生物化学考试重点

1、选择题、填空题、判断题1.核酸的基本单位是核苷酸 核苷酸：由碱基、戊糖、磷酸组成核酸可分为脱氧核糖核酸和核糖核酸两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞的拟核区部位，后者主要存在细胞的细胞质部位2.在各RNA中，rRNA含量最多，tRNA中含稀有碱基最多，mRNA半周期最短3.tRNA的二级结构呈现三叶草状结构模型，tRNA的三级结构是倒“L”型4.腺苷酸：AMP 胞苷酸：CMP 鸟苷酸：GMP 尿苷酸： UMP 胸腺苷酸：TMP脱氧腺苷三磷酸：dATP 腺苷二磷酸：ADP5.氧化型谷胱苷肽：GSSG 还原型谷胱苷肽：GSH6.DNA的Tm值大小与三个因素有关，它们是DNA均一性、GC

2、含量、介质的离子强度7. DNA的Tm值大小与介质的离子强度有关，所以DNA制品应保存在高浓度的缓冲溶液中8.在适宜条件下，核酸分子的两条链能否自行杂交，取决于碱基序列的互补9.DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末，都微溶于水，不溶于一般有机溶剂；在70乙醇中形成沉淀10.除脯氨酸和羟脯氨酸（生成黄色化合物）外其余氨基酸与茚三酮作用都生成蓝紫色物质11. 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有20种 , 除了脯氨酸外，都是-氨基酸除了甘氨酸外，都具有旋光性（+、-） 和光学异构体（D型、L型）除了甘氨酸外，蛋白质水解后的所有-氨基酸都是L型的12.脱氢酶的铺基多为NAD和NADP13.

3、 NAD+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,辅酶I、NADP+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,辅酶II14.1953年，沃森和克里克提出了著名的DNA双螺旋结构模型，这是20世纪自然科学中的重大突破之一。1953,英国著名化学家Sanger（1918） 大量使用该反应测定了牛胰岛素的一级结构(51个氨基酸)15.由于核酸所含的嘌呤、嘧啶碱具有共轭双键所以在260nm处有最大吸收峰，蛋白质在280nm处有最大吸收峰，因此利用260nn和280nm光吸收的比值可以判断样品的纯度16.真核生物结构基因转录产生的mRNA是个前体分子，大小不均一，故叫核不均一RNA(hnRNA)17.核酸是两性电解质，常表现为酸性；

4、18.吸光度强度：3>2>1（书本29）19.甘氨酸：Gly 丙氨酸：Ala 缬氨酸：Val 亮氨酸：Leu 甲硫氨酸：Met 异亮氨酸：Ile丝氨酸：Ser 苏氨酸：Thr 半胱氨酸：Cys 酪氨酸：Tyr 苯丙氨酸： phe 色氨酸：trp 脯氨酸 ：pro天冬酰胺：Asp 谷胺酰氨：Gln酸性氨基酸：天冬氨酸Asp 谷氨酸Glu碱性氨基酸：赖氨酸Lys 精氨酸Arg 组氨酸His必需氨基酸：Thr、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Lys、Met.半必需氨基酸：Arg、His.20.蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序21.蛋白质是氨基酸通过肽键（酰胺键）

5、连接在一起的线性序列通常把N端氨基酸残基放在左边，C端氨基酸残基放在右边22.活性肽：生物体内有许多以游离态存在的小肽，具有各种特殊的生物学功能23.维持蛋白质结构的作用力：一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键）二级结构：氢键（主链上C=O和NH之间形成）三、四级结构：次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力、配位键） 24.天然蛋白质中最常见的螺旋构象是a-螺旋25.蛋白质二级结构的类型：主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等。折叠：两条或多条几乎完全伸展的肽链通过链间的氢键交联而形成的；折叠以反平行式为主，因为反平行式最稳定26.蛋白质是高分子化合物，在水溶液中形成的颗粒具有胶体溶液

6、的特征如布朗运动、丁达尔现象、电泳现象,不能透过半透膜,并具有吸附能力27.淀粉的水解：-淀粉酶、-淀粉酶、脱枝酶、麦芽糖酶.脱支酶(R酶、异淀粉酶)：将及-极限糊精的分支点（水解-1,6-糖苷键）水解 磷酸化酶、转移酶、脱支酶共同作用将支链淀粉彻底降解为G-1-P。28.糖酵解途径：EMP途径 糖酵解反应部位：细胞质29.糖酵解的化学历程：己糖的磷酸化、磷酸己糖的裂解、ATP及丙酮酸的生成30.磷酸烯醇式丙酮酸：PEP 草酰乙酸:OAA 焦磷酸硫胺素:TPP31.EMP三种限速酶：已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶丙酮酸在有氧条件下进入线粒体，脱羧脱氢变成乙酰COA进入三羧酸循环，被彻底氧化

7、生成二氧化碳和水32.丙酮酸在无氧条件下还原成乙醇和乳酸33.1乙酰COA彻底氧化生成12ATP，1丙酮酸彻底氧化生成15ATP1乳酸彻底生成二氧化碳和水生成18ATP34.丙酮酸脱氢酶系位于线粒体内膜上35.丙酮酸脱氢酶系三种酶：丙酮酸脱羧酶(PDH)、二氢硫辛酸转乙酰酶(DLT)、二氢硫辛酸脱氢酶(DLDH) 36.丙酮酸若干辅因子：TPP、硫辛酸、CoA-SH、NAD+、FAD、Mg2+等。 37.三羧酸循环：TCA循环(1)TCA循环以乙酰CoA为底物，循环进行一周，消耗一分子乙酰CoA，经过二次脱羧，四次脱氢，一次底物水平磷酸化被完全分解(2)在有氧条件下，1NADH能生成3ATP，

8、1FAD能生成2ATP，故1G有氧分解产生36或38ATP(3)TCA循环的3种限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶系；(4)TCA循环反应部位：线粒体基质(5)三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质等物质代谢和转化的枢纽(6)琥珀酸的生成是TCA循环中唯一的底物水平磷酸化直接产生高能磷酸化合物的反应。38.磷酸戊糖途经:PPP、HMS、HMP 磷酸戊糖途径分为两个阶段：葡萄糖的直接氧化脱羧阶段（脱氢反应、水解反应、脱氢脱羧反应）和非氧化的分子重排阶段PPP的总结：反应部位：细胞质特点：G直接脱氢和脱羧，不经过TCA或EMP途径；脱氢酶的辅酶为NADP+而不是NAD+39. 乙醛酸循环

9、途径：CAC 其中两个关键性酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶40.UDPG：尿苷二磷酸葡萄糖、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖 GDPG：鸟苷二磷酸葡萄糖41.不饱和脂肪酸所含的氢原子少，氧化产生的ATP数目比同碳数的饱和脂肪酸产生的ATP数目少（判）42.每多一个双键，-氧化就少一步以FAD为辅酶的脱氢反应，少产生2个ATP（判）43.所以亚油酸C18比同碳原子数饱和脂肪酸硬脂酸C18少生成4个ATP44.乙酰CoA（动物肝脏 ）酮体 ：乙酰乙酸-羟丁酸 丙酮45.ACP：酰基载体蛋白 合成为偶数碳脂肪酸，终止于16碳；ACP是一种对热稳定的小分子蛋白质，是脂肪酸合成酶系的核心部分，起携带和转移酰

10、基的作用46.乙醛酸循环的关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶47.动物及高等植物的营养器官（动物细胞）内不存在乙醛酸循环（判）48.线粒体中形成的乙酰CoA是通过柠檬酸-丙酮酸穿梭作用运送到细胞质中参加反应。49.在脂肪酸的从头合成过程中，参入脂肪酸链的二碳单位的直接供体不是乙酰COA，而是乙酰COA的羧化产物丙二酸单酰COA（判）由胞质合成的软脂酸,可在线粒体或内质网中延长成C18、C20、C24等高级脂肪酸.内质网脂肪酸延长酶系：1.以丙二酰COA为C2供体 2.以NADPH+H+供氢3.中间过程与从头合成相近 4.CoA代替ACP为脂酰基载体50电子传递链：真核生物线粒体内膜，原核生物细

11、胞膜 线粒体呼吸链，分NADH链和FADH2链51.呼吸链（传递体）的组成（线粒体）：1.烟酰胺脱氢酶类 2.黄素蛋白(以FMN、FAD为辅基) 3铁硫蛋白（FeS）4.辅酶Q（COQ） 5.细胞色素（Cyt）线粒体电子传递中至少有五种细胞色素: b、c1、c、a、a352.氧化磷酸化：底物水平磷酸化、电子传递体磷酸化53.P/O：每消耗一摩尔O原子所消耗无机磷酸的摩尔数。（判） 每消耗1摩尔O原子所生成ATP的摩尔数 每传递2摩尔H生成ATP的摩尔数54.NADH电子传递链P/O=3，FADH2电子传递链P/O=255.使内膜对H+的通透性增加，破坏了跨膜56.线粒体穿梭系统：甘油-3-磷酸

12、穿梭系统、苹果酸穿梭系统酶的催化特征：1.酶和一般催化剂的共性（1）用量少而催化效率高；（2）它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。（3）酶能够降低反应的活化能，从而加速反应的进行57.酶的专一性和高效性是由酶蛋白决定的58.蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质两大类59.全酶：酶蛋白（决定专一性、高效性）、辅因子（铺酶、铺基）决定反应性质辅酶：与酶蛋白结合较松弛，可以透析法除去的小分子有机物。辅基：与酶蛋白结合较紧密，透析法不易除去的小分子有机物60.根据酶蛋白分子结构上的特点分为：单体酶：仅由一条肽链构成的酶，一般是水解酶寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶多酶复合体：由多种功能相关

13、的酶嵌合而成的复合物61.酶的高效性：降低反应的活化能、生成中间产物62.米氏方程： Km 即为米氏常数Vmax为最大反应度63.可逆抑制可分为2种类型：竞争性抑制、非竞争性抑制竞争性抑制剂存在时k/m值增大，v=vmax,最大反应速度不变，可通过增大反应浓度，既提高底物竞争物来消除。非竞争性抑制剂存在时最大反应速度变小，km值不变反竞争性抑制剂存在时最大反应速度，km值都变小64.酶分子分为：1.活性中心底物 2. 别构中心或调节中心效应物酶活性中心有两个功能部位：结合部位（决定酶的专一性），催化部位（决定催化反应的性质）65.一个酶活力单位(U)：一定条件下：1分钟内转化1mol底物的酶量

14、66.酶的比活力：指每单位质量样品中的酶活力单位数酶的比活力=活力U数/mg蛋白 =kat数/kg蛋白 =总活力单位U数/总蛋白mgv kat：一定条件下，1秒钟转化1mol底物所需的酶量v 1kat=6×107U 1U=16.67nkat67. 别构酶具有协同效应：有正协同效应（s形曲线）和负协同效应（表观双曲线形）别构激活剂（正效应物）增加v（底物）别构抑制剂（负效应物）降低v（终产物）68.焦磷酸硫胺素:TPP 维生素B1又称硫胺素TPP：是催化丙酮酸或-酮戊二酸脱羧反应酶的铺酶VB1缺乏症: 脚气病69.维生素B2：核黄素FMN：黄素单核苷酸、FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸维生素

15、B2功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用VB2缺乏症：主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等70.维生素5包含：尼克酸和尼克酰胺两种物质（维生素pp）VB5缺乏症：癞皮病维生素pp包括尼克酸和尼克酰胺即烟酰胺，尼克酰胺辅酶有两种：辅酶I,辅酶II71.维生素B6：抗皮炎维生素（包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)硫辛酸：为一种含硫的脂肪酸，呈氧化型和还原型存在功能：氢载体，酰基载体本身为铺酶72.氨基酸的分解分为：1.脱氨基作用（氧化脱氨作用、非氧化脱氨作用、转氨作用、联合脱氨作用）2.脱羧基作用转氨作用是连接糖代谢的桥梁，特别注意以下三种 A a的转化丙酮酸丙氨酸（Al

16、a）-酮戊二酸 谷氨酸（Glu） OAA 天冬氨酸（Asp）73.谷丙转氨酶：GPT 谷草转氨酶：GOT74.转氨酶的种类虽多，但其铺酶只有一种，即磷酸吡哆醛75.氨基酸脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内，以磷酸吡哆醛作为铺酶大多数的L-氨基酸在体内不是直接氧化脱氨，而是先与-酮戊二酸经转氨作用变成相应的-酮酸和谷氨酸多巴进一步氧化后形成聚合物黑素。（马铃薯、苹果、等切开变黑的原因）（判）76.肝是合成尿素的器官，鸟氨酸循环(尿素循环)在肝脏中进行，鸟氨酸循环合成一分子尿素需消耗4个高能磷酸键水解释放的自由能，是一个耗能的过程77.鸟氨酸、瓜氨酸是尿素循环中的两种氨基酸属于非氨基酸78.谷氨酸

17、或谷氨酰胺是第一个合成氨基酸氨基酸的合成(一般合成)：转氨作用的NH3由Glu提供（通过转氨作用） 碳架-酮酸（糖代谢中间产物）但-酮酸直接转氨合成的Aa只有丙氨酸（Ala）、天冬氨酸（Asp）79.氨的同化：谷氨酸的合成、氨甲基酰磷酸的合成80.丙氨酸族（包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸）它们的共同碳架来源是糖酵解生成的丙酮酸丝氨酸族（包括丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸）共同碳架是3磷酸甘油酸（PGA）天冬氨酸族（包括天冬氨酸、天冬酰胺、赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸和甲硫氨酸）它们的碳架都来自三羧循环中的草酰乙酸或延胡索酸组氨酸它的碳架来源主要来自磷酸戊糖途径的中间产物核糖5磷酸芳香氨基酸的碳架来自磷酸戊糖

18、途径的中间产物赤藓糖4磷酸和糖酵解的中间产物磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）81.无论N来源如何生物体内最先合成的氨基酸都是谷氨酸或谷氨酰胺82.DNA聚合酶：是真正起复制作用的酶83.DNA的两条链方向是相反的(53，35)；DNA合成需要DNA聚合酶，它只能使DNA链从53合成，所以复制是半不连续的（判）。84.端粒由RNA和蛋白质组成端粒：真核生物线性染色体末端的DNA端粒的复制是由端粒酶催化的85.DNA的复制过程可分为起始、延伸、终止DNA解成单链有拓扑异构酶松弛超螺旋，解螺旋酶解开双链，SSB（单链结合蛋白）结合到单链上使其稳定（填空）引物形成：引发体引导物酶到达适当的位置合成引物。（填

19、空）86.DNA分子的损伤类型很多，其中最常见的是胸腺嘧啶二聚体87.细胞内具有一系列修复系统：光裂合酶修复、切除修复、重组修复和SOS修复等88.DNA突变分为：1.置换（转换：同类碱基对替换TC 颠换：异类碱基对替换AC）2.插入：ATCGATè ATCGGAT 3.缺失：ATCGATè ATCAT89.转录和复制的起始点不一致（判）90.转录作用分为起始、延伸、终止等三个阶段91.复制（DNA）需要引物，转录（RNA）不需要引物复制是两条链同时进行，而转录只以其中的一条DNA链为模板进行转录(不对称转录)，这条链叫反意义链 (模板链或负链),另一条链叫有意义链(编码链

20、或正链)；DNA分子是整个被复制，而转录是局部的，有选择性的。转录原点记为+1，其上游记为负值，下游记为正值RNA聚合酶全酶由五种亚基组成（2） 亚基有启动子结合部位，参与特定基因转录的起始92.全酶：（1.）核心酶（2个a亚基：全酶组装和与DNA结合 b、¢b亚基：催化RNA合成）（2）.s因子：负责识别启动子93.编码链或有义链或正链：与模板链互补的DNA在一个转录单位中，双股DNA链中只有一条作为模板被转录，这条链称为模板链或反义链或负链有两种转录终止方式：不依赖于pr因子的终止(自发终止)、依赖于pr因子的终止(r因子依赖型终止)93.真核生物的RNA合成比原核生物复杂得多，

21、RNA聚合酶有三种：（1）.核仁rRNA前体 （2）.核质mRNA前体 （3）.核质tRNA和5sRNA前体94.常用的载体是质粒和噬菌体95.基因工程的操作技术包括两个紧密相关的环节：体外基因重组和重组体的转化、增值与表达96.AUG是起始密码子，密码子有64种，氨基酸密码子有61种，UAA、UAG、UGA是终止密码（无意义密码子）97.核糖体的活性中心（1）.A位：氨酰tRNA进入部位 (2).P位：与正在延伸的肽酰tRNA结合部位其他因子：IF1、IF2、IF3起始因子 EFTu、EFTs、EFG延长因子RF1、RF2、RF3释放因子(终止)98.氨酰tRNA合成酶具有很高的专一性，每种

22、氨基酸至少有一种对其专一的酶99.蛋白质的修饰：N端修饰、多肽链的剪切、氨基酸侧链的修饰、糖基化修饰100.脂肪的合成基本底物是脂酰铺酶A和三磷酸甘油101酶活性调节包括酶的抑制作用和激活作用102操纵子包括结构基因、控制位点（操纵基因、启动子）103.阻遏蛋白作用于操纵基因上，操纵子既不翻译又不转录104.乳糖操纵子是酶合成的诱导型操纵子前提是原核生物105.呼吸链复合体在电子传递中的排列顺序是：和名词解释1.核酸的变性指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。 2.核酸变性后，双螺旋解体，碱基暴露，260nm紫外吸收值升高，这叫增色效应3.变性核酸在适当条件下，两条彼此分开

23、的链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性性DNA在缓慢冷却时，可以复性，这种复性称为退火4.DNA复性后，碱基又藏于双螺旋内部，紫外吸收减弱，这叫减色效应5.在一定的条件下，具有互补序列的不同来源的单链核酸分子，按照碱基配对原则结合在一起称为杂交6.当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等，即正离子=负离子，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子(也称兼性离子)。这时氨基酸所处溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点7.一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基脱水后形成的化合物叫做肽，8.构型：立体异构体分子中取代原子或者基团的取向。这种排列的改变会牵涉到共价

24、键的形成和破坏，但与氢键无关。9.构象：取代基团单键旋转时形成的不同的立体结构，这种空间位置的改变会牵涉到氢键的形成和破坏，但共价键不被破坏。 10.结构域：是在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成紧密的近似球状结构，在空间上彼此分隔，各自具有部分生物功能的结构11.三级结构：指多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键使a-螺旋、b-折叠、b-转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象12.超二级结构：是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体14.由两条或两条以上具有三级结构的肽链聚合而成的特定构象的蛋白质分子叫蛋

25、白质的四级结构15.由几个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白。16.具有独立三级结构的一条肽链，无生物功能叫亚基17.蛋白质的沉淀反应：蛋白质在水中形成了稳定的胶体，如果加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜（水化层）或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀18.天然蛋白质受到理化因素的影响，分子内部严格的空间结构受到破坏，从而引起蛋白质的理化性质和生物学性质发生改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称为蛋白质变性作用19.糖酵解是G经过酶催化作用降解成丙酮酸，并伴随生成ATP的过程。它是生物细胞中G分解的共同代谢途径，在有氧或厌氧的条件下均可进行20.糖异生：非糖物质如

26、乳酸、甘油、丙酮酸以及某些氨基酸转变成糖的过程21.-氧化概念：在一系列酶的作用下,脂肪酸的,碳原子上脱氢氧化并断裂,生成一分子乙酰CoA和少二个碳原子的脂酰CoA的过程,通过上述氧化方式不断进行,脂肪酸最后被完全氧化生成乙酰CoA22.酮体：在动物的肝细胞中脂肪酸氧化常不能彻底进行，乙酰COA还有另一条去路，可生成乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮等中间物质，这三种产物统称为酮体 23.脂肪酸：指以二碳物CH3CO-SCOA为原料，在乙酰CoA羧化酶和脂肪酸合成酶系的作用下逐步延长碳链合成脂肪酸的过程24.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等有机物在活细胞内氧化分解产生CO2、H2O并放出能量的过程25.电子

27、传递链、呼吸链：是一系列电子载体按电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统。26.氧化磷酸化：与生物氧化相伴而发生磷酸化作用，利用生物氧化过程中释放的能量转移使ADP形成ATP（重）27.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成（重）28.必需基团：指酶分子中经化学修饰(氧化、还原、酰化、烷化等)改变后，则酶的活性丧失的基团29.活性中心(活性部位)：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位酶原的激活：酶原在一定的条件下打断一个或几个特殊肽键或切掉多余的肽段，从而使酶构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构30

28、.初速度：底物被消耗5%以内的酶促反应速度31.反应速度：单位时间内底物的消耗量或产物的生成量32.不可逆抑制作用：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活；二者结合以后不能用透析等方法除去抑制剂而恢复酶的活力33.酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降,称为非竞争性抑制剂34.别构酶(变构酶)：某些酶的相应部位与底物或底物以外的物质非共价结合后，能改变其自身的分子构象从而影响酶本身的活性，这些酶称别构酶35.DNA热变性时，其紫外吸收值增加量到达总增加值一半时的温度，称为DNA的变性温度，也称为熔解温度 用Tm表示。（双螺旋结构失去一半时）。T

29、m值是DNA的一个特征常数36同工酶：催化相同的化学，但化学结构不同的一类酶37.解偶联作用：在电子传递链上将电子传递过程与ADP形成ATP的储能过程分开的现象38解偶联剂：能导致电子传递链上电子传递和磷酸化作用偶联作用解除的物质39.转氨基或氨基移换作用：-氨基酸的氨基在相应的转氨酶催化转移到-酮酸的酮基碳原子上，结果是原来的氨基酸生成了相应的-酮酸，而原来的-酮酸则形成了相应的氨基酸40.联合脱氨作用：转氨作用和L-Glu脱氢酶的氧化脱氨作用偶联进行41转氨基作用：是-氨基酸和-酮酸之间的氨基转移反应42.生糖氨基酸：在体内可以转化成糖(逆EMP)的氨基酸43.生酮氨基酸：在体内可以转变成

30、酮体的氨基酸44.生糖兼生酮氨基酸：既可生糖，又可生酮的氨基酸45.氨的同化 ：由氮素固定或硝酸还原生成的氨，转变为含氮有机化合物的过程46.复制：在亲代DNA双链为模板，按照碱基配对的原则，合成与亲代DNA分子相同的两个双链分子的过程47.转录：在DNA指导的RNA聚合酶催化下，生物体以DNA的一条链为模板，按照碱基配对原则，合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链的过程48.翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一种氨基酸的规则，把mRNA上的遗传信息转换成蛋白质中特定的氨基酸的过程49.中心法则（或信息流）：由DNA决定RNA的碱基顺序，又由RNA决定蛋白质中的氨基酸顺序50.半保

31、留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的51.基因组：指含有一个生物体生存、发育、代谢和繁殖所需要的全部遗传信息的整套DNA系列52.复制起始点：DNA复制必须在特定的位点开始，这样的位点53.复制子：DNA复制从起始点开始直到终点为止，DNA上每个这样的独立复制单位54.冈崎片段：在DNA复制过程中，滞后链是由先合成的多个小片段连接而成的55.反转录：以RNA为模板合成DNA的过程56.DNA突变：DNA分子中的碱基序列改变，从而导致DNA的复制以及后来的转录和翻译随之发生变化，表现出异常的遗传特性57.启动子：在基因上游，由RNA聚合酶识别、结合并确定转录和

32、起始位点的特定序列58.转录因子：RNA聚合酶在进行转录时常需一些辅助因子(蛋白质)参与作用59.质粒：是细菌和酵母中独立于染色体之外能自主进行复制的双链闭环DNA分子60.限制性内切酶：能识别DNA特定核苷酸序列的核酸内切酶61.密码子（重）：在mRNA链上，相邻的三个碱基（三个连续的核苷酸）作为一组，编码一种氨基酸62. 同义密码子：编码同一种氨基酸的密码子63.一个mRNA分子上有多个核糖体按序阅读，此时的结构称为多聚核糖体（重）64.酶原激活：无活性的酶在其它酶作用下，失去部分肽段从而形成或暴露活性中心、形成有活性酶分子的过程65.酶的变构调节：变构酶的调节部位能与某些物质进行特异的非

33、共价结合，使酶分子构象发生改变，影响酶的催化活性，从而控制代谢反应66.共价修饰调节：共价调节酶通过其他酶对其肽链上某些基团进行共价修饰，使酶处于活性与无活性的互变状态，从而调节酶的活性67.操纵子（重）：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制点组成一个基因表达的协同单位简答题1.蛋白质的沉淀反应方法？（1）盐析法 如加入高浓度的硫酸铵、硫酸钠等（2）脱水剂法（有机溶剂沉淀法）如甲醇、乙醇、丙酮（3）重金属盐沉淀如HgCl2 、AgNO3 、Pb(Ac)2 、FeCl3 等（4）生物碱试剂沉淀如鞣酸、单宁酸、苦味酸、三氯醋酸2.别构酶的特点：（1）.通常是寡聚

34、酶；（2）.活性中心 + 别构中心；（3）.别构中心与效应物的结合将导致酶活性中心构象发生轻微变化而影响酶的功能；（4）.别构效应有别构激活和别构抑制两种；（5）.代谢底物经常是别构酶的别构激活剂，而代谢产物经常是别构抑制剂；（6）.不遵循米氏方程3. 动物中软脂酸从头合成与-氧化的比较（至少记6个） 从头合成 -氧化 场所不同： 细胞质 线粒体 原料穿梭： 柠檬酸穿梭系统 肉毒碱运载系统 酰基载体： ACP CoASH e供体(受体)： NADPH NAD+ 、 FAD 酶系反应： 缩合、还原、脱水、还原； 氧化、水合、氧化、裂解； 酶： 7种 4种 加入或断裂的二碳单位： 需要 不需要 相

35、同： 都要活化 4.（酶促反应速度的测量）为什么要用初速度？底物浓度降低、产物生成逐渐促进逆反应，酶本身在反应中失活及产物的预制等因素。因此为了正确测定酶促反应速度并避免以上因素的干扰，就必须测定酶促反应初期的速度即“反应初速度”5.化学渗透假说的要点：（1）递氢体和电子传递体是间隔交替排列 ，有特定的位置。（2）递氢体有氢泵的作用，将两个H+泵出内膜 ；（3）内膜对H+不能自由通过造成H+跨膜梯度， 外正内负的跨膜电位增高，电化学梯度，它包含的能量使ADP+PiATP。（4）由H+梯度所释放的自由能，在ATP合成酶的头部，偶联ADP+Pi ATP5. 1mol甘油彻底氧化能生成多少molAT

36、P？甘油-P-甘油 NADH+H+ 2或3 ATP 磷酸二羟丙酮3-P-甘油醛 NADH+H+ 2或3 ATP1,3-二磷酸甘油酸或 ATP 2-二磷酸甘油酸 PEP ATP 丙酮酸 NADH+H+ 3 ATP TCA 12ATP 生成 21或23ATP6.计算1mol软脂酸C15H31COOH经-氧化生成ATP的mol数（129ATP） C15H31COOH C15H31COSCoA -2ATPC15H31COSCoA经过7次-氧化，生成8CH3COSCoA、7FADH2和7NADHØ C15H31COSCoA形成： 2ATPØ -氧化阶段： 7(NADH+H+)

37、5;3 = 21ATP 7FADH2 × 2 = 14ATPØ 8个CH3COSCoATCA 8×3(NADH+H+)×3 = 72ATP 8× FADH2 × 2 = 16ATP 12 ×8 8次底物水平磷酸化 8ATP =967.EMP中ATP的计量(6或8ATP) 反应 ATP的变化 GG6P -1 F-6-PF-1,6-BP -1 甘油酸-1,3-BP甘油酸-3-P +2 PEP丙酮酸 +2 净变化 +2 甘油醛-3-P1,3-二磷酸甘油酸产生2NADH，在有氧条件下，1NADH还能生成2或3ATP8. 为什么说TC

38、A循环是糖、脂肪、蛋白质三大物质代谢的共同通路？TCA循环是乙酰辅酶A最终氧化生成CO2和H2O的途径。（1）糖代谢产生的碳骨架最终进入TCA循环氧化。（2）脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入TCA循环氧化，脂肪酸经过-氧化产生乙酰辅酶A可进入TCA循环氧化。（3）蛋白质分解产生的氨基酸经过脱氨的碳骨架可进入TCA循环，同时，TCA循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架来源。所以，TCA循环是三大物质代谢的共同通路9.hnRNA的加工：（hnRNA转录加工后的特点？）（1）.在5端形成特殊的帽子结构（2）RNA末端腺苷酸转移酶在RNA的3端添加多聚腺苷酸尾巴（3）剪去内含子，并把外显子拼接起来

39、（4）对链内特定核苷酸残基进行甲基化修饰10.遗传密码子的主要特征1方向性：密码子的阅读方向和它们在mRNA上从起始信号到终止信号的排列方向均为 532.简并性：（1）64种密码中，61种是氨基酸的密码子，AUG和GUG的特殊性，（2）一个Aa有多个密码子的现象或多个密码子为一个氨基酸编码3.通用性与例外：实验证明，无论是病毒、原核生物还是真核生物，都共同使用同一套密码字典4.读码的连续性：在mRNA链上，从起始信号到终止信号，密码子的排列是连续的，密码子之间既没有重叠也不存在间隔，即无标点性5.起始密码子和终止密码子：在64组密码子中，AUG除编码蛋氨酸外，还是肽链合成的起始密码，UAA、U

40、AG、UGA是终止密码6.变偶性：（1）变偶性：密码子的第三位碱基比前两个碱基具有较小的专一性（2）即在密码子与反密码子配对时，前面两对碱基严格按碱基配对原则，而第三对碱基允许有一定的自由度摆动假说，变偶假说11.磷酸戊糖途径的特点及生物学意义？特点：（1）葡萄糖直接脱氢和脱羧，不经过TCA和EMP途径（2）脱氢酶的铺酶为NADP而不是NAD意义：（1）产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力（2）磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料（3）非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同，因而磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些

41、单糖间的互换（4）细胞内必须保持一定的NADPH，以便形成还原性微环境，以免巯基酶因氧化而失活，保护膜脂和其他生物大分子免遭活性氧的攻击12.三种（tRNA、mRNA、rRNA）RNA在蛋白质合成中的作用？mRNA是蛋白质合成的模板，携带、传递遗传信息，指导蛋白质的生物合成；mRNA种类很多，而且大小不一；约占RNA总量的5%。tRNA特异专一地识别并携带活化的氨基酸；种类很多, 携带丙氨酸的tRNA叫做丙氨酸tRNA（或tRNAAla）；约占RNA总量的15%。、rRNA与蛋白质结合形成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所或车间；约占RNA总量的80%13. 试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及

42、维持其稳定的化学键。（1）蛋白质的一级结构(primary structure)指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序。维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。（2）蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等。（3）蛋白质的三级结构在二级结构基础上，肽链不同区段的侧链基团相互作用，进一步盘绕、折叠形成的的空间结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键、范德华力和二硫键、配位键等。（4）由两条或两条以上具有三级结构的肽链聚合而成的特定构象的蛋白质分子叫蛋白质的四级

43、结构；14.酶活性部位和必需基团必需基团活性中心(活性部位)a结合部位:与底物结合的部位，结合基团决定酶的专一性b催化部位:底物发生化学反应的部位，催化基团决定催化反应的性质维持酶空间构象的其他基团15.DNA复制的特点？原核生物只有一个复制起始点；真核生物染色体DNA有多个复制起始点，同时形成多个复制单位DNA复制可以是单向的，也可以是双向的,后者更常见DNA合成需要DNA聚合酶，它只能使DNA链从53合成，所以复制是半不连续的。DNA的两条链方向是相反的(53，35)前导链复制是连续的，其复制方向与复制叉移动方向一致后随链的合成是不连续的，复制叉打开后，也是按53方向即母链的35方向(与复

44、制叉方向相反)合成若干个短片段，然后通过连接酶连接起来16.呼吸链排列顺序及抑制部位顺序 CytbCytc1CytcCytaa3O2主要抑制部位 FAD NADFMN CoQ Cytb Cytc1 Cytc Cytaa3 O2 鱼藤酮 抗霉素A CN、H2S N3、CO 安密妥补充1.蛋白质的合成过程（核糖体循环）三个阶段(1)肽链合成的起始 (2)肽链合成的延长 (3)肽链合成的终止和释放2.肽链合成的延长（1）.进位：由mRNA所决定的新的氨酰-tRNA进入A位；（2）.转肽：转肽酶作用下转肽(GTP供能)；脱落：新肽合成后，P位上tRNA脱落（3.）移位：核糖体向mRNA3端移位，带有肽

45、链的tRNA进入P位，空出A位再接受下一个氨酰-tRNA(GTP供能)（4.）上述过程重复进行，直到终止密码子为止3.原核生物基因组的特点（1）.原核生物DNA分子上大部分是编辑蛋白质的结构基因，因此多数为单拷贝或仅有少量重复（2）.功能相关的基因常串联在一起，转录在一个mRNA分子中（多顺反子）（3）.有基因重叠，即一个基因部分与另一基因重叠，一般有不同的阅读框  4.ATP的生物学功能（1）提供反应所需能量：糖、脂、氨基酸、核酸等合成反应和糖酵解所需的能量（2）提供细胞活动的各种机械能：肌肉收缩，原生动物鞭毛摆动（3）在细胞外界环境吸收物质时，ATP提供能量如：植物根系吸收矿质元

46、素和人体细胞从血流中吸收G。（4）生物体消耗ATP产生电效应如电鳗的放电及神经细胞刺激的传递。（5）ATP中的化学能，在ATP酶的作用下，转变成光能或热能如荧光虫发光，动物维持体温5.生物氧化特点 （1） 在细胞内、体温条件和近似中性pH及有水的环境中进行。（2） 在一系酶，辅酶和中间传递体的作用下进行的，并逐步放出能量（3）放出的能量大部分先储藏在某些化合物（ATP，磷酸肌酸）中,以后通过这些物质的转移作用，以满足机体各种需能反应的需要6. 问题：某AA溶于pH7的水中，所得溶液的pH为6。问此AA的pI是>6、=6还是<6？该AA羧基的解离度大于氨基的解离度 溶液呈酸性 为了抑制羧基的解离，必须加入适量的酸，才能将pH调节到pI pI<6 7.米氏常数Km的意义1.不同的酶具有不同Km值，它是酶的特征物理常数，是在固定的缓冲体系、温度、pH等条件下测定的。2.同一种酶的不同的底物有不同Km值，其中Km值最小的底物为最适底物。3.Km值表示酶与底物之间的亲和力：Km值大表示亲和力小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和力大,酶的催化活性高8.DNA双螺旋结构模型特征:(