生物化学与分子生物学提纲(人卫版第8版)(上)

121212实用文档121212生物化与子生物一、蛋质的结构与能凯氏定氮法：由于体内的含氮物质以蛋白质为主，各种白质的含氮量很接近，平均为％只要测定生物样品中的含氮量，就可推算出蛋白质的大致含量：100

克样品中蛋白质的含量（）=每样品含氮克数6.25×蛋白质的生物学重要性（一广三多布广、种类多、量多、功能多。组成人体蛋白质的种氨基酸均属于

L基（除代胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。注：将氨基酸含基团置于竖线上，原子位于竖线右侧的为L型

20

种

L

氨基酸分类及其缩写、符号。（）极性脂肪族氨基酸：侧链为非极性的疏水基团，水溶解度小，等电点近中性（）性中性氨基酸：侧链基团有极性，水中溶解度大，电点近中性（）香族氨基酸：侧链含有苯环（）性氨基酸：侧链含有两个羧基，等电点低（）性氨基酸：侧链含有氨基，胍基或咪唑基，等电点脯氨酸是一种

—

亚氨基酸，可以看成是

—

氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子半胱氨酸的巯基失去质子的倾向性较其他氨基酸大，而个半胱氨酸巯基之间可脱氢形成二硫键必需氨基酸Met）（l）（）（）（）（）（）书（必需氨基酸、；儿必需氨基酸、在某一

pH

的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。此时溶液的值称为该氨基酸的等电（pI(pK+pK)/2酸性氨基酸的等电点取两羧基的值平均值；性基酸的等电点取两氨基的

pK值的平均值。含共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附。多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。氨酸与茚三酮合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在且吸收峰值与氨基酸释放出的氨量成正比，作为氨基酸定量分析方法。

570nm

处，而蛋白质分子结构一级结构二级结构三级结构（肌红蛋白）四级结构（血红蛋白）

定义蛋白质分子从端端的氨基酸排列顺序蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，亦即肽链主链骨架原子的相对空间位置整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用

主要化学键肽键、二硫键氢键疏水键、盐键、氢键、范德华力离子键、氢键一结构是蛋白空间构象和特异生物学功能的基础。所主链骨架原即（氨基氮（—重复排列。

碳原子）和（基碳3个子依次参肽键的

6

个原子

C、、、N、H、

位于同一平面，和C在平面上文案大全

实用文档所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个子构成肽单元

(peptideunit)

—

螺旋的走向是右手螺旋，每

3.6

个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距约

0.54nm；个肽键的N-H与四个肽键的形氢键，基酸残基侧链伸向外侧。如：头发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝块的纤维蛋白。

β

—

折叠结构呈折纸状，基酸残侧链交替位于锯齿状结构的上下方，肽链之间的肽键

N-H和C=O

形成氢键。

β

—

转角常见于肽链进行°回折的转角上，第一个残基C=O与四个残基

N—H形成氢键。第二个残基通常为脯氨酸。模（

motif

个两个以上具有二级结的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，又称超二级结构。有三种形式、αβ、锌是常见的模例子，由1个

—螺旋和个反向平行的

β

—折叠组成，

端有一对

，

C

端有一对

，空间上形成容纳

Zn的洞穴。分量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。构域具有相对独立的空间构象和生物学功。在子伴侣（一蛋白质）的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。有蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。单一的亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。同聚体、异聚体按蛋白质组成成分将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白（非蛋白质部分称为辅基按蛋白质形状将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。蛋白质家族（

proteinfamily基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质homologousprotein

）蛋质超家族（个个上的蛋质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。蛋质一级结构高级结构和功能的基础：（）级结构是空间构象的基础；（）级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能；（）基酸序列提供重要的生物进化信息；（）要白质的氨基酸序列改变可引起疾病。蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。蛋质的功能依赖特定空间结构（）红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似（）红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合（）白质构象改变可引起疾病（蛋白质构象疾病）协效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。正协同效应负同效应别效应：寡聚白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象当蛋白质溶液处于某一时蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的

pH

称为蛋白质的等电点

。表电荷和水化是维持蛋白质胶体稳定的因素蛋白质的变性denaturation)：在某些物理和化学因作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。本质：主要发生非共价键和二硫键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。文案大全

42424实用文档42424导致变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等变性的表现：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解若白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复(renaturation)

。消蛋白质在溶液中的稳定因素后，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质沉淀。蛋质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，不易再溶于强酸和强碱中由蛋白质分子含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在

280nm

波长处有特征性吸收峰。蛋质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。盐析是将

(NH)SO、SO、等加入蛋白质溶液，使表面电荷被中和及水化膜被破坏而导致蛋白质沉淀。以内容了解一下即可丙酮（乙醇）沉淀蛋白质：

～

℃低温下进行；用量一般

10

倍于蛋白质溶液体积；沉淀后应立即分离。免沉淀法是利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。透(是用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。应正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的称为超滤法。蛋质在高于或于其

pI

的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技,称为电泳elctrophoresis)-聚丙烯酰胺凝胶电泳

—量（大量负电荷）结合蛋白质，使所有蛋白质颗粒表面覆盖一层分，导致蛋白质分子间的电荷差异消失，泳动速率仅与颗粒大小有关；聚丙烯酰胺凝胶具有分子筛作用等聚焦电（IFE

在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个线性

pH

梯度，当蛋白质泳动到与其自身值相等的区时，其净电荷为零而不再移动。双电泳（—DGE

进等电聚焦电泳（按

pI后进行

SDS（分子大小染得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。二、核的结构与功

脱氧核糖碱基（嘌呤或嘧啶）

核苷

核苷酸→核酸—双旋→磷酸超螺旋—→染色质—染体核糖的

—1’

原子和嘌呤的

N—9

或者嘧啶的

—1原子形成N糖苷键，核糖和碱基处在反式构象。核苷

—5’

原子上的羟基可与磷酸反应，脱水后形成磷脂键，生成脱氧核苷酸。脱氧核苷酸通过

3’，

5’

磷酸二酯键的连接形成多聚核苷酸，只能从

3

OH

端延长，具有

5’

—→’

的方向性。文案大全

实用文档DNA的级结构是构成DNA自5’端’端氧核苷酸的排列顺序DNA的级结构是双螺旋结构；的级结构是超螺旋结构。

DNA

双螺旋结构的特点：（）

DNA

由两条反向平行的多聚核苷酸链组成，形成右手螺旋结构；（）氧核糖与磷酸构成的骨架位于外侧，

表面存在大沟和小沟；（）

DNA

双链之间形成互补碱基对；（）基对的疏水作用（堆积力）和氢键共同维护

DNA

双螺旋结构的稳定。

DNA

双螺旋结构是在相对湿度为

时结构，称为

B

型

；在相对湿度低于时，

DNA

空间结构参数发生变化，称为

A

型

；然界还发现一种左手螺旋的Z。型型双旋螺距为

3.54nm，径为

；个螺旋有

10.5

个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为

36°

，每两个相邻碱基对平面之间的垂直距离为0.34nm。DNA双链可以盘绕形成超螺旋结构。正超螺旋、负超螺旋。原生物的

DNA

是环状的双螺旋分子。染质的基本组单位是核小体，它是由

DNA

和

H1、、

、

、

H4

等

5种组蛋白共同构成。DNA是遗传信息的物质基础：（）

DNA

是生物遗传信息的载体；（）

DNA

是生命遗传的物质基础；（）是体生命活动的信息基础；（）具高度稳定性，能保持遗传的相对稳定性；（）具高度复杂性，可以发生各种重组和突变，适应环境。大分真核细胞

mRNA

的

’

端有一反式的

—甲基鸟嘌呤三磷酸核苷，称为

’—帽结构。原核生物

mRNA

没有这种特殊的帽结构。真细胞的’端，有一段由至250个腺苷酸连接而成多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾（

’—帽构和3’—A

共同负责

mRNA

从细胞核向细胞质的转运，维持

mRNA的稳定性以及翻译起始的控制。

tRNA

的

’

端连接氨基酸。

rRNA

与核糖体蛋白共同构成核糖体。非码RNA分长链非编码（和短链非编码（与转录调控、翻译调控、

RNA

的剪切和修饰、

mRNA

的稳定、蛋白质的稳定和转运、染色体的形成和结构稳定。催性小

RNA

也称核酶，是细胞内具有催化功能的一类小分子

。小干扰（）能以单链形式与外源基因表达的mRNA结，并诱导其降解。微（主要通过结合mRNA而选择性调控基因的表达。嘌和嘧啶含有轭双键，故核酸（碱基、核苷、核苷酸）在波长处有强烈紫外光吸收。DNA变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，双链解离为单链。表现为粘度降低，增色效应。

DNA

解链过程中，更多共轭双键暴露，使

DNA

在

260nm

波长处的吸光度增加的现象称为DNA的色效应。

DNA

复性：变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺文案大全

实用文档旋结构。二级结构为三叶草结构，三级结构为倒”结构。其中从’→’次为环、反密码子环Ψ环。碱对之间的氢键维持双旋横向稳定；碱基堆力维持双旋纵向稳定。三、酶酶是由活细胞产生的，对其底物具有高度特异性和高度化效能的蛋白质。生催化剂包括酶（蛋白质核酶（

氧核酶（

点解，呢个知识点老师系课上重复咗好几次仅含有蛋白质的酶为单纯酶；结合酶则是由酶蛋白（蛋质部分）和辅助因子（非蛋白质部分）共同组成。酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶。酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应类型。与酶蛋白结合疏松（非共价键）的辅助因子称辅酶；与蛋白结合紧密（共价键）的辅助因子称辅基。另一说法：有机物或金属有机物类型的辅助因子称为辅酶。金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失金属激活酶：金属离子与酶的结合是可逆结合酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异性结并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。与酶活性密切相关的化学基团称为酶的必须基团，包括结合基团：识别与结合底物和辅酶，形成—底物过渡态化合物催化基团：催化底物发生化学反应转化为产物。酶活性中心的三维结构是裂缝或凹陷，多由氨基酸残基疏水基团组成。酶性中心外的必须基团维持酶活性中心的空间构象，又或是调节剂的结合部位。酶催化效率通比非催化反应高

20

倍，比一般催化剂高

713。一酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，称为酶的特异性或专一性。有酶仅作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称为绝对专一性。有酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或相同化学基团的一类化合物，称为相对专一性。有酶只能催化种光学异构体或立体异构体进行反应，称为空间结构专一性。活化能是指在一定的温度下，1摩尔底物从基态转变为过渡态所需要的自由能。活化能是决定化学速率的内因，是化学反应的能障。酶底物结合的诱导契合假说在发挥催化作用前须先与底物结合，酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而结合并形成—底物复合物。邻效应：酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，即将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。酶催化机制：—碱催化、共价催化、亲核和电催化。米方程推导所于的假设：eq\o\ac(○,1)反应是单底物反应

eq\o\ac(○,2)测定的反应速率是速率；

eq\o\ac(○,3)当

[S]>>[E]

时，在初速率范围内底物的消耗很少文案大全

m231mmmm33tmmmmm实用文档m231mmmm33tmmmmm米方程：（Km+[S]中Km为米氏常数，单位为K（k+k）/k（）

值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。（）值是酶的特征性常数，它与酶浓度无关。（）有当k32时，m≈21，为分解为E＋的离常数代表酶对底物的亲和力。越，酶对底物的亲和力越小K越，对底物的亲和力越大。（）是被底物完全饱和时的反应速率=k[E（）酶底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变成产物的分子数称为酶的转换数，单位是

s-1。就是酶的转换数：=V/[E]

。将氏方程两边时取倒数，整理得—方程：能酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制。可性抑制剂与非共价可逆结合，使酶活性降低或消失合教材的双倒数图（）争抑制：抑制剂和底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，阻碍酶和底物形成中间产物上像酶对底物的亲和力降低，影响K）双倒数图斜率增大，表观增，但不影响V点（，V）时针旋转）（）竞性抑制：抑制剂与酶活性中心外的结合位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也不影响酶与抑制剂的结合IES复物不能释放出产物，使k降低）双倒数图斜率增大，不，降低点（K，）时针旋转）（）竞性抑制：没有与底物结合的酶不能与抑制剂结合；当底物与酶结合后，抑制剂才能结合到酶活性中心外的结合位点系中浓下降）双倒数图斜率不变，降，

降低线左上方平移）不逆性抑制剂酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活。体一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，这种调节方式称为酶的别构调节。酶白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的化学修饰调节。根催化酶的反应类型，酶可以分为：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶水合，裂异转）五维素维生素是人体内不能合成，或合成量甚少、不能满足机的需要，必须由食物供给，维持正常生命活动所必须的一组低分子有机化合物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素。脂溶性维生素包括维生素

、D、E、K

。直接参与影响特异的代谢过程，在血液中与脂蛋白或特异性结合蛋白结合而运输，主要储存于肝脏。维生素（干病维生素）的活化形式是视黄醇、视黄醛、视黄酸。其的功能有（）顺视黄醛与视蛋白结合生成视紫红质，维持正常的视觉功能；（视黄酸对基因表达和组织分化具有调节作用：全反式黄酸和

—

顺视黄酸结合细胞内核受体，与反应元件结合，调节某些基因的表达；（维生素A和萝卜素是有效的抗氧化剂：具有清除自由基和防止脂质氧化的作用；（）生素文案大全

A

及其衍生物可以抑制肿瘤生长。

31212624612实用文档31212624612维生素缺可引起干眼病。摄入过多会出现：头痛、恶心、共济失调；肝细胞伤、高脂血症；长骨增厚、高血钙症、软组织钙化等现象。维生素

D

的活化形式是

，—

二羟维生素

D

。，—

二羟维生素

D

的功能有：（调节血钙水平：通过调节相关钙结合蛋白基因的表达通过信号转导系统使钙通道开放，促进小肠对钙、磷的吸收；（）响细胞分化：促进胰岛殖和促进分化的作用。

β

细胞合成与分泌胰岛素，对某些肿瘤细胞具有抑制增维生素

D

缺乏可引起儿童佝偻病，成人软骨病。摄入过多会出现：异常口渴，皮肤瘙痒，厌食、嗜睡、呕吐、腹泻、尿频以及高钙血症、高钙尿症、高血压、软组织钙化等。维生素

E

是苯（骈）并二氢呋喃的衍生物，包括生育酚和三烯生育酚两类，每类又分、βγ

和

δ

四种。维生素

E

的功能有：（）体内最重要的脂溶性抗氧化剂：维生素

E

捕捉自由基，形成生育酚自由基，在维生素

C

或谷胱甘肽作用下还原生成非自由基产物生育醌；（调节基因表达：上调或下调：生育酚的摄取或降解相基因、脂类摄取与动脉硬化相关基因、表达某些细胞外基质的基因、细胞黏附与炎症的相关基因、细胞信号系统和细胞周期调节的相关基因。（）进血红素的合成：能提高血红素合成的关键酶的活。维生素E临上用于治疗先兆性流产和习惯性流产。维生素是—甲—，—

萘醌的衍生物。维生素又称甲萘醌或叶绿醌，主要存在于深绿色蔬菜中；维生素

K是肠道细菌的产物。（）生素的要功能是促进凝血；（）生素对代谢有重要作用。水溶性维生素包括

B

族维生素（

B、B、PP、、、物素、泛酸和叶酸维生素

C

。水溶性维生素在体内主要构成酶的辅助因子，直接影响某些酶的活性。水溶性维生素依赖食物提供，体内过剩的水溶性维生素随尿排出体外，体内很少积聚。维生素

活化形式

作用

1

焦磷酸硫胺素（

—

酮酸氧化脱羧酶复合物的辅酶，转移醛基

2

黄素单核苷酸（

氧化还原酶的辅基，递氢体

黄素腺嘌呤二核苷酸）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（）

不需氧脱氢酶的辅酶，递氢体

6

磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺

终止类固醇激素的作用，转氨基

甲基钴胺素—

脱氧腺苷钴胺素

含金属元素钴，是唯一含金属元素的维生生物素

素，转甲基羧化酶的辅基，参与号转导和基因表达。

CO固，参与细胞信泛酸叶酸

辅酶、酰基载体蛋白）四氢叶酸（）

酰基转移酶的辅酶，转移辅酶一碳单位转移酶的辅酶

A：生素B包吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺缺乏维生素导脚气病；缺乏维生素乏导癞皮病

引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎；缺维素

C

是一些羟化酶的辅酶，其作为抗氧化剂可直接参与体内的氧化还原反应，还具有增强机体免疫力的作用。文案大全

实用文档六、糖代物质代谢包括合成代谢和分解代谢，两者处于动态平衡当中。代谢过程中涉及的脱氢反应一般伴随能量的生成。第节

糖消吸和转食物中可被分解利用的糖类主要有植物淀粉、动物糖原麦芽糖、蔗糖、乳糖和葡萄糖等。淀粉直链中的是

α—，—

糖苷键，支链中的是

—1，6—

糖苷键；纤维素中的是

β

—，—

糖苷键第节

糖无氧一、糖无氧氧化分两个阶：第一阶段糖酵解第二阶段为酸生成均在细质中进行。（）萄经酵分为分丙酸步骤eq\o\ac(△,1)eq\o\ac(△,3)

底物葡萄糖葡萄糖—酸果糖——酸

酶己糖激酶（关键酶）磷酸己糖异构酶磷酸果糖激酶—（

产物葡萄糖—磷酸果糖——酸果糖—，—

备注消耗需，Mg键酶）

磷酸

果糖

-，

-

二磷酸

醛缩酶

磷酸二羟基丙酮—酸甘油醛eq\o\ac(△,6)

磷酸二羟基丙酮磷酸甘油醛

磷酸丙糖异构酶—酸甘油醛脱氢酶

—酸甘油醛，—磷酸甘

无氧氧化唯油酸

一脱氢反应eq\o\ac(△,7)

，

-

二磷酸甘油酸

磷酸甘油酸激酶

—酸甘油酸

第一次底水平磷酸化

磷酸甘油酸磷酸甘油酸

磷酸甘油酸变位酶烯醇化酶

—酸甘油酸磷酸醇式酮酸

磷酸烯醇式丙酮酸

丙酮酸激酶（关键

丙酮酸

第二次底水酶）

平磷酸化总结：前个阶段为耗能阶段，消耗2分ATP；5个段为产能阶段，生成4分ATP；葡萄糖→葡糖——磷酸→果糖—6—磷酸→果—16—磷酸→磷酸羟基丙酮←→3—磷酸甘油醛→13—二磷酸甘油酸→—磷酸甘油酸→—酸甘油酸→磷酸醇式丙酮酸→丙酸口诀：葡

6

果

6

果

16

，二羟基丙酮

3

醛13

酸

3

酸

2

酸，磷酸烯醇丙酮酸，丙酮酸！（）酮还为酸乳酸脱氢酶催化下，利用第

6

步反应

—

磷酸甘油醛脱氢产生的

NADH和提的原子，丙酮酸还原为乳酸。二、糖解的调控是3个关酶活性的调文案大全

22实用文档22（）酸糖酶

—

1

对节酵速最要

ATP

和柠檬酸别构抑制磷酸果糖激—

。酸果糖激—

有

2

个结合

ATP

的位点，一是活性中心内的催化部位，作底物与之结合；另一个是活性中心之外的别构部位，ATP

作为抑制剂与之结合。ADP、糖—，

—

二磷酸和果糖

—

2，

—

二磷酸别构激活磷酸果糖激酶—。果—

，—

二磷酸是磷酸果糖激—

1

的反应产物，其对磷酸果糖激—

1

的调节为正反馈调节，比较少见。果—，—

二磷酸是磷酸果糖激—

1

最强的别构激活剂，由磷酸果糖激—

2

催化果糖——

磷酸生成。磷酸果糖激—

2

和果糖二磷酸酶—

2

两种酶活性共存在一个酶蛋白上，具有两个分开的催化中心，是一种双功能酶。蛋白激酶可使（磷酸果糖激—

果糖二磷酸酶—

）酸化，导致磷酸果糖激酶—

2

活性减弱而果糖二磷酸酶—

2

活性升高。磷蛋白磷酸酶将其去磷酸化之后，酶活性变化相反。（）酮激是酵的二重调点果

—，

二磷酸别构激活丙酮酸激酶，而

、氨酸则有别构抑制作用。胰高血糖素则可通过化学修饰调节抑制其活性。（）糖酶到馈制节己激酶（葡萄糖激酶除外）受其产物葡萄——

磷酸的反馈抑制，而长链脂酰

CoA对葡萄糖激酶有别构抑制作用。总结：当耗能量多，细胞内

ATP/AMP

比例降低时，磷酸果糖激酶

—

1

和丙酮酸激酶均被激活，加速葡萄糖分解。反之充时，则抑制磷酸果糖激—

1

和丙酮酸激酶，糖酵解分解的葡萄糖就减少。进后，胰高血糖素分泌减少，胰岛素分泌增加，果—

，—

二磷酸的合成增加，加速糖酵解，主要生成乙酰

CoA

以合成脂肪酸；饥饿时胰高血糖素分泌增加，抑制了果糖—，—

二磷酸的生成和丙酮酸激酶的活性，抑制糖酵解。三、糖氧氧化的主生理意是机体不利氧快速能糖无氧氧化能迅速提供能量；当机体缺氧或局部供血不足时，能量主要通过糖无氧氧获得；白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃的细胞即使不缺氧也糖无氧氧化提供部分能量。*四、他单糖转变成糖酵的中间物果糖

己糖激

果糖——

磷酸半乳糖

乳糖激酶

半乳糖——

磷酸

半—酰

葡萄糖——

磷酸甘露糖

己糖激

甘露糖——

磷酸

磷甘露糖异构酶

果糖——

磷酸第节

糖有氧糖的有氧氧化aerobicoxidation)指在机氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成HO和CO，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。糖的有氧氧化分为三个阶段：第一阶段葡萄糖在胞质中糖酵解生成丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰

；文案大全

21222322实用文档21222322第三阶段为乙酰进柠檬酸循环并耦联进行氧化磷酸化。（）萄经酵生丙酸（）酮进线体化羧成酰

CoA丙酮酸++HS—乙酰

+CO由丙酮酸脱氢酶复合体催化，该酶复合体由丙酮酸脱氢，二氢硫锌酰胺转乙酰酶和二氢硫锌酰胺脱氢酶按一定比例组合而成。丙酸脱氢酶的辅酶是TPP；氢硫锌酰胺转乙酰酶的辅酶是硫辛酸；二氢硫锌酰胺脱氢酶的辅酶是、。催化反应分步①丙酮

丙酮酸脱

羟乙基—

；②羟乙—

TPP-＋辛酰胺

二氢硫锌酰胺酰酶

TPP-E

1

＋乙酰辛酰胺；③乙酰辛酰胺＋

CoA

二氢锌酰胺转乙酰酶

二氢硫锌酰胺＋乙酰

；④二氢锌酰胺＋

FAD

二氢硫锌酰脱氢酶

硫辛酰胺＋

FADH；⑤FADH＋+—→＋＋+二、柠酸循环（）檬循由步应成

底物乙酰、草酰乙酸

酶柠檬酸合酶

产物柠檬酸

备注关键酶；乙酰的高能硫酯键供能

柠檬酸异柠檬酸

顺乌头酸酶异柠檬酸脱氢酶

异柠檬酸—戊二酸

关键酶；氧化脱羧

1+→+

—戊二酸

α

—酮戊二酸脱氢

琥珀酰

CoA

关键酶；氧化脱羧

2酶复合体

+→+

琥珀酰

CoA

琥珀酰合酶

琥珀酸

底物水平磷酸化

琥珀酸

琥珀酸脱氢酶

延胡索酸

FAD

→

FADH

延胡索酸苹果酸

苹果酸脱氢酶

苹果酸草酰乙酸

+→总结：柠檬酸总反应为：CHCO~SCoA＋+＋＋＋＋O—→HSCoA＋2＋＋3H+＋2＋脱羧生成的个碳原子2CO）自于草酰乙酸。不可能通过柠檬酸循环从乙酰合草酰乙酸或柠檬酸循环的他中间产物。“一二三四一次底物水平磷酸化；二次脱羧；三个关键酶；四次脱氢。（）檬循的义柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路；柠檬酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其他物质代谢提供小分子前体；文案大全

22222222实用文档22222222为呼吸链提供和-。三、糖氧氧化是生ATP的主要方式（是机体能最主要的径。

1

分子

＋的传给氧时，生成2.5个；分的被化时，生成

1.5

个

。加上底物水平磷酸化生成的1个，1分子乙酰CoA经柠檬酸循彻底氧化，共生成

10

个

×2.5＋）1mol葡萄糖彻底氧化生成和，净生成30mol或四、糖氧氧化的调（）酮脱酶合的节乙酰

、、

NADH

别构抑制丙酮酸脱氢酶复合体、、+别激活丙酮酸脱氢酶复合体。（）檬循的节1.产堆积。如柠檬酸、琥珀酰

CoA

可抑制柠檬酸合酶的活性；琥珀酰

CoA

抑制

—

酮戊二酸脱氢酶复合体的活性。可制柠檬酸合酶和异柠檬酸脱氢酶的活性ADP则是别构激活剂。则酶活。柠檬酸循环与上游和下游反应相协调。柠檬酸循环与糖解互相协调，氧化磷酸化速率影响柠檬酸循环。（）氧化调特有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现；有氧氧化的调节是为了适应机体或器官对能量的需要；

ATP/ADP或值全程影响有氧氧化的速率。*五、斯德效有氧氧化抑制生醇发酵（或糖无氧氧化）的现象称为巴德效应。缺氧时，

＋

+

留在胞质，丙酮酸接受氢而还原成乳酸；有氧时，

NADH

＋

+

进入线粒体内氧化，丙酮酸彻底分解为和O。六、糖有氧氧化与氧氧化区别无氧氧化

有氧氧化反应部位需氧条件底物、产物

胞质无氧或缺氧糖原、葡萄糖→乳酸

胞质，线粒体有氧糖原、葡萄糖→O＋产能

1mol

葡萄糖净生成

2molATP1mol

葡萄糖净生成

～关键酶生理意义

磷酸果糖激酶-丙酮酸激酶迅速供能

、己糖激酶、

糖酵解关键酶、丙酮酸脱氢酶复合体，柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体机体产能的主要方式第节磷戊途磷酸戊糖途径在胞质中进行，分为两个阶段：第一阶段是氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH

及

CO；二阶段则是基团转移反应，最终生成

—

磷酸甘油醛和

—

磷酸果糖。（）一段氧反葡糖

—

磷酸＋

+

6

酸

葡萄糖

—

磷酸内酯＋＋H+；文案大全

22实用文档22葡萄糖—磷内酯

酯酶

—

磷酸葡萄糖酸；

6

—

磷酸葡萄糖酸＋

+

6

磷酸葡萄糖酸脱氢酶

核酮糖

—磷酸＋＋＋；核酮糖—

磷酸

酶

核糖——

磷酸。（）二段一列团移应这些基团转移反应可分为转酮醇酶反应和转醛醇酶反应两类，接受体都是醛糖。磷酸戊糖途径总反应为：3葡糖——磷＋+—2

果糖

——磷＋—

磷酸甘油醛＋

6NADPH

＋

6H

+

＋

CO（）酸糖径生意为苷酸的生物合成提供

—

磷酸核糖。提NADPH参多种代谢反应：（）是内许多合成代谢的供氢体（）参羟化反应，与生物合成或物转化有关（）

NADPH

可维持

GSH（胱甘肽）的还原性（）与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应第节糖的成分葡萄糖单元以

α—，—

糖苷键形成长链，以

—，—

糖苷键连接分支，每条链都终止于一个非还原端。一糖合葡萄糖

—

磷酸

变构酶

葡萄糖

——磷酸＋

UDPG

UDPG

＋焦酸。UDPG

是葡萄糖的活性形式。糖原合酶作用下UDPG的萄糖基转移到糖原引物的非还原性末端，形成糖苷键。糖原合酶是关键酶，只能使糖链延长，不能形成分支。

—，—糖苷键。当糖链长度达到—，—

12~18

个葡萄糖基时，分支酶将一段糖链转移到邻近糖链上，形成

α二糖分从链的非还原端开始，糖原酸化酶（关键酶）催化糖链逐个分解成葡萄糖

—1—

磷酸，裂解至距分支点约

4

个糖基。葡萄糖——酸变构回葡萄糖——

磷酸。葡萄糖转移酶催化，将个萄糖基转移到邻近糖链末端—，—

葡萄糖苷酶再将分支处的葡萄糖水解成游离的葡萄糖。葡萄糖转移酶和

α1，

—

葡萄糖苷酶是同一酶的两种活性，合称脱支酶。

糖原磷酸化酶α—1，葡萄糖苷酶转移酶肝存在葡萄糖

——

磷酸酶，将葡萄糖

—

磷酸水解成葡萄糖释放入血，因此肝糖原能够补充血糖。肌肉组织中缺乏此酶，葡萄——磷酸只能进行糖酵解为肌缩供能。从萄糖

—6—

磷酸进入糖酵解跳过了葡萄糖磷酸化的起始步骤，因此（肌）糖原中的1

个葡萄糖基进行无氧氧化净产生

3

个

。文案大全

实用文档三糖合与解调去磷酸化的糖原合酶是活性形式，磷酸化的糖原合酶没活性。磷酸化的糖原磷酸化酶是活性形式，去磷酸化糖原磷酸酶的没有活性。磷酸化过程由磷酸化酶

b

激酶催化。ATP和葡萄糖——

磷酸可别构激活糖原合酶，促进糖原合成AMP则构抑制。葡萄糖别构抑制糖原磷酸化酶特点：（）键酶都以活性、无（低）活性两种形式存在，通过酸化和去磷酸化相互转变。（）合成酶系与分解酶系进行双向调节，如加强合成则弱分解，或反之。（）学修饰调节和别构调节双重调节。（）键酶调节上存在级联效应。第节

糖生非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生，糖异生的主要器官是肝。一糖生完是酵的反，要糖解三关酶催的应逆应（）酮—磷烯式酮丙酸

丙酸羧化酶

草酰乙酸。草乙酸

磷烯醇式丙酮酸羧激酶

磷酸烯醇式丙酮酸。上述两步反应共消耗个。丙酮酸羧化酶仅存在于线粒体内，故胞质中的丙酮酸必进入线粒体，才能羧化成草酰乙酸。草酰乙酸从线粒体运转到胞质有两种方式：（草酰乙酸

苹酸脱氢酶

苹果酸

进入胞质

苹果酸脱氢酶

草酰乙酸；（）酰乙酸

天氨酸氨基转移

天冬氨酸

进入胞质

天氨酸氨基转酶

草酰乙酸。（）糖—

1，—

二酸→糖

—6—

磷此反应由果糖二磷酸—

催化。（）萄—6—

磷水为萄此反应由葡萄糖——酸酶催化。二糖生调分由同的酶催化底物互变，称为底物循环。当催化互变的两种酶活性相等时，谢不能向任何方向推动，结果仅是消耗而释放热能，形成无效循环。（）糖—6—

磷与糖

1，6—

二酸间底循果—，—二酸和激磷酸果糖激1的时，抑制果糖二磷酸—1的活性，启动糖酵解而抑制糖异生。胰高血糖素通过和白激酶A使磷酸果糖激—

2

失活，降低果糖—

，—

二磷酸水平，促进糖异生而抑制糖酵解。（）酸醇丙酸丙酸间底循抑制果—，—二酸和果—，—

二磷酸的生成，从而抑制丙酮酸激酶。通过

cAMP

使丙酮酸激酶磷酸化失活。文案大全

实用文档通过cAMP诱磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶基因的表达，增加酶合成。三糖生生意维持血糖恒定；补充或恢复肝糖原储备；肾的糖异生有利于维持酸碱平衡。四骨肌的酸环骨骼肌无氧氧化产生的乳酸透过细胞膜进入血液后，再入肝异生为葡萄糖；葡萄糖进入血液后又可被肌摄取，构成一个循环，称为乳酸循环，又称循。*七葡糖其代途糖醛酸途径是指以葡萄糖醛酸为中间产物的葡萄糖代谢径。葡萄糖代谢还可以生成一些多元醇，如山梨醇、木糖醇，称为多元醇途径。，—

二磷酸甘油酸异构为，—

二磷酸甘油酸，再转变为

—

磷酸甘油酸而返回糖酵解的循环称为，—BPG结合氧的能力。

旁路。意义在于使红细胞内2，—BPG

升高，降低红细胞第节

血及调血糖水平恒定，维持在

3.89~6.11mmol/L

。血浓度低于2.8mmol/L时为低血糖；空腹血糖浓度高于

7.1mmol/L

时称为高血糖。血糖浓度高于

8.89~10.00mmol/L

，则超过肾小管重吸收能力而形成糖尿，这一血糖水平称为肾糖阈。血糖来源：①食物消化和吸收；②肝糖原分解补充；③糖物质通过糖异生补充。血糖去路：①有氧氧化分解供能；②合成肝糖原和肌糖；③转变成其他糖；④转变成脂肪或氨基酸。胰岛素通过：①促进细胞摄取葡萄糖；②加速糖原合成、抑制糖原分解；③加快糖的有氧氧化；④抑制肝内糖异生；⑤减少脂肪动员，从而降低血糖。胰高血糖素通过：①抑制糖原合酶并激活糖原磷酸化酶，加速肝糖原分解；②抑制磷酸果糖激酶

—

2

，激活果糖二磷酸酶

—

2

，从而减少果糖

—，

二磷酸含量，糖酵解被抑制而糖异生加速；③促进脂肪的分解，来升高血糖糖皮质激素通过：①促进肌蛋白分解加速糖异生；②阻止体内葡萄糖的分解利用；③促进脂肪动员，来升高血糖。肾上腺素主要在应激状态下发挥调节作用来升高血糖。八、生物化第节文案大全

氧呼链由有子递能复体成

22311222221实用文档22311222221△物在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成

CO和HO

的过程。物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子。△线体内膜中存在按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原反应将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为氧化呼吸链，又称电子传递链。氧化传递链由递氢体和电子传递体组成。黄蛋白的辅基有两种FMN和，呼吸链中属于递氢体，在加氢反应时接收2

个氢原子。铁蛋白以铁硫中心为辅基，可以进行可逆的得失电子反应（

2+

+e

铁硫蛋白在呼吸链中属于单电子传递体。泛可接受黄素蛋白和铁硫蛋白复合物传递来的质子和电子，又可脱质子和电子成氧化型，故泛醌在呼吸链中属于递氢体。泛是脂溶性化合物，以游离的形式存在，能在线粒体内膜中自由扩，将呼吸链传递过程联系起来。又称为辅酶。细色素是一类含血红素样辅基的单电子传递体，包括细胞色素、、、和，其电子传递顺序是→Cytc→Cytc→Cytaa→2。以类有氧化还原特性的酶或辅基组成了4种白酶复合体，复合体中的蛋白质组分、金属离子、辅酶或辅基通过金属离子价键的变化、氢原子转移的方式传递电子。电子传递的本质是电势能转变为化学能，电子传递所释放的能量驱动

H+线粒体基质移至膜ATP间腔，形成跨线粒体内膜的浓度梯度差，驱动氧化呼吸链的四种复合体：定位功能

合成。

组成

质子泵功能复合体（

线粒体内膜的

将电子从

NADH

黄素蛋白、铁

传递2e

、—

泛醌还原酶）

双层脂质膜

传递给泛醌

硫蛋白、疏水

4H

+

从内膜基复合体Ⅱ琥珀酸

（跨膜）线粒体双层脂

将电从琥酸

蛋白黄素蛋白、铁

质侧→胞浆侧无—

泛醌还原酶）

质膜的内侧

传递给泛醌

硫蛋白复合体Ш（醌—

线粒体内膜的

将电从泛传细胞色素

b

传递2e、细胞色素还原酶）

双层脂质膜

递给细胞色素

c

（

,b）

+

释放到膜（跨膜）

、细胞色素c、硫蛋白

间腔复合体

Ⅳ

（细胞色线体内膜的将电从细胞色细胞色素传递

2e

、素

c

氧化酶）

双层脂质膜素

c

传递给氧

aa3，Cu

2H

+

跨内膜向（跨膜）

胞浆侧转移（复合Ⅰ中FMN从质接受中2个子和2个子生成，经一系列铁硫中心，再经位于线粒体内膜中疏水蛋白的铁硫中心将电子传递给内膜中的泛醌，变为。→→铁中心疏水蛋白的铁硫中心→泛醌（）（琥珀酸的脱氢反应是转为，将子传递给铁硫中心，然后传递给泛醌，变为QH。珀酸→→铁硫心→泛醌（）（复合体电子传递通过Q循环实现。每2分通循，生成1分子QH和1分子Q，个电子传给分子Cytc，时向膜间腔释放4H。（复合Ⅳ含有4个化还原中心CytaCyta3、A、。电子传递过程为：Cytc→→Cyta→Cyta3—B△NADH氧呼吸链：→复体Ⅰ→→复合体Ⅲ→c→复体Ⅳ文案大全

2222100实用文档2222100→O△氧呼吸链：琥珀酸→O

→

复合体Ⅱ→→

复合体Ⅲ→c→

复合体Ⅳ氧呼吸链组分排列顺序是由以下实验确定的：①标准化还原电位（低到高）③特抑制剂阻断电子传递②体外开和重组呼吸链④还状态呼吸链缓慢给氧胞中的必须经一定穿梭机制进入线粒体，主要的机制有—

磷酸甘油穿梭机制（脑、骨骼肌）和苹果酸—

天冬氨酸穿梭机制（肝、心肌△—磷甘油穿梭机制2将携的电子传递给泛醌）胞质中的在磷酸甘油脱氢酶催化下，将传递给磷酸二羟基丙酮，使其还原成

—

磷酸甘油。线粒体内膜的膜间腔侧有磷酸甘油脱氢酶的同工酶，含有

FAD

辅基，接受

—

磷酸甘油的还原当量生成

FADH和磷酸二羟基丙酮。△苹酸天冬氨酸穿梭机制：胞质中的使酰乙酸原成苹果酸，苹果酸经过线粒体内膜上的苹果—酮戊二酸转运蛋白进线粒体基质后重新生成草酰乙酸和。基质中的草酰乙酸转变为天冬氨酸后经线粒体内膜上天冬氨—谷氨酸转运蛋白新回到胞质。第节氧磷化氧呼链能

ADP

磷化联成

ATP△氧磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联

ADP

磷酸化生成

，称为偶联磷酸化。P/O比值是指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔所需磷酸的摩尔数，即所能合成ATP的尔。根据

P/O

比值和自由能变化两个实验结果，可以确定氧化磷酸化偶联部位在复合体Ⅰ、Ⅳ。氧磷酸化偶联机制的化学渗透假说：氧化呼吸链传递电子时释放的能量，通过复合体的质子泵功能，使H+线粒体基质侧泵出至内膜的膜间腔侧。质子不能自由穿过线粒体内膜返回基质，形成跨线粒体内膜的质子电化学梯度，储存电子传递释放的能量。当质子顺梯度回流至基质时驱动

ADP

与

Pi

生成。当子顺浓度梯回流至基质时，储存的能量被

ATP

合酶利用，催化

ADP

与

Pi

生成。△

ATP

合酶又称复合体Ⅴ

，含

F亲部分和

F

疏水部分。

1

为线粒体基质侧的蘑菇头状突起，催化

ATP

合成；镶于线粒体内膜中，构成质子通道。生体能量代谢特点：（生物体不能承受能量的大增或大量释放的化学过程，谢反应都是依序进行，能量逐步得失。（）物体不直接利用营养物质的化学能，需要使之转移细胞可以利用的能量形式。（）是重要的高能化合物，是细胞可直接利用的最主要能量形式。水时释放的标准自由能大于25kJ/mol的合物所的释放能量较多的磷酸酯键，称为高能磷酸键。ATP在量代谢中起核心作用：（）是体内能量捕获和释放利用的重要分子，细胞可以直接利用，营养物质分解产生的能量大约用于产生。（）是内能量转移和磷酸核苷化合物互转变的核心。腺苷酸激酶可催化

ADP、

AMP

之间互变：

＋

AMP

—→

2ADP

；文案大全

－200实用文档－200UTP、、在苷二磷激酶催化下从获得~P产：＋

UDP

—→

ADP

＋

；＋

CDP→

CTP；

＋

GDP

—ADP

GTP（）通转移自身基团提供能量。ATP

通过共价键参与酶促反应并提供能量，而不仅仅是

~P

水解供能。（）酸肌酸是高能键能量的存储形式。ATP

充足时，通过转移末端~P给酸，生成磷酸肌酸，储存于骨骼肌、心肌、脑组织中。

不足时，磷酸肌酸可将

~P

转移给

ADP生成

。第节氧磷化影因影氧化磷酸化因素包括抑制剂、体内能量状态、甲状腺激素、线粒体△抑剂有呼吸链抑制剂、解偶联剂ATP合抑制剂三种：（）吸链抑制剂可以阻断氧化呼吸链中的电子传递。如

DNA

突变。鱼藤酮、粉蝶霉素、戊巴比妥可以阻断复合体Ⅰ到泛醌的电子传递；萎锈灵是复合体Ⅱ抑制剂；抗霉素、粘噻唑菌醇是复合Ⅲ抑制剂；－

、3阻断电子由到B—Cyta3间传递

CO

阻断电子传递给

O。（）偶联剂通过破坏质子的电化学梯度，使氧化与磷酸的偶联脱离。如：棕色脂肪组织的线粒体内膜中存在解偶联蛋白，可在线粒体内膜上形成质子通道，膜间腔侧的

H+可经此通道返回线粒体基质，使质子梯度储存的能量不合成

，以热能的形式释放。（）

ATP

合酶抑制剂对电子传递及

ADP

磷酸化均有抑制作用。如：寡霉素可结合F单位，阻断质子从质半通道回流，抑制酶性。同时使质子电化学梯度增高影响呼吸链质子泵功能，继而影响电子传递。机可以根据能需求调节氧化磷酸化速率，从而调节

ATP

的生成量。细胞内

ADP的浓度以及

ATP/ADP

的比值能够迅速感应机体能量状态的变化。甲腺激素能够导+，

K+—ATP

酶的生成，加速

ATP

分解，

增多促进氧化磷酸化；还可诱导解偶联蛋白基因表达增加，引起物质氧化释能和产热比率均增加。线体编了呼吸链复合体中13个亚基以及线粒体内22个tRNA和2个，粒体

DNA

缺乏蛋白质保护和损伤修复系统，损伤和突变后会影响氧化磷酸化。七、脂质代第节脂的成功及析脂质是脂肪和类脂的总称。脂肪即甘油三酯（称三脂酰甘油。类脂包括胆固醇（固酯CE脂PL脂脂酸的系统命名法根据其碳长度命名；存在两种碳原子编号体系：碳原子开始编号ω或体从甲基碳开始编号。

Δ

体系从羧基根据双键位置，多不饱和脂肪酸可分为ω-3

、

ω-6

、

ω-7

、ω-9

四簇。高等动物体内的多不饱和脂肪酸由相应的母体脂肪酸衍生而来，ω-3

、ω-6

和ω-9

簇多不饱和脂肪酸不能在体内相互转化。eq\o\ac(△,4.)eq\o\ac(△,)磷脂包括甘油磷脂和鞘磷脂：（）甘油为中心的磷脂为甘油磷脂，通式为：其中X可为氢、碱、乙醇胺、丝氨酸、肌醇等。（）鞘氨醇或二氢鞘氨醇为中心的磷脂为鞘磷脂。—文案大全

取基团

对应的甘油磷脂

实用文档肌醇

磷脂酰肌醇水

—

磷脂酸胆碱

—

223

磷脂酰胆碱乙醇胺

—

+22

磷脂酰乙醇胺丝氨酸—2磷脂酰丝氨酸人不能自身合成、必须由食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。包括亚油酸、酸（生四烯酸。

亚麻

ALA

的主要功能是在于它是其他一些ω-

多不饱和脂肪酸（

、

）合成前体。由十碳五烯酸进血管舒张的作用。二十二碳五烯酸二十二碳六烯酸

205ω-3（）成的二十烷类不易引起炎症、血栓，具有促：5ω-（）对冠心病具有潜在的抑制作用。：6ω-（）助于视网膜正常发育和发挥其正常功能，对神经功能也发挥重要的作用。*第节脂的化吸胆汁酸盐可降低脂

—

水相间的界面张力，将脂质乳化成微团，增加消化酶与脂质的接触面积。小肠上段是脂质消化的主要场所。胰分泌的脂质化酶包括胰脂酶、辅脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶。2辅脂酶本身不具脂肪酶的活性，但可通过疏水键与脂肪合，通过氢键与胰脂酶结合，将胰脂酶锚定在乳化微团的脂—

水界面，使胰脂酶与脂肪充分接触。脂及其消化产主要在十二指肠下段及空肠上段吸收。由中链、短链脂肪酸构成的甘油三酯进入肠粘膜细胞后直接被细胞内脂肪酶水解成甘油和脂肪酸，通过门静脉进入血循环。长链脂酸-甘一酯、胆固醇、溶血磷脂进入肠粘膜细胞后被重新合成甘油三酯，再与载脂蛋白组装成乳糜微粒，经淋巴系统进入血液循环。第节甘三代△肝脂肪组织及小肠是甘油三酯合成的主要场所。小肠黏膜细胞主要利用摄取甘油三酯消化产物重新合成甘油三酯，当其以乳糜微粒形式运送至肝、脂肪组织，当中的脂肪酸可作为合成甘油三酯的原料。△脂酸必须活化成脂酰

CoA

才能参与甘油三酯合成。过程实际消耗

2

分子

。脂肪酸＋

—

脂

CoA

合成酶

脂酰CoA＋ATPAMP甘和脂肪酸主来自于葡萄糖代谢。△小粘膜细胞以甘油一酯途径合成甘油三酯，脂酰CoA转移酶催化脂酰酰转移至—油一酯羟基上合成甘油三酯。△肝脂肪组织以甘油二酯途径合成甘油三酯—磷酸甘油为起始物，先合成

，

2—

甘油二酯，后通过酯化甘油二酯羟基生成甘油三酯。肝肾、脑、肺乳腺、脂肪等组织的细胞质是合成内源性软脂酸的主要场所。—

用于软脂酸合成的乙酰丙酮酸循环进入胞质。文案大全

CoA

主要由葡萄糖分解供给，在线粒体内产生，通过柠檬酸

柠檬解酶2321422实用文档柠檬解酶2321422柠酸丙酮酸循环：（）酰

CoA

＋草酰酸

柠檬酸合酶

柠檬酸（线粒体内（柠檬酸经过线粒体内膜载体进入胞质后：柠檬酸—草酰乙酸

乙酰CoA＋（）酰乙酸

苹果酶

苹果酸，再经线粒体内膜载体转运至线粒体内（）果酸也可以：苹果酸

苹果酸酶

丙酮酸＋，酮酸经线粒体内膜载体运至线粒体内，重新生成线粒体内草酰乙酸。进胞质的乙酰要化为丙二酸单酰，软脂酸合成的第一步反应，由乙酰

CoA

羧化酶催化，该酶是软脂酸合成的关键酶，其辅基为生物素。乙CoA羧化酶受柠檬酸和异柠檬酸的变构激活，受长链脂酰CoA的构抑制。从酰

CoA

及丙二酸

CoA

合成长链脂酸，是一个重复加成过程，每次延长

2

个碳原子，由脂肪酸合成酶系催化。高等动物的脂肪酸合成酶系是由两个相同亚基首尾相连成的二聚体，每个亚基都是含有种活性的一条多肽链。脂酸合成酶系中的酰基载体蛋白（）以4’磷酸酰巯基乙胺为辅基，可与脂酰基相连，是脂酰基载体。脂肪酸合成酶系中的酮脂酰合成酶的结构域中有一个半氨酸残基的巯基也能与脂酰基相连。软酸合成的总反应式为：CH3COSCoA＋7HOOCCH2COSCoA＋14NADPH＋—→CH(CH)COOH＋7CO＋6HO＋8HSCoA＋+内质网脂肪酸延长途径以丙二酸单酰CoA为碳单位供体。由NADPH供，在CoASH

上进行。线体脂肪酸延途径以乙酰

CoA

为二碳单位供体。由

NADPH

供氢。乙

CoA

羧化酶的别构调节物：抑制剂：软脂酰

；激活剂：柠檬酸、异柠檬酸乙

CoA

羧化酶的共价调节：胰岛素可使乙酰羧化酶脱磷酸而激活；胰高血糖素、肾上腺素、生长素可使乙酰CoA羧酶磷酸化而降低活性。△脂动员指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶作用下，逐步水解，释放游离脂酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。△激敏感性甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的关键酶。△激敏感性甘油三酯脂肪酶的共价调节：共价激活（脂解激素上腺、去甲肾上腺素、胰高血糖素；共价抑制（抗脂解激素岛、前列腺素、尼克酸甘三酯

激素感性甘油三脂肪酶

甘油二酯

甘油二酯脂肪酶

甘油一酯甘油一酯脂肪酶甘油在肝、肾、肠等组织中，甘油激酶催化甘油转变为

3

—

磷酸甘油，可参与脂肪重新合文案大全

2222实用文档2222成；—

磷酸甘油也可脱氢生成磷酸二羟丙酮，进入糖代谢途径分解，或转变为葡萄糖。除脑组织外，β

—化是在肝、心肌、骨骼肌等处脂肪酸分解的主要途径。△

—化有四个阶段化、转、氧化、彻底氧化）（）肪酸活化为脂酰

（

1

分子脂肪酸活化实际上消耗2个能磷酸键）脂肪酸＋

SH脂酰

合成酶

脂酰＋PPiATPAMP（）酰

CoA

进入线粒体（其中的肉碱脂酰转移Ⅰ

是整个

β

—

氧化的关键酶）肉碱＋酰

CoA

肉碱脂酰转移Ⅰ脂酰肉碱肉碱—脂酰肉碱转位酶

脂酰肉碱进入线粒体，等量肉碱运出线粒体

肉碱脂酰转移酶

Ⅱ肉＋脂

CoA（）酰CoA分产生乙酰、、脂肪酸β—氧化酶系催化，从脂基的—原子开始经过脱氢、加水、再脱氢、硫解四步，完成一次

β

—

氧化。脱氢脂

＋

FAD

脂酰

CoA

脱氢酶反

Δ2

烯脂酰

CoA

＋

FADH加水

反

Δ2

烯脂酰

CoA

烯脂酰

CoA

水解酶

L

（＋）——脂酰

CoA再脱氢L

（＋）

—

羟脂酰L-β-羟脂酰CoA脱氢β-酮脂酰CoA＋＋NAD＋酶硫解

β

-酮脂酰

CoAβ

-酮硫解酶乙

CoA

＋少

2

个碳的脂酰CoA（）酰

CoA

的彻底氧化主要通过线粒体内的柠檬酸循环彻底氧化△分软脂酸彻底氧化净生成分。不脂肪酸的不同氧化方式：（）饱和脂肪酸天然不饱和脂酸中的双键都是顺式，顺3

烯脂酰

CoA

在3

顺→

Δ2

反烯脂酰异酶催化下转变为Δ2

烯脂酰；顺2烯酰CoA脱后生成（－—羟脂酰，在D（－）β-羟酰CoA

表异构酶催化下转变为

L

（＋）β

羟脂酰

CoA（）碳链脂肪酸—

长碳链脂肪酸（氧化，脱下的氢与

C、）过氧化酶体催化下氧化成较短碳链脂肪酸，然后继续O结成O

β（）数碳原子脂肪酸经过

β

—

氧化生成丙酰CoA，

—

羧化酶及异构酶作用，转变为琥珀酰，入柠檬酸循环彻底氧化。△酮是脂肪酸在肝脏进行正常分解代谢所生成的特殊中间产物，包括：乙酰乙、β

—羟酸和丙酮。△酮生成以脂肪酸

—

氧化生成的乙酰

CoA

为原料，在肝细胞线粒体中合成，关键酶是羟甲基戊二酸单酰

CoA

合酶（CoA

合酶△心肾、脑线粒体中的琥珀酰

CoA

转硫酶和乙酰乙酸硫激酶可以将乙酰乙酸活化成乙酰乙酰

，而利用；而肝细胞则不含这两种酶，故酮体是肝内生成，肝外用。乙乙酰

CoA

经乙酰乙酰

CoA

硫解酶硫解为乙酰

CoA

再被利用；

—

羟丁酸则先脱氢生成乙酰乙酸，在转变为乙酰被用。△酮生成的生理意义（）体是肝脏向肝外组织输出能源的一种形式；文案大全

121212实用文档121212（）体有利于维持血糖水平恒定，以及节省蛋白质的消。酮生成的调节：（）岛素抑制

β

—

氧化，原料乙酰CoA减少，酮体生成减少；胰高血糖素相反。（）分解代谢旺盛时，脂酸

β

—

氧化减弱，酮体生成被抑制，反之酮体生成加强。（）二酸单酰

CoA

竞争性抑制肉碱脂酰转移Ⅰ

，抑制脂酰

CoA

进入线粒体，酮体生成减少。第四节

磷脂代Δ甘磷脂在全身各组织内质网外侧面合成，肝、肾、肠最活跃。合成原料有甘、脂肪酸、磷酸盐、取代基，需要供，需要CTP活乙醇胺、胆碱、甘油二酯。丝氨酸脱羧生成乙醇胺，乙醇胺甲基化生成胆碱，也就说磷脂酰丝氨酸、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱之间可以转化。磷酰胆碱、磷脂酰乙醇胺通过甘油二酯途径合成：胆碱、乙醇胺先被活化成—胆碱、—醇胺，再分别与甘油二酯缩合生成相应产物。

CDP磷酰肌醇、磷酰丝氨酸、心磷脂通过

CDP

—

甘油二酯途径合成：甘油二酯被CTP

活化成

CDP甘油二酯，再与丝氨酸、肌醇或脂酰甘油缩合生成相应产物。胞中存在一类促进磷脂在细胞内膜之间进行交换的蛋白质，称磷脂交换蛋白，催化不同种类的磷脂在膜之间进行交换，从而更新膜磷脂。Ⅱ肺泡上皮细胞可合成二软脂酰胆碱，是较强的乳化剂，可降低肺泡表面张力，有利于肺泡的伸张。新生儿合成异常会导致肺不张。△生体内降解甘油磷脂的酶包括磷脂酶

A、、、C和，作用于不同的酯键体用于哪个酯键，考教材甘磷脂号上的酯键被水解后生成溶磷脂

，具有较强表面活性，能使红细胞及其他细胞膜破裂，引起溶血或细胞坏死。溶血磷脂酶（脂酶）可水解

1

号位上的酯键，生成不含脂肪酸的甘油磷酸胆碱，溶血磷脂就失去对细胞膜结构的溶解作用。鞘脂在全身各胞内质网合成，脑组织最活跃。合成的原料有软脂酰、氨酸、磷酸吡哆醛NADPH

及

FADH。神经鞘磷脂是含量最多的鞘磷脂，由鞘胺醇、脂酸及磷胆碱所构成。与卵磷脂共同参与生物膜的构成。神经鞘磷脂酶存在于脑、肝、脾、肾等组织细胞溶酶体属磷脂酶

C水解磷酸酯键，生成磷酸胆碱及

N—

脂酰鞘氨醇。第五节

胆固醇代谢固类物质的母是环戊烷多氢菲，胆固醇是动物体内最丰富的固醇类物质。胆醇有游离胆固醇和胆固醇酯，广泛分布于各组织，约1/4分在脑及神经组织，肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高。△除年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织的胞质、光面内质网均可成胆固醇，肝、小肠为主要合成部位。△合成一分子固醇需要18分乙酰、36分子ATP以16分子+胆醇合成步骤：乙酰

CoA

→甲羟酸→鲨烯→羊毛醇→胆固醇△HMGCoA

还原酶是胆固醇合成的关键酶。有以下调节机制：（）夜节律性，午夜最高，午最低（）酸化而失活，脱磷酸可恢复活性（）固醇含量升高抑制文案大全

HMG—

还原酶合成

3实用文档3（）岛素、甲状腺素能诱导肝细胞合成

HMG—COA

还原酶，胰高血糖素可使其失活△胆醇的母体——环戊烷多氢菲在体内不能被降解，但侧链可被氧化、还原或解。（）固醇可在肝脏被转化成胆汁酸（主要去路（）固醇可作为肾上腺皮质、睾丸、卵巢合成类固醇激的原料。（）固醇可在皮肤被氧化成第六节血浆蛋代谢

—

脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为维生素

D。△血所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯、游离脂酸。外源性血脂从食物摄取入血，内源性脂质由肝、脂肪细以及其它组织合成后释放入血。△血与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白形式而运输。电泳法和超速离心法均可血浆脂蛋白分成四类：电泳法

乳糜微粒

脂蛋白

前—脂蛋白

脂蛋白超速离心法乳糜微粒

低密度脂蛋白

极低密度脂蛋白

高密度脂蛋白

人浆还有中密度脂蛋白IDL

VLDL

在血浆中向

LDL

转化的代谢产物，密度介于

VLDL

和

LDL

之间。血脂蛋白中的白质称为载脂蛋白主要有A、、、D、五类。类括

AⅠ

、

AⅡ

、

AⅣ

，

B

类包括

，

C

类包括

CⅠ

、

CⅡ

、Ⅲ

。载蛋白功能：（）合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构（）与脂蛋白受体的识别（）节脂蛋白代谢关键酶活性，如：Ⅰ激（磷脂胆固醇酯转移酶Ⅱ激活（脂肪酶Ⅳ辅助激活

LPL

（脂蛋白脂肪酶

CⅡ

激活

LPL，

CⅢ

抑制

LPL

。血浆脂蛋白由载脂蛋白及（油三酯（脂胆固醇（固醇酯）等脂质组成。载蛋白的疏水基酸与内核的

TG

及

CE

以疏水键相连，极性面朝外PL

及

Ch

的非极性基团与内核的TG及CE以疏水键相连，极性基团朝外，与血浆水接触。

CM

和

VLDL

以

TG

为内核LDL

和

HDL

以

CE

为内核。△血脂蛋白的分类、性质及功能组

脂类

含最多，

含

含及最

含脂类成

多，蛋白质

最少，

最多，约性

密度颗粒直径nm

<0.9580~500

0.95~1.00625~80

1.006~1.0631.063~1.21020~257.5~10合成部位功能

小肠黏膜细胞肝细胞运转外源性运内源性

TG

血浆运转内源性

Ch

肝、肠、血浆向肝逆向转TG及：类含量越高，密度越低，颗粒直径越大。九、氨基酸谢

Ch第一节

蛋白质生理功能和养价值蛋质是生命活动的重要物质基础文案大全

实用文档（）持组织细胞的生长、更新与修补（）与多种重要的生理活动（）为能源物质氧化供能Δ氮平衡是指每日氮的摄入量与排出量之间的关系。可映体内蛋白质代谢的概况。氮的总平衡：摄入氮=排氮

（正常成人）氮的正平衡：摄入氮

＞

排出氮（儿童、妇等）氮的负平衡：摄入氮排氮（饥饿、消耗性疾病者）成排氮量为

53mg/Kg·

，换算成蛋白质分解量为

20。成人蛋白质最低生理需要量：，养学会推荐蛋白质需要量80g/d。蛋质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利用率。取决于必需氨基的种类和比例营价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高养价值，这种作用称为食物蛋白质的互补作用。第二节

蛋白质消化、吸收腐败蛋质在胃和肠道被消化成氨基酸和寡肽。由大分子转变为小分子，于吸收；消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。胃白酶原经盐酸激活后生成胃蛋白酶。胃蛋白酶的最适

pH

为

1.5~2.5，肽键的特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、苯丙氨酸和亮氨酸所形成的肽键，对酪蛋白的凝乳作用。胰中的蛋白酶分内肽酶和外肽酶。（）肽酶：水解蛋白质肽链内部的一些肽键。如胰蛋白、糜蛋白酶、弹性蛋白酶（）肽酶：自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残。如羧基肽酶A、）、氨基肽酶。胰白酶原进入十二指肠后由肠激酶激活，胰蛋白酶又将糜蛋白酶原弹性蛋白酶原、羧基肽酶原激活酶激活的意义可保护胰腺组织免受蛋白酶的自身消化用。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化用。酶原可视为酶的贮存形式。小黏膜细胞存在的氨基肽酶及二肽酶催化寡肽和二肽水解生成氨基酸。氨酸的吸收机制（）过转运蛋白完成氨基酸吸收载体蛋白与氨基酸、。

Na组成三联体被运转入细胞，再钠排出细胞，并消耗体至有7种转蛋白：中性氨基酸转运蛋白、酸性氨基酸转运蛋白、碱性氨基酸转运蛋白、亚氨基酸转运蛋白β氨基酸转运蛋白、二肽转运蛋白、三肽转运蛋白。（）过谷氨酰基循环完成氨基酸吸收小肠黏膜细胞、肾小管细胞和脑组织的细胞膜外存在

γ

谷氨酰基转移酶首先由谷胱甘肽对氨基酸进行转运，然后再进行谷胱甘肽的合成。未消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸在大肠下部被大肠杆菌分解，称为腐败作用。腐作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素。（）基酸

脱基作用

胺类

组氨酸→组胺；赖氨酸→尸胺；色氨酸→色胺；酪氨酸→酪胺；苯丙氨酸→苯乙胺文案大全

实用文档某些物质结构（如苯乙醇胺，羟酪胺）与神经递质（如儿茶酚胺）结构相似，称假神经递质。（）基酸

脱氨基用

氨；尿素

尿酶

氨。降低肠道可减少氨的吸收。第三节

氨基酸一般代谢蛋质的半寿期指将其浓度减少到开始值的所要的时间。真细胞内蛋白的降解有两条重要途径（）白质在溶酶体通过非依赖途径被降解。主要降解细胞外来蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白，不消耗（）白质在蛋白酶体通过依途径被降解

主要降解异常蛋白和短寿蛋白质，需要泛素参与并消耗

。首先泛素与靶蛋白质形成共价连接，并使其激活，又称泛素化；蛋白酶体特异性识别泛素化蛋白质并将其降解泛素链参考教材了解一下）蛋酶体是的白复合物，由的心颗粒）的调节颗粒（）成。（）是由2个环和2个环组成的圆柱体，每个环由个亚组成β环由

7

个

β

亚基组成（）

2

个

19S

的

RP

分别位于柱形核心颗粒的两端。形成空心圆柱的盖子。食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。△转基作用是在转氨酶的催化下，将α—基转移给—酸，生成相应的—酸和另一种氨基酸：除氨酸、苏氨、脯氨酸、羟脯氨酸外，大多数氨基酸可参与转氨基作用。体存在着多种氨基转移酶。

L

谷氨酸与

α

酮酸的转氨酶最为重要，如丙氨酸转氨酶和天冬氨酸转氨酶。血转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。转氨酶的辅酶都是磷酸吡哆醛。反应过程中，磷酸吡哆先从氨基酸接受氨基转变为磷酸吡哆胺，磷酸吡哆胺将氨基转移给另一种—酸，生成相应的氨基酸，而自身又变回磷酸吡哆醛。△在、脑、肾中L谷氨酸脱氢酶催化L谷氨酸的氧化脱氨，生成、为别构抑制剂GDP、为其别构激活剂。

α

酮戊二酸。△转基作用与谷氨酸脱氢作用的结合称联合脱氨基作用：文案大全

——23222—实用文档——23222—△心和骨骼肌中，氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。（）基酸通过连续转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，成天冬氨酸；（）冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸（）应生成腺苷酸代琥珀酸；（）苷酸代琥珀酸裂解生成延胡索酸和腺嘌呤核苷酸（）

AMP

在腺苷酸脱氢酶的催化下脱去氨基生成。氨基酸氧化酶的辅基是或，分子氧和水参与下催化氨基酸脱氨。△氨酸脱氨基后生成的酮酸主要有三条代谢去路。彻底氧化分解提供能量经氨基化生成营养非必需氨基酸转变成糖及脂类化合物生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸

赖氨酸、亮氨酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸口诀亮生酮本色糖生酮；剩下的为生糖氨基酸。第四节

氨的代△血的三个重要来源：（）基酸脱氨基作用和胺类分解（）白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生氨，尿素经肠细菌尿素酶水解产生氨（）氨酰胺水解成谷氨酸和氨，被肾小管上皮细胞重吸△氨血液中主要以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输。（）通过丙氨酸葡萄糖循环从骨骼肌运往肝骨骼肌中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，肝为骨骼肌提供葡萄糖。（）通过谷氨酰胺从脑、骨骼肌等组织运向肝或肾谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。谷氨酰胺可以提供酰胺基使天冬氨酸转变为天冬酰胺。△肝鸟氨酸循环可分为五步（总反应图看教材）步骤）））））

底物232氨基甲酰磷酸＋鸟氨酸瓜氨酸＋天冬氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸

酶氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ鸟氨酸氨基甲酰转移酶精氨酸代琥珀酸合成酶精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸酶

产物氨基甲酰磷酸＋＋瓜氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸＋延胡索酸尿素＋鸟氨酸尿素合成的总反应：2NH＋CO＋＋3HO——→HNCONH＋AMP4Pi尿合成的调节

高蛋白质膳食促进尿素合成N—乙酰谷氨酸（）活氨基甲酰磷酸合成酶ⅠⅠ）动尿素合成精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合肝功能严重损伤或尿素合成相关酶的遗传陷，引起血氨升高称高血氨症。进入脑组织后与文案大全

—戊二酸结合生成谷氨酸，氨可进一步与谷氨酸合成谷氨酰胺。使

—

—554—3CH4—34——554—3CH4—34—酮戊二酸减少，合成减少，导致大脑功能障碍。第五节

个别氨酸的代谢氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物，由氨基酸羧酶催化，辅酶是磷酸吡哆醛。底物

产物

酶

产物功能谷氨酸

γ

氨基丁酸

L

谷氨酸脱羧酶

抑制性神经递质组氨酸

组胺

组氨酸脱羧酶

血管扩张剂，刺激胃蛋白酶原及胃酸分泌色氨酸—色氨酸

色氨酸羟化酶、

抑制性神经递质，收缩血管—

羟色胺

—

羟色氨酸脱羧酶鸟氨酸腐精脒和精胺

鸟氨酸脱羧酶

调节细胞生长△一单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，常四氢叶酸（）合而转运和参加代谢。一单位包括：基（CH烯基（CHO胺甲基—NH

——

甲炔基（

—

酰（

—△一单位主要来源于、、、的分解谢（丝甘组色合的5、N10位。

FH

4一碳单位主要参与嘌呤和嘧