生物化学酶主要内容

1、Enzyme第第 三三 章章 酶酶The biochemistry and molecular biology department of CMU生物催化剂生物催化剂(biocatalyst)n 核酶核酶(ribozyme)：具有高效、特异催化作用：具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与的核酸，主要参与RNA的剪接。的剪接。n酶酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。具有高效催化作用的蛋白质。几个有关名词几个有关名词 底物底物(substrate, S)：酶作用的物质。：酶作用的物质。 产物产物(product, P)：反应生成的物质。：

2、反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。酶活性：酶催化化学反应的能力。 -酮戊二酸转氨酶丙酮酸Ala + Glu一、酶的命名一、酶的命名1. 1. 习惯命名法习惯命名法推荐名称推荐名称2. 2. 系统命名法系统命名法系统名称系统名称二、酶的分类二、酶的分类酶的不同形式酶的不同形式 单体酶单体酶(monomeric enzyme) 寡聚酶寡聚酶(oligomeric enzyme) 多酶体系多酶体系(multienzyme system) 多功能酶多功能酶(multifunctional enzyme)或串联或串联酶酶(tandem en

3、zyme) 一、一、 酶的分子组成酶的分子组成n 结合酶结合酶 (conjugated enzyme)n 单纯酶单纯酶 (simple enzyme)酶蛋白酶蛋白 (apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor)全酶全酶(holoenzyme)决定反应的特异性决定反应的特异性决定反应的种类与性质决定反应的种类与性质辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为 辅酶辅酶 (coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。方法除去。 辅基辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结合紧密，不能用透

4、析或超与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去滤的方法除去。二、酶的活性中心二、酶的活性中心必需基团必需基团(essential group)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团一些与酶活性密切相关的基团。酶的活性中心酶的活性中心(active center)或称活性部位或称活性部位(active site)，指，指必需基团在必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中

5、心活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团结合基团结合基团binding group催化基团催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物催化底物转变成产物 维持酶活性中心应有的空间构象所必需。维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团构成酶活性中心的常见基团：构成酶活性中心的常见基团：His的咪唑基、的咪唑基、Ser的的OH、Cys的的SH、Glu的的-COOH。底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 第二节第二节 酶促反应的特点与机理酶促反应的特点与机理 The Charac

6、teristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction u酶与一般催化剂的共同点酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化；在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应；只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。反应的平衡点。（一）酶促反应具有极高的效率（一）酶促反应具有极高的效率 一、一、 酶促反应的特点酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，倍，比一般催化剂高比一般催化剂高1071013倍。倍。酶 加

7、速 反 应 的 机 理 是 降 低 反 应 的 活 化 能酶 加 速 反 应 的 机 理 是 降 低 反 应 的 活 化 能(activation energy)。反应总能量改变反应总能量改变 非催化反应活化能非催化反应活化能 酶促反应酶促反应 活化能活化能 一般催化剂催一般催化剂催化反应的活化能化反应的活化能 能能量量 反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 活化能：活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。底物分子从初态转变到活化态所需的能量。过氧化氢分解反应所需活化能过氧化氢分解反应所需活化能催化剂催化剂每摩尔需活化能每摩尔需活化能无无1

8、8 000cal胶态钯胶态钯11 700cal过氧化氢酶过氧化氢酶2 000cal一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。* 酶的特异性酶的特异性(specificity)（二）酶促反应具有高度的特异性（二）酶促反应具有高度的特异性 绝对特异性绝对特异性(absolute specificity) 相对特异性相对特异性(relative specificity) 立体结构特异性立体结构特异性(s

9、tereo specificity)绝对特异性绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物的反应，生成一种特定结构的产物 。如：如： OCNH2NH2+ H2O2NH3 + CO2尿素脲酶OCNHNH2+ H2O甲基尿素CH3脲酶相对特异性相对特异性酶作用于一类化合物或一种化学键。酶作用于一类化合物或一种化学键。如：如：OHOHHHOHHOHCH2OHHCH2OHHCH2OHOHHHOHOO11OHOHHHOHHOHCH2HCH2OHHCH2OHOHHHOHOO11OOOHHHHOHHOHCH2OHH1蔗糖棉子糖蔗糖酶立体

10、结构特异性立体结构特异性酶仅作用于立体异构体中的一种。酶仅作用于立体异构体中的一种。HCH3CCOOHOHHCH3COHCOOHABCABC（三）（三）酶促反应的可调节性酶促反应的可调节性 对酶生成与降解量的调节对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等通过改变底物浓度对酶进行调节等二、酶促反应的机理二、酶促反应的机理（一）酶（一）酶- -底物复合物的形成与诱导契合假说底物复合物的形成与诱导契合假说*诱导契合假说诱导契合假说(induced-fit hypothesis)酶底物复合物酶底物复合物 E + S E + P ES 酶与底物相互接近时，其

11、结构相互诱导、酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。相互变形和相互适应，进而相互结合。锁钥学说锁钥学说诱导契合假说诱导契合假说（二）酶促反应的机制（二）酶促反应的机制1. 邻近效应与定向排列邻近效应与定向排列2. 多元催化多元催化3. 表面效应表面效应(surface effect)第三节第三节酶促反应动力学酶促反应动力学Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction q酶促反应动力学酶促反应动力学研究各种因素对研究各种因素对酶促反应速度酶促反应速度的影响。的影响。q影响因素包括有影响因素包括有酶浓度、底物浓度、酶浓度、底物浓度、pH

12、、温度、温度、抑制剂、激活剂等。抑制剂、激活剂等。I.单底物、单产物反应单底物、单产物反应II. 酶促反应速度酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示产物的生成量来表示III. 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在（一般在5以内）时的反应速度以内）时的反应速度研究前提研究前提一、底物浓度对反应速度的影响一、底物浓度对反应速度的影响矩形双曲线矩形双曲线（一）米曼氏方程式（一）米曼氏方程式中间产物学说中间产物学说E + S k1k2k3ESE + P 1913年年Michaelis和和Menten提出反应速度

13、与提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方米曼氏方程 式程 式 ， 简 称 米 氏 方 程 式， 简 称 米 氏 方 程 式 ( M i c h a e l i s equation)。VmaxS Km + S 米曼氏方程式推导基于两个假设：米曼氏方程式推导基于两个假设：反应刚刚开始，产物的生成量极少，逆反应可反应刚刚开始，产物的生成量极少，逆反应可不予考虑。不予考虑。S S超过超过E E，S S的变化可忽略不计。的变化可忽略不计。 当当v=Vmax/2时时KmS 1. Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度

14、，单位是半时的底物浓度，单位是mol/L。2Km + S Vmax VmaxS（二）（二）Km与与Vmax的意义的意义 2. Km可近似表示酶对底物的亲和力；可近似表示酶对底物的亲和力；=Kmk1k3k2+3.Km是酶的特征性常数之一是酶的特征性常数之一当当K2 K3时，时， Km Ks4. Vmax定义：定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。与酶浓度成正比。意义：意义：Vmax=K3 E如果酶的总浓度已知，可从如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶计算酶的转换数的转换数(turnover number)，即动力学常，即动力学常数数K3。定义

15、定义 当酶被底物充分饱和时，单位时间内当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。子数。意义意义 可用来比较每单位酶的催化能力。可用来比较每单位酶的催化能力。 酶的转换数酶的转换数（三）（三）m值与值与max值的测定值的测定双倒数作图法双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为，又称为 林林-贝氏贝氏(Lineweaver- Burk)作图法作图法（林贝氏方程）（林贝氏方程） Vmaxv1=Km.1S +Vmax1双倒数作图法双倒数作图法二、酶浓度对反应速度的影响二、酶浓度对反应速度的影响当当SE，反应速度与酶

16、浓反应速度与酶浓度成正比。度成正比。0 V E 关系式为：关系式为：V = K3 Eq双重影响双重影响三、温度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响q最适温度最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最酶促反应速度最快时的环境温度。快时的环境温度。* * 低温的应用低温的应用酶酶活活性性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 温度温度 C 四、四、 pH对反应速度的影响对反应速度的影响q最适最适pH (optimum pH)：酶催化活性最酶催化活性最大时的环境大时的环境pH。0酶酶活活性性 pH胃蛋白酶胃蛋白酶 淀粉酶淀粉酶 胆碱酯酶胆碱酯酶

17、246810五、抑制剂对反应速度的影响五、抑制剂对反应速度的影响酶的抑制剂酶的抑制剂(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。白变性的物质统称为酶的抑制剂。 区别于酶的变性区别于酶的变性抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因素对酶没有选择性素对酶没有选择性 抑制作用的类型抑制作用的类型不可逆性抑制不可逆性抑制 (irreversible inhibition)可逆性抑制可逆性抑制 (reversible inhibition)：竞争性抑制竞争性抑制 (competitive inhibi

18、tion)非竞争性抑制非竞争性抑制 (non-competitive inhibition)反竞争性抑制反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)(一一) 不可逆性抑制作用不可逆性抑制作用* 概念概念抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以除去。方法予以除去。 * 举例举例有机磷化合物有机磷化合物 羟基酶羟基酶解毒解毒 - - - 解磷定解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物重金属离子及砷化合物 巯基酶巯基酶解毒解毒 - - - 二巯基丙醇二巯基丙醇(B

19、AL) + E OHROPOXROROPOOROE+ HX有机磷化合物磷酰化酶酸E OHORPOORNCH3CHNOH+NCH3CHNO+解磷定羟基酶有机磷化合物对羟基酶的抑制有机磷化合物对羟基酶的抑制路易士气路易士气失活的酶失活的酶巯基酶巯基酶失活的酶失活的酶酸酸BAL巯基酶巯基酶BAL与砷剂结合物与砷剂结合物AsHC CHClESS+H2C SHHCH2C OHSHESHSH+H2C SHCH2C OHSAsHC CHClESHSHClAsCl+HCCHClAsHCCHClESS+ 2HCl（二）（二） 可逆性抑制作用可逆性抑制作用* * 概念概念抑制剂以非共价键与酶或酶抑制剂以非共价键与

20、酶或酶-底物复合物底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性抑制 1. 竞争性抑制作用竞争性抑制作用定义定义抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。形成，使酶的活性降低。竞争性抑制竞争性抑制 * * 特点特点b) 抑制程度取决抑制程度取决于抑制剂与酶于抑制剂与酶的相对亲和力的相对亲和力及及S；a) I与与S结

21、构类似，结构类似，竞争酶的活性竞争酶的活性中心；中心；c) 动力学特点：动力学特点：Vmax不变，表不变，表观观Km。 抑制剂抑制剂 无抑制剂无抑制剂 1/v 1/S VSmaxVIK(1) SmKiiKI111m(1)VVKSVmaxmax* * 举例举例 1. 1.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸延胡索酸CH2CCOOH琥珀酸COOHCH2COOH丙二酸COOHH22. 磺胺药对细菌磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制合成酶的抑制Glu +H2NCOOH +二氢蝶呤FH2FH4H2NSO2NHR磺胺药氨甲蝶呤PABA

22、FH2还原酶FH2合成酶3. 抗代谢物的抗癌作用抗代谢物的抗癌作用2. 非竞争性抑制非竞争性抑制抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。底物与抑制剂之间无竞争关系。非竞争性抑制非竞争性抑制* 特点特点a) 抑制剂与酶活性抑制剂与酶活性中心外的必需基中心外的必需基团结合；团结合；b) 抑制程度取决于抑制程度取决于I；c) 动力学特点：动力学特点：Vmax，表观，表观Km不变。不变。 抑制剂抑制剂 1/v 1/S 无抑制剂无抑制剂 iiKI11I1m(1)(1)VVKSVKmaxmax2. 反竞争性抑制反竞争性抑制抑制剂仅与酶和底物形成的

23、中间产物结合，抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使使ES的量下降。的量下降。反竞争性抑制反竞争性抑制* 特点特点a) 抑制剂只与抑制剂只与ES结合；结合；b) 抑制程度取抑制程度取决 与 决 与 I 及及S；c) 动力学特点：动力学特点：Vmax，表观，表观Km。 抑制剂抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 各种可逆性抑制作用的比较各种可逆性抑制作用的比较 作用特征作用特征竞争性竞争性抑制抑制非竞争性非竞争性抑制抑制反竞争性反竞争性抑制抑制与与I结合的组分结合的组分EE、ESES表观表观Km增大增大不变不变减小减小Vmax不变不变降低降低降低降低六、激活剂对反应速度的影响六、激活剂对反

24、应速度的影响 激活剂激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。加的物质。 必需激活剂必需激活剂 (essential activator) 非必需激活剂非必需激活剂 (non-essential activator)七、酶活性测定和酶活性单位七、酶活性测定和酶活性单位酶的活性酶的活性酶的活性单位：酶的活性单位：在规定条件下，酶促反应在单位时间在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或或h）内生成一定量（）内生成一定量（mg、 g、 mol等）的产物或消耗一定数量的底物所等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。需的酶量。国际单

25、位国际单位(IU)在特定的条件下，每分钟催化在特定的条件下，每分钟催化1 mol底底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量单位催量单位(katal)催量催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。底物转化为产物所需的酶量。 kat与与IU的换算：的换算： 1 IU=16.6710-9 kat第第 四四 节节 酶酶 的的 调调 节节The Regulation of Enzyme 关键酶关键酶1. 一般位于代谢途径的起始或分支处；一般位于代谢途径的起始或分支处；2. 催化单向不可逆反应；催化单向不可

26、逆反应；3. 活性较低，活性最低者又称为限速酶；活性较低，活性最低者又称为限速酶；4. 是可调节酶。是可调节酶。关键酶：关键酶：一一 、酶活性的调节、酶活性的调节（一）酶原与酶原的激活（一）酶原与酶原的激活 酶原酶原 (zymogen)有些酶在细胞内合成或初分泌时只是有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 酶原的激活酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。的过程。 酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原分子构象发生改变分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心 一个

27、或几个特定的肽键断裂，水解一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽掉一个或几个短肽在特定条件下在特定条件下 酶原激活的生理意义酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。化作用。 变构效应剂变构效应剂 (allosteric effector)一些代谢物可与某些酶分子活性

28、中心以外一些代谢物可与某些酶分子活性中心以外的部位可逆地结合，使酶构象改变，从而改变的部位可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。变构酶的特点变构酶的特点 通常具有四级结构，存在协同效应；通常具有四级结构，存在协同效应； 含有催化亚基和调节亚基（或催化部位含有催化亚基和调节亚基（或催化部位和调节部位）。和调节部位）。 S-v关系曲线为关系曲线为S形。形。 变构酶的变构酶的S形曲线形曲线变构调节举例变构调节举例变构调节（三）（三） 酶的共价修饰调节酶的共价修饰调节共价修饰共价修饰(covalent modification)在

29、其他酶的催化下，酶蛋白肽链上的一些基在其他酶的催化下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。磷酸化与脱磷酸化磷酸化与脱磷酸化（最常见）（最常见） 酶的磷酸化与脱磷酸化酶的磷酸化与脱磷酸化 酶蛋白酶蛋白SerThrTyrOH酶蛋白酶蛋白SerThrTyrOPATPADPPiH2O蛋白激酶蛋白激酶蛋白磷酸酶蛋白磷酸酶受共价修饰的酶存在有（高）活性和无（低）受共价修饰的酶存在有（高）活性和无（低）活性两种形式；活性两种形式；具有瀑布效应（级联效应）；具有瀑布效应（级联

30、效应）；是体内经济、有效的快速调节方式。是体内经济、有效的快速调节方式。瀑布效应瀑布效应（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏诱导作用诱导作用(induction)阻遏作用阻遏作用(repression)（二）酶降解的调控（二）酶降解的调控三、三、 同工酶同工酶* 定义定义同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。* 举例：乳酸脱氢酶举例：乳酸脱氢酶(LDH1 LDH5)临床意义临床意义心肌梗死和肝病病人血清心肌梗死和肝病病人

31、血清LDHLDH同工酶谱的变化同工酶谱的变化1 1酶酶活活性性心肌梗死酶谱心肌梗死酶谱正常酶谱正常酶谱肝病酶谱肝病酶谱2 23 34 45 5第五节第五节 酶的命名与分类酶的命名与分类第六节第六节酶与医学的关系酶与医学的关系（一）（一） 酶与疾病的发生酶与疾病的发生（二）（二） 酶与疾病的诊断酶与疾病的诊断（三）（三） 酶与疾病的治疗酶与疾病的治疗一、酶与疾病的关系一、酶与疾病的关系二、酶在医学上的其他应用二、酶在医学上的其他应用（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究1酶法分析酶法分析 即酶偶联测定法即酶偶联测定法(enzyme coupled assay

32、s)，是利用酶作为分析试剂，是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。剂等进行定量分析的一种方法。2酶标记测定法酶标记测定法 酶可以代替同位素与某酶可以代替同位素与某些物质相结合，从而使该物质被酶所标记。些物质相结合，从而使该物质被酶所标记。通过测定酶的活性来判断被标记物质或与通过测定酶的活性来判断被标记物质或与其定量结合的物质的存在和含量。其定量结合的物质的存在和含量。 3 3工具酶工具酶 除上述酶偶联测定法外，人们利除上述酶偶联测定法外，人们利用酶具有高度特异性的特点，将酶做为工具，用酶具有高度特异性的特点

33、，将酶做为工具，在分子水平上对某些生物大分子进行定向的在分子水平上对某些生物大分子进行定向的分割与连接。分割与连接。（二）酶作为药物用于临床治疗（二）酶作为药物用于临床治疗（三）酶的分子工程（三）酶的分子工程1固定化酶固定化酶 (immobilized enzyme)将水溶性酶经物理或化学方法处理后，将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。生物。 固定化酶在催化反应中以固相状态作固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物，并保持酶的活性。用于底物，并保持酶的活性。2抗体酶抗体酶3模拟酶模拟酶具有催化功能的抗体分子称为抗体酶具有催化功能的抗体分子称为抗体酶(abzyme) 。模拟酶是根据酶的作用原