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第四节蛋白质工程在食品中的应用

蛋白质工程自问世以来，短短十几年的时间，已取得了引人瞩目的进展，在医学和工业用酶方面也获得了良好的应用前景。提高蛋白的稳定性包括以下几个方面：①延长酶的半衰期；②提高酶的热稳定性；③延长药用蛋白的保存期；④抵御由于重要氨基酸氧化引起的活性丧失。

一、蛋白水解酶蛋白水解酶简称蛋白酶例如：枯草芽孢杆菌缺点：极易氧化而失活原因是第222位的甲硫氨酸残基（Met-222）发生了90%的氧化，运用基因定点诱变技术，运用非野生型的氨基酸密码取代Met-222密码子，获取一系列的突变基因，最终获得19种不同的枯草杆菌蛋白酶突变株。通过检测，Ala-222取代Met-222的突变蛋白酶抗氧化性得到大大的提高，制成的洗涤剂可以和漂白剂一起使用二、溶菌酶溶菌酶：天然的防腐剂，催化速率随着温度的升高而升高，因此提高酶的热稳定性能提高其应用价值由一条肽链构成，并在空间上折叠形成二个相对独立的结构域，酶活性中心位于二个结构域之间。该酶分子在第97位和54位残基上是两个未形成二硫键的半胱氨酸由于二硫键是一种稳定蛋白质分子空间结构的重要共价化学键，有如建筑所用的钢筋一样，因而能将分子中的不同部位牢固地联结在一起。因此，提高酶热稳定性最常用的办法是在分子中增加一对或数对二硫键。

在高温下Asn和Gln容易脱氨形成Asp和Glu，而导致蛋白质分子构象的改变，使蛋白质失去活性。对酿酒酵母的磷酸丙糖异构酶进行诱变改造。这种酶有两个相同的亚基，每个亚基含有2个Asn，由于它们都位于亚基之间的界面上，可能对酶的热稳定性起决定性作用。通过寡核苷酸介导的定向诱变技术，将第14位和第78位上的2个Asn分别转变成Thr(苏氨酸)和Ile(异亮氨酸)残基，大幅度提高突变酶的热稳定性。三、磷酸丙糖异构酶四、

葡萄糖异构酶-----改变酶的最适pH值条件

葡萄糖异构酶最适pH为碱性，在80℃稳定，而在碱性条件下，80℃时使高果糖浆焦化产生有害物质，反应只能在60℃进行。采用盒式突变技术将葡萄糖异构酶分子中酸性氨基酸(Glu或Asp)集中的区域置换为碱性氨基酸(Arg或Lys)，可使葡萄糖异构酶的最适pH值变为酸性，即可在高温下进行反应五、胰蛋白酶----提高酶的催化专一性

胰蛋白酶极易自溶，经层析分离后，会得到4个具有胰蛋白酶活性的片段。对Arg117自溶点进行缺失突变，最终可得到稳定的突变株。将酶分子

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