中国药科大学考研710生物与医药生物化学名词解释整理

绪论生物化学（Biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。分子生物学（molecularbiology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础(分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。（00）药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。静态生物化学：研究生物体基本物质的化学组成、结构、理化性质、生物功能及功能与结构的关系。动态生物化学：研究物质代谢在体内的动态过程及在代谢过程中能量的转换和代谢调节规律是生物化学的重要研究任务。功能生物化学：研究代谢反应与生理功能的关系药物生物化学：是研究与药学学科相关的生物化学理论、原理与技术及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药物临床应用的基础学科。第一章：糖的化学糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。（00、14、20）单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。多糖（polysaccharide）：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。其中最广泛存在的是二糖，如蔗糖、麦芽糖、乳糖、棉籽糖等结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。同聚多糖：也称为均一多糖，由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。杂多糖/不均一多糖：由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。粘多糖：也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。其中糖的含量一般小于蛋白质。肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分。肽聚糖是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。由于此复合物中氨基酸链不像蛋白质那样长，因此称为肽聚糖。蛋白聚糖：是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，具中蛋白质含量一般少于多糖。蛋白聚糖主要由糖胺聚糖链共价连接与核心多糖所组成。脂多糖：革兰阴性菌的细胞壁较复杂，除含有低于10%的肽聚糖外，尚含有十分复杂的脂多糖。脂多糖一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。内切糖苷酶：内切糖苷酶可水解糖链内部的糖苷键，释放多糖键片段，有时还可将短的多糖链切断为较短的寡糖片段，以利于结构分析。外切糖苷酶；只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性的要求，因而通过水解达到糖链的逐步降解，提供有关单糖的组成、排列顺序及糖苷键的α或β构型的信息。糖类（carbohydrate）：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学性质和生物学功能的有机化合物。它由碳、氢、氧三种元素组成，分子式是（CH2O）n，一般把糖类看作是多羟基醛和多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。碳水化合物（carbohydrate）：由于一些糖分子中氢原子和氧原子间的比例为2：1，刚好水分子中氢、氧原子数的比例相同，所以曾称糖为碳水化合物。糖苷键（glycosidicbond）：一个糖半缩醛羟基与另一分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶等）的羟基、氨基或巯基之间缩合形成缩醛或缩酮，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。还原糖（reducingsugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。糖脂（Glycolipid）：糖和脂类以共价键结合成的复合物，组成和总体性质以脂为主，糖类通过其还原末端的糖苷键与脂类连接。过碘酸氧化：是一种选择性的氧化降解反应，能够作用于多糖分子中的1，2-二羟基和1，2，3-三羟基而生成相应的醛、甲醛、甲酸。糖尿病（Diabetes）：如果血糖值超过肾糖阈，尿中还可以出现糖称为糖尿病，一般指病理性糖尿病，主要症状是高血糖，伴有尿糖和多尿，一般为三多一少，大多由胰岛素分泌不足引起的。糖原积累症（glycogenstorage/GSD）：是一组由于遗传缺陷所致的糖原在组织中大量沉积的疾病。其病因是因为患者先天缺乏糖原代谢有关的酶类。乙醛酸循环（glyoxylatecycle):在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。两个关键酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶。磷酸解（phosphorolysis):通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸酯键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酸基。半乳糖血症（galactosemia):人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1-磷酸半乳糖尿苷酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。脂类的化学必需脂肪酸（essentialamino-acid）：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸称为必需脂肪酸，多为不饱和脂肪酸。比如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸、鱼油五烯酸（EPA)、二十二碳六烯酸（DHA)等。胆酸：胆固醇的衍生物，由动物肝脏合成的一种初级胆汁酸。胆汁酸：胆酸的衍生物，是由胆酸与甘氨酸和牛磺酸等结合形成的水溶性物质，在肝中合成。胆囊分泌的胆汁是胆汁酸的水溶液。胆盐：在胆汁中大部分的胆汁酸形成钠盐或钾盐，是一种乳化剂，可促使脂肪的消化和降解。脂类（Lipid）：化学本质：由脂肪酸（四碳以上的长链一元羧酸）与醇（甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇、固醇）组成的酯及其衍生物。脂肪和类脂的总称，是一类低溶于水而高溶于有机溶剂（如乙醚、丙酮、氯仿等），并能为机体利用的有机化合物。脂肪酸（fattyacid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂质，它是许多更复杂的脂质（如三酰甘油、甘油磷脂、稍磷附和蜡）的成分。饱和脂肪酸：不含有－C-C一双键的脂肪酸。不饱和脂肪酸：至少含有一个C-C-双键的脂肪酸。磷脂（Phospholipid）：含有磷酸成分的脂质，例如脑磷脂、卵磷脂等鞘脂（sphingolipids）：一类含有硝氨醇骨架的两性脂质，一端连接着一个长链的脂肪酸，另一端为一个极性的醇，鞘脂包括鞘磷脂、脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在与植物和动物膜内，尤其是在中枢神经系统的组织中含量丰富。卵磷脂（lecithin）：就是磷脂酸胆碱，是磷脂酸与胆碱形成的酯。脑磷脂（cephalin）：就是磷脂酰乙醇胺，是磷脂酸与乙醇胺形成的酯。脂库（depotfat）：脂肪组织是贮存脂肪的主要场所，以皮下、肾周围、腹腔大网膜、肠系膜等处储存最多，称为脂库。维生素维生素（vitamin):是一类动物本身不能合成但对动物生长和健康又是必需的有机化合物，所以必须从饮食中获得，许多辅酶都是由维生素衍生的。辅酶（coenzyme):某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。黄素腺嘌呤二核苷酸（flavinadeninedinucleotide):FDA,含有核黄素，是某些氧化还原酶的辅酶。维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但可以在体内转化为维生素，这些物质被称为维生素原。如β-胡萝卜素为维生素A原。维生素缺乏症(avitaminosis)：当机体缺乏维生素时，机体不能正常生长，发生疾病，这种由于缺乏维生素而引起的疾病称为维生素缺乏病。如维生素A缺乏引起的夜盲症。微量元素(microelements)：指人体中每天需求量小于100mg的元素，主要为铁、铜、锌、锰、硒、钼、钴、铬、碘和氟等。水溶性维生素(water-solublevitamin)：能溶于水和极性溶剂的维生素，主要是B族维生素（维生素B1、B2、B6、B12、维生素PP、泛酸、生物素、叶酸和硫辛酸）和维生素C脂溶性维生素(lipid-solublevitamin)：能溶于脂类及非极性有机溶剂，主要为维生素A、D、E、K维生素需要量：维生素需要量是指保持人体健康、达到机体应有发育水平和充分发挥效率地完成各项体力和脑力活动的人所需要的维生素必须量。维生素中毒症（vitaminintoxication）：服用过量的维生素后所发生的中毒性病症。可以造成机体发生某些疾病。抗维生素（antivitamin）：某些化合物的结构类似于维生素的结构。它们在体内与维生素竞争，而使维生素不能发挥作用，这些化合物叫抗维生素。在研究维生素缺乏病的过程中经常使用某些维生素的抗维生素来造成动物发生维生素缺乏症。蛋白质的化学必需氨基酸（essentialaminoacid/essentialfattyacid）：必需氨基酸是指机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物供给。实验证明，人体必需氨基酸有8种：赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸。（05）蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI)：使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的pH值，称为蛋白质的等电点（pI）蛋白质的一级结构(proteinprimarystructure)：不同种类不同数量的氨基酸在多肽链中的连接方式和排列顺序。主要作用力是肽键蛋白质的二级结构(proteinsecondarystructure/Secondarystructureofprotein)：蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键内主要的次级键形成有规则的构象。（00、10）结构域(structuraldomain)：是超二级结构和三级结构间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。（04、09）蛋白质的三级结构(proteintertiarystructure)：具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。蛋白质的四级结构(proteinquaternarystructure)：由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象，称为蛋白质的四级结构。超二级结构(super-secondarystructure)/基序/模体（motif）/模序：超二级结构是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。（04）盐析(saltingout)：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层而和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，这称为盐析作用。盐溶(saltingin)：蛋白质溶液中加入低浓度中性盐后，可使蛋白质溶解度增加，称为盐溶作用。蛋白质的变性(denaturationofprotein/degeneration)：某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。（03、20）蛋白质的复性(renaturationofprotein/annealing)：某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下，恢复原来的空间构象，使生物学活性恢复，这一过程称为蛋白质的复性。（20）蛋白质的沉淀作用(precipitationofprotein)：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。主要是由于蛋白质表面的水化层破坏及同种电荷被中和或者由于蛋白质的变性等。肽键(peptidebond)：是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基缩合脱水而成。肽(peptide)：氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽，称为二肽，三个氨基酸组成的肽，称为三肽，依此类推。一般把十个氨基酸以下组成的肽，称为寡肽；十个氨基酸以上组成的肽，称为多肽或多肽链。肽单位(peptideunit)/肽平面（peptideplane）：肽键与相邻的两个α-碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。蛋白质的变构效应(allostericeffect)：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。镶刀型红细胞贫血症(sickle-cellanemia)：患者血红蛋白（HbS)与正常血红蛋白（HbA)在β链第6位有一个氨基酸之差：HbAβ链第6位为谷氨酸，而患者HbSβ链第6位换成了缬氨酸。HbS的带氧能力降低，分子间容易“粘合”形成线状巨大分子而沉淀。红细胞从正常的双凹盘状扭曲成镰刀状，容易产生溶血性贫血症。分子病(moleculardisease)：基因突变可导致蛋白质一级结构的变化，使蛋白质的生物学功能降低或丧失，甚至可引起生理功能的改变而发生疾病。这种由遗传突变别起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病，称之为分子病。（12）亚基(subunit)：又称亚单位，一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多的多肽链组成。亚基本身各具有一、二、三级结构，这种蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。有些蛋白质分子本身含有两条或两条以上的多肽链，只有各条多肽链缔合在一起才能完整地表现生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位成为蛋白质的亚基。抗原(antigen，Ag)：凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体和或致敏淋巴细胞受体发生待异性结合的物质，统称为抗原。抗体(antibody，Ab)：抗原刺激机体产生能与与相应抗原特异性结合开具有免疫功能的免疫球蛋白称为抗体。单克隆抗体(monoclonalantibody,McAb，mAb)：是针对一个抗原决定簇、又是由单一的B淋巴细胞克隆产生的抗体，它是结构和等异性完全相同的高纯度抗体。制备单克隆抗体是采用B淋巴细胞杂交瘤技术。多克隆抗体(polyclonalantibody)：各抗原分子具有许多抗原决定簇。因此由它免疫动物产生的抗血清实际上是多种抗体的混合物。称为多克隆抗体。用抗原免疫动物获得的免疫血清(抗血清)，它是由不同克隆的B细胞针对不同的抗原决定簇所产生的（02、11）活性肽（activepeptide）：肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。具有活性的多肽称为活性肽，又称为生物活性肽或生物活性多肽。免疫球蛋白(immunoglobulin)：具有抗体活性以及化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白不一定是抗体。α-螺旋(α-helix)：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。一个肽单位的N原子上的H和第四个肽单位羰基上的O原子形成氢键。为链内氢键，且氢键方向与中心轴平行。（00、07）β-折叠(β-pleatedsheet)：又称β片层结构。β折叠中多肽链的主链相对较伸展，多肽链的肽平面之间呈手风琴状折叠，为链间氢键。（04）β-转角(β-turn)：伸展的肽链形成180°的回折，即U型转折结构。它是由四个连续氨基酸残构成，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其构象。分子排阻层析(molecular-exclusionchromatography)/凝胶过滤（gelfiltration）：又名分子筛层析、凝胶过滤层析（GFC）。这是一种简便而有效的生化分离方法之一。其原理是利用蛋白质分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离。常用的凝胶有葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶和聚丙烯酰胺凝胶。（04）等点聚焦电泳(isoelectricfocusingelectrophoresis)：以两性电解质作为支持物，电泳时即形成一个由正到负极逐渐增加的pH梯度，蛋白质在此系统中电泳各自集中在与其等电点相应的pH区域而达到分离的目的。此法分辨率高，各蛋白pI相差0.02pH单位即可分开，可用于蛋白质的分离纯化和分析。、等点聚焦（isoelectricfocusing）：分离两性分子，特别是蛋白质分子的一种电泳技术。在某个pH梯度下，给蛋白质样品施加一个电场，蛋白质在这pH梯度中移动，并与其等电点相等的pH处聚集成带。（02）免疫电泳(immune-electrophoresis)：把电泳技术和抗原与抗体反应的特异性相结合，一般以琼脂或琼脂糖凝胶为支持物。方法是先将抗原中各蛋白质组分经凝胶电泳分开，然后加入特异性抗体经扩散可产生免疫沉淀反应，本法常用于蛋白质的鉴定及其纯度的检查。二维电泳(two-dimensionalelectrophoresis)：也称为双向电泳。其原理是根据蛋白质等电点和相对分子质量的特异性的这特性，将蛋白质混合物在电荷（采用等电聚焦方式）和相对分子质量（采用SDS方式）两个方向上进行分离。电泳的第一向为等电聚焦IEF（等电点信息），第二向为SDS-聚丙烯凝胶电泳SDS-PEAG（分子量信息）。样品经过电荷和质量两次分离后，可以得到分子的等电点和分子量的信息。一次二维电泳可以分离几千甚至上万种蛋白，这是目前所有电泳技术中分辨率最高，信息量最多的技术。（05）亲和层析(affinitychromatography)：是利用生物分子专一的亲和力而进行分离的一种层析技术。将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而精留在层析柱中。那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来，这种分离纯化蛋白质的方法称为亲和层析。/具有特异亲和力的化合物之间能可逆结合与解离的性质建立的层析方法。半抗原（hapten）：一些小分子物质本身不具抗原性，但与蛋白质结合后而具有抗原性，这些小分子物质称为半抗原。免疫反应(immunoreaction):抗原与抗体结合所引起的反应，称为免疫反应抗原决定簇（Antigenicdeterminant）：抗体具有高度的特异性，它仅能与相应抗原发生反应，抗体的特异性取决于抗原分子表面的特殊化学基团，称为抗原决定簇。肽图（peptidemap）：肽的指纹图谱。肽部分水解后，做单向纸层析，再做第二相纸电泳而得到的图谱。（06）蛋白质构象（proteinconformation/conformationofprotein）：又叫做空间结构、立体结构、高级结构和三维构象等。指的是蛋白质分子中原子核基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。以一级结构为基础，是表现蛋白质生物学活性和功能所必须的。分为二级结构、三级结构和四级结构。（02）单纯蛋白（simpleprotein）：分子中只含有氨基酸的成分，而不含有氨基酸以外的成分，这种蛋白质称为单纯蛋白。结合蛋白（conjugatedprotein）：分子中除了氨基酸成分外，还有其他因子（辅助因子）的存在，才能保证蛋白质的正常生物学活性，这种蛋白质成为结合蛋白。蛋白质工程（proteinengineering）：蛋白质工程是根据蛋白质的精细结构和生物活力的作用机制之间的关系，利用基因工程的手段，按照人类自身的需要，定向的改造天然的蛋白质，甚至于创造新的、自然界原本不存在的、具有优良特性的蛋白质分子。（00）SDS-聚丙烯凝胶电泳：在有阴离子表面活性剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS只是按照分子量大小分离的，而不是根据分子所带的点和大小分离的，因为其电荷都被SDS中和而带负电荷。（20）聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）：以聚丙烯酰胺凝胶为支持物，具有电泳和凝胶过滤的特点，即电荷效应、浓缩效应、分子筛效应，因而电泳分辨率高。图盘电泳（discelectrophoresis）：一种电泳技术，在其凝胶系统中使用了不连续的pH、离子强度、缓冲液成分和凝胶浓度。经电泳分离后，区带的形状似圆盘。（03）离子交换层析（ionexchangechromatography）：离子交换层析是使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。高压液相层析（HPLC）：是使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。离子交换色谱（ion-exchangechromatography）：以离子交换剂为固定相，依据流动相中的组分离子与交换剂上的不平衡离子进行可逆交换时的结合力大小的差别而进行分离的一种层析方法。（00、05）氨基酸（aminoacid）：含有一个碱性基团和一个酸性基团的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。茚三酮反应（ninhydrinreaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。谷胱甘肽（glutathione，GSH）：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽，主要生理作用是作为体内一种重要的抗氧化剂，它能够清除掉人体内的自由基，清洁和净化人体内的环境污染，从而增进了人的身心健康。谷胱甘肽有还原型（G-SH）和氧化型（G-S-S-G）两种形式，在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间互变。该酶的辅酶为磷酸戊糖旁路提供的NADPH。双缩脲反应（biuretreaction）：蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的反应。在540nm处有最大吸收。可用于蛋白质或核酸分子的定性和定量检测。无规卷曲（randomcoil）：直链多聚体的一种比较不规则的构象，其侧链间的相互作用力比较小。无规卷曲对围绕单键转动阻力极小，并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲，因此不具有独特的三维结构和最适构象。无规卷曲可因环境改变而改变，有其生物学意义，这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异功能部位。核酸的化学单核苷酸(mononucleotide)：核酸的基本结构单位。每分子单核苷酸由一分子含氮碱基，一分子戊糖，一分子磷酸基组成。核苷（nucleoside）：戊糖和碱基缩合而成的糖苷。核苷酸（nucleotide）：核苷中的戊糖羟基磷酸酯化，核苷酸是核苷的磷酸酯。脱氧核苷酸（DNA）：含有脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是通过3,5-磷酸二酯键连接的。DNA是遗传信息的载体。核糖核酸（RNA)通过3,5-磷酸二酯键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleicacid,rRNA):作为组成成分的一类RNA,rRNA是细胞内最丰富的RNA信使核糖核酸（mRNA,messengerribonucleicacid,mRNA):一类用作蛋白质合成模板的RNA.转运核糖核酸（Trna,transferribonucleicacid,tRNA):一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。tRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。二级结构为三叶草型（掌握结构及功能特点）假尿苷（pseudouridine):尿嘧啶的C-5与核糖中的C-1通过β糖苷键连接形成的化合物。在核糖核酸，特别是转移核糖核酸中发现的稀有成分。人尿中含量较高。符号：Ψ转化（transformation):一个外源DNA通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。转导（transduction):借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞接合（conjugation;zygosis;Conjugation):细菌与细菌接触后细菌DNA转移和重组。磷酸二酯键(phosphodiesterbonds)：核酸中的基本化学键。有一分子单核苷酸的3'-羟基和相邻核苷酸5'-磷酸基之间缩合形成的酯键。碱基互补原则（complementarybasepairing）：腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对。A和T间形成两个氢键，G和C间形成三个氢键。这种碱基之间互相配对称为碱基互补帽子结构（capstructure）：真核细胞中mRNA的5'-端有一段特殊的结构，称为帽子结构，它是由甲基化鸟苷酸经焦磷酸与mRNA的5'-端核苷酸相连，形成5‘，5'三磷酸连接。核酸的变性（denaturation）/DNA的变性：一些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。（19）核酸的复性（renaturationofnucleicacid）DNA的复性：变性DNA在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一过程叫复性。（05、19）退火（annealing）：DNA的热变性是可逆的，当逐渐降温时，变性的DNA的两条链重新缔合形成原来的双链结构并恢复原有的理化性质和生物学活性，称为退火。（14）增色效应（hyperchromiceffect）：核酸在变性时，e(p)值显著升高，此现象称为增色效应。（10、15）减色效应（hypochromiceffect）：在一定条件下，变性核酸可以复性，此时e(p)值又回复至原来水平，这一现象叫减色效应。环化核苷酸（cyclicnucleotide）：是核苷酸的衍生物，由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖的3‘-0H及5'-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸或环核苷酸。常见的有cAMP及cGMP,是激素作用的第二信使，参与代谢调节。cAMP（cycleAMP）：3‘，5’-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某些激素或其他分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。DNA的熔解温度(meltingtemperatureTm)：DNA热变性时，e(p)值达到最高值的1/2时的温度称为“熔点”或熔解温度，用符号Tm表示。DNA的Tm值一般在70~85℃之间。核酸的杂交(molecularhybridization)：将不同来源的DNA经热变性冷却，使其复性，在复性时，如这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则会形成杂交DNA分子。DNA与互补的RNA之间也会发生杂交。基因（gene）：一个基因指含有合成一个功能性生物分子（蛋白质或RNA)所需信息的特定DNA片段。基因组（genome）：生物体的整套染色体构成基因组。/一个物种中所有基因的整体组成，指单倍体细胞中包括编码序列和非编码序列在内的全部DNA分子。DNA双螺旋（DNAdoublehelix）：（DNA的二级结构）由两条反向平行的多核苷酸链共同围绕中心轴盘旋而成的双螺旋结构。两条链的碱基互补，靠氢键维系。糖、磷酸在螺旋外侧，碱基在内侧。（00、11、13）DNA超螺旋（DNAsupercoiling）：是DNA在双螺旋结构基础上进一步扭曲形成的三级结构。在双螺旋结构中，每旋转一圈含有40个碱基对处于能量最低的状态，少于10个就会形成右手超螺旋，反之为左手超螺旋，前者称之为负超螺旋，后者称之为正超螺旋。自然界存在的主要是负超螺旋。原核细胞中的DNA超螺旋是在DNA旋转酶作用下，由ATP提供能量形成的环状DNA负超螺旋：真核细胞中的DNA与组蛋白形成的核小体以正超螺旋结构存在。核小体（nucleosome）：真核细胞染色质的基本结构单位是核小体（DNA的一种三级结构）。核小体是由核心颗粒和连接区构成。组蛋白H2A、H2B、H3和H4各二分子组成八聚体，外绕1.75圈DNA(140bp)构成核心颗粒；组蛋白H1和60~100个bpDNA形成连接区。（05）DNA的一级结构（primarystructureofDNA）：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的数量和排列顺序称为DNA的一级结构。DNA的二级结构：两条脱氧多核苷酸链反向平行盘绕所形成双螺旋结构。DNA的三级结构：是指DNA中单链与双链、双链之问的相互作用形成的三链或四链结构。DNA的四级结构：核酸以反式作用存在（如核糖体、剪接体），这可看作是核酸的四级水平的结构。发夹结构（hairpinstructure):多核苷酸链中由茎区（双链区、螺旋区）和环区（单链区）组成的类似于“发夹”状的结构。常出现在RNA的二级结构中，在蛋白质的二级结构中也有发夹结构。tRNA的二级结构（secondarystructureoftRNA）：tRNA的二级结构呈三叶草型。由二氢尿嘧啶环（DHU环）、反密码环、额外环、TΨC环和氨基酸臂组成。DHC环与氨基酰－tRNA合成酶的特异性辨认有关；不同的tRNA其反密码环上的反密码子不同，借碱基配对，它可以辨认mRNA上的密码子，使所携带的氨基酸正确入位；TyC环上具有与核糖体表面特殊位点连接的部位。回文结构（palindrome）：在真核细胞DNA分子中，还存在许多特殊的序列。这种结构中脱氧核苷酸的排列在DNA两条链中的顺读与倒读意义是一样的（即脱氧核苷酸排列顺序相同），脱氧核苷酸以一个假想的轴180°旋转对称（即使轴旋转180°两部分结构完全重合），这种结构称为回文结构。（06、08）卫星DNA（satelliteDNA）：高度重复顺序结构中G-C含量高，进行CsCl梯度离心时常在DNA主峰旁显示一个或多个小峰，这些小峰称为卫星峰，这部分DNA又称为卫星DNA.（03）左旋DNA（Z-DNA）：虽然也是两条反向平行的双螺旋，但与B-DNA相比具有以下特点：(1)两条多核苷酸链绕成一个左手螺旋；(2)糖磷酸骨架链的走向呈Z字型；(3)碱基对在分子轴外侧；(4)DNA双螺旋体比较细长(03)基因组（genome）：一个物种中所有基因的整体组成，指单倍体细胞中包括编码序列和非编码序列在内的全部DNA分子。基因组学（genomics）：研究生物体基因和基因组的结构组成，稳定性及功能的一门学科。顺反子（cistron）：是通过顺反实验鉴定的遗传功能单位，相当于一个多肽链合成的DNA顺序加上翻译的起始和终止信号，也就是一条多肽链的基因。密码子（codon）：mRNA（或DNA）上的三联体核苷酸残基序列，该序列编码一个指定的氨基酸，tRNA的反密码子与mRNA的密码子互补。核酸（nucleicacid）：由单核苷酸通过磷酸二酯键相连而组成的高分子化合物叫核酸，分为DNA和RNA两类。克原子磷消光系数：以每升核酸溶液中1克原子磷为标准来计算核酸的消光系数叫克原子磷消光系数e（p）基因表达（geneexpression）：基因表达是指细胞在生命过程中，把储存在DNA顺序中遗传信息经过转录和翻译，转变成具有生物活性的蛋白质分子。生物体内的各种功能都是由蛋白质和酶相应的结构基因编码的。（02）基因表达调节（regulationofgeneexpression）：生物个体在不同生长时期、不同生活环境下，某种功能的基因产物在细胞中的数量会随时间、环境而变化。基因表达变为严格的规律性，即时间、空间特异性。（06）等位基因（allele）：一对同源染色体在同一基因座上的一对基因成为一对等位基因。复等位基因（multiple）：在一个群体中，每个基因座上可以有两个以上等位基因。核酸限制性内切酶（restrictionendonuclease):能特异识别核酸分子某些碱基序列并加以切开，其切口类型有两种：一种为平端（bluntend)切口、另一种为粘端切口（stickyend).在细菌内存在的一类能识别并水解外源DNA的核酸内切酶，它具有极好的专一性，能识别DNA上特定位点，将DNA的两条链都切断，形成黏性末端或平端末端。（04）查尔夫规则（Chargaff‘srules）：所有DNA中腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔质量相等（G=C），即嘌呤的总含量和嘧啶总含量相等（A+D=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA碱基的组成。大沟和小沟：绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的称为大沟，窄的称为小沟。大沟、小沟都是由于碱基对堆积和戊糖-磷酸骨架扭转造成的。southernblotting印迹法：将凝胶电泳分离的DNA片段转移、吸附、固定在薄膜上，用标记的探针与膜上的DNA片段杂交、显影，以确定分离的哪个DNA片段能与探针杂交的方法。（17）Northern印迹法：将RNA固定在硝酸纤维素膜上后，用互补的、具有放射性标记的RNA或DNA探针与其杂交。为了与DNA印迹法（southern印迹法）区别，叫RNA印迹法或Northern印迹法。蛋白质印迹法（Westernblotting）：蛋白质经单相电泳后分离后被转移到硝酸纤维滤膜上，然后用放射性或酶标记的特异抗体来检测相应抗原的存在。（06）重复顺序（repetitivesequence）：真核细胞染色质DNA具有的重复排列的核苷酸顺序。染色质（chromatin）：构成真核细胞的染色体的物质。具有三级结构DNA和组蛋白紧密结合。染色体（chromosome）：染色质不定性形的，几乎随机地分散与整个细胞核中，当细胞有丝分裂时，染色质凝集，并组成因物种不同而数目和形状特异地染色体。是细胞有丝分裂期间“染色质”的凝集物。基因座（locus）：二倍体细胞每一个基因是成对存在的，每一对等位基因分别位于来自双亲的染色体的同一位置上，此位置成为基因座。结构等位基因（structuralgenomics）：研究基因和基因组的结构，各种遗传元件的序列特征，基因组作图的基因定位等。功能基因组学（functionalgenomics）：研究不同序列具有的不同功能，基因表达的调控，基因和环境之间（包括基因与基因，基因和其他DNA序列，基因与蛋白质）的相互作用等。小干涉RNA（smallinterferingRNA，SiRNAs）：有时称为短干扰RNA（shortinterferingRNA）或沉默RNA（silencingRNA），是一个长20~25个核苷酸的双股RNA，在生物学上有不同的用途。目前已知siRNA主要参与RNA干扰（RNAi）现象，带有专一性的方式调节基因的表达。此外，也参与一些与RNAi相关的反应途径，例如抗病毒机制或是染色质结构的改变。微小RNA（micoRNA，miRNAs）：是一类长约19到25个核苷酸的单链RNA分子，在3‘末端有1~2个碱基长度的变化，可调节其他基因的表现。miRNA来自一些从DNA转录而来，但无法进一步翻译成蛋白质的RNA（属于非编码RNA）。乒乓反应（ping-pongreaction):在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。酸－碱催化（acid-basecatalysis):质子转移加速反应的催化作用。共价催化（covalentcatalysis):一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。反向重复序列（invertedrepeatsequenceIR）：在同一多核苷酸链内的相反方向上存在的重复核苷酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。酶酶（enzyme):是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸等。底物（substrate)：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。受酶催化的化合物称为该酶的底物（substrate)或作用物。辅酶（coenzyme):酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得疏松，可以用透析法除去。（02）辅基（prostheticgroup):酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。（02）辅因子（cofactor）：是指与酶结合且在催化反应中必要的具有辅助功能的非蛋白质化合物。酶的活性中心（activecenterofenzyme):酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。（07）酶的活性中心是酶与底物结合并发挥催化作用的部位。一般位于酶分子的表面或裂隙中，活性中心的氨基酸残基往往在一级结构上相距较远，甚至可以分散在不同肽链上，但通过肽链的盘绕折叠在空间结构上互相靠近。活性中心包含两个功能部位：一是结合部位，决定酶的专一性；二是催化部位，决定酶的催化能力。米氏常数（Km/Michaelisconstant):用Km值表示，是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度（V)达到最大反应速度（Vmax)一半时底物的浓度（单位mol/L或mmol/L)。米氏常数是酶的特征常数只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。酶的激活剂（activatorofenzyme):凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。酶的抑制剂（inhibitorofenzyme):对酶起抑制作用的物质。抑制作用（inhibition）：酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变，降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性降低或丧失。变构酶（allostericenzyme):变构酶又名别构酶，迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含有两个以上的亚基。分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物（或称效应剂）的变构中心，这两个中心可位于不同的亚基上也可位于同一个亚基的不同部位上。变构酶的活性中心与底物结合，起催化作用。而变构中心则调节酶反应速度。同工酶（isoenzyme):是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。（00、08）组成酶（constitutiveenzyme）：细胞内以相对恒定量存在的酶，其含量不受组织、介质的组成和生长调节的影响。调节酶（regulatoryenzyme）：在多酶体系中对代谢过程起调节作用的酶，一般是反应序列的第一种酶，或是代谢途径的分支点的酶。其催化活性受到严格的调节控制。固定化酶（immobilizedenzyme):借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有体化活性的酶制剂。酶的比活力（enzymaticcompareenergy/specificenergy):酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白（或每毫克蛋白氨）所含的酶活力单位数。酶活力单位（U，activeunit）：酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其他为最适条件）下，1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。抗体酶（abzyme):抗体酶也叫催化抗体（Catalyticantibody),既有酶的活性又有抗体活性的模拟酶。核酶（ribozyme):是具有生物催化活性的RNA,其功能是切割和剪切RNA,核酶的底物是RNA分子。（01、14）诱导酶（inducedenzyme):诱导酶是指当细胞中加入特定的诱导物质而诱导产生的酶；诱导酶的含量在诱导物存在下显着升高，诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。（06）丝氨酸蛋白酶（serineprotease):活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。全酶（holoenzyme):由酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶，既保持了全酶的催化活性，一旦把酶蛋白与辅助因子分开，无论是酶蛋白还是辅助因子都无催化活性。核心酶（coreenzyme):大肠杆菌的RNA聚合酶全酶由5个亚基组成（α2ββσ)，没有σ基的酶叫核心酶。核心酶只能使已开始合成的RNA链延长，但不具有起始合成RNA的能力，必须加入σ基才表现出全部聚合酶的活性。RNA聚合酶（RNApolymerase):以一条DNA链或RNA为模板催化由核苷-5'-三磷酸合成RNA的酶。

酶原激活（zymogenactivation):某些酶（绝大多数是蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性酶的前身称为酶原（zymogen),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。（04）最适pH(optimumpH):在一定pH下酶表现最大活力，高于或低于此pH活力均降低。酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。最适温度（optimumtemperature):一方面，温度升高，反应速度加快；另一方面，温度升高，酶的在间结构将发生变化引起酶变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个显示最大活力的温应，称为该酶的最适温度。自杀底物（suicidesubstrate):有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时，通过酶的催化作用，其中某一基团被活化，使抑制剂与酶发生共价结合，从而抑制了酶活性，如同酶的自杀，此类抑制剂称为自杀底物。（05、12）酶活力（enzymeactivity)：也称为酶活性。是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度来表示，即酶催化的反应速度越快，酶的活力就越高。反之则越低。所以测定酶的活力（实际上就是酶的定量测定）就是测定酶促反应的速度。酶原（zymogen):某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原。诱导契合学说（inducedfittheory):该学说认为，酶分子与底物的契合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上进行互补契合，进行反应。（04）锁钥模型：酶活性中心构象与底物形状完全互补。变构效应（allostericeffect):调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度，此效应称为酶的变构效应。竞争性抑制作用（competitiveinhibition):指抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I,结合I就不能结合S.往往是抑制剂和底物争夺同一结合位点。当I存在时，Vmax不变，Km增加；增加底物浓度可解除抑制。（13、16）酶的专一性（enzymespecificity):一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。立体异构专一性：一种酶只能催化或生成旋光异构体中的一种几何异构专一性：一种酶对于顺反异构体只作用于其中之一键专一性：一种酶只作用于一定的化学键，对于键两侧的基团无要求基团专一性：不仅要求底物具有一定的化学键，还对键某一侧的基团无选择性绝对专一性：一种酶只能翠湖一种底物。寡聚酶（oligomericenzyme):由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，多肽链间不是共价结合，彼此很容易分开。单体酶：单一肽链组成的酶，分子量较小，多为水解酶。催化常数（catalyticnumber/Kcat）/酶的转换数（turnovernumber):是指单位时间，每一个催化中心所转换的底物分子数。通常指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数。多酶体系/多酶复合体：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。有利于一系列反应的连锁进行。过渡态（transitionstates):由于E与S结合，形成［ES],致使S分子内的某些化学键发生极化呈现不稳定状态或称过渡态，大大降低了S的活化能，使反应加速进行。活化能（activeenergy）：1mol反应底物中所有分子由基态转化成过渡态所需要的能量。非竞争性抑制（non-competitiveinhibition):是指底物S和抑制剂I与酶E结合互不相关，既不排斥，也不促进，S可与游离E结合，也可EI复合物结合，但IES不能释放出产物。当I存在时，Vmax减少，K不变；抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关（05）多功能酶（multifunctionalenzyme）：有些酶在一条酶蛋白肽链上可以有多个活性中心，能完成多种催化功能。酶的必需基团（essentialgroupofgroup）：包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。酶活性中心内的酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团称为活性中心内的必需基团，但活性中心外的一些基团与维持整个酶分子构象有关，间接发挥作用，称为活性中心外的必需基团。（06）活性中心以外的必需基团：酶活性中心外还有一些基团虽然不与底物直接作用，却维持与整个分子的空间构想有关，这些基团可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置、间接地对酶地催化作用发挥其必不可少地作用，这些基团称为活性中心以外的必需基团。底物的趋近效应：指A和B两个底物分子结合酶分子表面的某一狭小的局部区域，其反应基团相互靠近，从而降低了进入过渡态的活化能。“趋近效应”大大增加了底物的有效浓度底物的定向效应：指酶反应物在其表面对着特定基团几何地定向，使反应物以一种“正确的方式“互相碰撞而发生反应可逆抑制：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，可用透析等物理方法除去抑制剂，恢复酶的活性。不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。反竞争性抑制（uncompetitiveinhibition）：抑制剂I不与游离的E结合，却和ES中间复合物结合成EIS，但EIS不能释放出产物。酶与底物结合后，才可与抑制剂结合。反竞争性抑制剂动力学特点：当I存在时，Vmax减小，Km减小；抑制程度既与【I】成正比，也与【S】成正比共价调节酶（Covalentregulatoryenzyme）：指调剂剂通过共价键与酶分子结合，以增、减酶分子上的基团从而调节酶活性状态与非活性状态相互转化。通过其他酶对多肽链某些基团进行可逆共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性；共价条件酶是寡聚酶，且在每个亚基上都含有共价修饰的位点。（03）同种/促效应（homotropiceffect）：一分子的配体结合在蛋白质的一个部位影响另一分子的同样配体在另一部位的结合异种/促效应（heterotropiceffect）：一分子的配体在一部位的结合影响另一分子的不同配体在另一部位的结合正协同效应: 一分子配体与蛋白质结合以后，可促进下一分子配体的结合。或者说当一分子配体与酶蛋白的1个催化部位或调节部位结合后，分别可使另一催化部位（一般在不同亚基上）或调节部位（也在不同亚基上）对配体的亲和力增高，既酶越饱和，对配体的结合越容易。负协同效应:一分子配体与蛋白质或酶结合后，可使蛋白质或酶对下一分子配体的亲和力降低，既酶越饱和，对配体的结合越困难。协同效应（synergisticeffect）：当一个配体（调节物分子或底物分子）与酶蛋白结合后，可以影响另一配体的使用。齐变模式（concertedmodel):相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T(对底物亲和性低的构象）和R(对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。序变模式（sequentialmodel):相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。酶促反应（enzymecatalysis）：酶作为一种催化剂催化的反应。酶作为一种生物催化剂，在催化一个化学反应时，既具有一般催化剂的特征，又具有催化不同催化剂的特殊性。酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；但作用机理都是反应的活化能；在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。米氏方程（Michaelis-Mentenequation）：根据酶反应的中间复合物学说，假定E+S←→ES迅速建立平衡，底物浓度远大于酶浓度，ES分解成产物的逆反应忽略不计，推导出一个数学方程式来表表示底物与酶反应速率之间的定量关系，称为米氏方程，表达式如下：ν=Vmax·【S】/（Km+【S】），式中Km为米数常数。（02）变构调节（allostericregulation）：调节物与酶分子的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度，这种调节作用称为酶的变构调节。正别构调节（allostericeffect）：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，并导致酶活性增加的效应。酶的活性部位（activesiteofenzyme）：酶与底物结合并发挥催化作用的部位。它包括两个功能部位：一是结合部位，决定酶的专一性；二是催化部位，决定酶的催化能力。（05）酶的调节部位（regulatorysite）：在酶分子催化部位外，能结合调节物而影响酶活性的部位。第七章：生物氧化：生物氧化（biologicaloxidation):物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化（biologicaloxidation),它主要是指糖、脂肪及蛋白质等在体内氧化分解最终生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。在细胞的线粒体内及线粒体外均可进行生物氧化，但过程不同。线粒体内的氧化产能伴有ATP的生成，其主要表现为细胞内氧的消耗和二氧化碳释放，故又称细胞呼吸。而在线粒体外如内质网、过氧化物酶体（微粒体）等的氧化不伴有ATP的生成，主要与药物、毒物或代谢物的生物转化有关。（01）氧化磷酸化（oxidativephosphorylation):代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP,由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，故称为氧化磷酸化。（07、09、17）底物水平磷酸化（substratelevelphosphorylation):底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化，与呼吸链的电子传递无关。（03、05、19）光合磷酸化（photophosphorylation）：在叶绿体的类囊体膜上，伴随着光和电子传递链的电子传递合成ATP的过程磷氧比值P/O(ratioofP/O):是指每消耗1mol氧原子所需消耗无机磷的摩尔数。呼吸链（respiratorychain)/生物氧化体系:代谢物分子中的氢先经脱氢酶激活而脱出，脱下的氢再经一个或几个中间传递体按一定的顺序传递，最终与分子氧结合成水。在生物氧化体系中，传递氢的酶或辅酶称为递氢体，传递电子的酶或辅酶称为电子传递体，它们按一定的顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递电子体系，统称为电子传递链（electrontransferchain)（13）。该体系进行的一系列连锁反应是与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称为呼吸链高能磷酸化合物（energyrichphosphatecompounds）：生物氧化过程中释放的能量大约有40%以化学能的形式储存于一些特殊的有机磷化合物中，形成磷酸酯。这些磷酸酯键水解时释放能量较多（大于21kJ/mol),一般称之为高能磷酸键，常用“～p”符号表示。含有高能磷酸键的化合物称之为高能磷酸化合物。F1-F0复合体/ATP合酶：位于线粒体内膜上的ATP合酶可催化ADP与Pi合成ATP。ATP合酶是一个大的膜蛋白复合体，由两个主要组分（或称因子）构成一是疏水的F0，另一个是亲水的F1,又称F0F1复合体。（12、18）解偶联剂（uncouple）/解偶联作用：使氧化与磷酸化脱离，虽然氧化照常进行，但不能生成ATP，则P/O比值降低，甚至为零。最常见的解偶联剂是2,4-二硝基苯酚。离子载体抑制剂（ionophoredepressant）：能与某些除质子以外的1价阳离子结合并作为它们的载体来增加线粒体内膜对1价阳离子的通透性而破坏氧化磷酸化过程的物质。复合体Ⅰ：又叫NADH-泛醌还原酶：人的复合体Ⅰ有黄素蛋白和铁硫蛋白；两者都具有催化功能，将电子从NADH传递给泛醌，复合体Ⅱ：又叫琥珀酸－泛醌还原酶，人的复合体II中含有以FAD为辅基的黄素蛋白、铁硫蛋白和细胞色素（cytochrome,Cyt)b560,其功能是将电子从琥珀酸传递给泛醌；复合体Ⅲ：又称泛醌－细胞色素C还原酶，其功能是将电子从泛醒传递给细胞色素C,人复合体Ⅲ中主要含有细胞色素b(Cytb562和Cytb566)、细胞色素C和铁硫蛋白等多种蛋白质复合体Ⅳ:又叫细胞色素C氧化酶，其功能是将电子从细胞色素C传递给氧，人复合体IV中主要含有Cyta和Cyta3,由于两者结合紧密很难分开，故也称之为Cytaa3。在Cytaa3中含有两个铁卟啉辅基和两个铜原子，两个铜原子分别与两个铁卟啉辅基和两个铜原子，两个铜原子分别与两个铁卟啉附剂相连。14、ATP-ADP系统/ATP循环：在能量代谢中起关键作用的是ATP-ADP系统，ADP能接受代谢物质中所形成的一些高能化合物的一个磷酸基团和一部分能量转变ATP,也可以在呼吸链氧化过程中直接获取能量，用无机磷酸合成ATP;ATP水解释放出一个磷酸基团又变成ADP,同时释放出能量又被用于合成代谢和其他需要能量的生理活动，这就是ATP循环。

氧化磷酸化的解偶联（uncoupling）：只有代谢物的氧化过程，而不伴随着ADP磷酸化的过程。α-磷酸甘油穿梭（glycerol-α-phosphateshuttle）：线粒体外的NADH在胞液中磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原α-磷酸甘油，后者进入线粒体，再经位于线粒体内膜近外侧部的磷酸甘油脱氢酶催化氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2。磷酸二羟丙酮可穿出线粒体至胞液继续穿梭作用；FADH2则进人FADH2呼吸链，生成2分子ATP。此种穿梭机制主要存在于脑及骨骼肌中。苹果酸-天冬氨酸穿梭（malate-aspartateshuttle）：胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者可通过线粒体内膜上的载体进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。NADH进入NADH呼吸链，生成3分子ATP线粒体内生成的草酰乙酸经天冬氨酸转氨酶（AST)又称谷草转氨酶（GOT)作用生成天冬氨酸，后者方能通过线粒体内膜上的载体运出线粒体，再转变为草酰乙酸以继续穿梭作用。此穿梭机制主要存在在肝和心肌组织中。化学渗透学说（chemiosmotictheory）：化学渗透学说用来解释线粒体氧化磷酸机制。该学说认为电子经呼吸链传递所释放的能量，可将基质中的H+经线粒体内膜泵到膜间隙，产生膜间隙与基质间的质子浓度差和电位差。由于线粒体内膜不允许质子自由回流，质子只能顺梯度经ATP合酶F0回流到基质，此过程会将质子跨膜梯度差中所蕴藏的能量通过ATP合酶（F0F1复合体）催化ADP和Pi合成生成ATP。ATP在生物体内的能量捕获、转移、储存和利用过程中发挥重要作用。呼吸链抑制剂（inhibitorofrespiratorychain)：能阻断氧化磷酸化电子传递过程的化合物称呼吸链抑制剂。此类抑制剂能在特异部位阻断氧化呼吸链中的电子传递。例如鱼藤酮（rotenone)、抗霉素A和氰化物等。活性氧（reactiveoxygenspecies,ROS)：包括超氧阴离子（·O2-)、羟自由基（·OH)和过氧化氢（H2O2)和单线态氧（1O2）等。ROS是一类强氧化剂，性质活泼，可造成蛋白质DNA和磷脂等多种生物分子氧化损伤。机体通过抗氧化酶体系（过氧化氢酶、过氧化物酶、谷胱甘肽过氧化物酶和超氧物歧化酶）以及小分子抗氧化剂维生素C、E、B-胡萝卜素等清除活性氧ROS。细胞色素（cytochrome)：是以血红素为辅基的一类色素蛋白，铁原子处于卟啉环结构的中心，通过辅基中的铁离子价态可逆性变化进行电子传递。铁硫蛋白（iron-sulfurprotein)又称非血红素铁蛋白（nonhemeironprotein),含非卟啉铁和不耐酸的硫，铁硫一般以等摩尔存在，通常构成铁硫中心Fe2S2和Fe3S4,然后再与蛋白质中的半胱氨酸连接，其作用是借助铁的变价进行电子传递。黄素蛋白（flavoprotein)：是指辅基为黄素单核苷酸（FMN)或黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD)的脱氢酶。因FMN或FAD中含有核黄素呈黄色而得名，又称黄酶（yellowenzyme).具体又分为黄素脱氢酶（不需氧脱氢酶）和黄素氧化酶（需氧脱氢酶）。线粒体中的黄素蛋白为不需氧脱氢酶，如琥珀酸脱氢酶（其辅基为FAD)和NAHD脱氢酶（FMN为辅基）。超氧化物歧化酶（superoxidedismutase,SOD)是人体防御内、外环境中超氧离子对人体侵害的重要的酶。SOD广泛存在于各种组织，半衰期极短。胞液中含有以Cu2+、Zn2+为辅基的SOD,线粒体中则存在含Mn2+的SOD,两者均能催化超氧离子的氧化与还原，而生成H202与分子氧。高能化合物（energyrichcompounds）：进行水解反应时伴随的标准自由能变化（△G0‘=-30.5kJ/mol）等于或大于ATP水解生成ADP的标准自由能变化的化合物。双加氧酶（dioxygenase）：又叫转氧酶。催化两个氧原子加到底物中分子特定的带双键上，使该底物分子分解成两部分。其催化反应的通式可表示为：单加氧酶（monooxygenase）：/细胞色素P-450单加氧酶（cytochromeP-450monooxygenase)：催化在底物分子中加1个氧原子的反应。单加氧酶又称羟化酶（hydroxylase）。或称混合功能氧化酶（mixedfunctionoxidase）过氧化氢酶（catalase）：触媒,以血红素为辅基，是催化H2O2分解的重要酶。过氧化物酶(peroxidase）：以血红素为辅基，是催化H2O2分解生成H2O，并释放出氧原子直接氧化酚类和胺类的物质。谷胱甘肽过氧化物酶：利用还原型谷胱甘肽催化破坏过氧化氢脂质，具有保护生物膜及血红蛋白免遭损伤的作用。超氧离子：带负电荷的自由基，化学性质活跃，与H2O2作用可生成性质更活泼的羟基自由基（·OH）高能硫酯化合物：由酰基和硫醇基构成的，含有高能硫酯基团的化合物称为高能硫酯化合物，如乙酰CoA、酯酰CoA和琥珀酰CoA等。在Coα-SH时，高能硫酯基团可释放较多的自由能。糖代谢糖酵解／糖酵解途径（glycolysis）：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称为糖酵解。由葡萄糖分解成丙酮酸的过程，称为糖酵解途径。磷酸戊糖途径（pentosephosphatepathwayPPP）：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。有氧氧化是糖氧化的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。三羧酸循环（TCA）：也称柠檬酸循环，由于是Krebs提出，又称为Krebs循环。此循环是从乙酰辅酶A和草酰乙酸在线粒体内缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过一系列脱氢脱羧反应，最后重新生成草酰乙酸而成为循环。蚕豆病：有一些人的红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，不能经磷酸戊糖途径得到充分的NADPH使谷胱甘肽保持还原状态，导致红细胞尤其是较老的红细胞易于破裂，发生溶血性黄疸。此病常在食用蚕豆以后诱发，故称为蚕豆病。糖原分解（glycogenolysis）：糖原分解是指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。糖原合成（glycogenesis）：体内由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成作用。糖原累积症：糖原累积症是一组由于遗传缺陷所致的糖原在组织中大量沉积的疾病。其病因是因为患者先天缺乏与糖原代谢有关的酶类。糖异生（gluconeogenesis）：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径级联放大（cascadeamplification）：通过一系列酶促反应将激素信号放大的连锁反应称为级联放大系统，与酶含量的调节相比，反应快，效率高。丙酮酸羧化支路：在糖异生途径中，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸的过程称为酮酸羧化支路。底物循环/无效循环（futilecycle）：作用物的互变反应分别由不同的酶催化其单向反应，这种互变循环称之为底物循环。当两种酶活性相等时，则不能将代谢向前推进，结果仅是ATP分解释放能量，因而称为无效循环。乳酸循环（Coricycle）：肌肉收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也叫作Cori循环。（03、11、13、19）血糖：血糖指血中的葡萄糖血糖水平相当恒定，维持在3.89~6.11mmol/L之间。葡萄糖耐量试验：临床上遇到高血糖或糖尿现象时，常选用葡萄糖耐量实验。葡萄糖耐量实验是先测被检查者早晨空腹时的血糖含量，然后一次进食葡萄糖100g,每隔30分钟测定一次血糖含量，以时间为横坐标，血糖含量为纵坐标，绘成曲线，称为糖耐量曲线。巴斯德效应（Pasteureffect）：巴斯德效应法国微生物学家巴斯德(L.Pasteur)在研究酵母发酵时发现，供氧充分的条件下呼吸抑制酵解，以后在肌肉酵解中也观察到同样的现象。在激烈运动时，肌肉中缺氧糖β受到限制酵解加强糖消耗和乳酸生成都升高反之，在供氧充足的条件下，酵解受到抑制糖消耗和乳酸生成都减少。这种现象称为巴斯德效应。它实际上是糖酵解和有氧氧化间的一种调节。瓦伯格效应（Warburgeffect）：肿瘤生长具有独特的代谢规律，即使在有氧时，肿瘤细胞也是利用糖酵解途径优先将葡萄糖转变为乳酸而获取能量。因此，肿瘤细胞消耗的葡萄糖远远多于正常细胞。这种现象由德国生物化学家O.H.Warburg所发现，故称为Warburg效应（Warburgeffect).高血糖（hyperglycemia）：空腹时血糖含量高于6.9mmol/L糖组（glycome)和糖组学（glycomics)：糖组是指一种细胞或一个生物体中全部聚糖集合体。而糖组学则主要研究聚糖种类、结构鉴定、糖基化位点分析、蛋白质糖基化的机制与功能等内容，也是对蛋白质和聚糖间的相互作用和功能的全面分析。丙酮酸脱氢酶复合体（py