化学生物学复习化生必背

1、问答题1.蛋白质的结构分为四级，请简述这四级结构的基本定义。答：蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目，多肽链的氨基酸顺序，以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序。蛋白质的二级结构是指肽链主链折叠产生的有规则的几何走向，它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关

2、系。2酶催化反应的活化能降低的因素1.中间产物形成一个有序的、低熵的复合物。2. 脱溶剂化作用增加了ES复合物的能量，使其更活泼而容易反应。 3. 静电去稳定化作用，底物分子发生扭曲、形变，从而引起反应加速进行。 4. 空间位阻使底物分子发生扭曲、形变，从而引起反应加速进行。酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。在底物S与酶E结合之前，二者均处于自由运动状态，在结合过程中，由于底物与酶分子的相互作用产生结合能，结合后，形成高度有序、底熵的复合

3、物。在酶-底物复合物ES形成过程中，酶分子活性中心结合的水分子和底物分子结合的水分子相继发生脱溶剂化作用，脱溶剂化作用增加了ES复合物的能量，使其更活泼而容易反应。当底物进入酶的活性中心时，底物分子的带电荷基团被迫与酶活性中心的电荷相互作用，导致静电去稳定化作用，底物分子发生扭曲、形变，从而引起反应加速进行。3.为什么酶会产生多功能催化？ 答：酶的活性中心部位一般含有多个起催化作用的基团，如酸碱催化，共价催化，金属催化等。4.锁钥学说 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶和底物的结合就如同一把钥匙开一把锁。5.三点结合学说 酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。认

4、为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现6.诱导契合学说该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状7.为什么PH会对酶的活性产生影响 答：带点氨基酸的电荷基本分布在表面，PH一改变，就会影响电荷的分布和数目，亲水性疏水性发生了变化，引起了蛋白质基团构象的变化，影响活性中心催化基团带电8酶作为催化剂的重要特点是催化效率高，请举出3种以上解释酶催化高效率的理论学说。答：(1)邻基效应和定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速

5、度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。（2）与反应过渡状态结合作用在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态，所以，酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。(3) 共价催化酶通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，9.如何判断两种抑制剂的抑制类型？ 答：通过酶抑制作用的动力学研究，计算无抑制剂和有抑制剂时的Km与Vmax，当Vmax值不变，而Km变大时，该抑制剂属于竞争性抑制剂；当Vmax变小，Km不

6、变时，该抑制剂属于非竞争性抑制剂；当Vmax值减小，Km变小时，该抑制剂属于反竞争性抑制剂。10.RNA的等电点比DNA低的原因 答：RNA分子中核糖基2-OH通过氢键促进了磷酸基上质子的解离，DNA没有这种作用。DNA是由脱氧核糖核苷酸构成的，RNA是由核糖核苷酸构成的，其中化学组成的不同之处在于一个由脱氧核糖构成，一个由核糖构成；构成DNA的碱基有A, G, C, T，而构成RNA的碱基有A, G, C, U，部分碱基具有修饰成分。DNA是由两条反向平行的脱氧核糖核苷酸链构成右手双螺旋结构，碱基A与T，G与C严格配对；RNA是由一条核糖核苷酸链构成。DNA是遗传信息的携带者，RNA是遗传信

7、息的传递者。DNA RNA对酸或碱的耐受程度有很大差别，这与RNA核糖基上2-OH的邻基参与作用有很大关系，在RNA水解时，2-OH首先进攻磷酸基，在断开磷脂键的同时形成环状磷酸二脂，再在碱的作用下形成水解产物。常识1特殊氨基酸2.肽键的特点3.二级结构的种类和特点4.三级结构定义和结构类型特点5.十种辅酶6.米氏方程7.酶催化特性8.DNA双螺旋结构的特点分子识别的特性有哪些？请举例说明它们在生物大分子功能中的作用。答：作用专一性，分子识别过程中高级结构的变化，分子识别过程的连续性与协调性2， 化学物质与生物大分子的相互作用力主要有哪些种？如何与生物大分子相互作用？3， 立体化学因素如何在分

8、子识别中发挥作用的？4， 不同类型的化学物质引起蛋白质沉淀的机制不同，请简单说明有机溶剂、金属离子和聚电解质如何使蛋白质发生沉淀的？5， 蛋白质为什么在体外环境下会不稳定，发生变性，哪些主要因素导致蛋白质不稳定？6， 蛋白质分子中哪些氨基酸的侧链可能与一些活泼的化学物质发生化学反应，这种反应在体内外有哪些应用？7， 酶的抑制类型有哪些种，如何通过动力学判断酶的可逆抑制类型？8， 竞争性抑制剂的结构有哪些特征？如何通过这些特征设计这类抑制剂？9， 激活剂可能通过哪种方式激活酶催化反应的？如何通过动力学判断激活剂的类型？10， 基因突变的类型有哪些种？哪种类型的诱变剂可以诱导基因发生碱基置换或颠换？哪种类型的诱变剂可以诱导基因发生移码突变？为什么？11， 哪些化学物质可以诱导肿瘤产生，为什么？12， 与DNA沟区作用的化合物有哪些结构特征？它们通过哪些作用力与DNA相互作用的，主要作用与DNA的哪个部位？13， 嵌入DNA的化合物有哪些结构特征？它们如何影响DNA的结构和功能？14， 在生物体内，金属离子与酶蛋白作用的方式有哪几种形式？其中的金属离子起什么作用？15， 对于