蛋白质的合成课件

第十三章蛋白质的生物合成目的与要求：1、掌握翻译及蛋白质合成体系中的基本概念，如密码子、简并性等。2、掌握蛋白质合成体系的组成及mRNA、tRNA和核蛋白体的作用原理。3、复述蛋白质合成的过程。4、掌握真核与原核蛋白质合成的异同及肽链合成后的加工过程。蛋白质的生物合成过程，就是将DNA传递给mRNA的遗传信息，再具体转译为蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，这一过程被称为翻译（translation）。蛋白质生物合成主要学习的内容：1、蛋白质生物合成体系2、蛋白质生物合成机制

Reversetranscription

复制：亲代DNA或RNA在一系列酶的作用下，生成与亲代相同的子代DNA或RNA的过程。转录：

以DNA为模板，按照碱基配对原则将其所含的遗传信息传给RNA，形成一条与DNA链互补的RNA的过程。翻译：以mRNA为模板，将mRNA的密码解读成蛋白质的AA顺序的过程。逆转录：

以RNA为模板，在逆转录酶的作用下，生成DNA的过程。

二、蛋白质合成体系

1、mRNA与遗传密码（1）mRNA的作用mRNA是蛋白质合成的直接模板，由它指导多肽链的合成。也就是说mRNA的结构决定蛋白质的结构，mRNA分子上的核苷酸顺序决定蛋白质分子中的氨基酸顺序。遗传信息的转换通过遗传密码来实现。（一）RNA在蛋白质合成中的作用遗传密码破译

（一个三联体代表一个氨基酸的证明）

生物化学方法用人工合成一个简单的多核苷酸作为mRNA，观察这种RNA可以指导合成怎样的多肽，就可以推测出氨基酸的密码。1961年至1965年由MarshallNirenberg（尼伦伯格）和Khorana（霍拉纳）在大肠杆菌无细胞体系中加入蛋白质合成的必需条件，如tRNA、氨基酰tRNA合成酶、ATP和用同位素标记的氨基酸混合物，在加上由多核苷酸磷酸化酶催化合成的多核苷酸（作为人工mRNA）来分析所生成多肽的氨基酸排序和种类。方法一：以均聚物为模板指导多肽的合成1961年，M.Nirenberg等人提出。43=64大肠杆菌中，以多聚U做为mRNA，即polyU+20种放射性同位素标记的氨基酸，大肠杆菌合成体系，在外界环境合适下，合成了一条多聚苯丙氨酸（phe）肽链。这个实验结果证明UUU为phe的三联体密码。用人工合成的多聚腺苷酸（polyA）做模板，结果有赖氨酸掺入，证明赖氨酸的密码子为AAA。同样，用多聚C做实验，证明CCC为脯氨酸的密码子。这样就很快解决了三个氨基酸的密码子。UUUUUUUAAAAAAA证明UUU为苯丙氨酸的遗传密码AAUU多聚尿苷酸多聚苯丙氨酸-phe-phe-phe-多聚腺苷酸-Lys-Lys-Lys-多聚赖氨酸证明AAA为赖氨酸的遗传密码CCCCCCC证明UUU为脯氨酸的遗传密码C多聚胞苷酸多聚脯氨酸-pro-pro-pro-CU

方法三：

以特定核苷酸顺序的共聚物为模板指导多肽的合成

反应液保温人工合成的三核苷酸

适当离子强度带有标记的氨酰—tRNA核糖体核糖体核糖体-氨酰tRNA游离的氨酰tRNA醋酸纤维素滤膜反应液构建的两个基本条件：1、三核甘酸作用：mRNA的模板作用，促进与其对应的氨酰-tRNA结合在核糖体上，而不生成蛋白质。2、不存在GTP方法四：核糖体结合技术经过上述一些方法，于1965年完全查清了20种氨基酸的全部密码，并编制出了遗传密码字典，如下表：

阅读方向为5’-3’苯丙氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨酸甲硫氨酸或甲酰甲硫氨酸缬氨酸丝氨酸脯氨酸苏氨酸丙氨酸酪氨酸终止组氨酸谷氨酰胺天冬酰胺赖氨酸天冬氨酸谷氨酸半胱氨酸终止色氨酸精氨酸丝氨酸精氨酸甘氨酸在61个代表20种氨基酸的密码子中，只有甲硫氨酸、色氨酸具有一个密码子，其它氨基酸可以有几个不同的密码子。编码同一个氨基酸的一组密码子称为同义密码子。这种现象称为密码子的简并性。②密码子的简并性③密码子的连续性（读码无标点、无重叠）从正确起点开始至终止信号，密码子的排列是连续的。既不存在间隔（无标点），也无重叠。在mRNA分子上插入或删去一个碱基，会使该点以后的读码发生错误，称为移码，由这种情况引起的突变称为移码突变。

④密码子的基本通用性（近于完全通用）所有的生物使用同一套密码子，仅有少数例外，例如：线粒体起始密码子为AUG、AUU;终止密码为AGA，AGC；色氨酸为UGA等。密码的通用性进一步证明各种生物进化自同一祖先。⑤具有起始密码子和终止密码子64种密码子中，AUG为甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子，少数原核生物起始密码子为GUG。

UAA，UAG，UGA为终止密码子，不编码任何氨基酸，而成为肽链合成的终止部位（无义密码子）。U摆动配对现象示意图值得注意的问题：多肽合成的起始并不是从mRNA的5ˊ-末端的第一个核苷酸开始，而是位于5ˊ-末端第25个核苷酸残基以后开始的。在起始密码上游约10个核苷酸处（即-10区）通常有一段富含嘌呤的序列。这一叙列为SD序列。SD序列可以与小亚基16SrRNA3ˊ-末端的序列互补，使mRNA与小亚基结合。5′3′25个核苷酸SD序列起始密码子(二)tRNA（转移RNA）在蛋白质合成中的作用在蛋白质合成中，tRNA起着运载氨基酸的作用，按照mRNA链上的密码子所决定的氨基酸顺序将氨基酸转运到核糖体的特定部位。同功受体tRNA:一种氨基酸可以有一种以上tRNA作为运载工具。把携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同功受体tRNA1、tRNA是运载氨基酸的工具

实现tRNA功能的两个关键部位：

⑴3′端CCA-OH：⑵反密码子部位（与mRNA结合部位）：接受氨基酸，形成氨酰-tRNA。需ATP提供活化氨基酸所需的能量。tRNA的接头作用，tRNA凭借自身的反密码子与mRNA链上的密码子相识别，把所带氨基酸放到肽链的一定位置。5’ICCA-OH5′3′CCA-OHGGCCCG密码子与反密码子的阅读方向均为5‘3’，两者反向平行配对。3′-端连接的是？甘氨酸2.核糖体的存在形态由若干核蛋白体结合在一条mRNA上同时进行多肽链的翻译所形成的念球状结构称为多聚核糖核蛋白体（polysome）。

真核生物：游离核糖体或与内质网结合原核生物：游离核糖体或与mRNA结合成串状的核糖体(提高翻译效率)。

三种单核糖体核糖体亚基多聚核糖体3.核糖体的功能位点核糖体可以看作是一个大分子的机构，它具有许多精密配合的功能部位，以识别和管理参与蛋白质合成的各个组分。核糖体参与蛋白质生物合成的启动、延长和终止及“移动“含有遗传信息的模板mRNA的全过程。（1）结合tRNA的位点氨酰基位点（A位点）：位于大小亚基结合处。与新掺入的氨酰tRNA结合。肽酰基位点（P位点）：肽酰基位点可与延伸中的多肽酰tRNA和起始Met-tRNA结合。大部分位于大亚基上。P位和A位，二者紧密连接，各占一个密码子的距离（2）结合mRNA的位点:位于30S亚基和50S亚基之间。（3）其它位点:结合起始因子、延伸因子、释放因子和各种酶的位点。原核生物翻译过程中核蛋白体结构模式核糖体的功能（1）识别mRNA上的起始位点并开始翻译；（2）使密码子与tRNA上的反密码子正确配对；（3）合成肽键。（四）参与蛋白质合成的因子（大肠杆菌）1.氨基酰tRNA合成酶：2.转肽酶：使氨基酸活化；特异性强，每种氨基酸都有特定的氨基酰tRNA合成酶催化P位上的肽酰基转移到A位上的氨基酰tRNA的氨基上，结合成肽键，使肽键延长。3.需GTP、ATP、Mg2+等参与4.起始因子（起始因子协助起始复合物的形成）IF1:

IF2:IF3:协助IF2、IF3起作用促进氨酰-tRNA结合在起始密码子上促进小亚基与mRNA结合真核生物为eIF(13种）5.延长因子EF-Tu:EF-Ts:EF-G:热不稳定，将氨酰-tRNA结合在核糖体A位点热稳定，重新生成EF-Tu-GTP（促进肽链延长）依赖于GTP，又称移位因子真核EF1、EF2两种6.终止释放因子RF1：识别终止密码子UAA和UAGRF2：识别终止密码子UAA和UGARF3：刺激RF1和RF2活性，协助肽链的释放真核生物为eRF一种思考：蛋白质合成需要哪些基本条件？或者说蛋白质合成的体系包括哪些？第二节蛋白质的合成机制一、蛋白质的合成方向：用同位素标记合成的多肽可以证实合成是从氨基端向羧基端合成。二、蛋白质合成的步骤（以大肠杆菌为例）a.氨基酸的活化b.肽链合成的起始c.肽链的延伸d.肽链合成的终止与释放e.多肽链合成后的加工修饰（一）氨基酸的活化氨基酸的活化是指各种参加蛋白质合成的AA与携带它的相应的tRNA结合成氨酰-tRNA的过程。活化过程是在细胞的胞浆中通过氨酰-tRNA合成酶的催化实现的。活化反应分两步进行：1、AA-AMP-E复合物的形成（获得能量）E-CR1-C-O

～P-O-CH2=OOH-O腺嘌呤OHOHONH2AA+ATP+EMg2+Mn2+高能酸苷键2、转移（活化的氨基酸与tRNA结合）AA-AMP-E+tRNAAA-AMP-E+PPi氨酰-tRNA+AMP+E氨基酰-tRNA的表示方法：Ala-tRNAAla

Ser-tRNASerMet-tRNAMet

苯丙氨酸氨基酸活化的总反应式是：20种氨基酸中每一种都有各自特异的氨酰-tRNA合成酶（20种氨酰-tRNA合成酶）。氨酰-tRNA合成酶具有高度的专一性，它既能识别相应的氨基酸（L-构型），又能识别与此氨基酸相对应的一个或多个tRNA分子；即使AA识别出现错误，此酶具有水解功能，可以将其水解掉(作用：合成和水解）。

所需能量：1个ATP（2个高能键）氨酰-tRNA合成酶氨基酸+ATP+tRNA+H2O氨酰-tRNA+AMP+PPi（二）在核糖体上合成多肽以氨酰-tRNA形式存在的活化氨基酸再进入氨基酸缩合成肽的过程，该过程是在核糖体上进行的，包括肽链起始、肽链的延长和终止三个阶段。1、起始复合物的生成（1）起始因子

3种IF（原核）：IF1、IF2、IF3

多种eIF（真核）：eIF2是合成调控的关键物质（3）起始AA-tRNA

fMet-tRNAfmet

（原核）

Met-tRNAmet

（真核）（4）起始复合物组成：大、小亚基、mRNA、起始因子、起始AA-tRNA（2）能量：GTP（真核体系还需ATP）（5）起始复合物形成过程：核蛋白体的拆离、mRNA就位、起始tRNA结合、大亚基结合小亚基先与mRNA结合（原核）小亚基先与起始AA-tRNA结合（真核）包括以下几个步骤：IF-1和IF-3与小亚基结合，阻止小亚基与大亚基的重新结合。mRNA在小亚基定位结合；起始氨基酰-tRNA的结合；核蛋白体大亚基结合。（5）起始复合物形成过程：小亚基先与mRNA结合（原核）小亚基先与起始AA-tRNA结合（真核）IF-3IF-1①IF-1和IF-3与小亚基结合，阻止小亚基与大亚基的重新结合。AUG5'3'IF-3IF-1②mRNA在小亚基的精确定位结合：起始密码子AUG一般位于距5‘端25个核苷酸以后，并在其上游（5’端）约10个核苷酸处有一段富含嘌呤的序列（SD序列），原核生物核糖体30S小亚基上的16SrRNA3’端富含嘧啶的序列能与之互补配对，这样30S亚基能与mRNA结合(IF3参加，识别起始密码子AUG），IF-3IF-1fMet-tRNAf的形成Met-tRNAf+N10-甲酰FH4fMet-tRNAf+FH4甲酰化酶真核生物：Met-tRNAMet。真核生物无甲基化过程，起始氨基酸是Met,起始tRNA为Met-tRNAMetIF-2GTP③起始氨基酰tRNA(fMet-tRNAimet)与小亚基结合IF-3IF-1AUG5'3'起始fMet-tRNAimet以及IF2-GTP一起，识别结合小亚基P位，并对应模板mRNA的起始密码AUG。IF-2GTPIF-3IF-1IF-2-GTP④核蛋白体大亚基结合，起始复合体形成：AUG5'3'IF2结合的GTP被水解，三种IF脱离，50S大亚基与30S小亚基、模板mRNA以及起始fMet-tRNAifMet构成起始复合体。GDP+PiAUG5'3'IF-3IF-1IF-2GTPGDPPi

现在已经知道作为多肽合成起始信号的密码子有两个，即甲硫氨酸的密码子(AUG)和缬氨酸的密码子(GUG)(极少出现)。

在大肠杆菌中,起始密码子AUG所编码的氨基酸并不是甲硫氨酸本身,而是甲酰甲硫氨酸。met40S60SMetMet40S60SmRNAeIF-2B、eIF-3、eIF-6①elF-3②GDP+Pi各种elF释放elF-5④ATPADP+PielF4E,elF4G,elF4A,elF4B,PAB③MetMet-tRNAiMet-elF-2

-GTP真核生物翻译起始复合物形成过程原核、真核生物各种起始因子的生物功能2、肽链的延伸所需的组分（反应条件）有功能的核糖体，氨酰-tRNA，延伸因子、GTP、Mg2+、肽基转移酶。肽链延伸的过程（核蛋白体循环）活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核蛋白体循环。每个循环包括氨酰-tRNA与核糖体连接，进入A位；肽键的形成；移位。原核延长因子生物功能对应真核延长因子EF-Tu促进氨基酰-tRNA进入A位，结合分解GTPEF-1-αEF-Ts调节亚基EF-1-βγEFG有转位酶活性，促进mRNA-肽酰-tRNA由A位前移到P位，促进卸载tRNA释放EF-2肽链合成的延长因子（1）进A位

新的氨酰-tRNA进入A位。需要消耗GTP，并需EF-Tu（热不稳定）,EF-Ts（热稳定）两种延伸因子。EF-Tu-GTP+下一个要进入的氨酰-tRNA形成复合物，将这个氨酰-tRNA送入核糖体A位，同时GTPGDP+Pi，EF-Tu-GDP释放。所有氨酰-tRNA必须与EF-Tu-GTP结合才可进入70S核糖体，fMet-tRNAf

除外。

延长因子EF-T催化进位（原核生物）

TuTsGTPGDPAUG5'3'TuTsGTP（1）进A位（2）转肽（肽键的形成）肽酰转移酶在肽酰转移酶的作用下P位点上fMet-tRNAf的甲酰甲硫氨酸从相应的tRNA上解离下来，其-COOH（高能酯键）与刚进入A位的氨酰-tRNA上的-NH2形成肽键（实质是A位点氨酰-tRNA氨基亲核攻击酯键羰基），无负荷的tRNA留在P位，此时A位点携带一个二肽。成肽反应过程肽酰转移酶（3）移位在EF-G（移位酶）的作用下，核糖体沿mRNA5'3'方向移动，每次移动一个密码子的距离，结果使原来在A上的肽酰-tRNA移到了P位点，原来在P位点的无负载的tRNA离开核糖体，同时一个新的密码子进入空的A位，EF-G催化的移位过程需水解GTP提供能量。以上三步为一个延伸循环，肽链每加入一个氨基酸就重复一次延伸循环。肽链合成从N-C移位反应过程fMetAUG5'3'fMetTuGTP进位转位成肽核蛋白体循环的反应过程真核生物肽链合成的延长过程与原核基本相似，但有不同的反应体系和延长因子。另外，真核细胞核蛋白体没有E位，转位时卸载的tRNA直接从P位脱落。真核生物延长过程核蛋白体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入A位。1．识别：RF识别终止密码，进入核蛋白体的A位。

2．水解：RF使转肽酶变为酯酶，多肽链与tRNA之间的酯键被水解，多肽链释放。3.脱离：模板mRNA、RF以及空载tRNA与核蛋白体脱离。

3、肽链合成的终止阶段多肽链合成的终止过程多肽链合成终止演示UAG5'3'RFCOO-53DNA原核生物转录过程中的羽毛状现象核糖体RNARNA聚合酶多聚核蛋白体——使蛋白质合成高速、高效进行。电镜下的多聚核蛋白体现象从核蛋白体释放出的新生多肽链不具备蛋白质生物活性，必需经过不同的翻译后复杂加工过程才转变为天然构象的功能蛋白。主要包括肽链一级结构的修饰多肽链折叠为天然的三维结构高级结构修饰第三节肽链合成后的加工修饰与运输一、肽链合成后的加工修饰1、N-端（甲酰）甲硫氨酸的切除脱甲酰酶：水解掉甲酰甲硫氨酸的甲酰基。氨基肽酶：自N—末端逐个切去一个或几个氨基酸残基。这种修饰作用可在肽链合成终止后进行，也可边合成边修饰。如真核生物中，N-端的甲硫氨酸常常在肽链没完成合成时就已经被水解掉。N—末端经过酶的修饰后可形成以不同氨基酸为N—末端的肽链。

（一）肽链一级结构的修饰2、肽链的共价修饰羟基磷酸化（糖原磷酸化酶等）乙酰化（如组蛋白）甲基化（细胞色素C、肌肉蛋白等）糖基化（各种糖蛋白）等使蛋白质多肽链转变成糖蛋白（N-糖苷键和O-糖苷键）。不同蛋白质的结构与功能不同，修饰作用也就有所不同。这种差异常常表现在不同残基的共价修饰上。共价修饰通常在细胞的内质网中进行。3、肽链的水解修饰例如:由脑垂体经翻译作用产生的促黑素促皮质激素原，由265个残基构成，经水解后可产生多个活性肽：β—内啡肽、β—促黑激素、γ—促黑激素、促肾上贤皮质、β—脂肪酸释放激素等。蛋白质前体水解一些活性肽或蛋白质在高等动物和人体内经翻译产生的

4、加辅基结合上辅基（酶）才具生物活性，如乙酰辅酶A羧化酶与生物素的结合。5、二硫键的形成两个半胱氨酸-SH氧化形成（二）新生成的多肽折叠成为有活性构象新生肽链在细胞内特定的部位，在多种蛋白质的帮助下卷曲成正确构象，大多数蛋白质的折叠是边翻译边折叠的，至少有三种大分子参与了折叠过程：分子伴侣蛋白二硫键异构酶肽-脯氨酰顺反异构酶1.热休克蛋白(HSP)HSP70、HSP40和GreE族2.伴侣素(chaperonins)GroEL和GroES家族1、分子伴侣分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。由若干在结构上不相关的蛋白质家族组成，但它们具有共同的功能，在细胞内帮助其他多肽链的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质在执行功能时的结构组分。

热休克蛋白促进蛋白质折叠的基本作用——结合保护待折叠多肽片段，再释放该片段进行折叠。形成HSP70和多肽片段依次结合、解离的循环。HSP40结合待折叠多肽片段HSP70-ATP复合物HSP40-HSP70-ADP-多肽复合物ATP水解GrpEATPADP复合物解离，释出多肽链片段进行正确折叠伴侣素GroEL/GroES系统促进蛋白质折叠过程伴侣素的主要作用——为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。2、蛋白二硫键异构酶多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成对稳定分泌蛋白、膜蛋白等的天然构象十分重要，这一过程主要在细胞内质网进行。二硫键异构酶在内质网腔活性很高，可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二硫键连接，最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。肽-脯氨酰顺反异构酶多肽链中肽酰-脯氨酸间形成的肽键有顺反两种异构体，空间构象明显差别。肽酰-脯氨酰顺反异构酶可促进上述顺反两种异构体之间的转换。肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。（三）高级结构的修饰1、亚基聚合2、辅基连接3、疏水脂链的共价连接蛋白质合成后需要经过复杂机制，定向输送到最终发挥生物功能的细胞靶部位，这一过程称为蛋白质的靶向输送。无论是原核生物还是真核生物，新合成的蛋白质必须转运到特定的亚细胞位置或运输到胞外才能发挥其相应活性。

二、蛋白质合成后的靶向输送蛋白质的靶向输送蛋白质通过信号肽引导到目的地靶向运输的蛋白质都含有一段具有引导该蛋白到达目的地的一段氨基酸序列（主要为N端的特异氨基酸序列），称为信号肽序列。蛋白质的运输虽然比较复杂，但可用一个简单的模式来解释。即通过信号肽序列将需要运输的多肽引导至不同的转运系统。每一需要运输的多肽都含有信号肽序列。信号肽序列行使其功能后被信号肽酶切掉。靶向输送蛋白信号序列或成分分泌蛋白信号肽内质网腔蛋白信号肽，C端-Lys-Asp-Glu-Leu-COO-(KDEL序列)线粒体蛋白N端靶向序列（20～35氨基酸残基）核蛋白核定位序列（-Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-，SV40T抗原）过氧化体蛋白-Ser-Lys-Leu-（PST序列）靶向输送蛋白的信号序列或成分（一）信号肽引导真核分泌蛋白进入内质网SRP（蛋白质核酸复合体）：沉降系数为11S，由分子量72000、68000、54000、19000、14000和9000的6种多肽和一条单链的7SRNA组成。SRP功能（1）与内质网膜上的受体结合以便形成通道让信号肽通过，（2）也可离开膜进入细胞质与信号肽结合，二者达成动态平衡。因此可以说SRP是介导内质网膜识别信号肽的关键性因子。分泌蛋白的靶向输送：①分泌蛋白在游离核蛋白体上合成约70个氨基酸残基，N端为信号肽，细胞内的信号肽识别颗粒(SRP)，SRP识别信号肽并形成核蛋白体—多肽—SRP复合物使肽链合成暂时停止，引导核蛋白体结合到粗面内质网膜；②核蛋白体—多肽—SRP复合物中的SRP识别、结合于内质网膜上的对接蛋白(dockingprotein，DP)即SRP受体，DP水解GTP供能使SRP分离，核蛋白体大亚基与膜蛋白结合（膜蛋白受体）固定，多肽链继续延长；③信号肽通过结合内质网膜特异结合蛋白，启动形成蛋白跨膜通道，后者并与核蛋白体结合，信号肽利用GTP水解释能插入内质网膜，并引导延长多肽经通道进入内质网腔，信号肽经信号肽酶切除。多肽在分子伴侣蛋白作用下逐步折叠成功能构象。进入内质网腔的分泌蛋白进而在高尔基体包装成分泌颗粒完成出胞过程。（二）线粒体蛋白的靶向输送细胞色素c1前体蛋白内膜识别序列基质识别序列与受体结合去折叠受体进基质细胞质通道蛋白切除基质识别列通道蛋白进内膜切除内膜识别序列加血红素内膜基质血红素内膜空间外膜线粒体外膜NH3+COO-NH3+NH3+①②③NH3+NH3+④NH3+COO-COO-COO-⑤（二）线粒体蛋白的靶向输送

（三）细胞核蛋白的靶向输送第四节活性肽合成的特征

人体内活性肽绝大多数是从非活性的蛋白质前体经特殊酶系加工形成的。它包括多肽链裂解、酰化、乙酰化、糖基化和硫酯化等作用。活性肽的合成有两个共同的特征。1、由起始编码AUG译出的甲硫氨酸残基领先逐个往羧基末端延伸至20肽左右的片段，成为信号肽。信号肽羧基端残基与丙氨酸或甘氨酸或丝氨酸形成的肽键可被信号肽酶裂解。

2、形成的激素原前体，转移到高尔基复合体区域进行选择性酶促加工。酶切位点往往为配对的碱性氨基酸残基序列，尤其以Lys-Arg为主，尚有Arg-Lys,Lys-Lys,Arg-Arg。一、原核生物与真核生物蛋白质合成的比较

1、原核生物起始复合物所需的蛋白质因子有3种，真核生物约有9种左右。（详见教材267页表13-4）。2、起始复合物合成过程基本相同，原核生物核糖体为70S，真核生物的核糖体较大为80S。3、原核生物起始氨基酸-甲酰甲硫氨酸，而真核生物的起始氨基酸-甲硫氨酸不需甲酰化总结4、原核生物起始密码除AUG外，还有GUG、UUG，甚至AUU也可以利用。而真核生物的起始密码只有AUG.5、原核生物和真核生物蛋白质合成的肽链的延长和终止过程非常相似，只是因子的种类和名称不同。1、原核生物和真核生物蛋白质的生物合成大同小异。2、mRNA是蛋白质生物合成的模板，mRNA的遗传信息来自DNA。肽链上氨基酸的排列顺序是由mRNA上的核苷酸排列顺序决定的，每三个核苷酸决定一个氨基酸的位置，称为三联体密码或密码子。二、生物蛋白质合成的要点3、tRNA通过密码子环上的反密码子与mRNA的密码子进行碱基配对已达到识别密码子的作用。在识别过程中，密码的摆动性或tRNA在阅读密码上的灵活性，减低了由遗传密码的突变而引起的基因产物中的错误。4、核糖体是蛋白质合成的场所。原核细胞核糖体是70S，由30S和50S两个亚基组成，真核细胞核糖体是80S,由40S和60S两个亚基组成。若干个核糖体与mRNA同时结合，形成多核糖体。组成核糖体的核糖体蛋白和rRNA不但具有结构上的功能，而且rRNA参与转译过程的起始反应等，核糖体蛋白是转移过程中必不可少的因子。5、肽链合成时延伸的方向是从N端到C端。mRNA信号被转译的方向是从5′端向3′端。6、氨基酸必需经活化才能掺入多肽，这是多肽合成前的准备工作。氨酰-tRNA合成酶催化氨基酸活化反应。这类酶具有较高的专一性，既对氨基酸又对tRNA具有高度的选择性，以防止错误的氨基酸掺入多肽。一旦氨酰