，浮力上升，紫外吸收增加等），称为DNA变性。加热、改变DNA溶液的pH、或受有机溶剂（如乙醇、尿素、甲酰胺及丙酰胺等）等理化因素的影响，均可使DNA变性。2、复性变性DNA只要消除变性条件，二条互补链还可以重新结合，恢复原来的双螺旋结构，这一过程称为复性（renaturation）。69. 双脱氧NTP是指？70.Sanger的双脱氧终止法的原理。 核酸模板在核酸聚合酶、引物、四种单脱氧碱基存在条件下复制或转录时，如果在四管反应系统中分别按比例引入四种双脱氧碱基，只要双脱氧碱基掺入链端，该链就停止延长，链端掺入单脱氧碱基的片段可继续延长。如此每管反应体系中便合成以共同引物为5端，以双脱氧碱

30、基为3端的一系列长度不等的核酸片段。反应终止后，分四个泳道进行电泳。以分离长短不一的核酸片段（长度相邻者仅差一个碱基），根据片段3端的双脱氧碱基，便可依次阅读合成片段的碱基排列顺序。71.维生素A缺乏引起（夜盲），维生素D缺乏引起（软骨病），维生素C缺乏引起（ 坏血病），维生素B2缺乏引起（神经失调）。72.什么是维生素？ 是人和动物为维持正常的生理功能而必需从食物中获得的一类微量有机物质。它的种类很多，化学结构各不相同，大多数是某些酶的辅酶（或辅基）的组成成分，是维持机体正常生长（生长、健康、繁殖和生产机能）必不可缺的化合物，在体内起催化作用，促进主要营养素（蛋白质、脂肪、碳水化合物等）的合

31、成和降解，从而控制代谢。73. 脂溶性维生素有哪些？74.NAD（P）发生的氧化还原反应是（ ）75.FAD（FMN）发生的氧化还原反应是（ ）76.生物化学的概念 它主要用于研究细胞内各组分，如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说，则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。虽然存在着大量不同的生物分子，但实际上有很多大的复合物分子（称为“聚合物”）是由相似的亚基（称为“单体”）结合在一起形成的。每一类生物聚合物分子都有自己的一套亚基类型。生物化学研究集中于重要生物分子的化学性质，特别着重于酶促反应的化学机理。77蛋白质中的_色氨酸_、_酪氨

32、酸_和_苯丙氨酸_3 种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。78淀粉由 葡萄糖 通过_D-1,4-_糖苷键连接成一条长链。纤维素由_葡萄糖_通过_ -1,4-_糖苷键连接。79相同链长的不饱和脂肪酸，双键愈多熔点愈_低_。80天冬氨酸转氨甲酰酶属于_别构_酶，不遵循米氏方程。81下列哪一项不是蛋白质-螺旋结构的特点？（ B ）（A）天然蛋白质多为右手螺旋 （B）肽链平面充分伸展（C）每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈 （D）每个氨基酸残基上升高度为0.15nm82当含有Ala，Asp，Leu，Arg的混合物在pH3.9条件下进行电泳时，哪一种氨基酸移向正极（Ala，As

33、p，Leu，Arg的pI分别为6.02，2.97，5.98，10.76）？ （ ）（A） Ala （B）Asp （C）Leu （D）Arg83下列几种酶中，哪一个酶需要金属离子作为辅基？（ ）（A） 羧肽酶 （B）核糖核酸酶 （C）溶菌酶 （D）胰凝乳蛋白酶84当酶促反应速度为Vmax的80%时，其Km与S之间的关系如下列情况中的哪一种？（B） （A）Km=0.5S （B）Km=0.25S （C）Km=0.75S （D）Km=S85构成多核苷酸链骨架的关键是：（D）（A）2，3-磷酸二酯键 （B） 2，4-磷酸二酯键（C）2，5-磷酸二酯键 （D）3，5-磷酸二酯键86关于酶的叙述哪项是正确的？（ ）（A）所有的酶都含有辅基或辅酶 （B）只能在体内起催化作用（C）大多数酶的化学本质是蛋白质 （D）能改变化学反应的平衡点加速反应的进行（E）都具有立体异构专一性（特异性）87维持蛋白质二级结