生物化学复习提纲

1、生物化学复习提纲第一章 蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：1 催化功能-酶2 调控功能-激素、基因调控因子3 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白4 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白5 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白6 结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架7 支架作用-接头蛋白8 防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法； 蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×6.25凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量 3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，

2、含羟基氨基酸？ 酸性氨基酸： Asp、 Glu 碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Tr

3、p/Phe7. 氨基酸的等电点；当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。只涉及主链构象不涉及残基侧链维系级结构的化学键是氢键-螺旋、 -折叠、 -转、规

4、卷曲 -螺旋的特点：-折叠的特点： C 总是处于折叠的上 AA的R基团处于折叠的棱上并与之垂直 两个AA之间的轴距为0.35nm 氢键主要在链间/同肽链不同部分间形成 乎所有肽键都参与链内氢键的交联 氢键与链的轴接近垂直-转的特点：由4个连续的AA残基组成 第个残基C=O 第四个残基NH 这类结构主要存在于球状蛋分中。规卷曲的特点：11、角蛋白主要是什么二级结构，化学烫发是否有二硫键的断开和生成？角蛋白主要是什么二级结构？角蛋白是纤维状蛋质化学烫发是有二硫键的断开，无生成12.什么是蛋白质的三级结构，稳定三级结构的作用力有哪些？在级结构基础上 包括主链和侧链构象在内的三维结构（主要指球状蛋）稳

5、定蛋质三级结构的作 氢键 范德华 疏作 离键 配位键 硫键13.四级结构及亚基蛋白质四级结构：指由多条各具有、三级结构的肽链通过共价键连接起来的结构形式。亚基：种类、数、空间排列式 亚基间的相互作关系14.什么叫分子病；举一个分子病的例子。分病：由于基因突变，导致蛋质中氨基酸种类发变化，并引起功能降低或丧失。例：镰型贫症15.蛋白质的等电点； pI通常在 6.0 左右等电点：在某pH值的溶液中,蛋质分上所带的正、负电荷数量相等， 净电荷为零，在电场中既不移向正极也不移向负极，此时溶液pH值就是该蛋质的等电点。在等电点时，蛋质的溶解度最低。16.蛋白质胶体溶液的稳定因素？同种蛋带同种电荷，相互排

6、斥弹性化膜17.蛋白质变性的定义，变性蛋白质的特征？蛋质变性：某些理化因素破坏天然Pr结构状态，引起Pr理化性质改变、物学功能改变或丧失的现象 。变性蛋质的特点：A.物活性丧失B.疏基外露、溶解度降低、粘度增C.侧链基团暴露:易与化学试剂反应、光学性质变化D.化性质改变：结构伸展易被酶解18. 葡聚糖凝胶色谱时，蛋白质大分子先洗脱还是小分子先洗脱？SDS-PAGE中，蛋白质大分子电泳速度快还是小分子电泳速度快？蛋白质大分子先洗脱小分子游的快 第二章 核酸化学1. 证明核酸是遗传物质的经典实验是。；1928年 Grifths（英国）的肺炎双球菌转化实验证实核酸作为遗传物质2. 组成RNA和组成D

7、NA的核苷酸有什么差异？RNA：A、G、C 、UDNA：A、G、C、T3. 嘌呤核苷和嘧啶核苷的C-N糖苷键中C和N的编号分别是多少？4. DNA二级结构中Watson和Crick阐明的二级结构有什么特征？1 其他组合易相互排斥。因此，DNA的双股系藉着A:T和G : C的配对关系互相结 合 。2 DNA，双螺旋，正反向，互补链。3 碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。4 A对T，GC连，配对时，靠氢键， AT2，GC3，十碱基，转一圈，螺距34点中间。5. RNA的主要种类有哪些？哪种含量最多，哪种稀有碱基含量最高？ RNA的主要种类是rRNA、tRNA、 mRNA，其中tRNA所占比例最高达到8

8、0 6. tRNA的二级结构和三级结构分别是什么形状？tRNA的三叶草型二级结构7. 什么是核酸的变性和复性，什么是增色效应和减色效应？核酸的变性：DNA双螺旋二级结构的破坏增色效应：由于变性或降解引起紫外吸收增加的现象核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双链减色效应（低色效应）：性时紫外吸收减少8.变性因素有哪些高温（一般75）、强氧化剂、强酸、碱、尿素等；变性机理是什么？机理：双链间氢键断开，成为两条单链；8.什么是Tm值？ 引起DNA变性的温度称为熔点Tm9. 核酸含量的测定的方法有哪些？紫外吸收法、定糖法、定磷法、琼脂糖凝胶电泳10. 核酸的紫外吸收主要是

9、因为核酸中的那种成分？碱基含有共轭双键，最大吸收波长260nm第三章 酶1. 什么是单纯酶，结合酶，辅助因子分为哪两类，如何区分？什么是核酶？单纯酶 ：只有蛋白质结合酶： 酶蛋白+ 辅助因子辅助因子：辅基与酶结合紧 辅酶与酶结合松2. 与一般催化剂相比，酶的催化有什么特点？ 只能催化热力学上允许的反应。提高反应速度，不改变平衡点; 只起催化作用，本身不消耗； 降低反应的活化能，但是不改变反应前后自由能差具有高度的专一性1.绝对专一性；2.基团专一性；3.键专一性；4.立体异构专一性3. 国际酶学委员会将酶分为6大类，依次是：。？氧化还原酶类转移酶类水解酶类裂解酶类异构酶类合成酶类4. 影响酶作

10、用的因素有哪些？1 底物浓度2 温度3 pH4 酶浓度5 激活剂6 抑制剂5. 写出米氏方程，并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。V=Vmax【S】/Km+【S】【S】：底物浓度V：不同【S】时的反应速度Vmax：最大反应速度Km：米氏常数6. 米氏常数的物理含义是什么？是酶的特征常数吗？Km最大还是最小是最适底物？Km的物理含义：当反应速度为最大反应速度一半时，Vmax/2=Vmax【S】/Km+【S】Km是酶的特性常数:与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关， 与酶浓度无关，可以鉴定酶。Km越小，亲和力越强。S很小时，反应速度就能达到很大。性能优，代谢中这类酶更为重要7. 酶的

11、可逆抑制作用有哪几类，它们的动力学有什么特点？酶的抑制作用分为：失活作用：使酶Pr变性而引起酶活力丧失 抑制作用：使酶活力下降但不引起变性 抑制剂：能引起抑制作用的物质动力学特点：作用于酶的必需基团/活性中心基团 使其化学性质改变 酶活力降低或丧失8. 酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒，举几个例子。重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素，毒鼠强等。 9. 什么是酶的活性部位（活性中心）可分为哪两个部位？结合中心：与S结合；决定酶促反应的专一性催化中心：促进S发生化学变化；决定酶促反应的性质10. 什么是酶的必需基团，必需基团是否必需在活性中心？酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学基团

12、。必需基团：位在活性中心 活性中心以外，稳定分子构象11. 决定酶作用高效率的机制有哪些？1 邻近效应与定向效应2 电子张力与变形3 酸碱催化4 共价催化5 微环境效应12. 什么是别构调控，别构酶有什么特点？12. 最常见的共价修饰是哪种？变构（别构）调控：蛋白质在实现生物功能时，构象发生变化、活力改变的现象。变构酶的特点：多亚基寡聚酶 有活性中心、变构调节中心 多数有多个活性中心，有同促效应；有的不止一个别构中心。 不遵循米氏方程共价修饰，主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。 13. 酶原存在的生物学意义？l 保护自身组织不被水解l 机体调控的一种形式14. 什么是维生

13、素，根据溶解性分成哪两类？维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。根据溶解性分为脂溶性与水溶性。15. 了解哪种维生素是哪种辅酶的成分，了解缺乏维生素可能出现的疾病。维生素A：夜盲症、干眼病、皮肤燥维生素D：佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松维生素B1：辅酶是TPP。脚气病、消化功能障碍维生素B2：辅酶是 FMN/FAD 。唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎VB3：以辅酶A存在，VPP：辅酶是NAD+和NADP+。癞皮症VB6：辅酶是磷酸吡哆醛。小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。VB12：辅酶是脱氧腺苷钴胺素。 儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞

14、失常、造血器官功能失常，导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少，损害神经系统VB7（生物素）：皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等VC：坏血症维生素K：出血症维生素E：生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型第四章 生物氧化1. 生物氧化中，CO2主要是怎么产生的？H2O是怎么产生的？CO2如何生成？脱羧反应H2O如何生成?电子传递链能量如何生成?ATP的生成2. 什么是呼吸链？代谢物脱下的氢（电子）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链3. 线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。n NADH氧化呼吸链 细胞内主要的呼吸链n F

15、ADH2氧化呼吸链由琥珀酸脱氢酶复合体、CoQ和Cyt组成4. 什么是氧化磷酸化？氧化磷酸化 是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。主要在线粒体内膜进行。5. 化学渗透学说的主要内容？a. 线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵b. 电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，用于驱动膜内侧的H+迁移到膜外侧（内膜对H+是不通透的），在膜内外侧产生了跨膜质子梯度 和电位梯度6. 氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些？二硝基苯酚；解偶联蛋白。寡霉素7. 什么是P/O值（磷氧值），NADH和FADH2的磷氧值分别是多少？呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和

16、氧消耗量的比值称为磷氧比。实测得NADH呼吸链： P/O 2.5实测得FADH2呼吸链： P/O 1.58. NADH穿梭进入线粒体的有哪两种途径？有什么特点NADH不能穿过线粒体内膜1、甘油-3-磷酸穿梭途径(动物骨骼肌、脑及昆虫的飞翔肌等组织细胞中）2、苹果酸-天冬氨酸穿梭途径 （心脏、肝脏细胞）第五章 糖代谢1. 什么是糖酵解？无氧参与的条件下，1葡萄糖分解产生2丙酮酸，并伴随ATP生成的过程。2. 糖酵解的反应历程。Glucose + 2 ADP + 2Pi + 2NAD+2 pyruvate + 2ATP + 2H2O + 2NADH + 2H+® 3. 1分子葡萄糖经过糖

17、酵解产生的ATP数量。1G 2ATP+2NADH+2H+2丙酮酸 =2+2×2.5=7ATP 4.糖酵解的关键酶有哪几个？己糖激酶、葡萄糖激酶（只存在肝脏）、磷酸葡萄糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、丙酮酸激酶4. 厌氧运动产生乳酸，另外，厌氧生物发酵可将丙酮酸生成乳酸或乙醇。5. 糖酵解的生理意义？1 为机体提供ATP2 作为细胞内其它物质合成的原料6.三羧酸循环的反应历程；7.三羧酸循环的生理学意义；1 是好氧生物体内最主要的产能途径！ 2 是脂类、蛋白质彻底分解的共同途径！3 某些中间产物可作为别构效应物4 提供合成其他化合物的碳骨架 9. 三羧酸循环的特征；有两个C原子进入

18、循环，也有两个C原子离开循环，但离开的两个并不直接是进入的两个。有四对氢原子离开循环，进入呼吸链进一步氧化成水生成ATP有一步底物水平磷酸化直接产生ATP/GTP有两个水分子被消耗氧气并不直接参与循环，但氧气的存在是TCA循环进行所必需的10. 三羧酸循环的关键酶；柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶11. 体内的五碳糖和七碳糖是由哪个途径产生12. 什么是糖异生？糖异生是糖酵解的简单逆过程吗？糖异生的生理意义是？糖异生作用非糖（乳酸、甘油、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸） 物质合成葡萄糖。糖异生的生理意义：饥饿状态下维持血糖浓度恒定 回收乳酸能量，补充肝糖原 调节酸碱平衡第六章 脂代谢

19、1. 甘油的代谢与糖酵解之间的联系；2. 脂肪酸的活化需要消耗几个高能磷酸键？10碳以上的脂酰CoA是通过什么转运进入线粒体？脂肪酸的活化需要消耗1个ATP的2个高能磷酸键10碳以上的脂酰CoA只能透过线粒体外膜，但不能透过线粒体内膜3. 什么是脂肪酸的氧化，饱和脂肪酸每轮氧化有几个什么类型的反应？不饱和脂肪酸是否能进行氧化？氧化的生理意义是什么？脂肪酸b-氧化的生理意义：为机体提供比糖氧化更多的能量 乙酰CoA还可作为脂肪酸和某些AA的合成原料 产生大量的水可供陆生动物对水的需要4.如何计算不同碳原子长度的饱和脂肪酸彻底氧化产生多少ATP？计算的依据？5. 什么是酮体？酮体的生成和利用有什么

20、特点？乙酰CoA可在肝细胞形成乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮，这三种物质统称为酮体。特点：酮体是脂肪酸在肝脏内的正常中间代谢产物 但肝脏没有乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 酮体易溶于水，透出细胞进入血液循环 在肝外组织进行氧化 肝内生成和肝外利用 是肝脏输出能源的形式，主要供应肌肉和脑。 但是酮体主要为酸性物质，大量累积产生酸中毒，破坏机体水盐代谢平衡6. 脂肪酸合成的原料有哪些？合成的部位是哪里？每轮有几个什么类型的反应？原料：乙酰CoA和丙二酸单酰CoA（源于乙酰CoA）场所：细胞溶胶7. 什么是必需脂肪酸？为什么哺乳动物不能合成必需脂肪酸？必需脂肪酸是指人体必需，自身不能合成，需要从食物中获得的

21、脂肪酸。包括亚油酸（C18：2）和-亚麻酸（C18：3）因为动物体内没有异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶第七章 氨基酸代谢1. 体内蛋白质降解的两个途径是什么？溶酶体途径、蛋白酶途径2. 氨基酸脱氨基反应有哪三种形式？氧化脱氨基主要酶是哪个？氧化脱氨基的主要酶是谷丙转氨酶，谷草转氨酶氨基酸脱氨基反应方式3. 氨的来源有哪些？不同生物是如何排泄氨？氨的来源：血氨的来源 Amino Acid 脱氨基(Deamination) 肠道细菌的腐败作用与尿素(Urea)的分解 肾小管上皮分泌Gln的分解 血氨的去路 在肝脏合成 尿素 合成谷氨酰胺 合成非必需氨基酸氨的排泄：合成非必需氨基酸，并参与嘌呤、嘧啶等含

22、氮化合物的合成 形成无毒的谷氨酰胺（Gln） 转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）4. 尿素循环的特点？其中哪些氨基酸不是合成蛋白质的氨基酸？限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶耗能过程：3ATP中4个高能键三个氨基酸：鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸N与C来源：氨基酸脱氨和CO2生成1分子尿素，消除2分子氨和1分子CO25. 生糖氨基酸，生酮氨基酸，生糖兼生酮氨基酸分别有哪些？生酮氨基酸亮氨酸生糖氨基酸所有非必需氨基酸+精氨酸和组氨酸生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸 、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸 、酪氨酸6. 氨基酸合成有几种类型？第八章 核酸代谢1嘌呤分解的最终产物是什么？尿酸的代谢异常会产生什么病？临床上用什么药

23、物治疗？嘌呤的分解代谢终产物：人、猿以及鸟类、爬虫类和大多数昆虫尿酸 其他哺乳动物、双翅目昆虫尿囊素 硬骨鱼类尿囊酸 大多数鱼类、两栖类尿素2.嘧啶的分解主要生成物质是什么？氨基酸3. 嘧啶和嘌呤从头合成的碳骨架的原子的来源是什么？CO24. 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同？在嘌呤核苷酸中,嘌呤碱以第9位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接；戊糖第5'位的C再与磷酸以脂键相结合.而嘧啶核苷酸中,则是嘧啶碱以第1位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接,其它不变。第九章 DNA的生物合成1. DNA复制的特点是什么？其中什么是半保留复制，什么是半不连续复制？DNA复制

24、的特点：DNA复制是半保留复制 DNA复制具有固定的起点 DNA复制多为双向复制，少数为单向复制 DNA复制的方向始终是5-3 DNA复制需要引物 DNA半不连续复制 DNA复制具有高度的忠实性半保留复制:在复制过程中，首先亲代双链解开，然后每条链作为模板，按照碱基配对原则合成互补的子代链。每个子代DNA分子中有一条链完全来自亲代DNA，另一条是新合成的。半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。2. 什么是冈崎片段？冈崎片段DNA合成是不连续的，先合成一些DNA小片段，其大小h含1000-2000个核苷酸残基，然后再通过DNA连接酶将

25、它连接起来。 3. 参与DNA复制的酶和蛋白因子主要有哪些？ 大肠杆菌的DNA聚合酶有几种？哪种主要负责合成基因组DNA？参与DNA复制的酶和蛋白因子：DNA聚合酶、DNA连接酶、拓扑异构酶、DNA解链酶、单链结合蛋白、引发酶大肠杆菌的DNA聚合酶：DNA聚合酶I、DNA聚合酶、DNA聚合酶III4. DNA受紫外线照射容易产生什么二聚体？DNA损伤修复的种类有哪些？当DNA受到大剂量紫外线（波长260nm附近）照射时，可引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基共价聚合，形成二聚体，例如TT二聚体。DNA损伤修复的种类：直接复活a.光复活修复 b.暗修复 切除修复 错配修复 重组修复 SOS修复第十章

26、 RNA的生物合成1. 什么是转录？什么是模板链，反义链，什么是编码链，有义链？转录：以DNA单链为模板，NTP为原料，在DNA依赖的RNA聚合酶催化下合成RNA链的过程。反意义链：以该链中的DNA碱基顺序指导RNA的合成即被转录的那条DNA链。有意义链：不被转录的那条DNA链，但其碱基顺序除T代替U外，其余与mRNA相同。模板链：可作为模板转录为RNA的那条链，该链与转录的RNA碱基互补（A-U，G-C）。2. 转录的基本特征是什么？1 转录发生在DNA分子的特定区域2 以四种核糖核苷三磷酸为底物，需要Mg 2+3 需要模板和DNA的解链4 第一个被转录的核苷酸通常是嘌呤核苷酸5 转录方向也

27、是5-36 转录有高度的忠实性7 转录受到严格调控3. DNA复制与转录的异同？4. 什么是不对称转录？不对称转录：DNA双链上，仅一股链转录，另一股不转录。5. 大肠杆菌RNA聚合酶的亚基主要功能？真核细胞的RNA聚合酶有哪些种类，它们有什么特点？RNA聚合酶的亚基主要功能：识别DNA链上合成RNA的起始信号，开始合成RNA链时，必须有因子，一旦合成开始以 后， 因子释放出来。参与酶与底物的结合，以及与因子和核心 酶的结合。 参与因子和核心酶的结合，并参与RNA合成的引发、 延伸。 与模板的结合、酶的滑动以及碱基识别有关6. 真核生物mRNA加工的步骤？加帽加尾甲基化内含子剪接第十一章 蛋白

28、质的生物合成1.原核和真核生物核糖体及其大小亚基的沉降系数分别是多少？真核细胞核糖体大亚基沉降系数为60S，小亚基沉降系数为40S2. 起始tRNA在原核和真核生物中有什么区别？原核细胞：起始甲酰甲硫氨酰tRNAtRNAfMet真核细胞：起始tRNAtRNAiMet 肽链延伸tRNAeMet 3. 密码子的特征是什么？只有一个密码的氨基酸有哪些？起始密码子和终止密码子有哪些？密码子的特征：密码子不重叠 密码子的通用性 密码的兼（简）并性 密码子的连续性 密码子的摆动性只有一个密码子的氨基酸：甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）起始密码子为AUG(甲硫氨酸) GUG（缬氨酸），终止密码子为UAA

29、、UAG、UGA4. 什么是S D序列？什么是多核糖体？肽链合成的方向是什么？S D序列：位于起始位点上游413个核苷酸AAGGAGGU 多核糖体：把细胞放在极其温和的条件下处理，就能得到几个到几十个核糖体在一条mRNA上结合起来的形态。肽链合成方向N C 一、思考题1. 构成蛋白质的氨基酸主要属于下列哪种氨基酸?( ) A. L-氨基酸 B. L-氨基酸 C. D- -氨基酸 D. D- 氨基酸 2. 含有2个羧基的氨基酸是( ) A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸3.天然蛋白质中不存在的氨基酸是( ) A. 半胱氨酸 B. 瓜氨酸 C. 蛋氨酸 D. 羟脯氨酸4. 280n

30、m处有吸收峰的氨基酸( ) A. 精氨酸 B. 色氨酸 C. 丝氨酸 D. 谷氨酸5. 大多数蛋白质中的含氮量( ) A. 6% B. 16% C. 23% D. 10% 选择题1. 在下列有关胱肽的叙述中,正确的是( )A. 胱肽中含有半胱氨酸B. 胱肽是体内重要的氧化剂C. 胱肽氨酸的-羧基是游离的D. 胱肽的C-端是主要的功能基团2. 在有关蛋质三级结构的描述中, 错误的是( )A. 具有三级结构的多肽链都有物学活性B. 三级结构是单体蛋质或亚基的空间结构C. 三级结构的稳定性由次级键维持D. 亲基团多位于三级结构的表3. 在有关蛋质四级结构的描述中, 正确的是( )A. 蛋质四级结构的

31、稳定性由硫键维系B. 四级结构是蛋质保持物学活性的必要条件C. 蛋质都有四级结构D. 蛋质亚基间由共价键聚合4. 每种球状蛋质分必定具有（ ）A. 螺旋B. -折叠C. 三级结构D. 四级结构5. 盐析法沉淀蛋质的原理A. 中和电荷，破坏化膜B. 盐与蛋质结合成不溶性蛋盐C. 调节蛋质溶液的等电点6. 右-螺旋 是种很稳定的构象，稳定的主要原因（）A 螺旋内有芳氨基酸残基B 螺旋内所有肽键的-NH与CO都参与氢键形成C 侧链基团从螺旋中向外伸出，不彼此作D 每个碳碳连键的旋转度都相同7. -转中肽链主链出现（）A 800 B 1800 C600 D1500 填空题1. 根据氨基酸的酸碱性质可分

32、为、 、 三类。2. 多肽链的氨基酸的称为级结构，主要化学键为。3. 蛋质为两性电解质，多数在酸性条件下带电荷。在碱性条件下电荷。当蛋质净电荷为，此时溶液的pH值称为。4.蛋质变性主要是其结构受到破坏，其结构仍为完好。5.红蛋是含有辅基的蛋质，其中的离可结合1分氧。6.维持蛋质级结构的共价键有、 、 、 等。 二1.核酸的多核苷酸之间的连接方式是（B）A. 2, 3磷酸二酯键 B. 3,5磷酸二酯键C. 2 ,5磷酸二酯键 D. 糖苷键 E. 氢键 2. DNA合成需要的原料是（C）A. ATP,CTP,GTP,TTP B. ATP,CTP,GTP,UTPC dATP,dCTP,dGTP,dT

33、TP D dATP,dCTP,dGTP,dUTP E dAMP,dCMP,dGMP,dTMP 3. 关于Watson and Crick 的DNA双螺旋模型，那种说法是错误的（D）A. 组成双螺旋的两条DNA 链反向平行B. 碱基对位于双螺旋的内侧C. 维系双螺旋结构的作用力主要是碱基堆积力D. DNA 双链是左手螺旋4. DNA和RNA共有的成分是（C）A. D 核糖 B. D 2-脱氧核糖 C. 鸟嘌呤 D. 尿嘧啶 E. 胸腺嘧啶5. DNA和RNA彻底水解后的产物是（D）A. 戊糖相同，部分碱基不同 B. 碱基相同，戊糖不同C. 戊糖相同，碱基不同D. 部分碱基不同，戊糖不同E. 碱基

34、相同，部分戊糖不同6. 核酸具有紫外吸收能力的原因是（A）A. 嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B. 嘌呤和嘧啶中有酮基C. 嘌呤和嘧啶中有氨基D. 嘌呤和嘧啶连接了核糖 E. 嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团7. 组成核酸的基本单位是A. 嘌呤碱与嘧啶碱 B. 核糖与脱氧核糖 C. 核苷 D. 核苷 酸 E. 寡核苷 酸 8. 在核酸结构中含量较稳定的元素是A. C B. H C. O D. N E. P9. tRNA的二级结构为A. 双螺旋 B. 超螺旋 C. 线形 D. 三叶草形 E. 倒“L”形10. 碱基互补配对形成的键是 维持碱基对之间堆积力的是核苷酸之间的连接键是 核酸分子中紫外吸收较强的键-不

35、利于维持双螺旋稳定的力是 A. 氢键 B. 磷酸二酯键 C. 范德华力 D. 碱基中的共轭双键 E. 静电斥力11. 假尿嘧啶核苷酸的糖苷键是A. C-C 键 B. C-N 键 C. N - N键 D. C-H 键 E. N-H 键 12. 下列各DNA分子中，碱基组成比例各不相同，其中那种DNA的Tm最低A. A-T占15% B. G-C占25% C. G-C占40% D. A-T占80% E. G-C占35% 13. DNA变性时，其理化性质发生的改变主要是A. 溶液黏度升高 B. 浮力密度下降 C. 260nm处光吸收增强 D. 易被蛋白酶降解E. 分子量降低 三、酶1. 酶保持催化活性

36、，必须（E）A. 酶分子完整无缺 B. 有酶分子上所有化学基团存在C. 有金属离子参加 D. 有辅酶参加E. 有活性中心及其必需基团2.酶催化作用所必需的基团是指（B）A. 维持酶一级结构所必需的基团 B. 位于活性中心内或以外的，维持酶活性所必需的基团C. 酶的亚基结合所必需的基团D. 维持分子构象所必需的基团E. 构成全酶分子所必需的基团3.与酶的高效率催化有关的重要因素中，哪项最重要（A）A. 酶活性中心与底物“邻近”与“定向 ”B. 酶使底物分子中敏感键产生“张力”或“变形”C. 酶与底物形成不稳定的、共价的中间产物D. 酶活性中心的某些基团对底物进行“酸碱催化”E. 酶活性中心多为低

37、介电区4. 其他因素不变，改变底物的浓度时（A）A. 反应初速度成比例改变 B. 反应速度成比例下降C.反应速度成比例增加 D.反应速度先慢后快E. 反应速度不变5. 在酶浓度不变的条件下，以反应速度V对作用物S作图，其图像为（C）A. 直线 B. S形曲线C. 矩形双曲线 D. 抛物线E. 钟罩形曲线6. 底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度（C）A. 反应速度随底物增加而加快B. 随着底物浓度增加酶逐渐失活C. 酶的结合部位全部被作用物占据，反应速度不再增加D. 增加抑制剂反应速度反而加快E. 形成酶-底物复合物增加7. 酶的Km是（D）A. 饱和底物浓度时的反应速度 B. 最大反应速度时的

38、底物浓度C. 饱和底物浓度50%时的反应速度D. 50%最大反应速度时的底物浓度E. 降低反应速度一半时的底物浓度8.酶的Km值大小与（A）A. 酶的性质有关 B. 酶浓度有关C. 酶作用温度有关D. 酶作用时间有关E. 酶的最适pH有关9.己糖激酶以葡萄糖为底物时，km=1/2S,其反应速度v是Vmax的（A）A. 67%B. 50%C. 33%D. 15%E. 9%10. 酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度S（D）A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km E. 5 Km 11.为了防止酶失活，最好将酶制剂存放于（A）A. 0-4避光B. 80C

39、. 室温曝光D. 室温避光E. 最适温度12.各种酶都具有最适pH, 其特点是（B）A. 最适pH一般为该酶的等电点B. 最适pH时酶的活性中心的可解离基团都处于最适反应状态C. 大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线型D. 最适pH时酶的活性通常较低E. 在生理条件下同一细胞酶的最适pH均相同13. 对可逆抑制剂的描述，哪项是正确的（C）A. 使酶变性失活的抑制剂 B. 抑制剂与酶是共价键相结合C. 抑制剂与酶是非共价键相结合D. 抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制E. 可逆性抑制指竞争性抑制 14.纯化酶制剂时，酶纯度的主要指标（D）A. 蛋白质浓度 B. 酶量C. 酶的总活性 D.

40、 酶的比活性 E. 最底的Km15.有机磷化合物对酶的抑制作用是（D）A. 与 NH2结合B. 与 SH结合C. 与 苯环结合D. 与 OH结合E. 与CONH2结合16.已知1mL酶溶液中含蛋白质量为0.625mg，每mL酶溶液所含单位为250，该酶的比活性应是A. 200u/mg酶蛋白B. 300u/mg酶蛋白C. 400u/mg酶蛋白D. 500u/mg酶蛋白E. 600u/mg酶蛋白1.下列关于Ribozyme（核酶）的叙述那些正确（B）A. 本质是蛋白质 B. 本质是核糖核酸C. 即核酸酶 D. 最早发现的一种酶 E. 其辅酶是辅酶A2.下列关于酶的概念那些正确（E）A. 所有蛋白质

41、都有酶活性 B. 其底物都是有机化合物C. 其催化活性都需要特异的辅助因子D. 对底物都有绝对专一性 E.酶不一定都是蛋白质3.乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（B）A. 酶蛋白变性 B. 失去辅酶C. 酶含量较少 D. 环境pH值发生变化 E. 以上都不是4.酶原之所以没有活性是因为（C）A. 酶蛋白肽链合成不完全 B. 缺乏辅酶或辅基C. 活性中心未形成或未暴露D. 酶原是已经变性的蛋白质 E.酶原是普通的蛋白质 5.下列关于酶的辅酶(D)A. 是与酶蛋白紧密结合的金属离子B. 是分子结构中不含维生素的小分子有机化合物C. 在催化反应中不与酶的活性中心结合D. 在反应中作为辅

42、助因子传递质子、电子或其他E. 与酶蛋白共价结合成多酶体系6.酶的特异性是（B）A. 酶与辅酶特异结合 B. 酶对其催化的底物有特异的选择性C. 酶在细胞中的定位是特异的D. 酶催化反应的机制各不相同 E. 在酶的分类中各属不同的类别1. 酶可以催化六大反应是、。 维生素1.下列辅酶中的哪个不是来自于维生素？（B） A. CoA B. CoQ C. PLP D. FMN2.肠道细菌可以合成下列哪种维生素？（E）A.维生素A B.维生素C C.维生素D D.维生素E E.维生素K3.下列叙述哪一种是正确的？（C） A.所有的辅酶都包含维生素组分 B.所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分 C.所

43、有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分 D.只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分 E.只有一部分B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分4.下列化合物中哪个不含环状结构？（B） A.叶酸 B.泛酸 C.烟酸 D.生物素 E.核黄素5.下列化合物中哪个不含腺苷酸组分？（B） A.CoA B.FMN C.FAD D. NAD E. NADP6.下列情况中，除哪个外均可造成维生素K的缺乏症。（D） A.新生儿 B.长期口服抗生素 C.饮食中完全缺少绿色蔬菜 D.素食者1转氨酶的辅因子为维生素B6 。其有三种形式，分别为 吡哆醇、吡哆醛、吡哆酸，其中吡哆醛在氨基酸代谢中非常重要。2叶酸有二氢叶

44、酸和四氢叶酸两种还原形式，后者的功能作为一碳单位载体3维生素是维持生物体正常生长所必需的一类_微量_有机物质。4根据维生素的_溶解_性质，可将维生素分为两类，即_水溶性维生素_和_脂溶性性维生素_。5维生素B1由含_ 硫_的_噻唑环_环与含_氨基_的_嘧啶环_环组成，故称为_硫胺素_。6维生素B2又名 核黄素 ，在体内以 FMN 和 FAD 形式存在，是生物体内一些氧化还原酶的辅基。7维生素PP包括 烟酸 与 烟酸胺 ，后者可以与核糖，磷酸和_腺嘌呤_组成 脱氢酶 的辅酶，主要包括 NAD+ 和 NADP+。8泛酸又名 遍多酸 ，在体内的活性形式为 辅酶A（CoA） 和 酰基载体蛋白（ACP） 。9生物素是由_噻吩环_和_尿素_结合而成的一个双环化合物，左侧链上有一分子_戊酸_，在酶促羧化反应中作为活动羧基载体，作为辅基通过蛋白质上 赖氨酸 残基的e-氨基 共价结合在酶上。10维生素B12是唯一含金属_钴 元素的维生素。 糖代谢1. 下列哪一项是血糖最主要的去路A. 在体内转变为脂肪 B. 在体内转变为其他单糖C. 在各组织中氧化供能 D. 在体内转变为生糖氨基酸E. 在肝、肌肉、肾等组织中合成糖原2.饥饿24小时后，血糖浓度的维持主要靠A. 肝中糖异生作用 B. 肾中糖异生作用 C. 肌糖原分解 D. 脂肪动员E. 肝糖原分解3.关于糖酵解