出现频率最高的题目总结

1、99-10 年出现频率最高的题目总结1、蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如 螺旋 折叠 转角等。蛋白质结构蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连接形成的线性序列，为多肽链。一级结构稍有变化，就会影响蛋白质的功能。二级结构：一级结构中部分肽链的弯曲或折叠产生二级结构。多肽链的某些部分氨基酸残基周期性的空间排列。卷曲所形

2、成的二级结构称为 - 螺旋，折叠所形成的二级结构称为折叠片。这两种二级结构的形成都是由于距离一定的N H 基团和 C=O基团之间形成氢键的。三级结构：在二级结构基础上进一步折叠成紧密的三维形式。三维形状一般都可以大致说是球状的或是纤维状的。四级结构：由蛋白质亚基结构形成的多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级机构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。3、固定化酶：固定化酶（immobilizedenzyme）不溶于水的酶。是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。3、

3、氧化磷酸化氧化磷酸化是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP 与无机磷合成ATP 的偶联反应。主要在线粒体中进行。1、回文结构 : 双链 DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构，每条单链以任一方向阅读时都与另一条链的序列是一致的，例如5'GGTACC3'3'CCATGG5'.4、拓扑异构酶DNA 拓扑异构酶是存在于细胞核内的一类酶，他们能够催化DNA 链的断裂和结合，从而控制 DNA 的拓扑状态。主要存在两种哺乳动物拓扑异构酶。DNA 拓扑异构酶I 通过形成短暂的单链裂解-结合循环，催化DNA 复制 的拓扑异构状态的变化；相反，

4、拓扑异构酶II 通过引起瞬间双链酶桥的断裂，然后打通和再封闭，以改变DNA 的拓扑状态1、一碳单位：就是指具有一个碳原子的基团。指某些氨基酸 分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基 、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。一碳单位具有以下下两个特点：. 不能在 生物体 内以游离形式存在；. 必须以 四氢叶酸为载体。能生成一碳单位的氨基酸有： 丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸 。另外蛋氨酸（ 甲硫氨酸）可通过 S- 腺苷甲硫氨酸 （ SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料 ，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。所以

5、一碳单位缺乏时对代谢较强的组织影响较大，例如：红细胞，导致巨幼性贫血。是含一个 碳原子的基团，如甲基 (-CH3) 、羟甲基 (-CH2OH) 、甲酰基 (-CHO) 、亚氨甲酰基 (-CH NH)、甲烯基 (-CH2-) 、甲炔基 (-CH ) 。它们不能独立存在，必须以四氢叶酸为载体 ，从一碳单位的 供体转移给一碳单位的 受体 ，使后者增加一个碳原子。 丝氨酸 、甘氨酸 、色氨酸 和组氨酸 在代谢 过程中可生成一碳单位，作为供体，主要用于 嘌呤核苷酸从头合成 、脱氧尿苷酸5 位甲基化 合成 胸苷酸 以及同型 半胱氨酸 甲基化再生 蛋氨酸 。4、必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动

6、物又不能合成的脂肪酸，如亚油酸，亚麻酸。非竞争性抑制：非竞争性抑制抑制物与底物分别结和在酶的不同位点，通过引起酶失活而起到抑制竞争性抑制：一种最常见的酶活性的抑制作用，抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合。其动力学特点是：酶促反应的表观米氏常数增大、最大速度不变。可以通过增加底物浓度来解除这种抑制。反竞争性抑制：对酶活性的一种抑制作用，由于所加入的抑制剂能与酶 -底物复合物结合，而不与游离酶结合，所以其特征是反应的最大速度比未加抑制剂时反应的最大速度低，当以速度的倒数相对底物浓度的倒数作图，所得图线与未被抑制反应的图线平行。3、核酸的变性：核酸在理、化因素作用下，双螺旋结构破坏 称核酸变性

7、。5、底物水平磷酸化： 含有高能键的物质，其高能键断裂后， 释放高能磷酸基团，使 ADP磷酸化生成 ATP的过程，被称为底物水平磷酸化作用6、酶的活性部位：酶分子中能 同底物结合并起催化反应的空间部位 ，由结合部位和催化部位所组成6、三羧酸循环 ：体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。通过生成的乙酰辅酶 A与草酰乙酸 缩合生成 柠檬酸 (三羧酸 )开始，再通过一系列氧化 步骤产生CO2 、 NADH及FADH2 ，最后仍生成 草酰乙酸 ，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基 而提供产生能量的基础。8、转氨基作用 ：转氨基作用指的是 一种 - 氨基酸的- 氨基转移到一种 - 酮酸上 的

8、过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基 与 -酮酸的 酮基进行了交换。11、限制性核酸内切酶： 生物体内能 识别并切割特异的双链DNA 序列的一种内切核酸酶。它可以将外来的DNA 切断的酶，即能够限制异源DNA 的侵入并使之失去活力，但对自己的DNA却无损害作用，这样可以保护细胞原有的遗传信息。由于这种切割作用是在DNA 分子内部进行的，故名限制性内切酶(简称限制酶 )。12、DNA 的半保留复制 :DNA 生物合成时，以母链DNA 两股单链各自作为模板(template) ，按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。合成的子代 DNA ，一股单链从亲代完整地接受

9、过来，另一股单链则完全从新合成。两个子代 DNA 都和亲代 DNA 碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。4、蛋白质的变性：在热、酸、碱、重金属盐 、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质蛋白质的这种变化叫做变性5、细胞凋亡：凋零 (apoptosis)也称凋亡，是生理性器官系统成熟和成熟细胞更新的重要机制，是指为维持内环境稳定，由基因控制的细胞自主的有序的死亡。2、基因表达：基因表达 (gene expression)是指细胞在生命过程中，把储存在 DNA 顺序中遗传信息经过转录和翻译，转变成具有生物活性的蛋白质分子。7、辅

10、酶和辅基： 辅助因子（ cofactors）是指酶的活性所需要的一种非蛋白质成分，包括辅酶、辅基和金属离子激活剂与酶紧密结合的辅因子称为辅基，与酶蛋白结合很松弛，用透析和其它方法很易将它们与酶分开的称为辅酶（Coenzyme）10、等电点聚焦 蛋白质分子是典型的两性电解质分子。它在大于其等电点的pH环境中解离成带负电荷的阴离子，向电场的正极泳动，在小于其等电点的pH环境中解离成带正由荷的阳离子，向电场的负极泳动。这种泳动只有在等于其等电点的pH环境中，即蛋白质所带的净电荷为零时才能停止。如果在一个有pH 梯度的环境中，对各种不同等电点的蛋白质混合样品进行电泳，则在电场作用下，不管这些蛋白质分子

11、的原始分布如何，各种蛋白质分子将按照它们各自的等电点大小在pH 梯度中相对应的位置处进行聚焦，经过一定时间的电泳以后，不同等电点的蛋白质分子便分别聚焦于不同的位置。这种按等电点的大小，生物分子在pH 梯度的某一相应位置上进行聚焦的行为就称为“等电聚焦 ”。1、生物氧化：生物氧化 是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子通过一系列酶促反应与氧化合成水并释放能量的过程。 也指物质在生物体内的一系列氧化过程。主要为机体提供可利用的能量。（同 99 年名词解释第四题）5、药物基因组学：研究基因变异所致的不同疾病对药物的不同反应，并在此基础上研制出新药或新的用药方法，这一新概念被称为药物基因组学。8、生物技

12、术药物：就是利用基因工程技术、细胞工程技术、微生物工程技术、酶工程技术、蛋白质工程技术、分子生物学技术等来研究和开发药物，用来诊断、治疗和预防疾病的发生。1、遗传中心法则中心法则 (genetic central dogma)，是指遗传信息从 DNA传递给 RNA，再从 RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从 DNA传递给 DNA，即完成 DNA的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。在某些病毒中的RNA自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程（某些致癌病毒）是对中心法则的补充。5、双螺旋结构双螺旋结构：由脱氧核糖和磷酸基

13、通过酯键交替连接而成。主链有二条, 它们似“麻花状”绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。配对碱基总是A 与 T 和 G与 C。碱基对以氢键维系，A 与 T 间形成两个氢键，G与 C 间形成三个氢键。6、氧化脱氨氧化脱氨（ oxidative deamination）： - 氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。（脱氨和水解）8、基因工程药物基因工程药物是先确定对某种疾病有预防和治疗作用的蛋白质，然后将控制该蛋白质合成过程的基因取出来，经过一系列基因操作，最后将该基因放入可以大量生产的受体细胞中去，这些受体细胞包括细菌、酵母

14、菌、动物或动物细胞、植物或植物细胞，在受体细胞不断繁殖过程中，大规模生产具有预防和治疗这些疾病的蛋白质，即基因疫苗或药物。 在医学和兽医学中应用正逐步推广。9、酶的活性中心酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性 密切相关的化学基团称作酶的必需基团（essentialgroup ）。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和 底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心（activecenter ）或活性部位（ active site）1、辅基和辅酶有何不同，请写出三种维生素与辅酶的关系。这些辅酶

15、在代谢中的应用。答：根据酶催化反应最适条件的要求，原则上在酶测定体系中应加入一定量的辅助因子。辅助因子（ cofactors）是指酶的活性所需要的一种非蛋白质成分，包括辅酶、辅基和金属离子激活剂。与酶紧密结合的辅因子称为辅基；不含辅基的酶蛋白称为脱辅基酶蛋白（ apoenzyme），没有催化活性，必须加入足量辅基，和它结合成为全酶 （holoenzyme），才有催化活性。脱辅基酶蛋白与辅基孵育一段时间后，酶活性才会恢复，因此，往往需要样品与试剂中的辅基先预孵育的过程。辅基的用量往往较少。与酶蛋白结合很松弛，用透析和其它方法很易将它们与酶分开的称为辅酶（ Coenzyme）。辅酶尽管不同于酶的底

16、物，但在作用方式上和底物类似，在酶反应过程中与酶结合、分离及反复循环。辅酶用量的确定可将它们按底物处理。例如乳酸脱氢酶中辅酶按双底物动力学方程计算。二、甲氨蝶呤抗肿瘤作用的化学原理。答：甲氨蝶呤为抗 叶酸类抗肿瘤药，主要通过 对二氢叶酸还原酶的抑制 而达到阻碍肿瘤细胞的合成，而抑制肿瘤细胞的生长与繁殖。四氢叶酸 是在体内 合成嘌呤核苷酸和嘧啶脱氧核苷酸 的重要辅酶，甲氨蝶呤作为一种叶酸还原酶抑制剂，主要 抑制二氢叶酸还原酶 而使二氢叶酸不能还原成有生理活性的四氢叶酸 ，从而使嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成过程中 一碳基团的转移作用受阻 ，导致 DNA 的生物合成受到抑制。此外，本品也有对胸腺

17、核苷酸合成酶的抑制作用，但抑制 RNA 与蛋白质合成的作用则较弱， 四氢叶酸 主要作用于细胞周期的 S 期，属细胞周期特异性药物，对 G1/S 期的细胞也有延缓作用，对 G1 期细胞的作用较弱。、简述基因工程的过程和原理，它在制药领域有哪些应用？答：基因工程（ genetic engineering ）又称基因拼接技术和 DNA重组技术 ，是以分子遗传学为理论基础，以 分子生物学 和微生物学 的现代方法为手段，将不同来源的基因按预先设计的蓝图，在体外构建杂种 DNA分子，然后导入活细胞，以改变生物原有的遗传特性、获得新品种、生产新产品。 基因工程技术 为基因的结构和功能的研究提供了有力的手段。

18、基本操作步骤:提取目的基因目的基因、与运载体结合、将目的基因导入受体细胞、目的基因的检测和表达基因工程在医药卫生中的应用：1. 基因工程药品的生产：许多药品的生产是从生物组织中提取的。受材料来源限制产量有限，其价格往往十分昂贵。微生物 生长迅速，容易控制，适于大规模工业化生产。若将生物合成相应药物成分的基因导入微生物细胞内，让它们产生相应的药物，不但能解决产量问题，还能大大降低生产成本。 基因工程胰岛素胰岛素 是治疗 糖尿病 的特效药，长期以来只能依靠从猪、牛等动物的胰腺 中提取， 100Kg胰腺只能提取4-5g 的胰岛素，其产量之低和价格之高可想而知。将合成的胰岛素基因导入大肠杆菌 ，每 2

19、000L 培养液就能产生100g 胰岛素！ 大规模工业化生产不但解决了这种比黄金还贵的药品产量问题，还使其价格降低了30%-50%! 基因工程干扰素干扰素治疗病毒感染简直是“万能灵药”！过去从人血中提取，300L 血才提取1mg！其“珍贵”程度自不用多说。基因工程人干扰素-2b （安达芬 ）是我国第一个全国产化基因工程人干扰素 -2b ，具有抗病毒，抑制肿瘤细胞增生，调节人体免疫功能的作用，广泛用于病毒性疾病治疗和多种肿瘤的治疗，是当前国际公认的病毒性疾病治疗的首选药物和肿瘤生物治疗的主要药物。其它 基因工程药物人造血液、 白细胞介素 、乙肝疫苗等通过基因工程实现工业化生产，均为解除人类的病苦

20、，提高人类的健康水平发挥了重大的作用。2. 基因诊断与基因治疗：运用基因工程设计制造的“DNA 探针”检测肝炎病毒等病毒感染及遗传缺陷，不但准确而且迅速。通过基因工程给患有遗传病的人体内导入正常基因可“一次性”解除病人的疾苦。SCID 的基因工程治疗重症联合免疫缺陷（SCID）患者缺乏正常的人体免疫功能，只要稍被细菌或者病毒感染，就会发病死亡。这个病的机理是细胞的一个常染色体上编码腺苷酸脱氨酶（简称ADA）的基因（ada）发生了突变。可以通过基因工程的方法治疗。2、哪些事实可以说明脂肪酸的生物合成不是脂肪氧化的逆反应？区别要点脂肪酸从头合成脂肪酸 氧化细胞内定位胞液线粒体酰基载体ACP-SHC

21、oA-SH二碳单位参与或断裂形式丙二酸单酰 CoA乙酰 CoA电子供体或受体+NADH+ HFAD、NAD反应底物的转运柠檬酸穿梭肉毒碱穿梭参与酶类6 种4 种能量消耗或产生+净产生 106ATP消耗 7ATP，14 NADH+ H2、什么是蛋白质的变性作用？它在日常生活中有什么日常应用？答：蛋白质的变性：在热、酸、碱、重金属盐 、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质蛋白质的这种变化叫做变性加快了蛋白质变性的速度，原料表面因变性凝固、细胞孔隙闭合，从而原料内部的营养素和水分不会外流，可使菜看的口感鲜嫩，蛋白质的pH 值处于 4 以下或 10 以上的环境中会发生酸或碱引起的变性，例如在制作松花蛋时，就是利用碱对蛋白质的变性作用，而使蛋白和蛋黄发生凝固；酸奶饮料和奶酪的生产，则是利用酸对蛋白质的变性作