cp2蛋白质学习课程

1、1第一页，编辑于星期五：十五点 三分。2 早在早在1878年，年，思格斯思格斯就在就在反杜林论反杜林论中指出：中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” l可以看出，可以看出， 第一，第一，蛋白体是生命的物质基础；蛋白体是生命的物质基础； 第二，第二，生命是物质运动的特殊形式，是生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；蛋白体的存在方式； 第三，第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。其外

2、部自然界不断的新陈代谢。l现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断断。第二页，编辑于星期五：十五点 三分。31、酶的催化作用、酶的催化作用2、运输功能、运输功能细胞色素C： 传递电子钠钾离子泵：运输K+和Na+血红蛋白：向全身各组织细胞运输氧血浆脂蛋白：运输各种脂类。运铁蛋白： 运输铁离子, 每分子运铁蛋白可以结合两个铁离子清蛋白： 可与多种微溶物质结合形成复合物后有助于微溶物质的运输，这些微溶物质包括：雌激素，肾上腺素，雄酮，黄体酮，三碘甲腺原氨酸，甲状腺素，胆红素，尿酸，抗坏血酸，乙酰胆碱，胆碱酯酶，腺嘌呤核苷，脂肪酸，组胺，金霉素，青霉素

3、蛋白质的功能蛋白质的功能第三页，编辑于星期五：十五点 三分。43、免疫功能、免疫功能 抗体与抗原4、机械支持、机械支持如胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白5、调节作用、调节作用如：胰岛素6、接受和传递信息、接受和传递信息第四页，编辑于星期五：十五点 三分。5v 蛋白质是一类含氮有机化合物蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：元素在蛋白质中的组成百分比约为： l 碳碳 50l

4、 氢氢 7l 氧氧 23l 氮氮 16%l 硫硫 03l 其他其他 微量微量第五页，编辑于星期五：十五点 三分。6v 氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近于由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量：v 蛋白质含量（克蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数每克生物样品中含氮的克数 6.25第六页，编辑于星期五：十五点 三分。7 蛋白质是分子量很大的生物分子。对任一种给定的蛋白质是分子量很大的生物分子。对任一种给定的蛋白质来说，它的所有分子在氨基酸的组成和顺

5、序蛋白质来说，它的所有分子在氨基酸的组成和顺序以及肽链的长度方面都应该是相同的，即所谓均一以及肽链的长度方面都应该是相同的，即所谓均一的蛋白质。的蛋白质。 蛋白质分子量的上下限是人为规定的，因为这蛋白质分子量的上下限是人为规定的，因为这决定于蛋白质和分子量概念的定义。决定于蛋白质和分子量概念的定义。第七页，编辑于星期五：十五点 三分。8部分蛋白质的相对分子质量部分蛋白质的相对分子质量(离心法离心法)蛋白质蛋白质 相对分子质量相对分子质量 蛋白质蛋白质 相对相对分子质量分子质量鲑精蛋白鲑精蛋白 5600 己糖激酶己糖激酶(酵母酵母) 102000 胰 岛 素胰 岛 素(单 体单 体 ) 5 7

6、0 0 醇 脱 氢 酶醇 脱 氢 酶 (酵 母酵 母 ) 150000 核糖核酸酶核糖核酸酶(牛牛) 12700 门冬酰胺酶门冬酰胺酶(ECoil) 25500 细胞色素细胞色素C(马心马心) 13700 糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶(牛肝牛肝) 370600 溶菌酶溶菌酶(卵清卵清) 13900 脲脲 酶酶 480000 肌红蛋白肌红蛋白(马心马心) 16900 甲状腺球蛋白甲状腺球蛋白 650000 卵白蛋白卵白蛋白 44000 短枝病毒蛋白短枝病毒蛋白(番茄番茄) 7600000 血红蛋白血红蛋白(人人) 64000 斑纹病毒蛋白斑纹病毒蛋白(烟叶烟叶) 40000000a淀粉酶淀粉酶 97

7、000第八页，编辑于星期五：十五点 三分。9l某些蛋白质是由两个或更多个蛋某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基白质亚基( (多肽链多肽链) )通过非共价结通过非共价结合而成的，称寡聚蛋白质。有合而成的，称寡聚蛋白质。有些寡聚蛋白质的分子量可高达些寡聚蛋白质的分子量可高达数百万甚至数千万。数百万甚至数千万。第九页，编辑于星期五：十五点 三分。10第十页，编辑于星期五：十五点 三分。11第十一页，编辑于星期五：十五点 三分。12组成蛋白质的基本单位是氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸(amino acid) 。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不

8、同的氨基酸。除二十种不同的氨基酸。除脯氨酸脯氨酸和和甘氨酸甘氨酸外，外，其余均属于其余均属于L-氨基酸氨基酸。L-L-氨基酸的结构通式氨基酸的结构通式第十二页，编辑于星期五：十五点 三分。13The a-amino carboxylic acids (amino acids) can be of two stereoisomers甘氨酸是唯一一个没有不对甘氨酸是唯一一个没有不对称碳原子的氨基酸！称碳原子的氨基酸！第十三页，编辑于星期五：十五点 三分。14根据根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类：侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类： 1.酸性氨基酸性氨基Glu（谷氨酸），（谷

9、氨酸），Asp（天冬氨酸）（天冬氨酸）；侧链基团在中性溶液中解；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。离后带负电荷的氨基酸。 2.碱性氨基酸碱性氨基酸His（组氨酸），（组氨酸），Arg（精氨酸），（精氨酸），Lys（赖氨酸）（赖氨酸）；侧链基团；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。B1 氨基酸的分类氨基酸的分类第十四页，编辑于星期五：十五点 三分。15 3.中性氨基酸中性氨基酸 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为：分为：a) 极性氨基酸极性氨基酸：Tyr(酪酪)

10、，Cys(半胱半胱)，Ser(丝丝)，Thr(苏苏)，Asn(天冬天冬酰胺酰胺)，Gln（谷氨酰胺），（谷氨酰胺），Met（甲硫氨酸），（甲硫氨酸），Trp(色色)；b) 非极性氨基酸非极性氨基酸：Gly(甘甘)，Ala（丙氨酸），（丙氨酸），Val（缬氨酸），（缬氨酸），Leu(亮亮)，Ile(异亮异亮)，Pro（脯氨酸），（脯氨酸），Phe（苯丙氨酸）。（苯丙氨酸）。 人体必需氨基酸有八种：人体必需氨基酸有八种： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr “假假 设设 来来 借借 一一 两两 本本 书书”第十五页，编辑于星期五：十五点 三分。16几种重要的不常见氨基酸

11、几种重要的不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。是由相应的基本氨基酸衍生而来的。NHHOCOOH4-羟基脯氨酸H2NCH2CHCH2CH2CHCOOHOHNH25-羟基赖氨酸NH2CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH6-N-甲基赖氨酸HOIICH2CHCOOHNH23,5-二碘酪氨酸 第十六页，编辑于星期五：十五点 三分。17除甘氨酸外，氨基酸除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性均含有一个手性a a- -碳碳原子，因此都具有

12、原子，因此都具有旋光性旋光性。比旋光度是氨基酸比旋光度是氨基酸的重要物理常数之的重要物理常数之一，是鉴别各种氨一，是鉴别各种氨基酸的重要依据基酸的重要依据 甘氨酸是唯一一个没有旋光性的氨甘氨酸是唯一一个没有旋光性的氨基酸！基酸！第十七页，编辑于星期五：十五点 三分。18B22 氨基酸的光吸收氨基酸的光吸收 构成蛋白质的构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。均有光吸收。 在近紫外区在近紫外区(220-300nm)只有酪氨只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力力。第十八页

13、，编辑于星期五：十五点 三分。19 组成天然蛋白质分子的组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有种氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有光吸收。色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有光吸收。其吸收峰在其吸收峰在280nm左右，以左右，以色氨酸色氨酸吸收最强。吸收最强。 可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。含量。 酪氨酸的酪氨酸的 max275nm， 275=1.4x103; 苯丙氨酸的苯丙氨酸的 max257nm， 257=2.0 x102; 色氨酸的色氨酸的 max280nm， 280=5.6x103;第十九页，编辑于星期五：十五点

14、 三分。20氨基酸分子是一种氨基酸分子是一种两性电解质两性电解质。 OH- OH- RCHCOOH RCHCOO- RCHCOO- H+ H+ NH3+ NH3+ NH2 pH pI B23 B23 两性解离及等电点两性解离及等电点第二十页，编辑于星期五：十五点 三分。21The charge of an amino acid depends on pH 第二十一页，编辑于星期五：十五点 三分。22 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。子。 在不同的在不同的pH条件下

15、，两性离子的状态也随之发条件下，两性离子的状态也随之发生变化。生变化。COO-CHH3N+R-pK1+H+H+COOHCHH3N+RH+H+pK2-COO-CHH2NRPH 1 7 10净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI第二十二页，编辑于星期五：十五点 三分。23 当溶液浓度为某一当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和和-COO-数目正好相等，净电荷为数目正好相等，净电荷为0。这一。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称值即为氨基酸的等电点，简称pI。 侧链不含离解基团的中性氨基酸，侧链不含离解基团的中性氨基酸， pI = (pK

16、1 + pK2 )/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决值也决定于两性离子两边的定于两性离子两边的pK值的算术平均值值的算术平均值。 酸性氨基酸：酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 碱性氨基酸：碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2 第二十三页，编辑于星期五：十五点 三分。24B24 氨基酸的显色氨基酸的显色氨氨 基基 酸酸 显显 色色 试试 剂剂 颜颜 色色各种氨基酸各种氨基酸 01-05茚三酮丙酮茚三酮丙酮(或乙醇或乙醇)溶液溶液 蓝紫蓝紫色色多种氨基酸多种氨基酸 1吲哚醌酒精冰醋酸溶液吲哚醌酒精冰

17、醋酸溶液 不同氨基酸显不同颜色不同氨基酸显不同颜色各种氨基酸各种氨基酸 1澳酚蓝酒精溶液澳酚蓝酒精溶液 蓝蓝 色色甘甘 氨氨 酸酸 01邻苯二醛酒精溶液邻苯二醛酒精溶液 墨绿墨绿色色酪酪 氨氨 酸酸 a-亚硝基亚硝基-B萘酚酒精硝酸溶液萘酚酒精硝酸溶液 红红 色色酪酪 氨氨 酸酸 对氨基苯磺酸对氨基苯磺酸-碳酸钠溶液碳酸钠溶液 浅红浅红色色组组 氨氨 酸酸 对氨基苯磺酸对氨基苯磺酸-碳酸钠溶液碳酸钠溶液 橘红橘红色色丝丝 氨氨 酸酸 碘酸钠甲醇溶液及醋酸铵处理碘酸钠甲醇溶液及醋酸铵处理 黄黄 色色精精 氨氨 酸酸 尿素萘酚酒精溶液、氢氧化钠溴溶液尿素萘酚酒精溶液、氢氧化钠溴溶液 红红 色色半胱

18、氨酸半胱氨酸 亚硝酸铁氰化钠甲醇溶液亚硝酸铁氰化钠甲醇溶液 红红 色色脯脯 氨氨 酸酸 吲哚醌吲哚醌-醋酸锌异丙醇溶液醋酸锌异丙醇溶液 蓝蓝 色色色色 氨氨 酸酸 对甲基苯甲醛丙酮溶液对甲基苯甲醛丙酮溶液 蓝紫蓝紫色色第二十四页，编辑于星期五：十五点 三分。25蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一一个氨基酸分子的个氨基酸分子的-羧基与另一个氨基酸分子的羧基与另一个氨基酸分子的-氨基在适当的条件下经脱水缩合氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。即生成肽。第二十五页，编辑于星期五：十五点 三分

19、。26 一个氨基酸的氨基与一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基另一个氨基酸的羧基之间失水形成的之间失水形成的酰胺酰胺键称为肽键，所形成的键称为肽键，所形成的化合物称为肽化合物称为肽。l由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸(10(10个以上个以上) )组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。单元称为氨基酸残基。第二十六页，编辑于星期五：十五点 三分。27第二十七页，编辑于星期五：十五点 三分。28CCNCCNCCNCCNCC H2C HC H2C H2C H2C O O-O HC O2HC H2C

20、 O N H2O HC H3H3N+OOOOHHHHHHHHHSerValTyrAspGlnC H3N-端C-端肽键 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序顺序称为氨基酸顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的a a-氨基，称为氨氨基，称为氨基端或基端或N-端；在另一端含有一个游离的端；在另一端含有一个游离的a a-羧基，称为羧基，称为羧基端或羧基端或C-端。端。 氨基酸的顺序是从氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以端的氨基酸残基开始，以C-端端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽

21、可表示为：氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln第二十八页，编辑于星期五：十五点 三分。29 两氨基酸单位之间的酰胺键，称为两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键肽键。多肽链中的氨基酸单位称为。多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残氨基酸残基基。 多肽链具有方向性，头端为多肽链具有方向性，头端为氨基端氨基端（N端），尾端为端），尾端为羧基端羧基端（C端）。端）。 凡氨基酸残基数目在凡氨基酸残基数目在50个以上个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。

22、个以下，且无特定空间结构者称多肽。 第二十九页，编辑于星期五：十五点 三分。30肽键肽键 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。组成肽键的原子处于同一平面。第三十页，编辑于星期五：十五点 三分。31肽键肽键 肽键中的肽键中的C-N键具有部分双键性质，不键具有部分双键性质，不能自由旋转。能自由旋转。 在大多数情况下，以反式结构存在。在大多数情况下，以反式结构存在。第三十一页，编辑于星期五：十五点 三分。32四肽的结构四肽的结构第三十二页，编辑于星期五：十五点 三分。33C2 天然存在的重要多肽天然存在的重要多肽 在生物体中，多肽最重要的存在形式是作

23、为蛋白质的亚单位。在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。 但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。肽。 如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。第三十三页，编辑于星期五：十五点 三分。34第三十四页，编辑于星期五：十五点 三分。35谷胱甘肽（谷胱甘肽（GSH） 全称为全称为-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原，故有还原型（谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯

24、基可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化型（与氧化型（GSSG）两种存在形式。）两种存在形式。 Glu-Cys-Gly Glu-Cys-Gly SH S S Glu-Cys-Gly 第三十五页，编辑于星期五：十五点 三分。36谷胱甘肽的生理功用：谷胱甘肽的生理功用： 解毒作用解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； 参与氧化还原反应参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持还原状态； 维持红

25、细胞膜结构的稳定维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。 第三十六页，编辑于星期五：十五点 三分。37CysTyrILeGlnAsnCysProLeuGlyNH2SS牛催产素CysTyrGlnAsnCysProSSPheArgGlyNH2牛加压素 +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO- Met-脑啡肽 Leu-脑啡肽第三十七页，编辑于星期五：十五点 三分。38 L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val L-Orn L-Or L-Val-L-Pro-D-

26、Phe-L-Leu 短杆菌肽短杆菌肽S(环十肽环十肽) 由细菌分泌的多肽，有时也都含有由细菌分泌的多肽，有时也都含有D-氨基酸氨基酸和 一 些 不 常 见 氨 基 酸 ， 如 鸟 氨 酸和 一 些 不 常 见 氨 基 酸 ， 如 鸟 氨 酸（Ornithine, 缩写为缩写为 Orn）。）。第三十八页，编辑于星期五：十五点 三分。39NHCOCH2NHCOCHNHCOCH3CHCHOHCH2OHCHHNCNHCHCNHCH2CCOCHNHHOCH2NHNHCHCHCH3CH2CH3COOOOCH2CH2SOOH鹅膏覃碱的化学结构-Amanitin(鹅膏覃碱)：是来自毒蘑菇Amanita pha

27、lloides 二环八肽，能抑制真核RNA聚合酶，特别是聚合酶II 转录第三十九页，编辑于星期五：十五点 三分。40Section D 蛋白质的分蛋白质的分类类 按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。蛋白质。 球状蛋白质：球状蛋白质：globular protein外形接近球外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。多数蛋白质属于这一类。 纤维状蛋白质纤维状蛋白质：fibrous protein分子类似纤分子类似纤维或细棒。它又可分为维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和可溶性

28、纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质不溶性纤维状蛋白质。D1 D1 依据蛋白质的外形分类依据蛋白质的外形分类第四十页，编辑于星期五：十五点 三分。41D2 依据蛋白质的组成分类依据蛋白质的组成分类 按照蛋白质的组成，可以分为按照蛋白质的组成，可以分为 简单蛋白简单蛋白(simple protein) 结合蛋白结合蛋白(conjugated protein) 第四十一页，编辑于星期五：十五点 三分。42简单蛋白简单蛋白 又称为单纯蛋白质；又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由这类蛋白质只含由a a-氨基酸组成氨基酸组成的肽链的肽链，不含其它成分。，不含其它成分。 1，清蛋白和球蛋白，清蛋白和球蛋白：广泛

29、存在于动物组织中。清：广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 2，谷蛋白，谷蛋白和和醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于7080乙醇中。乙醇中。 3，精蛋白和组蛋白，精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中碱性蛋白质，存在与细胞核中。 4，硬蛋白，硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。第四十二页，编辑于星

30、期五：十五点 三分。43 由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成， 色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。膜中的糖蛋白等。 脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血如血清清a a-， -脂蛋白等。脂蛋白等。 核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。核中的核糖核蛋白等。第

31、四十三页，编辑于星期五：十五点 三分。44D3 几种重要的蛋白质类型几种重要的蛋白质类型 D31 纤维状蛋白纤维状蛋白 纤维状蛋白质纤维状蛋白质(fibrous protein)广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外保护成分，它是动物体的基本支架和外保护成分， 占脊椎动物体内蛋白质总量的一半占脊椎动物体内蛋白质总量的一半成一半以上。成一半以上。 外形呈外形呈纤维状或细棒状纤维状或细棒状，分子轴比，分子轴比(长轴短轴长轴短轴)大于大于1 0 小于小于10的为球状蛋白质的为球状蛋白质 分子是有规则的线型结构。分子是有规则的线型结构。第四十四页，

32、编辑于星期五：十五点 三分。45纤维状蛋白质的类型纤维状蛋白质的类型不溶性不溶性(硬蛋白硬蛋白)可溶性可溶性角蛋白角蛋白胶原蛋白胶原蛋白弹性蛋白弹性蛋白肌球蛋白肌球蛋白纤维蛋白原纤维蛋白原第四十五页，编辑于星期五：十五点 三分。46（1）角蛋白）角蛋白 Keratin 角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白中主要的是属于结构蛋白。角蛋白中主要的是a a-角蛋白。角蛋白。 a a-角蛋白主要由角蛋白主要由a a-螺旋构象的多肽链组成。一般是由三条右手螺旋构象的多肽链组成。一般是由

33、三条右手a a-螺旋肽链螺旋肽链形成一个原纤维形成一个原纤维 a a-角蛋白的伸缩性能很好，当角蛋白的伸缩性能很好，当a a-角蛋白被过度角蛋白被过度-拉伸时，则氢键被破坏而不拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时能复原。此时a a-角蛋白转变成角蛋白转变成 -折叠结构，称为折叠结构，称为 -角蛋白。角蛋白。第四十六页，编辑于星期五：十五点 三分。47毛发的结构毛发的结构 一根毛发周围是一层鳞状细胞一根毛发周围是一层鳞状细胞(scaIe cell)，中间为皮层细胞，中间为皮层细胞(cortical celI)。皮层细胞横截面直径约为皮层细胞横截面直径约为20 m。在这些。在这些细胞中，大纤维沿轴

34、向排列。所以一根毛细胞中，大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高度有序的结构。发具有高度有序的结构。大原纤维微纤维第四十七页，编辑于星期五：十五点 三分。48二聚物原细丝第四十八页，编辑于星期五：十五点 三分。49角角蛋蛋白白分分子子中中的的二二硫硫键键第四十九页，编辑于星期五：十五点 三分。50卷发卷发(烫发烫发)的生物化学基础的生物化学基础 永久性卷发永久性卷发(烫发烫发)是一项生物化学工程是一项生物化学工程(biochemical engineering),a a角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为 构象，但在冷构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原状。却干燥时又

35、可自发地恢复原状。 这是因为这是因为a a角蛋白的角蛋白的侧链侧链R基一般都比较大，不基一般都比较大，不适于处在适于处在 构象状态构象状态，此外此外a a角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交联键交联键也是也是当外力解除后使肽链恢复原状当外力解除后使肽链恢复原状(a a螺旋构象螺旋构象)的重要力量。的重要力量。第五十页，编辑于星期五：十五点 三分。51（2） -角蛋白角蛋白 丝心蛋白丝心蛋白(fibroin)这是蚕丝和蜘蛛丝的一这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但

36、不能拉伸。它具有地柔软的特性，但不能拉伸。它具有0.7nm周期周期，这与，这与a a角蛋白在湿热中伸角蛋白在湿热中伸展后形成的展后形成的 角蛋白很相似角蛋白很相似(0.65nm周周期期)。丝心蛋白是典型的反平行式叠片。丝心蛋白是典型的反平行式叠片。第五十一页，编辑于星期五：十五点 三分。52丝蛋白的结构丝蛋白的结构 丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向 -折叠结构。分子中不含折叠结构。分子中不含a a-螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。这六肽的氨基酸顺序螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。这六肽的氨基酸顺序为：为： -（

37、Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n-第五十二页，编辑于星期五：十五点 三分。53第五十三页，编辑于星期五：十五点 三分。54(3) 肌球蛋白和肌动蛋白肌球蛋白和肌动蛋白肌纤维膜微管肌浆腱横小管第五十四页，编辑于星期五：十五点 三分。55肌肉的构成肌肉的构成 纤维状或丝状结构的蛋白质：纤维状或丝状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌球蛋白和肌动蛋白肌动蛋白。按生物功能来说它们不是基本的。按生物功能来说它们不是基本的结构蛋白质，它们参与需能的收缩活动。结构蛋白质，它们参与需能的收缩活动。 肌球蛋白肌球蛋白是一种很长的捧状分子，它的总是一种很长的捧状分子，它的总分子量为分子量为450000，约

38、，约160nm长，实际上长，实际上含有含有六条肽链六条肽链。 肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。第五十五页，编辑于星期五：十五点 三分。56肌动蛋白肌动蛋白以两种形式存在，以两种形式存在，球状肌动蛋白球状肌动蛋白(G肌动蛋白肌动蛋白)和和纤维状肌动蛋白纤维状肌动蛋白(F肌动蛋白肌动蛋白)。纤。纤维状肌动蛋白实际上是一根由维状肌动蛋白实际上是一根由G肌动蛋白分子肌动蛋白分子(分子量为分子量为46000)缔合而成的细丝。两根缔合而成的细丝。两根F肌动肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。单体肌动蛋白微管蛋白二聚物纤维亚组第五十六页，编辑于

39、星期五：十五点 三分。57 (4) 胶原蛋白胶原蛋白 胶原蛋白或称胶原胶原蛋白或称胶原(collagen)是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质。白质。 胶原蛋白至少包括四种类型，称胶原蛋白胶原蛋白至少包括四种类型，称胶原蛋白I、H、HI和和IV。下面主要讨论胶原蛋白。下面主要讨论胶原蛋白I。 腱的胶原纤维具有很高的抗张强度腱的胶原纤维具有很高的抗张强度(tensile strength)，约为，约为20-30kgmm2， 相当于相当于12号冷拉钢丝的拉力。号冷拉钢丝的拉力。第五十七页，编辑于星期五：十五点 三分。58胶原胶原蛋白蛋白的结的

40、结构构第五十八页，编辑于星期五：十五点 三分。59生物体内胶原蛋白网生物体内胶原蛋白网第五十九页，编辑于星期五：十五点 三分。60D32球状蛋白球状蛋白 球状蛋白是结构最复杂，功能最多的一类蛋白质。分子的外层多球状蛋白是结构最复杂，功能最多的一类蛋白质。分子的外层多为亲水性残基，内部主要为疏水性氨基酸残基。因此，表面是亲为亲水性残基，内部主要为疏水性氨基酸残基。因此，表面是亲水性的，而内部则是疏水性的。典型的球蛋白是血红蛋白。水性的，而内部则是疏水性的。典型的球蛋白是血红蛋白。 血红蛋白是一种结合蛋白。血红蛋白含有四条肽链，每一条肽链各与血红蛋白是一种结合蛋白。血红蛋白含有四条肽链，每一条肽链

41、各与一个血红素相连接。血红素同肽链的连接是血红素的一个血红素相连接。血红素同肽链的连接是血红素的Fe原子以配价原子以配价键与肽链分子中的键与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子组氨酸咪唑基的氮原子相连。相连。第六十页，编辑于星期五：十五点 三分。61免疫球蛋白免疫球蛋白 免疫球蛋白是一类免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白血浆糖蛋白(serum glycoprotein)。糖蛋白中的蛋白质与糖是共价。糖蛋白中的蛋白质与糖是共价联接的。联接的。 免疫球蛋白是被脊椎动物作为抗体合成的。免疫球蛋白是被脊椎动物作为抗体合成的。它的它的合成场所合成场所是是网状内皮系统的细胞网状内皮系统的细胞。这些细胞。这些细胞分布在

42、脾、肝和淋巴节等组织中。分布在脾、肝和淋巴节等组织中。 当一类外来的被称为抗原的物质，如当一类外来的被称为抗原的物质，如多糖、多糖、核酸和蛋白质核酸和蛋白质等侵入机体时即引起抗体的产生，等侵入机体时即引起抗体的产生，这就是所谓免疫反应。这就是所谓免疫反应。抗体就是免疫球蛋白抗体就是免疫球蛋白。 第六十一页，编辑于星期五：十五点 三分。62免疫球蛋白免疫球蛋白G 人的免疫球蛋白可分为人的免疫球蛋白可分为五大类五大类，其分子量范围，其分子量范围从从150000到到950000道尔顿。道尔顿。免疫球蛋白免疫球蛋白M(IgM)是对一个抗原作出反应时产生的是对一个抗原作出反应时产生的第一第一个抗体。个抗

43、体。 免疫球蛋白免疫球蛋白G(IgG)是一类最简单的免疫球蛋白。是一类最简单的免疫球蛋白。IgG含有两条相同的高分子量的重链含有两条相同的高分子量的重链(heavy chain)和两条相同的低分子量的轻链和两条相同的低分子量的轻链(light chain)。 四条链通过二硫键共价四条链通过二硫键共价联接联接成成Y字形结构。字形结构。每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它们位于们位于Y形结构的二个顶点。形结构的二个顶点。 第六十二页，编辑于星期五：十五点 三分。63免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的结构第六十三页，编辑于星期五：十五点 三分。64抗体的特点

44、抗体的特点 抗体具有两个最显著的特点，一是高度抗体具有两个最显著的特点，一是高度特异性特异性，二是，二是多样性多样性。 高度特异性就是一种抗体一般只能与引起它产生的相应抗原发生反应。抗高度特异性就是一种抗体一般只能与引起它产生的相应抗原发生反应。抗原原抗体复合物往往是不溶的，因此常从溶液中沉淀出来，此即抗体复合物往往是不溶的，因此常从溶液中沉淀出来，此即“沉淀反沉淀反应应”。 一个抗原与接受该抗原的动物关系愈远，则产生抗体所需的时间愈短，抗一个抗原与接受该抗原的动物关系愈远，则产生抗体所需的时间愈短，抗体反应也愈强。体反应也愈强。第六十四页，编辑于星期五：十五点 三分。65抗原抗体的作用抗原抗

45、体的作用第六十五页，编辑于星期五：十五点 三分。66 某些低分子量的物质可以与抗体结合，但它们本身不能刺激抗体的产生。如某些低分子量的物质可以与抗体结合，但它们本身不能刺激抗体的产生。如果它们与大分子紧密结合，则果它们与大分子紧密结合，则能刺激抗体的产生。这些小分子物质称为能刺激抗体的产生。这些小分子物质称为半抗半抗原原(hapten)。 几乎所有外来的蛋白质几乎所有外来的蛋白质都是抗原，并且每种蛋白质都能诱导特异抗体的产生。都是抗原，并且每种蛋白质都能诱导特异抗体的产生。一个人得体内在任一个给定时刻大约有一个人得体内在任一个给定时刻大约有10000种抗体存在。种抗体存在。 第六十六页，编辑于

46、星期五：十五点 三分。67多肽类激素多肽类激素种类较多，生理功能各异。主要见种类较多，生理功能各异。主要见于下丘脑及垂体分泌的激素。于下丘脑及垂体分泌的激素。 第六十七页，编辑于星期五：十五点 三分。68Section E Structure of Protein 蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。具有特定分子结构的高分子化合物。 蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、四蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、四级级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属于空

47、间结构，即结构均属于空间结构，即构象构象。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。第六十八页，编辑于星期五：十五点 三分。69l示例示例第六十九页，编辑于星期五：十五点 三分。70木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）第七十页，编辑于星期五：十五点 三分。71虾红素第七十一页，编辑于星期五：十五点 三分。72E1 非共价键非共价键(次级键次级键)E11. 氢键：氢键： 氢键氢键(hydrogen bond)的形成常见于连接在一的形成常见于连接在一电负性很强

48、的原子上的氢原子，与另一电负性很电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间。强的原子之间。 氢键在维系蛋白质的空间结构稳定上起着重要氢键在维系蛋白质的空间结构稳定上起着重要的作用。的作用。 氢键的键能较低氢键的键能较低(12kJ/mol)，因而易被破坏。，因而易被破坏。 第七十二页，编辑于星期五：十五点 三分。73蛋白质分子中氢键的形成蛋白质分子中氢键的形成第七十三页，编辑于星期五：十五点 三分。74E12. 疏水键疏水键 非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为为疏水键或疏水作用力疏

49、水键或疏水作用力。 蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是非极性的，这些非极性的基团在水中蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是非极性的，这些非极性的基团在水中也可相互聚集，形成疏水键，如也可相互聚集，形成疏水键，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的侧链基团。等的侧链基团。第七十四页，编辑于星期五：十五点 三分。75E13. 离子键（盐键）离子键（盐键） 离子键离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。的化学键。 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而在近中性环境中，蛋白

50、质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。第七十五页，编辑于星期五：十五点 三分。76蛋白质分子中离子键的形成蛋白质分子中离子键的形成第七十六页，编辑于星期五：十五点 三分。77E14范德华氏（范德华氏（van der Waals)引引力力 原子之间存在的相互作用力。原子之间存在的相互作用力。第七十七页，编辑于星期五：十五点 三分。78 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构

51、。酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。蛋白质是由一条或维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。蛋白质是由一条或多条多肽多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。链以特殊方式结合而成的生物大分子。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿道尔顿以上的多肽称为蛋白质。以上的多肽称为蛋白质。19541954年英国生化学家年英国生化学家SangerSanger报道了胰岛素的一级结构，是世报道了胰岛素的一级结构，是世界上第一例确定一级结构的蛋白质。界上第一例确定一级结构的蛋白质。S

52、angerSanger由此由此19581958年获年获Nobel Nobel 化学奖。化学奖。19651965年我国科学家完成了结晶牛胰岛素的合成，是世界上第年我国科学家完成了结晶牛胰岛素的合成，是世界上第一例人工合成蛋白质。一例人工合成蛋白质。第七十八页，编辑于星期五：十五点 三分。79蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组包括组成蛋白质的多肽链数成蛋白质的多肽链数目目. 多肽链的氨基酸顺多肽链的氨基酸顺序，序， 以及多肽链内或链以及多肽链内或链间二硫键的数目和间二硫键的数目和位置。位置。 其中最重要的是多肽其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它链的氨基酸

53、顺序，它是蛋白质生物功能的是蛋白质生物功能的基础。基础。第七十九页，编辑于星期五：十五点 三分。80 胰岛素（胰岛素（Insulin）由由51个氨基酸残基组成，分个氨基酸残基组成，分为为A、B两条链。两条链。A链链21个氨基酸残基，个氨基酸残基，B链链30个个氨基酸残基。氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联两条链之间通过两个二硫键联结在一起，结在一起，A链另有一个链内二硫键。链另有一个链内二硫键。 第八十页，编辑于星期五：十五点 三分。81 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白血红蛋白-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨酸，链第

54、六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨酸，血红蛋白血红蛋白的亲水性明显下降，从而发生聚集，使红细胞变为镰刀状的亲水性明显下降，从而发生聚集，使红细胞变为镰刀状。许多先天性疾病是由于某一重要的蛋白质的一级结构许多先天性疾病是由于某一重要的蛋白质的一级结构发生了差错引起的。如血红蛋白发生了差错引起的。如血红蛋白亚基亚基6 6 位位GluGlu被被ValVal代替（基因突变），即表现为镰刀状贫血，为世上最代替（基因突变），即表现为镰刀状贫血，为世上最常见的血红蛋白病。若常见的血红蛋白病。若亚基亚基6 6位位GluGlu被被LysLys取代引起另取代引起另一类贫血：血红蛋白一类贫血：血红蛋白C C病。病。比

55、较不同生物细胞色素比较不同生物细胞色素C C的一级结构可以帮助了解物种间的进化关系，物种间越接近，的一级结构可以帮助了解物种间的进化关系，物种间越接近，则细胞色素则细胞色素C C的一级结构越相似。的一级结构越相似。第八十一页，编辑于星期五：十五点 三分。82细胞色素细胞色素c c的一级结构与生物进化的关系的一级结构与生物进化的关系第八十二页，编辑于星期五：十五点 三分。83 E3 蛋白质的三维结构蛋白质的三维结构 蛋白质的二级蛋白质的二级(Secondary)结构结构是指肽链的主链在空间的排列是指肽链的主链在空间的排列,或规则的或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形

56、成的氢几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。键。 主要有主要有a a-螺旋、螺旋、 -折叠、折叠、 -转角。转角。第八十三页，编辑于星期五：十五点 三分。84第八十四页，编辑于星期五：十五点 三分。85立体结构模型立体结构模型第八十五页，编辑于星期五：十五点 三分。86蛋白质立体结构原则：蛋白质立体结构原则： 1. 由于由于C=O双键中的双键中的电子云与电子云与N原子上的未原子上的未共用电子对发生共用电子对发生“电子共振电子共振”，使，使肽键具有部分肽键具有部分双键的性质双键的性质，不能自由旋转。，不能自由旋转。 2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，与肽键相

57、连的六个原子构成刚性平面结构，称为称为肽单元或肽键平面肽单元或肽键平面。但由于。但由于-碳原子与其碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。以作相对旋转。第八十六页，编辑于星期五：十五点 三分。87肽键平面肽键平面由于肽键具有部分由于肽键具有部分双键的性质，使参双键的性质，使参与肽键构成的六个与肽键构成的六个原子被束缚在同一原子被束缚在同一平面上，这一平面平面上，这一平面称为称为肽键平面或肽肽键平面或肽单元单元。第八十七页，编辑于星期五：十五点 三分。88 在在a a-螺旋中肽平面的键长和键角一定；螺旋中肽平面的键长和键角一

58、定； 肽键的原子排列呈反式构型；肽键的原子排列呈反式构型； 相邻的肽平面构成两面角；相邻的肽平面构成两面角；第八十八页，编辑于星期五：十五点 三分。89a a -螺旋螺旋：第八十九页，编辑于星期五：十五点 三分。90 多肽链中的各个肽平面围绕多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为即螺距为0.54nm,含含3.6个氨个氨基酸残基基酸残基；两个氨基酸之间的；两个氨基酸之间的距离为距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的

59、酰胺基团的基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基与第四个氨基酸残基酰胺基团的基团的-NH基形成氢键。基形成氢键。 蛋白质分子为右手蛋白质分子为右手a a-螺旋。螺旋。第九十页，编辑于星期五：十五点 三分。91a a-螺旋螺旋第九十一页，编辑于星期五：十五点 三分。92 影响影响-螺旋稳定的因素有：螺旋稳定的因素有： 极大的极大的侧链基团侧链基团如如AsnAsn（天冬氨酸）、（天冬氨酸）、LeuLeu（亮氨酸）侧链很大，（亮氨酸）侧链很大，防碍防碍螺旋的形成。（存在空间位阻）；螺旋的形成。（存在空间位阻）； 连续存在的侧链连续存在的侧链带有相同电荷带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷

60、的互斥效的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）若一段肽链有多个应）若一段肽链有多个GluGlu（谷氨酸）或（谷氨酸）或AspAsp（天冬氨酸）相邻（天冬氨酸）相邻, ,则则因因pH=7.0pH=7.0时都带负电荷时都带负电荷, ,防碍防碍螺旋的形成螺旋的形成; ;同样多个碱性氨基酸同样多个碱性氨基酸残基在一段肽段内残基在一段肽段内, ,正电荷相斥正电荷相斥, ,也防碍也防碍螺旋的形成。螺旋的形成。 ； 有有ProPro等等亚氨基酸存在亚氨基酸存在（不能形成氢键）。（不能形成氢键）。 第九十二页，编辑于星期五：十五点 三分。93E312 -折叠折叠 -折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通