医学基础知识生物化学

1、医学基础知识- 生物化学目录生物化学3第一单元 蛋白质的结构与功能3第一节基本组成-氨基酸3第二节蛋白质的结构3第三节蛋白质的理化性质4第二单元核酸的结构与功能6第一节核酸的基本组成核苷酸6第二节DNA 的结构与功能8第三节DNA 变性及应用9第四节RNA 结构与功能10第三单元酶12第一节酶的催化作用12第二节辅酶与酶辅助因子14第三节抑制剂对酶促反应的抑制作用14第四节酶活性的调节15第五节核酶16第四单元糖代谢17第一节糖酵解17第二节糖原的与分解19第三节糖异生19第四节血糖及其调节20第五单元 生物氧化21第六单元 脂类代谢23第一节脂类的生理功能24第二节脂肪的消化与吸收24第三节

2、脂肪的分解代谢24第四节脂肪酸的代谢25第五节脂肪的代谢26 第 1 页医学基础知识- 生物化学第六节甘油磷脂代谢 .26第七节胆固醇代谢 .26第八节血浆脂蛋白代谢 .27第七单元 氨基酸代谢 .31第一节蛋白质的生理功能及营养作用 .31第二节蛋白质在肠道的消化吸收及作用 .31第三节氨基酸的一般代谢 .32第四节氨的代谢 .33第五节个别氨基酸代谢 .34第八单元 核苷酸代谢 .34第一节 核苷酸代谢 .35第二节 核苷酸代谢的调节 .37第九单元 遗传信息的传递 .41第一节遗传信息传递概述 .41第二节DNA 的生物.42第三节RNA 的生物.46第十单元 蛋白质的生物.49第十一单

3、元血液生化 .55第一节血液的化学成分 .55第二节血浆蛋白质 .56第三节红细胞代谢 .57第十二单元肝胆生化 .60第一节肝脏的生物转化作用 .60第二节胆汁酸代谢 .62第三节胆 色 素 代 谢 .64 第 2 页医学基础知识- 生物化学生物化学第一单元 蛋白质的结构与功能第一节 基本组成蛋白质的天然氨基酸有 20 种。-氨基酸氨基酸的结构特点（1）氨基酸即含氨基又含羧基，是两性电解质。（2）不同氨基酸的 R 不同。（3）除甘氨酸外，都是 L-氨基酸。氨基酸的分类 根据侧链 R 的性质可以分为：非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨

4、酸和组氨酸。两个半胱氨酸常脱氢胱氨酸，胱氨酸中有二硫键结构第二节 蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1. 概念：蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序及其共价连接。2. 维系键：肽键 有些蛋白质中含少量二硫键。 第 3 页医学基础知识- 生物化学二、蛋白质的1.概念：蛋白质结构中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。2. 形式：螺旋、折叠、转角和无规卷曲。3. 维系键：氢键。三、蛋白质的三级结构1.概念：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三的排布位置。2.维系键：疏水键、离子键、氢键和 Van

5、 derWaals 力等。三级结构形成时，亲水基团在表面， 疏水基团在内部；四、蛋白质的四级结构（多条肽链1.概念：）蛋白质中各的空间排布及接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。：在四级结构中，每一条具有完整三级结构的多肽链，称为蛋。白质的2.维系键：疏水键、氢键、离子键。第三节 蛋白质的理化性质1.两性电离：蛋白质由氨基酸，也是两性电解质。2、蛋白质的胶体性质：蛋白质是亲水胶体3、蛋白质的变性、沉淀和凝固蛋白质的结构以氢键维系局部主链构象稳定，三、四级结构主要依赖于氨基酸残基侧链之间的相互作用，从而保持蛋白质的天然构象。（1）变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被

6、破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失的现象称为蛋白质的变 第 4 页医学基础知识- 生物化学性。蛋白质变性后溶解度下降、容易消化生物活性丧失。（2）沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀（3）凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中， 若将 pH 调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。（4）复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。练习题1.关于蛋白质变性

7、叙述正确的是A.氨基酸排列顺序的改变B.肽键断裂C.不容易被蛋白酶D.空间构象的破坏E.溶解度升高正确D2.关于蛋白质结构叙述正确的有A.蛋白质一级结构与高级结构无关B.蛋白质三级结构由两个以上的C.维系蛋白质空间结构的键是肽键。D.许多蛋白质变构效应E.蛋白质都有四级结构正确D3.对氨基酸叙述错误的是 A.即含有氨基又含有羧基B.都是 L-氨基酸C.谷氨酸是酸性氨基酸D.是蛋白质的基本组成E.不同的氨基酸 R 不同正确B 第 5 页医学基础知识- 生物化学（以下为 4-7 共用备选A 构象改变）B.聚合C.肽键断裂 D.二硫键形成E.蛋白质沉淀4.蛋白质空间结构形成时可出现正确D5. 蛋白质

8、变性时出现:6. 蛋白质一级结构破坏时出现7. 蛋白质四级结构形成时出现正确:A:C:B正确正确第二单元核酸的结构与功能第一节核酸的基本组成核苷酸核酸是以核苷酸为基本组成的生物信息大，携带和传递遗传信息。天然类。的核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大DNA：90%以上分布于细胞核，其余分布于核外，如线粒体、叶绿体、质粒等。DNA 携带遗传信息，决定细胞和的型。RNA：分布于胞核、胞液。参与细胞内 DNA 遗传信息的表达。某些RNA 也可作为遗传信息的载体。一、核苷酸的组成（一）元素组成C、H、O、N、P（9%-l0%）。（二组成核酸可被酶为核苷酸，核苷酸完全出 1：1：1 的

9、含氮碱基、戊糖和磷酸。即核酸的基本组成戊糖和磷酸连接而成。是核苷酸。而核苷酸是由碱基、1.碱基嘌呤碱（腺嘌呤 A，鸟嘌呤 G），嘧啶碱（胸腺嘧啶 T，胞嘧啶 C，尿嘧啶 U）。 第 6 页医学基础知识- 生物化学2.戊糖核糖，脱氧核糖。二、核酸（DNA 和 RNA）（一）核苷酸的结构核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。1. 核糖核苷酸 AMP，GMP，UMP，CMP。2. 脱氧核苷酸 dAMP，dGMP，dTMP，dCMP。又根据磷酸基团数目不同，有核苷一磷酸，NMP；核苷二磷酸，NDP；核苷三磷酸，NTP。 第 7 页医学基础知识- 生物化学（二）多聚核苷酸核酸是有

10、许多核苷酸连接而成的。每个核酸的大小或所含的核苷酸数目是不一样的，尽管核酸之间差异，但核酸中各个核苷酸之间的连接方式完全一样，都是通过前一个核苷酸的 3¡¯羟基与后一个核黄酸的 5¡¯磷酸缩合生成 3¡¯，5¡¯- 磷酸二酯键而彼此相连。这样，核酸就具有了，通常以 5¡¯- 3¡¯方向为正向。第二节一、DNA 碱基组成规律DNA 的结构与功能DNA 是由四种脱氧核糖核苷酸按一定顺序以磷酸二酯键相连形成的多聚脱氧核苷酸链。DNA 中包含四种碱基，即 A、G、C、T。二、DNA

11、的一级结构定义核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。核酸其骨架结构。而遗传信息中的核糖（脱氧核糖）和磷酸基团共同在碱基排列顺序里面。三、DNA 的双螺旋结构（一）DNA 双螺旋结构要点1.DNA是两条反向平行（一条是 5¡¯3¡¯、另一条是 3¡¯5¡¯走向）的互补双链结构脱氧核糖和磷酸在外，碱基在内，垂直于螺旋轴。两链的碱基以氢键结合。互补配对方式：GC，A=T。2. DNA 双链是右手螺旋结构螺旋每周含 l0 对碱基，螺距 3.4nm，相邻碱基平面距离 0.34nm，直径

12、 2nm。3. 螺旋的表面有大沟及小沟，是蛋白质-DNA 相互作用的基础。4. 疏互作用和氢键维系 DNA 双螺旋结构的稳定 横向靠氢键，纵向 第 8 页医学基础知识- 生物化学靠碱基间的疏水堆积力维持。5.碱基可以在多核苷酸链中以任何排列顺序（二）DNA 双螺旋结构的多样性。、DNA、在不同环境、特别是不同湿度串，可以形成不同的述结构模型为 B-DNA，还有 A-DNA 和左手螺旋 Z-DNA 结构。四、DNA 高级结构（一）DNA 的超螺旋结构DNA 双螺旋链的基础上再盘绕即形成超螺旋结构。1.正超螺旋盘绕方向与 DNA 双螺旋方同相同。2.负超螺旋盘绕方向与 DNA 双螺旋方向相反。（二

13、）核小体构象。上生物由 DNA 和蛋白质，其基本是核小体。在一个典型的核小体中，大约有 200 个碱基对，其中 146 个碱基对与由组蛋白 H2A、H2B、 H3、H4 各两组成核小体的紧密缠绕；组蛋白 Hl 则与处于核小体之间的连接 DNA 相连。五、DNA 的功能DNA 是以的形式荷载遗传信息，并作为和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是生命活动的信息基础。第三节DNA 变性及应用本节考点：（1） DNA 变性和复性的概念（2） 核酸杂交一、DNA 变性和复性的概念（一）DNA 变性在某些理化因素作用下，DNA 双链解开成两条单链的过程叫 DNA 的变性。DNA 的变性是 DNADNA

14、 的热变性最常见。结构破坏、双螺旋的过程。DNA 的变性中以1.增色效应DNA 变性时其溶液 0D260 增高的现象。2.Tm 热变性的 DNA 是在一个相当窄的温度范围内完成，. 在这一范围内。紫外光吸收值达到最大值的 50%时的温度称为 DNA 的解链温度，又称融解温度（melting temperature ， Tm）。其大小与 G+C 含量成正比。（二）DNA 复性的定义在适当条件下，变性 DNA 的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。二、核酸杂交在 DNA 变性后的复性过，如果将不同种类的 DNA 单链或 RNA 第 9 页医学基础知识- 生物化学放在同一溶液中，只要

15、两种单链之间着一定程度的碱基配对，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的杂化双链。间形成第四节一、mRNA、遗传RNA 结构与功能（一生物中 mRNA 的结构特点mRNA 的 5¡¯-端均在转录后加上一个 7-甲基鸟苷，同时1.大多数第一个核苷酸的 C¡¯2 也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm。2.大多数多聚 A 尾。mRNA 的 3¡¯-端有一个多聚腺苷酸（poly A）结构，称为3.hnRNA 是 mRNA 的未成前体。两者的主要差别有两点：一是 hnRNA核苷酸链中的一些片段将不出现于相应的 mRNA 中，这些

16、片段称为内含子，而保留于 mRNA 中的片段称为外显子。也就是说，hnRNA 在转变为 mRNA 的过经过剪接，去掉了一些片段，余下的片段被重新连接在一起。（二）mRNA 的功能把 DNA 所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其蛋白质的氨基酸排列顺序。（三）遗传在 mRNA开放读码框架内，每 3 个相互邻近的核苷酸按其特定的排列顺序，组成三联体，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质的起始、终止信号，称为遗传。二、tRNA（一）tRNA 的一级结构1.含 l0%一 20%稀有碱基，如双氢尿嘧啶（DHU）等。2.3¡¯-端为 CCA-OH。3.5

17、1;¯-末端大多数为 G。（二）tRNA 的结构是三叶草形有氨基酸臂、DHU 环、反（三）tRNA 的三级结构是倒 L 形。（四）tRNA 的功能环、额外环和 TC 环。活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。三、rRNA 第 10 页医学基础知识- 生物化学rRNA 参与组成核糖体，是蛋白质生物的场所。【习题】1.核酸中核苷酸之间的连接方式是A.3¡¯5¡¯磷酸二酯键 B.2¡¯5¡¯磷酸二酯键C.糖苷键D.肽键正确A2.只于 RNA 中的碱基是A.腺嘌呤B.鸟嘌呤C.胞嘧啶D.尿嘧啶正确：D3.对

18、 DNA 双螺旋的叙述错误的是A.两条链通过碱基之间的氢键连接B.两链反向平行C.碱基位于螺旋的外侧D.腺嘌呤和胸腺嘧啶配对 鸟嘌呤和胞嘧啶配正确：C4.某 DNA 双链，一条链的碱基序列是 5¡¯ ¨C AACGTTACGTCC-3¡¯,其互补连为A.5¡¯-TTGCAATGCAGG-3¡¯ B.5¡¯GGACGTAACGTT-3¡¯ C.5¡¯-AACGTTACGTTC-3¡¯ D.5¡¯AACGUUA

19、CGUCC-3¡¯正确：B5.下列是几种 DNA的碱基组成比例，哪一种 DNA 的 Tm 最高? 第 11 页医学基础知识- 生物化学A.A+T B.G+C C.A+T D.C+G=15%25%80%40%正确：A6.RNA 和 DNA 彻底后的产物A.核糖相同部分碱基不同B.碱基相同核糖不同C.碱基部分不同核糖不同D.碱基不同核糖相同正确：C第三单元酶酶是生物催化剂，是一种具有生物活性的蛋白质，少数 RNA也具有催化功能，称为核酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。第一节酶的催化作用本节考点：（1）酶的结构与催化作用（2） 酶促反应的特点（3） 酶-底

20、物复合物一、酶的结构与催化作用绝大多数酶的本质是蛋白，根据酶的组成成分，分为单纯酶和结合酶两类。1.单纯酶：此类酶的结构组成除蛋白外；无其他成分，酶的活性决定于蛋白部分。2.结合酶：物质，把因子。组成中除蛋白成分外，还有一些对热稳定的非蛋白小组成中的蛋白部分称酶蛋白，非蛋白小物质称辅助酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称全酶。通常全酶才能起催化作用：辅助因子+酶蛋白=全酶3.在催化反应中：酶蛋白与辅助因子所起的作用不同，酶反应的专一性及高效性取决于酶蛋白，而辅助因子则起电子、原子或某些化学基团的 第 12 页医学基础知识- 生物化学传递作用。4.酶的活性中心：酶的特殊催化能力只局限在它的大为酶的

21、活性中心。的一定区域，称酶的活性中心有两个功能部位：（1）结合部位：一定的底物靠此部位结合到酶上。（2）催化部位：底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。5.必需基团（1） 活性中心内的必需基团：活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团。（2） 活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶的空间构象有关，可使活性中心的各个有关基团保持于最适的空间位置，间接对酶的催化活性发挥其必不可少的作用。二、酶促反应的特点高度特异、高效、不稳定和可调节。（一）高度特异性（专一性） 指酶对所作用的底物有严格的选择

22、性。一种酶只能对一种底物或某一类物质起催化作用，而其他化学催化剂一般对底物要求不严格。根据酶对底物的选择程度不同，将酶作用的专一性分为两种类型。1.结构专一性：根据酶对底物组成部分选择程度的不同又可分为：（1） 绝对专一性：指酶对底物的要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于其他任何物质。（2） 相对专一性：这些酶对底物的要求比上述绝对专一性要低一些， 可作用一类结构相近的底物。基团专一性和键专一性。2.异构专一性：当底物具有异构时，酶只能对底物的异构体中的一种起作用，而对另一种则无作用。（1） 旋光异构专一性：如 D-氨基酸氧化酶只能催化 D-氨基酸氧化脱氨，而对 L-氨基酸无作用。（2）

23、 几何异构专一性：如琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸，而不能生成马来酸，称为几何异构专一性。（二）高度催化效率酶具有极高的催化效率。要比一般催化剂高 1051013 倍，这就是为什么生物体内酶含量少而又可催化大量的底物。（三）高度不稳定性绝大多数酶的本质是蛋白质，凡是能使蛋白质变性的因素，如高温、高压、强酸、强碱等都会使酶丧失活性。（四）酶活力的调节酶活力是受调节的，它的调节方式很多，抑制调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素的调节等。 第 13 页医学基础知识- 生物化学三、酶-底物复合物¡°诱导契合¡±学说：当酶与底物接近时，酶蛋白受

24、底物分子诱导，其构象发生有利底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。近年来 x 射线晶体结构分析的实验结果也支持这一假说，证明了酶与底物结合时，确有显著的构象变化。E + S -> ES-> E + P第二节辅酶与酶辅助因子本节考点：（1） 维生素与辅酶的（2） 辅酶作用（3） 金属离子作用全酶中有蛋白质部分和辅助因子。辅助因子又分为辅基与辅酶。辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的除去。一、维生素与辅酶的水溶性维生素可以形成辅酶。1.维生素 B1 又名硫胺素，体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP）。TPP 是-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮醇酶的辅酶。2.维生素 B2

25、又名核，体内活性形式为单核苷酸（FMN）和腺嘌呤二核苷酸（FAD）。FMN 及 FAD 是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。3.维生素 PP：二核苷酸（NAD+）和酸和酰胺，体内活性形式是：酰胺腺嘌呤酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）。NAD+及 NADP+是体内多种脱氢酶 （如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。4.维生素 B6：吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺。体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是-氨基-酮戊酸合酶（ALA 合酶）的辅酶。5.泛酸：又名遍多酸，体内活性形式为辅酶 A（CoA）、酰基载体蛋白（ACP）。CoA 及

26、ACP 是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用6.生物素：是多种羧化酶（如程。酸羧化酶）的辅酶，参与 C02 的羧化过7.叶酸：又称蝶酰谷氨酸，体内活性形式为四氢叶酸（FH4）。FH4 是一碳单位酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。第三节本节考点：抑制剂对酶促反应的抑制作用 第 14 页医学基础知识- 生物化学（1） 不可逆抑制（2） 可逆性抑制一、不可逆抑制这类抑制剂通常比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理除去抑制剂来恢复酶活性按照不可逆抑制作用的选择性不同，又可分为专一性的不可逆抑制与非专一性的不可逆抑制两类。1.非专一性不可逆抑制：抑制剂可与酶中的一类或

27、几类基团反应，抑制酶的活性或使酶失活。一些重金属离子（铅、铜、 ）、有机砷化物及对氯苯甲酸等，能与酶的巯基进行不可逆结合，许多以巯基为必需基团的酶，因此会被抑制，可用二巯丙醇 （BAL）解毒：除去抑制作用。2.专一性不可逆抑制剂：抑制剂仅仅和酶活性部位的有关基团反应从而抑制酶的活性。有机磷杀虫剂（敌百虫、等）能特异性地与酶活性中心上的羟基结合，使酶的活性受到抑制，而且有机磷杀虫剂的结构与底物愈接近，其抑制。二、可逆性抑制抑制剂与酶非共价结合，可以用透析、超滤等简单物理除去抑制剂来恢复酶的活性，因此是可逆的。根据抑制剂在酶同，又可分为三类：上结合位置的不1. 竞争性抑制：抑制剂 I 与底物 S

28、的化学结构相似，在酶促反应中，抑制剂与底物相互竞争酶的活性中心，当抑制剂与酶形成 EI 复合物后，酶才不能再与底物结合，从而抑制了酶的活性，这种抑制称为竞争性抑制。Km 增高，Vm 不变。2. 非竞争性抑制剂：抑制剂与底物结构并不相似。也不与底物抢占酶的活性中心，而是通过与活性中心以外的必需基团结合抑制酶的活性，这种抑制称非竞争性抑制。非竞争性抑制与底物并无竞争。Km 不变，Vm 降低。3.反竞争催抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，即 ES+IESI， ESI 一×P。比较起来，这种抑制剂作用最不重要。第四节酶活性的调节本节考点：（1） 别构调节（2） 共价修饰（3） 酶

29、原激活（4） 同工酶概念一、别构调节一些代谢物可以与某些酶活性中心外的某一部位可逆的结合，使酶发生变构并改变其催化活性。此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节称为别构调节。受别构调节的酶称为别构酶。导致别构效应的代谢物称为别构效应剂。 第 15 页医学基础知识- 生物化学二、共价修饰酶蛋白肽链上一些基团可以与某种化学基团发生可遂的共价结合，从而改变酶活性。这一过为酶的共价调节或化学修饰。在共价调节过程中，酶发生无（低）活性与有（高）活性的互变。三、酶原激活1.酶原：有些酶（大多数为活性的，这些酶的前身称为酶原。酶）在细胞内初或初时是无2.酶原的激活：在某些物质作用下，无活性的

30、酶原转变为有活性的酶的过程。3.酶原激活的本质：酶原激活的实质是活性中心的形成和的过程。首先是酶蛋白的一部分肽段被，去掉其对必需基团的掩盖和空间阻隔作用，然后三维构象发生改变，必需基团相对集中，形成活性中心。4.酶原激活的生理意义：酶原的形式对机体来说是一种保护作用。例如胰腺的胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。需在肠道内经激活才能催化蛋白质，这样也保护了胰腺不受酶的破坏。四、同工酶概念指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的性质不同的一组酶。结构、理化性质和免疫学第五节核酶本节考点：核酶核酶主要指一类具有催化功能的 RNA。大多数核酶通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键反应参与 RNA 自身剪切、过程。与蛋白质酶

31、相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。核酶的发现对于¡°所有酶都是蛋白质¡±的传统观念提出了。核酶的具体作用主要有：1.核苷酸转移作用。2.反应，即磷酸二酯酶作用。3. 磷酸转移反应，类似磷酸转移酶作用。4. 脱磷酸作用，即酸性磷酸酶作用。5. RNA 内切反应，即 RNA 限制性内切酶作用。【习题】1.下列辅酶中含有维生素 B2 的是A.NAD+B.FAD C.FH4 D.CoAE.FH3 第 16 页医学基础知识- 生物化学正确：B2. 酶的特异性是指A. 酶与辅酶特异的结合B. 酶对所催化的底物有特异的选择C.酶在细胞内的是特异的D.酶

32、催化的反应机制各不相同E.酶催化的反应机制相同正确：B3.关于酶原和酶原激活A.体内所有酶初时均以酶式B.酶原的激活过程是酶被完全的过程C.酶原激活的实质是酶活性中心形成或D.酶原的激活是酶的共价修饰过程E.酶原的激活是酶的别构调节的过程的过程正确：C4.影响酶促反应速度的因素不A.底物浓度B.反应环境的 pHC.酶原的浓度D.反应温度正确：C第四单元糖代谢第一节糖酵解一、糖酵解的基本途径、关键酶和生理意义 第 17 页医学基础知识- 生物化学（一）糖酵解的基本途径和关键酶在缺氧条件下，在胞液中葡萄糖或糖原分解生成乳酸并能量的过糖酵解。糖酵解的代谢反应可分为两个阶段：第一个阶段是由葡萄糖分解成

33、过程。酸的过之为酵解途径；第二阶段为酸转变成乳酸的糖酵解反应过程有三种关键酶：己糖激酶；磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶。糖无氧酵解净生成 2（二）生理意义ATP。1. 在缺氧的情况下供给机体能量。2. 在某些病理情况下，循环、呼吸功能、大失血、休克等造成机体缺氧，此时就以酵解方式供应能量，但酵解时产生乳酸也会引起酸。二、糖的有氧氧化基本途径和生理意义（一）糖的有氧氧化基本过程.有氧条件下，葡萄糖或糖原氧化成 C02 和H2O 的过分为三个阶段：为糖的有氧氧化。1. 葡萄糖或糖原的葡萄糖2. 酸氧化生成乙酰 CoA。体催化。转变为酸。粒体内膜进行，由酸脱氢酶复合3.乙酰 CoA 进入三完全氧化生成C

34、O2 和 H2O。四步脱氢生成3个 NADH+H+、1 个 FADH 、一步底物水平磷酸化生成 GTP。2三种关键酶：柠檬酸合酶；异柠檬酸脱氢酶；- 酮戊二酸脱氢酶复合体。（二）生理意义1葡萄糖在有氧氧化时共产生 2+6（4）+6+24=38（36）ATP，是糖酵解产生能量的 18 一 l9 倍。可见糖有氧氧化是机体各组织所需能量的主要来源。三、三的生理意义（一）三的概念粒体内乙酰 CoA 和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。（二）三的生理意义1. 三大营养物质氧化分解的共同途径。2. 是三大营养物质代谢的枢纽。3. 为其他物质代谢提

35、供小4. 为呼吸链提供 H+e。四、磷酸戊糖途径前体。（一）磷酸戊糖途径的关键酶和生成物磷酸戊糖途径是指胞液内由葡萄糖生成磷酸戊糖及 NADPH+H+，前者再进一步转变 3-磷酸甘油醛和 6-磷酸果糖的反应过程。1.关键酶 第 18 页医学基础知识- 生物化学催化第一步脱氢反应的 6- 磷酸葡萄糖脱氢酶是此代谢途径的关键酶。2. 生成物1. 两次脱氢脱下的氢均由 NADP+接受生成 NADPH+H+。2. 反应生成的磷酸核糖是一个非常重要的中间产物。（二）磷酸戊糖途径的生理意义1. 生成磷酸核糖提供核酸2. 生成 NADPH 提供代谢原料。所需还原当量、维持红细胞功能、提供生物转化所需还原当量

36、、维持谷胱甘肽及巯基酶的还原状态。第二节糖原的与分解糖原是动物储存糖的形式，肝和肌肉是储存糖原的主要。肝储存糖原和肌肉储存糖原的生理意义完全不同。肝糖原是用以维持血糖浓度， 以供应全身利用，而肌糖原是供给肌肉本身产生 ATP，维持收缩功能。一、肝糖原的由葡萄糖加一个葡萄糖糖原的过消耗 2为糖原。它是消耗能量的过程，每增ATP。葡萄糖参与糖原时被活化成 UDPG。二、肝糖原的分解糖原在糖原磷酸化酶作用下非还原末端分解下一个葡萄糖残基，生成 l-磷酸葡萄糖，再转变为 6-磷酸葡萄糖，后者由肝脏中的葡萄糖-6-磷酸酶成游离的葡萄糖入血。第三节糖异生非糖物质转变为葡萄糖的过为糖异生。由不同酶催化的单向

37、反应使两种底物相互转变的过为底物循环。一、糖异生的基本途径糖异生途径大部分反应是酵解途径的逆反应，由相同的酶催化。但是，在酵解途径中有 3 步反应是不可逆的，糖异生途径需采用不同的酶绕过酵解的 3 个不可逆反应。这些酶是：1.酸羧化酶。2. 磷酸烯醇式酸羧激酶。3. 果糖二磷酸酶。4. 葡萄糖- 6- 磷酸酶。二、糖异生的生理意义1. 维持血糖浓度恒定和补充肝糖原。2. 糖异生能消除乳酸对机体的不利影响。三、乳酸循环肌肉特别是在缺氧收缩时产生大量的乳酸，乳酸液到肝，在乳酸肝中进行经糖异生，再生成葡萄糖释入血液，可再回到肌肉，就 第 19 页医学基础知识- 生物化学循环，亦称为 Cori 循环。

38、1.乳酸循环是一个耗能的过程 2 ATP。乳酸异生为 1葡萄糖需 62.生理意义乳酸再利用，避免了乳酸的损失；防止乳酸的堆积引。起酸第四节血糖及其调节一、血糖浓度1. 正常血糖水平 70¡ª110mgdl（4.5¡ª5.5mmmolL）。（注：人卫讲义为 3.896.11 mmmolL）2. 调节血糖的激素 升高血糖的激素有：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、肾上腺皮质醇等；胰岛素是唯一降低血糖的激素。二、胰岛素的调节1.促进葡萄糖转运进入肝外细胞。2.糖原，抑制糖原分解。3. 加快糖的有氧氧化。4. 抑制肝内糖异生。5. 减少脂肪动员。三、胰高血糖素的

39、调节1. 促进肝糖原分解，抑制糖原。2. 抑制酵解途径，促进糖异生。3. 促进脂肪动员。四、糖皮质激素的调节1.促进肌肉蛋白质分解，分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生。2.抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖，抑制点为酸的氧化脱羧。【习题】1.关于糖酵解的错误的描述是（）A.是成熟红细胞的供能方式B.产物是乳酸和 ATPC.在胞液中进行 D.需要氧参与反应E.糖酵解的代谢途径分为二个阶段正确：D2.下列哪种情况可使体内血糖浓度降低（） 第 20 页医学基础知识- 生物化学A. 胰岛素B. 胰高血糖素C.糖异生加强 D.糖原分解增强E.肾上腺素正确：A共用题干A.葡萄糖B.1-磷酸葡萄糖C.6-磷酸葡萄

40、糖D.1，6 二磷酸葡萄糖E.UDPG3.糖原分解所得到得初产物（）正确：B4.血液中最主要的供能物质（）正确：A时的葡萄糖活性形式（5.糖原正确）：E6.糖酵解过程葡萄糖首先转变成（）正确：C第五单元（一）概念生物氧化有机物质（糖、脂肪和蛋白质）在生物细胞内进行氧化分解而生成 CO2 和 H2O 并出能量的过为生物氧化。生物氧化通常需要消耗氧，所以又称为呼吸作用。（二）电子传递链1.概念需氧细胞内糖、脂肪、氨基酸等通过各自的分解途径所形成的还原性辅酶， 和 FADH2 通过电子传递途径被重新氧化。NADH在生物氧化过，还原型辅酶上的氢原子以质子的形式脱下，其电子沿一系列按一定顺序排列的电子传

41、递体转移，最后转移给氧并生成水，这个电子传递体系称为电子传递链。由于消耗氧，故也叫呼吸链。电子传递链在原核生物于质膜上，在细胞于线粒体内膜上。 第 21 页医学基础知识- 生物化学2.呼吸链的组成呼吸链由一系列的氢传递体和电子传递体组成。：NADH-Q 还原酶、琥珀酸-Q 还原酶、细胞色素还原酶、细胞色素氧化酶。3.呼吸链的电子传递顺序呼吸链的各组分吸链：粒体内膜上是按一定顺序排列的，粒体内膜上主要有两条呼呼吸链的电子传递抑制剂图示（三）氧化磷酸化 第 22 页医学基础知识- 生物化学1、概念生物体内高能磷酸化合物 ATP 的生成主要由三种方式：氧化磷酸化底物水平磷酸化光合磷酸化（1）氧化磷酸

42、化是与电子传递过程偶联的磷酸化过程。即伴随电子从底物到 O2 的传递，ADP 被磷酸化生成 ATP 的酶促过程，这种氧化与磷酸化联的作用称为氧化磷酸化。这是需氧生物ATP 的主要途径。生物的电子传递和氧化磷酸化均粒体内膜上进行。原核生物则在质膜上进行。（2）底物水平磷酸化底物水平磷酸化指 ATP 的形成直接与一个代谢中间物（PEP）上的磷酸基团转移联的作用。特点：ATP 的形成直接与中间代谢物进行的反应生底物水平的磷酸化。联；在有 O2 或无 O2 条件下均可发（四）胞液中 NADH 及 NADPH 的氧化细胞细胞液中产生的 NADH 必须进入线粒体才能经呼吸链氧化并生成 ATP.磷酸甘油穿梭

43、苹果酸-天冬氨酸穿梭第六单元脂类代谢脂肪和类脂总称为脂类脂肪：三脂酰甘油 也称为甘油三酯类脂：胆固醇 胆固醇酯 磷脂 第 23 页医学基础知识- 生物化学第一节脂类的生理功能本节要点:（1） 储能和供能（2） 生物膜的组成成分（3） 脂类衍生物的调节作用一、储能和供能是脂肪最重要的生理功能在大多数生物中脂肪是机体能量贮存的主要形式，机体摄入糖、脂肪均可脂肪在脂肪组织储存，以供禁食、饥饿时的能量需要。二、生物膜的组成成分磷脂和胆固醇是生物膜的重要组成部分。三、脂类蠍生物的调节作用有些脂质及其衍生物参与组织细胞间信息传递，调节多种细胞代谢活动，例如，素、血栓恶烷、白三烯、甘油二酯、IP3 等。第二

44、节脂肪的消化与吸收本节要点:（1）脂肪乳化及消化所需（2）一脂酰甘油途径及乳麇微粒一、脂肪丒化与消化所需酶类脂肪乳化：胆汁酸盐是脂肪消化的乳化剂，使脂类乳化，能降低脂肪和之间的界面张力。脂肪消化所需的酶籩：胰酯酶、磷脂酶、胆固醇酯酶和辅酯酶。二、混合脂类在小肠腔中经肠蠕动的搅拌作用和胆汁酸盐的参入，分散形成细小的混合。三、甘油一酯途径及乳糜微粒小肠粘膜细胞主要利用消化吸收的甘油一端及脂酸再甘油三酯，称甘油一酯途径。新的甘油三酯与磷脂、胆固醇、载脂蛋白 B48、AI、AIV、A等形成新生的乳糜微粒（CM）。第三节脂肪的分解代谢本节要点:（1） 脂肪动员（2） 脂肪酸-氧化的基本过程（3的生成、利

45、用和生理意义结构：甘油 + 3 脂肪酸一、脂肪动员 第 24 页医学基础知识- 生物化学脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步放人血以供其他组织氧化利用的过程。1. 限速酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶。2. 脂解激素：胰高血糖素、肾上腺素。为游离脂酸及甘油并释3.抗脂解激素：胰岛素、二、脂肪酸的氧化素 E。饱和脂肪酸分解：脂酸的活化、脂酰 CoA 的跨膜转运、氧化、乙酰CoA 利用。1. 脂酸的活化 脂酰 CoA 的生成，消耗 2 个高能键。2. 脂酰 CoA 跨膜转运的部位 线粒体膜，肉碱介导，限速酶：肉碱脂酰转移酶 I 。3. 氧化：步骤：脱氢（FAD）、加水、再脱氢（NAD）、硫解；部位：线粒体基

46、质；产物：偶数碳：乙酰 CoA；奇数碳：乙酰 CoA + 1 个丙酰 CoA，NADH+H+，共相当于 5 个能量：二步脱氢，生成 1 ATP。FADH2 和 1三、的生成、利用和生理意义（一）概念是脂肪酸在肝分解氧化时的特有的中间代谢产物，包括乙酰乙酸、一羟丁酸、（二）特点。1. 肝内生成，肝外利用，肝脏缺少利用2. 原料 乙酰 CoA。3. 反应部位 肝细胞线粒体。4. 关键酶：生成的关键酶：HMG¡ªCoA的关键酶。酶；利用的关键酶：琥珀酰 CoA 转硫酶、乙酰乙酰 CoA 硫解酶、乙酰乙酰硫激酶。5.葡萄糖不能转变为，一般也不能转变为葡萄糖。第四节的部位的原料脂肪酸

47、的代谢本节要点：（1）（2一、部位部位：胞液。1. 乙酰 CoA 转运出线粒体 柠檬酸一2. 活化形式 丙二酰 CoA。酸循环。3.反应 转移、缩合、还原、脱水、再还原。4.碳链延长 第 25 页医学基础知识- 生物化学二、原料原料：乙酰 CoA。第五节脂肪的代谢本节要点:（1（2（3一、的部位的原料的基本途径部位肝细胞、脂肪组织和小肠粘膜上皮细胞是以肝的能力最强。甘油三酯的主要场所，二原料甘油、脂酸。三、基本途径甘油一酯途径、甘油二酯途径。第六节甘油磷脂代谢本节要点: （1）甘油磷脂的基本结构与分类（2部位和原料一、甘油磷脂基本结构与分类1.定义 含磷酸的脂类称磷脂，由甘油的磷脂统称甘油磷脂。2. 结构 甘油磷脂由甘油、脂酸、磷酸及含氮化合物等组成。3. 分类 因与磷酸基团相连的取代基不同，甘油磷脂分为磷脂酰胆碱（磷脂酰胆碱）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰甘油、二磷脂酰甘油（心磷脂）及磷脂酰肌醇等六类。每一类磷脂因脂酸的不同又若干种