《氨基酸、蛋白质》PPT课件

1、 氨基酸的分类、命名、构造、性质和制备；氨基酸的分类、命名、构造、性质和制备； 肽的构造和肽键，多肽构造的测定；肽的构造和肽键，多肽构造的测定； 蛋白质的分类、构造和性质；蛋白质的分类、构造和性质； 酶的组成、分类及催化反响的特性。酶的组成、分类及催化反响的特性。 氨基酸的构造、构型、性质和制备；氨基酸的构造、构型、性质和制备； 肽的构造和肽键，蛋白质的构造和性质。肽的构造和肽键，蛋白质的构造和性质。第十六章第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质氨基酸、多肽、蛋白质 氨基酸的构造、分类和命名氨基酸的构造、分类和命名 v构造：组成蛋白质的氨基酸有构造：组成蛋白质的氨基酸有2020种，都是种，都是-氨基酸

2、。氨基酸。R CH COOHNH2v除甘氨酸外，都有旋光性，且都是除甘氨酸外，都有旋光性，且都是L L型的。型的。 COOHCH3HOHCOOHCH3H2NHCOOHCH3OHH2NL-乳酸乳酸 L-丙氨酸丙氨酸 L-苏氨酸苏氨酸 16-1 氨基酸氨基酸v命名：天然氨基酸常采用习惯称号。命名：天然氨基酸常采用习惯称号。 构成蛋白质的构成蛋白质的2020种氨基酸，有一套通用的符号，这种氨基酸，有一套通用的符号，这些符号象元素符号一样，是国际通用的。些符号象元素符号一样，是国际通用的。 v分类：分类： 氨基酸可按分子中氨基和羧基的相对数目，分为中氨基酸可按分子中氨基和羧基的相对数目，分为中性氨基酸

3、性氨基酸( (含含1 1个氨基个氨基1 1个羧基个羧基) )、酸性氨基酸、酸性氨基酸( (含含1 1个氨个氨基基2 2个羧基个羧基) )和碱性氨基酸和碱性氨基酸( (含含2 2个氨基个氨基1 1个羧基个羧基) )。 也可按烃基的构造分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基也可按烃基的构造分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。酸和杂环氨基酸。 氨基酸的性质氨基酸的性质 (1) -氨基酸的物理性质氨基酸的物理性质 v-氨基酸都是高熔点固体，多数在熔化时分解。氨基酸都是高熔点固体，多数在熔化时分解。 甘氨酸：甘氨酸：262(262(分解分解) ) 酪氨酸：酪氨酸：310(310(分解分解) )v但但-氨基

4、酸的氨基酸的N-N-酰基化合物和酰胺的熔点却较低。酰基化合物和酰胺的熔点却较低。 C6H5CONHCH2COOH：190； H2NCH2CONH2：6768。 v-氨基酸不溶于乙醚等非极性溶剂，在水里的溶解度氨基酸不溶于乙醚等非极性溶剂，在水里的溶解度大小不一，但都比在乙醚中的大。大小不一，但都比在乙醚中的大。 CH3 CH COONH3+ HOOCCH2CH2CHCOONH3+ 丙氨酸丙氨酸 谷氨酸谷氨酸 v-氨基酸的偶极矩比分子量相近的羧酸或胺都大得多。氨基酸的偶极矩比分子量相近的羧酸或胺都大得多。 v是以偶极离子方式存在的。是以偶极离子方式存在的。 (2) 酸碱性酸碱性 v氨基酸既能和酸

5、反响生成铵盐，也能和碱反响生成羧氨基酸既能和酸反响生成铵盐，也能和碱反响生成羧酸盐，是两性化合物。酸盐，是两性化合物。 v氨基酸在溶液中存在以下平衡：氨基酸在溶液中存在以下平衡： R CH COOHNH3+H+OHR CH COONH3+ H+OH R CH COONH2K1K2低低pH pH 高高pH pH (3) 等电点等电点 vpI： 氨基酸所带的正电荷数目与负电荷数目正好相等氨基酸所带的正电荷数目与负电荷数目正好相等时的时的pHpH值。值。 v关系式：关系式：pI = (pK1 + pK2)pI = (pK1 + pK2)2 2 pK1=2.34pK2=9.69丙氨酸丙氨酸pI =22

6、.34 + 9.69= 6.02CH3CHCOOHNH3CH3CHCOONH3CH3CHCOONH2OHOHHHv在等电点时，氨基酸几乎全部以两性离子方式存在。在等电点时，氨基酸几乎全部以两性离子方式存在。溶液的溶液的pHpIpHpIpHpI时，氨基酸以负离子方式存在。时，氨基酸以负离子方式存在。 v处于等电点的氨基酸溶解度最小。处于等电点的氨基酸溶解度最小。可以经过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。可以经过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。 中性氨基酸：中性氨基酸：pI=6.26.8pI=6.26.8；v分子构造不同的氨基酸，等电点各不一样。分子构造不同的氨基酸，等电点各不一样。酸性氨基酸：酸性

7、氨基酸：pI=2.83.2pI=2.83.2；碱性氨基酸：碱性氨基酸：pI=7.610.8pI=7.610.8。 (4) 氨基的反响氨基的反响 v和亚硝酸反响和亚硝酸反响 R CH COOHNH2+ HNO2R CH COOHOH+ N2+ H2O 反响是定量完成的，根据放出氮气的量，算出样反响是定量完成的，根据放出氮气的量，算出样品中氨基的含量。品中氨基的含量。称为称为Van slykeVan slyke氨基测定法。氨基测定法。 v脱羧反响脱羧反响 -氨基酸在氨基酸在Ba(OH)2存在下加热或在酶作用下，可存在下加热或在酶作用下，可发生脱羧反响，生成胺类化合物发生脱羧反响，生成胺类化合物RC

8、HCOOHNH2Ba(OH)2RCH2NH2+CO2NH2(CH2)4CHCOOHNH2NH2(CH2)5NH2v与茚三酮的显色反响与茚三酮的显色反响+RCHCOOHNH2OHOHOOOOOOHN+ RCHO水合茚三酮水合茚三酮 紫色紫色 可以用于氨基酸的比色测定和纸上层析的显色。可以用于氨基酸的比色测定和纸上层析的显色。 氨基酸的制法氨基酸的制法 v氨基酸的消费：氨基酸的消费： 蛋白质水解法，从蛋白质水解液中利用等电点沉淀分蛋白质水解法，从蛋白质水解液中利用等电点沉淀分别氨基酸；别氨基酸； 化学合成法，得到的氨基酸都是外消旋产物。化学合成法，得到的氨基酸都是外消旋产物。 发酵法，如味精发酵法

9、，如味精( (谷氨酸钠谷氨酸钠) )的消费等；的消费等； v用用GabrielGabriel法替代，可得较纯的氨基酸。法替代，可得较纯的氨基酸。 COCONCHCOOC2H5RCOCONKCHCOOC2H5RBrR CH COOHNH2COOHCOOH+ C2H5OHH2O , OHHClRCHCOOHBrRCHCOOHNH2RCH2COOHBr2 , P（过量）NH3卤代酸氨解卤代酸氨解丙二酸酯法丙二酸酯法 CH2(COOEt)2BrCH(COOEt)2Br2 , CCl4KOHCOCONHCOCON CH(COOEt)2C2H5ONaCH3SCH2CH2ClCOCON C(COOEt)2C

10、H2CH2SCH3CH3SCH2CH2C(COOH)2NH2H2OOHCH3SCH2CH2CHCOOHNH2蛋氨酸蛋氨酸 肽和肽键肽和肽键 v一分子一分子-氨基酸中的羧基和另一分子氨基酸中的羧基和另一分子-氨基酸的氨基酸的氨基，经过失水构成酰胺键而连结成的化合物叫做肽。氨基，经过失水构成酰胺键而连结成的化合物叫做肽。v肽分子中的酰胺键称为肽键。肽分子中的酰胺键称为肽键。 v根据肽分子中氨基酸的数目，称作二肽、三肽根据肽分子中氨基酸的数目，称作二肽、三肽 青霉素青霉素G G NSOCH3COOHCH3C6H5CH2C NHO半胱氨酸半胱氨酸缬氨酸缬氨酸16-2 多肽多肽氨基酸残基氨基酸残基 H2

11、NCHC NHCHC NHCHC NHCHCOOHR1OOR2OR3R4H2NCH C NH CHCOOHR1OR2肽键肽键 (1) 肽的构造特征肽的构造特征 v酰胺平面和肽单元：酰胺平面和肽单元： C NOHCC sp2杂化杂化 v肽键：一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨肽键：一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基失去一分子水构成的酰胺键。基失去一分子水构成的酰胺键。 肽单元肽单元 酰胺平面酰胺平面 肽单元肽单元 1 1肽单元肽单元 2 2肽链中的酰胺平面肽链中的酰胺平面(2) 肽链的氨基酸顺序与命名肽链的氨基酸顺序与命名 NH2CHCOR1NHCHCOR2NHCHCOOHRn 氮端氮

12、端 碳端碳端 NH2CHCOCH3NHCHCOHNHCHCOOHCH3丙氨酰甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酰丙氨酸 AlaGlyAla丙丙甘甘丙丙 多肽构造的测定多肽构造的测定 v测定多肽的构造，是走向合成蛋白质的第一步，要弄测定多肽的构造，是走向合成蛋白质的第一步，要弄清一个多肽的构造，必需求知道：清一个多肽的构造，必需求知道： 它是由哪些氨基酸组成的，它是由哪些氨基酸组成的，这些氨基酸是按什么次序结合的。这些氨基酸是按什么次序结合的。 v多肽分子中氨基酸的陈列情况非常复杂，例如由多肽分子中氨基酸的陈列情况非常复杂，例如由8 8种氨种氨基酸组成定的八肽就有基酸组成定的八肽就有8! = 403208!

13、 = 40320种陈列方式。种陈列方式。 (1) 氨基酸组分分析氨基酸组分分析 v目的是确定组成多肽的氨基酸的种类和数目。目的是确定组成多肽的氨基酸的种类和数目。 v将多肽在将多肽在6moll-16moll-1的的HClHCl中，加热至中，加热至100100，维持，维持2424小时，使多肽完全水解，然后使水解后获得的氨基酸混小时，使多肽完全水解，然后使水解后获得的氨基酸混合液经过离子交换柱，不同的氨基酸因经过离子交换柱合液经过离子交换柱，不同的氨基酸因经过离子交换柱的速度不同而分别，用自动检测仪器鉴定和记录。的速度不同而分别，用自动检测仪器鉴定和记录。 氨基酸分析仪氨基酸分析仪(2) 氨基酸的

14、顺序分析氨基酸的顺序分析 v氮端分析：氮端分析：EdmanEdman降解法降解法 +C6H5N C SNH2CHCOR1NHCHCOR2C6H5NHCNHCHCOR1NHCHCOR2SO C CH R1NNHCSC6H5HClNH2CHCOR2+v碳端分析：羧肽酶法碳端分析：羧肽酶法 H2O羧肽酶 NHCHCORNHCHCOOHRnn 1-NH2CHCOOHRnNHCHCOOH +Rn 1- 羧肽酶羧肽酶A A能水解不是精氨酸能水解不是精氨酸(Arg)(Arg)和赖氨酸和赖氨酸(Lys)(Lys)的的碳端氨基酸，羧肽酶碳端氨基酸，羧肽酶B B那么只能水解碳端为精氨酸和那么只能水解碳端为精氨酸和

15、赖氨酸的多肽。赖氨酸的多肽。 v肽链的选择性水解肽链的选择性水解 部分水解法常用的蛋白酶：部分水解法常用的蛋白酶： 胰蛋白酶，只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键；胰蛋白酶，只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键； 糜蛋白酶，水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨糜蛋白酶，水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨 酸的肽键。酸的肽键。 溴化氰，只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。溴化氰，只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。 最后，把选择性水解得到的各个肽段的分析结果，用最后，把选择性水解得到的各个肽段的分析结果，用重叠法得出整条肽链的氨基酸顺序。重叠法得出整条肽链的氨基酸顺序。 胃蛋白酶，只水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸氨

16、基上胃蛋白酶，只水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸氨基上的肽键；的肽键； 3 3 几种重要的多肽几种重要的多肽 v谷胱甘肽谷胱甘肽NH2CHCH2COCOOHNHCH2COOHNHCHCOCH2SH-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 v作为复原剂，维护蛋白质或酶的巯基免遭氧化；去作为复原剂，维护蛋白质或酶的巯基免遭氧化；去除体内的除体内的H2O2H2O2；维护核酸和蛋白质免遭毒物损害。；维护核酸和蛋白质免遭毒物损害。 v肽类激素肽类激素 ONOC NHCHC NOOCONH2CH2HNN促甲状腺素释放激素促甲状腺素释放激素 焦谷氨酸焦谷氨酸 组氨酸组氨酸 脯氨酰胺脯氨酰胺 半胱酪异亮谷门冬脯

17、半胱亮甘S S催产素催产素 HSCH2CHCOOHNH2HSCH2CHCOOHNH2+SCH2CHCOOHNH2SCH2CHCOOHNH2 O Hv肽链中的二硫键肽链中的二硫键O H v胰岛素胰岛素1965年年9月，中国在世界上月，中国在世界上初次合成牛胰岛素。初次合成牛胰岛素。 蛋白质的分类蛋白质的分类 v按蛋白质的构造：单纯蛋白质和结合蛋白质。按蛋白质的构造：单纯蛋白质和结合蛋白质。 辅基：脂肪、糖、核酸等。辅基：脂肪、糖、核酸等。 v按蛋白质的外形：纤维蛋白和球蛋白。按蛋白质的外形：纤维蛋白和球蛋白。 v按蛋白质的功能：活性蛋白质和非活性蛋白质。按蛋白质的功能：活性蛋白质和非活性蛋白质。

18、 活性蛋白质，如酶、激素、抗体等；活性蛋白质，如酶、激素、抗体等； 非活性蛋白质，如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白等。非活性蛋白质，如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白等。 16-3 蛋白质蛋白质 蛋白质的构造蛋白质的构造 (1) 一级构造一级构造 v蛋白质分子中以共价键相连的氨基酸的陈列次序。蛋白质分子中以共价键相连的氨基酸的陈列次序。 v由几条肽链组成的蛋白质，每条肽链称为亚基，在肽由几条肽链组成的蛋白质，每条肽链称为亚基，在肽链中每个氨基酸单位称为氨基酸残基，如牛胰岛素有两链中每个氨基酸单位称为氨基酸残基，如牛胰岛素有两条亚基，共条亚基，共5151个氨基酸残基。个氨基酸残基。 v蛋白质一级构造的研讨

19、方法：研讨多肽构造的端基分蛋白质一级构造的研讨方法：研讨多肽构造的端基分析、部分水解等方法。析、部分水解等方法。 (2) 蛋白质的二级构造蛋白质的二级构造 是多肽链主链的部分空间构造，不涉及氨基酸残基侧是多肽链主链的部分空间构造，不涉及氨基酸残基侧链的构象。链的构象。 稳定蛋白质二级构造的要素是氢键。稳定蛋白质二级构造的要素是氢键。 多肽链主链骨架中的假设干肽段，经过氢键，构成有多肽链主链骨架中的假设干肽段，经过氢键，构成有规那么的构象，这称为二级构造。规那么的构象，这称为二级构造。 螺旋：蛋白质的一条肽链中有规律的螺旋构造，每一螺旋：蛋白质的一条肽链中有规律的螺旋构造，每一圈含圈含3.6个氨

20、基酸残基。个氨基酸残基。折叠：两条肽链或一条肽链的两段平行陈列。折叠：两条肽链或一条肽链的两段平行陈列。 转角：肽链的转角：肽链的180回折的角。回折的角。无规那么卷曲：没有规律性的肽链构象。无规那么卷曲：没有规律性的肽链构象。 v三级构造：是指整条肽链中全部氨基酸残基的空间位三级构造：是指整条肽链中全部氨基酸残基的空间位置，也就是整条肽链一切原子在三维空间的排布位置。置，也就是整条肽链一切原子在三维空间的排布位置。 v依托疏水作用、氢键、盐键、范得华力维持。依托疏水作用、氢键、盐键、范得华力维持。 肌红蛋白肌红蛋白v四级构造：四级构造：v蛋白质的生理活性是由三级、四级构造来决议的。蛋白质的生

21、理活性是由三级、四级构造来决议的。 蛋白质分子中每一个具有独立三级构造的多肽链称为蛋白质分子中每一个具有独立三级构造的多肽链称为亚基，不少蛋白质是由两个以上的多肽链组成的；亚基，不少蛋白质是由两个以上的多肽链组成的； 蛋白质的四级构造是指各条亚基的空间排布，及亚基蛋白质的四级构造是指各条亚基的空间排布，及亚基接触部位的规划和相互作用。接触部位的规划和相互作用。 亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。 蛋白质的性质蛋白质的性质 (1) 等电点和胶体性质等电点和胶体性质 v蛋白质分子颗粒的直径在蛋白质分子颗粒的直径在0.10.001m0.10.001m，构成胶，构

22、成胶体溶液，具有一定稳定性。体溶液，具有一定稳定性。蛋白质分子中含有许多亲水基，如羧基、氨基、羟蛋白质分子中含有许多亲水基，如羧基、氨基、羟基等。基等。 蛋白质是两性化合物，颗粒外表都带有电荷。蛋白质是两性化合物，颗粒外表都带有电荷。v缘由：缘由： (2) 蛋白质的变性蛋白质的变性 v破坏三级构造、翻开二硫键，引起可逆变性。破坏三级构造、翻开二硫键，引起可逆变性。v破坏二级构造，导致不可逆变性。破坏二级构造，导致不可逆变性。 v蛋白质在一定的物理或化学要素的影响下，其分子构蛋白质在一定的物理或化学要素的影响下，其分子构造发生变化，导致性质改动，称为蛋白质的变性。造发生变化，导致性质改动，称为蛋

23、白质的变性。 v研讨蛋白量变性的意义：研讨蛋白量变性的意义：掌握变性条件，防止蛋白量变性；掌握变性条件，防止蛋白量变性；利用变性，把蛋白质拆成亚基，进展研讨；利用变性，把蛋白质拆成亚基，进展研讨；研讨维持蛋白质二、三级构造的作用力。研讨维持蛋白质二、三级构造的作用力。 酶的组成酶的组成 v单纯酶：催化活性仅由蛋白质的构造决议；单纯酶：催化活性仅由蛋白质的构造决议；v结合酶：催化活性除蛋白质部分外，还需求非蛋白质结合酶：催化活性除蛋白质部分外，还需求非蛋白质物质，称为辅酶。物质，称为辅酶。v辅酶主要有两类：辅酶主要有两类：金属离子如金属离子如Cu2+Cu2+、Zn2+Zn2+、Mn2+Mn2+等

24、；等；低分子量的有机化合物如叶绿素、血红素、维生素等。低分子量的有机化合物如叶绿素、血红素、维生素等。 16-4 酶酶 酶的特性酶的特性 (1) 酶的催化反响酶的催化反响 E + SE SE PE + P酶酶 底物底物 复合物复合物 酶酶产物的复合物产物的复合物 产物产物(2) 酶和普通催化剂的共性酶和普通催化剂的共性 v能加快反响速度，在反响前后它本身没有质和量的变化；能加快反响速度，在反响前后它本身没有质和量的变化； v可以改动反响速度，但不能改动化学平衡；可以改动反响速度，但不能改动化学平衡； v可以稳定底物构成的过渡形状，降低反响的活化能。可以稳定底物构成的过渡形状，降低反响的活化能。 (3) 酶催化作用特性酶催化作用特性 v高效性：比普通催化剂高高效性：比普通催化剂高10710131071013倍。倍。 v专注性：专注性：v条件温暖：条件温暖：pH