考研动物生物化学复习题

动物生物化学第一章绪论一、名词解释1、生物化学2、生物大分子二、填空题1、生物化学的研究内容主要包括、和。2、生物化学发展的三个阶段是、和。3、新陈代谢包括、和三个阶段。4、“Biochemistry”一词首先由德国的于1877年提出。5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说和。水的主要作用有以下四个方面、、和。三、单项选择题.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志：A.DNA勺右手双螺旋结构模型B.三竣酸循环C.断裂基因D.基因表达调控.我国生物化学的奠基人是：A.李比希B.吴宪C.谢利D.拉瓦锡1965年我国首先合成的具有生物活性的蛋白质是：A.牛胰岛素B.RNA聚合酶C.DNA聚合酶D.DNA连接酶生物化学的一项重要任务是：A.研究生物进化B.研究激素生成C.研究小分子化合物D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系1981年我国完成了哪种核酸的人工合成：A.清蛋白mRNAB.珠蛋白RNAC.血红蛋白DNAD.酵母丙氨酸tRNA参考答案一、名词解释1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。2、分子量比较大的有机物，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂肪。二、填空题1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段3、消化吸收、中间代谢、排泄4、霍佩赛勒5、鸟氨酸循环、三竣酸循环6、参与物质代谢反应、是体内诸多物质的良好溶剂、维持体温相对恒定、物质分解产生的水是体内水的一个来源三、单项选择题1.A2,B3.A4.D5.D第二章核酸的化学一、名词解释1、核昔2、核甘酸3、核昔多磷酸4、DNA的一级结构5、DNA勺二级结构6、核酸的变性7、增色效应8、Tm9、核酸的复性10、减色效应11、退火12、淬火13、核酸探针14、DNAa螺旋结构的多态性二、填空题1、研究核酸的鼻祖是，但严格地说，他分离得到的只是。2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验，证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是，而不是。3、真核细胞的DNA主要存在于中，并与结合形成染色体。原核生物DNA主要存在于。4、在原核细胞中，染色体是一个形状为的双链DNA;在染色体外存在的，能够自主复制的遗传单位是。5、DNA的中文全称是，RNA的中文全称是；DNA中的戊糖是，RNA中的戊糖是。6、细胞质中的RNA主要包括三种类型，即、及，其中文全称分别是、及。7、组成核酸的基本结构单位是，其由、和3种分子组成。8、核昔分子中，喀咤碱基与戊糖形成键；而喋吟碱基与戊糖形成键。9、构成RNA和DNA的核甘酸不完全相同，RNA含有，DNA中相应的核甘酸是。10、DNA分子相邻的两个核甘酸分子通过键相连，此键是由一个核甘酸分子的与相邻的核甘酸分子的相连形成。11、GATCAA这段序列的写法属于缩写，其互补序列为。12、1953年，和提出了DNA右手双螺旋结构模型。13、稳定DNA结构的因素主要有、和。14、一般说，核酸及其降解物核甘酸对紫外光产生光吸收的最大吸光波长为。15、根据真核细胞组蛋白的比值不同，可将组蛋白分为五种，其中H2AH2BH3和H4各分子聚合形成组蛋白聚体，其形状为。16、如果每个体细胞的DNA量为6.4M09个碱基对，那么细胞内DNA的总长度是米。三、单项选择题.在天然存在的核昔中，糖昔键都呈构型。A.o-B.3-C.rD.&.Watson-Crick式的DNA双螺旋结构属于一型。A.AB.BC.CD.Z.tRNA3'-端的序歹U为。A.ACCB.CACC.ACAD.CCA.下列叙述中是对的。A.RNA的浮力密度大于DNA的B.蛋白质的浮力密度大于DNA的C.蛋白质的浮力密度大于RNA的D.DNA的浮力密度大于RNA的.决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：A.玄CCA3-端B.T3C环C.DHU环D.反密码子环.含有稀有碱基比例较多的核酸是：A.胞核DNAB,线粒体DNAC.tRNAD.mRNA.真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：A.m7APPPNmPNmPB,m7GPPPNmPNmPC,m7UPPPNmPNmPD,m7CPPPNmPNmP.DNA变性后理化性质有下述改变：A,对260nm紫外吸收减少B,溶液粘度下降C.磷酸二酯键断裂D.核甘酸断裂.双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核甘酸含量较高所致：A.A+GB.C+TC.A+TD.G+C.真核生物mRNA的帽子结构中，m7G与多核甘酸链通过三个磷酸基连接，连接方式是：A.2'-5'B.3'-5'C.5'-5'D.3'-3'.下列对于环核甘酸的叙述，哪一项是错误的？A.cAMP与cGMP的生物学作用相同B.重要的环核甘酸有cAMP与cGMPC.cAMP是一种第二信使D.cAMP分子内有环化的磷酸二酯键12.真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体，核小体含有的蛋白质是：A.H1、H2、H3、H4各两分子B.H1A、H1B、H2B、H2A各两分子C.H2A、H2B、H3A、H3B各两分子D.H2A、H2B、H3、H4各两分子四、多项选择题.下列关于环核甘酸的叙述，正确的有：A.环核甘酸在动物、植物、微生物中普遍存在B.cAMP和cGMP被称为第二信使C.cAMP在细胞内含量很少，但生理功能极其重要D.ADP经腺甘酸环化酶催化生成cAMPE.cAMP属于缩小激素作用的信号，cGMP属于放大激素作用的信号.关于tRNA的三级结构，下列叙述正确的有:A.呈倒L形构象B.不同种类tRNA的三级结构有很大差异C.tRNA在结合氨基酸和阅读mRNA时，可发生一定程度的构象变化D.各种tRNA的三级结构基本相同E.具有三级结构的tRNA可携带特异氨基酸进入核糖体.下列关于染色体的叙述，正确的有：A.真核细胞中，组蛋白的碱性中和DNA的酸性而成为稳定的核小体B.组蛋白富含谷氨酸和精氨酸C.每个核小体含有4个组蛋白分子D.染色体泛指病毒、细菌、真核细胞或细胞器中遗传信息库中的核酸分子E.H1组蛋白与连接核小体之间的DNA分子结合DNA分子具有以下性质：A.DNA为白色纤维状固体B.微溶于水，但不溶于一般有机溶剂C.在水中仍可保持双螺旋结构D.具有一定的粘性E.盐浓度会影响DNA-蛋白质的溶解度Tm值受下列因素的影响：A.DNA的均一程度B.DNA的碱基组成C.溶液的离子强度D.DNA分子中G+C含量E.溶液的pH值五、判断并改错.()病毒分子中，只含有一种核酸。.()真核细胞的线粒体和叶绿体中也含有DNA。.()snRNA为迁移性RNA.()氢键是稳定DNA二级结构的最主要因素。.()不同来源的同一类RNA其碱基组成相同。.()5.8SrRNA是真核生物核糖体所特有的。.()原核细胞(如大肠杆菌)的mRNA半寿期较短(几秒或几分钟)，而真核细胞的则较长。.()生物体内，天然存在的DNA分子多为负超螺旋，但体外可得到正超螺旋。.()核酸不溶于一般有机溶剂，常常用乙醇沉淀的方法来获取核酸。.()用1mol/L的KOH溶液水解核酸，DNA及RNA的水解情况相同。.()DNA热变性后浮力密度增加，黏度下降。.()当pH高于4时，DNA分子带正电。.()核酸分子的紫外吸收值比其所含核甘酸单体的紫外吸收值的总和要低。.()DNA适宜于保存在极稀的电解质溶液中。.()对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280<1.8,则说明样品中含有RNA。五、问答题.请写出cAMP的合成及分解过程的反应式。.简述Chargaff定律的主要内容。.简述DNA右手双螺旋结构模型的主要内容。.简述DNA的三级结构。.简述tRNA的二级结构与功能的关系。.简述真核生物的mRNA的5'-端的“帽子”的特点与作用。7,简述真核生物的mRNA的3'-端polyA尾巴的作用。.简述分子杂交的概念及应用。.DNA热变性有何特点？10.下列因素如何影响DNA的复性过程：(1)阳离子的存在；(2)低于Tm的温度；(3)高浓度的DNA链。11.对一双链DNA而言，若一条链中(A+G)/(T+C尸0.7,则：(1)互补链中(A+G)/(T+C尸?(2)在整个DNA分子中(A+G)/(T+C尸?(3)若一条链中(A+T)/(G+C尸0.7,则互补链中(A+T)/(G+C尸?(4)在整个DNA分子中(A+T)/(G+C尸?12.在pH7.0,0.165mol/LNaCl条件下，测得某一组织DNA样品的Tm为89.3C,求出四种碱基百分组成。参考答案一、名词解释1、核昔是由一个碱基和一个戊糖通过糖昔键连接而成的化合物。2、核甘酸是核甘与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，是核酸的基本结构单位。3、核昔多磷酸是核甘与多个磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，又称多磷酸核甘酸。4、DNA勺一级结构是指DN肪子中各脱氧核甘酸之间的连接方式和排列顺序。5、DNA的二级结构是指构成DNA的多聚脱氧核甘酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象，其结构形式是右手双螺旋结构。6、在某些理化因素的作用下，DNA分子中的碱基堆积力和氢键断裂，空间结构被破坏，从而引起理化性质和生物学功能的改变，这种现象称为核酸的变性。7、DNA变性时，双链发生解离，共轲双键更充分暴露，在260nm处对紫外光的吸收增加，这种现象称为增色效应。可用于判断天然DN蝠否发生变性。8、通常把核酸加热变性过程中紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度(Tm),又称熔点、融点或熔融温度。Tm值的大小与核酸分子大小和G+C所占总碱基数的百分比成正相关。9、变性DNA在适当的条件下，其两条分开的单链重新配对缔合形成双螺旋结构，这个过程称为核酸的复性。10、变性的核酸在复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变性时的水平，这种现象叫减色效应。11、DNA水溶液加热变性后，双螺旋的两条链分开；如果将此溶液缓慢冷却至适当的温度，两条链可以重新组合成双链，这种缓慢降温过程叫退火。12、DNA水溶液加热变性后，双螺旋的两条链分开；如果将此溶液迅速冷却，两条链继续保持分开状态，难以完全复性，这种迅速降温过程叫淬火。13、探针是指用放射性同位素或其他标记物标记的核酸片段。该片段具有非常特异的序列，能与互补链结合，它可以是寡核甘酸片段、全基因或其一部分，也可以是RNA。可用于特定基因的鉴定、疾病诊断、进化分析等方面。14、DNA勺双螺旋结构存在着多种构象形式，除了最常见的B-型DNA还有A-型DN解口Z-型DNA这种现象被称为DNA＜螺旋结构多态性。二、填空题1、F.Miescher,核蛋白2、O.T.Avery,DNA,蛋白质3、细胞核，组蛋白，类核区4、环形，质粒5、脱氧核糖核酸，核糖核酸，aD-脱氧核糖，&D-核糖6、rRNA、tRNA、mRNA,核糖体RNA、转运RNA、信使RNA7、核甘酸，碱基，戊糖，磷酸8、N1-C1-糖昔，N9-C彳-糖昔9、尿甘酸（UMP），脱氧胸甘酸（dTMP）10、3',5'-磷酸二酯，3-羟基，5-磷酸11、文字式，TTGATC12、J.Watson,F.Crick13、碱基堆积力，氢键，离子键14、260nm15、Lys/Arg,两，八，椭园形16、2.176m,（原因：6.4M09X0.34nm=2.176M09=2.176m）三、选择题B2.B3.D4.A5.A6.C7.B8.B9.D10.C11.A12.D四、多项选择.ABC2.ACDE3.ADE4.ABCDE5.ABCD五、判断并改错1.V2.VX,snRNA为小核RNAhnRNA为不均一核RNAX,疏水作用力是稳定DNA二级结构最主要的因素。X,不同来源的同一类RNA其碱基组成不同。8.V9.V10.X,RNA可以被碱水解成单核甘酸，而DNA分子中的脱氧核糖2碳原子上没有羟基，所以DNA不能被碱水解。11.，X,当pH高于4时，磷酸基上的氢全部解离，核酸呈阴离子状态。VX,溶液的离子强度低，DNA的Tm低，在极稀的电解质溶液中，DNA^发生变性。x,OD280主要由蛋白质产生，OD260/OD280<1.8,说明样品中含有蛋白质。五、简答题cAMP的合成及分解过程如下：ATP腺甘酸环化酶tCAMP+PPi磷酸二酯酶，CAMP+H2O►5-AMP（1）不同物种生物的DNA碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA碱基组成相同。（2）在一个生物中，DNA的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。（3）几乎所有生物的DNA中，喋吟碱基的总分子数等于喀咤碱基的总分子数，腺喋吟（A）和胸腺喀咤（T）的分子数量相等，鸟喋吟（G）和胞喀咤（C）的分子数量相等，即A+G=T+C。这些重要的结论统称为Chargaff定律或碱基当量定律。DNA右手双螺旋模型的主要特点如下：DNA双螺旋由两条反向平行的多核甘酸链构成，一条链的走向为5'一3'另一条链的走向为3'一5'两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。（2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。（3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。（4）双螺旋每转一圈沿轴上升3.4nm（即34?）,上升10个碱基对，螺旋直径是2.0nm。（5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。DNA勺三级结构是指DNAZ螺旋进一步折叠卷曲而成的构象。超螺旋是DNA三级结构中最常见的形式。在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA分子，可再次旋转形成超螺旋；真核生物线粒体、叶绿体DNA也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DN鹤级结构的主要表现形式，由组蛋白H2AH2BHaH4各两分子形成组蛋白八聚体，DNAZ螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。已知的tRNA都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：（1）氨基酸臂，由7bp组成，3末端有-CCA-OH结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用；（2）二氢尿喀咤环（DHU、I环或D环），由8〜12个核甘酸组成，以含有5,6-二氢尿喀咤为特征；（3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点；（4）额外环，也叫可变环，通常由3〜21个核甘酸组成；（5）TWC环，由7个核昔酸组成环，和tRNA与核糖体的结合有关。特点：真核生物的mRNA的5'-端有一个称为“帽子”的特殊结构——m7G-5Ppp5-Nm,即5-端的N7被甲基化成甲基鸟昔（m7G）,后者通过三个磷酸基与相邻的核甘酸以5'-5'-三磷酸酯键相连，而这个相邻的核甘酸常常在C2-OH上甲基化（Nm）。作用：“帽子”结构可抵御mRNA被5-核酸外切酶降解的作用；它还是翻译起始时核糖体首先识别的部位，使mRNA非常快地与核糖体结合，促进蛋白质合成起始复合物的形成，使翻译过程在起始密码子AUG处开始。7,真核生物的mRNA的3'-端有一段多聚腺甘酸(即polyA)的尾巴，长名220〜300个腺甘酸。该尾巴与mRNA由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA的半衰期有关；研究也发现，polyA的长短与mRNA寿命呈正相关，刚合成的mRNA寿命较长，“老”的mRNA寿命较短。.把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA与DNA的杂交叫做Southern杂交，DNA与RNA杂交叫做Northern杂交。核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动植物检疫等方面。.将DNA的稀盐溶液加热到70〜100c几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性。有以下特点：变性温度范围很窄；260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。.(1)阳离子的存在可中和DNA中带负电荷的磷酸基团，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性；(2)低于Tm的温度可以促进DNA复性；(3)DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会，从而促进DNA复性。.(1)互补链中(A+G)/(T+C)=1/0,8=1.25(2)在整个DNA分子中，因为A=T,G=C,所以，A+G=T+C,(A+G)/(T+C)=1(3)互补链中(A+T)/(G+C)=0.8(4)整个DNA分子中(A+T)/(G+C)=0.812.大片段DNA的Tm计算公式为：(G+C)%=(Tm-69.3)X2.44%,小于20bp的寡核甘酸的Tm的计算公式为：Tm=4(G+C)+2(A+T)。(G+C)%=(Tm-69.3)2(44%=(89.3-69.3)2.44%=48.8%,那么G=C=24.4%(A+T)%=1-48.8%=51.2%,A=T=25.6%第三章蛋白质的结构与功能一、名词解释1、等电点2、稀有蛋白质氨基酸3、生物活性肽4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、生螺旋7、蛋白质三级结构8、蛋白质四级结构9、蛋白质超二级结构10、蛋白质结构域11、肽单位12、二面角13、分子病14、蛋白质变性作用15、蛋白质复性作用16、分子伴侣17、变构效应18、电泳19、寡聚蛋白二、填空题1、元素分析表明，所有蛋白质都含四种主要元素，各种蛋白质的含量比较恒定，平均值约为，因此可通过测定的含量，推算出蛋白质的大致含量，这种方法称，是蛋白质定量的经典方法之一。2、蛋白质的基本构件分子是20种常见的，除是“-亚氨基酸外，其余均为。3、根据化学组成不同，可将蛋白质分为与；根据形状不同，可将蛋白质分为与。4、请写出组成蛋白质的氨基酸的结构通式。5、组成蛋白质的氨基酸中带有芳香性的有、和，它们在波长有明显的光吸收，利用此性质可以方便、快速地测定这三种氨基酸的含量。6、根据侧链R基团的极性以及带电荷性质，可以将20种常见蛋白质氨基酸分成、、、四类。7、常见氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但一般不能溶解于，故通常用把氨基酸从其溶液中沉淀析出。8、氨基酸的味感与其立体构型有关。型氨基酸多数带有甜味，甜味最强的是，甜度可达蔗糖的40倍；型氨基酸有甜、苦、酸、鲜等4种不同味感，其中是味精的主要成分。9、许多实验证明，氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的竣基和氨基形式存在，而主要是离解成，故氨基酸的熔点极高，一般在200c以上。10、当溶液的pH>pl时，蛋白质带电荷，在直流电场中，向极移动。11、当氨基酸处于等电点状态时，其溶解度，利用这一特性可以从各种氨基酸的混合物溶液中分离制备某种氨基酸。12、在弱酸性条件下，氨基酸与苛三酮反应生成物质，该反应可用于氨基酸的定性和定量分析。13、Sanger试剂是指。14、肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为。15、除了末端修饰和环状多肽链外，一条多肽链的主链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称为，在另一端含有一个游离的末端竣基，称为。16、蛋白质分子具有复杂的、特定的结构，大体上分为和，后者又分为、、、与。17、蛋白质分子构象主要靠、、与等非共价键维持，在某些蛋白质中、也参与维持构象。18、蛋白质的3.613螺旋结构中，3.6的含义是，13的含义是。19、血红蛋白是含有辅基的蛋白质，其中的离子可以结合1分氧。20、关于蛋白质变性的概念与学说是我国生物化学家于世纪年代首先提出的，至今仍为人们所承认。21、1965年，我国科学家在世界上首次人工合成出具有生物活性的蛋白质。22、血红蛋白的氧饱和曲线是型，肌红蛋白的氧饱和曲线为型。23、蛋白质电泳速度一般用来表示，其大小与蛋白质分子的、形状和所带有关。24、蛋白质溶液具有胶体的性质，其分散于水中的颗粒直径约为nm,使蛋白质溶液稳定的两因素是蛋白质分子表面的和。25、常用的测定蛋白质含量的方法有、、、与。26、肌红蛋白分子是由一条含个氨基酸残基的多肽链和一个辅基构成，多肽链含有8段右手，血红素分子位于疏水的凹穴内。27、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度,这种现象称为,而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并沉淀析出，这种现象称为，蛋白质的这种性质常用于。

28、鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有和。29、将分子量分别为a(90000)、b(45000)、c(110000)的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是。30、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0，当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲,乙,丙。三、单项选择题1.卜列哪种氨基酸为必需氨基酸？丙氨酸A.天冬氨酸B.谷氨酸C.蛋氨酸D.2.侧链含有疏基的氨基酸是：A.甲硫氨酸B.半胱氮酸3.属于酸性氨基酸的是：C.亮氨酸D.组氨酸A.亮氨酸B.蛋氨酸4.不参与生物体内蛋白质合成的氨基酸是C.谷氨酸D.组氨酸A.苏氨酸B.半胱氨酸5.下列那种氨基酸属于非蛋白质氨基酸C.赖氨酸D.鸟氨酸A.天冬氮酸B.甲硫氨酸6.在生理条件下，下列哪种氨基酸带负电荷？C.羟脯氨酸D.谷氨酰胺A.精氨酸B.组氨酸7.蛋白质分子和酶分子的疏基来自：C.赖氨酸D.天冬氨酸A.二＜键B.谷胱甘肽8.下列哪组氨基酸是人体必需氨基酸：C.半胱氨酸D.蛋氨酸A.缴氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、赖氨酸B.蛋氨酸、苏氨酸、甘氨酸、组氨酸C.亮氨酸、苏氨酸、赖氨鞭、甘氨酸9.蛋白质吸收紫外线能力的大小，主要取决于D.谷氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、色氨酸A.碱性氨基酸的含量B.肽链中的肽键C.芳香族氨基酸的含量D.含硫氨基酸的含量.蛋白质多肽链的局部主链形成的“-螺旋主要是靠哪种化学键来维持的？A.疏水键B.配位键C.氢键D.二硫键.下列哪种蛋白质结构是具有生物活性的结构？A.一级结构B.二级结构C.超二级结构D.三级结构.某混合溶液中的各种蛋白质的等电点分别是4.8、5.4、6.6、7.5,在下列哪种缓冲液中电泳才可以使上述所有蛋白质泳向正极？A.8.0B.7.0C.6.0D.4.0.蛋白质的空间构象主要取决于：A.氨基酸残基的序列B.“-螺旋的数量C.肽链中的肽键D.肽链中的二硫键位置.下列关于蛋白质四级结构的描述正确的是：A.蛋白质都有四级结构B.蛋白质四级结构的稳定性由共价键维系C.蛋白质只有具备四级结构才具有生物学活性D.具有四级结构的蛋白质各亚基间靠非共价键聚合.胰岛素分子A链和B链的交联是靠：A.盐键B.二硫键C.氢键D.疏水键.含有88个氨基酸残基的“-螺旋的螺旋长度是：A.13.2nmB.11.7nmC.15.2nmD.11.2nm.对具有四级结构的蛋白质进行分析：A.只有一个游离的a-竣基和一个游离的a-氨基。B.只有游离的a-竣基，没有游离的a-氨基。C.只有游离的*氨基，没有游离的a-竣基。D.有两个或两个以上的游离的・竣基和a-氨基。.蛋白质多肽链具有的方向性是：A.从3-端到5'-端B.从5-端到3'-端C.从C端到N端D.从N端到C端.在凝胶过滤(分离范围是5000〜400000)时，下列哪种蛋白质最先被洗脱下来：A.细胞色素C(13370)B.肌红蛋白(16900)C.清蛋白(68500)D.过氧化氢酶(247500).煤气中毒的原因是：A.肌红蛋白与CO2结合导致机体缺氧B.肌红蛋白与CO结合导致机体缺氧C.血红蛋白与CO结合导致机体缺氧D.血红蛋白与CO2结合导致机体缺氧四、多项选择题1.脯氨酸属于：A.碱性氨基酸B.非极性疏水氨基酸C.极性中性氨基酸D.亚氨基酸E.以上都不是有关谷胱甘肽的描述正确的是：A.体内重要的还原剂B.由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽C.功能基团是疏基D.各氨基酸之间均由“-氨基和一竣基缩合而成E.是动、植物细胞中一种重要的三肽有关肽键的描述正确的是：A.肽键属于一级结构内容B.肽键具有部分双键性质C.肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面D.肽键中C-N键长度比N-Ca单键短E.肽键旋转形成了3■折叠下列哪些氨基酸分子中含硫元素？A.亮氨酸B.蛋氨酸C.半胱氨酸D.苯丙氨酸E.色氨酸常用的测定蛋白质相对分子质量的方法有：A.分子筛层析法B.SDSC.双缩月尿法D.凯氏定氮法E.Folin-酚法分离纯化蛋白质的主要方法有：A.分光光度法B.分子筛层析法C.双缩月尿法D.离心法E.电泳变性蛋白质同天然蛋白质的区别在于:A.变性蛋白质生物活性丧失B.蛋白质变性后空间结构发生改变C.蛋白质变性后一级结构发生改变D.蛋白质变性后黏度增加E.蛋白质变性后更容易被蛋白酶水解五、判断并改错.()非必需氨基酸是指对动物来说基本不需要的氨基酸。.()1953年，英国的Sanger等人首次完成了牛胰岛素的全部化学结构的测定工作。.()多肽链主链骨架是由许许多多肽单位(肽平面)通过“-碳原子连接而成的。.()蛋白质前体激活的本质就是有活性的蛋白质构象的形成过程。.()蛋白质变性时，天然蛋白质分子的空间结构与一级结构均被破坏。.()在分子筛层析时，分子量较小的蛋白质首先被洗脱出来。.()因为苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸具有紫外吸收的能力，所以可用紫外吸收法测定样品中蛋白质的含量。.()肌红蛋白是具有典型三级结构的蛋白质分子，其分子中的Fe2+可与1个氧分子结合。.()双缩月尿反应可被用于蛋白质的定性鉴定和定量测定。.()肌红蛋白与氧的亲和力大，能在氧分压低的情况下迅速与氧结合成接近饱和的状态，其氧结合曲线呈双曲线，而肌红蛋白适于在肌肉中贮存氧。.()甘氨酸的解离常数分别是pK1=2.34和pK2=9.60,它的等电点(pI)是5.97。六、问答题.为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？.谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？.简述蛋白质前体的激活。.简述蛋白质变性与沉淀的关系。.蛋白质的变性作用有哪些实际应用？.概述蛋白质一级结构测定的一般程序。.比较血红蛋白和肌红蛋白的氧合能力。.解释血红蛋白的“S形”氧合曲线及其意义。.试论蛋白质结构与其功能的关系。.试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。.概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。.概述SDS-PAG联测蛋白质相对分子质量的原理。.简述蛋白质的抽提原理和方法。.根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序歹U:Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg(1)预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或3■转角。(2)何处可能形成链内二硫键？(3)假设该序列只是大的球蛋白的一部分，试分析在天冬氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缴氨酸、谷氨酰胺和赖氨酸中，哪些可能分布在该蛋白的外表面，哪些分布在内部？参考答案一、名词解释1、在某pH的溶液中，若氨基酸(或蛋白质)解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为两性离子，氨基酸(或蛋白质)分子呈电中性，此时溶液的pH就称为该氨基酸(或蛋白质)的等电点。2、在某些蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，它们没有遗传密码，都是常见蛋白质氨基酸参入多肽链后经酶促修饰而形成的，称为稀有蛋白质氨基酸，也称为修饰氨基酸。3、在生物体内发现有很多以游离状态存在、相对分子质量小于600。在构象上较松散，并且具有传递信息、调节代谢和协调器官活动等多种特殊生物学功能的小肽，其中有些小肽中还含有蛋白质中不存在的丫肽键、伊氨基酸和D型氨基酸，它们被统称为生物活性肽。4、蛋白质多肽链中氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序，即氨基酸序列。维持蛋白质一级结构的化学键主要是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。5、蛋白质多肽链局部主链原子依靠氢键而形成的有规则的局部空间构象，包括“-螺旋、3■折叠、3-转角、无规卷曲四种构象单元。6、多肽链主链围绕同一中心轴螺旋式上升，形成螺旋结构。特征如下：3.6个氨基酸残基旋转一圈，上升的垂直距离0.54nm；相邻的螺旋之间形成链内氢键；R基侧链位于笫螺旋的外侧。7、指单条肽链的蛋白质分子中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链中所有原子在三维空间中排布而形成的包括主链和侧链构象在内的特征性三维结构，是蛋白质发挥功能所必需的。8、指含两条或多条肽链的蛋白质分子中，各亚基间通过非共价键彼此缔合在一起而形成的特定的三维结构。9、指在二级结构基础上，某些相邻的二级结构构象单元常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成有规则的二级结构聚合体。10、指对于较大的球状蛋白分子，它的一条长的多肽链往往在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体。11、组成肽键的G。N、H四个原子与两个相邻的C原子倾向于共平面，形成所谓多肽链主链的酰胺平面，也称肽平面。因肽平面是多肽链主链的重复单位，故肽平面又被称为肽单位。12、多肽链主链上的C0原子位于相邻两个肽平面的连接处，Co-N和CorC均为单键，可自由旋转。其中一个肽平面可以围绕CkC单键旋转，其旋转角度称W(Psi);另一个肽平面可以围绕Co-N单键旋转，其旋转角度称①(Phi)。由于①和W这两个转角决定了相邻两个肽平面在空间上的相对位置，因此，习惯上将这两个转角称为二面角。13、由于基因突变导致蛋白质一级结构的变异，进而导致蛋白质生物功能的下降或丧失，并引起疾病。例如镰刀形红细胞贫血病就是由于血红蛋白一级结构变异而导致的一种分子病。14、在一些理化因素的作用下，维持天然蛋白质分子特定空间构象的化学键被破坏，使天然蛋白质分子从原来紧密有序的折叠构象（天然态）变成了松散无序的伸展构象（变性态），并导致蛋白质生物学功能的丧失和某些物理及化学性质的改变，该现象即为蛋白质变性。15、蛋白质（尤其是小分子蛋白质）的变性作用如果不过于剧烈，当除去变性因素后，可重新恢复原来的天然构象，并恢复全部的生物活性，这种现象称为蛋白质复性。16、分子伴侣是一类在细胞内能够帮助新生肽链正确组装成为成熟蛋白质，而本身却不是最终功能蛋白质分子的组成成分的蛋白质。细胞中有很多分子伴侣，当细胞处于应激状态时，其合成往往增加。17、指在寡聚蛋白分子中，一个亚基由于与其它分子结合而发生构象变化，并引起相邻其它亚基的构象和功能也发生改变。18、在直流电场中，带正电荷的离子向阴极移动，带负电荷的离子向阳极移动，这种现象称电泳。19、由两条或两条以上的多肽链通过非共价键组成的蛋白质叫寡聚蛋白。二、填空题1、碳、氢、氧、氮，氮，16%氮，凯氏定氮法2、氨基酸，脯氨酸，L-a-氨基酸3、简单蛋白质，结合蛋白质，球状蛋白，纤维状蛋白4、组成蛋白质的氨基酸的结构通式（L-a-氨基酸）为：COOHIH2N一？「HR5、苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，280nm6、非极性氨基酸，不带电荷极性氨基酸，带正电荷极性氨基酸，带负电荷极性氨基酸7、有机溶剂，乙醇8、D-,D-色氨酸，L-,L-谷氨酸的单钠盐9、两性离子10、负，阳11、最小12、蓝紫色13、2,4-二硝基氟苯14、氨基酸残基15、氨基端或N-端，竣基端或C-端16、一级结构，空间结构，二级结构，超二级结构，结构域，三级结构，四级结构17、氢键，疏水作用力，范德华力，离子键，二硫键，配位键18、笫螺旋的一周含3.6个氨基酸残基，笫螺旋的一周含13个原子19、血红素，亚铁20、吴宪，20,3021、牛胰岛素22、S,双曲线23、迁移率，相对分子质量，净电荷数量24、1〜100,水化膜，双电荷层25、福林-酚法或Lowry法，染料结合分析法或Bradford法，双缩月尿法，紫外分光光度法，凯氏定氮法26、153,血红素，”-螺旋。27、增加，盐溶，减小，盐析，蛋白质分离28、FDNB法（2,4-二硝基氟苯法），Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）29、c、a、b30、不动，向正极移动，向负极移动三、单项选择题.C2.B3.C4.D5.C6.D7.C8.A9.C10.C.D12.A13.A14.D15.B16.A17.D18.D19.D20.C四、多项选择题1.BD2.ABCE3.ABCD4.BC5.AB6.BDE7.ABDE五、判断并改错X,非必需氨基酸是指可由动物体自行合成的氨基酸。这里所说的“必需”还是“非必需”是指其是否必需由饲料供给，并非指其对动物来说需要与否。V,谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。VVX,蛋白质变性时，天然蛋白质分子的空间结构被破坏，而蛋白质的一级结构仍保持不变。X,在分子筛层析时，分子量较大的蛋白质首先被洗脱出来。V8.VV,双缩月尿是由两分子尿素缩合而成的化合物，在碱性溶液中能与蛋白质中的肽键反应，形成红紫色络合物。此反应可用于定性鉴定，也可在540nm比色，定量测定蛋白含量。VM中性氨基酸：pI=(pK1+pK2)/2,酸性氨基酸：pl=(pK1+pKRCOO)/2,碱性氨基酸：pl=（pKRNH+pK2）/2。甘氨酸为中性，pl=（pK1+pK2）/2=（2.34+9.60）/2=5.97六、问答题.①论述蛋白质的催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。没有蛋白质，就没有生命。.谷胱甘肽（GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。GS曲第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以丫-竣基而不是a-竣基与半胱氨酸的a-氨基形成肽键。GSH分子中半胱氨酸的疏基是该化合物的主要功能基团。GSHI勺疏基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中疏基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。此外，GSH的疏基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNARNA^蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。.许多具有一定功能的蛋白质，如参与蛋白质消化的各种蛋白酶、参与血液凝固的凝血酶、参与糖代谢调节的胰岛素等，它们在动物体内通常以无活性的前体形式产生和储存。这些无活性的蛋白质前体在机体需要时，经过某种蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段（一级结构的局部断裂）后，才变成具有生物活性的蛋白质，这一过程被称为蛋白质前体的激活。.蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象；而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀；但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸镂盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。.蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上，利用高温高压消毒手术器械，用紫外线照射手术室，用70%〜75%酒精消毒手术部位的皮肤；这些变性因素都可使细菌、病毒的蛋白质发生变性，从而使其失去致病作用，防止病人伤口感染。另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中，为了防止蛋白质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、剧烈震荡等变性因素的影响。.蛋白质一级结构测定的一般程序为：①测定蛋白质（要求纯度必须达到97%A上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。②测定多肽链N-末端和C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。③用裂解点不同的两种裂解方法（如胰蛋白酶裂解法和澳化鼠裂解法）分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。④分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。.肌红蛋白是具有三级结构的单链蛋白；而血红蛋白是由4个亚基组成的寡聚蛋白，亚基之间通过盐键相连、互相限制。二者均有含铁的血红素辅基、均可与氧结合。但两种蛋白质的氧结合曲线有一定差别：①肌红蛋白的氧合曲线为双曲线，而血红蛋白为S形氧合曲线；②在相同氧分压情况下，肌红蛋白的氧饱和度总是高于血红蛋白的氧饱和度；③在氧分压较低时，血红蛋白较难与氧结合。所以，血红蛋白比肌红蛋白更适合运输氧，而肌红蛋白适于在肌肉中贮存氧。.血红蛋白分子构象中，四个亚基之间是通过8个盐键相连接、结合紧密；当第一个亚基与氧结合时，需要破坏其间的盐键；当第一个亚基与。2结合以后，该亚基的构象发生改变，并进一步促使邻近的亚基构象改变，结果导致其他