西医综合复习生物化学ppt课件

1、研讨生考试复习生物化学研讨生考试复习生物化学2一、生物大分子的构造和功能一、生物大分子的构造和功能蛋白质化学蛋白质化学核酸化学核酸化学酶酶二、物质代谢及其调理二、物质代谢及其调理糖代谢糖代谢脂代谢脂代谢生物氧化生物氧化氨基酸代谢氨基酸代谢核苷酸代谢核苷酸代谢代谢调理代谢调理3生物大分子的构造与功能4第一章第一章蛋白质化学蛋白质化学大纲要求：大纲要求：1.组成蛋白质的组成蛋白质的20种氨基酸的化学构造和分类；种氨基酸的化学构造和分类；2.氨基酸的理化性质；氨基酸的理化性质；3.肽键和肽；肽键和肽；4.蛋白质的一级构造及高级构造；蛋白质的一级构造及高级构造；5.蛋白质构造和功能的关系；蛋白质构造和

2、功能的关系；6.蛋白质的理化性质两性解离、沉淀、变性、凝固蛋白质的理化性质两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反响及呈色反响7.分别纯化蛋白质的普通原理和方法。分别纯化蛋白质的普通原理和方法。5蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成碳碳50-5550-55氢氢6-86-8氧氧19-2419-24氮氮1616硫硫0-40-4其他：磷、铁、锰、其他：磷、铁、锰、 锌、碘等锌、碘等故：每克样品中蛋白质的含量故：每克样品中蛋白质的含量 每克样品的含氮量每克样品的含氮量 x 6.25 x 6.2561.组成蛋白质的组成蛋白质的20种氨基酸的化学构造和分类种氨基酸的化学构造和分类n组成蛋白质的氨基酸只需组成蛋白质的

3、氨基酸只需2020种种nL L型型 氨基酸，即氨基或亚氨基和氨基酸，即氨基或亚氨基和羧基均与一个碳原子相连。羧基均与一个碳原子相连。n除脯氨酸为亚氨基外，其他除脯氨酸为亚氨基外，其他1919种均符合种均符合通式通式n除甘氨酸的除甘氨酸的R R为为H H外，其他均为不对称碳外，其他均为不对称碳原子。原子。nR R基团不同，分子量、解离程度和化学反基团不同，分子量、解离程度和化学反响性质不同。响性质不同。7 非极性疏水性氨基酸： 7 极性中性氨基酸： 8 酸性氨基酸：2 碱性氨基酸：3氨基酸分类8酸性氨基酸：2 谷、天冬氨酸碱性氨基酸：3 赖、精、组氨酸极性中性氨基酸：8 色氨酸、酪、丝、苏、 半

4、胱氨酸、蛋氨酸甲硫氨酸 谷氨酰胺、天冬酰胺非极性疏水性氨基酸：7 甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸 苯丙、脯氨酸(亚氨基酸)9几种特殊氨基酸 脯氨酸亚氨基酸10几种特别需求记忆的氨基酸含硫氨基酸：半胱氨酸(含巯基)、蛋氨酸甲硫氨基酸含芳香环共扼双键的氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。112氨基酸的理化性质 1PI，两性解离 2紫外吸收：280nm色、苯丙、酪 3颜色反响、“茚三酮570nm 蓝紫色化合物4缩合反响：氨基酸与氨基酸缩合成二肽。肽和肽键概念：2个氨基酸之间 以酰胺缩合，此酰胺键称为肽键。n概念：是指氨基酸在蛋白质多肽链中的陈列顺序概念：是指氨基酸在蛋

5、白质多肽链中的陈列顺序,以以及它们之间的衔接方式。及它们之间的衔接方式。n一级构造是蛋白质空间构造的根底，对生物功能起决一级构造是蛋白质空间构造的根底，对生物功能起决议作用。肽键是蛋白质一级构造的根本构造键。有些议作用。肽键是蛋白质一级构造的根本构造键。有些含有二硫键。含有二硫键。n不同蛋白质中氨基酸的种类、数量和陈列顺序各不一不同蛋白质中氨基酸的种类、数量和陈列顺序各不一样，即不同蛋白质具有不同的一级构造。样，即不同蛋白质具有不同的一级构造。蛋白质一级构造蛋白质一级构造13二级构造：二级构造：蛋白质分子中某段肽链，主链骨架原子的相对空间位置。主蛋白质分子中某段肽链，主链骨架原子的相对空间位置

6、。主要包括要包括螺旋、螺旋、折叠，折叠，转角与无规那么卷曲。转角与无规那么卷曲。只涉及肽链主链的构象及链内或链间构成的氢键。只涉及肽链主链的构象及链内或链间构成的氢键。两个或三个具有二级构造的肽段在空间上构成的一个具有特两个或三个具有二级构造的肽段在空间上构成的一个具有特殊功能的空间构造，称殊功能的空间构造，称Motif,模序如锌指构造模序如锌指构造。14三级构造：三级构造：构造域：大分子蛋白质的三级构造常可分割成一个或数个球构造域：大分子蛋白质的三级构造常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为严密，各行使其功能，称为状或纤维状的区域，折叠得较为严密，各行使其功能，称为构造域构造域(

7、domain) (domain) 。四级构造：四级构造：由二条肽链以上多肽主链构成，每条肽链具有独由二条肽链以上多肽主链构成，每条肽链具有独立的三级构造，每条肽链称为一个亚基，各亚基间立的三级构造，每条肽链称为一个亚基，各亚基间以非共价键维系，称四级构造。通常各亚基之间以以非共价键维系，称四级构造。通常各亚基之间以疏水键，范德华力、氢键、离子键维系。疏水键，范德华力、氢键、离子键维系。164蛋白质构造和功能的关系1一级构造是空间构造的根底。故一级构造类似的肽与蛋白质，空间构象与功能类似。分子病：镰刀状红细胞贫血，Hb，链6谷缬，。 17分子病：由于遗传物质DNA的突变、导致其编码蛋白质分子的氨

8、基酸序列异常，而引起其生物学功能改动的遗传性疾病称镰刀型红细胞贫血症 正常Hb6 苏 脯 谷 谷 赖 异常Hb 苏 脯 缬 谷 赖 氧分压低时，血中红细胞呈镰刀状，极易溶血，并丧失了带氧才干。一级构造是蛋白质生物学功能的根底，空间构造与蛋白质一级构造是蛋白质生物学功能的根底，空间构造与蛋白质功能的表现有关。功能的表现有关。蛋白质构象是其生物活性的根底，构象改动，其功能活性蛋白质构象是其生物活性的根底，构象改动，其功能活性也随之改动。例如：核糖核酸酶也随之改动。例如：核糖核酸酶构象破坏功能丧失。恢复自然构象，功能恢复。构象破坏功能丧失。恢复自然构象，功能恢复。变构作用：凡蛋白质分子因与某种小分子

9、物质相互作用发变构作用：凡蛋白质分子因与某种小分子物质相互作用发生构象改动，因此改动了这种蛋白质与其它分子进展反响生构象改动，因此改动了这种蛋白质与其它分子进展反响的才干，这一景象称为。的才干，这一景象称为。二、蛋白质的空间构造与功能的关系二、蛋白质的空间构造与功能的关系195蛋白质理化性质1两性解离与PI： 不同蛋白质因氨基酸的种类和数量不同，其等电不同蛋白质因氨基酸的种类和数量不同，其等电点也不同。含酸性氨基酸多，点也不同。含酸性氨基酸多，pIpI低；含碱性氨基酸多，低；含碱性氨基酸多，pIpI高；人体蛋白质高；人体蛋白质pIpI多为多为5 5。所以在体液。所以在体液pHpH值值7.47.

10、4时，对时，对多数蛋白质而言都是碱性环境，那么解离成负离子。多数蛋白质而言都是碱性环境，那么解离成负离子。 2沉淀：蛋白质在溶液中析出的景象 蛋白质胶体溶液的稳定要素：水化膜、带电荷 沉淀方法：盐析法：高浓度的中性盐破坏水化膜，中和电荷使蛋白质沉 淀的过程，称为。如硫酸铵有机溶剂沉淀：如乙醇等破坏水化膜某些酸类沉淀：如三氯乙酸等利用酸根结合蛋白质的正离子 成不溶性的盐沉淀。pHpI 加热凝固:加热使蛋白量变性。213蛋白质的变性 a.可逆变性；b.不可逆变性。 概念：在某些理化要素的作用下，蛋白质的空间构造但不包括一级构造遭到破坏，导致蛋白质理化性质和生物学活性的改动，称为蛋白质的变性作用。

11、即:肽键没有断裂，分子量未变。蛋白量变性的特点蛋白量变性的特点1.生物学活性丧失。生物学活性丧失。2.溶解度降低。溶解度降低。3.易被蛋白酶水解。易被蛋白酶水解。4.粘度添加粘度添加。4凝固：变性蛋白质再加温，使其在强酸，碱中均不溶。 5蛋白质的颜色反响主要与蛋白质的定性、定量测定有关：茚三酮反响：pr茚三酮丙酮液蓝紫色双缩脲反响：pr稀硫酸铜紫色酚试剂反响：pr酚试剂蓝色化合物246分别纯化蛋白质的原理及方法1利用沉淀的性质：破坏电荷与水化膜 盐析 重金属盐反响 有机溶剂沉淀、生物碱沉淀2两性游离与PI： 电泳 离子交换层析。3高分子性质： 透析 超离心 凝胶过滤层析 25A型题25、在蛋白

12、质的组成中，不含有的天然氨基酸是 A、瓜氨酸 B、半胱氨酸 C、脯氨酸 D、酪氨酸 26、蛋白量变性后的主要表现是？A、分子量变小 B、粘度降低 C、溶解度降低 D 、不易被蛋白酶水解262525以下氨基酸中，属于酸性氨基酸的是以下氨基酸中，属于酸性氨基酸的是A A精氨酸精氨酸 B B甘氨酸甘氨酸 C C亮氨酸亮氨酸 D D天冬氨酸天冬氨酸 【分析】【分析】 此题旨在调查考生对氨基酸分类的掌握程度。此题旨在调查考生对氨基酸分类的掌握程度。备选项中的甘氨酸和亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸；备选项中的甘氨酸和亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸；精氨酸侧链含胍基，属于碱性氨基酸；天冬氨酸侧链精氨酸侧链含胍基

13、，属于碱性氨基酸；天冬氨酸侧链含羧基，属于酸性氨基酸。故正确答案是含羧基，属于酸性氨基酸。故正确答案是D D。2723 23 蛋白量变性是由于蛋白量变性是由于 A A 蛋白质空间构象的破坏蛋白质空间构象的破坏 B B 氨基酸组成的改动氨基酸组成的改动 C C 肤键的断裂肤键的断裂 D D 蛋白质的水解蛋白质的水解28第二章第二章 核酸化学核酸化学 大纲要求：大纲要求：1. 1. 核酸分子的组成，核酸分子的组成，2. 52. 5种嘌呤、嘧啶碱的化学构造，核苷酸。种嘌呤、嘧啶碱的化学构造，核苷酸。3. 3. 核酸的一级构造。核酸的一级构造。4. 4. 核酸的空间构造与功能。核酸的空间构造与功能。5

14、.5.核酸的变性、复性、杂交及运用。核酸的变性、复性、杂交及运用。29二、核酸的根本成分碱基：A、G、C、T、U核糖：脱氧核糖、核糖磷酸：P核苷核苷酸腺嘌呤腺嘌呤A，鸟嘌呤，鸟嘌呤G胞嘧啶胞嘧啶C，尿嘧啶，尿嘧啶U，胸腺嘧啶，胸腺嘧啶T碱基嘌呤 嘧啶核糖 磷酸DNA A，G C，T 脱氧核糖 磷酸RNA A，G C，U 核糖 磷酸 30DNADNA是遗传信息的储存者和携带者，生物体的遗传特征主是遗传信息的储存者和携带者，生物体的遗传特征主要由要由DNADNA决议；分子量普通都很大；为双链分子。决议；分子量普通都很大；为双链分子。RNARNA主要参与遗传信息的表达，它主要经过转录、传送主要参与遗

15、传信息的表达，它主要经过转录、传送DNADNA上的遗传信息，将其所得信息翻译成蛋白质；分子量要比上的遗传信息，将其所得信息翻译成蛋白质；分子量要比DNADNA小得多；小得多；RNARNA为单链分子。为单链分子。1.1.两条反向平行、走向相反的多核苷酸链围绕同一中心轴相两条反向平行、走向相反的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕而成的右手双螺旋构造。互缠绕而成的右手双螺旋构造。2. 2. 碱基在内侧，磷酸与核糖在外侧，碱基在内侧，磷酸与核糖在外侧，3.3.每两个相邻碱基对平面间间隔为每两个相邻碱基对平面间间隔为0.34nm0.34nm，螺旋每转一圈的，螺旋每转一圈的螺距螺距3.4nm3.4nm，每一

16、圈，每一圈1010个核苷酸。个核苷酸。4.4.两条链中碱基与碱基横向经过氢键相连配对，纵向借碱基两条链中碱基与碱基横向经过氢键相连配对，纵向借碱基堆积力维持稳定。其中堆积力维持稳定。其中A A与与T T，G G与与C C结合，由一条链经过碱结合，由一条链经过碱基互补决议另一条链。基互补决议另一条链。DNADNA双螺旋构造的要点双螺旋构造的要点1超螺旋构造超螺旋构造2核小体构造核小体构造DNA三级构造RNA分类及特点分类及特点RNARNA是单链分子。是单链分子。RNARNA分子中，并不遵守碱基种类的数量比分子中，并不遵守碱基种类的数量比例关系，即分子中的嘌呤碱基总数不一定等于嘧啶碱基的例关系，即

17、分子中的嘌呤碱基总数不一定等于嘧啶碱基的总数。总数。RNARNA分子中，单链部分区域本身回折，假设碱基互补也能构分子中，单链部分区域本身回折，假设碱基互补也能构成双螺旋构造，不能构成双螺旋的部分，那么构成突环。成双螺旋构造，不能构成双螺旋的部分，那么构成突环。这种构造可以笼统地称为这种构造可以笼统地称为“发夹型构造。发夹型构造。在在RNARNA的双螺旋构造中，碱基的配对情况不象的双螺旋构造中，碱基的配对情况不象DNADNA中严厉。中严厉。G G 除了可以和除了可以和C C 配对外，也可以和配对外，也可以和U U 配对。不同类型的配对。不同类型的RNA, RNA, 其二级构造有明显的差别。其二级

18、构造有明显的差别。RNARNA的构造特点的构造特点“帽：帽：5-末端有一个末端有一个7甲基鸟嘌呤核苷酸，称甲基鸟嘌呤核苷酸，称为。加速蛋白质翻译的起始速度，添加为。加速蛋白质翻译的起始速度，添加mRNA稳定性。稳定性。“尾：真核细胞尾：真核细胞mRNA的的3-末端有一段长达末端有一段长达200个核个核苷酸左右的多聚腺苷酸苷酸左右的多聚腺苷酸(polyA)，称为，称为mRNA。与。与mRNA从核向胞质转移有关。从核向胞质转移有关。编码区：编码区：mRNA有编码区和非编码区，编码区是一切有编码区和非编码区，编码区是一切mRNA分子的主要构造部分，决议蛋白质分子的分子的主要构造部分，决议蛋白质分子的

19、一级构造。非编码区与蛋白质生物合成调控有关。一级构造。非编码区与蛋白质生物合成调控有关。mRNAmRNA分子构造分子构造目前知的目前知的tRNAtRNA的三级构造均为倒的三级构造均为倒L L型型普通理化性质普通理化性质高分子性质高分子性质紫外吸收紫外吸收变性、复性与杂交变性、复性与杂交核酸理化性质及运用核酸理化性质及运用普通理化性质：普通理化性质： 核酸分子在酸性条件下较稳定。核酸分子在酸性条件下较稳定。 DNA粘度大，变性以后粘度变小粘度大，变性以后粘度变小 RNA粘度小粘度小核酸的高分子性质核酸的高分子性质413. 核酸的变性、复性及杂交变性：在理化要素作用下，DNA互补碱基对的氢键断裂，

20、其双螺旋链解离为单链为DNA变性，通常以热变性为例。DNA的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，其一级构造(碱基顺序)坚持不变。Tm：由加热使由加热使DNA变性时，其变性的紫外吸收变性时，其变性的紫外吸收值到达最大值值到达最大值50%相对应温度为相对应温度为DNA的解链温度，的解链温度，即即Tm，Tm的大小与的大小与G+C含量及含量及DNA分子的大小有分子的大小有关。关。43复性：变性的DNA，在适当条件下，两条互补链可重新恢复双螺旋构造的景象。杂交：不同来源的核酸变性后，一同复性，核苷酸间以碱基互补配对，可构成杂化双链，这一过程为杂交，杂交可出如今DNA之间，也可发生在RNA-DNA之间。 增高色

21、效应：天然形状的DNA在完全变性后，紫外吸收 (260 nm) 值升高, 即。44核酸分子杂交的运用核酸分子杂交的运用研讨研讨DNA分子中某一种基因的位置分子中某一种基因的位置确定两种核酸分子间的序列类似性确定两种核酸分子间的序列类似性检测某些专注序列在待检样品中存在与否检测某些专注序列在待检样品中存在与否基因芯片技术的根底基因芯片技术的根底45A型题27.以下DNA分子中，可以使Tm值到达最高的是：A、 腺嘌呤和胸腺嘧啶含量为10% B 、腺嘌呤和胸腺嘧啶含量为20% C 、鸟嘌呤和胞嘧啶含量为30% D、鸟嘌呤和胞嘧啶含量为60%TmTm值影响要素：值影响要素：1 1 与分子中的与分子中的

22、G G和和C C的含量有关。的含量有关。G G和和C C的含量高，的含量高，TmTm高因高因G- CG- C之间有三之间有三个氢键，个氢键，A-TA-T有两个氢键，故有两个氢键，故G-CG-C较较A-TA-T稳定。稳定。2 2 与核酸分子长度有关，核酸分子越长，解链时所需能量越高，与核酸分子长度有关，核酸分子越长，解链时所需能量越高，TmTm值越值越大大46164.按照Chargaff规那么,以下关于DNA碱基组成的表达, 正确的选项是( ) A. A与C的含量相等 B. A+T=G+C C. 同终身物体,不同组织的DNA碱基的组成不同 D. 不同生物体来源的DNA,碱基组成不同4724核酸的

23、最大紫外光吸收值普通在哪一波长附近？A . 280 nm B. 260nm C.240nm D.220nm25核酸变性后，可产生的效应是A增色效应 B.最大吸收波长发生转移C失去对紫外线的吸收才干 D.溶液黏度添加48第三章第三章酶酶酶的根本概念，酶的根本概念，全酶、辅酶和辅基，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心，酶的活性中心，酶的作用机制，酶的作用机制，酶反响动力学，酶反响动力学，酶抑制的类型和特点，酶抑制的类型和特点，酶的调理，酶的调理，酶在医学上的运用。酶在医学上的运用。49 酶的有关概念 全酶：由酶蛋白与非蛋白部分辅基、辅酶组成的结合酶。 辅酶：

24、一类化学性质稳定的小分子物质，它们是组成全酶中的非蛋白质组分，辅酶与酶蛋白的结合疏松，可用透析的方法除去，参与反响时可与酶蛋白分别。酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。称为生物催化剂。辅基：多为金属离子，与酶蛋白结合严密，在反响中不能分开酶蛋白。活性中心：由酶分子及相关组分中的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上彼此接近组成特定的空间构造。 酶的化学本质：绝大多数酶是蛋白质；少数是酶的化学本质：绝大多数酶是蛋白质；少数是RNARNA，如核酶。，如核酶。 蛋白质酶蛋白质酶 单纯蛋白酶类：单纯蛋白酶类： 结合蛋白酶类

25、结合蛋白酶类酶蛋白：决议反响特异性酶蛋白：决议反响特异性辅基：结合结实，透析不能分别辅基：结合结实，透析不能分别辅酶：结合疏松，透析可分别辅酶：结合疏松，透析可分别辅助因子辅助因子决议反响种类和性质决议反响种类和性质酶的种类繁多，辅因子种类少。酶的种类繁多，辅因子种类少。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合一种辅助因子可与多种酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同一种辅助因子可与多种酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同反响反响52维生素与辅酶的关系维生素与辅酶的关系维生素A的活性方式是顺视黄醛维生素D的活性方式是1，25-(OH)2-D33. 维生素B1活性方式是TPP4.

26、维生素B2的活性方式是FMN和FAD5. 维生素PP的活性方式NAD+和NADP+6. 维生素B6的活性方式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺7. 四氢叶酸FH4是一碳单位转移酶的辅酶 533作用机制、动力学、抑制的类型和特点。机制：降低反响的活化能1诱导契合学说；2临近效应；3定向作用；4多元催化；5外表效应。特点：1催化效率高； 2高度特异性；绝对特异性 相对特异性 立体构造特异性 3可调理性 54动力学：1作用物浓度的影响 Vmax SV= - Km + S米式常数的意义 1Km是速度为最大反响速度一半时的S2Km反映酶与作用物的亲合力,Km大，亲合力小；Km小，亲合力大。酶的特征性常数。552酶

27、浓度的影响：V与酶浓度成正比。3pH的影响：最适pH酶活性最大时的pH。4温度的影响：最适温度。5激活剂：6抑制剂：抑制类型及特点：可逆抑制1竞争性抑制： 特点：Km, Vmax 不变2非竞争性抑制： 特点：Km不变， Vmax3反竞争性抑制： 特点：Km， Vmax 57不可逆性抑制1.概念: 抑制剂与酶以共价键结合使酶失去活性，不能用透析法除去抑制剂使酶活性恢复。2.抑制造用特点: 不可逆性抑制，抑制剂浓度越高，抑制造用时间越长，抑制造用越强。3. 不可逆性抑制举例 有机磷农药中毒-“胆碱酯酶58酶的调理酶的调理1酶原的激活原理酶原的激活原理酶原：由细胞合成分泌尚不具有催化活性的酶的前体，

28、酶原：由细胞合成分泌尚不具有催化活性的酶的前体，经加工使酶原的活性中心暴露或者构成，变成活性酶的过经加工使酶原的活性中心暴露或者构成，变成活性酶的过程为激活。程为激活。 机理：切除部分肽段，机理：切除部分肽段， 改动分子构象、改动分子构象、 暴露或构成活性中心。暴露或构成活性中心。2同功酶，变构酶同功酶：分子构造不同，理化性质及免疫性质不同，但具有一样的催化作用。例如：乳酸脱氢酶LDH。变构酶：小分子与酶的调理亚基结合，使酶构象改动，而影响酶活性。 变构效应：调理亚基和变构剂体内一些小分子代谢物结合后，使变构效应：调理亚基和变构剂体内一些小分子代谢物结合后，使酶的空间构象改动，从而影响酶活性增

29、高或降低的景象，称，酶的空间构象改动，从而影响酶活性增高或降低的景象，称，或别构效应。这类可被别构剂调理的酶称别构酶。或别构效应。这类可被别构剂调理的酶称别构酶。别构酶是体内快速调理酶活性的重要方式，在代谢调理中多为关键酶。别构酶是体内快速调理酶活性的重要方式，在代谢调理中多为关键酶。60A型题28、以下关于辅酶与辅基表达错误的选项是？ A. 一种辅酶或辅基可以与多种酶蛋白结合 B. 酶蛋白的功能是决议反响的特异性 C. 辅酶的功能是参与酶促化学反响 D. 一种辅酶或辅基只能与一种酶蛋白结合6127以下关于酶的Km值的表达，正确的选项是 DA是反响速度到达最大速度时的底物浓度 B不能反映酶对底

30、物的亲和力C对有多个底物的酶，其Km 值一样D对同一底物，不同的酶有不同的Km值 【分析】酶的Km 值等于酶促反响速度为最大速度一半时的底物浓度，反映酶对底物的亲和力，Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。其特点是对有多个底物的酶，其Km值不一样，而对同一底物，不同的酶有不同的Km值，故正确答案是D。62X 型题：133 酶与普通催化剂相比，不同点有A反响条件温暖，可在常温、常压下进展B加速化学反响速度，可改动反响平衡点C专注性强，一种酶只作用一种或一类物质D在化学反响前后酶本身不发生质和量的改动63代谢篇的重点内容代谢途径的关键步骤代谢途径的关键酶限速酶代谢途径的组织、细胞、亚细胞定位代谢途径的

31、原料、产物能量生成64第四章第四章糖代谢糖代谢大纲要求：大纲要求：1.糖酵解过程、意义及调理。糖酵解过程、意义及调理。2.糖有氧氧化过程、意义及调理，能量的产生。糖有氧氧化过程、意义及调理，能量的产生。3.磷酸戊糖旁路的意义。磷酸戊糖旁路的意义。4.糖原合成和分解过程及其调理机制。糖原合成和分解过程及其调理机制。5.糖异生过程、意义及调理。乳酸循环。糖异生过程、意义及调理。乳酸循环。6.血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。651血糖来源和去路、血糖恒定的机制 来 源：(1)食物；(2)肝糖原分解；(3)糖异生去 路：(1)氧化供能；2合成糖原；3转为非糖

32、物质恒定机制：(1)肝糖原；(2)胞内有一定的调理作用。调 节：胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素。 662酵解的过程、意义、调理、乳酸循环。概念：缺O2时，葡萄糖分解生成乳酸的过程。 部位：胞液。 67过程：G 6-(P)-G6(P)-F果糖 1，6-二(P)果糖 3-(P)-甘油醛 + (P)-二羟丙酮1，3-二(P)甘油酸 3-(P)甘油酸 (P)烯醇式丙酮酸丙酮酸 乳酸 关键酶：已糖激酶；磷酸果糖激酶I；丙酮酸激酶 68意义：紧急供能：猛烈运动时。生理供能：红细胞、白细胞、神经和骨髓病理供能：严重贫血、呼吸功能妨碍和循环功能妨碍。葡萄糖葡萄糖丙酮酸丙酮酸乳酸乳酸葡萄糖葡萄糖丙酮酸

33、丙酮酸乳酸乳酸乳酸乳酸葡萄糖葡萄糖肝肝血液血液肌肉肌肉糖糖异异生生糖糖酵酵解解乳酸循环703有氧氧化过程、意义、调理、能量。第一阶段：在胞液，经酵解途径生成丙酮酸第二阶段：在线粒体，生成乙酰CoA第三阶段：线粒体，进入三羧酸循环。2次脱羧，4次脱H，产生10/12ATP能量：1mol G30或32mol ATP 第二、三阶段一切的反响均在线粒体中进展。 1 1乙酰乙酰CoA+CoA+草酰乙酸草酰乙酸+H2O +H2O 柠檬酸柠檬酸+HSCoA+HSCoA2 2柠檬酸柠檬酸 异柠檬酸异柠檬酸3 3异柠檬酸异柠檬酸 a- a-酮戊二酸酮戊二酸+CO2+CO2(4) a-(4) a-酮戊二酸酮戊二酸

34、+HSCoA +HSCoA 琥珀酰琥珀酰CoA +CO2CoA +CO2柠檬酸合成酶柠檬酸合成酶* *异柠檬酸脱氢酶异柠檬酸脱氢酶* *NAD+NADH+H+第一次脱氢第一次脱氢第一次脱羧第一次脱羧a-a-酮戊二酸脱氢酶复合体酮戊二酸脱氢酶复合体* *NAD+NADH+H+第二次脱氢第二次脱氢第二次脱羧第二次脱羧5 5琥珀酰琥珀酰CoA CoA 琥珀酸琥珀酸+ HSCoA+ HSCoA 6 6琥珀酸琥珀酸 延胡索酸延胡索酸7 7延胡索酸延胡索酸+H2O +H2O 苹果酸苹果酸8 8苹果酸苹果酸 草酰乙酸草酰乙酸GDP+PiGTPFADFADH2作用物程度磷酸化作用物程度磷酸化GTP+ADPGD

35、P+ATPNAD+ NADH + H+琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶苹果酸脱氢酶苹果酸脱氢酶第四次脱氢第四次脱氢第三次脱氢第三次脱氢73关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体，柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶复合体。意义：1供能；2三大营养素分解代谢的共同道路；3三大营养素相互转变的联络枢纽。调理：限速酶与ATP、AMP的调理。 744糖原合成、分解过程与调理糖原合成、分解过程与调理合成合成部位：肝、肌细胞液部位：肝、肌细胞液G6-(P)-G1-(P)-GUDP-葡萄糖葡萄糖糖原糖原UDPG是葡萄糖的活性方式。是葡萄糖的活性方式。分解分解磷酸化酶磷酸化酶肝糖原肝糖原1-(P)-G6-(P)-GG*肌肉

36、缺乏肌肉缺乏G-6-磷酸酶，肌糖原仅能酵解。磷酸酶，肌糖原仅能酵解。糖原合酶糖原合酶75调理：限速酶：糖原合成酶： 活性无活性(P) 磷酸化酶 a.活性(P)b.无活性765糖异生的过程、意义、调理糖异生的过程、意义、调理过程过程：部位部位肝、肾少量。酵解的逆反响，肝、肾少量。酵解的逆反响，3步限速反响改为：步限速反响改为：丙酮酸羧化酶丙酮酸羧化酶(1)丙酮酸丙酮酸草酰乙酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶磷酸烯醇式丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸果糖二磷酸酶果糖二磷酸酶(2)1，6-2磷酸果糖磷酸果糖6-磷酸磷酸-果糖果糖葡萄糖葡萄糖6磷酸酶磷酸酶(3)6-磷酸磷酸-GG意义意义：维

37、持血糖恒定，维持酸碱平衡。：维持血糖恒定，维持酸碱平衡。调理调理：四个关键酶。：四个关键酶。776磷酸戊糖旁路的意义。部位：胞液产物：2分子NADPH，5-磷酸核糖。意义：提供5-磷酸核糖和NADPH+H+，即提供核苷酸合成原料及供氢体。 NADPH的功用： 1 脂肪酸的合成 2 胆固醇生物合成 3 NADPH用于维持细胞中复原型谷胱甘肽GSH 的正常含量 4 NADPH参与肝脏内的生理转化反响(P450) 5 dTMP,dNDP的合成 6 L-谷氨酸脱氢酶的辅酶 7 二氢叶酸 四氢叶酸 79A型题1 位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成及糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是：A1-磷

38、酸葡萄糖 B6-磷酸葡萄糖C1,6-二磷酸果糖 D 6-磷酸果糖答案：B评析：此题考点：糖代谢 经过分析糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成及糖原分解各条代谢途径，其共同的代谢中间产物只需6-磷酸葡萄糖。 80A型题三羧酸循环中发生底物程度磷酸化的反响是A柠檬酸异柠檬酸 B异柠檬酸酮戊二酸 C.酮戊二酸琥珀酰辅酶A D琥珀酰辅酶A琥珀酸 【分析】 备选项中的这四个反响都在三羧酸循环中发生，其中柠檬酸异柠檬酸的反响属于缩合反响，不伴随氧化磷酸化，不产生能量；异柠檬酸酮戊二酸以及酮戊二酸琥珀酰辅酶A的反响属于氧化脱羧反响，脱下的氢被NAD+ 接受，生成NADH+H+ ，需经呼吸链氧化磷酸化生成A

39、TP；而琥珀酰辅酶A琥珀酸的反响直接伴随GDP磷酸化生成GTP的过程，属于底物程度磷酸化的反响，故正确答案是D。 8129以下酶中，与丙酮酸生成糖无关的是 A丙酮酸激酶 B丙酮酸羧化酶 C果糖双磷酸酶-l D葡萄糖-6-磷酸酶 【分析】 此题旨在调查考生对糖异生过程的掌握程度。丙酮酸经过糖异生变为葡萄糖的三个关键步骤是：(1)丙酮酸经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，然后经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化转变为磷酸烯醇式丙酮酸；(2)1，6一双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-l催化转变为6-磷酸果糖；(3)6-磷酸果糖经葡萄糖-6-磷酸酶水解为葡萄糖。因此丙酮酸羧化酶、果糖双磷酸酶-l和葡萄糖-6-磷酸酶是糖异

40、生的关键酶，而丙酮酸激酶那么参与糖酵解过程中磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸的不可逆反响，故正确答案是A。8227 在糖酵解和糖异生中均起作用的酶是 A丙酮酸羧化酶 B磷酸甘油酸激酶 C果糖二磷酸酶 D丙酮酸激酶83二、B型题： A、丙酮酸脱氢酶B、异柠檬酸脱氢酶C、丙酮酸羧化酶D、6-磷酸-果糖激酶1127、糖酵解的关键酶：D128、三羧酸循环的关键酶： B84第五章第五章脂类代谢脂类代谢脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。酮体的生成、利用和意义。酮体的生成、利用和意义。脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。多不饱和脂肪酸的意义。多

41、不饱和脂肪酸的意义。磷脂的合成和分解。磷脂的合成和分解。胆固醇的主要合成途径及调控。胆固醇的转化。胆固醇的主要合成途径及调控。胆固醇的转化。胆固醇酯的生成。胆固醇酯的生成。血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。高脂血症的类型和特点。高脂血症的类型和特点。85脂蛋白分类、组成、功用、代谢脂蛋白分类、组成、功用、代谢分类与组成分类与组成：1乳糜微粒乳糜微粒CM(大量甘油三酯大量甘油三酯)2极低密度脂蛋白极低密度脂蛋白VLDL较多甘油三酯较多甘油三酯3低密度脂蛋白低密度脂蛋白LDL，胆固醇最高，胆固醇最高4高密度脂蛋白高密度脂蛋白HDL蛋白质最高蛋白质最高功

42、能功能：运送脂类：运送脂类86代谢代谢：1CM：运外源甘油三酯小肠运外源甘油三酯小肠2VLDL：运内源甘油三酯肝细胞：运内源甘油三酯肝细胞3LDL：运肝内合成的胆固醇到肝外血浆运肝内合成的胆固醇到肝外血浆4HDL：将肝外胆固醇运入肝内将肝外胆固醇运入肝内all(胆固醇的逆向转运胆固醇的逆向转运)2. 脂肪酸分解过程、能量生成1 分解脂肪发动：甘油三酯分解生成甘油和脂肪酸。部位： 胞液；关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶甘油甘油3-磷酸甘油磷酸甘油磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮糖酵解糖酵解糖异生糖异生2 2-氧化：氧化：活化生成脂酰活化生成脂酰CoA (CoA (内质网内质网, ,线粒体膜线粒体膜) )

43、进入线粒体进入线粒体-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解，氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解，7 7次次 氧化生成氧化生成8 8个乙酰个乙酰CoACoA三羧酸循环。三羧酸循环。限速酶：肉碱脂酰转移酶限速酶：肉碱脂酰转移酶I I限速酶，饥饿、糖尿病时活性增高限速酶，饥饿、糖尿病时活性增高 活化： -2 ATP7次氧化：2+3X 7 = 35 ATP8个乙酰CoA： 12 X 8 = 96 ATP129 ATP能量的生成能量的生成( (饱和饱和1616碳的软脂酸为例碳的软脂酸为例) )903. 酮体的生成和利用概念：乙酰乙酸，-羟丁酸和丙酮统称酮体，肝内合成，肝外用。原料，部位：乙酰CoA，肝线粒体酶：H

44、MG-CoA合成酶利用利用：酮体是在肝外组织中氧化利用的，因肝内缺乏利用酮体的酶类。：酮体是在肝外组织中氧化利用的，因肝内缺乏利用酮体的酶类。分解关键酶：琥珀酰分解关键酶：琥珀酰CoA转硫酶转硫酶部位部位：心肌，肾、骨骼肌，大脑等线粒体：心肌，肾、骨骼肌，大脑等线粒体酮体生成的生理意义酮体生成的生理意义：肌组织、脑组织的重要能源。：肌组织、脑组织的重要能源。914.脂肪酸合成，不饱合脂肪酸合成合成部位：胞浆原料：乙酰CoA， NADPH+H+关键酶：乙酰CoA羧化酶； (1)抑制：胰高血糖素，长链CoA； (2) 激活：柠檬酸、异柠檬酸。不饱合脂肪酸：内质网: 去饱和酶人体可合成：软油酸16：

45、1， 9 油酸18：19必需脂肪酸亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸不同之处不同之处脂肪酸合成脂肪酸合成脂肪酸脂肪酸b-b-氧化氧化场所场所胞浆胞浆线粒体线粒体 关键酶关键酶脂肪酸合成酶脂肪酸合成酶（多功能酶）（多功能酶）乙酰乙酰CoACoA羧化酶羧化酶原料原料乙酰乙酰CoACoA脂酰脂酰CoACoA产物产物16C16C的软脂酸的软脂酸乙酰乙酰CoACoA氧化和还原反氧化和还原反应的氢载体应的氢载体NADPH+HNADPH+H两次脱氢分别由两次脱氢分别由FADFAD和和NADNAD携带。携带。脂肪酸合成和脂肪酸脂肪酸合成和脂肪酸b-b-氧化反响不同氧化反响不同93磷脂的代谢磷脂酰胆碱(卵磷脂) 磷脂酰

46、乙醇胺脑磷脂磷脂酰丝氨酸磷脂酰肌醇磷脂酰甘油二磷脂酰甘油心磷脂磷脂：甘油磷脂甘油磷脂活化方式：CDP-胆碱,CDP-乙醇胺,CDP-甘油二酯鞘磷脂94胆固醇的代谢胆固醇的代谢一、合成部位与原料一、合成部位与原料一合成部位一合成部位: 除脑组织及成熟红细胞外，其他各组除脑组织及成熟红细胞外，其他各组织均可合成胆固醇。肝是合成胆固醇的主要场所。织均可合成胆固醇。肝是合成胆固醇的主要场所。关键酶：关键酶：HMGCoA复原酶调理：他仃类药物复原酶调理：他仃类药物二合成原料二合成原料乙酰乙酰CoA、ATP和和NADPH 二、胆固醇的转化二、胆固醇的转化胆固醇在体内转化生成的物质有：胆固醇在体内转化生成的

47、物质有：1.胆汁酸胆汁酸2.类固醇激素类固醇激素3.维生素维生素D3及胆固醇酯及胆固醇酯肝糖原肝糖原1磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖6磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖P-磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮丙酮酸丙酮酸乙酰乙酰CoA草酰乙酸草酰乙酸脂肪酸脂肪酸胆固醇胆固醇乙酰乙酸乙酰乙酸甘油甘油3磷酸甘油磷酸甘油 羟丁酸羟丁酸丙酮丙酮葡萄糖葡萄糖TCA戊糖旁路戊糖旁路NADPH + H+9729、乙酰COA羧化酶的变构激活剂是A、甘油 B、柠檬酸 C、AMP D、脂酰COA165、先天缺乏琥珀酰COA转硫酶的患者假设长期摄取低糖膳食,将会产生的代谢妨碍是A酮血症 B 高脂血症 C 低血糖 D 苯丙酮尿症A型题9830假设食物中

48、长期缺乏植物油，将导致人体内减少的物质是 A软油酸 B油酸 C花生四烯酸 D胆固醇【分析】 哺乳类动物可本身合成油酸、软油酸和胆固醇，但因缺乏合成-6族亚油酸的酶系亚油酸需由食物中的植物油提供，而-6族亚油酸作为合成-6族的花生四烯酸及其衍生物的前体物，是合成必需的。假设食物中长期缺乏植物油，将导致人体内花生四烯酸及其衍生物减少。故正确答案是C。9931以下脂蛋白构成妨碍与脂肪肝的构成亲密相关的是 ACM BVLDL CLDL DHDL【分析】 在脂质代谢中，CM的功能是运输外源性甘油三酯及胆固醇。HDL那么参与胆固醇逆向转运，即将肝外组织细胞内的胆固醇，经过血循环转运到肝脏，并转化为胆汁酸排

49、出体外。VLDL的功能是运输来源于肝、脂肪和小肠等组织合成的内源性甘油三酯。LDL是由VLDL转变而来，它是转运肝合成的内源性胆固醇的主要方式。假设肝细胞因营养不良、中毒、必需氨基酸缺乏或蛋白质缺乏不能构成VLDL时，其合成的甘油三酯聚集在肝细胞浆中，构成脂肪肝。故正确答案是B。100B型题A 溶酶体 B 内质网C 线粒体 D 细胞液113、糖异生和三羧酸循环共同的代谢场所是：C114、胆固醇合成和磷脂合成的共同代谢场所是: B亚细胞定位：第七版P226。101X型题型题157.以下哪些化合物都参与了脂肪酸-氧化？ANAD+ B. NADP+ CCoASH DFAD 【分析】脂肪酸的-氧化分为

50、4个步骤：(1)脱氢：脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，生成反2烯酰CoA脱下的2H由FAD接受生成FADH2；(2)加水：反A2烯酰CoA在反A2烯酰CoA水化酶的催化下，加水生成L(+)-羟脂酰CoA；(3)再脱氢：L(+)-羟脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，生成-酮脂酰CoA，脱下的2H由NAD+接受，生成NADH+H+：(4)硫解：-酮脂酰CoA在卢-酮脂酰CoA硫解酶催化下，加CoASH使碳链断裂，生成l分子乙酰CoA和减少2个碳原子的脂酰CoA。102134 磷酸戊糖途径的重要生理功能有 A 是糖、脂、氨基酸的代谢枢纽 B 为脂肪酸合成提供NADPH C 为核酸合成提供原

51、料 D 为胆固醇合成提供NADPH103第六章 生物氧化大纲要求：生物氧化的特点。呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的要素，底物程度磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。胞浆中NADH的氧化。过氧化物酶体和微粒体中的酶类。1041生物氧化的特点、类型特点：1在细胞内由一系列酶催化；2CO2是有机酸脱羧生成的；3能量是逐渐释放，并以ATP为贮能方式；4在温暖的条件下，以氧化复原反响偶联的方式进展。类型：脱电子；脱氢；加氧； 氧化磷酸化及呼吸链：1概念：代谢物脱下的氢经呼吸链传送生成水的同时，放出的能量，使ADP ATP 2.呼吸链respiratory chain 位于线粒体内膜上起生物氧化

52、作用的一系列酶，按一定顺序陈列，组成递氢或递电子体系，称为电子传送链。该传送链进展的一系列连锁反响与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称为呼吸链。 由供氢体、传送体、受氢体以及相应的酶催化系统组成。 106电子传送链电子传送链NADHFMNCOQCytbCytc1CytcCytaa3O2FAD各种呼吸链抑制剂的阻断位点各种呼吸链抑制剂的阻断位点鱼藤酮鱼藤酮粉蝶霉素粉蝶霉素A A异戊巴比妥异戊巴比妥 抗霉素抗霉素A A二巯基丙醇二巯基丙醇 CO、CN-、N3-及及H2S108底物程度磷酸化：代谢物中的能量直接转移给ADP生成ATP的过程。例：1，3-二磷酸甘油酸3-(P)-甘油酸+ATP磷酸烯醇式丙

53、酮酸丙酮酸+ATP琥珀酰CoA 琥珀酸高能磷酸化合物的储存和利用：以ATP为主，磷酸肌酸是肌肉中贮能的方式 1093. -磷酸甘油和苹果酸天冬氨酸穿越作用1肝、心肌：经苹果酸天冬氨酸穿越作用，将细胞浆中的2H带入线粒体，生成2.5个ATP。2脑、骨骼肌：经-磷酸甘油穿越，将2H带入线粒体，生成1.5个ATP。4微粒体及过氧化物体的氧化体系。特点：氧化过程不伴有偶联磷酸化，不生成ATP 110各种细胞色素在呼吸链中的陈列顺序是A aa3 b1 c c1 O2B c1 c b1 aa3 O2C b c1 c aa3 O2D aa3 b c1 c O2评析：此题考点：呼吸链 呼吸链各组分的陈列顺序要

54、求记住。 A型题11131、以下物质中，不是高能化合物的是A 、ADPB、乙酰乙酸C、三磷酸甘油酸D、磷酸肌酸高能化合物：第七版P172。112胞浆NADH经-磷酸甘油穿越后氧化磷酸化产生的ATP数是 A1 B1.5 C2.5 D4 【分析】 此题旨在调查考生对胞浆中NADH氧化的掌握程度。胞浆NADH需经过两种穿越机制将所携带的氢转运至线粒体内，经呼吸链的氧化磷酸化生成ATP。其一是经-磷酸甘油穿越，在线粒体内生成FADH2，然后进入琥珀酸氧化呼吸链，即复合体CoQ复合体cyt c复合体O2传送，经氧化磷酸化偶联，生成1.5分子 ATP。故正确答案是B。113以下关于线粒体氧化磷酸化解耦联的

55、表达，正确的选项是 A . ADP 磷酸化作用加速氧的利用 B . ADP 磷酸化作用继续，但氧利用停顿 C . ADP 磷酸化停顿，但氧利用继续 D . ADP 磷酸化无变化，但氧利用停顿 114A、NADHB、FADHC、Cyt c1Fe2+D、Cyt a Fe3+129、上述呼吸链中，氧化复原电位最高的是：D130、上述呼吸链氧化复原中，参与构成呼吸链复合体2的是BB型题115第七章 氨基酸代谢 蛋白质的营养作用。 氨基酸的普通代谢体内蛋白质的降解、氧化脱氨基、转氨基及结合脱氨基 氨基酸的脱羧基作用。 体内氨的来源和转运。 尿素的生成鸟氨酸循环。 一碳单位的定义、来源、载体和功能。 甲硫

56、氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。 食物蛋白质食物蛋白质消化吸收消化吸收 组织组织蛋白质蛋白质分解分解 体内合成氨基酸体内合成氨基酸 (非必需氨基酸非必需氨基酸) -酮酸酮酸 脱氨基作脱氨基作用用 酮酮 体体氧化供能氧化供能糖糖胺胺 类类脱羧基作用脱羧基作用氨氨 尿素尿素代谢转变代谢转变其它含氮化合物其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等嘌呤、嘧啶等)合成合成 氨基酸氨基酸代谢库代谢库个别氨基酸的代谢个别氨基酸的代谢117二、必需氨基酸(essential amino acid)指体内需求而又不能本身合成，必需由食物供应的氨基酸，共有8种：*甲硫、色、赖、缬、异亮、亮、苯丙、苏氨酸。(假设来借一两本书)一

57、、机体蛋白质的降解新溶酶体途径：不需ATP，降解细胞外来源蛋白质、膜蛋白、 长寿命的细胞内蛋白质；泛素-蛋白酶体途径：胞液，依赖ATP，降解内源性异常蛋 白和短寿命蛋白质。1181.氨基酸的脱氨基作用氧化脱氨基：主要是L-谷氨酸脱氢酶，ATP、GTP是激活剂转氨基作用：-氨基酸-酮酸不能转氨基：赖、脯、羟脯重要的酶：1谷丙转氨酶 GPT( 丙氨酸转氨酶，ALT) 2谷草转氨酶GOT( 天冬氨酸转氨酶, AST)转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛- -酮酸：酮酸： - -酮戊二酸酮戊二酸 ，草酰乙酸，草酰乙酸， 丙酮酸丙酮酸氨基酸：氨基酸：谷氨酸，谷氨酸，天冬氨酸，天冬氨酸，丙氨酸

58、丙氨酸转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。(既分解又合成既分解又合成)经过此种方式并未产生游离的氨。经过此种方式并未产生游离的氨。生酮氨基酸与兼性氨基酸： 亮氨酸，赖氨酸 异亮氨酸，色氨酸，苏氨酸， 苯丙氨酸，酪氨酸 记忆：一两色素本来老121结合脱氨基作用：转氨基与谷氨酸氧化脱氨结协作用肝、肾嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。成非必需氨基酸的主要方式。

59、主要在肝、肾组织进展。主要在肝、肾组织进展。1222.2.氨基酸的脱羧基作用氨基酸的脱羧基作用 酶酶 ：脱羧酶。：脱羧酶。谷谷aa-aa-氨基丁酸递质氨基丁酸递质组组aaaa组胺扩血管组胺扩血管色色aa5-aa5-羟色胺递质、收缩血管羟色胺递质、收缩血管半胱半胱aaaa牛磺酸胆汁酸牛磺酸胆汁酸鸟鸟aaaa腐胺腐胺精脒、精胺多胺，促进增殖精脒、精胺多胺，促进增殖鸟氨酸脱羧酶鸟氨酸脱羧酶 1233.体内氨的来源，转运来源：1脱氨基作用；2肠道吸收；3肾脏分泌转运：(1)丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉-肝脏 (2)谷氨酰胺运氨作用：自脑、肌肉向肝、肾转运氨，谷氨酸谷氨酰胺1244.尿素的生成：鸟氨酸循环部

60、位：肝-线粒体和胞液原料：NH3，CO2，由天冬氨酸提供第二个NH2。酶：1精氨酸代琥珀酸合成酶 2氨基甲酰磷酸合成酶I步骤：氨基甲酰磷酸合成； 瓜氨酸合成；精氨酸合成； 精氨酸水解生成尿素。 1255.一碳单位的定义、来源、代谢、辅酶、功能 定义：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子 的基团。不包括CO2来源 ：丝、色、组、甘 施舍竹竿种类：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基等载体：四氢叶酸FH4功能：参予嘌呤、嘧啶的合成 1266. 含硫氨基酸代谢1甲硫氨酸SAMS-腺苷蛋氨酸 活性甲基2半胱氨酸 活性硫酸根PAPS 12833脑中氨的主要解毒方式是生成 A尿素 B丙氨酸 C谷氨