（生物化学教学课件）6月最新版本临床医学等专业生物化学与分子生物学课程教学大纲

1、生物化学与分子生物学教学大纲、课程概况 英文名称：Biochemistry and Molecular Biology先修课程：有机化学，细胞生物学后续课程：病理学、病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、人体寄生虫学、药理学、生理科学实验、临床相关专业课程等总学时数：126 学时理论学时：82 学时实验学时：44 学时课外实践： 学时学 分： 学分适用专业：临床医学、口腔医学、麻醉学、医学影像学、法医学、卫生检疫与检疫、课程简介1. 课程的目的与任务：生物化学与分子生物学是一门重要的基础医学必修课程，与医学有着密切的联系。本课程是研究活细胞和生物体内的各种化学分子及其化学反应的科学，从分子水平

2、探讨生命现象的本质，主要包括生物分子的结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息传递及其调控等内容。通过理论和实验教学，使学生掌握生物化学与分子生物学领域的基本知识，熟悉生物化学与分子生物学基本技术的原理与方法，掌握一定的生物化学与分子生物学实验操作技能，理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制，为进一步学习基础医学其他课程和临床医学打下扎实的基础。2. 教学组织与方法：大课方式进行讲授，采用启发式教学，借助多媒体教学手段，增加图表和动画演示，突出形象化教学，部分章节采用双语教学，激发学生的学习积极性。多媒体课件、教案、教学大纲等已全部在网上运行，便于学生自学和课后主动复习，促进了学生的主动学

3、习。3. 教学保障：多媒体教学设备、开设实验所需仪器均已具备。4. 教材与教学参考书目、教学网站（1）选用教材生物化学（第2版），周克元、罗德生主编，科学出版社。（2）主要参考书目生物化学与分子生物学（第8版），查锡良、药立波主编，人民卫生出版社。 Lehninger Principles of Biochemistry (Fifth editon), David L. Belson and Michael M. Cox, W. H. Freeman and Company, New York. （3）教学网站生物化学精品课程网站： HYPERLINK :/ /bio

4、chemistry/ 。生物化学与分子生物学网络课程网站： bioweb/ bioweb。、课时分配安排理论课 序号讲课内容课时分配1第1章 绪论、第2章 蛋白质结构与功能62第3章 核酸的结构与功能43第4章 酶44第5章 维生素与微量元素25第6章 生物氧化46第7章 糖代谢87第8章 脂类代谢88第9章 氨基酸代谢49第10章 核苷酸代谢410第11章 物质代谢的联系与调节311第16章 细胞信号转导412第18章 血液生物化学213第19章 肝的生物化学414第12章 DNA的生物合成515第13章 RNA的生物合成416第14章 蛋白质的生物合成417第15章 基因表达调控418第2

5、0章 重组DNA技术419第21章 常用分子生物学技术原理应用、23章 基因组学4合计82实验课序号实验内容实验类型课时分配1实验1 基本实验操作设计型42实验2 蛋白提取及含量测定验证型43实验3 凝胶过滤法分离蛋白质验证型44实验4 Hanes作图法测定兔血红细胞过氧化氢酶Km值验证型45实验5 酸纤维薄膜电泳分离血清蛋白质验证型46实验6 总RNA提取和反转录（RT）综合型47实验7 PCR扩增目的DNA综合型48实验8 质粒DNA的转化综合型49实验9 质粒DNA的制备综合型410实验10 DNA的限制性内切酶酶切分析综合型411实验11 葡萄糖氧化酶法测定血糖浓度验证型4合计44注：

6、实验类型分为：验证型、综合型和设计型。、正文理论课教学大纲第一章 绪论一、教学要求（一）掌握生物化学的概念。（二）熟悉生物化学研究的主要内容、生物化学与医学的关系。（三）了解生物化学发展史及本书的主要内容。二、教学内容（重点内容下划实线 、难点内容下划虚线 、既是重点又是难点内容下划双实线 ）（一）生物化学的概念与发展简介1. 生物化学（biochemistry）的概念2. 生物化学发展阶段 3. 历史上生物化学领域的重要成就（二）当代生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控（三）生物化学与医学1. 生物化学与医学的联系2. 学习生物化学

7、的重要性（四）本书的主要内容1. 生物大分子的结构与功能2. 物质代谢及其调节3. 基因信息的传递4. 专题内容5. 临床生物化学内容6. 分子生物学内容第二章 蛋白质的结构与功能一、教学要求（一）掌握内容1. 蛋白质的元素组成特点及基本组成单位；氨基酸的通式与结构特点；氨基酸的两性解离和紫外吸收性质；肽键及多肽链的连接方式。2. 蛋白质一级结构、二级结构（-螺旋、-折叠）、三级结构及四级结构的概念和其维持的作用力；肽单元、超二级结构、模体及结构域的概念。3. 蛋白质结构与功能关系、协同效应、别构效应的概念。4. 蛋白质的两性解离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念。（二）熟悉内容1.

8、二十种氨基酸的分类。2. 血红蛋白的分子结构、血红蛋白空间结构与运氧功能关系。（三）了解内容1. 生物活性肽。2. 分子病的概念及实例、蛋白质构象病与朊病毒。3. 蛋白质分离纯化方法及其依据、多肽链氨基酸测序的原理。二、教学内容（一）蛋白质的分子组成1. 蛋白质元素组成的特点。2. 蛋白质的基本组成单位氨基酸。3. 氨基酸的分类。4. 氨基酸的理化性质（1）两性解离及等电点；（2）紫外吸收性质；（3）茚三酮反应。5. 肽（二）蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构（1）概念；（2）主要化学键；（3）牛胰岛素的一级结构。2. 蛋白质的二级结构（1）概念；（2）主要形式（-螺旋、-折叠）及结构稳定

9、的维系键；（3）-转角和有序非重复结构；（4）超二级结构、模体。3. 蛋白质的三级结构（1）概念；（2）三级结构的维系键；（3）结构域。4. 蛋白质的四级结构（1）亚基和四级结构的概念；（2）四级结构的维系键。5. 蛋白质的分类（三）蛋白质结构与功能的关系1. 一级结构与功能的关系（1）一级结构是空间构象的基础；（2）一级结构是功能的基础；（3）一级结构改变与分子病。2. 空间结构与功能的关系（1）蛋白质的功能依赖于特定的空间结构；（2）血红蛋白的空间结构变化与结合氧的关系；（3）蛋白质空间结构改变与疾病。（四） 蛋白质的理化性质及其分离纯化1. 蛋白质的理化性质（1）两性电离及等电点（pI）

10、；（2）蛋白质的胶体性质；（3）蛋白质的变性与沉淀；（4）蛋白质的紫外吸收与呈色反应。 2. 蛋白质的分离和纯化第三章 核酸的结构与功能一、教学要求（一）掌握内容1. 各种碱基、核苷酸、戊糖的结构特点及DNA、RNA化学组成的异同。2. DNA、RNA一级结构的概念及其连接键。3. DNA双螺旋结构模型的要点。4. 掌握核小体的结构特点。5. tRNA、mRNA、rRNA的结构特点与功能。6. 溶解温度、增色效应、DNA变性与复性、核酸分子杂交的概念。（二）熟悉内容1. DNA的超螺旋结构。（三）了解内容1. DNA在真核生物细胞核内的组装。2. 其它小分子RNA。二、教学内容（一）核酸的化学

11、组成及一级结构1. 核苷酸的结构（1）碱基；（2）戊糖；（3）核苷；（4）核苷酸。2. 核酸的一级结构（1）概念；（2）DNA、RNA化学组成的异同。 （二）DNA的空间结构与功能1. DNA的二级结构双螺旋结构模型（1）双螺旋结构的研究背景；（2） 双螺旋结构模型特点；（3）双螺旋结构的多样性。2. DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装（1）DNA超螺旋结构；（2）原核生物DNA的环状超螺旋结构；（3）真核生物DNA在核内的组装。 3. DNA的功能（三）RNA的结构与功能 1. mRNA的结构与功能（1）结构特点；（2）mRNA的功能。2. tRNA的结构与功能（1）tRNA的功能；（2

12、）tRNA的结构特点。3. rRNA的结构与功能（1）rRNA的主要功能；（2）rRNA的结构特点。4. 其他小分子RNA及RNA组学（四）核酸的理化性质、变性和复性及其应用1. 核酸的一般理化性质2. DNA的变性（1）概念；（2）DNA的增色效应；（3）解链曲线与Tm值。3. DNA的复性与分子杂交 第四章 酶一、教学要求（一）掌握内容1. 酶、核酶的概念；酶的专一性及分类；结合酶、辅酶与辅基、酶活性中心和必需基团的概念。2. 酶促反应的特点；米氏方程式；Km和Vmax概念及意义；最适pH、最适温度的概念；不同类型可逆抑制作用的概念、特点及Km和Vmax的变化；酶活性单位的定义。3. 关键

13、酶、变构酶的概念；酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。（二）熟悉内容1. 结合酶中辅酶、金属离子的作用。2. 诱导契合假说；酶-底物中间复合物学说。3. Km和Vmax的测定方法。4. 不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。（三）了解内容1. 酶的命名与分类。2. 临近效应、多元催化、表面效应。3. 米-曼氏方程式的推导过程；酶活性测定方法。4. 酶共价修饰调节概念；蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控.5. 酶与医学的关系。二、教学内容（一）概述1. 酶和核酶的概念2. 酶的分类与命名。（二）酶的分子结构与功能1. 酶的分子组成2. 酶的活性中心（1）概念；（2）必需基团、结合基团、催化基团

14、的概念。（三）酶促反应的特点与机制1. 酶促反应的特点（1）极高的催化效率；（2）高度的特异性；（3）可调节性。2. 酶促反应的机制（1）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说；（2）邻近效应与定向排列；（3）表面效应；（4）多元催化。（四）酶促反应动力学1. 底物浓度对酶促反应速率的影响（1）中间产物学说与米曼氏方程；（2）Km值和Vmax的意义；（3）Km值和Vmax值的测定。2. 酶浓度对酶促反应速率的影响3. 温度对酶促反应速率的影响4. pH对酶促反应速率的影响5. 抑制剂对酶促反应速率的影响（1）不可逆性抑制作用；（2）可逆性抑制作用。6. 激活剂对酶促反应速率的影响7. 酶活性测定与

15、酶活性单位（五）酶的调节1. 酶活性的调节（1）酶原与酶原的激活；（2）变构酶与变构调节；（3）酶的共价修饰调节。2. 酶含量的调节（1）酶蛋白合成的诱导与阻遏调节；（2）酶的降解调节。3. 同工酶（1）同工酶的概念；（2）同工酶检测的临床应用。（六）酶与医学的关系第五章 维生素与微量元素一、教学要求（一）掌握几种常见维生素的活性形式及作用。（二）了解维生素缺乏导致的疾病。二、教学内容（一）维生素概述1. 概念2. 命名与分类3. 维生素缺乏的原因（二）脂溶性维生素1. 维生素A（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。2. 维生素D（1）化学本质及性质；（2）生化作用及缺乏病。3. 维生

16、素E（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。4. 维生素K（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。（三）水溶性维生素1. 维生素B1（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。2. 维生素B2（1）化学本质及性质；（2）生化作用及缺乏病。3. 维生素PP（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。4. 维生素B6（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。5. 泛酸（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。6. 生物素（1）化学本质及性质；（2）生化作用及缺乏病。7. 叶酸（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。8. 维生素B12（1）化学本质与性质；（2）生化作用

17、及缺乏病。9. 维生素C（1）化学本质与性质；（2）生化作用及缺乏病。第六章 生物氧化一、教学要求（一）掌握内容1. 电子传递链的概念、组成、排列顺序；两条电子传递链。2. 底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。3. ATP合成偶联部位。4. NADH转运的两种穿梭机制。（二）熟悉内容1. P/O比值概念。2. ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。3. 影响氧化磷酸化的因素（包括抑制剂、ADP、甲状腺素的影响）。4. ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移；ATP/ADP转运。5. 过氧化物酶、SOD和加单氧酶。（三）了解内容1. 了解电子传递链排列顺序的依据。2. 了解其它氧化体系酶类。二、教学

18、内容（一）生成ATP的氧化体系1氧化呼吸链 （1）氧化呼吸链（电子传递链）的概念、组成；（2）呼吸链组分的排列顺序；（3）主要的呼吸链。2氧化磷酸化（1）氧化磷酸化的概念、偶联部位；（2）氧化磷酸化偶联机制； 3影响氧化磷酸化的因素（1）抑制剂；（2）ADP的调节作用；（3）甲状腺激素。4ATP（1）ATP与高能磷酸化合物；（2）ATP的转换贮存和利用。5通过线粒体内膜的物质转运（1）胞浆中NADH的氧化；（2）ATP与ADP的转运。（二）其他氧化体系1过氧化物酶体中的酶类2超氧物歧化酶3微粒体中的酶类第七章 糖代谢一、教学要求（一）掌握内容1. 糖酵解的概念、反应过程、关键酶及其调节。2.

19、有氧氧化的概念、反应过程、关键酶及其调节。3. 磷酸戊糖途径的关键酶及其生理意义。4. 糖异生和乳酸循环的概念、糖异生的反应过程和关键酶。5. 糖原合成与分解的基本反应过程、关键酶及其调节。6. 血糖的概念、血糖的来源去路以及胰岛素对血糖的调节机理。（二）熟悉内容1. 糖酵解的生理意义。2. 糖的有氧氧化的生理意义。3. 磷酸戊糖途径的反应过程。4. 糖异生的生理意义。5. 胰高血糖素和糖皮质激素升高血糖的机理。（三）了解内容1. 糖异生的调节。2. 肌糖原和肝糖原代谢的异同。3. 血糖水平异常。二、教学内容（一）概述 糖的生理功能糖的消化吸收糖的代谢概况（二）糖的无氧分解1. 糖酵解(gly

20、colysis)的反应过程（1）葡萄糖的磷酸化；（2）磷酸丙糖的生成；（3）丙酮酸的生成；（4）乳酸的生成。2. 糖酵解的特点3. 糖酵解的调节（1）6-磷酸果糖激酶-1的调节；（2）丙酮酸激酶的调节；（3）己糖激酶的调节。4. 糖酵解的生理意义（三）糖的有氧氧化1有氧氧化的反应过程（1）丙酮酸生成；（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA；（3）乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。2. 三羧酸循环的特点3. 三羧酸循环的生理意义4. 有氧氧化的生理意义 5. 有氧氧化的调节（1）糖酵解的调节；（2）丙酮酸脱氢酶复合体的调节（3）三羧酸循环的调节。6. 巴斯德效应（四）磷酸戊糖途径1磷酸戊糖途径的反应

21、过程（1）脱氢氧化（6-磷酸葡萄糖生成5-磷酸核酮糖）；（2）异构化反应；（3）基团转移。2. 磷酸戊糖途径的调节（1）高糖饮食的影响；（2）NADPH+H+影响；（3）组织细胞对NADPH+H+和5-磷酸核糖相对需要量的调节；（4）中间代谢物的影响。3. 磷酸戊糖途径的生理意义（五）糖异生1. 糖异生概念、原料、部位2. 糖异生途径 （1）糖异生途径中“能障”的克服；（2）糖异生途径中“膜障”的克服。3. 糖异生的调节（1）第一个底物循环的调节；（2）第二个底物循环的调节。4. 糖异生的生理意义（1）维持血糖水平恒定；（2）补充肝糖原；（3）促进乳酸再利用；（4）调节酸碱平衡。5. 乳酸循环

22、（1）定义；（2）过程。（六）糖原的合成与分解糖原的合成代谢（1）概念；（2）反应过程；（3）关键酶。2. 糖原的分解代谢（1）概念；（2）反应过程；（3）关键酶。3. 糖原的合成与分解的调节（1）共价修饰调节；（2）变构调节。4. 糖原合成与分解的生理意义（1）维持血糖水平恒定。（2）供肌肉收缩时能量的需要。5. 糖原累积症。（七）血糖及其调节1血糖的来源与去路（1）血糖的来源：肠道吸收；肝糖原分解；糖异生。（2）血糖的去路：氧化分解；糖原合成；糖的其它代谢途径。2血糖水平的调节（1）肝脏的调节作用；（2）激素对血糖浓度的调节作用。3. 血糖水平异常 （1）高血糖；（2）低血糖。第八章 脂类

23、代谢一、教学要求（一）掌握内容1. 三酰甘油合成过程、脂肪动员的概念、限速酶及其调节。2. 甘油代谢及脂肪酸-氧化的全过程、关键酶及能量生成。3. 酮体的概念，合成及利用的部位和生理意义。4. 脂肪酸合成的原料，关键酶及调节以及必需脂肪酸的概念。5. 胆固醇合成代谢的原料、关键酶及调节。6. 血浆脂蛋白分类及组成、载脂蛋白生理功用。（二）熟悉内容1. 脂类的生理功能、脂类的消化和吸收、胆汁酸盐及辅脂酶的作用。2. 脂肪合成过程。3. 磷脂的分类、甘油磷脂的合成及降解途径。4. 胆固醇的转化。5. 四种脂蛋白的代谢概况。（三）了解内容1. 不饱和脂酸的命名及分类。2. 脂酸其它氧化的方式、不饱和

24、脂肪酸的重要衍生物。3. 酮体、胆固醇合成过程。4. 鞘脂的分类、合成。5. 高脂蛋白血症的分型及血脂异常。二、教学内容（一）脂类的生理功能1. 概念、分类、基本构成2. 主要生理功能（二）脂类的消化和吸收1. 脂类的消化 2. 脂类的吸收（三）不饱和脂肪酸的命名及分类（四）三酰甘油代谢1. 三酰甘油的分解代谢（1）脂肪的动员；（2）脂肪酸活化；（3）脂酰辅酶A的转运；（4）饱和脂酸的-氧化；（5）其他脂肪酸的氧化方式。 2. 酮体的生成和利用（1）酮体的概念；（2）生成的原料和部位；（3）生成过程；（4）酮体的利用；（5）酮体生成的生理意义；（6）脂酸分解代谢与酮体生成的调节。3. 三酰甘油

25、的合成代谢（1）脂酸的合成；（2）3-磷酸甘油的生成；（3）三酰甘油合成。4. 多不饱和脂酸的重要衍生物（1）前列腺素；（2）血栓素；（3）白三烯；（4）二十碳多不饱和脂酸衍生物的合成途径。（五）磷脂的代谢1. 甘油磷脂的代谢（1）结构、分类及生理功能；（2）甘油磷脂的生物合成；（3）甘油磷脂的分解。2. 鞘磷脂的代谢（自学）（六）胆固醇代谢1. 胆固醇的结构、分布和生理功能2. 胆固醇的合成（1）部位；（2）原料；（3）基本过程；（4）胆固醇的酯化；（5）合成的调节。.3. 胆固醇的转化（七）血浆脂蛋白代谢1. 血脂的定义、血脂的来源和去路。2. 血浆脂蛋白的分类、组成及结构3. 载脂蛋白的

26、定义、分类及功能4. 血浆脂蛋白代谢（1）乳糜微粒；（2）极低密度脂蛋白；（3）低密度脂蛋白；（4）高密度脂蛋白。5. 血浆脂蛋白代谢异常（1）高脂血症的定义和分类；（2）高脂血症的生化机制；（3）临床联系。第九章 氨基酸代谢一、教学要求（一）掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。2. 氨的来源和去路；氨的转运过程；丙氨酸-葡萄糖循环。3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。（二）熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。2. 蛋白质消化中各种酶的作用及-谷氨酰基循环。3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。4. 一碳单位的概念

27、、载体及生理功能。5. 熟悉活性甲基的形式。（三）了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。二、教学内容（一）蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值（二）蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化（1）胃中的消化；（2）小肠内的消化。2. 氨基酸的吸收（1）主要部位；（2） 吸收形式；（3）吸收机制。3. 白质的腐败作用（1）胺类的生成；（2）氨的生成；（3）其他有害物质的生成。（三）氨基酸的一般代谢1. 概述（1）细胞蛋白质降解的两条途径；（2）氨基酸代谢库（metabolic pool）。

28、2. 氨基酸的脱氨基作用（1）转氨基作用；（2）氧化脱氨基作用；（3）联合脱氨基作用。（4）非氧化脱氨基作用。3. -酮酸的代谢（1）经氨基化生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环氧化供能；（3）转变为糖及脂类。（四）氨的代谢1. 体内氨的来源（1）氨基酸及胺分解产氨；（2）肠道吸收的氨；（3）肾小管分泌氨。 2. 氨的去路（1）合成尿素排出（主）；（2）与谷氨酸合成谷氨酰胺；（3）合成非必需氨基酸及含氮物；（4）经肾脏以铵盐形式排出。 3. 氨的转运 （1）丙氨酸-葡萄糖循环；（2）谷氨酰胺（Gln）的运氨作用。 4. 尿素的生成 （1）尿素合成的主要器官；（2）尿素合成的鸟氨酸循环；（3）鸟

29、氨酸循环的步骤；（四）尿素合成的调节。5. 高血氨症和氨中毒（五）个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用（1）-氨基丁酸；（2）组胺；（3）牛磺酸；（4）5-羟色胺；（5）多胺。2. 一碳单位的代谢（1）概念；（2）一碳单位的载体（或辅酶）；（3）一碳单位的生成；（4）一碳单位的相互转变；（5）一碳单位的生理功用。3. 含硫氨基酸的代谢（1）甲硫氨酸的代谢；（2）半胱氨酸的代谢。4. 芳香族氨基酸的代谢（1）苯丙氨酸和酪氨酸的代谢；（2）色氨酸的代谢。第十章 核苷酸代谢一、教学要求（一）掌握内容1. 嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。2. 脱氧核苷酸的生成。

30、3. 嘌呤核苷酸分解代谢终产物。4. 嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。5. 脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。（二）熟悉内容1. 核酸的消化概况和核苷酸的生理功用。2. 嘌呤核苷酸从头合成途径的调节。3. 嘌呤核苷酸补救合成途径、嘌呤核苷酸的相互转变。4. 催化尿酸生成的关键酶，痛风症的原因及治疗原则。5. 嘧啶核苷酸从头合成途径基本过程。6. 嘧啶核苷酸补救合成途径。（三）了解内容1. 嘌呤核苷酸从头合成途径的基本过程。2. 嘌呤核苷酸的抗代谢物。3. 嘧啶核苷酸合成的调节。4. 嘧啶核苷酸抗代谢物。5. 嘧啶核苷酸的分解代谢的基本过程。二、教学内容（一）核酸的酶

31、促降解1. 核酸的消化 2. 核苷酸的分布3. 核苷酸的生物学功用（二）嘌呤核苷酸代谢1. 嘌呤核苷酸的合成代谢 （1）嘌呤核苷酸的从头合成；（2）嘌呤核苷酸的补救合成；（3）嘌呤核苷酸的相互转变；（4）脱氧核苷酸的生成。（5）嘌呤核苷酸的抗代谢物。2. 嘌呤核苷酸的分解代谢（三）嘧啶核苷酸代谢1. 嘧啶核苷酸的合成代谢（1）嘧啶核苷酸的从头合成；（2）嘧啶核苷酸的补救合成；（3）嘧啶核苷酸的抗代谢物。2. 嘧啶核苷酸的分解代谢第十一章 物质代谢的联系与调节一、教学要求（一）掌握内容1. 糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢、物质代谢间的相互影响及互相联系。2. 代谢调节的三级水平。3. 细胞水

32、平代谢调节概念、关键酶及隔离分布特点。4. 酶的变构调节与化学修饰调节的概念、特点和生理意义。（二）熟悉内容1. 体内物质代谢的特点。2. 饥饿整体调节。3. 酶量调节、激素水平调节的概念。（三）了解内容1. 主要组织器官的代谢特点。2. 应激整体调节。二、教学内容（一）物质代谢的特点（二）物质代谢的相互联系1. 在能量上的相互联系2. 糖、脂、蛋白质及核苷酸代谢之间的相互联系（1）糖代谢与脂代谢的相互联系；（2）糖代谢与氨基酸代谢的相互关系；（3）脂类代谢与氨基酸担心的相互联系；（4）核苷酸与氨基酸代谢的相互联系。（三）某些组织、器官的代谢特点（自学）（四）代谢调节1. 细胞水平的代谢调节（

33、1）细胞内酶的隔离分布；（2）变构调节；（3）化学修饰调节；（4）酶量的调节。2. 激素水平的代谢调节3. 整体调节第十六章 细胞信号转导一、教学要求（一）掌握内容1. 第二信使的概念及细胞内信息物质的种类。2. 受体的概念及其分类、化学本质；受体与配体作用的特点。3. 信息传递进入细胞内的两种传递方式（膜受体介导的信息传递和细胞内受体介导的信息传递）。4. cAMP-蛋白激酶途径和Ca2+-依赖性蛋白激酶途径。（二）熟悉内容1. 细胞间信息物质的概念。2. 4种主要受体的结构特点。3. 细胞内受体介导的信息传递途径。（三）了解内容1. 细胞间信息物质的分类及其特点。2. 受体活性的调节作用。

34、3. 其它信息传递途径。4. 息传递的交互联系特点、信息传递异常与疾病的关系。二、教学内容（一）信息物质1. 细胞间信息物质（1）神经递质；（2）内分泌激素；（3）局部化学介质；（4）气体信号。2. 细胞内信息物质（二）受体1. 受体的概念与分类2. 受体的一般结构和功能（1）膜受体（G蛋白偶联型受体、配体门控离子通道型受体、单跨膜螺旋受体、鸟苷酸环化酶活性受体）；（2）胞内受体（胞核内受体、胞浆内受体）。 3. 受体作用的特点（1）高度特异性；（2）高度亲和力；（3）可饱和性；（4）可逆性；（5）特异的作用模式。4. 受体活性的调节（三）信息的传导途径1. 膜受体介导的信号转导（1）cAMP

35、-蛋白激酶途径；（2）Ca2+-依赖性蛋白激酶途径；（3）cGMP-蛋白激酶途径；（4）酪氨酸蛋白激酶途径；（5）核因子B途径（自学）；（6）TGF-途径（自学）。2. 胞内受体介导的信号转导（四）信息转导途径的交互联系1. 信号转导途径的多样性2. 信号转导途径间的信息交流（五）信号转导异常与疾病的关系1. 信息转导障碍与疾病发生2. 信号转导分子与疾病治疗药物的关系第十八章 血液生物化学一、教学要求（一）掌握内容1. 血浆蛋白的分类。2. 红细胞糖代谢主要特点；2,3-二磷酸甘油酸旁路途径的过程、酶、特点及意义。3. 血红素合成的主要部位、原料、关键酶。（二）熟悉内容1. 血红素合成的调节

36、。（三）了解内容1. 血红素合成的基本过程。2. 谷胱甘肽的氧化与还原及其有关代谢。3. 高铁血红蛋白的还原。二、教学内容（一）血浆蛋白1. 血浆蛋白的分类2. 血浆蛋白的特点3. 血浆蛋白的功能（二）血液凝固（自学，参考生理学教材）（三）血细胞代谢1. 红细胞代谢（1）红细胞糖代谢主要特点；（2）2,3-二磷酸甘油酸旁路途径的过程、酶、特点及意义；（3）血红素合成的原料、关键酶；（4）血红素合成的过程及其调节。2. 白细胞代谢（自学）第十九章 肝的生物化学一、教学要求（一）掌握内容1. 生物转化作用的概念、反应的类型。2. 结合反应的种类及结合基团活性供体。3. 胆汁酸分类、胆汁酸肠肝循环及

37、其意义。4. 胆色素、游离胆红素与结合胆红素的定义。（二）熟悉内容1. 肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的重要作用。2. 影响生物转化因素。3. 胆汁酸的生理功能。4. 胆红素在肝脏转变和肠道中的变化；胆色素肠肝循环。5. 黄疸的概念、病因分类及特征。（三）了解内容1. 胆汁酸的生成。2. 胆红素的生成、转运过程。二、教学内容（一）肝在物质代谢中的作用（二）肝的生物转化作用1. 生物转化的概念 2. 生物转化的反应类型（1）氧化反应；（2）还原反应；（3）水解反应；（4）结合反应。3. 影响生物转化作用的因素（三）胆汁和胆汁酸盐1. 胆汁的概念与分类2. 胆汁酸的代谢与功能（1）胆汁

38、酸的种类；（2）胆汁酸的生物合成过程；（3）胆汁酸的肠肝循环及其意义；（4）胆汁酸生成的调节。3. 胆汁酸的生理功能（四）胆色素的代谢与黄疸1. 胆红素的生成（1）胆红素的来源；（2）胆红素的生成过程。2. 胆红素在血液中的转运3. 胆红素在肝细胞内的代谢4. 胆红素在肠中的转变（胆色素的肠肝循环）5. 血清胆红素与黄疸（1）直接、间接胆红素的区别；（2）黄疸的概念；（3）3种类型黄疸的病因和特征；（4）黄疸指标改变与胆红素代谢的联系。第十二章 DNA的生物合成一、教学要求（一）掌握内容1. 复制、半保留复制、双向复制、半不连续性复制、复制叉、复制子、领头链、随从链、冈崎片段的概念。2. 参与

39、DNA复制的主要物质。3. 原核和真核生物DNA聚合酶作用、种类及其特点。4. 拓扑异构酶、引物酶、单链DNA结合蛋白和DNA连接酶的作用和特点。5. 原核生物DNA复制过程和各阶段的特点。6. 端粒和端粒酶概念；反转录概念、作用特点及作用过程。7. DNA损伤（突变）的概念、突变的类型；切除修复的基本原理。（二）熟悉内容1. 半保留复制的实验依据。2. DNA复制的化学反应、保真性的酶学依据。3. 真核生物DNA复制过程和各阶段的特点。4. 突变的意义、引发因素；光修复、SOS修复及重组修复的概念。（三）了解内容1. 端粒延长机制。2. 反转录的生物学意义。3. 光修复、SOS修复及重组修复

40、的作用方式。二、教学内容（一）复制的基本规律1. 半保留复制2. 双向复制3. 复制的半不连续性（二）DNA复制的酶学和拓扑学变化1. 复制的化学反应2. DNA聚合酶（1）原核生物DNA聚合酶；（2）真核生物DNA聚合酶。3. 复制保真性的酶学依据4. 复制中的解链和DNA分子的拓扑学变化（1）解螺旋酶和单链DNA结合蛋白；（2）引物酶；（3）DNA拓扑异构酶。5. DNA连接酶（三）DNA生物合成过程1. 原核生物的DNA生物合成（1）复制的起始；（2）复制的延长；（3）复制的终止。2. 真核生物的DNA生物合成（1）复制的起始；（2）复制的延长；（3）复制的终止和端粒酶。（四）反转录和其

41、它复制方式1. 反转录病毒和反转录酶2. 反转录研究的意义3. 滚环复制和D环复制（自学）（五）DNA的损伤（突变）与修复1. 突变的概念及意义2. 引发突变的因素3. 突变分子改变类型（1）错配；（2）缺失和插入；（3）重排。4. DNA损伤的修复（1）直接修复；（2）切除修复；（3）重组修复；（4）SOS修复。第十三章 RNA的生物合成一、教学要求（一）掌握内容1. 复制与转录的异同点。2. 转录、不对称转录、模板链、编码链的概念。3. 原核生物RNA聚合酶的组成和功能。4. 真核生物RNA聚合酶的主要类型和催化产物。5. 转录因子的概念；真核生物的断裂基因、内含子、外显子和剪接体的概念；

42、mRNA的首尾修饰、tRNA和rRNA转录后加工修饰特点。（二）熟悉内容1. 原核生物RNA聚合酶与模板的辨认结合。2. 原核生物转录起始、延长和终止过程的特点。3. 真核生物转录前起始复合物和真核生物转录的三个阶段。4. 内含子剪接机制。5. 核酶锤头结构的作用特点和研究意义。（三）了解内容1. -35区、-10区、上游、下游等概念。2. 内含子的分类和mRNA编辑。3. tRNA和rRNA转录后加工过程。4. 基因概念的延伸；siRNA、microRNA和长链非编码RNA的定义及应用。二、教学内容（一）RNA合成的模板和酶1. 转录的模板2. RNA聚合酶（1）原核生物RNA聚合酶组成、功

43、能；（2）真核生物的RNA聚合酶的种类与性质。3. RNA聚合酶与模板的辨认结合（二）原核生物RNA的合成过程1. 转录起始2. 转录延长3. 转录终止（1）依赖因子的转录终止；（2）非依赖因子的转录终止。（三）真核生物RNA的合成过程1. mRNA的合成（1）转录起始；（2）转录延长；（3）转录终止与加尾修饰同时进行。2. rRNA的合成（自学）3. tRNA和5SrRNA的合成（自学）（四）真核生物RNA前体的加工1. mRNA前体的加工（1）hnRNA；（2）断裂基因、内含子和外显子；（3）mRNA前体的首、尾修饰和内含子的剪接；（5）mRNA编辑。2. tRNA前体的加工（1）插入序列

44、剪接；（2）3端添加-CCA；（3）稀有碱基生成。3. rRNA前体的加工第十四章 蛋白质生物合成一、教学要求（一）掌握内容1. 遗传密码的特点、组成及其相关概念。2. 蛋白质生物合成中mRNA、tRNA和rRNA的作用。3. 氨基酸的活化过程和关键酶。4. 掌握翻译、核糖体循环、多聚核糖体的概念。5. 原核生物与真核生物翻译起始复合物形成的异同。6. 掌握翻译后加工、新生肽链折叠、蛋白质靶向输送的概念。（二）熟悉内容1. 翻译起始因子、延长因子和释放因子的种类及其作用。2. 翻译起始、延长和终止过程。3. 蛋白质一级结构饰和空间结构修饰。4. 常用抗生素抑制翻译的机理。（三）了解内容1. 多

45、肽链折叠、蛋白质合成后的三种靶向转运机制。2. 白喉毒素和干扰素干扰蛋白质合成的机制。二、教学内容（一）蛋白质生物合成体系1. mRNA是蛋白质合成的模板（1）遗传密码的特点：方向性、连续性、简并性、摆动性和通用性。（2）开放阅读框架区（open reading frame，ORF）。2. 核糖体是蛋白质合成的场所。3. tRNA是蛋白质合成的搬运工具（1）氨基酸的活化；（2）氨基酰-tRNA合成酶；（3）氨基酰-tRNA的表示方法。（二）蛋白质生物合成过程1. 翻译的起始（1）翻译的起始因子；（2）原核生物的翻译起始过程；（3）真核生物的翻译起始过程；（4）原核生物翻译起始与真核生物的区别。

46、2. 肽链的延长（1）延长因子；（2）进位；（3）成肽；（4）转位。3. 翻译的终止（1）终止因子；（2）核糖体解聚；（3）多聚核糖体。（三）翻译后加工及蛋白质输送1. 新生肽链的折叠（1）分子伴侣；（2）蛋白质二硫键异构酶；（3）肽-脯氨酰顺反异构酶。2. 一级结构的修饰（1）肽链N端Met或fMet的切除；（2）特定氨基酸的共价修饰；（3）二硫键的形成；（4）多蛋白的加工；（5）蛋白质前体中不必要肽段的切除。3. 空间结构的修饰（1）亚基聚合；（2）辅基连接；（3）脂酰化。4. 蛋白质的靶向输送（1）概念；（2）分泌蛋白的靶向输送；（3）线粒体蛋白的跨膜转运；（4）核定位蛋白的运转机制。（

47、四）蛋白质生物合成的干扰和抑制1. 毒素类蛋白质合成阻断剂。2. 抗生素类阻断剂。3. 其它蛋白质合成阻断剂第十五章 基因表达调控一、教学要求（一）掌握内容1. 基因、基因组、基因表达的概念。2. 基因转录起始调控的三个基本要素。3. 原核基因操纵子的概念。4. 乳糖操纵子的结构及其负性、正性、协调调节。（二）熟悉内容1. 基因表达的方式。2. 真核生物基因组的结构特点。3. 真核基因表达调控的特征。（三）了解内容1. 基因表达的时空特异性的意义；基因表达调控的生物学意义。2. 色氨酸操纵子的结构和调控机制。3. 原核基因表达翻译水平的调控。4. 真核转录因子的分类及组成；真核基因表达的转录后

48、调控。二、教学内容（一）概述 1. 基因、基因组、基因表达、基因表达调控的概念。 2. 基因表达的时空特异性3. 基因表达的方式（1）组成性表达；（2）诱导表达和阻遏表达；（3）协调性表达。4. 基因表达调控的生物学意义（二）基因表达调控的基本原理 1. 基因表达调控呈现多层次和复杂性2. 基因转录起始调控的基本要素（1）特异DNA序列（主要包括启动序列、阻遏蛋白结合位点、激活蛋白结合位点等）。（2）转录调节蛋白（原核基因的特异因子、阻遏蛋白和激活蛋白；真核基因的顺式作用元件、反式作用因子）。（三）原核基因表达调控1. 原核基因转录调控特点2. 原核基因转录的起始调控（1）乳糖操纵子的结构；（

49、2）阻遏蛋白的负性调节；（3）CAP的正性调节；（3）协调调节。3. 不同的转录终止调节机制（1）依赖Rho因子的转录终止调节；（2）不依赖Rho因子的转录终止调节；（3）衰减子介导的转录终止调节。4. 原核基因表达翻译水平上的调控（四）真核基因表达调控 1. 真核生物基因组的结构特点（1）基因组结构庞大；（2）单顺反子组织形式；（3）存在众多重复序列；（4）编码序列的不连续性。2. 真核基因表达调控的特征（1）顺式作用元件与反式作用因子的相互识别；（2）转录因子含有不同的DNA结合域。3. 真核基因表达的染色质水平调控（自学）4. 真核rRNA和tRNA的转录调控（自学）5. 真核蛋白编码基

50、因表达的转录起始水平调控（自学）6. 真核基因表达的转录后调控（自学）7. 真核基因表达的翻译水平调控（自学）第二十章 重组DNA技术一、教学要求（一）掌握内容1. 重组DNA技术的概念、基本原理、基本步骤。2. 限制性内切酶的概念、分类和特点。3. 质粒载体的概念和特点。（二）熟悉内容1. 重组技术中其他的工具酶。2. 目的基因获取的方法。3. 重组DNA分子的构建、导入、筛选及鉴定。（三）了解内容1. 其它载体的种类。2. 外源基因的表达。3. 重组DNA技术的应用。二、教学内容（一）重组DNA技术的基本过程1. 克隆、克隆化、重组DNA技术的概念2. 重组DNA技术的步骤（二）重组DNA

51、技术中常用工具酶1. 限制性核酸内切酶的概念、类型和命名2. 型限制酶的作用特点、应用及影响因素3. DNA连接酶的作用原理、种类及影响因素4. DNA聚合酶的功能及种类5. 其他修饰酶的种类及功能（三）重组DNA技术中常用载体1. 载体的概念、载体应具备的条件、载体的分类、克隆载体和表达载体的用途。2. 质粒的概念和分类（1）pBR 322质粒载体的结构特点及功能；（2）pUC质粒载体的特点；（3）插入失活和“蓝白斑”筛选的原理。3. 噬菌体载体4. 人工染色体载体5. 病毒载体（四）目的基因的获得和体外重组1. 目的基因的概念、用途及获取方法2. 目的基因的体外重组（1）黏性末端连接；（2

52、）平末端连接；（3）人工接头连接；（4）同聚物加尾连接；（5）T-A克隆。（五）重组DNA分子的导入、筛选与鉴定1. 受体细胞应具备的基本特性2. 转化、转染、感染3. 重组DNA分子筛选与鉴定方法（六）外源基因的表达1. 外源基因在原核系统的表达2. 外源基因在真核系统的表达（七）重组DNA技术的应用第二十一章 分子生物学常用技术一、教学要求（一）掌握内容1. 核酸分子杂交、印迹的概念。2. PCR的概念、基本原理。3. 转基因技术、基因剔除技术的概念。4. 基因芯片、蛋白质芯片的概念。（二）熟悉内容1. 分子杂交与印迹技术基本原理、类型、应用。2. PCR技术的操作过程及用途。（三）了解内

53、容1. 转基因技术与基因剔除技术在医学中的应用。2. 基因芯片与蛋白质芯片的用途。3. 蛋白质相互作用研究技术。4. 蛋白质-核酸相互作用研究技术。二、教学内容（一）分子印迹与杂交技术1. 核酸分子杂交的概念2. 印迹技术与探针技术的基本原理3. Southern blotting、Northern blotting、Western blotting的基本原理及应用（二）PCR技术1. PCR技术的概念和基本原理2. PCR反应体系的基本成分3. PCR反应的基本步骤4. PCR技术的主要特点5. PCR技术的用途和衍生技术（三）转基因技术1. 转基因技术的概念与基本原理2. 核转移技术、基因

54、剔除技术的概念与基本原理3. 基因转移和基因剔除在医学发展中的应用（四）生物芯片技术1. 基因芯片、蛋白质芯片的概念2. 基因芯片、蛋白质芯片的应用（五）蛋白质相互作用研究技术（六）蛋白质-核酸相互作用研究技术第二十三章 基因组学与蛋白质组学一、教学要求（一）掌握基因组学、蛋白质组、蛋白质组学的概念。（二）了解结构基因组学和功能基因组学的概念及内容、蛋白质组学的研究内容及研究技术体系、基因组学与蛋白质组学研究在医学中的应用。二、教学内容（一）概述1. 基因组学的概念、分类2. 转录组学、蛋白质组学、代谢组学、生物信息学和系统生物学的概念3. 人类基因组计划（HGP）（二）基因组学1. 结构基因

55、组学的概念2. 遗传图谱、物理图谱、序列图谱、转录图谱的概念3. 功能基因组学的概念和研究内容（三）蛋白质组学1. 蛋白质组、蛋白质组学的概念2. 蛋白质组学的研究方向、研究内容3. 蛋白质组学研究技术体系（四）基因组学与蛋白质组学研究在医学中的应用实验课教学大纲实验一 基本操作及常用仪器使用一、实验目的要求（一）掌握刻度吸量管、微量加样器和分光光度计使用方法。（二）掌握实验报告书写要求。二、实验内容（一）实验报告书写要求1. 实验目的2. 实验原理3. 实验仪器与试剂4. 操作步骤5. 实验结果与结论6. 实验讨论（二）刻度吸量管的使用1. 使用方法2. 注意事项（三）微量加样器1. 使用方

56、法2. 使用注意事项（四）UV-2100型紫外可见光分光光度计1. 使用方法2. 使用注意事项（五）基本操作训练1. 选用特定的溶液、选择波长2. 按照实验设定内容加样3. 测定吸光度值、绘制标准曲线。实验二 蛋白提取及含量测定一、实验目的要求（一）掌握双缩脲法测定蛋白的原理和操作步骤。（二）了解从小鼠肝组织分离蛋白质的基本步骤。二、实验内容（一）实验原理1. 双缩脲反应的原理2. 肝组织的匀浆处理及比色（二）实验动物处理1. 颈椎脱臼法处死小鼠2. 解剖取出肝脏、剪碎、PBS洗涤3. 加入适量PBS进行匀浆、离心、取上清液作为蛋白样品（三）双缩脲反应1. 待测蛋白样品、标准品与双缩脲试剂混合2. 37 保温3. 测A540吸光值4. 计算蛋白样品浓度（