《生物化学》考研复习重点大题

wordword11/11word中国农业研究入学考复习资料《生物化》重大题．简述argaf定律的主要内容。答案：〕不同物种生物的DA碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DA碱基组成一样。〕在一个生物个体中DA的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。〕几乎所有生物的DA中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌A和胸腺嘧T)的分子数量相等，鸟嘌G和胞嘧的分子数量相等，即＋G=T＋。这些重要的结论统称为argaf定律或碱基当量定律。．简述DA右手双螺旋结构模型的主要内容。答案：DA右手双螺旋结构模型的主要特点如下：1〕DA双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为′→′，另一条链的走向为′→′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。〕由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。〕两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。〕双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为.即，需要0个碱基对，螺旋直径是.。〕双螺旋外表有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。．简述DA的三级结构。答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DA分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DA中多为负超螺旋真核生物线粒体叶绿体DA也是环形分子能形成超螺旋结构真核细胞核内染色体是DA高级结构的主要表现形式由组蛋白HHBHH4各两分子形成组蛋白八聚体DA双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。．简述tRA的二级结构与功能的关系。答案：的tRA都呈现三叶草形的二级结构，根本特征如下〕基酸臂，由p组成，′末端有AH结构，与氨基酸在此缩合成氨基tR，起到转运氨基酸的作;〕二氢尿嘧啶DHU、I环或D环由～2个核苷酸组成以含有二氢尿嘧啶为特;反密码环其环中部的三个碱基可与RA的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位;额外环，也叫可变环，通常由～1个核苷酸组;TψC环，由7个核苷酸组成环和RA与核糖体的结合有关。．简述真核生物RA′端A尾巴的作用。答案：真核生物RA的′端有一段多聚腺苷即尾巴，长约～0个腺苷酸。该尾巴与RA由细胞核向细胞质的移动有关，也与RA的半衰期有;研究发现A的长短与RA寿命呈正相关，刚合成的RA寿命较长“老的RA寿命较短。．简述分子杂交的概念与应用。答案把不同来源的DR链放在同一溶液中进展热变性处理退火时它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DDA或DRA双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链DA与DA的杂交叫做tern杂交，DA与RA杂交做rtern杂交。核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动植物检疫等方面。．DA热变性有何特点？答案：将DA溶液加到～℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规如此线团状，此过程为DA的热变性。有以下特点：变性温度X围很;m处的紫外吸收增加;粘度下;生物活性丧;比旋度下;酸碱滴定曲线改变。.试述如下因素如何影响DA的复性过程〕阳离子的存;〕低于m的温;〕高浓度的DA链。答案阳离子可中和DA分子中磷酸基团的负电荷减弱DA链间的静电作用促进DA的复性;〕低于m的温度可以促进DA复;DA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会从而促进DA复性。．对一双链DA而言，假如一条链＋GT＋=.，如此：〕互补链＋GT＋=？〕在整个DA分子＋GT＋=？〕假如一条链＋TG＋=.，如此互补链＋T)G＋C=？〕在整个DA分子＋TG＋=？答案：〕互补链＋GT＋=.8=.5〕在整个DA分子中，因为A=T，G=，所以＋G=T＋，＋GT＋=1〕互补链＋TG＋=.8〕整个DA分子中＋TG＋=.8.在H..Lal条件下测得某一组织DA样品的m为.℃求出四种碱基百分组成。答案：大片段DA的m计算公式:G＋%=.×.%小于p的寡核苷酸的m的计算公式:m=G＋＋＋T。G＋%=Tm–.)×.4%=.3.)×.4%=.%，那么G%=%=.%A＋T%=.%=.%，A%=T%=.%].为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质根底？答案：.①论述蛋白质的催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质根底。没有蛋白质，就没有生命。．谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？答案：谷胱甘GH是由谷氨酸半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽GH的第一个肽键与一般肽键不同是由谷氨酸以羧基而不是α羧基与半胱氨酸的α氨基形成肽键GH分子中半胱氨酸的巯基该化合物的主要功能基团。GH的巯基具有复原性，可作为体内重要的复原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。此外GH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体D、RA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。.简述蛋白质变性与沉淀的关系。答案：蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。性的蛋白质溶解度明显降低易结絮凝固而沉;但是沉淀的蛋白质却不一定变性如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。.概述蛋白质一级结构测定的一般程序。答案：蛋白质一级结构测定的一般程序为①测定蛋白要求纯度必须达到以上〕的相对分子质量和它的氨基酸组成推测所含氨基酸的大致数目②测定多肽链末端和末端的氨基酸从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无与数目。如果蛋白质分子中多肽链间含有二硫键，如此必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进展别离提纯③用裂解点不同的两种裂解方如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段④分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。.试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。答案：①以RA酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。②nen发现蛋白质二硫键异构DI能加速蛋白质正确二硫键的形;如RA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而DI在体外能帮助变性后的RA酶在n内复性。分子伴侣在细胞内能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质由此可见蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。.概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。答案：层析过程中混合样品经过凝胶层析柱时各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来;并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系因此将几种相对分子质应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱记录各种标准蛋白质的洗脱体;然后以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标以相对应的洗脱体积为横坐标绘制标准曲;再将待测蛋白质溶液在上述一样的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。.概述DGE法测蛋白质相对分子质量的原理。答案：〕聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量十二烷基硫酸钠D可与蛋白质大量结合结合带来两个后果①由于DS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷掩盖了它们自身所带电荷的差;②使它们的形状都变成杆状这样它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小蛋白质分子在DGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以与待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进展DGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。．简述蛋白质的抽提原理和方法。答案：抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种别离方法。其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐稀碱或稀酸所以可以择水稀盐稀碱或稀酸为抽提溶;对于和脂类结合比拟结实或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进展抽提。.根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有如下氨基酸序列：IeaHTrTrGrGlaAaMetsyrGuaGnrApGMetG-saeHsrg〕预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或转角。〕何处可能形成链内二硫键？〕假设该序列只是大的球蛋白的一局部，试分析在、r、Gl、a、L、Tr、Leu中，哪些可能分布在该蛋白的外外表，哪些分布在内部？答案：〕可能在7位和8位氨基酸打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。〕2位和3位的半胱氨酸可形成二硫键。分布在外外表的为极性带电荷的残基sGn和;分布在内部的是非极性的氨基酸残基r、Leu和a;Tr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外外表和内部的可能性都有。.简述抑制剂对酶活性的抑作用与酶变性的不同点。答案：〕抑制剂对酶有一定的选择性，一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑;而使酶变性失活的因素，如强酸、强碱等，对酶没有选择;〕抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变酶的结构，不引起酶蛋白变性，去除抑制剂后，酶又可恢复活性。而变性因素常破坏酶分子的非共价键，局部或全部地改变酶的空间结构，从而导致酶活性的降低或丧失。.在很多酶的活性中心均有Hs残基参与，请解释？答案酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基K值为.～.在生理条件下一半解离一半不解离因此既可以作为质子供体不解离局部，又可以作为质子受解离局部，既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反响，因此常参与构成酶的活性中心。.以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统是怎样实现反响信号放大的？答案：〕级联系统：在连锁代谢反响中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反响系统称为级联系统。糖原磷酸化酶的激活过程就是一个例子。〕放大过程：激如肾上腺素〕使腺苷酸环化酶活化，催化TP和生成cM;cMP使蛋白激酶活化使无活力的磷酸化酶b激酶转变成有活力的磷酸化酶b激酶;磷酸酶b激酶使磷酸化酶b转变成激活态磷酸化酶;磷酸化酶a使糖原分解为磷酸葡萄糖。．对活细胞的实验测定明确酶的底物浓度通常就在这种底物的m值附近请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于m或大大低于m呢？答案：据的米氏曲线可知，当底物浓度大大低于m值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经;当底物浓度大大高于m值时，酶趋于被饱，随底物浓度改变，反响速度变化不大，不利于反响速度的调;当底物浓度在m值附近时反响速度对底物浓度的变化较为敏感有利于反响速度的调节。．举例说明竞争性抑制的特点与实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？答案竞争性抑制剂的特点抑制剂以非共价键与酶结合用超滤透析等物理方法能够解除抑;〕抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中;〕抑制剂使反响速度降低m值增大，但对Vx并无影响〕增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。竞争性抑制作用的原理可用来说明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如某些细菌对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶与谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。.在一个符合米氏方程的酶促反响体系中，：无抑制剂时，双倒数图中横轴的截距是Lm，纵轴的截距是.L，当参加可逆抑制剂后，横轴的截距没有变，而纵轴的截距是i.Lo。问：〕上述双倒数示意怎么表示？〕无抑制剂时，反响最大速度和米氏常数各是多少？〕有抑制剂时，反响最大速度和米氏常数又分别是多少？)该抑制剂是何种类型的？答案：略〕．简述G蛋白耦联受体介导的跨膜信号转导的根本过程。激素是第一信使，与靶细胞膜上的受体结合，使G蛋白活，进而激活膜上的腺苷酸环化〕系统。C催化TP转变为cM。cMP作为第二信使可激活蛋白激酶，继而激活磷酸化酶并催化细胞内磷酸化反响，引起靶细胞特定的生理效应：腺细胞分泌、肌细胞收缩与舒X、神经细胞膜位变化、细胞通透性改变、细胞分裂与分化以与各种酶促反响等。该题也可问：简述依赖于cMP的蛋白激酶A的激活机制〕答案：略〕．简述酶耦联受体介导的跨膜信号转导的根本过程。答案：〕具有酪氨酸激酶的受体：该受体简单，只有一个横跨细胞膜的α螺旋，有两种类型①受体具有酪氨酸激酶的结构域即受体与酪氨酸激酶是同一个蛋白质分;当与相应的化学信号结合时直接激活自身的酪氨酸激酶结构域，导致受体自身或细胞内靶蛋白的磷酸化②受体本身没有酶的活性，但当它被配体激活时立即与酪氨酸激酶结合，并使之活，通过对自身和底物蛋白的磷酸化作用，把信号传入细胞内。具有鸟苷酸环化酶的受:该受体也只有一个跨细胞膜的α螺旋其膜内侧有鸟苷酸环化酶当配体与它结合后，即将鸟苷酸环化酶激活，催化细胞内GTP生成cGM，cGMP又可激活蛋白激酶GGG促使底物蛋白质磷酸化，产生效应。上述几种跨膜信号转导过程并不是截然分开的相互之间存在着错综复杂的联系形成所谓的信号网络。.1分子乙酰A彻底氧化生成2和H，可提供几分子T？为什么？答案：可提供0分子T。具体情况如下)在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸脱下两个氢生成α-酮戊二酸和DH＋H＋;〕在α酮戊二酸脱氢酶系作用下α酮戊二酸脱氢生成琥珀酰A和DH＋H＋;〕在琥珀酰A合成酶作用下，琥珀酰A水解生成琥珀酸，产生1分子GT;4〕在琥珀酸脱氢酶作用下，琥珀酸脱氢生成延胡索酸和DH;5〕在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢生成草酰乙酸和DH＋H＋。1分子DH进入H呼吸链氧化可提供.5子T，而1分子DH2进入DH2呼吸链氧化可提供.5子T，所以1分子乙酰A彻底氧化生成2和H，可提供0分子T×.＋.＋.何谓三羧酸循它有何生理意?答案在线粒体中乙酰A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸经过一系列酶促反响重新生成草酰乙酸而将乙酰A彻底氧化生成HO和并释放能量这个循环反响称为三羧酸循环又称柠檬酸循环或res循环。生理学意义〕糖的有氧分解是产生动物生理活动所需能量的主要来;〕三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体内彻底氧化的共同代谢途;〕三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质与其他有机物质代谢的联系枢纽。.为什么说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解的共同通路？答案葡萄糖经甘油3磷酸丙酮酸等物质生成乙酰C，而乙酰A必须进入三羧酸循环才能被彻底氧化分解〕脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，甘油可以经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化途径，最终的氧化分解也需要进入三羧酶循环途;而脂肪酸经氧化途径产生乙酰乙酰A可进入三羧酸循环氧化〕蛋白质分解产生氨基酸，氨基酸脱去氨基后产生的碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架承受H3重新生成氨基所以三羧酸循环是三大物质共同通路。.磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么？答案：〕中间产物核-磷酸是动物体内合成多种物质的重要原;〕产生的DH复原力〕参与多种代谢反响;磷酸戊糖途径与糖的有氧分解与糖的无氧分解相互联;通过转酮基和转醛基反响，使丙糖、丁糖戊糖、己糖、庚糖互相转化。.简述葡萄糖激酶和己糖激酶的差异。答案：己糖激酶和葡萄糖激酶的主要差异在于①葡萄糖激酶只存在于肝脏中，而己糖激酶在肝脏和肌肉中都存;②己糖激酶的m值为.L葡萄糖激酶的m值为L;③己糖激酶受产物葡萄糖磷酸的反响抑制，葡萄糖激酶不受产物葡萄-磷酸的反响抑制。所以当血液中葡萄糖浓度低时己糖激酶起主要作;当血液中葡萄糖浓度高时葡萄糖激酶起主要作用，结果肝脏糖原浓度高于肌肉糖原浓度。．试述丙酮酸氧化脱羧反响哪些因素调?答案：〕变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰A和DH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，乙酰A抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移E，DH抑制二氢硫辛酰胺脱氢E〕组分。〕化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。〕丙酮酸脱氢E〕组分受GTP抑制，为MP所活化。.呼吸链是由哪些成分组成的？各有何作用？答案：主要有五大类①D＋，在呼吸链中传递氢，传递氢和电;②MN和D，传递氢;③铁硫蛋白传递电子;④传递氢;⑤细胞色素体系是一类以铁卟啉为辅基的结合蛋白传递电子电子在细胞色素中的传递顺序为→c→c→a3。.为什么说在呼吸链中，辅酶Q是一种特殊灵活的载?答案辅酶Q是呼吸链中唯一的非蛋白质组分其结构中含有由数目不同的类异戊二烯组成的侧链所以它是非极性分子可以在线粒体内膜的疏水相中快速扩散也有的Q结合于内膜上另外它也是呼吸链中惟一不与蛋白质严密结合的传递体，因此，可以在黄素蛋白和细胞色素类之间作为一种特殊灵活的载体而起作用。.铁硫蛋白和细胞色是如何传递电子?答案铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是一样的都是通过铁的价变即e＋和e＋的互变来进行电子的传递这两类蛋白质的差异在于细胞色素中的铁是血红素铁铁与血红素分子严密结;而铁硫蛋白中的铁是非血红素铁，与蛋白质中半胱氨酸的硫和无机硫原子结合在一起，形成一个铁硫中心。.试述体内能量的生成方式以与水的生成。答案：TP的生成有两种方式，分别为底物水平磷酸化作用和氧化磷酸化作二者概念略，后者是主要的。体内水的生成方式主要是代谢物脱氢经呼吸链传递与激活的氧合;除此以外非线粒体氧化体系中的氧化酶、过氧化氢酶等催化的反响也能生成水。.阐述一对电子从H传递至氧是如何生成.5个TP的？答案每对电子通过呼吸链传递复合体I复合体Ⅲ和复合Ⅳ时分有4个H＋4个H和2个H＋从基质泵出，导致线粒体内膜两侧形成跨膜的质子梯度。当这些质子通过TP合酶返回基质时，能够促使TP合成。每3个H＋过TP合酶可促使1分子TP合成，同时，产的TP从线粒体基质进入胞质需消耗1个H＋所以每形成1个TP需4个H＋这样一对电子从H传递至氧共成.5个T＋＋4.一对电子从DH2传递至氧可产生多少分子T为什?答案一对电子从DH2传递至氧产生5个T由于D2直接将电子传送给呼吸链传递复合体I，不经过呼吸链传递复合体I，所以当一对电于从DH2传递至氧时只有6个H＋由基质泵出，成1分子TP需4个H＋，共形成5个T＋／。.化学渗透学说的要点是什?答案化学渗透学说的要点是呼吸链中各递氢体和递电子体按特定的顺序排列在线粒体膜;〕呼吸链中复合Ⅰ、复合Ⅲ和复合Ⅳ都具有质子泵的作用，在传递电子的过程中将H＋泵出内膜，所以呼吸链的电子传递系统是一个主动运输质子的体;质子不能自由通过线粒体内膜泵出膜外的H＋不能自由返回膜内侧，使膜内外形成H＋浓度的跨膜梯;〕线粒体内膜上有P合酶，当质子通过TP合酶返回线粒体基质时，释放出自由能，驱动DP和i成T。.简述TP合成酶的结构特点与功能。答案：TP合酶主要有两个功能单位1和。1由5种亚基组α是一种可溶性的膜周边蛋白具有催化TP合成的功;其中α和β亚基上有DP和TP结合位;β亚基为催化亚单独存在时不具有P合酶的作用但使TP水解。〕0是由多亚基组成的不溶于水的跨膜蛋白，含有大量的疏水性氨基酸，在内膜中形成了跨膜的质子通道，便于质子回流。.试述影响氧化磷酸化的因素与其作用机制。答案：〕呼吸链抑制剂：鱼藤酮、杀粉蝶菌素、安密妥与复合体I中的铁硫蛋白结合，抑制电子传;抗霉素、二巯基丙醇抑制复合Ⅲ;一氧化碳、氰化物、叠氮化物、硫化氢抑制复合Ⅳ。解偶联剂该类典型代表是二硝基苯酚在线粒体内膜外侧H较低二硝基苯酚的羟基不能解离，可自由进入线粒;进入线粒体后，二硝基苯酚的羟基解离带负电荷1分子，二硝基苯酚进入线粒体就相当于从内膜外侧带入线粒体内1个H＋，破杯了内膜两侧的H＋梯度，使TP不能合成，而电子传递继续进展，结果使电子传递的氧化和磷酸化两个过程别离。氧化磷酸化抑制剂寡霉素可阻止质子从0质子通道回流抑制磷酸化并间接抑制电子在呼吸链上传递。〕DP的调节作用DP浓度升高，氧化酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。.试比拟电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂对生物氧化作用的影响。答案：〕电子传递抑制剂使电子传递链的某一部位阻断，电子不能传递，氧的消耗停止，同时TP的合成停止〕氧化磷酸化抑制剂的作用位点在TP合酶，使TP合酶被抑制，而不能合成T，结果电子传递也被抑制，氧消耗停止〕解偶联剂的作用是使电子传递和氧化磷酸化两个过程别离，结果是电子传递失去控制，氧消耗增加TP却不能合成，产生的能量以热的形式散失，使体温升高。.在脂肪酸合成中，乙酰.羧化酶起什么作用？乙酰A羧化酶受哪些因素调控？答案乙酰A羧化酶的作用是催化乙酰A和2合成丙二酸单酰为脂肪酸合成提供二碳化合物乙酰A羧化酶是脂肪酸合成反响中的一种限速调节酶柠檬酸和异柠檬酸可增强该酶的活性而长链脂肪酸如此抑制该酶的活性。此酶经磷酸化后活性丧失，胰高血糖素与肾上腺素等能促进这种磷酸化作用，从而抑制脂肪酸的合;而胰岛素如此能促进酶的去磷酸化作用、增强乙酰A羧化酶的活性。．试比拟脂肪酸氧化与其生物合成的差异。答案：〕进展的部位不同，脂肪酸氧化在线粒体内进展，脂肪酸的合成在胞液中进展。〕主要中间代谢物不同，脂肪酸氧化的主要中间产物是乙酰C，脂肪酸合成的主要中间产物是丙二酸单酚A。〕脂肪酰基的转运载体不同，脂肪酸氧化的脂肪酰基转运载体是C，脂肪酸合成的脂肪酰基转运载体是P。〕参与的辅酶不同，参与脂肪酸氧化的辅酶是D和D＋，参与脂肪酸合成的辅酶是DH。〕脂肪酸氧化不需要，而脂肪酸的合成需要。反响发生时DTP比值不同脂肪酸氧化在DTP比值高时发生而脂肪酸合成在DTP比值低时进展。〕柠檬酸发挥的作用不同，柠檬酸对脂肪酸氧化没有激活作用，但能激活脂肪酸的生物合成。〕脂酰A的作用不同，脂酰辅酶A对脂肪酸氧化没有抑制作用，但能抑制脂肪酸的生物合成。.图示鸟氨酸循环的过程，并简述该途径的生理意义。答案：图略意义：〕机体内，氨是有毒化合物，通过该途径合成尿素，尿素是中性无毒物质，从而起到解氨毒的作用这是哺乳动物最终排出氨的方;通过该途径也可以去除氨氮与二氧化碳能够减少体内2溶于血液所造成的酸性。．简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。答案：〕天冬氨酸经转氨基作用或联合脱氨基作用形成草酰乙;(〕草酰乙酸由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化形成磷酸烯醇式丙酮;然后沿着糖酵解途径的逆反响依次生成甘油酸磷酸甘油酸-磷酸甘油-二磷酸甘油3磷酸磷酸二羟丙酮和果1二磷;果糖1二磷酸在果糖二磷酸酶的催化下形成果磷酸葡萄-磷酸;葡萄糖磷酸水解生成葡萄反响由葡萄糖-磷酸酶催化。．鸟氨酸循环、三羧酸循环和转氨基作用是如何联系的？答案：图略，鸟氨酸循环过程中天冬氨酸不断被消耗转变为延胡索酸延胡索酸可以经过三羧酸循环转化为苹果酸，苹果酸再氧化成草酰乙酸，后者可再与谷氨酸进展转氨基反响，重新生成天冬氨酸。而谷氨酸又可通过其他的各种氨基酸把氨基转移给α酮戊二酸生成因此其他的各种氨基酸的氨基可以通过天冬氨酸的形式用于合成尿素。天冬氨酸和延胡索酸可使尿素循环、三羧酸循环和转氨基作用联系起来。．简述保证DA复制忠实性的因素其功能？〕半保存复制的原如此，〕碱基互补配对的规律TGC。〕DA聚合酶I的校对作用，〕引物的切除，.简述DA复制时所需的主要酶类与其功能。答案DA聚合酶催化核苷酸之间生成磷酸二酯键也具有一定的校正功;拓扑异构酶催化DA超螺旋解开，使之变为双螺;〕解旋酶：解开DA双链，使之变为单;〕单链结合蛋白：和单链DA结合，使之变为能够作为复制模板的稳定单;〕引物酶：以解旋后的单链DA为模板，催化合成一小段带有′H的R;〕DA连接酶：催化DA双链中的一条单链缺口处游离的′末端H与′末端磷酸形成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DA链连成完整的链。．真核生物染色体的端粒是怎样复制的？答案端粒DA的′端和端粒酶所含的RA分的′端形成碱基配;端粒酶利用RA为模板，将TP加到端粒DA的′端，这个逆转录过程一直进展到RA模板第5位;〕DRA杂交链之间发生相对滑动，新生长的端粒DA链′端再和RA′端形成新的碱基配对，重新暴露出部分RA模板序;继续逆转录过该结→聚合→转位的过程周而复始直至在粒DA的′端形成了足够长提供后随链盘旋时所需的长度的单链突;该′突出端能够弯转过来成为后随链合成的起始端，然后由DA聚合酶制DA′端空缺的D，最后由连接酶连接。．简述转录过程和复制过程的不同点。答案复制时两条DA链均为模板转录时一条DA链均为模;复制时TP为底物转录时TP为底物;〕复制时需要DA聚合酶、连接酶等，转录时仅需要RA聚合酶;〕复制物为子产物代双链DA转录产物为RtRAR;复制时=TG≡C配转录时=UG≡T=A配对;〕复制时需要一小段RA为引物，转录时不需引物。．简述转录起始阶段的几个反响。答案起始阶段包括下面几个反响①RA聚合酶全酶的σ亚基识别模板DA的启动子并与之严密结合;②局部解开双螺旋，以使模板链可与核糖核苷酸进展碱基配;③RA聚合酶催化底物核苷酸脱去焦磷酸形成磷酸二酯键，合成RA链最的～9个核苷酸后σ亚基脱离，起始阶段完毕。.简述真核生物与原核生物转录的不同点。答案：真核生物的转录在很多方面与原核生物不同，具有某些特殊规律，主要包括：〕转录单位一般为单基单顺反子，而原核生物的转录单位多为多基多顺反子;〕真核生物的三种成熟的RA分别由三种不同的RA聚合酶催化合;〕在转录的起始阶段RA聚合酶必须在特定的转录因子的参与下才能起始转;〕组织或时间特异表达的基因转录常与增强子有关，增强子是位于转录起始点上游的远程调控元件，具有增强转录效率的作;〕转录调节方式以正调节为主，调节白的种类是转录因子或调节转录因子活性的蛋白因子。.简述操纵子模型，并说明各组分的功能。答案：操纵子是原核生物基因表达调控的功能单位，由调节基因、启动子、操纵基因