第一章 酶的基础知识1

酶工程

Enzymeengineering

绪论第一章

酶的基础知识第二章

微生物酶发酵产酶第四章

酶的分离纯化第五章

酶的分子修饰第六章

酶和细胞的固定化第七章酶的非水相催化第八章酶的应用第一篇酶学理论第二篇酶工程参考书王镜岩主编，《生物化学》（第三版），高等教育出版社罗贵民主编，《酶工程》第二版，化学工业出版社，2008袁勤生、赵健主编，《酶与酶工程》，华东理工大学出版社，2005年8月第一版郭勇编著，《酶工程》第三版，科学出版社，2009出版社：科学

2008-02-01第1版

2008-02-01第1次印刷

陈守文主编

第一章

酶的基础知识第一节酶学概论第二节酶的作用机理第三节酶促反应动力学第一节

酶学概论一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成三、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多酶融合体四、酶的命名及分类五、酶的活力测定1、概念：酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts。一、

酶的概念及其作用特点（2）酶作为生物催化剂的特性一、

酶的概念及其作用特点1、概念2、酶的作用特点（1）酶和一般催化剂的共性

①催化效率更高②专一性Specificity③酶易失活，要求温和的反应条件④酶活力可调节控制⑤某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关2、酶的作用特点（1）酶和一般催化剂的共性用量少而催化效率高反应前后质量不变催化热力学允许的反应加速可逆反应的进程不改变反应的平衡点催化机理都是降低反应活化能①催化效率更高

（2）酶作为生物催化剂的特性-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。据报道，如果在人的消化道中没有各种酶的参与，那么，在37

C的情况下，要消化一餐简单的午饭，大约需要50年。如果将唾液淀粉酶稀释100万倍，仍具有催化活性。铂：催化许多反应，包括有机反应H+：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等酶：只作用于结构近似的分子，甚至只催化一种化合物酶的底物专一性类型：结构专一性立体化学专一性。

②专一性Specificity

A

结构专一性（绝对专一性，相对专一性）有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolutespecificity)。例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶及延胡索酸水化酶等。

绝对专一性（Absolutespecificity)相对专一性（RelativeSpecificity）基团专一性键(Bond)专一性B、

立体化学（异构）专一性

StereochemicalSpecificity，stereospecificity指某些酶只催化一种立体异构体发生某种化学反应，而对另一种立体异构体则无作用，包括：旋光异构专一性几何异构专一性潜手性专一性当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种。例如，L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。旋光异构专一性COOH

HO－CH

CH3＋NAD＋COOH

C＝O

CH3＋NADH＋＋H＋L-乳酸丙酮酸COOH

HO－CH

CH3＋NAD＋COOH

C＝O

CH3＋NADH＋＋H＋L-乳酸丙酮酸

几何异构专一性geometricalspecificity当底物具有顺、反异构体时，酶只能选择性催化其中一种起反应，而对另一种构型则无催化作用。

如延胡索酸水合酶只能催化反-丁烯二酸（延胡索酸）水合生成苹果酸，对顺-丁烯二酸（马来酸）则不起作用。

COOHCH2CH2COOHHOOCCOOHCCHH+FAD+FADH2SDH琥珀酸延胡索酸H-C-COOH‖HOOC-C-H＋H2O延胡索酸水合酶延胡索酸

COOHCH2∣HO-CCOOHL－苹果酸潜手性专一性

有些酶对在有机化学上属于对称分子中的两个等同的基团，只催化其中一个，而不催化另一个。如：

H2C－OH│HC－OH│H2C－OH甘油甘油激酶ATPADP

H2C－O－P=O│HC－OH│H2C－OHO_O_

-磷酸甘油

（2）酶作为生物催化剂的特性一、

酶的概念及其作用特点1、概念2、酶的作用特点（1）酶和一般催化剂的共性①催化效率更高②专一性Specificity③酶易失活，要求温和的反应条件④酶活力可调节控制⑤某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度。酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行，反应温度范围为20-40℃。③酶易失活，要求温和的反应条件④酶可调节控制*许多酶的催化活性可受到多种调节机制的灵活调节，如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。酶有条不紊的工作酶与疾病酪氨酸经酪氨酸酶生成多巴，多巴又可氧化形成多巴醌，脱羧，吲哚醌，吲哚醌的聚合物即黑色素，多巴，3，4，二羟苯丙氨酸，多巴－－多巴胺－在多巴胺羟化酶的作用下形成－去甲肾上腺素－在转移一个甲基形成－肾上腺素核糖核苷酸的生物合成嘌呤核苷酸的生物合成(1)从头合成途径(2)补救途径嘧啶核苷酸的生物合成(1)从头合成途径(2)补救合成途径HGPRT节约能量和一些氨基酸的消耗。有些组织（如脑、骨髓）不能从头合成嘌呤核苷酸，只能进行嘌呤核苷酸的补救合成。HGPRT完全缺失的患儿，表现为自毁容貌综合症。嘌呤核苷酸补救合成的生理意义(2)补救途径（salvagepathway）

②磷酸核糖转移酶①

嘌呤

嘌呤核苷嘌呤核苷酸R-1-PPiATPADP(adeninephosohoribosyltransferase)(hypoxanthine-guaninephosohoribosyltransferase)Lesch-NyhanSyndromeAbsenceofHGPRTaseX-linked(GeneonX)OccursprimarilyinmalesCharacterizedby:IncreaseduricacidSpasticityNeurologicaldefectsAggressivebehaviorSelf-mutilationHGPRTase：“对不起，我不是故意的，这是惯性。”

酶缺乏或异常引起的疾病酶疾病尿黑酸酶尿黑酸症苯丙氨酸羟化酶苯丙酮酸尿症酪氨酸酶白化病6-磷酸葡萄糖脱氢酶蚕豆病(溶血性贫血)细胞色素氧化酶氰化物中毒胆碱酯酶有机磷中毒糖原病：糖原分解、合成相关酶的欠缺引起半乳糖血病：1-磷酸半乳糖尿苷酰转移酶欠缺引起果糖不耐症：基因突变醛缩酶B异常所致乳酸酸中毒丙酮酸脱氢酶系缺乏症表现为水肿，腹水，肝大，心智发育不良，白内障，败血症，蛋白尿，氨基酸尿等患者食果糖立即全身发汗，血糖降低，心跳加快，意识不清等症状影响儿童大脑发育，严重可致死。患儿血液中乳酸，丙酮酸，丙氨酸浓度显著升高。欠缺G-6-P酶时表现为肝大，重低血糖，瘦等其它糖进入单糖分解的途径

半乳糖半乳糖-1-PUDP-半乳糖UDP-葡萄糖葡萄糖-1-磷酸糖原或淀粉葡萄糖葡萄糖-6-磷酸果糖葡萄糖果糖-6-磷酸果糖-1、6-磷酸磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油甘油3-磷酸甘油醛进入糖酵解甘露糖甘露糖-6-磷酸ATPADPATPADPATPADPATPADPATPADPATPADPNADH+H+NAD+PiUTPPPi

1-P-果糖{甘油醛半乳糖-1-P尿苷酰转移酶细胞受损或通透性增加，酶入血：胰腺炎、肝炎；酶受抑制，活性：有机磷中毒；代谢障碍，相关酶活性改变：佝偻病；酶本身代谢障碍，排泄器官阻塞：胆管梗阻；制造酶的器官病变：肝功下降；癌症患者：酶活性或如前列腺癌；同工酶谱分析：有助于疾病定位不同组织中LDH同工酶的电泳图谱LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌肾肝骨骼肌血清-+原点心、肝病变时引起的血清LDH同工酶的变化规律：心脏疾病

LDH1和LDH2上升，LDH3和LDH5下降。急性肝炎

LDH5明显上升，随病情好转而恢复正常脂溶性维生素：A、D、E、K甾醇衍生物酶与疾病的诊断——血清酶活性测定

临床诊断部分常用酶酶主要临床应用谷丙转氨酶肝实质疾患谷草转氨酶心肌梗塞、肝实质疾患胆碱酯酶有机磷中毒乳酸脱氢酶心肌疾患、肝实质疾患淀粉酶胰腺疾病碱性磷酸酶骨病、肝胆疾患胰蛋白酶(原)胰腺疾病肌酸激酶心肌梗塞、肌肉疾患醛缩酶肌肉疾病酸性磷酸酶前列腺癌、骨病γ谷氨酰转移酶肝实质病变、酒精中毒5′核苷酸酶肝胆疾患山梨醇脱氢酶肝实质病变酶与疾病的治疗

替代治疗：消化不良--胃酶、胰酶对症治疗：预防血栓形成--尿激酶、链激酶、纤溶酶抗菌治疗：磺胺药抗癌治疗：氨甲蝶呤(methotrexate,MTX)氨碟呤(aminopterin)及甲氨碟呤(methotrexate,MTXoramethopterin)是叶酸的衍生物，能竞争抑制二氢叶酸还原酶，使叶酸不能还原成二氢叶酸及四氢叶酸，因此dUMP不能甲基化而成为dTMP，另外也使嘌呤分子中C-8及C-2得不到供应，故有抗肿瘤生长的效用。N3N9N7N1C2C6C4C5C8来自谷氨酰胺的酰胺氮来自甲酸来自甲酸来自天冬氨酸来自甘氨酸来自CO2酶与疾病的治疗

替代治疗：消化不良--胃酶、胰酶对症治疗：预防血栓形成--尿激酶、链激酶、纤溶酶抗菌治疗：磺胺药抗癌治疗：氨甲蝶呤(methotrexate,MTX)氨碟呤(aminopterin)及甲氨碟呤(methotrexate,MTXoramethopterin)是叶酸的衍生物，能竞争抑制二氢叶酸还原酶，使叶酸不能还原成二氢叶酸及四氢叶酸，因此dUMP不能甲基化而成为dTMP，另外也使嘌呤分子中C-8及C-2得不到供应，故有抗肿瘤生长的效用。（2）酶作为生物催化剂的特性一、

酶的概念及其作用特点1、概念2、酶的作用特点（1）酶和一般催化剂的共性①催化效率更高②专一性Specificity③酶易失活，要求温和的反应条件④酶活力可调节控制⑤某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关生物体内代谢调节主要在三种不同的水平上进行：多细胞整体水平细胞水平调节分子水平调节酶为什么要进行调节？主要调节方式:酶活性的调节酶含量的调节④酶可调节控制酶原及其激活酶的变构效应共价修饰反馈调节抑制剂激活剂同工酶存在方式的调节寡聚酶的聚合与解聚酶的诱导和阻遏酶的降解Ⅰ酶活性的调节

A

酶原和酶原的激活

酶原：酶的无活性的前体

酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。

酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发挥作用；避免细胞自身消化。胃中的消化酶：胃蛋白酶蛋白质胃蛋白酶多肽+少量氨基酸胃蛋白酶原胃酸或胃蛋白酶胃蛋白酶以蛋白质消化为例：

小肠中的消化胰液中的蛋白酶及其作用内肽酶:水解蛋白质内部肽键外肽酶:水解多肽键末端氨基酸蛋白酶肠液中肠激酶的作用和小肠粘膜细胞的消化作用羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键。胰腺最初分泌出来的各种蛋白酶和肽酶均以无活性的酶原形式存在，胰液中还存在胰蛋白酶抑制剂，能保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。-S-S-X缬天天天天赖异甘缬组57丝195静电吸引力或氢键肠激酶或胰蛋白酶胰蛋白酶原-S-S-X缬天天天天异缬丝胰蛋白酶SSSS组活性中心游离的六肽胰蛋白酶原的激活过程天赖肠激酶对胰酶的激活胰蛋白酶原肠激酶胰蛋白酶糜蛋白酶原糜蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶羧基肽酶原(A及B)羧基肽酶(A及B)胃液：胰液中蛋白酶水解蛋白质产物：1/3氨基酸，2/3寡肽小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用

小肠粘膜细胞的刷状象及泡液中存在寡肽酶，把寡肽水解成氨基酸氨基酸的吸收氨基酸吸收载体肠粘膜细胞上有氨基酸的载体蛋白载体蛋白氨基酸Na+三联体氨基酸、Na+进细胞Na+借钠泵，消耗ATP排出四种氨基酸载体：中性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体VitaminK凝血维生素与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关因子名称I纤维蛋白质原II凝血酶原III组织促凝血酶原激酶IVCa2+V促凝血球蛋白原VI促凝血球蛋白VII自凝血酶IVIII抗血友病球蛋白IX自凝血酶IIX凝血酶原激酶原XI血浆促凝血酶原激酶前体XII接触因子XIII血纤维交链酶血纤维蛋白原激活示意图凝血酶原结构血纤维（蛋白）溶酶主要调节方式:酶活性的调节酶含量的调节④酶可调节控制酶原及其激活酶的变构效应共价修饰反馈调节抑制剂激活剂同工酶存在方式的调节寡聚酶的聚合与解聚酶的诱导和阻遏酶的降解

糖原（或淀粉）1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1，6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮2

1，3-二磷酸甘油酸2

3-磷酸甘油酸2

2-磷酸甘油酸2

磷酸烯醇丙酮酸2

丙酮酸第一阶段第二阶段第三阶段葡萄糖葡萄糖的磷酸化磷酸己糖的裂解丙酮酸和ATP的生成ATP、柠檬酸1,6-二磷酸果糖AMP、ADP2,6-二磷酸果糖蛋白激酶A(无活性)蛋白激酶A(有活性)cAMPCCCCRRRR蛋白激酶A的激活

实例：天冬氨酸转氨甲酰酶（anspartatetranscarbamoylase，ATCase）ATCaseATP+ATCase所催化的反应氨甲酰磷酸天冬氨酸氨甲酰天冬氨酸CTP-UTPUMPE.coli的ATCase的亚基排列催化(C)亚基（catalyticsubunit）调节(R)亚基（regulativesubunit）ATCase的半分子结构ATCase半分子（C3R3)的结构CTPsitecatalyticsiteATCase变构效应的动力学特征低催化活性构象T(tense)-态CCCCCC

RRRRRRCCCCCC高催化活性构象R(relax)-态RRRRRRPALA

ATP（正效应剂）CTP（负效应剂）别构效应剂类型1.K型效应剂：只改变S0.5,但Vm不变2.V型效应剂：不改变S0.5,只改变Vm3.K-V型效应剂：S0.5,和Vm都改变

糖原（或淀粉）1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1，6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮2

1，3-二磷酸甘油酸2

3-磷酸甘油酸2

2-磷酸甘油酸2

磷酸烯醇丙酮酸2

丙酮酸第一阶段第二阶段第三阶段葡萄糖葡萄糖的磷酸化磷酸己糖的裂解丙酮酸和ATP的生成另一类别构酶具有负协同效应，其动力学曲线在表现上与双曲线相似1--非调节酶2--正协同别构酶3--负协同别构酶

NAD+NADH+H+

Pi磷酸甘油醛脱氢酶说明第三分子NAD+对酶的亲和力较第二个分子小了100倍，第四个分子又再小10-100倍、也就是说，此时要提高酶促反应速率是很难的，要大大提高底物浓度才行。在一定的底物浓度范围内，底物浓度的变化不足以影响酶促反应速率，这就是负变构酶对底物浓度变化的不敏感性。这可在NAD+低水平时保证糖酵解的正常进行，又可防止旁反应产生的NAD+过多时对糖酵解的干扰。因为3-+磷酸甘油醛脱氢酶为此过程的负变构酶，对底物NAD+|浓度的变化不敏感，所以当NAD+浓度很低时，其他需要NAD+的代谢反应都随之减缓时，糖酵解过程仍然能以一定的速率顺利进行。由此可以看出负协同效应别构酶的重要生理意义。主要调节方式:酶活性的调节酶含量的调节④酶可调节控制酶原及其激活酶的变构效应共价修饰反馈调节抑制剂激活剂同工酶存在方式的调节寡聚酶的聚合与解聚酶的诱导和阻遏酶的降解C酶的共价修饰调节酶的共价修饰调节：酶蛋白分子上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。常见修饰方式：磷酸化和去磷酸化磷酸化腺苷酰化尿苷酰化糖基化甲基化糖原磷酸解的步骤非还原端还原端Pi转移酶脱支酶（释放1个葡萄糖）磷酸化酶（释放8个1-P-G）例：糖原磷酸化酶的共价修饰糖原磷酸化酶b（无活性）激酶ATPADP磷酸化酶aP（有活性）磷酸酯酶-OHH2OP糖原的分解例：糖原合酶的共价修饰糖原合酶（有活性）激酶ATPADP磷酸化酶aP（无活性）磷酸酯酶-OHH2OP抑制糖原的合成ATP+L-谷氨酸+NH3→ADP+磷酸+L-谷氨酰胺

Glutamate--ammonia

ligase

谷氨酰胺合成酶6、举例说明生物体内蛋白质磷酸化的生物学意义。（10分－30分）酶促化学修饰对酶活性的调节

酶化学修饰类型酶活性改变糖原磷酸化酶磷酸化酶b激酶糖原合成酶丙酮酸脱羧酶磷酸果糖激酶丙酮酸脱氢酶HMG-CoA还原酶HMG-CoA还原酶激酶乙酰CoA羧化酶脂肪细胞甘油三脂脂肪酶黄嘌呤氧化酶磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化-SH/-S-S-激活/抑制激活/抑制抑制/激活抑制/激活抑制/激活抑制/激活抑制/激活激活/抑制抑制/激活激活/抑制脱氢酶/氧化酶主要调节方式:酶活性的调节酶含量的调节④酶可调节控制酶原及其激活酶的变构效应共价修饰反馈调节抑制剂激活剂同工酶存在方式的调节寡聚酶的聚合与解聚酶的诱导和阻遏酶的降解④酶活力可调节控制Ⅰ酶活性调节D反馈抑制调节酶活性

ABCDPE1E2E3E4反馈抑制E抑制剂和激活剂对酶活性的调节F同工酶：催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。乳酸脱氢酶（LDH）同工酶:

LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5(H4)(H3M)(H2M2)(HM3)(M4)M

H乳酸脱氢酶（LDH）人体心,肝和骨骼肌LDH同工酶谱组织器官

LDH1

LDH2LDH3LDH4LDH5

（占总LDH活性的百分比）

心35~7028~452~160~60~5

肝0~82~103~336~2730~8

骨骼肌1~104~188~389~3640~97正常血清

27.1±2.834.7±4.320.9±2.411.7±3.35.7±2.9不同组织中LDH同工酶的电泳图谱LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌肾肝骨骼肌血清-+原点心、肝病变时引起的血清LDH同工酶的变化规律：心脏疾病

LDH1和LDH2上升，LDH3和LDH5下降。急性肝炎

LDH5明显上升，随病情好转而恢复正常3、乳酸脱氢酶存在哪两种基本亚基类型？它们怎样组成五种同工酶？（5分）主要调节方式:酶活性的调节酶含量的调节④酶可调节控制酶原及其激活酶的变构效应共价修饰反馈调节抑制剂激活剂同工酶存在方式的调节寡聚酶的聚合与解聚酶的诱导和阻遏酶的降解酶在细胞内的含量取决于酶的合成速度和分解速度。细胞根据自身活动需要，严格控制细胞内各种酶的合理含量，从而对各种生物化学过程进行调控。酶含量调节的化学本质是基因表达的调节。在细胞内，所合成的酶的种类及数量是由特殊的基因信息决定的。DNA所携带的酶蛋白遗传信息，需要通过转录和翻译而合成酶蛋白。在细胞内进行的转录或翻译过程都有特定的调节控制机制，其中转录的调控占主导地位。因此，基因表达的调控主要在转录水平上进行。Ⅱ酶含量的调节④酶可调节控制Ⅱ酶含量的调节酶蛋白合成的诱导和阻遏

酶降解的调控④酶可调节控制诱导阻遏终产物的阻遏分解代谢产物阻遏酶合成诱导的现象—JacobandMonod的工作：在细菌中普通存在，如大肠杆菌可利用多种糖作为碳源，当用乳糖作为唯一碳源时，开始细菌不能利用乳糖，但2～3分钟后就合成了与乳糖代谢有关的三种酶：

-半乳糖苷酶；

-半乳糖苷透过酶；硫代半乳糖苷转乙酰酶。本世纪三十年代，H.Karstrom在对糖代谢过程中的某些酶的合成进行研究时提出：诱导酶与组成酶（1）酶合成的诱导作用：

（1）β-半乳糖苷酶：水解乳糖的酶，使乳糖水解成半乳糖和葡萄糖

（2）β-半乳糖透性酶：促使乳糖通过细胞膜。

（3）β-半乳糖苷转乙酰基酶（硫代半乳糖苷转乙酰基酶）：这酶的功能不清，可能是将不能代谢的乳糖类似物乙酰化，并将它们排出体外。酶合成诱导的现象—JacobandMonod的工作：实验：

1.大肠杆菌生长在葡萄糖培养基上时，细胞内无上述三种酶合成；

2.大肠杆菌生长在唯一碳源乳糖培养基上时，细胞内有上述三种酶合成；当换成葡萄糖培养基时，三种酶基本消失；

3.表明菌体生物合成的经济原则：需要时才合成。

某些代谢物可以诱导某些酶的合成，是通过促进为该酶编码的基因的表达而进行的，这种现象叫做酶合成的诱导。能诱导酶合成的物质叫诱导物。被诱导合成的酶叫诱导酶。（1）酶合成的诱导作用：

（2）酶合成阻遏的现象—JacobandMonod的工作：实验：

1.大肠杆菌生长在无机盐和葡萄糖的培养基上时，检测到细胞内有色氨酸合成酶的存在；

2.在上述培养基中加入色氨酸，检测发现细胞内色氨酸合成酶的活性降低，直至消失。

3.表明色氨酸的存在阻止了色氨酸合成酶的合成，体现了菌生长的经济原则：不需要就不合成。某些代谢物可以阻止某些酶的合成，是通过阻止为该酶编码的基因的表达而进行的，这种现象叫做酶合成的阻遏。能阻遏酶合成的物质叫辅阻遏物。被辅阻遏物作用而停止合成的酶叫阻遏酶。酶的诱导和阻遏操纵子模型B.有活性阻遏蛋白加诱导剂A.有活性阻遏蛋白C.无活性阻遏蛋白D.无活性阻遏蛋白加辅阻遏物操纵基因启动基因调节基因结构基因阻遏蛋白(有活性)阻遏蛋白阻挡操纵基因结构基因不表达诱导物诱导物与阻遏蛋白结合,使阻遏蛋白不能起到阻挡操纵基因的作用,结构基因可以表达酶蛋白mRNA阻遏蛋白不能跟操纵基因结合,结构基因可以表达阻遏蛋白(无活性)酶蛋白mRNA代谢产物与阻遏蛋白结合,从而使阻遏蛋白能够阻挡操纵基因,结构基因不表达辅阻遏物乳

糖

操

纵

子

的

负

调

控调节基因操纵基因乳糖结构基因PLacZLacYLacamRNA阻遏蛋白（有活性）基因关闭启动子ORPLacZLacYLaca调节基因操纵基因乳糖结构基因启动子ORmRNAZmRNAYmRNAa阻遏蛋白（无活性）基因表达mRNAA、乳糖操纵子的结构

B、乳糖酶的诱导

乳糖阻遏蛋白（有活性）动画乳糖操纵子的正调控RLacZLacYLacamRNAmRNAZmRNAYmRNAa基因表达CAP基因结构基因TCAPOCAP结合部位

RNA聚合酶TcAMP-CAPP葡萄糖分解代谢产物腺苷酸环化酶磷酸二酯酶ATPcAMP5'-AMP抑制激活葡萄糖降解物与cAMP的关系cAMPCAP：降解物基因活化蛋白（catabolicgeneactivationprotein）降低cAMP浓度使CAP呈失活状态“众里寻他千百度，蓦然回首，那人却在灯火阑珊处．”----《青玉案·元夕》负调节与正调节协调合作阻遏蛋白封闭转录时，CAP不发挥作用如没有CAP加强转录，即使阻遏蛋白从操纵基因上解聚仍无转录活性☆葡萄糖/乳糖共同存在时，细菌优先利用葡萄糖葡萄糖可降低cAMP浓度，阻碍其与CAP结合从而抑制转录结论：lac操纵子强的诱导作用既需要乳糖又需缺乏葡萄糖。协调调节(coordinateregulation)1、举例说明何谓基因表达的诱导与阻遏，正调控与负调控？（10分）

------中科院考研试题（生化与分子生物学）

lac

和ara操纵子是编码分解代谢途径酶系的操纵子，负责碳源（例如乳糖和阿拉伯糖等）的分解利用，这些操纵子的表达受相应碳源的诱导。在细菌中还有负责一些物质合成代谢的操纵子，例如色氨酸操纵子（tryptophanoperon,trp

operon）就是负责色氨酸合成的操纵子。trp操纵子是由一个启动子和一个操纵基因区组成，该操纵基因区控制一个编码色氨酸生物合成需要的5种蛋白的多顺反子mRNA的表达。动画主要调节方式:酶活性的调节酶含量的调节④酶可调节控制酶原及其激活酶的变构效应共价修饰反馈调节抑制剂激活剂同工酶存在方式的调节寡聚酶的聚合与解聚酶的诱导和阻遏酶的降解蛋白质是构成包括人类在内的一切生物的基础，人类细胞包含有数十万种不同的蛋白质，不同的蛋白质具有不同的生理机能。过去，人们对细胞如何控制某些蛋白质的合成过程给予过极大关注，仅这一领域内的诺贝尔奖已经颁发过六次了。

获得2004年诺贝尔化学奖的3位科学家——以色列科学家阿龙•切哈诺沃、阿夫拉姆•赫什科和美国科学家欧文•罗斯却独辟蹊径。他们研究的课题，就是被人们称为“泛素调节的蛋白质降解”的课题。诺贝尔化学奖评委们引用了一种形象比喻，即“死亡之吻”，描述了他们的研究发现：作为人体免疫系统的正常反应，一些致病蛋白须予降解。为达到这一目的，特定分子会“拥抱”致病蛋白，继而再对这些蛋白留下“亲吻”标记。最终，带有标记的蛋白将遭摧毁。这一过程的发生，使人体细胞能够将对人体没有任何用处的蛋白质分解掉，而且，这一过程需要耗费人体的部分能量。1959年生理学或医学奖

SeveroOchoa（美国）和ArthurKOrnbefg（美国），发现RNA和DNA生物合成机制

1962年生理学或医学奖

FrancisH．C．Crick（英国），JamesD．Watson（美国）和MauriceH．F．Wilkins（英国），发现核酸的分子结构（DNA双螺旋）及其对于活性物质中信息转移的重要性

1965年生理学或医学奖

FrancoisJacob（法国），ndreL、ff（法国）和JaCOquesMonod（法国），发现酶和病毒合成的基因调节

1968年生理学或医学奖

RobertW．HOlley（美国），HarG．Khorana（美国）和Marshall．Nirenbeng（美国），阐明蛋白质生物合成中遗传密码及其功能

二、细胞内蛋白质为什么要降解？

一个体重70千克的人，一般每天可有400g蛋白质发生变化。其中1/4

进行氧化降解转变为葡萄糖，并由外源蛋白质加以补充；3/4

在体内进行再循环。组成生命细胞的蛋白质总是不是断地进行着更新，即不断地被降解，成氨基酸并为新的合成所取代三、细胞内蛋白质降解的机制*真核细胞中存在两条不同的降解途径：1.不依赖ATP的降解途径：

食物蛋白消化过程溶酶体降解途径主要降解外源性蛋白质、膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质三、细胞内蛋白质降解的机制*三、细胞内蛋白质降解的机制*真核细胞中存在两条不同的降解途径：1.不依赖ATP的降解途径：

食物蛋白消化过程溶酶体降解途径2.依赖ATP和泛素的降解途径*二、细胞内蛋白质为什么要降解？蛋白质降解的作用有二：一是排除异常蛋白；二、细胞内蛋白质为什么要降解？二是排除积累过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢得以有条不紊的进行2004年诺贝尔化学奖

TheNobelPrizeinChemistry2004“forthediscoveryofubiquitin-mediatedproteindegradation”

AaronCiechanoverAvramHershkoIrwinRose

AaronCiechanover阿龙•切哈诺沃

1947年生于以色列海法市，1981年在以色列海法市理工学院获医学博士，现为该学院Rappaport家族医学研究所主任和生物化学教授。现年67岁的以色列科学家阿弗拉姆-赫尔什科1937年出生于匈牙利的考尔曹格，1969年获耶路撒冷希伯莱大学哈达萨赫医学院授予的医学博士学位。赫尔什科是以色列理工学院拉帕波特医学研究学院的著名教授。AvramHershko阿夫拉姆·赫什科IrwinRose

欧文●罗斯1926年生于美国纽约，1952年在芝加哥大学获博士学位，现为艾文加利福尼亚大学医学院生理和生物物理学系专家。2.依赖ATP和泛素的降解途径(高效、指向性强)：在胞液中进行，主要降解异常蛋白质和短寿命的蛋白质泛素(ubiquitin)是一种小分子蛋白质，在真核细胞中广泛存在并且含量丰富而得名76个氨基酸，Ub-C末端的两个Gly(75Gly和76Gly)不可替代，否则Ub分子将完全失活泛素是进化上是高度保守的，酵母和人的泛素有76年残基中只有3个是不同的E1-泛素活化酶ubiquintinactivatingenzymeE2-泛素结合酶ubiquintinconjugatingenzymeE3-泛素－蛋白质连接酶ubtiquintinproteinligase

泛素依赖的蛋白质降解机制*以下四个步骤：

泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键

E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2

泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白的赖氨酸-氨基上，形成一个异肽键（isopetidebond）；通常情况下，泛素连接酶可以将目的蛋白质多泛素化，形成多泛素链。

最终，被标记的蛋白质被蛋白酶体分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。Theroleofproteinubiquitylationinthecontrolofdiversecellularpathwayshasrecentlygainedwidespreadattention.Ubiquitylationnotonlydirectsthetargeteddestructionoftaggedproteinsbythe26Sproteasome,butitalsomodulatesproteinactivities,protein–proteininteractionsandsubcellularlocalization.蛋白质的泛素化修饰泛素在真核生物体内广泛存在,泛素化修饰是转录后的修饰方式之一;组蛋白是染色质的主要成分之一,与基因的表达有密切关系.组蛋白的泛素化修饰与经典的蛋白质的泛素调节途径不同,不会导致蛋白质的降解,但是能够招募核小体到染色体、参与X染色体的失活、影响组蛋白的甲基化和基因的转录.组蛋白的去泛素化修饰同样与染色质的结构及基因表达密切相关.组蛋白的泛素化和磷酸化、乙酰化、甲基化修饰之间还存在协同和级联效应.泛素-蛋白酶体途径(UPP)参与的生物学功能Tc细胞的杀伤力较强，可反复杀伤靶细胞，而且在杀伤靶细胞的过程中本身不受损伤。aproteincomplexthoughttoactasanE3ubiquitin-ligatingactivity出生先天愚型撞上舟舟

1978年4月1日，出生在中国的武汉，这一天正是愚人节。«舟舟的世界»舟舟是一个患先天愚型症也就是弱智的孩子，人们通常叫他傻子，这是一个极大的误解。

尊重一切生命，强调生命的质量、推崇人文的关怀和关于人与环境的思考是本片在理性层面上的关照。从弱智到“天才指挥家”，从生活不能自理到可以与人基本正常交流，舟舟在亲人和社会的关爱中渐渐的长大，作为“名人”的舟舟仍不懂得名利为何物，只陶醉在音乐的快乐和激动、兴奋之中。但我们会从舟舟那赋有传奇色彩的经历中感悟到爱的力量，让那些还在为有着和舟舟父亲一样痛苦的家长能够看到希望：“爱，是可以改变命运的！”。舟舟的故事更多的展现的是人间的友爱，并希望以此温暖观众的心灵，呼唤对“真、善、美”的赞赏和追求，共筑美好和谐社会，让世界充满爱！汪洋大海之上飘荡着一只孤舟，一位踌躇的父亲带着有天生缺陷的儿子，孤独地坐在船上，无望地看着辽阔的大海，然后牵起儿子的手，两人一齐跃身跳入大海……为了大福能够快乐地生活下去，留在他最心爱的海洋馆，王心诚为自己制定了最不可能完成的计划，教会大福在海洋馆“上班”。他费劲心力地教大福自己坐公交车去海洋馆，在海洋馆擦地。为了不让大福感到孤独，他甚至不惜拖着病重的身体，背着自制的龟壳扮成海龟，陪着大福游泳。他告诉大福自己将会变成海龟，一直陪伴在他身边，最后，王心诚没有遗憾的离开了人世，而大福也学会了在海洋馆“上班”。，“大福，爸爸要是不能陪你了，你会想我吗？”“大福，看到海龟，就要想到爸爸.......”献给平凡而伟大的父母，这是电影结尾大银幕上闪现的一段话.

anaphase-promotingcomplex帕金森病（简称PD）又称震颤麻痹，是一种中枢神经系统的退行性疾病。1817年英国的医学家詹姆士·帕金森首次将其作为一组独立的疾病提出，因此这种病被命名为“帕金森病”。

PD的病理性标志是路易小体（LB），最初在散发性PD中发现。它是一种嗜酸性蛋白包涵体，由一个致密核心和周围的纤维晕组成。核心主要由脂质构成，而周围的纤维晕主要由纤维丝和多种未被降解的蛋白形成，主要的蛋白成分包括asynuclein、泛素、蛋白酶体亚单位、UCHL1、Parkin等。虽然LB被发现已有数十年，但它的形成机制和病理意义（毒性作用还是保护机制？）并不十分明确。当异常、突变、氧化修饰的蛋白超过了细胞的降解能力或者UPS本身功能受损都可以导致这些蛋白聚集，而聚集体内成分asynuclein过量表达或突变也能削弱UPS的功能，因此UPS功能丢失可导致蛋白聚集，反过来聚集体又可以损害UPS功能，形成恶性反馈循环。故在LB的病理意义上，目前较认可的观点是：初期LB将这些毒性蛋白隔离包裹起来，是对细胞的一种保护作用,但是当过量的毒性蛋白堆积时，会触发恶性反馈循环，对细胞造成毒性损害。通常认为p53就象基因组的卫士，而Mdm2就象这个卫士的杀手。Mdm2可将p53泛肽化，而使其被蛋白酶体降解。泛肽化是蛋白质代谢中的一个广泛应用的降解手段。Mdm2是泛肽化所涉及的E1、E2、E3三类酶中的E3，同属于泛肽连接酶。而E3家族中包括Mdm2在内的一些酶具有可自身泛肽化的奇怪特性。那么Mdm2的自身降解与促p53降解之间，如何实现平衡?最近Cell101期上发表一篇文章，Ronai’sgroup发现，可能是一类泛肽的蛋白SUMO－1在其中发挥作用。他们发现，SUMO－1与泛肽都可以共价连接在Mdm2446位的lysine上，如泛肽连接则Mdm2被降解，如SUMO－1连接则Mdm2稳定存在，促使p53降解。另外，放射性压力可使SUMO－1失活，这也解释了p53遇放射性压力稳定性增强的可能原因。Sumoylation与泛肽化在调节蛋白质代谢过程中的竞争性角色是否会象蛋白质磷酸化、去磷酸化一样普遍存在呢?泛素介导的蛋白质降解抗原提呈细胞周期调控疾病与癌症主要调节方式:酶活性的调节酶含量的调节④酶可调节控制酶原及其激活酶的变构效应共价修饰反馈调节抑制剂激活剂同工酶酶的诱导和阻遏酶的降解（2）酶作为生物催化剂的特性一、

酶的概念及其作用特点1、概念2、酶的作用特点（1）酶和一般催化剂的共性

①催化效率更高②专一性Specificity③酶易失活，要求温和的反应条件④酶活力可调节控制⑤某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关辅助因子:小分子有机化合物,金属离子分类:辅酶:与酶蛋白结合疏松辅基:与酶蛋白结合紧密辅酶(辅基)在酶促反应中的作用特点辅酶（辅基）在催化反应过程中，直接参加了反应。每一种辅酶（辅基）都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。同一种辅酶（辅基）可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。一般来说，全酶中的辅酶（辅基）决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的高效性和对底物的专一性。如何区分辅基和辅酶为什么生吃鸡蛋不好功效：维生素H对于糖原的异生，脂肪酸的综合作用以及某些氨基酸的新陈代谢，都是一个关键的调控元件，并且能够通过帮助能量的产生对某些蛋白质的合成起到促进作用；同时可协助细胞生长、制造脂肪酸、代谢醣类、脂肪及蛋白质，且有助于维他命B群的利用；促进汗腺、神经组织，骨髓、男性性腺的健康；维护皮肤及毛发的正常运作和生长，减轻湿疹、皮炎症状；预防白发及脱发，有助于治疗秃顶；缓和肌肉疼痛；对忧郁、失眠确有一定助益；还参与维生素B12、叶酸、泛酸的代谢；促进尿素合成与排泄；提高人体的免疫功能。唾液淀粉酶经透析过后为什么活性会大大降低？（2）酶作为生物催化剂的特性一、

酶的概念及其作用特点1、概念2、酶的作用特点（1）酶和一般催化剂的共性

①催化效率更高②专一性Specificity③酶易失活，要求温和的反应条件④酶活力可调节控制⑤某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关第一节

酶学概论一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成三、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多酶融合体四、酶的命名及分类五、酶的活力测定第一节

酶学概论一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成

三、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多酶融合体四、酶的命名及分类五、酶的活力测定（一）酶的化学本质1926年，Sumner从洋刀豆中获得第一个结晶脲酶，证实酶的本质为蛋白质。迄今所鉴定的数千种酶中，绝大多数的酶都是蛋白质。二、

酶的化学本质及其组成

1.酶的化学组成中，氮元素的含量在16%左右；2.酶是两性电解质，酶在水溶液中，可以进行两性解离，有确定的等电点（pI）；3.酶的分子量很大，其水溶液具有亲水胶体的性质，不能透析；4.酶分子具有一、二、三、四级结构；5.酶受某些物理因素如加热、紫外线照射等及化学因素如酸、碱、有机溶剂等的作用而变性或沉淀，丧失酶的活性；

6.酶水解后，生成的最终产物也为氨基酸。7.酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。证据：双缩脲反应：蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜反应产生红紫色络合物。540nm。福林-酚反应：蛋白质福林-酚试剂发生反应,与得到深蓝色产物，

可在750nm比色测定，范围为0.03-0.3mg/ml，或用500nm比色测定，范围为0.05-0.5mg/ml。茚三酮反应考马斯亮蓝反应（染料结合法）:考马斯亮兰G-250在酸性溶液中为棕红色，当它与蛋白质结合后变为蓝色，在595nm处有最大的光吸收，其颜色深浅与蛋白质浓度成正比，可比色测定。测定范围为0.01-1.0mg/ml。蛋白质的颜色反应坂口反应：蛋白质在碱性溶液中与次氯酸盐和α-萘酚作用产生红色的产物。这是由于蛋白质分子中精氨酸胍基的特征反应。米隆反应：蛋白质分子的酪氨酸羟基与米隆试剂反应，产生红色化合物，米隆试剂为硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合物。蛋白质黄色反应：蛋白质分子中若存在含有苯环的氨基酸（如酪氨酸、苯丙氨酸等），当其与硝酸共热时，则呈黄色，再加碱则颜色变为橙黄。醋酸铅反应：如果蛋白质分子中含有半胱氨酸或蛋氨酸等含硫氨基酸单位，当与碱及醋酸铅共热时，分解产生的硫遇铅盐即产生黑色的硫化铅沉淀。乙醛酸反应：将蛋白质溶液与几滴乙醛酸混合后，再沿器壁慢慢加入浓硫酸，如果蛋白质分子侧链中有吲哚环，则两液层的界面上会出现紫色环，这个反应称为色氨酸反应。（二）酶的化学组成简单蛋白酶：指酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子，二者结合的完整分子称为全酶，即：全酶=酶蛋白+辅因子在催化反应中，酶蛋白与辅因子所起的作用不同：酶反应对底物的专一性取决于酶蛋白，而辅因子则直接对电子，原子或某些基团起传递作用。如：超氧化物歧化酶(Cu2+、Zn2+）、乳酸脱氢酶（NAD+）结合蛋白酶的辅因子结合蛋白酶的辅因子包括两类：①金属离子，如Mg2+,Zn2+,Fe3+,Cu2+,Mn2+,Mo6+②小分子有机化合物，如NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉等。通常根据辅因子与酶蛋白结合的牢固程度不同又将辅因子分为辅基与辅酶：

辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的辅因子，如细胞色素氧化酶的铁卟啉。

辅酶：与酶蛋白结合松弛，可用透析法除去的辅因子，如苹果酸脱氢酶的NAD+。第一节

酶学概论第一节酶的概念及其作用特点第二节酶的化学本质及其组成

第三节单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多酶融合体第五节酶的命名及分类第六节酶的活力测定1、

单体酶-monomericenzyme由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子牛胰RNase124AA单链鸡卵清溶菌酶129AA单链胰凝乳蛋白酶三条肽链三、

单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多酶融合体胰凝乳蛋白酶由几个甚至几十个亚基组成，亚基可相同可不同，之间非共价键结合，彼此很容易分开。分子量在35000-几百万。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶。2、

寡聚酶oligomericenzyme乳酸脱氢酶丙酮酸激酶由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体(Pyruvate

dehydrogenasecomplex；PDHcomplex；PDC)由三种酶组成：①丙酮酸脱羧酶组分（E1）以二聚体存在2×96000②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2）70000③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）以二聚体存在2×5600012个E1二聚体24×9600024个E2单体24×700006个E3二聚体12×560003、

多酶复合体-multienzymesystem总分子量：4600,000大肠杆菌中复合体为直径约30纳米的多角形丙酮酸脱氢酶系NAD++H+丙酮酸脱羧酶FAD硫辛酸乙酰转移酶二氢硫辛酸脱氢酶CO2乙酰硫辛酸二氢硫辛酸NADH+H+TPP硫辛酸CoASHNAD+CH3-C-SCoAO丙酮酸+CoA+NAD+

乙酰CoA+CO2+NADH+H+焦磷酸硫胺素（TPP）在丙酮酸脱羧中的作用C-H+C-CH3-C-COOHOHCO2丙酮酸脂肪酸合成酶系结构模式（原核生物）①②③④⑤⑥中央巯基SH外围巯基SH⑥①②③④⑤ACP①乙酰CoA-ACP转移酶②丙二酸单酰CoA-ACP转移酶③β-酮脂酰-ACP合酶④β-酮脂酰-ACP还原酶

⑤β-羟脂酰-ACP脱水酶⑥烯脂酰-ACP还原酶

⑴组成脂酰基载体蛋白(ACP)的结构辅基：4-磷酸泛酰巯基乙胺作用：如同一长的“转动臂”，带动脂肪合成的中间产物逐步转至六个酶的活性中心并发生相应反应。①②③④⑤⑥中央SH外围SHCoA分子中也有4-磷酸泛酰巯基乙胺AHS4-磷酸泛酰巯基乙胺CH2-Ser-ACPHS软脂酸合成的反应流程CH3CO-SHOOCCH2CO-SCH3CHCH2CO-SSHOHSHSHCH3CH=CHCO-SSHSHSH

OCH3C-S||SHNADP+NADPH⑥HSCoA乙酰S~CoA

①丙二酸单酰-SCoACoASH②NADP+NADPH④H2O⑤③CO2软脂酸H2O进位链的延伸水解

OCH3C-S||SHCH3COCH2CO-SSHCH3CH2CH2CO-SSH①乙酰CoA-ACP转移酶②丙二酸单酰CoA-ACP转移酶③β-酮脂酰-ACP合酶④β-酮脂酰-ACP还原酶

⑤β-羟脂酰-ACP脱水酶⑥烯脂酰-ACP还原酶

4.举例说明多酶复合体中“长的灵活的臂”模式在催化中的作用

－－－－－－－上海交大2000年具有两种或两种以上催化活性的酶，有的有不同亚基组成。例如：大肠杆菌色氨酸合成酶：

吲哚－３－甘油磷酸＋Ｌ－丝氨酸→Ｌ－色氨酸＋甘油醛－３－磷酸该酶由两种亚基组成α２β２：α亚基相对分子质量为29000，催化：

吲哚－３－甘油磷酸→吲哚+甘油醛-3-磷酸β亚基的相对分子质量为90000，催化：

吲哚+Ｌ－丝氨酸→Ｌ－色氨酸是两种亚基αβ的基因发生相互融合的结果。意义：能使催化连续反应的活性中心邻近化而提高催化效率。4、多酶融合体（多功能酶）芳香族氨基酸的关系色氨酸

PEP4-磷酸赤藓糖莽草酸分支酸预苯酸酪氨酸苯丙氨酸

若将莽草酸看作芳香族氨基酸合成的前体，因此芳香族氨基酸合成时相同的一段过程叫莽草酸途径多酶复合体和多酶体系

如果体系中几种酶彼此有机地组合在一起。精巧地镶嵌成一定的结构，即形成多酶复合体。这种结构即能提高反应途径的效率，又能增强调控的准确性。细胞中的许多酶常常是在一个连续的反应链中起作用，即前一个反应的产物是后一个反应的底物，在完整细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应体系，称为多酶体系（multienzymesystem）。分散多酶体系与中间物示意图多酶复合体示意图第一节

酶学概论第一节酶的概念及其作用特点第二节酶的化学本质及其组成第三节单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多酶融合体第四节酶的命名及分类第五节酶的活力测定四、酶的命名及分类1、习惯命名法:根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶）根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等）结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、碱性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。优点是简单明了，规律性不强，抢先原则，比较乱，会出现一酶多名或一名多酶。

（一）酶的命名2、国际系统命名法

（国际酶学委员会１９６１年提出）系统名称包括底物名称、构型及反应性质。例如：习惯名称:谷丙转氨酶酶催化的反应:

-酮戊二酸+丙氨酸

谷氨酸+丙酮酸系统名称:丙氨酸：

-酮戊二酸氨基转移酶系统名优点是明确，缺点是罗嗦（二）酶的分类1、国际系统分类法及编号国际生化学会酶学委员会根据酶所催化的反应类型将酶分为六大类：氧、转、水、裂、异、合国际系统分类法氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。这类酶通常都需要辅酶帮忙，辅酶有下列几种：NAD、NADP、FAD、FMN，这些都是维生素的衍生物。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。1.氧化-还原酶类Oxido-reductases国际系统分类法转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。

例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。这一大类中还有转移碳基、醛或酮基、酰基、糖苷基、磷酸基和含巯基的酶等。2.转移(移换)酶类Transferases国际系统分类法水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：3.水解酶类hydrolases国际系统分类法裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。例如，苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。4.裂合（裂解）酶类Lyase国际系统分类法异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。

例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。5.异构酶类Isomerases国际系统分类法催化两种物质合成一种物质，又必须由ATP水解提供能量的反应.A+B+ATP+H-O-H===A

B+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。

6.合成酶类LigasesorSynthetasesHOOCCCH3+CO2+ATP+H2OHOOCCCH2COOH+ADP+PiOo国际系统分类法1.氧化-还原酶类2.转移(移换)酶类3.水解酶类4.裂合（裂解）酶类5.异构酶类6.合成酶类思考题：催化ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶？

酶的编号为了对酶进行有效的分类和查询，国际酶学委员会对每一种酶都编有一个号。规定每个酶都用四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩写），4个数字依次表示该酶应属的大类，亚类（根据底物中被作用的基团或键的特点），亚亚类及酶的顺序排号，这种编号一种酶的4个数字即是酶的标码。乙醇脱氢酶EC1.1.1.1，乳酸脱氢酶EC1.1.1.27，苹