生物化学教学大纲

1、生物化学教学大纲（供本科药学专业使用）课程编号： 学时：80 其中实验学时：32一、 课程的性质和任务生物化学是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已

2、经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。 二、 相关课程的衔接生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程

3、奠定坚实的理论基础。三、 教学的基本要求本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。四、 教学方法与重点难点教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。重点

4、和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版生物化学为蓝本编写。重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。其余内容作一般了解五、 建议学时分配教 学 内 容讲课学时实验序号实验学时备注绪 论1第一章：糖的化学1第二章：脂类的化学1第三章：蛋白质化学614第四章：核酸化学224第五章：酶534第六章：激素及其作用机制3第七章：生物氧化34

5、4第八章：糖代谢654第九章：脂类代谢5第十章：蛋白质的分解代谢464第十一章：核酸代谢2第十二章：代谢和代谢调控总论3第十三章：药物在体内的转运和代谢转化1第十四章：生物药物2第十五章：药物研究的生物化学基础378合 计4832六、课程考核本课程考核采取闭卷考试，百分制办法。成绩不及格者，本课程不予通过。七、教材及主要参考书1吴梧桐. 生物化学. 第五版. 北京：人民卫生出版社. 2003年7月2周爱儒生物化学第六版北京：人民卫生出版社2004年1月3王镜岩，朱圣庚，徐长法.生物化学.第三版.北京：高等教育出版社.2002年8月4刘德培. 医学分子生物学. 北京：人民卫生出版社2003年11

6、月八、教学内容绪 论 1.教学内容： 生物化学的概念，研究范围，研究目的与任务。 生物化学的基本内容，生物化学的发展和最新成就，近代生物化学的研究方向和我国在生物化学领域中的贡献。生物化学在医药卫生和生产生活实践中的地位，生物化学在药学专业中的地位和重要性。 发展中的生物化学，生物化学和其它课程的联系。2. 教学基本要求：掌握生物化学的基本概念与研究目的和任务。熟悉生物化学在药学科学中的地位与作用。了解生物化学的发展。第一章 糖的化学 1. 教学内容：多糖的化学，多糖的分类，重要多糖的化学结构与生理功能。2. 教学基本要求：熟悉重要多糖的结构与功能，了解多糖的分类。3重点与难点：重点为多糖的功

7、能，难点是多糖的结构。第二章 脂类的化学 1. 教学内容：脂类的分类，生理功能，重要脂类的化学结构。2. 教学基本要求：熟悉体内的脂类及其功能。了解重要脂类的化学结构。3重点与难点：重点为脂类的分类与生理功能，难点是脂类的化学结构。第三章 蛋白质的化学 1教学内容： 蛋白质是生命的物质基础：蛋白质在生物体内的分布及功能。蛋白质的化学组成：蛋白质的元素组成，蛋白质的基本组成单位氨基酸，氨基酸的结构，分类和重要性质。 蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构，肽键和其它连接键；蛋白质的构象，维持蛋白质构象的化学键，蛋白质的二、三、四级结构。蛋白质的结构与功能：蛋白质的一级结构与功能的关系，蛋白质构象与功

8、能的关系。 蛋白质的性质：蛋白质的分子大小、形状，蛋白质的变性，蛋白质的两性电离与等电点，蛋白质的胶体性质，蛋白质的沉淀反应，蛋白质的颜色反应，蛋白质的免疫学性质。 蛋白质的分类：根据分子形状，组成和溶解度的不同分类。2教学基本要求：掌握蛋白质的元素组成，蛋白质的含氮量，蛋白质的分子组成，氨基酸的分类。肽键与肽链，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，蛋白质的等电点，蛋白质的变性作用，蛋白质的盐析作用。熟悉蛋白质的理化性质，维持蛋白质胶体溶液稳定的因素。维持蛋白质各级结构稳定的因素。了解其余内容。3重点与难点：重点为肽键与肽链、蛋白质的一、二、三、四级结构、超二级结构、结构域，蛋白

9、质的等电点、蛋白质的变性作用、蛋白质的盐析作用等概念。蛋白质的分子组成，氨基酸的分类。难点为蛋白质结构与功能的关系。 第四章 核酸的化学 1教学内容： 核酸的概念和重要性。 核酸的化学组成：DNA和RNA的基本化学组成，核酸的基本结构单位单核苷酸，核苷和核苷酸，DNA和RNA的基本结构单位，环化核苷酸，辅酶类核苷酸。 核酸的分子结构：DNA的分子结构（一、二、三级结构）；RNA的种类和分子结构（tRNA，mRNA，rRNA的结构）。 核酸的理化性质：核酸的分子大小、溶解度与粘度，核酸的酸碱性质，核酸的紫外吸收，核酸的变性、复性和杂交。2教学基本要求：掌握DNA和RNA的分子组成，核苷酸之间的连

10、接方式。DNA双螺旋结构及维持稳定的因素。三种RNA分子的结构特点及功能。熟悉DNA的变性、复性和分子杂交、增色效应、DNA的解链温度（Tm）、核酶等概念。了解其余内容。3重点与难点：重点为DNA双螺旋结构及维持稳定的因素。三种RNA分子的结构特点及功能。DNA的变性、增色效应、DNA的解链温度（Tm）、核酶等概念。难点为DNA的超螺旋结构及功能，核酶的作用机制。第五章 酶 1教学内容： 酶是生物催化剂：酶的化学本质，酶的生物学意义，酶作用的特点和专一性， 酶的分类与命名。酶的结构与功能：酶的化学组成，酶的辅助因子，酶的活性中心和必需基团，酶的活性中心与酶作用的专一性，酶的空间结构与催化活性，

11、酶原的激活。 酶的作用机制：酶能显著降低反应活化能，中间复合物学说和酶作用的过渡态，酶作用高效率的机制。 酶促反应的动力学：底物浓度的影响，米式常数的意义，应用及求法。pH值的影响；温度的影响；酶浓度的影响；激动剂的影响；抑制剂的影响，不可逆抑制，可逆抑制，可逆抑制的类型，动力学特点。 酶活力测定：酶活力的概念，酶活力测定的条件，酶活力高低的表示方法。 重要的酶类：寡聚酶，同工酶，诱导酶，调节酶，核酶，抗体酶和固定化酶。2教学基本要求：掌握酶的分子组成。酶的的活性中心、酶作用的专一性、Km值、酶原及酶原激活、变构酶和酶的共价修饰调节、同工酶的概念。米氏方程，竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑

12、制的特点。熟悉单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅酶、辅基的概念，辅酶与维生素的关系，不可逆性抑制剂对酶促反应速度的影响，了解其余内容。3重点与难点：重点为酶的的活性中心、酶作用的专一性、Km值、酶原及酶原激活、变构酶和酶的共价修饰调节、同工酶等概念。米氏方程、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点。难点为米氏方程推导，Km和Vmax的测定。 第六章 激素及其作用机制 1教学内容： 激素的定义，特性，化学本质及分类；甲状腺素、降钙素、甲状旁腺素、胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素、性激素、下丘脑激素、垂体激素、前列腺素、胃肠道激素，心钠素和其它活性物质的化学本质与生理生化功能。 激素作用

13、的机制：受体的概念，类型，细胞膜受体作用机制，通过第二信使介导的信号传导，腺甘酸环化酶系统，磷脂酰肌醇系统；通过相关激酶的信号传导，细胞内受体作用机制。2教学基本要求：掌握激素的作用机制，受体的概念，受体和配体结合的特性，常见的第二信使，cAMP蛋白激酶A途径。熟悉激素的定义、特性及分类；主要激素的化学本质、结构特点及生理功能。了解其余内容。3重点和难点：重点为受体的定义、受体和配体结合的特性、类型，常见的第二信使，cAMP蛋白激酶A途径，细胞内受体的作用机制。难点为磷脂酰肌醇系统。第七章 生物氧化 1教学内容： 生物氧化的基本概念、生物氧化的特点。 线粒体氧化体系：呼吸链，呼吸链的主要组分及

14、其作用，辅酶、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌（Q），细胞色素体系；呼吸链传递体的顺序，主要的呼吸链，呼吸链复合体。 生物氧化过程中ATP的生成：高能化合物和高能磷酸化合物；高能磷酸化合物ATP的生成，底物水平磷酸化，氧化磷酸化；氧化磷酸化的抑制，电子传递抑制剂、解偶联剂。2教学基本要求：掌握呼吸链的概念、排列顺序。底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O值的概念，呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂，不同底物和抑制剂对线粒体耗氧的影响。熟悉生物氧化的概念、特点，ATP在肌肉、脑组织中能量的储存形式，线粒体内膜中存在的转运载体，氧化磷酸化偶联机制，化学渗透假说，ATP合酶。了解其余内容。3重点与难点：重

15、点为呼吸链的概念、排列顺序。底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O值的概念，呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂。难点为氧化磷酸化偶联机制，化学渗透假说，ATP合酶。第八章 糖代谢 1教学内容： 糖的消化与重要的糖苷酶。糖的吸收。 糖的无氧分解：糖酵解途径和能量变化，糖酵解的调节, 糖酵解的生理意义。 糖的有氧氧化：糖有氧氧化的反应过程和能量变化, 糖有氧氧化的调节, 糖有氧氧化的生理意义。磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭。 磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程和生理意义。 糖原的合成，糖原的分解，糖原代谢的调节；糖异生作用与Cori循环，糖异生的生理意义，糖异生的调节。 血糖水平的调节：血糖

16、来源和去路，血糖水平的调节，血糖水平异常，高血糖和糖尿病，低血糖与低血糖昏迷。2教学基本要求：掌握糖酵解途径、糖酵解、糖的有氧氧化、巴斯德效应、底物水平磷酸化、三碳途径、糖异生、乳酸循环及意义、血糖等概念。糖酵解和糖的有氧氧化的反应部位、反应过程、关键酶、能量的生成及意义。磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭。三羧酸循环反应特点、过程、关键酶和意义，丙酮酸脱氢酶复合体、辅酶或辅基的组成。磷酸戊糖途径的反应部位、关键酶和意义。糖原合成与分解的关键酶。糖异生的反应过程、关键酶、限速步骤及生理意义。熟悉糖的生理功能，血糖的来源与去路，胰岛素、胰高血糖素调节血糖的机制。了解其余内容。3重点与难点：重点为糖

17、酵解途径、糖酵解、糖的有氧氧化、三碳途径、糖异生、乳酸循环及意义、血糖等概念。糖酵解和糖有氧氧化的反应过程、关键酶、能量的生成及意义。三羧酸循环反应特点、关键酶和意义。丙酮酸脱氢酶复合体组成。磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭。磷酸戊糖途径的生理意义。糖异生的反应过程、关键酶、限速步骤及生理意义。难点为糖酵解和糖有氧氧化的调节，糖异生的调节，胰岛素、胰高血糖素调节血糖的机制。第九章 脂类代谢 1教学内容： 脂类的消化和吸收：胆盐在脂肪消化吸收中的作用。 脂类在体内的贮存和动员：血脂与血浆脂蛋白，血浆脂蛋白的分离方法。血浆脂蛋白的种类及功能。 脂肪的分解代谢：甘油的代谢。饱和脂肪酸-氧化的过程、关

18、键酶、限速步骤，以饱和脂肪酸软脂酸为例计算能量生成过程。酮体的生成及利用，酮体的生成过程、关键酶、酮体生成意义，肝内生成肝外利用酮体的的原因，酮体生成调节。 脂肪的合成代谢：-磷酸甘油的合成，脂肪酸的生物合成，脂肪的生物合成。 类脂的代谢：磷脂的分解与合成代谢，胆固醇的生物合成，胆固醇在体内的代谢转化，胆固醇的排泄。2教学基本要求：掌握必须脂肪酸、脂肪动员、脂肪酸-氧化、酮体、胆固醇的逆向转运的概念。脂肪酸-氧化的过程、关键酶、限速步骤、能量计算。酮体的生成过程、关键酶、酮体生成意义。甘油三脂合成部位、原料。脂肪酸合成的部位、原料、关键酶。胆固醇合成部位、原料、关键酶。血浆脂蛋白分类、组成、功

19、能。熟悉脂类的构成及功能，血脂组成、结构，高脂血症的概念，甘油磷脂合成的原料、辅助因子及CTP的作用，胆固醇转化的产物。了解其余内容。3重点与难点：重点为必须脂肪酸、脂肪动员、脂肪酸-氧化、酮体等概念。脂肪酸-氧化的过程、关键酶、限速步骤、能量计算。酮体的生成和利用的过程、关键酶。血脂组成、结构，血浆脂蛋白分类、组成、功能。难点为脂酸的合成过程及调节，血浆脂蛋白代谢过程。第十章 蛋白质的分解代谢 1教学内容： 营养素的概念及其生理功能，食物蛋白质的生理功能，氮平衡，蛋白质的营养价值及必需氨基酸的概念，人体必需氨基酸。 蛋白质的水解酶类及其作用特点，蛋白质的消化过程，肽和氨基酸的吸收，蛋白质及其

20、消化产物在肠中的腐败作用。 氨基酸在体内的代谢动态，氨基酸的氧化脱氨作用，转氨基作用，联合脱氨基作用，非氧化脱氨基作用。 氨的代谢：尿素的合成，丙氨酸一葡萄糖循环，谷氨酰胺的生成。高血氨症和氨中毒。 -酮酸的代谢，氨基化生成非必需氨基酸、转变成糖及脂类、氧化供能。 氨基酸的脱羧基作用。“一碳基团”的概念，“一碳基团”的来源与互变，“一碳基团”代谢的生物学意义。含硫氨基酸代谢的特点。芳香族氨基酸代谢的特点。2教学基本要求：掌握氮平衡、必需氨基酸、丙氨酸葡萄糖循环、一碳基团的概念。氮平衡种类及分别见于哪些情况。转氨酶的辅酶，谷丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶（GOT）催化的反应及临床意义。联合脱氨基

21、、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基的反应及区别。生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。谷氨酰胺的生成及意义。尿素合成的部位、关键酶及限速反应，尿素氮的来源。一碳基团的载体、来源、种类及生理功能。活性甲硫氨酸（SAM）的生理功能，甲硫氨酸循环，活性硫酸根（PAPS）的作用。熟悉蛋白质消化过程，食物蛋白质在胃和小肠消化所需的酶和作用特点，食物蛋白质互补作用，蛋白质的腐败作用，个别氨基酸脱羧基作用的产物及功能，高血氨症和氨中毒，合成肌酸原料，苯酮酸尿症、白化病的原因。了解其余内容。3重点与难点：重点为必需氨基酸、丙氨酸葡萄糖循环、一碳基团的概念。氮平衡种类及分别见于哪些情况。谷丙转氨酶（GPT）、谷

22、草转氨酶（GOT）催化的反应及临床意义。联合脱氨基、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基的反应及区别。生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。谷氨酰胺的生成及意义。尿素合成的部位、关键酶及限速反应，尿素氮的来源。一碳基团的载体、来源、种类及生理功能。甲硫氨酸循环及SAM作用。难点为鸟氨酸循环过程及调节。 第十一章 核酸代谢与蛋白质生物合成 1教学内容： 核酸的消化与吸收。 核酸的分解代谢：核酸的分解，嘌呤核苷酸的分解，嘧啶核苷酸的分解。 核苷酸的生物合成：嘌呤核苷酸的从头合成，嘌呤核苷酸的补救合成途径；嘧啶核苷酸的从头合成；嘧啶核苷酸的补救合成途径。脱氧核糖核苷酸的合成。2教学基本要求：掌握核苷酸的

23、生物学功用，从头合成途径、补救合成途径的概念，嘌呤环及嘧啶环的元素来源，5-磷酸核糖的活化，氨基甲酰磷酸的生成，脱氧（核糖）核苷酸的生成。嘌呤核苷酸及嘧啶核苷酸分解代谢的产物。熟悉从头合成的特点，补救合成的意义，反馈调节。了解其余内容。3重点与难点：重点为核苷酸嘌呤环及嘧啶环的元素来源，5-磷酸核糖的活化，氨基甲酰磷酸的生成，脱氧（核糖）核苷酸的生成。难点为嘌呤核苷酸从头合成过程。第十二章 代谢和代谢调控总论 1教学内容： 新陈代谢的概念和研究方法 物质代谢的相互关系：蛋白质与糖代谢的相互联系，糖与脂类代谢的相互联系，蛋白质与脂类代谢的相互联系，核酸与糖、脂类和蛋白质代谢的相互联系。 代谢调控

24、总论：细胞或酶水平的调节，酶活力的调节，酶量的调节。细胞代谢调控在生产实践中的作用。激素和神经系统的调节。 代谢抑制剂的概念和意义，代谢抑制剂的种类。 抗代谢物的概念、种类和重要意义。2教学基本要求：掌握细胞或酶水平的代谢调控方式，代谢抑制剂和抗代谢物的概念。熟悉物质代谢的相互关系，代谢抑制剂和抗代谢物的的种类及意义。了解其余内容。3重点和难点：重点为细胞或酶水平的代谢调控方式，代谢抑制剂和抗代谢物的概念。难点为物质代谢的相互关系。第十三章 药物在体内的转运和代谢转化1教学内容： 药物代谢转化的类型和酶系。 影响药物代谢转化的因素。 药物代谢转化的意义。2教学基本要求：熟悉药物代谢转化的类型和酶系。了解影响药物代谢转化的因素，药物代谢转化的意义。3重点和难点：重点为药物代谢转化的类型和酶系，难点为药物代谢转化反应的机制，药物间的相互作用。第十四章 生物药物 1教学内容： 生物药物概述：生物药物的概念，生物药物的发展，生物药物的特点。 生物药物的分类：按来源分类、按化学本质分类和临床用途分类。生物药物的临床用途：作为治疗药物、预防及诊断药物、其他生物医药用品等。 生物药物的研究进展：资源的综合利用与扩大开发，从天然存在的生理活性物质中寻找新的生物药物，利用现代生物技术大力发展生物药品，利用化学合成技术创制新的生化