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第1章 蛋白质的结构与功能.等电点:氨基酸分子所带正、负电荷相等,呈电中性时,溶液的 pH值称为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint,pI)当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的 pH称为蛋白质的等电点。结构域:分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的,结构较为紧凑的区域组成,称为结构域(domain)。亚基:有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基(subunit)。别构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类,酸碱性氨基酸的名称。组成单位:氨基酸.连接方式:肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类: 非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性 /非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸:天冬氨酸,谷氨酸碱性氨基酸:精氨酸,组氨酸.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。一级结构:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从 N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。二级结构:蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。主要的化学键:氢键三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。主要的化学键:氢键和离子键。.蛋白质的构象与功能的关系。一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构基因(DNA)I蛋白演一级结构蛋白质构象I蛋白质功能.蛋白质变形的概念的本质。概念:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。第2章 核酸的结构与功能.核酸变性:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。核酸分子杂交:在不同的DNA与DNA之间,DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成的杂化双链(heteroduplex)的现象称为核酸分子杂交Tm:解链温度:解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。增色效应:DNA变性时其溶液OD260增高的现象。.核酸的组成单位及连接方式。组成单位核甘酸核酸(DNA^uRNA)遥表比糖磷酸连接方式:嗯吟或喀咤与核糖通过B -N-糖昔键相连形成核甘。核昔或脱氧核昔与磷酸通过酯键结合构成核甘酸或脱氧核甘酸。DNA是脱氧核甘酸通过3',5'-磷酸二酯键连接形成的大分子。RNA也是具有3',5'-磷酸二酯键的线性大分子。.核酸的一、二、三级结构的概念。一级结构:核酸中核甘酸/碱基的排列顺序。二级结构:双螺旋结构:两条反向平行的多聚核甘酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。直径:2.37nm,螺距为3.54nm。脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧,疏水的碱基位于内侧。三级结构:超螺旋结构: DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。分正超螺旋和负超螺旋。.mRNA和tRNA的结构特点。mRNA的结构特点:5'-末端的帽子(cap)结构,3'-末端的多聚A尾(poly-Atail)结构tRNA的结构特点:(一)tRNA中含有多种稀有碱基。(二)tRNA具有茎环结构或发卡(hairpin)结构。tRNA的二级结构——三叶草形。tRNA的倒L形三级结构。.DNA双螺旋结构要点。.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。两条反向平行的多聚核甘酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。直径:2.37nm,螺距为3.54nm。脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧,疏水的碱基位于内侧。大沟(majorgroove)和——个小沟(minorgroove)。.DNA双链之间形成了互补碱基对。.疏水作用力和氢键共同维系着 DNA双螺旋结构的稳定。相邻两个碱基对会有重叠,产生了疏水性的碱基堆积力(basestackinginteraction)。碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着 DNA结构的稳定。第三章酶.同工酶:催化相同化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。变构调节:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节。共价修饰:在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。.酶的分子组成,辅助因子的分类。酶分子可根据其化学组成的不同,分为两类:{单纯酶f 酶蛋白结合酶(全酶)J一| 辅助因子辅助因子可分为:金属离子 I小分子有机化合物/辅酶.维生素与辅酶的关系。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素
畿的年团氢原子(质子j小弁子有机汇合掰(辐醐或芸县畿的年团氢原子(质子j小弁子有机汇合掰(辐醐或芸县)名称 所含的维生素醒基酰基,海二褒化碳氨技申薨、甲烯基甲炭基、甲酷篁若f至位NAD*(尼克嘛胺追曝畤二悟甘酸,Mfi&lNADP「:尼克®®腺瞟冷二核若酸襁酸1辅酶IIFZN(黄素单核昔酸)FAD(黄素隙嗯思二核首酸)TPP(焦磋酸陲素)辅醋A(CuA)硫辛酸拈鹏空第域生物素磷津叱田辞四氢叶酹管顺(雉却P)之一尼克酰修(维士袤PP)之一维生素B?(核黄素)维封%(故素)硫胺素)湮维生^如生睚时始薛(群牛素66之一:叶酸影响因素包括:酶浓度、底物浓度、 pH、温度、抑制剂、激活剂等。底物浓度:当底物浓度较低时:反应速率与底物浓度成正比;反应为一级反应。随着底物浓度的增高:反应速率不再成正比例加速;反应为混合级反应。当底物浓度高达一定程度:反应速率不再增加,达最大速率;反应为零级反应酶浓度:底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系温度:对酶促反应速率具有双重影响。存在最适温度,低温使酶活性下降,但不使酶破坏。pH:通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率。存在最适 pH。抑制剂:可逆地或不可逆地降低酶促反应速率。可逆性抑制作用分为竞争性抑制,非竞争性抑制,反竞争性抑制。激活剂:可加快酶促反应速率。种类:必需激活剂 ,非必需激活剂。.酶活性是如何调节的?(一)变构酶通过变构调节酶的活性(二)酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。(三)酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。酶原的激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。.酶的抑制作用及特点。抑制作用的类型:不可逆性抑制可逆性抑制:竞争性抑制,非竞争性抑制和反竞争性抑制各种可逆性抑制作用的比投作用特征无狗制剂非竞争性拘利反变争性痴怒与格合的细分EE、ESES动力学参教表现Km%毗不受小懵一耿慈V禄牌低林贝氏作国*max增大蜥根纵轴截距1%小殳靖大增大■物■ 不变减小第4章糖代谢.名词糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycolysis),亦称糖的无氧氧化(anaerobicoxidation)反应部位:胞浆。糖异生:糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。底物水平磷酸化:在代谢物脱氢或脱水过程中,底物分子内部能量重新分布,生成高能键,使ADP磷酸化生成ATP的过程,称为底物水平磷酸化 。乳酸循环:肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环。.简述糖酵解的过程及关键酶。糖酵解分为两个阶段:第一阶段:由葡萄糖分解成丙酮酸 (pyruvate),称之为糖酵解途径 (glycolyticpathway)。葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖磷酸丙糖的同分异构化3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸, 并通过底物水平磷酸化生成ATP、第二阶段:由丙酮酸转变成乳酸。反应中的NADH+H+来自于上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应。关键酶:①己糖激酶②6-磷酸果糖激酶-1③丙酮酸激酶4.简述糖原合成与分解的过程。6
糖原合成途径:葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖转变成尿甘二磷酸葡萄糖oc-1,4-糖昔键式结合糖原分枝的形成糖原的分解代谢:H3H3Po4L是一非耗能过程;.关犍塞是精原磷酸化翦.肌肉组织无葡萄■-硝酸酶5.简述葡萄糖代谢各途径的生理意义。糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能。 是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义:①是糖、脂、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。②是糖、脂、蛋白质三大物质互变的共同途径。糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。NADH和FADH2进入呼吸链彻底氧化生成H2O的同时偶联ADP磷酸化生成ATP。磷酸戊糖途径的生理意义:1.为核酸的生物合成提供核糖。 2.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。糖原储存的生理意义:肌肉:肌糖原,主要供肌肉收缩所需。肝脏:肝糖原,维持血糖水平。糖异生的生理意义:1.维持血糖浓度的相对恒定2.补充肝糖原3.回收乳酸乳酸循环(Cori循环)4.维持酸碱平衡 长期饥饿一肾糖异生增强一谷氨酰胺脱氨加强一促进排氢保钠。第五章脂类代谢1.何谓脂月方动员?哪一个酶是限速酶.脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸(freefattyacid,FFA)及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。限速酶:激素敏感性甘油三酯脂肪酶 (hormone-sens用ve triglyceridelipaseHSL).脂肪氧化的主要过程及限速酶..脂酸活化为脂酰CoA.脂酰CoA进入线粒体.脂酸经B-氧化转变为乙酰CoA.乙酰CoA进入三竣酸循环彻底氧化限速酶:肉毒碱脂酰转移酶I.酮体的生成与氧化..酮体在肝内生成生成部位:肝细胞线粒体原料:脂酸经一氧化生成的乙酰CoA关键酶:HMGCoA合成酶.酮体在肝外组织氧化分解反应部位:肝外组织肝外组织(心、肾、脑、骨骼肌等)线粒体9HCHgCHCI^COOHD(A0美7at/NAD*、NADH+HCoASH+ATPPPCH3CCH2COH乙酰乙量琥珀酰CoAPPi+AMPPPCH^CCHflCSCoA(乙餐已餐CoA)琥珀酸CoASH乙醍乙阪oA
或激酹
(肾.心和痛
的线粒体)乙酰乙StCoA破解
薛(心■肾、脑及4.脂肪酸与脂肪合成白原料、限速酶.脂肪酸合成原料:乙酰CoA、ATP、NADPH、HCO3-及Mn2+5.酰基载体蛋白(ACP).脂肪酸合成的限速酶:乙酰CoA竣化酶(acetylCoAcarboxylase)脂肪合成原料:甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢CM中的FFA(来自食物脂肪).酰基载体蛋白(ACP):酰基载体蛋白(ACP),其辅基是4'-磷酸泛酰氨基乙硫醇,是脂酰基载体。.为什么说脂肪的氧化依赖于糖代谢的正常O制遴一富基最一用体的O制遴一富基最一用体的卜)/合雌固制谶身体(日内)\渗珊醐生懒化.甘油磷脂有哪些?降低肺泡表面张力的磷脂是哪一个?,磷脂酰乙醇胺(脑磷脂),磷脂酰甘油,磷脂酰丝氨酸,二磷脂酰甘油(心磷脂),磷脂酰肌醇。低肺泡表面张力的磷脂是甘油磷脂有磷脂酰胆碱(卵磷脂).体内胆固醇合成原料、限速酶,在体内可转变成哪些物质.合成胆固醇的原料:乙酰CoA 限速酶:HMGCoA还原酶在体内可转变成:转变为胆汁酸(bileacid)(肝脏);转化为类固醇激素(肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺);转化为7-脱氢胆尚酹VD3(皮肤);转变为胆固醇酯9.血浆脂蛋白的分类、生成、结构与功能.分类:电泳法可将脂蛋白分为a、前B、3及乳糜微粒4类超速离心法按密度将血浆脂蛋白分为乳糜微粒 (CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)、高密度脂蛋白(HDL)生成:具极性及非极性基团的载脂蛋白、磷脂、游离胆固醇,以单分子层借其非极性疏水基团与内部疏水链相联系,极性基团朝外。结构:各种脂蛋白基本结构大致相似,具极性及非极性基团的载脂蛋白、磷脂、游离胆固醇,以单分子层借其非极性疏水基团与内部疏水链相联系,极性基团朝外。疏水性较强的TG及胆固醇酯位于内核。功能:CM主要运输外源性TG及胆固醇;VLDL主要运输内源性TG;LDL运输内源性胆固醇; HDL的主要是参与胆固醇逆向转运第六章生物氧化
.物质在体内外氧化的异同。体内氧化过程是在37C,近于中性的含水环境中,由酶催化进行的;反应逐步释放出能量,相当一部分能量以高能磷酸酯键的形式储存起来。体外氧化:燃烧,释放能量少.何谓呼吸链,NADH与琥珀酸呼吸链的组成与排列顺序。呼吸链:在线粒体中,由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的,与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。 这些递氢体或递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。NADH氧化呼吸链:NAD+一[FMN(Fe-S)]一CoQ-b(Fe-S)一cl一c一aa3-1/2O2。琥珀酸氧化呼吸链:[FAD(Fe-S)]一CoQ-b(Fe-S)一c1一c一aa3-1/2O2。.ATP的生成方式。氧化磷酸化、底物水平磷酸化.线粒体外NADH是如何氧化的。磷酸甘油穿梭系统:主要存在脑与骨骼肌,以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体,在两种不同的a-磷酸甘油脱氢酶的催化下,将胞液中 NADH的氢原子带入线粒体中,交给FAD,再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此,如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体,则只得到 2分子ATP。苹果酸穿梭系统:主要存在心肌和肝脏,以苹果酸和天冬氨酸为载体,在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中 NADH的氢原子带入线粒体交给NAD+,再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此,经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3分子ATP。.影响氧化磷酸化的因素有哪些?⑴呼吸链的抑制剂⑵解偶联剂⑶氧化磷酸化的抑制剂ATP/ADP比值、甲状腺激素.何谓P/O比值、加单氧酶。P/O比值:每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数。加单氧酶:微粒体中的氧化酶,详见书第7章氨基酸代谢.氨基酸的脱氨基方式有哪些 ?叙述其概念及特点转氨基作用:在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸去掉a-氨基生成相应的a-酮酸,而另一种a-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。特点:通过此釉方式并未产虫游离的卷!气酶反应式C=o+H-t-N1*coon COOITi[-c-m+c=<) 反应式C=o+H-t-N1*coon COOITI. ।coon COOII10
大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外氧化脱氨:L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基特点:w2 NAD(P>H+J廿r %。;CH-C0OH4~]—*C-COOH -C-COOH+INH,COOHNAD(PyI 1(CH》-COOH (CHi);—COOHL-省氨酸□-勘龙二酸催化酶:L-谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用:两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下a-氨基生成a-酮酸的过程。、,INH34-NADH+H+YL-答氨侬氨藕/、珥O+NAD十此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成非必需氨基酸的主要方式主要在肝、肾和脑组织进行。NH3和NH3和a-酮酸L氨基酸氧化酶仃-酮酸 --*NHJ+H2O2.a-酮酸的代谢途径.(一)a-酮酸可彻底氧化分解并提供能量(二)a-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸(三)a-酮酸可转变成糖及脂类化合物3.氨的来源与去路.氨的来源:1.氨基酸的脱氨基作用2.肠道吸收:肠菌作用氨基酸,尿素水解3.肾Gln的水解4.胺去路:1.在肝内合成尿素,这是最主要的去路.合成非必需氨基酸及其它含氮化合物.合成谷氨酰胺.肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+,随尿排出,.重要的氨基酸的脱竣基产物与功能产物:11
谷氨酸经谷氨酸脱竣酶催化生成丫 -氨基丁酸 (v-aminobutyricacid,GABA)功能:GABA是抑制性神经递质,对中枢神经有抑制作用。组氨酸经组氨酸脱竣酶催化生成组胺 (histamine)功能: 组胺是强烈的血管舒张剂,可增加毛细血管的通透性,还可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。色氨酸经5-羟色胺酸生成5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)功能:5-HT在脑内作为神经递质起,抑制作用;在外周组织有收缩血管的作用。某些氨基酸的脱竣基作用可产生多胺类 (polyamines)物质功能:多胺是调节细胞生长的重要物质。腐胺、精眯和精胺总称为多胺。半胱氨酸转变为牛磺酸功能:牛磺酸是结合胆汁酸的重要组成分。.何谓一碳单位,重要的一碳单位有哪些,有何生理功能.某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团,称为一碳单位 (onecarbonunit)。一碳单位的种类:甲基(methyl)-CH3,一碳单位的种类:甲基(methyl)-CH3,甲烯基(methylene)-CH2-,甲焕基(methenyl)-CH=,甲酰基(formyl)-CHO,亚胺甲基(formimino)-CH=NH生理功能:一碳单位的主要功能是参与嗯吟、喀咤的合成6.何谓S-腺昔蛋氨酸、PAPS.COOHPAPS:3'-磷酸腺甘-5'-磷酸硫酸,PAPS为活性硫酸根,是体内硫酸基的供体。7.苯丙氨酸、酪氨酸可转变成哪些重要物质 ..苯丙氨酸羟化生成酪氨酸苯酮酸尿症(phenylkeronuria,PKU):体内苯丙氨酸羟化酶缺陷,苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸,苯丙氨酸经转氨基作用生成 苯丙酮酸、苯乙酸等,并从尿中排出的一种遗传代谢病。.酪氨酸转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解1.嗯吟、喀咤核甘酸从头合成与补救合成核甘酸代谢1.嗯吟、喀咤核甘酸从头合成与补救合成核甘酸代谢途径的概念。12从头合成途径:利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及 CO2等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嗯吟核甘酸。补救合成途径:利用体内游离的嗯吟或嗯吟核背,经过简单的反应过程,合成嗯吟核甘酸。.嗯吟、喀咤核甘酸从头合成的原料及特点。嗯吟核甘酸:原料:天冬氨酸,甲酰基(一碳单位), CO2,甘氨酸,谷氨酰胺(酰胺基)特点:嗯吟核甘酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的。IMP的合成需5个ATP,6个高能磷酸键。AMP或GMP的合成又需1个ATP。喀咤核甘酸:原料:谷氨酰胺、CO2和天冬氨酸特点:PPT上无,详见书.脱氧核糖核甘酸合成的方式。从头合成、补救合成.嗯吟、喀咤核甘酸分解代谢的终产物。嗯吟核甘酸终产物:尿酸喀咤核甘酸终产物:尿素,葡萄糖.何谓抗代谢物,6-疏基嗯吟、氨甲蝶吟、别嗯吟醇、 5-氟尿喀咤等药物的生化机理。书上找,PPT上无.维生素B12、叶酸治疗巨幼红细胞贫血的生化机理。书上找,PPT上无第10章DNA的生物合成.复制的基本规律:①复制的方式一一半保留复制②双向复制③半不连续复制.半保留复制: DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模板(template)按碱基配对规律,合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA,-股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。.半不连续复制(冈崎片段): 复制中的不连续片段称为冈崎片段 (okazakifragment)。领头链连续复制而随从链不连续复制,就是复制的半不连续性。.复制子:复制子(replicon)是独立完成复制的功能单位。13.领头链、随从链:顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。.DNA-polIII田作用?哪个是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶DNA-polI:对复制中的错误进行校读,对复制和修复中出现的空隙进行填补。切除引物DNA-polII:参与DNA损伤的应急状态修复。DNA-polm:是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。.SSB:单链DNA结合蛋白,功能稳定已解开的单链。.拓扑异构酶类型?区别?拓扑异构酶I:切断DNA双链中一股链,使DNA解链旋转不致打结;适当时候封闭切口,DNA变为松弛状态。反应不需ATP。拓扑异构酶D:切断DNA分子两股链,断端通过切口旋转使超螺旋松弛。利用ATP供能,连接断端, DNA分子进入负超螺旋状态。.端粒:指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。功能:维持染色体的稳定性维持DNA复制的完整性.DNA损伤的修复主要的类型?错配修复、直接修复、切除修复、重组修复、 SOS修复第11章RNA的生物合成.编码链、模板链:DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成 RNA的一股单链,称为模板链。相对的另一股单链是编码链。.原核生物RNA聚合酶组成(核心酶、全酶)?原核生物决定 RNA聚合酶识别异性的亚基是?原核生物RNA聚合酶组成:核心酶、原核生物决定RNA聚合酶识别异性的亚基是全酶.原核生物转录终止分为哪两种类型 ?依束Rho因子的转录终止、非依赖Rho因子的转录终止.真核生物的RNA聚合酶RNA聚合酶I(RNAPolI)、RNA聚合酶n(RNAPolII)、RNA聚合酶田(RNAPolm).外显子、内含子外显子:在断裂基因及其初级转录产物上出现, 并表达为成熟RNA的核酸序列。内含子:隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。.真核生物mRNA的加工包括哪些?真核生物mRNA的加工包括首、尾修饰和剪接(一)前体mRNA在5'-末端加入“帽”结构14(二)前体mRNA在3'端特异位点断裂并加上多聚腺甘酸尾(三)前体mRNA的剪接主要是去除内含子第12章 蛋白质的生物合成(翻译).密码子:在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核甘酸为一组,代表一种氨基酸(或其他信息),这种三联体形式的核甘酸序列称为密码子。起始密码子:AUG 终止密码子:UAA、UAG、UGA.遗传密码的特点:方向性、连续性、简并性、通用性、摆动性.氨基酸的活化:氨基酸与特异的tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程称为氨基酸的活化。参与氨基酸的活化的酶:氨基酰-tRNA合成酶。.原核生物起始氨基酰-tRNA是?真核生物起始氨基酰-tRNA是?原核生物起始氨基酰-tRNA:fMet-tRNAfMet真核生物起始氨基酰-tRNA:Met-tRNAiMet.肽链延长在核蛋白体上连续循环式进行,又称为核蛋白体循环 (ribosomalcycle),包括哪三步?进位(positioning)/注册(registration)2. 成肽(peptidebondformation)3.转位(translocation).生物mRNA在核蛋白体小亚基上的准确定位和结合涉及两种机制是什么? 真核生物?原核:在各种mRNA起始AUG上游约8〜13核甘酸部位,存在一段由4〜9个核普酸组成的一致序列,富含嗯吟碱基,如-AGGAGG-,称为Shine-Dalgarno序列(S-D序列),又称核蛋白体结合位点(ribosomalbindingsite,RBS)。一条多顺反子mRNA序列上的每个基因编码序列均拥有各自的 S-D序列和起始AUG。真核:?kozak序列:位于起始AUG周围的一段短的通用序列,其突变可导致核糖体翻译活性的降低? 5'帽子结构-帽子结合蛋白复合物使mRNA在核糖体上定位第13章 基因表达调控.管家基因、可诱导基因某些基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达,通常被称为管家基因。在特定环境信号刺激下,相应的基因被激活,基因表达产物增加,这种基因称为可诱导基因。.操纵子、乳糖操纵子的结构15
原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集于染色体上,共同组成一个转录单位 操纵子(operon)。一个操纵子只含一个启动序列及数个可转录的编码基因。通常,这些编码基因可转录出多顺反子原核基因的协调表达就是通过调控单个启动基因的活性来完成的。调控自,,Af结构基因
ADNA1+PII列启动序列调控自,,Af结构基因
ADNA1+PII列启动序列Z:p■半乳糖苜豚Y:透酶A:乙学基转移酹(promoter)
mRNA。CAP结合住点3.顺式作用元件、反式作用因子不同物种、不同细胞或不同的基因,转录起始点上游可以有不同的3.顺式作用元件、反式作用因子不同物种、不同细胞或不同的基因,转录起始点上游可以有不同的DNA序歹U,但这些序列都可统称为顺式作用元件 (cis-actingelement)能直接、间接辨认和结合转录上游区段 DNA的蛋白质,现已发现数百种,统称为反式作用因子(trans-actingfactors)。4.真核生物转录调节因子分类、结构域4.真核生物转录调节因子分类、结构域转录调节因子分类(按功能特性):基本转录因子 (generaltranscriptionfactors)、特异转录因子(specialtranscriptionfactors)上转录调节因子结构TF DMA指合破(陶枕灌活城 铸录旗话损J辞氯酰联言舍城〔璃氢破富全域 爱白盾豪自廉站会战(不聚化姑构眼)5.microRNA和siRNA5.微小RNA(microRNA,miRNA):是一大家族小分子非编码单链 RNA,长度约20〜25个碱基,由一段具有发夹环结构,长度为70〜90个碱基的单链RNA前体(pre-miRNA)经Dicer酶剪切后形成。小干扰RNA(smallinterferingRNA,siRNA):是细胞内一类双链RNA(double-strandedRNA,dsRNA)在特定情况下通过一定酶切机制,转变为具有特定长度(21〜23个碱基)和特定序列的小片段RNA。第14章 基因重组和基因工程16基因工程(geneticengineering) 实现基因克隆所用的方法及相关的工作称基因工程,又称重组DNA工艺学。限制性核酸内切酶(restrictionendonuclease,RE)是识别DNA的特异序列,并在识别位点或其周围切割双链 DNA的一类内切酶。质粒的定义和特点质粒(plasmid):位于染色体以外的小型环状双链 DNA分子。特点:能在宿主细胞内独立自主复制;带有某些遗传信息 ,会赋予宿主细胞一些遗传性状。重组DNA技术操作过程重加州出行帝作过程可癫象归纳为:分 分离目的基因切 限制的切门的恭因与栽体接 拼接重封体转 轴入免体细胞* 落选彳的件重组体的筛选方法.直接选择法(1)抗药性标记选择(2)标志补救(markerrescue)(3)分子杂交法?原位杂交?Southern印迹.免疫学方法如免疫化学方法及酶免检测分析等第15章 细胞信息转导信号转导:细胞针对外源信息所发生的细胞内生物化学变化及效应的全过程。内分泌、旁分泌、自分泌、神经分泌作用距离最远的内分泌(endocrine)系统化学信号,称为激素;旁分泌(paracrine)系统的细胞因子,主要作用于周围细胞;有些作用于自身,称为自分泌(autocrine)。神经分泌:作用距离最短的是神经元突触内的神经递质 (neurotransmitter),受体定义、作用、分类、特点受体(receptor)是细胞膜上或细胞内能识别外源化学信号并与之结合的成分,其化学本质是蛋白质,个别糖脂17受体的作用:一是识别外源信号分子,即配体(ligand);二是转换配体信号,使之成为细胞内分子可识别的信号,并传递至其他分子引起细胞应答。分类:细胞表面受体、细胞内受体特点:高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定的作用模式第二信使有哪些?环核甘酸[cAMP和cGMP卜脂类[二脂酰甘油(DAG)和肌醇-1,4,5-三磷酸IP3]、钙离子、NO等蛋白质信号转导分子有哪些?蛋白激酶/蛋白磷酸酶蛋白丝氨酸/苏氨酸激酶(MAPK)、蛋白酪氨酸激酶、蛋白磷酸酶G蛋白异源三聚体G蛋白、小G蛋白胰高血糖素受体通过AC-cAMP-PKA通路转导信号膜高由希素血管*去拿j]
.血红素合成要点,关键酶。血红素合成要点:①合成的主要部位是骨
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