食品化学蛋白质

关于食品化学蛋白质第1页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五章蛋白质第一节引言第二节氨基酸的物理化学性质第三节蛋白质的结构第四节蛋白质的变性第五节蛋白质的功能性质第六节蛋白质的营养性质第七节在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化Protein第2页，共69页，2023年，2月20日，星期日第一节引言Introduction

蛋白质是存在于一切生物体内最重要的成分，占活细胞干重的50％左右

元素组成:C:50％～55％；H:6％～7％O:20％～23％N:12％～19％；S:0.2％～3.0％

氨基酸组成:20种L-（α）AA第3页，共69页，2023年，2月20日，星期日第一节引言Introduction

分类:按组成简单蛋白质：只有AA组成结合蛋白质：辅基/配基按结构球状蛋白质纤维状蛋白质按功能酶运输蛋白营养和贮存蛋白收缩/运动蛋白结构蛋白防御蛋白第4页，共69页，2023年，2月20日，星期日第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

1、氨基酸的一般性质（1）结构CCOOHHRNH2第5页，共69页，2023年，2月20日，星期日第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

1、氨基酸的一般性质（2）分类非极性氨基酸：Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro极性氨基酸带正电荷侧链氨基酸：Lys,Arg,His带负电荷侧链氨基酸：Asp,Glu无电荷侧链氨基酸：Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly按R的极性分类人体必需氨基酸有Lys,Phe,Val,Met,Thr,Trp,Leu及Ile八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。

第6页，共69页，2023年，2月20日，星期日氨基酸溶解度(g/L)氨基酸溶解度(g/L)丙氨酸167.2亮氨酸21.7精氨酸855.6赖氨酸739.0天冬酰胺28.5蛋氨酸56.2天冬氨酸5.0苯丙氨酸27.6半胱氨酸--脯氨酸1620.0谷胺酰胺7.2（37℃）丝氨酸422.0谷氨酸8.5苏氨酸13.2甘氨酸249.9色氨酸13.6组氨酸--酪氨酸0.4异亮氨酸34.5缬氨酸58.1第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

1、氨基酸的一般性质（3）溶解度第7页，共69页，2023年，2月20日，星期日第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

除甘氨酸外都具有旋光性。在植物或动物组织的蛋白质水解物中，仅发现Ｌ－型异构体。1、氨基酸的一般性质（4）氨基酸的立体化学第8页，共69页，2023年，2月20日，星期日第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

1、氨基酸的一般性质（5）氨基酸的酸－碱性质羧基能电离成COO-和H+；氨基能接受质子，形成铵盐。氨基酸是两性电解质甘氨酸

提供质子，可释放质子提供电子对，可接受质子第9页，共69页，2023年，2月20日，星期日第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

1、氨基酸的一般性质（5）氨基酸的酸－碱性质在中性pH范围，-氨基和

-羧基都处在离子化状态，此时氨基酸分子是偶极离子或两性离子。偶极离子以电中性状态存在时的pH被称为等电点（pI）第10页，共69页，2023年，2月20日，星期日第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

1、氨基酸的一般性质（6）氨基酸的疏水性是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化△G△G0=RTlnS乙醇/S水S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度S水------氨基酸在水中的溶解度第11页，共69页，2023年，2月20日，星期日第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

1、氨基酸的一般性质（7）氨基酸的光学性质

芳香族氨基酸Trp、Tyr和Phe在紫外区(250～300nm)吸收光。此外，Trp和Tyr在紫外区还显示荧光。芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光第12页，共69页，2023年，2月20日，星期日第二节氨基酸的物理化学性质PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids

2、氨基酸的化学反应性与茚三酮反应与邻苯二甲醛反应第13页，共69页，2023年，2月20日，星期日第三节蛋白质的结构StructureofProtein

1、蛋白质的一级结构（PrimaryStructure）指氨基酸通过共价键（肽键）连接而成的线性序列(LinearSequence)第14页，共69页，2023年，2月20日，星期日第三节蛋白质的结构StructureofProtein

1、蛋白质的一级结构（PrimaryStructure）肽键不同于C-N单键和C=N双键；肽键具有部分单键性质同时又有双键性质；肽键不能自由旋转；肽单位平面有一定的键长和键角。肽单位是刚性平面结构；肽单位结构特征第15页，共69页，2023年，2月20日，星期日

氨基酸残基周期性的（有规则的）空间排列。主要包括螺旋结构和伸展片状结构。第三节蛋白质的结构StructureofProtein

2、蛋白质的二级结构（SecondaryStructure）（1）螺旋结构

-螺旋（主要的，最稳定的）；

310-螺旋；π-螺旋氢键氢键第16页，共69页，2023年，2月20日，星期日第三节蛋白质的结构StructureofProtein

2、蛋白质的二级结构（SecondaryStructure）（2）β折叠结构一种锯齿形结构。它比螺旋较为伸展稳定性：β-折叠片＞-螺旋β-折叠片～高变性温度加热和冷却×-螺旋β-折叠第17页，共69页，2023年，2月20日，星期日第三节蛋白质的结构StructureofProtein

3、蛋白质的三级结构（TertiaryStructure）二级结构进一步折叠成紧密的三维结构（多肽链的空间排列）肌红蛋白亲水性——蛋白质-水界面；疏水性——内部β-乳球蛋白第18页，共69页，2023年，2月20日，星期日第三节蛋白质的结构StructureofProtein

4、蛋白质的四级结构（QuaternaryStructure）

是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列，以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。第19页，共69页，2023年，2月20日，星期日第三节蛋白质的结构StructureofProtein

第20页，共69页，2023年，2月20日，星期日第三节蛋白质的结构StructureofProtein

5、稳定蛋白质结构的作用力蛋白质结构稳定疏水相互作用范德华力二硫键氢键空间相互作用静电相互作用金属离子第21页，共69页，2023年，2月20日，星期日第三节蛋白质的结构StructureofProtein

5、稳定蛋白质结构的作用力疏水相互作用动画演示第22页，共69页，2023年，2月20日，星期日第四节蛋白质的变性ProteinDenaturation1、蛋白质变性的概念

由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。第23页，共69页，2023年，2月20日，星期日物理性质的改变凝集、沉淀流动双折射粘度增加旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变酶水解速度增加分子内部基团暴露生物性能的改变抗原性改变生物功能丧失第四节蛋白质的变性ProteinDenaturation2、蛋白质变性现象第24页，共69页，2023年，2月20日，星期日第四节蛋白质的变性ProteinDenaturation3、影响蛋白质变性的因素物理因素（1）热

在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。第25页，共69页，2023年，2月20日，星期日第四节蛋白质的变性ProteinDenaturation3、影响蛋白质变性的因素物理因素（2）静水压压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。加压25℃100～1200MPa外压消失

高压导致的蛋白质变性不会损害蛋白质中的必须氨基酸的风味，也不会导致有毒化合物的形成。第26页，共69页，2023年，2月20日，星期日第四节蛋白质的变性ProteinDenaturation3、影响蛋白质变性的因素物理因素（3）剪切由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致的蛋白质变性。（4）辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线若能量高，能打断二硫键，导致构象变化第27页，共69页，2023年，2月20日，星期日第四节蛋白质的变性ProteinDenaturation3、影响蛋白质变性的因素化学因素（1）pH

极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。（2）有机溶质尿素和盐酸胍（GuHCl）尿素和盐酸胍优先和变性蛋白质结合，驱动N→D向右移动促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水相互作用第28页，共69页，2023年，2月20日，星期日第四节蛋白质的变性ProteinDenaturation3、影响蛋白质变性的因素化学因素（3）表面活性剂SDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂第29页，共69页，2023年，2月20日，星期日第四节蛋白质的变性ProteinDenaturation3、影响蛋白质变性的因素化学因素（4）有机溶剂乙醇、丙酮改变水的介电常数，改变静电作用非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用低浓度（离子强度≤0.2）静电中和作用稳定了蛋白质的结构较高的浓度（＞1mol/L）离子特异效应

Na2SO4、NaF能促进结构稳定；NaSCN和NaClO4是强变性剂

（5）促溶盐第30页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins1、概述蛋白质的功能性质概念

在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的哪些蛋白质的物理和化学性质。

蛋白质的功能性质分类流体动力学性质

水分吸收和保持、溶胀性、黏附性、粘度、沉淀、胶凝。表面性质

润湿、分散、溶解度、表面张力、乳化作用、起泡特性以及与脂肪和风味的结合。第31页，共69页，2023年，2月20日，星期日功能机制食品蛋白质种类溶解性亲水性饮料乳清蛋白粘度水结合汤、调味汁明胶持水性氢键、离子水合香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用水截留、网状结构肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合疏水结合、氢键肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性疏水结合和二硫交联肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化界面吸附和成膜香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫界面吸附和成膜冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合疏水结合和截留油炸面圈谷物蛋白第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins1、概述食品蛋白质在食品体系中功能作用第32页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins2、蛋白质的水合性质（PropertiesHydrationofProteins）（1）蛋白质水合性质：蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、

Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。

（2）蛋白质水合能力：当干蛋白质粉与相对湿度为90-95%的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。α＝ƒC+0.4ƒP+0.2ƒN

α

：水合能力，g水/g蛋白质；ƒC,ƒP

,ƒN

：带电的、极性和非极性的分数第33页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins2、蛋白质的水合性质（PropertiesHydrationofProteins）（3）蛋白质水合过程干蛋白质极性位点结合吸附水分子多分子层水吸附液体水凝聚溶胀溶剂化分散作用溶胀的不溶性颗粒第34页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins2、蛋白质的水合性质（PropertiesHydrationofProteins）（3）蛋白质水合过程蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33各种蛋白质的水合能力第35页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins2、蛋白质的水合性质（PropertiesHydrationofProteins）（4）影响蛋白质结合水的环境因素pH

当pH＝pI时，蛋白质的水合能力最低。温度温度升高，水合能力下降。氨基酸组成极性氨基酸越多，水合能力越高。离子强度低浓度的盐能提高蛋白质的水合能力。第36页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins3、蛋白质的溶解度（SolubilityofProteins）最受蛋白质溶解度影响的功能性质：增稠、起泡、乳化和胶凝作用。蛋白质----蛋白质+溶剂---溶剂蛋白质----溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶解度大小+第37页，共69页，2023年，2月20日，星期日氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低蛋白质溶解度决定决定Bigelow的蛋白质溶解度理论第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins3、蛋白质的溶解度（SolubilityofProteins）第38页，共69页，2023年，2月20日，星期日影响蛋白质溶解度的因素第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins3、蛋白质的溶解度（SolubilityofProteins）pH

当pH＝pI时，蛋白质的溶解度最低。利用这一性质进行蛋白质提取：在弱碱性8～9时提取，在4.5～4.8等电点沉淀。第39页，共69页，2023年，2月20日，星期日影响蛋白质溶解度的因素第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins3、蛋白质的溶解度（SolubilityofProteins）离子强度

低离子强度（＜0.5）—电荷屏蔽效应

高离子强度（＞1）—离子效应第40页，共69页，2023年，2月20日，星期日影响蛋白质溶解度的因素第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins3、蛋白质的溶解度（SolubilityofProteins）温度0～40℃，温度↑，溶解度↑＞40℃，温度↑，溶解度↓（蛋白质变性，非极性基团暴露，促进聚集和沉淀）有机溶剂一般降低蛋白质的溶解度第41页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（1）概念：是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性影响蛋白质界面性质的因素第42页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）

能否快速地吸附至界面

能否快速地展开并在界上面再定向

能否形成经受热和机械运动的膜

（2）具有界面性质的蛋白质必要条件能否快速的吸附至界面与蛋白质的表面分子特性有密切关系如果蛋白质表面非极性残基很多，且形成的疏水小区很多，则蛋白质能快速自发地吸附至界面。第43页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（2）具有界面性质的蛋白质必要条件能否形成具有强黏结性粘弹膜与蛋白质的分子大小、形状等相关

列车状构象的比例愈大，蛋白质愈是强烈地与界面相结合，并且表面张力愈是低。第44页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（3）乳化性质EmulsifyingProperties评价蛋白质乳化性质的方法油滴大小分布乳化活力emulsifyingactivity乳化能力emulsion

capacity乳化稳定性emulsionstability油滴大小分布乳化活力指标φ——分散相的体积分数；R——乳状液粒子的平均半径；m——蛋白质质量第45页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（3）乳化性质EmulsifyingProperties乳化能力相转变前（O/W→W/O）每克蛋白质所能乳化的油的体积乳化稳定性第46页，共69页，2023年，2月20日，星期日

蛋白质的溶解度

pH

pH=PI溶解度减少时，降低其乳化作用

pH=PI溶解度增加，增加其乳化作用血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。

与蛋白质表面疏水性存在弱正相关

适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（3）乳化性质EmulsifyingProperties影响蛋白质乳化性质的因素第47页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（4）起泡性质FoamingProperties是指它汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。

起泡能力的评价指标膨胀率（Overrun）起泡力（FoamingPower）第48页，共69页，2023年，2月20日，星期日蛋白质种类起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260β-乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶）760第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（4）起泡性质FoamingProperties不同蛋白质溶液的起泡力第49页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（4）起泡性质FoamingProperties必须快速地吸附至气----水界面必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层粘合性膜

蛋白质作为起泡剂的必要条件第50页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（4）起泡性质FoamingProperties溶解度快速扩散至界面疏水性（或两亲性）带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用分子(或链段)的柔性推进在界面上的展开具有相互作用活性的链段具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相的相互作用带电基团的配置在邻近气泡之间的电荷推斥极性基团的配置防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）蛋白质分子的性质与起泡性的关系影响蛋白质起泡性质的因素1、蛋白质分子的性质第51页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（4）起泡性质FoamingProperties第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（4）起泡性质FoamingProperties影响蛋白质起泡性质的因素2、pH3、盐4、糖5、脂类6、蛋白质浓度7、温度第52页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（5）与风味物质结合第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）蛋白质与风味之间的相互作用范德华力、氢键、静电、物理截留液态或高水分食品中蛋白质非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键相互作用静电相互作用醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上干蛋白粉仅仅是非共价键结合部分能贡献于蛋白质的产品的香气和味道第53页，共69页，2023年，2月20日，星期日温度盐pH化学改性影响蛋白质与风味结合的因素第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（5）与风味物质结合第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）第54页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（6）粘度Viscosity第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）蛋白质----溶剂的相互作用蛋白质----蛋白质相互作用（7）胶凝化作用Gelation

凝胶化作用概念是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。凝胶化作用机制溶胶状态-------似凝胶状态-------有序的网络结构状态第55页，共69页，2023年，2月20日，星期日第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（7）胶凝化作用Gelation氢键疏水相互作用静电相互作用金属离子的交联相互作用二硫键凝胶化的相互作用第56页，共69页，2023年，2月20日，星期日溶液的pH蛋白质的浓度金属离子蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用

果冻豆腐香肠重组肉制品影响蛋白质凝胶化作用的因素第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）第五节蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins4、蛋白质的界面性质（InterfacialpropertiesofProteins）（7）胶凝化作用Gelation第57页，共69页，2023年，2月20日，星期日第六节蛋白质的营养性质NutritionPropertiesofProteins1、蛋白质的质量

必需氨基酸组成和消化率

限制性氨基酸（Lys、Thr、Trp是限制性AA

）2、消化率

是人体从食品蛋白质吸收的氮占摄入的氮的比例。

蛋白质的构象抗营养因子（外源凝集素、蛋白酶抑制剂、使酶失活因子）与其它物质结合加工条件影响食品消化率的因素第58页，共69页，2023年，2月20日，星期日第七节在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化Physical、ChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成（1）适度热处理的影响60～90℃，1h或更短时间使内源氧化酶和水解酶失活、减弱或消除抗营养因子（2）在提取和分级时组成的变化（3）氨基酸的化学变化消旋、水解、去硫、去酰胺（4）蛋白质交联

含有ε-N-赖氨酰基、γ-谷氨酰基、γ-天冬氨酰基与-SH

的共价交联高温产生的去氢丙氨酸残基与-SH、ε-NH2共价结合交联

第59页，共69页，2023年，2月20日，星期日第七节在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化Physical、ChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成（5）氧化剂的影响H2O2

、过氧苯甲酰、次氯酸钠半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化蛋氨酸亚砜蛋氨酸砜磺基丙氨酸第60页，共69页，2023年，2月20日，星期日第七节在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化Physical、ChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成（5）氧化剂的影响蛋氨酸的氧化第61页，共69页，2023年，2月20日，星期日第七节在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化Physical、ChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成（6）羰－氨反应（7）食品蛋白质的其它反应与脂肪的反应脂肪氧化醛+蛋白质营养价值与功能下降R·+蛋白质蛋白质-R·

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