有机知识重点笔记16

1、南昌大学知识重点授课教师 Z课程名称有机化学课次编号授课日期授课年级Z本科授课方式 理论课授课内容Chapter 12 Amino Acids, Proteins and Nucleic Acids学时数3教学目的掌握氨基酸的性质；理解蛋白质的结构；了解核酸的组成。（含重点，难点） 主 要 内 容第一节 氨基酸Amino Acids：两性解离第二节 肽Peptides：命名第三节 蛋白质Proteins：四级结构第四节 核酸Nucleic Acids复习思考题参考文献教 材教研室意见 主任（教学组长）：朱秋华南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择第十二章 氨基酸、蛋白质、核酸Ami

2、no Acids, Proteins and Nucleic Acids前言 蛋白质和核酸都是复杂的含氮高分子化合物，是生命的重要物质基础。氨基酸则是组成蛋白质的基本成分。生命是蛋白质存在的一种形式，生物体内一切基本的生命活动过程几乎都与蛋白质有关。第一节 氨 基 酸 Amino Acids一、氨基酸的构造、构型、分类和命名 (一)氨基酸的构造和构型 通式： 或 作为生物体内合成蛋白质的原料的氨基酸的特点：u 均为-氨基酸u 天然氨基酸大多属于L型(二)氨基酸的分类40min幻灯南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择 必需氨基酸：标有*号的8种氨基酸是人体内不能合成而又是营养所必不

3、可少的，必需依靠食物供应，称为必需氨基酸。 *其它氨基酸：蛋白质合成后，分子中某些氨基酸的侧链可发生变化，而形成另一些氨基酸。胱氨酸： 半胱氨酸 胱氨南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择(三)氨基酸的命名 系统命名和俗名二、氨基酸的性质 氨基酸的化学性质取决于其分子中的羧基、氨基、侧链基团以及这些基团的相互影响。氨基酸的性质u 两性电离u 成肽u 脱羧u 与亚硝酸的放氮反应u 与茚三酮的显色反应u 与2，4-二硝基氟苯的反应u 与金属离子的螯合作用(一) 两性电离及等电点 1. 两性电离 Neutral, dipolar zwitterions 内盐（两性离子、偶极离子）2. 等

4、电点(Isoelectricpoint) 等电点: 加入酸或碱调节某种氨基酸水溶液的pH值，使这种氨基酸的酸式电离与碱式电离的趋向恰好相等。此时溶液的pH值就叫做这种氨基酸的等电点，以pI表示。各类氨基酸的pI值范围：u 中性氨基酸的等电点一般在5.06.5之间，u 酸性氨基酸为2.73.2，u 碱性氨基酸为9.510.7。南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择思考题 为什么中性氨基酸的等电点不等于7？中性氨基酸的羧基的酸式电离略大于其氨基的碱式电离，因而溶液的pH值必须达到偏酸时，才能使其两种电离趋向恰好相等。 氨基酸溶液处于等电点时：u 阴离子=阳离子u 偶极离子> 99

5、.9%u 氨基酸的溶解度最小，最易从溶液中析出*溶液pH与溶液离子的关系：（见幻灯）(二)脱水生成肽 两个氨基酸之间所产生的酰胺键又称为肽键(peptide bond)。二肽分子的一端有氨基，另一端有羧基，因此还可继续与氨基酸缩合成为三肽、四肽以至多肽。当两种不同的氨基酸A与B互相结合时，可按不同的排列方式结合，形成两种结构不同而性质相似的二肽A-B与B-A。例如甘氨酸和丙氨酸可形成如下两种二肽：三肽有6(3!)种可能的异构体，其排列顺序为ABC，ACB, BAC, BCA, CAB, CBA。n肽有n!种异构体。(三) 脱羧反应 脱羧反应是人体内氨基酸代谢的形式之一。例如在肠道细菌作用下，组

6、氨酸脱羧变成组胺：南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择(四) 与亚硝酸的放氮反应 凡是具有氨基的化合物都能与亚硝酸作用产生氮气（脯氨酸及羟脯氨酸除外） 利用此反应，可由氨的体积计算混合氨基酸的总含量或蛋白质分子中氨基的含量。(五) 与茚三酮的显色反应 水合茚三酮 还原茚三酮 蓝色化合物反应后蓝紫色的深度或二氧化碳的体积可作为a-氨基酸定量分析的依据。肽类和蛋白质也有此反应。由于反应非常灵敏，是鉴定氨基酸、肽类和蛋白质最迅速而又简便的方法，广泛用于a-氨基酸、肽类和蛋白质的比色测定或纸层析与薄层层析的显色。南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择(六) 与2，4-二硝基氟

7、苯(DNFB) （桑各试剂）的反应 DNFB 氨基酸 DNP-氨基酸 （桑各试剂） （黄） 用于测定蛋白质或多肽N-端氨基酸的方法，称为二硝基苯法，简称为DNP法。利用此法不断降解蛋白质或多肽，反复用DNFB标记其氨基末端，就可确定蛋白质或多肽链中氨基酸的排列顺序。(七) 与金属离子的螯合作用 利用这类反应可作为氨基酸或蛋自质的定性试验或定量分析的依据。南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择第二节 肽Peptides一、肽的和命名由氨基酸缩合而成的化合物称为肽。分类一般十肽以下的叫寡肽或低聚肽（oligopeptide），十一肽以上称为多肽（polypeptide）。多肽分子中的氨

8、基酸单位称为氨基酸残基(amino acid residue)。蛋白质是由多肽组成的，除此之外，在人体内还发现了许多肽类，其中有些是具有重要生理活性的激素。环状肽链没有首尾之分。开链肽为链状，故又称多肽链。它们有两端，一端具有游离的氨基，称为氨基末端(或称N-端)；另一端则具有游离的羧基，称为羧基末端(或称C-端)。在写多肽的构造式或简化式时，习惯上将N-端写在左边，C-端写在右边。 多肽的命名是以含有C-端(羧基)的氨基酸为母体，而将其余的氨基酸残基作为酰基，依次排列在母体名称之前。例如，谷胱甘肽(glu tathione)可命名为 -谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。二、肽的结构和功能 肽链中氨基酸残

9、基之间的结合键主要是肽键。肽键是共价键，结合力很强，又较稳定，除在酸、碱或酶的作用下水解外，一般不易被破坏。 肽链中的半胱氨酸残基侧链上含有巯基-SH，容易发生氧化还原反应。例如，谷胱甘肽含有-SH，又称还原型谷胱甘肽，可用GSH表示。在氧化反应中，巯基被氧化成二硫键，肽变成了氧化型谷胱甘肽，可用GS-SG表示。其氧化型也可被还原。 2GSH GS-SG 谷胱甘肽的还原型及氧化型的转变是可逆的，它在生物氧化过程中起着氢的传递作用，能促进不饱和脂肪酸的氧化。体内还有许多含巯基的酶在生物氧化过程中起着传递质子的作用。 肽链内部的两个巯基也可以互相结合成二硫键，使肽链成部分环状。如催产素和抗利尿素：

10、20min幻灯南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择第三节 蛋白质Proteins一、蛋白质的元素组成 蛋白质(protein)的结构极其复杂，种类繁多，但其主要组成元素是C,H,O,N四种。此外大多数蛋白质含有S，少数含有P,Fe,Cu,Mn,Zn，个别蛋白质含有I或其它元素。一般蛋白质中主要元素的百分组成为: C = 50%55%, H = 6.0%7.3%, O = 19%24%, N = 13%19%, S = 04%。大多数蛋白质的含氮量相当接近，平均约为16%。因此在任何生物样品中，每克氮相当于6.25(即100/16)克的蛋白质，只要测定生物样品中的含氮量，就可算出其

11、中蛋白质的大致含量。二、蛋白质的分类据粗略的估计，人体内的蛋白质就约有几百万种，但绝大多数蛋白质的化学结构尚未明了。因此只能根据蛋白质的组成、性状或生理作用进行分类。按蛋白质化学组成的复杂程度可分为简单蛋白质与结合蛋白质两大类。简单蛋白质是由多肽组成，其水解的最终产物都是-氨基酸。结合蛋白质则是由简单蛋白质与非蛋白质部分结合而成，其中的非蛋自质部分称为辅基。结合蛋白质按辅基的不同又可分为核蛋白(辅基为核酸)、色蛋白(辅基为有色化合物)、磷蛋白(辅基为磷酸，磷酸以酯键与简单蛋白质中含羟基的氨基酸结合)、糖蛋白(辅基为糖类衍生物)及脂蛋白(辅基为脂类)。 根据蛋白质的性状又可将其分为纤维状蛋白质和

12、球状蛋白质两大类。纤维状蛋白质分子像一条长线，且趋向于排列成纤维状。纤维状蛋白质为动物组织的主要结构材料，因此又称为结构蛋白质。例如，皮肤、毛发、指甲、头角和羽毛中的角蛋白。球状蛋白质的分子则团成紧凑的单元，常接近于球形。分子折叠、卷曲时，疏水的部分向内聚集在一起而远离水，亲水的部分(如带电基团)则趋向于分布在表面与水接近，其分子间接触面积很小，作用力较弱，易被水或酸、碱、盐的水溶液所溶解。例如，卵清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、所有的酶、许多激素(如胰岛素、甲状腺球蛋白筹)以及抗体等。这些蛋白质在体内执行着各种生理功能，所以又称为功能蛋白质。根据物理性质，特别是溶解度，还可把球状蛋白质分为: 清

13、蛋白(溶于水)和球蛋白(不溶于水，溶于稀盐溶液)等。三、蛋白质的结构蛋白质是由一条或几条多肽链组成的。蛋白质分子内氨基酸残基间的结合方式: 1、在一条多肽链中，氨基酸残基间主要是以肽键相互结合的(主键)；2、在两条肽链之间或一条肽链的不同部位间相互结合时，存在着其它类型的化学键(副键)，包括疏水键、氢键、二硫键、盐键及酯键等40min幻灯南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择蛋白质的分子结构按层次可分为四级:(一) 一级结构 蛋白质分子中氨基酸的排列次序 蛋白质分子的基本结构是多肽链。有些蛋白质就是一条多肽链，有些是由两条或几条多肽链构成。多肽链中氨基酸排列的次序称为蛋白质的一级结

14、构。 我国科学家首先合成了具有生理活性的结晶牛胰岛素(图12-2)，它就是由A,B两条多肽链通过二硫键连结而成的蛋白质。在A链的第6与第11的两个半胱氨酸残基之间还有一个二硫键相连。(二) 二级结构 用X射线衍射的方法研究蛋白质的结构，证明了在蛋白质分子的肽键()中C-N键的键长为0.132 nm，介于C-N键长(0.147nm)和C=N键长(0.127nm)之间。这显示了肽键中的C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转，从而使肽键-CONH-上所连接的各原子位于同一平面上，其中O与H呈反式关系。这种平面结构称为“肽键平面”或“酰胺平面”。肽键平面两侧的Ca-N和C-Ca 键则是键，可以自

15、由旋转，即能引起肽键平面间的相互旋转，使主链出现各种构象。这种主链原子的局部空间排列，称为蛋白质的二级结构(图12-3)。 1952年鲍林(Pauling)等人根据X射线衍射法对纤维状蛋白质的研究，在肽键平面结构及平面间相对旋转的基础上，提出了蛋白质肽链构象的两种模型。1-螺旋结构模型: 肽链以螺旋方式伸展，平均每3.6个氨基酸残基构成一个螺旋圈，递升0.54nm。每隔18个残基即5个螺旋圈(距长2.7nm)又出现大的重复。每个氨基酸残基上的氨基氢与其相隔的第五个氨基酸残基中酰基氧形成氢键；肽链上所有的上环CO与下环NH都有相应的氢键对。这样，要使一段螺旋中的肽链发生旋转，至少需要打开三个相邻

16、的氢键才有可能。这就使-螺旋的构象较为稳定（图12-4），-螺旋的直径为1.01.1nm，由于此空间太小以致溶剂分子进不去。在20种氨基酸中，只有脯氨酸在肽链上时，因其N上无氢，不能形成氢键，-螺旋在此不能连续，并使后面的肽链发生弯曲。因此脯氨酸的出现与多肽的立体构型有关。2. -片层结构模型:-片层结构中肽链是折叠排列（与-螺旋不同），每两个氨基酸残基的距离约0.35nm （在-螺旋结构中为0.15nm），连接各残基的肽键所构成的平面有规则地折叠成折扇状（图12-5），肽链中CO与NH间的氢键是在两条平行的或反平行的肽链间形成，每个氨基酸的侧链基团分别交替地位于折叠面的上下。由于空间障碍，就

17、不能盘曲成螺旋，也不能折叠成片层，而呈无确定南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择规律的线状卷曲。这部分肽链构象称为无规卷曲。此外在蛋白质分子的肽链上还经常因脯氨酸的存在而出现180°的回折，这种肽链的回折角称为-转角。我们把主肽链上的-螺旋、-片层、-转角和无规卷曲四种构象单元统称为蛋白质的二级结构。(三) 三级结构上述蛋白质的-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲等二级结构，往往由于侧链及各主链构象单元的相互作用，而按一定方式进一步卷曲，折叠成更复杂的三度空间结构，这就是蛋白质的三级结构。三级结构是由盐键、氢键、二硫键及疏水键等来维系的。它反映了蛋白质分子（或亚基）内所有原

18、子的空间排布。大多数蛋白质都有纤维状或球状的三级结构。蛋白质的变性可解释为其二级及三级结构被破坏的结果。(四) 四级结构 蛋白质的缔合 复杂的蛋白质分子是由两条或两条以上具有三级结构的肽链所组成。这时每条肽链称为一个亚基。几个亚基通过氢键、疏水键或静电引力缔合而成一个蛋白质分子，这就是蛋白质的四级结构。例如，血红蛋白(HbA)是一个含有四条多肽链（二条链和二条链，图12-7）组成的蛋白质，每条肽链各自用副键维系，折叠盘曲成呈四面体形式的三级结构。具有三级结构的四条多肽链各自结合一个作为辅基的亚铁血红素。四条多肽链间通过八个盐键互相结合，构成血红蛋白A的四级结构（图12-7、12-8）。四、蛋自

19、质的性质(一) 蛋白质的两性离解及等电点 蛋白质的两性离解及其平衡移动可用下式表示：（见幻灯） P表示蛋白质大分子。在pH<pI的溶液中，蛋白质阳离子的浓度大于蛋白质阴离子的浓度;在pH>pI的溶液中，则蛋白质阴离子浓度大于阳离子浓度。在某一pH值溶液中蛋白质的两性离子浓度处于极大值，离解成阴、阳离子的几率相等，其净电荷等于零，这时溶浓的pH值就是该蛋白质的等电点(pI)。蛋白质在等电点时溶解度最小，最易于沉淀。不同种类的蛋白质具有不同的等电点。(二) 蛋白质的胶体性质、盐析1. 蛋白质的胶体性质：实验室中常选用不同孔径的半透膜(透析袋)来分离提纯蛋白质，这种方法称为透析。在膜上增

20、加压力，加压透析的方法称为超过滤。使蛋白质溶液稳定的两个因素: 电荷与水化膜。沉淀蛋白质的方法：(1)蛋白质的盐析：向蛋白质溶液中加入电解质到一定浓度时，蛋白质便沉淀析出，这个作用称为盐析。盐析所需盐的最小量称为盐析浓度。盐析是电解质对蛋白质溶液的沉淀作用。蛋白质盐析的特点是: 电解质用量南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择很大( 以mol·L-1计算)； 盐析生成的沉淀，加溶剂稀释时，又可重新溶解。不同蛋白质盐析时所需的盐析浓度不同。利用此性质，可用不同浓度的盐溶液使蛋白质分段析出，予以分离。(2)有机溶剂的沉淀: 甲醇、乙醇、丙酮等极性较大的有机溶剂，对水的亲和力较

21、大，亦能破坏蛋白质分子的水化膜。在等电点时加入这些脱水剂可使蛋白质沉淀析出。但这些溶剂如与蛋白质长时间接触，则沉淀的蛋白质会发生性质的改变，而不再溶解。在中草药有效成分的提取过程中，常加适量的乙醇以沉淀蛋白质，就是根据这个道理。(3)重金属盐沉淀，氯化汞、硝酸银、醋酸铅、硫酸铜等重金属盐，在溶液的pH值大于蛋白质等电点时，它们的重金属离子如Cu2+, Hg2+, Pb2+，Ag+等能与蛋白质的羧基阴离子结合，生成不溶性的沉淀。(4)某些酸类的沉淀：钨酸、苦味酸、鞣酸、磺基水杨酸、偏磷酸、二氯醋酸等酸的复杂酸根，在溶液的pH值小于蛋白质的等电点时，能与蛋白质的铵阳离子结合，成为不溶性的沉淀。(三

22、) 蛋白质的显色反应 1. 缩二脲反应：蛋白质碱性溶液与稀硫酸铜溶液可发生缩二脲反应，呈现出紫色或紫红色。生成的颜色与蛋自质的种类有关。 2. 茚三酮反应：将蛋白质的近中性溶液(pH 57)与茚三酮水溶液(1:400)12滴混合并加热煮沸12min，放冷后产生蓝紫色反应。蛋白质、肽类、氨基酸及其它伯胺类化合物等具有自由氨基的化合物(包括氨)对茚三酮均呈阳性反应。此反应也可用于蛋白质的定性与定量分析。3. 其它显色反应：氨基酸(及蛋白质)还与某些试剂发生显色反应(表12-6)，这些反应常用于氨基酸的鉴别。南昌大学知识重点用纸教 学 内 容时间分配媒体选择第四节 核 酸Nucleic Acids

23、核酸是生物细胞中的重要组成成分。它们是一类含磷的高分子化合物，结构较为复杂。在细胞内，核酸大部分与蛋白质结合成核蛋白，只有少量以游离状态存在。根据分子中所含糖的成分不同分类：核糖核酸(ribonucleic acid，简称RNA)和脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid，简称DNA)。RNA含核糖，主要存在于细胞质中，以微粒体中含量最多，线粒体中含量少；核内只含少量，集中在核仁中。RNA参与体内的蛋白质合成，根据其结构与功能的不同又分为：(1)核蛋白体RNA(ribosomal RHA, rRNA)是构成核糖体的骨架；(2)信使RNA(messenger RNA，mRNA)是蛋白质合成的模板；(3)转移RNA(transfer RNA, tRNA)是合成蛋白质时氨基酸的携带者DNA含脱氧核糖，主要存在于细胞核内的染色体中，只有少量存在于线粒体内。DNA是生物遗传的物质基础。一、核酸的分子组成核酸是由许多单核苷酸(mononucleotide)组成的，具有一定空间结构的高分子化合物。核酸的