药学本科《生物化学》2 蛋白质结构与功能

1、整理课件 第第 二二 章章 蛋白质结构与功能蛋白质结构与功能Structure and Function of Protein整理课件 蛋白质蛋白质（Protein）是由许多氨基酸（是由许多氨基酸（amino acids）通过）通过肽键肽键（peptide bond）相连形成的高）相连形成的高分子含氮化合物分子含氮化合物蛋白质具有重要的生物学功能：蛋白质具有重要的生物学功能：1）生物催化剂（酶）生物催化剂（酶）2）代谢调节）代谢调节3）免疫保护）免疫保护4）物质的转运和储存）物质的转运和储存5）运动和支持作用）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递）参与细胞间信息传递整理课件第第 一一 节节 蛋

2、白质的分子组成蛋白质的分子组成The Molecular Componentof Protein整理课件碳碳(C) 50% 55%氢氢(H) 6% 8%氧氧(O) 19% 24%氮氮(N) 13% 19%硫硫(S) 0% 4% 少量的：少量的： 磷磷(P)、铁、铁(Fe)、铜、铜(Cu)、锌、锌(Zn)和碘和碘(I)等等 组成蛋白质的元素：组成蛋白质的元素：主要元素组成：主要元素组成：整理课件蛋白质元素组成特点蛋白质元素组成特点各种蛋白质含氮量很接近，平均为各种蛋白质含氮量很接近，平均为1616可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 每克样品中蛋白质的含量

3、每克样品中蛋白质的含量 1/16%整理课件凯氏定氮法凯氏定氮法-只能检测样品中氮的含量，并只能检测样品中氮的含量，并不能鉴定蛋白质的真伪不能鉴定蛋白质的真伪 天然动植物天然动植物食物食物的主要成分只有蛋白质含有的主要成分只有蛋白质含有氮，其他主要成分（糖、脂）都不含氮氮，其他主要成分（糖、脂）都不含氮 非蛋白氮非蛋白氮 氮含量氮含量 性质性质 用途用途三聚氰胺三聚氰胺 66.6% 白色无味白色无味 化工原料化工原料 尿素尿素 46.6% 刺鼻刺鼻 农业肥料农业肥料 肼肼 86.1% 液态液态 火箭燃料火箭燃料整理课件H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+NH3C

4、OO-H一、氨基酸一、氨基酸(amino acid，aa)蛋白质的基本组成单位蛋白质的基本组成单位整理课件构成人体蛋白质的构成人体蛋白质的20种氨基酸种氨基酸(aa)的特点：的特点：1. 均为均为L氨基酸，各种氨基酸，各种aa的的R侧链各不相同侧链各不相同2. 碳原子上均连有一个氨基碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸脯氨酸除外除外)3. - -碳原子为不对称碳原子为不对称(手性手性)碳原子碳原子(甘氨酸甘氨酸除外）除外）整理课件（一）氨基酸的分类（一）氨基酸的分类 根据氨基酸根据氨基酸侧链基团侧链基团()的结构和理化的结构和理化性质，将其分为性质，将其分为5类：类：1. 非极性氨基酸非极性氨基酸2

5、. 不带电荷的极性氨基酸不带电荷的极性氨基酸4. 酸性氨基酸酸性氨基酸5. 碱性氨基酸碱性氨基酸3. 芳香族氨基酸芳香族氨基酸整理课件1. 非极性氨基酸非极性氨基酸包括包括7个：个：甘氨酸（甘氨酸（Gly）、丙氨酸（）、丙氨酸（Ala）、）、缬氨酸（缬氨酸（Val）、亮氨酸（）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸）、异亮氨酸（Ile）、甲硫氨酸（）、甲硫氨酸（Met）和脯氨酸（）和脯氨酸（Pro）整理课件2. 不带电荷的极性氨基酸不带电荷的极性氨基酸R-基含有基含有极性基团极性基团丝氨酸丝氨酸(Ser)、半胱氨酸半胱氨酸(Cys)天冬酰胺天冬酰胺(Asn)、 谷氨酰胺谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸苏氨酸(

6、Thr) 、包括包括5个：个：整理课件3. 芳香族氨基酸芳香族氨基酸包括包括3个：个：色氨酸色氨酸(Trp)、苯丙氨酸苯丙氨酸(Phe)酪氨酸酪氨酸(Tyr) 、整理课件4. 酸性氨基酸酸性氨基酸R-基有基有COOH(COO-)带负电荷带负电荷整理课件5. 碱性氨基酸碱性氨基酸R-基有基有NH2(NH3+)赖氨酸赖氨酸(Lys)、精氨酸、精氨酸(Arg)、组氨酸、组氨酸(His)带正电荷带正电荷整理课件精氨酸（精氨酸（Arg）组氨酸（组氨酸（His）CHCHCH2CHNH3+COO-NHNH+CHCNH2NH2+NHCH2CH2CH2CHNH3+COO-整理课件1. 两性解离及等电点两性解离及

7、等电点（二）（二） 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质等电点等电点(pI)： aa酸性解离和碱性解离的程度相等，成为酸性解离和碱性解离的程度相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值就值就称为该称为该aa的等电点的等电点pI=1/2（pK1+pK2）除碱性除碱性aa外，其余氨基酸等电点均小于外，其余氨基酸等电点均小于pH7整理课件R CHNH2COOHRCHNH3+COO-RCHNH3+COOHRCHNH2COO-+ OH+ H+ OH+ H+pHpIpH=pI问题：组氨酸在问题：组氨酸在pH值为值为5.5的溶液中带？电荷的溶液中带？电荷 整理课件2. 紫外

8、吸收性质紫外吸收性质色氨酸色氨酸和和酪氨酸酪氨酸在在280nm波长附近对紫波长附近对紫外光有最大吸收峰外光有最大吸收峰据此可以通过测定蛋据此可以通过测定蛋白质溶液白质溶液280nm的吸光的吸光值快速测定其蛋白质值快速测定其蛋白质含量含量整理课件3. 茚三酮反应茚三酮反应aa与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色的化与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色的化合物，在合物，在570nm处有最大吸收峰。据此亦可用处有最大吸收峰。据此亦可用作作aa含量分析含量分析整理课件（一）（一） 肽与肽键肽与肽键二、肽二、肽（peptide） 肽键（肽键（peptide bond）是由一个氨是由一个氨基酸的基酸的-羧基羧基与

9、另一个氨基酸的与另一个氨基酸的-氨氨基基脱去一分子水缩合而形成的化学键脱去一分子水缩合而形成的化学键整理课件NH2-CH-CHOOH甘甘氨氨酸酸NH2-CH-CHOOH甘甘氨氨酸酸NH-CH-CHOHO OH甘甘氨氨酸酸+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键NH2-CH-C-N-CH-COOHHHHONH2-CH-C-N-CH-COOHHHHO整理课件+HOCOCH2NH2HC苯丙氨酸苯丙氨酸肽键肽键COHOCH3HCCH2NH2HCNCOH苯丙氨酰丙氨酸苯丙氨酰丙氨酸COHOCH3NHHC丙氨酸丙氨酸HHOH整理课件肽键中与肽键中与-相连的氧原子和氢原子呈相连的氧原子和氢原子呈反式反式构型构

10、型（反式）（反式）（顺式）（顺式）CNOHCNOH因此，肽键具有因此，肽键具有部分双键部分双键性质，性质，不能自由旋转不能自由旋转CN单键为单键为0.149nm，整理课件肽键的肽键的6个原子个原子C1 、C、N、O、H、 C 2位于位于同一平面，构成同一平面，构成肽单元肽单元(peptide unit)整理课件肽肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物MetPhe二肽二肽LysMetPhe三肽三肽CysThrLysMetPhe五肽五肽寡肽寡肽(oligopeptide) 由由10个以内氨基酸连成的小肽个以内氨基酸连成的小肽多肽多肽(polypeptide) 由

11、许多氨基酸连成的肽由许多氨基酸连成的肽多肽链（多肽链（polypeptide chain）是指许多氨基酸之是指许多氨基酸之 间以肽键连接而成的一种结构间以肽键连接而成的一种结构整理课件多肽链有两端：多肽链有两端： N末端末端：多肽链中有自由氨基的一端：多肽链中有自由氨基的一端 C末端末端：多肽链中有自由羧基的一端：多肽链中有自由羧基的一端CysMet Phe LysSer ThrValNH2COOH氨基末端氨基末端(端端)羧基末端羧基末端(C端端)整理课件氨基酸残基氨基酸残基(amino acid residue)：是指氨：是指氨 基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链基酸在形成肽链时丢失了一分

12、子水，肽链 中的氨基酸分子已不完整中的氨基酸分子已不完整蛋白质与多肽的区别：蛋白质与多肽的区别：Peptide空间构象不稳定空间构象不稳定氨基酸残基数较少氨基酸残基数较少Protein空间构象相对稳定空间构象相对稳定 氨基酸残基数较多氨基酸残基数较多整理课件（二）生物活性肽（二）生物活性肽1. 谷胱甘肽谷胱甘肽(glutathione，GSH)构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的羧基羧基由谷氨酸由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸和甘氨酸(Gly)组成的三肽组成的三肽GluCysGly(1)组成组成(2) 功能功能GSH是体内重要的还原剂是体内重要的

13、还原剂整理课件 由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素促甲状腺素(调节糖代谢调节糖代谢)2. 促甲状腺素释放激素促甲状腺素释放激素(1) 组成组成pyro-GluHisPro-NH2(2) 功能功能焦谷氨酸焦谷氨酸组氨酸组氨酸脯氨酰胺脯氨酰胺整理课件第第 二二 节节蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构The Molecular structure of Protein整理课件一级结构一级结构（primary structure）二级结构二级结构（secondary structure）三级结构（三级结构（tertiary structure）四级结构（四

14、级结构（quaternary structure）高级结构高级结构或或空间结构空间结构蛋白质分子结构包括：蛋白质分子结构包括：整理课件一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构 定义：定义： 指蛋白质中氨基酸的数目、排列顺序及指蛋白质中氨基酸的数目、排列顺序及共价连接共价连接主要的化学键：主要的化学键： 肽健肽健，有些蛋白质还包括，有些蛋白质还包括二硫键二硫键 (P8) 氨基酸序列书写：氨基酸序列书写： 以以N-末端开始，末端开始，C-末端结束，依次编末端结束，依次编1、2、3CysMet Phe LysSer Thr ValNH2COOH整理课件胰岛素的一级结构胰岛素的一级结构各种蛋白质的各种

15、蛋白质的根本根本差异在于一级结构的不同差异在于一级结构的不同整理课件二、蛋白质的二级结构二、蛋白质的二级结构 定义：定义： 是指蛋白质分子中一段多肽链的是指蛋白质分子中一段多肽链的局部局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及到相对空间位置，并不涉及到aa侧链侧链R基基团的构象团的构象 主要的化学键主要的化学键：氢键：氢键 负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧或氮共价结合的氢原子相互吸引的作用力或氮共价结合的氢原子相互吸引的作用力整理课件 蛋白质的二级结构类型：蛋白质的二级结构类型：螺旋结构螺旋结构 (heli

16、x) 折叠结构折叠结构 (pleated sheet)-转角转角 (turn)无规卷曲无规卷曲 (random coil)整理课件( (一一)螺旋螺旋由肽键平面由肽键平面( (肽单肽单元元) )盘旋形成的盘旋形成的右右手手螺旋状构象螺旋状构象1. 概念概念整理课件螺旋的结构特征螺旋的结构特征(1)(1)以肽键平面以肽键平面( (肽肽单元单元) )为单位为单位, ,以以-碳原子为转折碳原子为转折盘旋形成盘旋形成右手螺旋右手螺旋整理课件(2) 每个氨基酸残基每个氨基酸残基 绕成一个螺圈绕成一个螺圈(360(3600 0) )螺距为螺距为每个氨基酸上升每个氨基酸上升肽键平面与中心轴肽键平面与中心轴平

17、行平行整理课件(3)(3)主链原子构成螺旋的主体主链原子构成螺旋的主体, ,侧链在其外部侧链在其外部整理课件(4)(4)肽键的肽键的COCO和和NHNH 都形成都形成氢键氢键是稳定螺旋的主是稳定螺旋的主要作用力要作用力氢键的方向与中氢键的方向与中心轴大致平行心轴大致平行, ,整理课件（二）（二）折叠折叠 又叫又叫 -片层片层，由两条或多条几乎完全伸展，由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象 在在 - -折叠中，折叠中， - -碳原子总是处于折叠的角碳原子总是处于折叠的角

18、上，氨基酸的上，氨基酸的R R基团处于折叠的棱角上基团处于折叠的棱角上整理课件 2. 折叠结构特点折叠结构特点() 相邻肽键平面的夹角为相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列；，呈锯齿状排列；侧链基团交错地分布在片层平面的两侧侧链基团交错地分布在片层平面的两侧整理课件整理课件()由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接 近垂直近垂直() 条肽段平行排列构成，肽段之间可条肽段平行排列构成，肽段之间可 顺向平行顺向平行(均从均从N-C)，也可反向平行，也可反向平行整理课件(三三)转角转角肽链出现肽链出现1800回折的转角处结构称为回折的转角处结构称为转角转角2

19、.结构特征结构特征*第一个残基的第一个残基的C=O与第四个与第四个残基的残基的N-H形成形成氢键氢键*常见于球状蛋白常见于球状蛋白质分子表面质分子表面整理课件(四四)无规卷曲无规卷曲概念概念没有确定规律性没有确定规律性的肽键构象的肽键构象常见于球状蛋白质分子中，在其常见于球状蛋白质分子中，在其它类型二级结构肽段之间起活节它类型二级结构肽段之间起活节作用，有利于整条肽链盘曲折叠作用，有利于整条肽链盘曲折叠整理课件整理课件(五五)超二级结构超二级结构 指在多肽链内顺序上相互邻近指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结彼

20、此相互作用，形成规则的二级结构聚集体构聚集体 具有特殊功能的超二级结构，具有特殊功能的超二级结构，被称为被称为模体模体（motif）整理课件钙结合蛋白中结钙结合蛋白中结合钙离子的模体合钙离子的模体 锌指结构锌指结构 整理课件三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构（一）定义（一）定义 一条肽链中一条肽链中全部氨基酸残基全部氨基酸残基的相对空的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置空间的排布位置主要的化学键：主要的化学键：疏水键疏水键、盐键、盐键(离子键离子键)、氢键、范德华力、氢键、范德华力整理课件含有含有 螺螺旋、旋、 -折叠、折叠、 -

21、转角和无规转角和无规卷曲四种二级卷曲四种二级结构结构整理课件疏水键示意图疏水键示意图疏水键疏水键由非极性由非极性基团受到基团受到水分子排水分子排斥相互聚斥相互聚集在一起集在一起的作用力的作用力整理课件离子键离子键由异性电荷间的静电吸引形成由异性电荷间的静电吸引形成整理课件氢键氢键负电性很强的原子（如氧或氮）和负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧或氮共价结合的氢原子相互吸与氧或氮共价结合的氢原子相互吸引，这种作用力称为氢键引，这种作用力称为氢键整理课件整理课件（二）结构域（二）结构域 在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成两个或多个稳邻

22、的超二级结构紧密联系，形成两个或多个稳定的定的球形球形结构单位，称为结构单位，称为结构域结构域整理课件 四、蛋白质的四级结构四、蛋白质的四级结构 (quaternary structure) 蛋白质分子由两条或两条以上肽蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成，每条肽链都有完整的三级结链组成，每条肽链都有完整的三级结构构，称为称为亚基亚基亚基亚基(subunit)整理课件 蛋白质分子中各个亚基的空间排蛋白质分子中各个亚基的空间排布，以及亚基接触部位的布局和相互布，以及亚基接触部位的布局和相互作用作用蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构 亚基间的结合力主要是亚基间的结合力主要是疏水键疏水键，其次是其次是离

23、子键离子键和和氢键氢键整理课件整理课件第第 三三 节节蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure andFunction of Protein整理课件（一）（一） 一级结构是空间结构的基础一级结构是空间结构的基础一、蛋白质一级结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系 以以124个氨基酸残基组成的牛胰核糖核个氨基酸残基组成的牛胰核糖核酸酶（酸酶（4对二硫键）为例说明对二硫键）为例说明整理课件整理课件牛胰核糖核酸酶的变性与复性牛胰核糖核酸酶的变性与复性-巯基乙醇巯基乙醇尿素或盐酸胍尿素或盐酸胍透析透析有活性有活性无活性无活性整理课件1. 一

24、级结构相似的蛋白质功能相似一级结构相似的蛋白质功能相似胰岛素的一级结构及种属差异胰岛素的一级结构及种属差异（二）一级结构是功能的基础（二）一级结构是功能的基础整理课件ACTH 促肾上腺素皮质激素促肾上腺素皮质激素MSH 促黑激素促黑激素2. 一级结构不同的蛋白质功能不同一级结构不同的蛋白质功能不同整理课件 蛋白质分子中起关键作用的氨基酸蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，将严重影响空间残基缺失或被替代，将严重影响空间构象乃至生理功能构象乃至生理功能例子：镰刀状红细胞贫血例子：镰刀状红细胞贫血 这种由蛋白质分子发生变异所导这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为致的疾病，称为“分子

25、病分子病”整理课件HbS与与HbA的区别的区别-亚基第亚基第6位氨基酸位氨基酸正常人：正常人：Glu(GAG)患患 者：者：Val(GUG)整理课件二、蛋白质空间结构与功能的关系二、蛋白质空间结构与功能的关系（一）蛋白质的功能依赖于特定的空间结构（一）蛋白质的功能依赖于特定的空间结构肌红蛋白（肌红蛋白（1个亚基）与血红蛋白（个亚基）与血红蛋白（4个亚基）个亚基）的一级结构有较大差异，但均具有与氧可逆的一级结构有较大差异，但均具有与氧可逆地结合的能力地结合的能力整理课件两者分别与血红素共价结合后，再通过血红素两者分别与血红素共价结合后，再通过血红素中的亚铁离子与氧结合中的亚铁离子与氧结合整理课件

26、O2整理课件氧氧饱饱和和度度静脉血静脉血动脉血动脉血氧分压氧分压P50100% - HbMb血红蛋白与氧结合的血红蛋白与氧结合的正协同效应正协同效应（二）血红蛋白空间结构变化与结合氧的能力（二）血红蛋白空间结构变化与结合氧的能力整理课件*协同效应（协同效应（cooperativity) 指一个亚基与其配体（指一个亚基与其配体（Hb中的配体中的配体为为O2）结合后，能影响蛋白质分子中另）结合后，能影响蛋白质分子中另一个亚基与配体的结合能力一个亚基与配体的结合能力促进促进 正协同效应正协同效应抑制抑制 负协同效应负协同效应整理课件O2血红素与氧结合后，铁原子半径变小，继而引血红素与氧结合后，铁原子

27、半径变小，继而引起肽链构象改变起肽链构象改变 变构效应变构效应 蛋白质分子与其它小分子物质结合后构象蛋白质分子与其它小分子物质结合后构象发生改变发生改变, ,其功能也随之变化的现象其功能也随之变化的现象整理课件uMb只有三级结构，对氧的亲和力大，只有三级结构，对氧的亲和力大， 功能为储存氧功能为储存氧uHb有四个亚基，对氧的亲和力相对要有四个亚基，对氧的亲和力相对要 小，功能是在肺和肌肉组织间运输氧小，功能是在肺和肌肉组织间运输氧结论：空间结构不同的蛋白质，在体内发结论：空间结构不同的蛋白质，在体内发 挥不同的生理功能挥不同的生理功能整理课件（三）蛋白质空间结构改变与疾病（三）蛋白质空间结构改

28、变与疾病 若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但空间结构发生改变，仍可级结构不变，但空间结构发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生影响其功能，严重时可导致疾病发生如：如：疯牛病疯牛病、致死性家族性失眠症、致死性家族性失眠症等等整理课件u 疯牛病是疯牛病是朊病毒蛋白朊病毒蛋白构象改变引起的人和动构象改变引起的人和动物神经退行性病变物神经退行性病变u 正常的朊病毒蛋白（正常的朊病毒蛋白（prion protein，PrP）富）富含含螺旋，称为螺旋，称为PrPCu PrPC在某种在某种未知蛋白质未知蛋白质的作用下，可转变成的作用下，可转变成全为全为 -

29、折叠的折叠的PrPSC，从而致病，从而致病PrPC螺旋螺旋 正常正常PrPSC -折叠折叠疯牛病疯牛病整理课件第第 四四 节节蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质及其分离纯化及其分离纯化整理课件（一）两性解离和等电点（一）两性解离和等电点 蛋白质是两性电解质。在溶液中的带电状蛋白质是两性电解质。在溶液中的带电状况主要取决于溶液的况主要取决于溶液的pH值值PrCOOHNH3+PrCOO-NH3+PrCOO-NH2pH=pIpHpI+OH-+H+OH-+H+等电点（等电点（pI）：）：在某一在某一pH值溶液中，蛋白质酸值溶液中，蛋白质酸性基团和碱性基团的解离程度相当，蛋白质分子性基团和碱性基团的解离程

30、度相当，蛋白质分子所带正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的所带正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点值称为蛋白质的等电点(pI)整理课件蛋白质分子颗粒大小蛋白质分子颗粒大小1100nm之间之间,属胶属胶体颗粒范围，体颗粒范围，蛋白质形成稳定胶体的原因：蛋白质形成稳定胶体的原因：u表面形成水化膜表面形成水化膜u表面同种电荷的斥力表面同种电荷的斥力（二）蛋白质的胶体性质（二）蛋白质的胶体性质是亲水胶体是亲水胶体整理课件+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质

31、带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的沉聚溶液中蛋白质的沉聚整理课件（三）蛋白质的变性、沉淀与凝固（三）蛋白质的变性、沉淀与凝固 变性后的蛋白称为变性蛋白质变性后的蛋白称为变性蛋白质1. 蛋白质的变性（蛋白质的变性（denaturation） 在某些理化因素作用下，蛋白质的在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，失去其原有的性质和空间结构被破坏，失去其原有的性质和生物学活性，称为蛋白质的生物学活性，称为蛋白质的变性作用变性作用整理课件常见的变性因素：常见的变性因素：强酸、强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素、胍、重金属尿素、胍、重金属 化学因素：化学因素： 物理因素：物理因素：热、热、紫外线、超声波、剧烈振荡紫外线、超声波、剧烈振荡整理课件变性蛋白质的主要特征变性蛋白质的主要特征:（2）生物活性丧失）生物活性丧失（1）破坏非共价键）破坏非共价键(甚至二硫键甚至二硫键)，空间结构被破，空间结构被破坏，不改变蛋白质的一级结构坏，不改变蛋白质的一级结构变性的本质变性的本质（3）变性蛋白质的溶解度降低）变性蛋白质的溶解度降低 除去变性因素后，有的变性蛋白质又可恢除去变性因素后，有的变性蛋白质又可