第六章食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质 6.1概述 6.2蛋白质

第六章食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质6.1概述6.2蛋白质的理化性质6.3蛋白质的食品加工学特性6.4食品中常见的蛋白质6.1概述6.1.1氨基酸基本的理化性质一、基本物理学性质包括基本溶解性、熔点、沸点、光学行为、旋光性、疏水性等。(一）溶解性质

氨基酸在水中的溶解度（25℃,g/L）氨基酸溶解度氨基酸溶解度氨基酸溶解度丙氨酸(Ala)167.2精氨酸(Arg)855.6天冬酰胺(Asn)28.5天冬氨酸(Asp)5.0半胱氨酸(Cys)－谷氨酰胺(Gln)7.2(37℃)谷氨酸(Glu)8.5甘氨酸(Gly)249.9组氨酸(His)－异亮氨酸(Ile)34.5亮氨酸(Leu)21.7赖氨酸(Lys)739.0蛋氨酸(Met)56.2苯丙氨酸(Phe)27.6脯氨酸(Pro)1620.0丝氨酸(Ser)422.0苏氨酸(Thr)13.2色氨酸(Trp)13.6酪氨酸(Tyr)0.4缬氨酸(Val)58.1据OwenR.Fennema,FoodChemistry,MarcelDekker,Inc.1996,270

根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族和芳香族侧链的氨基酸，如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr，由于侧链的疏水性，这些氨基酸在水中的溶解度均较小；侧链带有电荷或极性集团的氨基酸，如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比较大的溶解度；但根据电荷及极性分析也有一些例外，如脯氨酸属于带疏水基团的氨基酸，但在水中却有异常高的溶解度。（二）氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。按照物理化学的原理，疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′。不同氨基酸的△G′值如下表所示。氨基酸侧链的疏水性（乙醇→水，kJ/mol）氨基酸△G′氨基酸△G′氨基酸△G′丙氨酸(Ala)2.09精氨酸(Arg)－天冬酰胺(Asn)0天冬氨酸(Asp)2.09半胱氨酸(Cys)4.18谷氨酰胺(Gln)-0.42谷氨酸(Glu)2.09甘氨酸(Gly)0组氨酸(His)2.09异亮氨酸(Ile)12.54亮氨酸(Leu)9.61赖氨酸(Lys)－蛋氨酸(Met)5.43苯丙氨酸(Phe)10.45脯氨酸(Pro)10.87丝氨酸(Ser)-1.25苏氨酸(Thr)1.67色氨酸(Trp)14.21酪氨酸(Tyr)9.61缬氨酸(Val)6.27

当氨基酸的△G′值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子的内部；△G′为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。需要注意的是，赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的△G′是正值，这是由于它的侧链含有优先选择有机环境的4个-CH2-基。

（三）氨基酸的光学性质氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系，因此可以吸收近紫外光。它们的最大吸收波长（λmax)分别为260nm、275nm、278nm；在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。

二、基本化学性质关于氨基酸基本的化学性质，在生物化学中已经进行了介绍。下面再根据OwenR.Fennema,《FoodChemistry

》,作简要介绍；其主要的线索还是氨基酸分子中所带的官能团。

氨基酸和蛋白质中官能团的化学反应性官能团及反应试剂和条件产物评论A.非α氨基1.还原甲基化甲醛、NaBH4蛋白放射性标记2.胍基化邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4dLys转换成Arg3.乙酰化乙酸酐去除正电荷4.琥珀酰化琥珀酸酐在Lys上引入正电荷5.巯基化硫代仲康酸**在Lys残基引入巯基官能团及反应试剂及条件产物评价

6.芳基化FDNB***氨基酸序列测定TNBS****产物同上测定Lys残基(367nm)7.脱氨基含1.5mol/LNaNO2的乙酸，0℃ROH+N2+H2OB.羧基1.酯化酸性甲醇RCOOCH3+H2O在pH大于6时，酯水解2.还原含氢硼化物的四氢呋喃，三氟乙酸RCH2OH3.脱羧基化酸、碱、热处理胺仅发生在氨基酸C.巯基1.氧化过氧甲酸RCH2SO3H2.封闭氮丙环RCH2SCH2CH2NH3+避免巯基氧化碘乙酸RCH2SCH2COOH同上苹果酸酐*****对汞代苯甲酸测定巯基含量(250nm)官能团及反应试剂和条件产物评价N-乙基马来亚胺封闭DTNB******测定巯基含量D.羟基酯化乙酰氯E.-SCH3(Met)1.烷烃化CH3I2.β-丙醇酸

三、重要的分析鉴定反应（一）与茚三酮的反应（略）（二）与邻苯二甲醛的反应：在2-巯基乙醇的存在下，氨基酸与邻苯二甲醛反应生成高荧光的衍生物，在380nm激发时，在450nm具有最高荧光发射，用来定量分析氨基酸、肽和蛋白质。（三）与荧光胺的反应含有伯胺基的氨基酸、肽或蛋白质与荧光胺反应生成高荧光的衍生物，在390nm时，在475nm具有最高的荧光发射。此法可被用于氨基酸、肽或蛋白的定量分析。6.1.2肽类物质6.1.2.1活性肽的种类及功能生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活跃的研究领域，其应用涉及到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中也显示出美好的前景。功能肽按照获得途径的差异可以分作两种类型，一类是由生物体特别是动物体内获得的天然功能肽；另一类是利用动植物蛋白，通过水解或酶解，再经过活性筛选而获得的外源性功能肽。一、天然活性肽目前，由自然界已经获得了种类多样、功能各异的生物活性肽，下页列举了一些这方面的例证。昆虫抗菌肽：迄今为止，已有150多种昆虫抗菌肽被分离鉴定，许多抗菌肽的cDNA已被克隆测序并进行了初步的基因定位和表达调控机制研究。昆虫抗菌肽已成为当前研究的热点，某些抗菌肽正在通过基因工程技术开始工业化生产并用于农业、工业和食品卫生等多个领域。

活性类型氨基酸数生理活性抗菌肽枯草菌素乳酸链球菌素LactocinS橡胶素神经肽脑啡肽α-内啡肽强啡肽韩蛙皮素激素肽及激素调节肽催产素促肾上腺皮质激素加压素Amylin免疫活性肽α-干扰素白细胞介素-2抗癌多肽肿瘤坏死因子环己肽

未知343343

5161714

939937

166-172133

157-1716

抑制革兰氏阳性菌抑制革兰氏阳性菌和乳酸菌抑制肉毒梭菌、李氏杆菌、金黄色葡萄球菌抑制含几丁质的真菌

鸦片样生物活性神经调节神经条件神经调节

平滑肌的收缩作用甾类合成的刺激作用血管肌的收缩作用胰岛素拮抗

抗病毒、调节机体免疫反应T-细胞激活

抗癌抗癌

天然活性肽举例

昆虫抗菌肽是一类碱性多肽，具有分子量小、水溶性好、热稳定性强、无免疫原性，不易被水解等特性；同时还具有强而广谱的抗菌、抗癌、抗病毒的能力，对高等动物机体的正常细胞无损伤。根据氨基酸组成和结构特征，可把昆虫抗菌肽分为4类：形成两性分子α-螺旋的抗菌肽类；有分子内二硫桥的抗菌肽类；富含甘氨酸的抗菌肽类和富含脯氨酸的抗菌肽类。

关于抗菌肽的作用机理，现在人们比较一致的看法是，不同的抗菌肽在其杀菌方式上可能存在一些差异。有的通过在细菌膜上形成孔道，造成细胞内物质泄漏进而导致化学势丧失而达到杀菌的效果；有的能够干扰一定类型的外膜蛋白基因的转录，使相应蛋白的合成量减少，从而导致细胞膜的通透性增加，使细菌生长受到抑制。有些还可能抑制细菌细胞壁的形成，使细菌不能维持正常的细胞形态而生长受阻，等等。

感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的发明和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里，耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。目前国外在抗菌肽临床应用方面进展较快，在流行性脑脊髓炎、人幽门螺旋杆菌感染及抗真菌感染等方面的应用已经进入临床试验阶段。

二、外源性活性肽以天然蛋白作为原料通过水解或酶解的方法，获得大量的肽类，从中筛选活性肽，目前已成为扩大功能肽研究范围、发现新型多肽的有效途径。当然化学合成也为功能肽的获得提供了有效的途径，但化学合成往往需要一定的活性结构做模型。目前已有实际应用的外源性功能肽的制备方法有化学水解法、酶水解法、合成法等。化学水解法是以天然蛋白质为原料，在酸或碱的催化下进行水解而获得多肽。一般用6～10mol/L盐酸或4mol/L硫酸在100～120℃条件下水解12～24h；也可用6mol/LNaOH或2mol/L的Ba(OH)2水解6h左右；然后经活性炭脱色，再通过701型树脂除去酸和盐便可获得混合多肽。此法工艺虽然简单但难以控制水解程度，容易将肽链继续水解为氨基酸，并且水解过程中氨基酸的结构容易受到影响而发生构型甚至构造上的变化，影响肽的结构和功能。此种影响在碱性条件下表现的尤为突出。

利用酶解的方法由天然蛋白制备功能肽是目前常采用的方法。此方法的一般工艺流程为：原料蛋白→预处理→酶解→灭酶→脱苦味脱色→分离→干燥→成品。酶种类和水解条件的选择是制备功能肽的关键。目前可以使用的酶种类较多，如胰蛋白酶、胃蛋白酶、碱性蛋白酶等动物蛋白酶及菠萝蛋白酶、木瓜蛋白酶等植物蛋白酶，而比较便宜易得的还有不同种类的微生物蛋白酶。到底选择何种，可根据酶的水解特性、原料蛋白的来源及欲得到的功能多肽类型来综合考虑决定。

三、活性肽在食品中的应用

营养学研究证明，功能肽类在人体内的消化吸收明显优于蛋白质和单个氨基酸，对人体内蛋白质的合成无任何不良影响，而且具有促进钙吸收、降血压、提高免疫力等生理功能。此外，功能肽具有良好的水合性，使其溶解度增加，黏度降低、胶凝程度减小，发泡性丧失，具有优良的加工性能。目前在食品中已经应用或出现了应用苗头的功能肽主要有以下种类。

6.1.2.2肽的理化性质一、肽的物理性质A、肽的两性：与氨基酸相似，肽类物质也具有两性和等电点。例如Gly-AsppI3.63；Gly-Gly-GlypI5.58；利用多肽的等电点，可以进行肽类物质的分离。

B、黏度与溶解度天然蛋白的水溶液当其浓度超过13%时就会形成凝胶，不利于蛋白溶液的制备；而多肽即使在50%的高浓度下和在较宽的pH范围内仍能保持溶解状态，同时还具有较强的吸湿性和保湿性，这使无法实现的高蛋白饮料和高蛋白果冻的生产成为可能。C、渗透压和对产品质构的调节作用当一种液体的渗透压比体液高时，易使人体周边组织细胞中的水分向胃肠移动而出现腹泻。多肽溶液的渗透压比氨基酸溶液要低，因此可以克服因氨基酸溶液渗透压高而导致的问题。多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能，可利用此性质来调整食品的质构。如水产、肉、禽蛋白在加热时因形成凝胶而变硬，适量加入大豆多肽，就会起到软化的作用。二、化学性质肽类物质基本的化学性质和氨基酸基本的化学性质相同，都是由其特征性官能团决定的。但肽和蛋白可以发生双缩脲反应而氨基酸则不能。6.2蛋白质与食品相关的理化性质6.2.1与食品相关的物理性质6.2.1.1蛋白质的变性作用一、蛋白质变性的概念及监测方法A、定义：把蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）下遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。B、蛋白质变性所产生的影响：①溶解度降低，原因是二级结构发生变化，疏水基团暴露于分子表面；②与水的结合能力降低；③生物活性（功能）丧失；④容易被水解；⑤黏度变大；⑥难以结晶。C、根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质的变性。如超离心沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X射线衍射、紫外差示光谱、红外光谱、热力学性质、免疫性质等。二、蛋白质变性的热力学和动力学下图示意了单体球蛋白变性过程中变性程度与变性因素变化之间的关系：

图中Y代表随蛋白质构象变化而变化的任何可测定的物理或化学性质,YN和YD分别代表在天然或变性状态下的Y。由图可以看出，大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度提高等），Y在开始阶段保持不变，但超过一个临界点后，从YN急剧变化至YD；这表明蛋白质变性是一个协同过程，球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的“两状态转变模型”。

两状态之间的相互转化可用下式表示：

动态平衡关系中的表观平衡常数为：KD=[PD]/[PN]

由此平衡常数即可求出一系列热力学参数：

公式中的△G0、△H0、△C0、△S0分别为标准自由能变化、恒压条件下的焓变、恒压下热容变化及熵的变化；R为气体常数，T为绝对温度。这些热力学常数都可以通过热力学计算得到。分别反映了变化过程的一些特征。一般情况下，蛋白质变性时△G0增加，表示天然态的稳定性高于变性态；△S0也增加，表示蛋白分子的有序性降低；等。

从动力学角度分析，蛋白质变性的速率为：

反应过程的活化能Ea为：

与其它化学反应的活化能相比，蛋白质变性的Ea是比较大的，例如胰蛋白酶、卵清蛋白酶和过氧化物酶热变性的活化能分别为167、552、773kJ/mol。由于变性涉及的键能小，而且相差不大，只要在低的温度或小的变性剂浓度就可以发生变性。上边以两状态转变模型对蛋白变性的热力学、动力学特点进行了讨论。但实际情况远非这么简单，详细考虑，蛋白质从天然状态向变性状态的转变是一个非常复杂的过程，中间存在着非常多的中间状态：

三、影响蛋白变性的因素（一）物理因素A.加热加热变性的基本过程：当蛋白质溶液被逐渐的加热并超过临界温度时，溶液中的蛋白质将发生从天然状态向变性状态的剧烈转变。此转变温度被称作熔化温度（Tm）或变性温度（Td），此时蛋白质的天然状态和变性状态的浓度之比为1。蛋白热变性的一般规律：大多数蛋白质在45～50℃时开始变性，但也有些蛋白的Td可以达到相当高的温度，如大豆球蛋白93℃、燕麦球蛋白108℃等。当加热温度在临界温度以上时，每提高10℃，变性速度提高600倍。加热使蛋白变性的本质：提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使它们的高级结构发生变化，这些变化在什么温度出现和变化到怎样的程度是由蛋白质的热稳定性决定的。一个特定蛋白质的热稳定性又由许多因素所决定，这些因素包括氨基酸的组成、蛋白质－蛋白质接触、金属离子及其它辅基的结合、分子内的相互作用、蛋白浓度、水分活度、pH、离子强度和离子种类等等。变性作用使疏水基团暴露并使伸展的蛋白质分子发生聚集，伴随出现蛋白质溶解度降低和吸水能力增强。B.冷冻蛋白质可以发生冻结变性。其原因一方面是由于蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，这种变化破坏了一些维持蛋白原构象的力，同时由于水保护层的破坏，蛋白质的一些基团就可以发生直接的接触和相互作用，导致蛋白质发生聚集或原来的亚基发生重排。另一方面，由于大量水形成冰后，剩余的水中无机盐浓度大大提高，这种局部的高浓度盐也会使蛋白质发生变性。C.流体静压压力也可使蛋白变性，但一般在25℃下要求100～1200MPa的比较高的压力。压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。虽然氨基酸残基被紧紧地包裹在球状在球状蛋白分子结构的内部，但一些空穴仍然存在，这就导致蛋白分子结构的可压缩性。大多数纤维状蛋白质分子不存在空穴，因此它们对压力作用的稳定性高于球状蛋白质。压力导致的蛋白变性通常伴随着30～100mL/mol的体积减少，同时是高度可逆的。由于高流体压力可以使微生物细胞膜及细胞内的蛋白发生变性，从而导致微生物死亡，因此现在高流体静压加工正在成为食品加工中的一项新技术。D.剪切力一些食品在加工过程，如挤压、打擦、捏合、高速均质等，会产生高的剪切力。这样的剪切力加上高温能使蛋白质发生不可逆的变性。E.电磁辐射电磁辐射是一种能量，可以通过改变分子内链段间及亚基间的结合状态而使蛋白分子变性；如果仅仅影响蛋白分子的构象，只发生变性而不会导致营养价值的改变；如果能量高至可以通过氧化、共价键断裂、离子化、形成自由基等形式使氨基酸残基发生变化，便会导致营养价值的降低。F.界面性质改变蛋白质水溶液的界面性质，也可以加速或直接使蛋白质分子发生变性。其主要原因是界面性质变化，水分子进入蛋白分子内部，改变内部的结构属性，从而使蛋白的构象发生变化。

（二）化学因素A.pH值pH是导致蛋白变性的重要因素，这是因为在极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。B.无机离子无机离子特别是高价态的无机离子通过改变蛋白分子的表面性质、改变蛋白分子自身的结构状态而使蛋白变性。阳离子和阴离子均有这种性质，但不同的离子要求不同的浓度。C.有机溶剂许多有机溶剂可以导致蛋白质分子发生变性。亲水有机溶剂通过改变蛋白分子表面性质使蛋白分子变性，疏水有机溶剂由于进入蛋白分子内部而改变蛋白分子构象，从而导致变性。D.有机化合物的水溶液一些有机化合物在水溶液中可以导致蛋白质分子发生变性。不同种类的有机物使蛋白变性的原因不尽相同。如尿素和胍盐能断裂蛋白分子间或分子内的氢键，打断水分子之间的氢键结构而改变水的极性，从而使蛋白发生变性；表面活性剂，如十二烷基磺酸钠（SDS）是蛋白分子变性的重要因素，这类物质使蛋白变性的原因是在蛋白质的疏水区和亲水环境之间起着媒介作用，除了可以破坏蛋白分子内的疏水相互作用外，还促使天然蛋白质伸展；另外表面活性剂能与蛋白质分子强烈的结合，在接近中性pH值时使蛋白质带有大量的净负电荷，从而增加蛋白质内部的斥力，使伸展趋势增大，这也是SDS类表面活性剂能在较低浓度下使蛋白质完全变性的原因。同时SDS类表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。一些具有还原能力的有机化合物，如半胱氨酸、抗坏血酸、巯基乙醇、二硫苏糖醇等，由于可以通过还原作用导致蛋白分子中的二硫键破坏而能够使蛋白变性。6.2.2蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。主要包括水化性质、表面性质、结构性质和感官性质。6.2.2.1水合性质蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力。蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合：

在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一个逐步进行的过程，即首先形成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水合，这时表现为：①蛋白质吸收水分充分膨胀而不溶解，这种水合性质通常叫膨润性；②蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。蛋白质结合水的能力：干蛋白质与相对湿度为90～95%的空气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数。蛋白质的水合能力可以通过相对湿度法、溶胀法、过量水法、水饱和法等方法进行测定。影响蛋白质水合性质的因素有多种，主要为：蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加；蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最少；偏离等电点吸水量增加；随温度的升高，蛋白质水合能力变差；低盐浓度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高盐浓度将降低蛋白分子的水化能力。

蛋白质的持水能力：蛋白质吸收水并将水保留在蛋白组织中的能力。6.2.2.2蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。蛋白质的溶解度是蛋白质－蛋白质、蛋白质－溶剂之间相互作用达到平衡时的热力学表现形式。蛋白质的溶解性能可以用水溶性蛋白质（WSP）、水可分散蛋白质（WDP）、蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标（NSI）来评价；其中PDI和NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。蛋白质在水中的溶解度不仅与自身组成和结构有关，也与溶液pH、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。6.2.2.3蛋白质溶液的黏度蛋白质溶液属于胶体溶液，通常具有一定的黏度；一种流体的黏度(viscotity)反映了它对流动的阻力，其本质可用黏度系数(μ)来表示，其关系式为：

τ＝μγ其中τ为剪切力，γ为剪切速度（或流动速度）。蛋白溶液不属于牛顿流体，即不属于恒定黏度系数的溶液，其黏度系数随流动速度的增加而降低。这种性质成为假塑或剪切稀释。影响蛋白流体黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白颗粒的表观直径，表观直径越大，黏度越大；表观直径又取决于：①蛋白分子固有的特性，如摩尔质量、大小、体积、结构、电荷和易变形程度；②蛋白质－溶剂间的相互作用，这种作用会影响蛋白质的溶胀、溶解度和水合作用；③蛋白质－蛋白质的相互作用，它将决定聚集体的大小。对于高浓度的蛋白质体系，这种作用起主要的作用。造成剪切稀释的原因可以解释为：①分子在流动的方向上逐步定向，因而使摩擦阻力下降；②蛋白质水化球在流动的方向上变形；③氢键和其它弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构解体。这些因素都使蛋白质分子或颗粒在流动方向上的表观直径减小，因而其黏度系数减小。当停止剪切处理时，原来的聚集体或网络结构能重新形成，则黏度系数的降低是可逆的，这种体系称为触变体系，如大豆蛋白离析物和乳清蛋白浓缩物的分散体系就是触变的。6.2.2.4蛋白质的胶凝作用关于蛋白在溶液中聚集形态变化的几个概念：蛋白质的缔合(association)：指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化；聚合(polymerization)或聚合反应(aggregation)一般是指大的复合物的形成；沉淀作用(precipitation)：指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应；絮凝(flocculation)：指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥力降低而发生的一种现象；凝结作用(coagultion)：将发生变性的无规则聚集反应和蛋白质－蛋白质的相互作用大于蛋白质－溶剂相互作用引起的聚集反应；胶凝作用（gelation)：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。蛋白质的胶凝作用是蛋白质的一种非常重要的功能性质，在许多食品，如皮冻、豆腐、碎肉制品和鱼制食品等的制备中起着主要的作用。还可发挥增稠、提高吸水性、颗粒黏结和提高乳浊液或泡沫的稳定性。按照引起蛋白凝胶形成条件的差异，将食品蛋白凝胶可以分作以下类型：

①加热后再冷却而形成的凝胶。这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；②在加热下所形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；③由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐；

④不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。迄今为止，对于蛋白质凝胶的形成机制还不十分清楚，但一般认为蛋白质网络的形成是由于蛋白质－蛋白质和蛋白质－溶剂（水）的相互作用以及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡的结果。影响蛋白凝胶形成的因素很多，掌握这些因素及影响的规律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝胶形成的程度和质量。6.2.2.5蛋白质的织构化蛋白质的织构化(texturization)指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉那样组织结构的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和咀嚼性。也就是人造肉的过程。蛋白质织构化的方法由热凝结、纤维形成、热塑性挤压等方法。6.2.2.6面团的形成

面团形成性：一些植物（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。

面团形成的主要因素是这些面粉中含有面筋蛋白，包括麦醇溶蛋白和麦谷蛋白，它们是小麦中蛋白质的主体成分（80%)，在水中不溶解。麦醇溶蛋白指那些可溶解于70%醇中的面粉蛋白，相对分子量在35000～75000之间，含有链内二硫键；麦谷蛋白分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，也含有链间二硫键。由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸(15%～20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上解释了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的180%～200%)黏着性质；面筋蛋白中还含有较多的非极性氨基酸，这对水化面筋蛋白质的聚集作用、粘弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。具体到其中的两类主要蛋白，麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和扩张强度；麦溶蛋白具有促进面团流动性、伸展性和膨胀性的作用。

面团形成的过程为当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强了疏水的相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了黏弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用。面筋蛋白在水化揉搓过程中网络的形成可通过加入半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，从而降低面团的黏弹性或促进黏弹性而得到证明。6.2.2.7蛋白质的乳化性质一、蛋白质的乳化性质及其本质蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质；蛋白质具有乳化性质的原因是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质；其促进乳浊液形成并稳定的本质是在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到油－水界面和气水界面，到达界面后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向到水相并广泛展开和扩散，在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定乳浊液的作用。二、影响蛋白质乳化作用的因素影响蛋白质乳化作用的因素很多，主要有以下几个方面：a.蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车状、圈状、尾状等形式存在，列车状有利于表面张力的降低和乳浊液的稳定。蛋白质的溶解度与其乳化容量或乳状液的稳定性呈正相关关系，不溶解的蛋白质对乳化作用的贡献很小，但不溶性的蛋白质颗粒常常能够在已经形成的乳状液中起到加强稳定作用。b.pH对蛋白质乳化作用有明显的影响。如果蛋白质在其等电点时仍有较大的溶解度，这种蛋白具有优良的乳化性能，如在等电点时溶解度较小，则乳化性能较差。c.加热使蛋白的乳化性能减弱；d.加入小分子的表面活性剂也使蛋白的乳化性能降低。6.2.2.8蛋白质的起泡性质一、食品泡沫的形成与破坏泡沫型食品是食品中的重要类型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在这些食品的生产中往往要形成稳定而细腻的泡沫；而在有些食品的生产中必须避免泡沫的形成或破坏已经形成的泡沫。泡沫通常指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相的分散体系。泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直径从1μm到数cm不等。液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。蛋白质的食品生产中可以作为起泡剂使用。这是应为蛋白质具有表面活性剂的性质和成膜性。例如鸡蛋清中的水溶性蛋白在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。良好的食品泡沫应该具有以下特点：①含有大量的气泡；②在气相和连续液相之间要有较大的表面积；③要有能胀大，且有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁；④溶质的浓度在表面较高；⑤有可反射的光，看起来不透明。在食品生产中可以通过不同方法形成蛋白泡沫：一种是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中；第二种是在大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；第三中方法是将一个预先给加压的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。由于泡沫是介稳的气体分散体系，因此借助于一些条件改变或施加作用，可以使泡沫破坏。①在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液膜排水使泡沫破坏；②气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏；③受机械剪切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂。二、蛋白质起泡性质的评价评价蛋白质起泡性质，可以用泡沫密度、泡沫强度、气泡平均直径和直径分布、起泡能力、泡沫