usmle相关-7氨基酸第七章

第七章

氨基酸代谢Metabolism

of

Amino

Acids第一节蛋白质的营养作用Nutritional

Function

of

Protein一、蛋白质营养的重要性维持细胞、组织的生长、更新和修补参与多种重要的生理活动催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。氧化供能:18%能量由蛋白质提供。（17kJ/g蛋白，可由糖或脂肪代替）二、蛋白质需要量和营养价值氮平衡(nitrogen

balance)

16％摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。总氮平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）正氮平衡：摄入氮>排出氮（儿童、孕妇等）负氮平衡：摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。2.生理需要量成人：分解20g/日;最低需30-50g/日我国营养学会

80g/日3.

蛋白质的营养价值①必需氨基酸(essential

amino

acid)指体内需要而又不能自身，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val缬、Ile异亮、

Leu亮、Phe苯丙、Met蛋、Trp色、Thr苏、

Lys赖。其余12种氨基酸体内可以

，称非必需氨基酸。（口诀：借一两本淡色书来）半必需氨基酸：组氨酸和精氨酸虽能在

内

，但

量很少，不能满足成负氮平衡，因此需要，若长期缺乏也能造称为半必需氨基酸。②蛋白质的营养价值(nutritionvalue)蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。与

蛋白质愈接近，营养价值愈高。③蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。如：谷类蛋白质：赖氨酸少，色氨酸多豆类蛋白质：赖氨酸多，色氨酸少第二节蛋白质的消化、吸收和Digestion,

Absorption

and

Putrefactionof

Proteins一、蛋白质的消化蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。消化过程（一）胃中的消化作用胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片(pepsin)胃酸、胃蛋白酶（胃粘膜主细胞）凝乳作用（二）小肠中的消化——小肠是蛋白质消化的主要部位。1.

胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链

的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。专一性糜蛋白酶原糜蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶羧肽酶原（A及B）羧肽酶（A及B）肠液中酶原的激活胰蛋白酶原肠激酶胰蛋白酶可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。酶原还可视为酶的

形式。酶原激活的意义二肽酶氨基酸

+氨基酸蛋白水解酶作用示意图主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。氨基肽酶

内肽酶

羧基肽酶2.

小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用pancreas二、氨基酸的吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程（一）氨基酸吸收载体载体类型载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，

Na+再由钠泵排出细胞。中性氨基酸载体（主要载体）碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体中性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸和甘氨酸载体氨基酸Na+氨基酸Na+Na+氨基酸载体蛋白肠粘膜细胞ATP肠粘膜细胞氨基酸载体蛋白的作用外内钠泵ATP（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转用γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl

cycle)过程：谷胱甘肽对氨基酸的转运谷胱甘肽再半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酸环化转移酶氨基酸2H

NCHCOOHR谷氨酸5-氧脯氨酸5-氧脯氨酸酶ATPADP+Piγ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸酶ADP+PiATP谷胱甘肽酶ADP+PiATP细胞外γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽GSH细胞内γ-谷氨酰基循环过程γ-谷氨酰氨基酸COOHCHNH2CH22CHCONHCOOHCHRCOOHH2NCHR氨基酸利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系此种转运也是耗能的主动吸收过程吸收作用在小肠近端较强，因此肽吸收入细胞甚至先于游离氨基酸。（三）肽的吸收三、

蛋白质的

作用蛋白质的作用(putrefaction)肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸收的消化产物所起的作用。作用是细菌本身的代谢过程，以无氧分解为主。作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。（一）胺类(amines)的生成蛋白质胺类组氨酸色氨酸酪氨酸赖氨酸苯丙氨酸蛋白酶

氨基酸

脱羧基作用组胺色胺酪胺尸胺苯乙胺假神经递质(falseneurotransmitter)某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺CH2NH2CH2CH2NH2H

C

OH酪胺CH2NH2CH2OHCH2NH2C

OHHOH

β-羟酪胺

β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。引起肝性脑病？。（二）氨的生成未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)肠道细菌脱氨基作用尿素酶（三）其它有害物质的生成酪氨酸半胱氨酸色氨酸苯酚硫化氢吲哚第三节氨基酸的一般代谢General

Metabolism

of

Amino

Acids一、概述蛋白质的转换更新(protein

turnover)

：1-2%总蛋白质/天被降解(degradation)蛋白质的半寿期(half-life)：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示真核生物中蛋白质的降解有两条途径①溶酶体内降解过程不依赖ATP利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长

的细胞内蛋白②依赖泛素(ubiquitin)的降解过程依赖ATP在细胞胞液中进行降解异常蛋白和短

蛋白泛素76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)普遍存在于真核生物而得名一级结构高度保守泛素介导的蛋白质降解过程泛素化(ubiquitination)泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活。蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解泛素化过程E1：泛素活化酶E2：泛素携带蛋白3E

：泛素蛋白连接酶泛素O-OC+

HS-E1ATPAMP+PPi泛素OC

S

E1HS-E1泛素OC

S

E2泛素O

HS-E2C

S

E1HS-E2泛素被降解O

蛋白质C

S

E2泛素OC

NH

被降解蛋白质E3氨基酸代谢库(metabolic

pool)食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。肌肉50%肾脏4%肝脏10%血浆1-6%氨基酸代谢库食物蛋白质组织蛋白质分解体内

氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸代谢概况α-酮酸氧化供能糖胺类尿素氨代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)二、氨基酸的脱氨基作用定义指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。脱氨基方式转氨基作用氧化脱氨基联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联（一）转氨基作用(transamination)1.

定义在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变为α-酮酸。2.

反应式大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。3.

转氨酶正常人各组织GOT及GPT活性(单位/克湿组织)

转氨酶活性，临 可作为预后的指标之一。和肝骨骼肌1.

Alanine aminotransferases

(

ALT)glutamate-pyruvate

transaminase

(GPT)Pyridoxyl

phosphate(PLP)

is

a

coenzyme

of

ALT(VitB6)2.

Aspartate aminotransferase

(AST)glutamate-oxaloacetate

transaminase

(GOT)oxaloacetateglutamateα-

ketoglutarateASTCOOHHCCH2COOHNH2AspCOOHC=OCH2COOH3.

转氨基作用的机制转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛（VitB6）氨基酸磷酸吡哆醛α-酮酸磷酸吡哆胺相应氨基酸另一α-酮酸转氨酶ＮO=CHCH2OPO3H2H2N-CHOH

CH3CH2OPO3H2ＮOHCH3磷酸砒哆醛磷酸砒哆胺转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。5.

转氨基作用的生理意义（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用α-酮戊二酸存在于肝、脑、肾中，活性高，特异性强辅酶为NAD+或NADP+GTP、ATP为其抑制剂GDP、ADP为其激活剂催化酶：L-谷氨酸脱氢酶+

NH3NAD(P)+NAD(P)H+H+H2ONH2CH(CH2)2

COOHL-谷氨酸COOHNHCCOOHOC

COOH(CH2)2(CH2)2

COOH

COOHL-谷氨酸脱氢酶是唯一的既能利用NAD+又能利用NADP+为受氢体的酶。（三）联合脱氨基作用定义两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。类型①转氨基偶联氧化脱氨基作用（主要方式）②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环①转氨基偶联氧化脱氨基作用氨基酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸H2O+NAD+转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶此种方式既是氨基酸脱氨基的最主要方式，也是体内

非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（骨骼肌、心肌、脑）苹果酸腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸(IMP)腺苷酸代琥珀酸

酶α-酮戊二酸氨基酸谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶2腺苷酸脱氨酶H2ONH3腺嘌呤核苷酸(AMP)2H

O

延胡索酸（四）氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基肝肾组织三、α-酮酸的代谢（一）经氨基化生成非必需氨基酸（二）转变成糖及脂类氨基酸生糖及生酮性质的分类类别 氨

基

酸生糖氨基酸

甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸一本落色书氨基酸谷氨酸α-酮酸α-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶非必需氨基酸生成：（三）氧化供能α-酮酸在体内可通过TAC

和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖α-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸

蛋氨酸丝氨酸苏氨酸缬氨酸亮氨酸赖氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸谷氨酸精氨酸

谷氨酰胺组氨酸

缬氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系T

A

C第四节氨的代谢Metabolism

of

Ammonia氨是机体正常代谢产物，具有神经毒性。体内的氨主要在肝

尿素(urea)而解毒。正常人血氨浓度一般在47~65μmol/L。一、血氨的来源①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,胺类的分解也可以产生氨RCH2NH2

RCHO

+

NH3胺氧化酶②

肠道吸收的氨（NH3>NH4+）氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨③肾小管上皮细胞

的氨谷氨酰胺酶谷氨酰胺谷氨酸+

NH3二、氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose

cycle)生理意义①

肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式

到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。反应过程丙氨酸葡萄糖肌肉蛋白质氨基酸NH3谷氨酸α-酮戊二酸酸糖酵解途径肌肉血液丙氨酸α-酮戊二酸谷氨酸NH3葡萄糖 尿素糖

尿素循环异生酸葡萄糖丙氨酸肝丙氨酸-葡萄糖循环α-酮戊二酸2.

谷氨酰胺的运氨作用反应过程谷氨酰胺酶ATP谷氨酸

+

NH3ADP+Pi谷氨酰胺谷氨酰胺酶在脑、肌肉

谷氨酰胺，

到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。生理意义谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及

形式。天冬酰胺蛋白质细胞白血病细胞血液天冬酰胺天冬酰胺酶天冬氨酸谷胺酰胺三、氨的去路①

在肝内

尿素，这是最主要的去路②③非必需氨基酸及其它含氮化合物谷氨酰胺谷氨酸

+

NH3谷氨酰胺谷氨酰胺

酶ATP

ADP+Pi④肾小管泌氨的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。NH3氨基酸脱氨基作用肠道吸收谷氨酰胺（肾）尿素（80％～90％）谷氨酰胺核苷酸、非必需氨基酸NH4＋尿体内氨的来源与去路：+四、尿素的生成1、生成部位主要在肝细胞的线粒体及胞液中。2、生成过程尿素生成的过程由Hans

Krebs

和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环(ornithine

cycle)，又称尿素循环(urea

cycle)或Krebs-Henseleit循环。可分为四步：1.

氨基甲酰磷酸的反应

粒体中进行CO2

+

NH3

+

H2O

+2ATP氨基甲酰磷酸

酶Ⅰ（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）H2NOC

O~

PO32-+

2ADP

+

Pi氨基甲酰磷酸(CPS-I)反应由氨基甲酰磷酸

酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,

CPS-Ⅰ)催化。N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。COOHN-乙酰谷氨酸(AGA)CH3C-NH-CHO

(CH2)2COOHAGA:N-acetylglutamate（2）.瓜氨酸的鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸NH2(CH2)3CH

NH2COOH鸟氨酸NH2COO

~PO32-NHNH2C

O(CH2)3CH

NH2COOH瓜氨酸线粒体由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithine

carbamoyltransferase,OCT)催化，OCT常与CPS-Ⅰ构成复合体。反应

粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。3.

精氨酸的

(分两步进行）反应在胞液中进行。精氨酸代琥珀酸

酶ATP2H

O

AMP+PPiMg2++天冬氨酸NH2CH

NHCOOH瓜氨酸NH2C

O(CH

)2

3COOHCHH2NCH2COOHNH(CH

)2

3CH

NH2COOH精氨酸代琥珀酸NH2CNCOOHCHCH2COOH限速酶精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸COOHCHCHHOOC+NH(CH

)2

3CH

NH2COOHNH2CNHNH(CH

)2

3CHCOOHNH2NH2C

NCOOHC

HCH2COOH4.

精氨酸水解生成尿素反应在胞液中进行尿素鸟氨酸精氨酸H2O

＋鸟氨酸循环CO2

+

NH3

+H2O氨基甲酰磷酸2ATP2ADP+PiN-乙酰谷氨酸Pi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸天冬氨酸瓜氨酸ATPAMP

+

PPi鸟氨酸尿素线粒体胞液3、反应小结原料：2

分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。过程：先

粒体中进行，再在胞液中进行。耗能：3

个ATP，4

个高能磷酸键。2NH3

+

CO2

+3ATP

+

3H2ONH2|C=O

+

2ADP

+

AMP

+

4

Pi|NH2尿素总反应：+

NO+

O2H2NCOOHC

H(CH2)3NHC

NHH2N精氨酸NADPH+H+NADP+COOHH2N

C

H(CH2)3NHC

O一氧化氮合酶（NOS）H2N瓜氨酸一氧化氮4、鸟氨酸循环的一氧化氮合酶支路重要的生理活性物质5、CPS-Ⅰ与CPS-ⅡCPS-ⅠCPS-Ⅱ定位线粒体胞液氮源NH3谷胺酰胺用途尿素嘧啶（四）尿素生成的调节1.

食物蛋白质的影响高蛋白膳食低蛋白膳食↑↓CPS-Ⅰ的调节：AGA、精氨酸为其激活剂这是鸟氨酸循环启动的限速酶尿素生成酶系的调节：相对活性酶氨基甲酰磷酸酶鸟氨酸氨基甲酰转移酶精氨酸代琥珀酸酶精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸酶4.5163.01.03.3149.0正常成人肝尿素

酶的相对活性这是鸟氨酸循环启动以后的限速酶（五）高氨血症和氨血氨浓度升高称高氨血症(hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素

酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能，称氨(ammonia

poisoning)。TAC

↓脑供能不足一、α-酮戊二酸谷氨酰胺NH3脑内α-酮戊二酸↓氨

的可能机制NH3谷氨酸

-ATP二、谷氨酸、谷氨酰胺增多，脑内渗透压增大引起脑水肿。第五节个别氨基酸的代谢Metabolism

of

Individual

Amino

Acids一、氨基酸脱羧基作用脱羧基作用(decarboxylation)氨基酸脱羧酶磷酸吡哆醛COOH氨基酸胺类22RCH

NH

+

CO2RC

NH2H（一）γ-氨基丁酸(γ-aminobutyricacid,GABA)L-谷氨酸GABACO2L-谷氨酸脱酶GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。（二）牛磺酸(taurine)牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。L-半胱氨酸磺酸丙氨酸磺酸丙氨酸脱羧酶牛磺酸CO2（三）组胺(histamine)L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2组胺主要分布于肥大细胞中，是 血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶及胃酸的

。（四）5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)色氨酸5-羟色氨酸5-羟色氨酸脱羧酶CO25-HT色氨酸羟化酶5-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用。（五）多胺(polyamines)S-腺苷甲硫氨酸(SAM)脱羧基SAM鸟氨酸脱羧酶鸟氨酸

腐胺CO2SAM脱羧酶CO2丙胺转移酶5'-甲基-硫-腺苷精胺

(spermine)

精脒

(spermidine)丙胺转移酶多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。二、一碳单位的代谢（一）概述定义某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的有机基团，称为一碳单位(onecarbon

unit)。种类甲基(methyl)-CH3-CH2--CH=甲烯基(methylene)甲炔基(methenyl)甲酰基(formyl)亚胺甲基

(formimino)-CHO-CH=NH一碳单位的特性：1、在代谢过程中性质活泼，参与许多重要物质的

，如：嘌呤和嘧啶等。2、在体内不能游离存在，需要与其载体FH4结合而被转运和参与代谢。（二）一碳单位的载体及转运形式四氢叶酸是一碳单位的载体FH4的生成FFH2FH4FH2还原酶FH2还原酶NADPH+H+

NADP+NADPH+H+NADP+FH4携带一碳单位的形式（一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）N5—CH3—FH4N5、N10—CH2—FH4N5、N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4一碳单位主要来源于氨基酸代谢丝氨酸N5,

N10—CH2—FH4甘氨酸N5,

N10—CH2—FH4组氨酸N5—CH=NH—FH4色氨酸N10—CHO—FH4（三）一碳单位与氨基酸代谢（四）一碳单位的互相转变N5—CH=NH—FH4N10—CHO—FH4H+H2ON5,

N10=CH—FH4NADPH+H+NADP+N5,

N10—CH2—FH4NADH+H+NAD+N5—CH3—FH4NH3N5—CH3—FH4不能由氨基酸直接生成。丝氨酸甘氨酸（五）一碳单位的生理功能作为 嘌呤和嘧啶的原料把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来三、含硫氨基酸的代谢CH2SHCHNH2COOH胱氨酸半胱氨酸含硫氨基酸COOHCH2CHNH2COOHCH2

S

SCHNH2甲硫氨酸S

CH3CH2CH2CHNH2COOH（一）甲硫氨酸的代谢1.

甲硫氨酸与转甲基作用腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS—腺苷甲硫氨酸

(SAM)甲基转移酶RHRH—CH3腺苷SAMS—腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸SAM为体内甲基的直接供体2.

甲硫氨酸循环(methioninecycle)甲硫氨酸S-腺苷同型半胱氨酸S-腺苷甲硫氨酸（SAM）同型半胱氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4转甲基酶12(VitB

)H2O腺苷RHATPPPi+PiRH-CH3甲硫氨酸酶意义：1、提供甲基以进行广泛的甲基化反应。SAM作为体内甲基的直接供体；N5-CH3-FH4则是体内甲基的间接供体；2、有利于FH4的再生。3.

肌酸的肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatine

phosphate)是能量

、利用的重要化合物。肝是

肌酸的主要

。肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而

。肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐(creatinine)。+（二）半胱氨酸与胱氨酸的代谢1.

半胱氨酸与胱氨酸的互变-2H+2HCOOHCH2SH2

CHNH2COOHCOOHCH2

S

S

CH2CHNH2

CHNH23.

硫酸根的代谢含硫氨基酸分解可产生硫酸根，半胱氨酸是主要来源。SO42-+

ATPAMP

-

SO3-(腺苷-5´-磷酸硫酸)3-PO3H2-AMP-