生化名词解释02969

1、1、核酸的增色效应；核酸变性后,增加了A260的光吸收称为增色效应。变性后DNA溶液的紫外线吸收具有增强的效应，变性DNA的双链解开，碱基中电子的相互作用有利于紫外线吸收，故而产生增色效应。一般以260nm下的紫外线吸收光度作为此效应的指标，DNA变性后260nm处的吸收光度通常有明显增加，但不同来源DNA的变化不一。核酸的减色效应；双螺旋结构和3,5-磷酸二酯键的形成都会减弱碱基对紫外光的吸收，这种效应称减色效应DNA复性后，其溶液的A260减小，最多可减小至变性前的A260，这现象称减色效应。2、 核酸的 Tm 值；通常将DNA的变性达到50%时，即增色效应达到一半时的温度称为DNA的解链

2、温度(Tm），Tm也称熔解温度或DNA的熔点。DNA的Tm值一般在70-85之间。加热可以使DNA变性，DNA热变性是在很狭的温度范围内突发的跃变过程，很像结晶达到熔点时的融化现象，故名熔解温度，用Tm表示。Tm定义中包含了使被测DNA50的双螺旋结构遭到破坏，即增色效应达到一半的温度作为Tm的含义，不同来源的DNATm值一般为7085。3、 DNA 双螺旋；DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链构成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，在螺旋中形成大沟和小沟 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成，形成一个大沟和小沟，大沟位于相毗邻的双股之间，而小沟位于双

3、螺旋的互补链之间。磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A-T，G-C配对，碱基对以氢键维系，配对的碱基处于同一个平面上，与螺旋轴垂直。4、 核酸分子杂交；把不同的DNA或RNA链放在同一溶液中作变性处理,然后复性,不同来源的DNA或RNA单链之间就按碱基配对原则可能形成局部的双链,这一过程称为分子杂交。根据变性和复性的原理，将不同来源的DNA变性，若这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则退火条件下能形成DNA-DNA异源双链，或将变性的单链DNA与RNA经复性处理形成DNA-RNA杂合双链，这种过程称为分子杂交5、 核小体；真核生物染色质的

4、基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构是染色体形成的基本结构单位，是由组蛋白形成的寡聚蛋白体核心和盘绕在其上的DNA组成6、 退火；热变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，这种复性成为退火7、 核酸变性；核酸双螺旋区的H键断裂,变成单链,没有共价键的断裂。变性的条件:物理的、化学的。如热变性、碱变性等，甲醇、乙醇、尿素、甲醛常用做变性剂。在一定条件下，DNA双螺旋可以彻底的解链，分离成两条互补的单链，称为DNA的变性。确切的就是维持双螺旋稳定性的氢键和疏水键的断裂，但并不涉及共价键的断裂核酸复性：指本来是双链而分开的两股单链的重新组合。在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢

5、复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复变性DNA在适当条件下，两条互补连具有全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转录过程，称为复性1、 必需氨基酸：人类自身不能合成或不能足量合成，必须依赖食物供给是指人体需要，但自己不能合成，或者合成量不能满足机体需要的氨基酸，它们必须由食物蛋白供给。2、 氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用 pI 表示。此时，aa 以两性离子形式存在，也有少量的数目基本相同的正、负离子存在，还有极少量的中性分子。pI 是氨基酸的特征常数氨基酸的带电状况与溶液的pH有关，改变pH可以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可以使它

6、处于正负电荷相等，即净电荷为零的兼性离子状态，氨基酸净电荷为零时溶液的pH，称为氨基酸的等电点，用pI表示。3、 蛋白质的一级结构； 一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。即多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。一级结构稳定。蛋白质共价结构也称蛋白质的一级结构，实质是指多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。这是蛋白质分子结构的基础，包含了决定蛋白质分子所有高级结构层次构象和生物功能的全部信息蛋白质的二级结构；蛋白质的二级结构是指它的多肽主链折叠的有规则重复的构象，但不涉及侧链上的原子在空间的排列指多肽主链骨架上所含的

7、羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，通过这些氢键的维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律的空间排布，作为蛋白质高级结构的构象单元。蛋白质的三级结构； 蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构。在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。包括主链和侧链的所有原子的空间排布。指球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置而形成特定的构象，螺旋、折叠、转角和无规则卷曲等二级结构通过侧链基团的相互作用进一步卷曲、折叠，借助次级键的维系形成三级结构，三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布，它是建立在二级结构、超二级结构和结构域基

8、础上的球状蛋白质的高级空间结构蛋白质的四级结构；由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象由数条具有独立的三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互作用而成的聚合体结构称为蛋白质的四级结构。蛋白质的超二级结构；在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，即两个或两个以上的二级结构单元由链接多肽链接，组合成具有特殊几何排列的局部空间结构，称为超二级结构，又称为模体。蛋白质的结构域；对于较大的蛋白质分子或亚基，一条多肽链往往在二级结构或超二级结构的基础上折叠形成几个紧密的球形构象，这种球形构象就称结构域。介

9、于二级结构和三级结构的一种层次结构。在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域蛋白质。4、 同源蛋白质；不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质是那些在进化上相关联的蛋白质，他们在不同物种之中执行相同的功能5、 盐析；向蛋白质溶液中加入大量的中性盐类,使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。盐析沉淀一般不引起蛋白质的变性。向蛋白质溶液中加入大量的中性盐类，如硫酸铵、氯化钠等，使蛋白质的溶解度逐渐下降，致其从溶液中沉淀的现象

10、称为盐析 盐溶；球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象在盐析初期，溶液离子强度降低，随着中性盐浓度提高，蛋白质溶液吸附盐离子后，带电表层使他们彼此排斥，而蛋白质分子与水分子的相互作用却加强了，因而溶解度提高，这种现象称盐溶6、 蛋白质变性；当天然Pr受到某些物理or化学因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生改变时，Pr的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致Pr一级结构的变化，这种现象叫变性作用，变性后的Pr称为变性Pr。蛋白质因受某些物理的或化学的因素的影响，分子三维结构被破坏，从而导致其理化性质、生物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用蛋白质复性；当

11、除去这些使其分子内部原有的高级结构发生改变因素后，可根据热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复原来的构象，称作复性某些蛋白质变性后可以在一定的条件下恢复原有的三维结构，使生物活性恢复，这个过程称为蛋白质的复性1、 辅酶；与酶蛋白结合较松弛，用透析法能够除去的小分子有机物大多是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关，有十几种，与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去 辅基；与酶蛋白结合较紧密，常以共价键结合，透析不能除去的小分子有机物及金属离子大多是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关，有十几种，通常与酶蛋白共价相连，透析不能除去2、 酶活力；又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为

12、酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。指在一定条件下，酶所催化的化学反应进行的速度，反应速度越大，意味着没活力越高，酶活力代表了一个酶催化化学反应的能力，是对酶进行定量分析的指标之一3、 酶的活性中心；酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的区域叫作酶的活性中心。 与催化活性相关的氨基酸残基，在空间上构成酶分子中一个特定的结构区域，即为酶的活性中心，酶的活性中心是指酶分子中能与底物结合，并催化反应产生的局部区域4、 Km 值（米氏常数）；酶促反应速度达最大速度一半时的底物浓度。是指酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L,米氏常数是酶的特征性常数之

13、一，与酶的性质有关，与酶浓度无关。5、 激活剂； 凡能提高酶活性的物质,都称为激活剂,包括无机离子、小分子有机化合物以及一些大分子的有机化合物等 抑制剂；能使酶分子的必需基团或酶中心部位基团的化学性质发生变化,从而引起酶活力下降甚至丧失,致使酶反应速度降低,起抑制作用的物质凡能使酶的催化活性下降但不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂6、 不可逆抑制；这类抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合,而使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。有机磷的酰化物、有机汞、有机砷化合物、重金属、烷化物、氰化物、硫化物、CO、青霉素抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失

14、去活性，抑制后，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性的抑制类型称为不可逆抑制 可逆抑制；类抑制剂与酶蛋白的结合是可逆的,可用透析法除去抑制剂,恢复酶的活性,可逆抑制作用分为三种类型:竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用是指抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；这种抑制作用可以通过透析、超滤等方法除去抑制剂，而使酶恢复活性7、 单体酶；指酶蛋白分子只有一条多肽链组成，相对分子质量为1300035000，如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等，单体酶一般多为水解酶 寡聚酶：是由几个甚至几十个亚基组成，相对分子质量为35000至几百万，各亚基之间为非

15、共价键的结合，彼此容易分开，亚基可以相同，也可以不同，如己糖激酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶等，乳酸脱氢酶由4个亚基组成 多酶复合体：由几个酶有组织的聚集在一起,功能上相互配合,第一个E的产物是第二个E的底物。如，丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶复合体。又称多酶体系，是由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合物，相对分子质量很大，一般在几百万，各个酶有机地组合在一起，精巧的镶嵌成一定的结构。8、 同工酶；指催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质和免疫功能等方面不同的一组酶，称为同工酶。具有不同形式的同工酶之所以能催化相同的化学反应是因为它们的活性部位在结构上相同或者非常相似。是

16、指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质、酶学性质、Km值、电泳行为、免疫学性质等均不同的一组酶9、 别构酶；别构酶是一类重要的调节酶，能够调节酶促反应速度。通过调节因子作用酶产生别构效应的调节酶类，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。受别构调节的酶，多是寡聚酶，通过酶分子构象的变化来改变酶活性10、 酶原激活；使酶原转变为具有活性的酶的作用称为酶原的激活或活化作用。11、 诱导契合；当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白构象发生相应的变化，使酶活性中心上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全契合而形成中间产物，并引起底物发生反应。当反应结束产

17、物从酶分子上脱落下来后，酶的活性中心又恢复成原来的构象酶分子活性中心的结构是柔性的，并非刚性，当酶蛋白分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物分子结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应1、 糖酵解；糖酵解指葡萄糖通过一系列步骤，降解成三碳化合物（丙酮酸），并释放能量的过程。糖酵解途径又称 EMP途径，EMP是一切生物分解葡萄糖的共同途径。EMP在细胞质中进行。是指细胞内在酶的催化下葡萄糖降解生成丙酮酸，并释放少量能量。反应在细胞质基质中进行，不需要氧参与（有氧和无氧条件下都能进行），是一切有机体中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径，又称EMP途径2、 底物水平

18、磷酸化；产生ATP高能分子的方式。底物氧化过程中，形成某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸转移反应，直接偶联ATP的形成是指物质在脱氢或脱水过程中，产生高能代谢物并直接将高能代谢物中能量转移到ADP(GDP)生成 ATP(GTP)的过程。3、 回补反应；生物体中存在着及时补充中间物(草酰乙酸)的反应，称为回补反应。能对TCA中间产物有补充作用的反应统称为回补反应4、 激酶；从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。催化将ATP上的磷酸基团转移到受体上的酶。激 酶都需要Mg2+作为辅助因子。5、 糖的异生作用；由丙酮酸转化为葡萄糖的过程是糖异生作用，由非糖化合物，如乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等，转变

19、为葡萄糖或糖原，这一过程称为糖异生作用1、 呼吸链（电子传递链）；电子由NADH或FADH2到O2的传递途径，由一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统（electron transfer chain)，因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链。 呼吸链又叫电子传递链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子传递体按标准氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系 2、 氧化磷酸化；NADH或FADH2将电子传递给O2的过程与ADP的磷酸化相偶联，使电子传递过程中释放出的能量用于ATP的生成。氧化磷酸化的过程需要氧气作为最终的电子受体，它是需氧生物合成ATP的主要

20、途径。 电子从NADH和FADH2经过电子传递链传递给氧形成水，同时偶联ADP磷酸化为ATP，称为电子传递体系磷酸化或氧化磷酸化3、 生物氧化；有机物质（糖、脂肪和蛋白质）在生物细胞内进行氧化分解而生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化biological oxidative。生物氧化通常需要消耗氧，所以又称为呼吸作用respiration。是指生物细胞将糖类、脂质、蛋白质等有机物质氧化分解，最终生成CO2和H2O，同时释放出能量的过程。ATP+0.5ADP4、 能荷；是在总的腺苷酸库（ATP、ADP、AMP的浓度之和）中ATP的比例，即细胞中高能磷酸状态一种数量上的衡量，它的大小可

21、用下式表示：ATP+ADP+AMP能荷= 在总的腺苷酸系统中（即ATP、ADP和AMP总和）所负荷的高能磷酸基数量5、 底物水平磷酸化；代谢物通过氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP，使之磷酸化生成ATP。（不需要O的参与）在底物被氧化过程中形成的某些高能中间代谢物，通过酶促反应，可使磷酸集团转移给ADP而生成ATP（或GDP生成GTP），称为底物水平磷酸化6、 磷氧比（P/O 比）；在生物氧化过程中，伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗的分子氧的氧原子数之比。即每消耗1个氧原子所产生的ATP的分子数。氧化磷酸化的效率可以通过测定P/O值来确定。P/O值是指电子传递过

22、程中，每消耗1mol氧原子所消耗无机磷酸的物质的量。磷氧比也可以看成一对电子经呼吸链传至O2所偶联产生的ATP分子个数。7、 解偶联剂；解偶联剂（uncoupler）是指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转化为ATP的化合物。它们也被称为氧化磷酸化解偶联剂。使电子传递和ADP磷酸化两个过程分离，但它只抑制ATP的合成而不抑制电子传递，其结果则导致氧和燃料底物消耗增加，同时使由电子传递产生的自由能以热的形式散失，能量得不到存储，此类抑制剂即为解偶联剂8、 高能磷酸化合物；分子中含有磷酸基团，被水解下来时释放出大量的自由能，这类高能化合物称高能磷酸化合物9、 电子传递抑制剂；

23、凡是能够阻断电子传递链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂，凡能够阻断呼吸链中某一组分的电子传递功能的物质，统称为呼吸链电子传递抑制剂1、 必需脂肪酸；由于动物不能合成亚油酸和亚麻酸，但对维持其生长十分重要，所以必须从食物中获得，这些脂肪酸对人类和哺乳动物是必需脂肪酸。人和哺乳动物体内不能合成亚油酸和亚麻酸，而这些脂肪酸对他们的生长发育十分重要，必须从植物中获得这些必要的营养物质，所以亚油酸和亚麻酸被称为必须脂肪酸2、 -氧化；是指脂肪酸在氧化分解时，-碳原子和b -碳原子之间键发生断裂，分解出一个二碳片段，每进行一次b-氧化作用，生成较原来少两个碳原子的脂肪酸。 脂肪酸的碳原子和碳原子间

24、发生键断裂，产生一分子乙酰COA和少两个碳原子的脂肪酸，由于这一氧化方式是发生在碳原子上，因此称为氧化作用3、 -氧化；肪酸在一些酶的催化下，在a-碳原子上发生氧化作用，分解出一个一碳单位CO2，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。这种氧化作用称为脂肪酸的a-氧化作用。以游离脂肪酸作为底物，反应中涉及分子氧，每次从脂肪酸羧基端氧化去掉一个碳原子，产生CO2和少一个碳原子的脂肪酸，由于这种氧化作用发生在游离脂肪酸的碳原子上，故称为氧化作用4、 -氧化；是指脂肪酸的末端（w-端）甲基发生氧化，先转变成羟甲基，继而再氧化成羧基，从而形成, w-二羧酸的过程。通过细胞内单氧化酶催化，在脂肪酸的碳（末端碳）加

25、上-OH，然后经醇脱氢酶和醛脱氢酶依次催化，生成两端都带有羧基的二羧酸，此二羧酸可从两头同时按照常规的氧化进行分解5、 酮体；由脂肪酸的b-氧化及其它代谢所产生的乙酰CoA，在一般的细胞中可进入三羧酸循环进行氧化分解；但在动物的肝脏、肾脏、脑等组织中，尤其在饥饿、禁食、糖尿病等情形下，乙酰CoA还有另一条代谢去路，最终生成乙酰乙酸、 b-羟丁酸和丙酮，这三种产物统称为酮体在哺乳动物中，脂肪酸氧化产生的乙酰COA大部分进入柠檬酸循环，另一部分乙酰COA则在肝脏线粒体中经生酮作用转化为羟丁酸、乙酰乙酸和丙酮，这3种化合物统称为酮体。1、 生物固氮；指某些微生物利用自身的固氮酶系，在常温常压下将分子

26、氮转变成NH3的过程固氮微生物把大气中的氮气还原成氨的过程称为生物固氮2、 氨的同化；把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3，进一步同化转变成含氮有机物的过程由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。3、 联合脱氨基作用；转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。生物体大多数氨基酸脱氨是通过转氨作用和氧化脱氨作用联合起来实现的，被称为联合脱氨基作用。4、 生糖氨基酸；一些氨基酸C架在代谢过程中生成丙酮酸和TCA循环的有机酸,可以通过糖异生作用转化为糖,故称为生糖AA是指被降解为丙酮酸、酮戊二酸、草酰乙酸、琥珀酰COA、延胡索酸等中间产物的氨基酸，因

27、为这些氨基酸可作为生成葡萄糖的前体，所有非必需氨基酸都是生糖氨基酸 生酮氨基酸；一些AA的代谢终产物为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，在饥饿、糖尿病等情况下，动物体内可转变为酮体(乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮)。这些AA称生酮AA（Leu 、 Lys ）是指被降解为乙酰COA或乙酰乙酸的氨基酸，这两种降解产物可转化为脂肪酸或酮体，如赖氨酸、亮氨酸。5、 一碳单位；在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的活性基团（不包括CO2），称为一碳基团。生物体合成嘌呤、嘧啶等化合物时，需要氨基酸提供含有一个碳原子的基团，在生物化学里，将这种具有一个碳原子的基团称为一碳基团。1、 复制；以亲

28、代DNA分子的双链为模板，按照碱基配对原则，合成出与亲代DNA分子相同的两个双链DNA分子的过程。以亲代DNA分子为模板，按照碱基配对的原则，合成出与亲代DNA分子相同的双链DNA分子的过程 转录；以DNA分子中的一条链为模板，按照碱基配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。在DNA指导的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的原则，以4种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA的过程 翻译；在mRNA指令下，按照三个连续的核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转换成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。在RNA的指导下，按照每三个核苷酸决定一个氨基酸的三联体密码规则，

29、编码出具有特定氨基酸排列顺序的蛋白质多肽链的过程。2、 半保留复制；从亲代的一个双螺旋DNA分子形成了两个与原先的碱基序列完全相同的两个子代DNA分子。每个子代DNA分子中有一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种的复制方式称为半保留复制。每一个子代DNA中的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种复制方式称为半保留复制，新生成的两个DNA分子与原来DNA分子的碱基序列完全相同3、 Klenow 片段；保留53聚合酶和35外切酶活力的片段兼具53DNA聚合酶活性和35外切酶活性的C端区域（相对分子质量为68000）称为Klenow 片段（大片段）。4、 复制子；独立复制的单位叫复制子D

30、NA复制从一个特定位点起始，到另一个位点结束，像这样能独立进行复制的单位称为复制子5、 前导链；一条链延伸的方向与复制叉前进的方向一致，它的合成能连续进行，称为前导链（领头链）DNA合成时，延伸方向与DNA聚合酶移动方向相同的一条互补连可连续合成，称为前导链。 滞后链；一条链延伸的方向与复制叉前进的方向相反，它显然不能被连续合成，需要复制叉推进了一定的长度，有了一段DNA单链后，才能以此为模板合成一个片段。因此这条新链的合成是不连续的，而且总晚于前导链，所以称为滞后链。延伸方向由于DNA聚合酶移动方向相反而造成了合成难题，这一矛盾是通过模板链的回折和新生链的分段合成来解决的，这条不连续合成的链

31、称为滞后链6、 半不连续复制；前导链连续合成，滞后链断续合成的方式，称为半不连续复制7、 冈崎片段；滞后链中合成的多个DNA片段，称为冈崎片段。冈崎片段的长度原核细胞中约10002000个核苷酸，真核细胞中约100200个核苷酸。滞后链合成过程中的片段称为冈崎片段。原生生物中冈崎片段长度为10002000个核苷酸，真核生物中长度为100200个核苷酸。8、 逆转录；以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录作用。以RNA为模板合成DNA的过程，即RNA指导下的DNA的合成，称为反转录或逆转录，需要逆转录酶的催化9、 转化；一个嘌呤碱基被另一个嘌

32、呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基基置换同类碱基之间的置换，即一种嘧啶被另一种嘧啶置换，或一种嘌呤被另一种嘌呤置换，称为转换 颠换；一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换异类碱基之间的置换，即一种嘧啶被另一种嘌呤置换，或一种嘌呤被另一种嘧啶置换，称为颠换10、 启动子；DNA上存在着转录的起始信号，它是特殊的核苷酸序列，称为启动子（promoter）。又称启动因子，是DNA上结合RNA聚合酶、开始转录的区域，只能被RNA聚合酶识别、结合并启动基因转录的一段DNA序列，一般位于基因5端的调控区域，能与RNA聚合酶结合，从而起始转录11、 终止子；DNA分子上有终止转录的特殊

33、信号，也是特定的核苷酸序列，称为终止子。决定转录的终止，是DNA上控制转录终止的部位，提供转录停止信号的DNA序列，是协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子（蛋白质）12、 基因工程；基因工程亦称遗传工程，即利用DNA重组技术的方法，把DNA作为组件，在细胞外将一种外源DNA（目的基因）和载体DNA重新组合连接（重组），最后将重组体转入宿主细胞，使外源基因DNA在宿主细胞中，随细胞的繁殖而增殖（cloning，克隆），或最后得到表达，最终获得基因表达产物或改变生物原有的遗传性状。1、 遗传密码；DNA（或mRNA）中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。2、 密码子；mR

34、NA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链中的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子或三联体密码。3、 简并性；一个氨基酸可以有几个不同的密码子的特性。几种密码子编码同一种氨基酸的现象称为密码子的简并性4、 同义密码子；编码同一个氨基酸的一组密码子。编码同一个氨基酸的密码子之间互称同义密码子5、 多核糖体；在一条mRNA链上，可以有多个核糖体同时进行翻译，每个核糖体上都附着一条正在延长的多肽链，越靠近mRNA的3端的核糖体上的肽链越长。这种结构叫做多核糖体。在同一条mRNA链上结合着多个核糖体的结构形式，外形酷似一串念珠，在多聚核糖体上，相邻两个核糖分子间有一段暴露的mRNA分子，每一个核糖体

35、都可独立沿mRNA移动合成蛋白肽链。6、 氨基酸活化；氨基酸与tRNA相连，形成氨酰-tRNA的过程氨基酸与特异的tRNA结合形成氨酰tRNA复合物的过程7、 SD 序列；在原核生物中距起始密码子AUG上游(5端一侧)约10个核苷酸处往往有一段富含嘌呤的序列称为SD序列原核生物mRNA起始密码子上游813个碱基处存在一段一致性序列，可与小亚基16S-rRNA的3端互补序列配对结合，起始密码准确定位于翻译起始点，称SD序列8、 信号肽；新合成多肽链用于指导蛋白质的跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。1、 关键酶(标兵酶)；在系列反应过程中催化限速步骤的酶称为限速酶或“标兵酶”。标兵酶是一种调节酶，常常也是