营养生物化学与分子生物学 课件 第6、7章 酶与人体健康、糖类与人体营养健康

酶与人体健康第六章1目录CONTENTS第一节

酶的分子结构与功能第二节

酶促反应的特点及机制第三节

酶促反应动力学第四节

酶与人体健康酶-淀粉酶3D分子结构2本章重难点掌握酶的分子结构与功能；酶促反应的特点及影响酶促反应速率的因素。了解米氏常数的应用；酶在食品科学、医疗实践中的应用。3第一节酶的分子结构与功能一、酶的化学本质二、酶的分类三、酶的分子组成四、酶的活性中心五、酶的分类与命名4第一节酶的分子结构与功能一、酶的化学本质定义：酶是由活细胞产生的、对底物具有催化功能的一类蛋白质。DOI:10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_12Acidproteasespepsin(upperleft)chymosin(upperright)cathepsinD(lowerleft)endothiapepsin(lowerright)5第一节酶的分子结构与功能一、酶的化学本质酶的化学本质是蛋白质的主要事实依据：(1)酶经酸碱水解后生成氨基酸，能够被蛋白酶水解而失活；(2)作为具有空间结构的生物大分子，能够引起蛋白质变性的因素都可以使酶失活；(3)酶是两性电解质，不同pH下呈现不同的离子状态，在电场中向某一电极泳动，具有特定的等电点；(4)酶具有不能通过半透膜等胶体的性质；(5)酶与蛋白质一样，具有化学呈色反应。6第一节酶的分子结构与功能一、酶的化学本质酶与其他蛋白质的不同之处在于，酶在空间结构上有特定的具有催化功能的区域。酶的分子结构决定其功能，酶蛋白的结构差异是其形成不同功能特点的基础。胃蛋白酶：酸性环境中消化食物。凝乳酶：分解牛奶蛋白，用于奶酪生产中的凝乳。组织蛋白酶D：消化溶酶体内的蛋白质。内硫肽：最早被发现真菌生产用于分解周围蛋白质。7DOl:10.2210/rcsb_pdb/mom2000_12第一节酶的分子结构与功能二、酶的分类1.单体酶（monomericenzyme）2.寡聚酶（oligomericenzyme）3.多酶体系（multienzymesystem）4.多功能酶（multifunctionalenzyme）或串联酶（tandemenzyme）8第一节酶的分子结构与功能三、酶的分子组成根据酶的分子组成，可分为单纯酶和结合酶。单纯酶（simpleenzyme）是仅由氨基酸残基组成的酶。单纯酶水解后仅生成氨基酸。如淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶、脲酶等。结合酶（conjugatedenzyme）是由蛋白质部分（即酶蛋白，apoenzyme）和非蛋白质部分（即辅助因子，cofactor）共同组成。其中，酶蛋白主要决定酶催化反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶催化反应的性质和类型。9第一节酶的分子结构与功能三、酶的分子组成结合酶（conjugatedenzyme）酶蛋白辅助因子酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物即为全酶（holoenzyme）。酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才有催化作用。全酶辅酶(辅酶和酶蛋白以非共价键疏松结合)辅基(辅基和酶蛋白以共价键紧密结合)10第一节酶的分子结构与功能三、酶的分子组成酶的辅助因子：常为复合有机化合物、金属有机化合物或金属离子。作为辅酶因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用（表6-1）。金属离子是最常见的辅助因子，如Fe2+（Fe3+）、K+、Na+、Mg2+、Cu2+（Cu+）、Zn2+、Mn2+等（表6-2）。约三分之二的酶含有金属离子。有些酶可以同时含有多种不同类型的辅助因子，如细胞色素氧化酶既含有血红素又含有Cu+/Cu2+，琥珀酸脱氢酶同时含有铁和FAD。11第一节酶的分子结构与功能三、酶的分子组成金属离子可以通过不同方式发挥辅助因子的作用：（1）作为酶活性中心的组成部分，参与催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生。（2）作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物。（3）中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合。（4）通过与酶结合，稳定酶的空间构象及酶的活性中心。（5）在反应中传递电子。12第一节酶的分子结构与功能四、酶的活性中心酶分子中存在有各种化学集团，其中与酶活性密切相关的基团，称为酶的必需基团（essentialgroup）。酶的活性中心是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。位于酶活性中心内的必需基团分为结合基团（bindinggroup）和催化基团（catalyticgroup）。前者决定酶的专一性，负责与底物结合；后者决定酶的催化能力，负责催化底物键的断裂形成新键。有些酶的结合基团同时兼具催化基团的功能。活性中心内的必需基团在一级结构中可能距离很远，但在三维空间结构中相互接近，共同组成酶的活性中心（图6-1）。酶活性中心外的必需基团虽然不直接参与结合底物和催化作用，却是维持酶活性中心的空间构象所必需的。13第一节酶的分子结构与功能四、酶的活性中心酶的活性中心一般具有以下共同特点：（1）酶的活性中心通常只占酶分子的很小部分，很多酶都是由几百个氨基酸残基组成，而其活性部分通常也只有几个氨基酸残基构成。这其中酶分子的催化部位一般只由2-3个氨基酸残基组成，而结合部位的残基数可能是1个或数个。（2）酶的活性中心是一个三维结构。酶的活性部位的氨基酸残基在一级结构上可能相距甚远，通过肽链的盘绕、折叠在空间上靠近，并形成酶的空间结构。所以，酶的高级结构的破坏会引起酶的失活。14第一节酶的分子结构与功能四、酶的活性中心酶的活性中心一般具有以下共同特点：（3）酶的活性部位在酶与底物结合过程中发生构象改变。酶在发挥作用时，底物分子和酶分子有时是同时发生构象的变化才能够互补，这时催化基团的部位也正好处于底物键断裂和将生成新键的适当位置。该过程即为诱导契合（induced-fit）。（4）酶的活性中心是酶分子中具有三维结构的裂隙或凹陷区域，多为氨基酸残基的疏水基团组成，形成疏水“口袋”（图6-1）。这种微环境可排除水分子的干扰，有利于结合基团与底物结合、催化基团催化反应。（5）酶与底物形成酶

-底物复合体主要通过次级键。15第一节酶的分子结构与功能四、酶的活性中心酶的活性中心一般具有以下共同特点：（6）酶的活性中心具有可运动性。在酶变性过程中，相较于酶的整体构象，酶的活性中心首先受到影响，继而发生活性的丧失。所以，相对于整个酶来说，酶的活性中心具有可运动型。16第一节酶的分子结构与功能五、酶的分类与命名每一种酶应有一个习惯名称和一个系统名称。——国际酶学委员会（EnzymeCommission，EC）1.习惯命名法2.系统命名法17第一节酶的分子结构与功能五、酶的分类与命名习惯命名法1961年以前使用的酶的名称为习惯名，主要依据以下原则：（1）根据酶作用的底物命名，有时加上来源以区别不同来源的同一类酶。如淀粉酶、胰蛋白酶。（2）根据酶催化反应的性质及类型命名。如转移酶、还原酶。（3）有的酶结合以上两个原则来命名。如琥珀酸脱氢酶。18第一节酶的分子结构与功能五、酶的分类与命名2.系统命名法国际系统命名法的原则是以酶所催化的整体反应为基础，在名称中标明酶的底物及催化反应的性质。如一种酶催化两种底物，则应在其系统命名中包括两种底物的名称，以“：”隔开。如底物是水，则可省略不写。如，脂肪酶的系统命名为“脂肪：水解酶”、谷丙转氨酶的系统命名为“丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶”。19第一节酶的分子结构与功能五、酶的分类与命名3.六大酶类20氧化还原酶氧化还原酶是通过转移氢、电子或通过添加氧，来还原底物或氧化的酶。如氨基酸氧化酶、过氧化氢酶及乳酸脱氢酶等。转移酶转移酶是从底物上除去基团（不包括H），并将该基团转移到受体底物上的酶。所转移的基团可以是甲基、酰基、糖苷、氨基及磷酸基等。如己糖激酶、谷丙转氨酶等。水解酶水解酶是以水为第二底物的酶。水参与共价键的断裂。如蛋白质中的肽键、碳水化合物中的糖苷键、脂质中的酯键及核酸中的磷酸二酯键。如蔗糖酶、淀粉酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。裂解酶裂解酶是从底物上去除基团（非水解）以在产物中形成双键的酶，或者逆向地将基团添加到双键上。如L-组氨酸氨裂解酶。异构酶异构酶是引起底物上一个或者多个基团重排而不改变产物原子组成的酶。如磷酸丙糖异构酶等。连接酶连接酶是催化两个分子共价连接的酶，与ATP、UTP或CTP中断裂的焦磷酸键相结合。如L-酪氨酰tRNA合成酶。第二节酶促反应的特点及机制21在一个化学反应体系中，只有具有较高能量且处于活化态的分子，即活化分子（activationmolecule）才能发生化学反应。活化分子比一般分子高出的能量被称为活化能（activationenergy，Ea），即一定温度下1摩尔底物进入活化状态所需要的自由能（freeenergy）。由于催化剂能与底物迅速结合成过渡态，所以，在有催化剂存在的情况下，反应所需的活化能被降低，反应速率加快。第二节酶促反应的特点及机制22相较于一般催化剂，酶有如下共性：（1）在化学反应前后都没有质和量的变化，只能催化热力学允许的化学反应；（2）酶能降低反应的活化能；（3）酶只能加速反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。但是，由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又具有不同于一般催化剂催化反应的特点和反应机制。第二节酶促反应的特点及机制一、酶促反应的特点二、影响酶促反应的因素23第二节酶促反应的特点及机制一、酶促反应的特点24高效催化性酶的专一性酶活性的调节和调控不稳定性第二节酶促反应的特点及机制一、酶促反应的特点25高效催化性生物体内的大多数反应，在没有酶的情况下，几乎不能发生。在相同pH及温度条件下非酶催化反应速度很低，既不易观察、也难以测量。在可比较的情况下，同一反应发生时，酶的催化使其效率高108-1020倍，而一般无机催化剂也比自发反应高107-1013倍。据报道，如果没有各种酶类参与催化作用，人的消化道要消化简单的午餐需要大约50年。经实验分析，一般的肉食在动物的消化道内只要几个小时就可完全被消化。第二节酶促反应的特点及机制一、酶促反应的特点262.酶的专一性酶对其所催化的底物（substrate）和反应类型具有严格的选择性。一种酶只作用于一种或一类化合物、或一种化学键，催化一定的化学反应并产生一定结构的产物，这种现象被称为酶的特异性（specificity）或专一性。例如，凝血酶只水解羧基端L-精氨酸残基，专一性很高，对于水解的肽键羧基一端和氨基一端都有严格要求。第二节酶促反应的特点及机制一、酶促反应的特点273.酶活性的调节和调控体内酶的活性和浓度受代谢物和/或激素的调节。从结果来看，酶活性的调节有激活和抑制两种方式；从机制来看，酶活性调节有变构调节和化学修饰调节。酶在体内既可以合成，也可以降解。所以，机体主要通过诱导或抑制酶的合成，或者调节酶的降解，以实现对酶浓度的调节。由于酶活性和浓度的精确调节，机体可以适应内外环境的变化，维持机体内部化学反应的有序性，使新陈代谢正常进行。第二节酶促反应的特点及机制一、酶促反应的特点284.不稳定性酶是由细胞产生的生物大分子。所以，在强酸、强碱、高温或重金属存在等条件作用下，酶可因蛋白质变性而失去催化活性。因此，酶促反应通常是在常温、常压和接近于中性的缓冲体系中进行。第二节酶促反应的特点及机制二、影响酶促反应的因素29酶的专一性一些酶仅对一种特定结构的底物起催化作用，并且产生具有特定结构的产物，这种极其严格的选择性称为绝对专一性（absolutespecificity）。部分酶可以催化一类化合物或一种化学键，这种对底物分子不太严格的选择性被称为相对专一性（relativespecificity）。第二节酶促反应的特点及机制二、影响酶促反应的因素301.酶的专一性关于酶作用专一性的假说有“锁匙学说”（lockandkey）及“诱导契合”假说（induced-fithypothesis），后者受到广泛认可。酶与底物结合的诱导契合作用“诱导契合”假说于1958年由考斯兰德（Koshland）提出，认为酶在发挥催化作用之前必须先与底物结合，这种结合并非锁和钥匙的机械结合，而是在酶与底物相互接近时其结构相互诱导、变形和适应，进而结合成酶-底物复合物（见图）。此假说被X-射线衍射分析验证，证明酶和底物结合时发生显著的构象变化。第二节酶促反应的特点及机制二、影响酶促反应的因素312.邻近效应与定向排列邻近效应与定向排列可以影响酶的反应速率。如果酶催化两个底物相互作用，那么限制它们在酶活性中心的运动则有利于反应。结合能的释放可使两个底物聚集到酶的活性中心部位，并与酶活性中心内的结合基团稳定的结合，进入最佳的反应位置和最佳的反应状态（过渡态）。同时，这两个过渡态分子的相互靠近形成正确定向关系。这种现象称为邻近效应（proximityeffect）和定向排列（orientationarrange）。第二节酶促反应的特点及机制二、影响酶促反应的因素322.邻近效应与定向排列邻近效应是指酶与底物结合形成复合物以后，底物与底物之间、酶的催化基团与底物之间结合于同一分子，从而使底物的有效浓度极大升高，加快反应速率。定向排列是指酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。该过程是将分子间的反应转变成类似分子内的反应，使反应速率显著提高。当酶催化单个底物反应时，邻近效应和定向排列可使酶的催化基团与底物的反应基团更容易接触。X射线衍射分析已经证明在溶菌酶及羧肽酶中存在着邻近效应和定向排列作用。第二节酶促反应的特点及机制二、影响酶促反应的因素333.活性部位微环境的影响非极性介质和水性介质对化学基团的反应活性和化学反应的速率影响很大，这是由于非极性环境中介电常数较水性介质低，并且带电基团间的静电作用在非极性环境中要显著高于在极性环境中。所以，酶的活性中心中的疏水“口袋”，大大有利于酶促反应的发生。这可使底物分子脱溶剂化（desolvation），排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引或排斥，防止两者形成水化膜，利于底物和酶分子的密切接触与结合。酶与底物相互作用这种现象称为表面效应（surfaceeffect）。第二节酶促反应的特点及机制二、影响酶促反应的因素344.共价催化酶促反应中，底物可与酶形成瞬时共价键，因而很容易反应形成产物和游离的酶，这种方式称为共价催化（covalentcatalysis）。共价催化是通过亲核催化作用或亲电子催化作用进行。亲核催化（nucleophiliccatalysis）是酶活中心亲核基团（如丝氨酸蛋白酶的Ser-OH、巯基酶的Cys-SH、谷氨酰胺合成酶的Tyr-OH等）未共用的电子攻击过渡态底物上具有部分正电性的原子或基团，形成瞬间共价键。亲电子催化（electrophiliccatalysis）是酶活性中心内亲电子基团与富含电子的底部形成共价键。由于酶分子的氨基酸侧链缺乏有效的亲电子基团，亲电子催化常常需要缺乏电子的有机辅助因子或金属离子参加。第二节酶促反应的特点及机制二、影响酶促反应的因素355.广义酸碱催化有些酶可通过广义酸碱催化（generalacid-basecatalysis）机制催化底物发生反应。广义酸碱催化（即质子转移）是生物化学最常见的反应。酶具有两性解离的性质，所含有的多种功能基团具有不同的解离常数。即使同一种功能基团，在处于不同的微环境时，其解离程度也有差异。酶活性中心内，有些基团是质子供体（酸），有些基团是质子受体（碱），这些基团在酶活性中心的准确定位有利于质子的转移。第二节酶促反应的特点及机制二、影响酶促反应的因素366.多元催化与协同效应在酶催化反应中，经常是几个基元催化反应配合在一起共同起作用。如在胰凝乳蛋白酶催化肽键水解，过程中亲核催化和碱催化共同作用。酶催化底物反应的同时，酶分子中多功能基团（包括辅酶或辅基）的协同作用也可以大大提高酶的催化效率，反应速率可提高到102-105倍。综上所述，影响酶促反应的因素有很多。这些因素可能同时在同一反应中起作用，也可能仅有一个或几个因素参与到反应中；影响不同酶发挥作用的因素不同。第三节酶促反应动力学一、酶促反应的衡量二、底物浓度对酶促反应速率的影响三、酶浓度对酶反应速率的影响四、温度对酶促反应速率的影响五、pH对酶促反应速率的影响六、激活剂浓度对酶促反应速率的影响七、抑制剂对酶反应速率的影响37第三节酶促反应动力学一、酶促反应的衡量381.酶活性酶活性是指酶催化化学反应的能力。酶活性通常以酶促反应速率的大小为衡量，而酶促反应速率的大小可用单位时间内底物的减少量或产物的生成量表示。在实际工作中，常以测定单位时间内产物的生成量作为衡量酶活性的标准。第三节酶促反应动力学一、酶促反应的衡量392.初速率对酶促反应初速度（initialvelocity）的测定是研究酶促反应速率最简单的方法，该方法可以防止实验进行过程中各种因素的干扰。酶促反应初速率是指反应刚刚开始各种影响因素尚未发挥作用时的酶促反应速率。第三节酶促反应动力学一、酶促反应的衡量403.底物或产物的变化量可采用直接测定法或间接测定法对酶促反应中的底物或产物的变化量进行检测。有些酶促反应的底物或产物可以不用任何辅助反应便可直接测定。直接检测底物和产物量的变化，即为直接测定法（directassay）。有些酶促反应的底物或产物不能直接被测定，则可使用某些辅助试剂检测。这样的测定方法即为间接测定法（indiractassay）。第三节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速率的影响41

第三节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速率的影响42

第三节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速率的影响43

第三节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速率的影响441.米-曼氏方程的建立若以[S]作横坐标，v作纵坐标作图，则可得一条双曲线米氏方程曲线第三节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速率的影响452.米氏常数的意义

是酶的一个重要的动力学特征常数，其大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。所以，可以用来鉴定不同来源、或相同来源但在不同发育阶段的、或不同生理状况下催化相同反应的酶是否为同一种酶。在实际应用中，也可用来确定酶促反应适宜使用的底物浓度。第三节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速率的影响462.米氏常数的意义

值是由酶的作用中心同底物分子的结合速率而定的特征值，其数值大小与酶分子或底物分子的性质和结构相关。不同来源的酶和底物分子测得

的值不同。在使用酶的过程中，即使有其他杂质，只要酶和底物性质不变，在规定情况下，可以得到基本相同的第三节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速率的影响472.米氏常数的意义

作为酶的特征值可以应用于以下方面：（1）作为酶与底物亲和力的一个量度。（2）判断酶的最适底物。（3）了解酶的底物在体内具有的浓度水平。（4）判断酶是否为同工酶。（5）判断在细胞内酶的活性是否受到底物控制。第三节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速率的影响483.米氏方程中,的测定（1）Lineweaver-Burk方程（2）Hanes-Woolf方程（3）Eadie-Hofstee方程第三节酶促反应动力学三、酶浓度对酶反应速率的影响49

酶浓度与反应速率的关系第三节酶促反应动力学四、温度对酶促反应速率的影响50酶促反应速率最大时反应体系的温度称为酶反应的最适温度（optimumtemperature）。酶的最适温度不是酶的特征常数。通常情况下，动物细胞内酶的最适温度在35-40℃，植物细胞酶的最适温度在40-50℃，微生物中酶的最适温度差距很大。固体状态的酶要比在溶液中的酶对温度的耐受力高。所以，酶的冻干粉在冰箱中能保存几个月甚至更长的时间，但是酶在溶液状态下仅能保存几天至几周便会失活。酶制剂常以固体保存为佳。第三节酶促反应动力学五、pH对酶促反应速率的影响51化学本质为蛋白质的酶具有两性解离性质，受pH影响，酶分子中可解离的基团呈现不同的解离状态。酶活性中心的一些基团需要在适宜的pH范围内保持特定的解离状态才能表现酶活性，其活性中心外的基团也只有在一定的解离状态下才能维系酶的构象，底物和辅助因子也收到pH值的影响。酶催化活性最高时反应系统的pH称为酶的最适pH。如人体内大多数酶的最适pH在6.5至8.1之间，胃蛋白酶的最适pH为1.8，精氨酸酶的最适pH为9.8。酶的最适pH不是酶的特征常数，反应温度、时间、底物的性质和浓度、缓冲液的性质及浓度、介质的离子强度或酶的纯度等均为影响因素，并且，不同的酶由于其分子构成不同，解离的pH范围不同所以最适的pH也不同。第三节酶促反应动力学六、激活剂浓度对酶促反应速率的影响52酶的激活剂（activator）是指能够使酶从无活性到有活性、或者使酶活性增加的物质，大多为无机离子或简单的有机化合物。酶的激活剂通常是金属离子，如K+、Mg2+、Ca2+、Na+、Zn2+、Fe2+等；也有一些无机阴离子如Cl-、Br-、I-、CN-等可用作酶的激活剂；某些小分子有机化合物也有激活作用，如胆汁酸盐是胰脂酶的激活剂。酶的激活剂可以分为必需激活剂和非必需激活剂。必需激活剂缺乏，则无法测定到酶活性。大多数金属离子为必需激活剂。非必需激活剂可以提高酶的催化活性，但并不是必需的。第三节酶促反应动力学七、抑制剂对酶反应速率的影响53酶的失活作用（inactivation）是指使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用。酶的抑制作用（inhibition）是指酶的必需集团化学性质的改变，在该过程中酶未变性，但酶活力降低或丧失。引起抑制作用的物质称为抑制剂（inhibitor）。酶的抑制剂通常通过与酶活性中心的必需基团结合，而抑制酶的活性。通过对酶抑制剂的研究，可以为医药设计及农药生产提供理论依据。第四节酶与人体健康一、酶在食品科学中的应用二、酶在医疗实践中的应用54第四节酶与人体健康一、酶在食品科学中的应用551.酶在食品加工中的应用酶在食品中的应用主要基于以下一些特性，如特异性、温和条件和低浓度下的有效性、安全性、易于控制（灭活或去除）。因此，酶既被应用于食品加工以达到良好的效果、维持或增加食品的可用性和质量，也通过使用酶抑制剂来对抗酶的有害作用。第四节酶与人体健康一、酶在食品科学中的应用561.酶在食品加工中的应用应用于食品加工中的酶主要为以下几种：（1）蛋白酶（Proteases）（2）碳水化合物酶（Carbohydrases）（3）脂肪酶（Lipases）（4）转谷氨酰胺酶（Transglutaminases）（5）氧化还原酶（Oxidoreductases）（6）葡萄糖异构酶（GlucoseIsomerase）第四节酶与人体健康一、酶在食品科学中的应用572.酶抑制在食品科学中的应用控制食品中酶活性通常使用物理方法，如热处理（巴氏杀菌或灭菌）或低温处理（冷冻或冷藏），以及一些化学试剂（还原剂、螯合剂和酸化剂），例如EDTA和抗坏血酸可用于控制水果和蔬菜中多酚氧化酶引起的酶促褐变。第三节酶促反应动力学二、酶在医疗实践中的应用581.酶与疾病的发生、诊断酶异常会引起一些相关疾病。基因突变可能造成一些酶的先天性缺陷并导致相关疾病发生。酶活性改变也可作为疾病的诊断标准。组织器官损伤可使其组织特异性的酶释放入血，有助于组织器官疾病的诊断。临床上还可以通过检测同工酶来诊断某些疾病。第三节酶促反应动力学二、酶在医疗实践中的应用592.酶与疾病治疗人们很早就开始利用酶作为药物治疗疾病，酶作为药物最早用于助消化。现在，可以通过服用胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰脂肪酶、胰淀粉酶等缓解消化腺分泌功能下降引起的消化不良。酶疗法（Enzymetherapy）：使用催化生物球状蛋白，以其天然形式或者与特定的性能增强化合物相融合，来介导特定生化反应的催化，这些反应在体内具有治疗作用以治疗各种并发症。有些酶可以用于清洁伤口和抗炎。在用于清洁化脓伤口的洗涤液中，加入胰蛋白酶、溶菌酶、木瓜蛋白酶等可加强伤口的净化、抗炎和防止浆膜粘连等。在某些外敷药中加入透明质酸酶可以增强药物的扩散作用。第三节酶促反应动力学二、酶在医疗实践中的应用603.酶与药物生产——抑制或激活体内某种酶的活性起治疗作用。——通过酶的竞争性抑制作用，在临床上预防和治疗感染性疾病。——通过抑制某些酶的活性，纠正体内代谢紊乱。……第三节酶促反应动力学二、酶在医疗实践中的应用614.酶在分析检测方面的应用有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶。当有些酶促反应的底物或产物不能被直接测定时，可偶联另一种或两种酶，使初始反应产物定量的转变为可测量的某种产物，从而测定初始反应的底物、产物或初始酶活性。这种方法称为酶偶联测定法。有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶。临床上常需检测许多微量分子，过去一般都采用免疫同位素标记法，鉴于同位素应用限制，现今多以酶标记代替同位素标记。第三节酶促反应动力学二、酶在医疗实践中的应用625.酶与生物医学工程某些专一性工具酶的出现，使酶成为分子生物学研究的重要工具。如限制性内切酶、Ⅱ型限制性内切酶、DNA连接酶、逆转录酶、DNA聚合酶等多种酶是基因工程常用的工具酶。谢谢第六章酶与人体健康64第七章糖类与人体营养健康糖类概述糖的种类及结构本章目录一二糖的营养健康价值糖类物质的消化、吸收与代谢三四糖代谢与人体健康五本章重难点掌握掌握糖类物质的定义及分类；糖类物质结构特征及其意义；葡萄糖在体内的糖酵解过程及其生理学意义。糖类物质体内代谢方式及代谢过程；三羧酸循环过程及其生理学意义；磷酸戊糖途径代谢过程及其生理学意义。了解糖类物质的营养价值、生理功能及生物活性；糖代谢障碍产生原因及预防治疗措施。第一节糖类概述

一、糖类的定义二、糖类的分布三、糖的生物学作用一、糖类的定义19世纪，根据化学分析检测发现，当时所有已知的糖的分子式为Cn（H2O）m，因此当时将糖类物质定义为碳的水合物，即碳水化合物（Carbohydrates）。羰基+羟基糖类物质是指同时含有羰基和多个羟基，而不含有苯环的化合物，含有醛基和酮基的糖类则被称为醛糖或酮糖。糖类物质（不含苯环）(+醛基)醛糖(+酮基)酮糖从化学的角度出发，可以将糖定义为多羟基醛或多羟基酮及其衍生物、聚合物的总称。单糖二糖寡糖多糖等二、糖类的分布糖类物质植物（85~90%）动物（2%）含量少、作用大微生物（细菌10%~30%）糖类物质也是食品中的主要成分，它存在于所有的谷物、蔬菜、水果，以及其它人类可食的动物、植物、微生物中，是人类膳食结构中重要的营养组分之一，同时也对食物的质构、口感、风味等发挥着重要的作用。糖类物质是地球上数量最多的一类有机化合物，地球的生物量干重的50%以上是由葡萄糖的聚合物构成的，如纤维素、半纤维素、淀粉等。地球上糖类物质的根本来源是绿色细胞进行光合作用，将太阳能转化为化学能存储于糖类物质中。生物体中三、糖的生物学作用糖类物质a能源物质b结构组分c生物中间体d信息分子食物提供了人体日常所需能量的70%感官及功能营养方面a风味调节b色泽调节c质构调节d营养健康功能糖类物质作为一种广泛存在于各类生命体中的天然生物大分子物质，长期以来被认为仅是一种能量物质或组织支持组分，而随着糖化学及糖生物学的发展，人们逐渐认识到糖类物质广泛参与生物合成反应及细胞间的识别、受精、胚胎形成、神经细胞发育、细胞增殖、病毒及细菌感染等生命现象和生理过程，这也使糖类成为继核酸、蛋白质之后，探索生命奥秘的又一个重大前沿课题。第二节糖的种类及结构

一、糖的分类二、糖的结构三、糖结构的复杂性及其意义糖类物质的种类多种多样，来自不同原料的糖类在分子结构、理化特性及生物活性方面存在着很大的差异。糖类物质是由单糖构成的，而构成糖类物质中单糖的数目就被称为聚合度（DE，DegreeofPolymerization）。通常根据聚合度将糖类物质分为单糖、寡聚糖（寡糖、低聚糖）、多聚糖（多糖）。一、糖的分类1单糖：单糖是指聚合度为1的糖类物质，也指不能再被简单的水解成更小分子的糖类，是糖类物质的最小单位，也是构成其它糖类物质的基本单元。单糖碳原子的数量单糖结构中氧化数最高的C原子是醛基还是酮基官能团的修饰三碳糖（甘油醛，二羟基丙酮等）四碳糖（赤藓糖，苏糖等）五碳糖（核糖、阿拉伯糖、木糖、来苏糖等）六碳糖（葡萄糖，果糖，甘露糖，半乳糖，阿洛糖，阿卓糖，古洛糖等）醛糖（葡萄糖、甘露糖和半乳糖）酮糖（果糖、木酮糖和赤藓酮糖）脱氧单糖（鼠李糖、岩藻糖、脱氧核糖等）糖醛酸（半乳糖醛酸、葡萄糖醛酸等）氨基糖（氨基半乳糖）乙酰基糖（N-乙酰-D-氨基葡萄糖等）糖醇（木糖醇、甘露糖醇等）杂环糖（氮杂糖、硫杂糖等）其它单糖衍生物一、糖的分类2寡糖：寡糖又被称为低聚糖。寡糖与多糖之间并没有明确的界限，目前普遍认为聚合度在2～10的糖类物质为寡糖。寡糖双糖三糖麦芽糖------

从淀粉水解产物中大量制备纤维二糖------从纤维素中制备乳糖------普遍存在于各种哺乳动物的乳汁中，是为幼体提供能量的主要来源蔗糖------从甜菜和甘蔗中大量制备生产（同时其也存在于许多其它的植物中，特别是各类水果中）阿卡糖麦芽三糖、人参三糖、松三糖，棉子糖（也被称为蜜三糖），龙胆三糖等四糖水苏糖（益生元）聚合度更大的寡糖在自然界中则很少以游离的形式存在，其结构也更为复杂，并会与蛋白质、脂类或其它化合物结合，形成糖缀合物，发挥重要的生物活性。阿卡糖（Acarbose），由两个葡萄糖，一个4-氨基-4，6-二脱氧葡萄糖及一个四羟基化环乙烯构成，是很好的α-淀粉酶抑制剂，已成为重要的糖尿病治疗药物，除此之外，链霉素、新霉素、红霉素也都属于寡糖衍生物。一、糖的分类3多聚糖：多聚糖即多糖，相对于单糖和寡糖而言，多糖是指聚合度大于10的糖类物质，因此多糖属于生物大分子。一、糖的分类来源植物多糖动物多糖菌多糖单糖组成均多糖杂多糖溶解性水溶性多糖非水溶性多糖非糖集团纯粹多糖复合多糖生理功能贮存多糖结构多糖

按来源分类动物多糖菌多糖植物多糖植物多糖是指来源于植物的多糖物质，最为常见的为纤维素、淀粉、黏液质、果聚糖和树胶纤维素：是由葡萄糖构成，聚合度在3000～5000，分子结构呈直线状，不易被稀酸或碱水解，由于不含有水解纤维素的酶类，人体和食肉动物本身是无法直接消化吸收纤维素的。淀粉：广泛存在于植物体中，特别是禾本科植物的果实及一些植物的根、茎及种子中，淀粉由葡萄糖构成，包括直链结构和支链结构。粘液质：是植物种子、果实、根、茎和海藻中存在的一类粘多糖，可溶于热水，冷却后成胶状，如车前种子中的车前子胶。果聚糖：在高等植物及微生物中均有存在，如菊科植物中的菊糖（菊淀粉），中药麦冬中的麦冬多糖，桔梗中的桔梗多糖等都属于果聚糖类多糖。树胶：是植物在受伤害或病菌入侵后分泌的一类半流体糖类物质，干燥后呈透明块状物，如阿拉伯胶，桃树胶等。是指来源于细菌、真菌等各种微生物的多糖，在微生物的生长代谢中，会合成分泌各种类型的多糖物质，如细菌的荚膜多糖、胞外多糖，真菌子实体、菌丝体以及发酵液中的各种多糖等是指来源于动物的多糖物质，主要有肝素、甲壳素、透明质酸和硫酸软骨素等。许多的动物多糖已经证明有多种生物活性，例如肝素具有抗凝血和改善微循环的作用，软骨素具有抗肿瘤及治疗骨硬化症的功效，透明质酸和壳聚糖等具有良好的生物相容性等一、糖的分类按单糖组成分类均聚糖杂聚糖杂聚糖则指由两种及两种以上的单糖构成的多糖。例如果胶类多糖，半纤维素等，单糖组成中包含有多种单糖。均聚糖是指由一种单糖构成的多糖。例如纤维素和淀粉，都是只由葡萄糖构成的一、糖的分类

按溶解性分类水溶性多糖非水溶性多糖如植物中的纤维素和半纤维素，动物甲壳中的甲壳素等。如果胶、树胶、菊糖、粘多糖等。一、糖的分类按非糖集团分类纯粹多糖复合多糖复合多糖则指含有非糖集团的多糖。如糖蛋白，脂多糖等。纯粹多糖是指不含有非糖集团的多糖，也就是一般意义上的多糖。例如果胶、纤维素、淀粉等一、糖的分类按生理功能分类贮存多糖结构多糖结构多糖具有硬性和韧性，是构成细胞壁的必要组分。如纤维素和半纤维素等。贮存多糖是用来贮存碳源和能源的糖类物质。淀粉和糖原是动植物最主要的贮存多糖除此之外，随着多糖生物活性的不断发现，功能多糖未来也将是多糖生理功能分类中的重要组成部分之一。一、糖的分类二、糖的结构糖类物质的定义为多羟基醛或多羟基酮，以及其衍生物、聚合物的总称，而单糖作为糖类物质的最基本的组成单元，在结构上也体现出相关的特征。通常在分析单糖结构的过程中，会从单糖的化学结构、单糖的构型以及单糖的构象三个角度进行分析。1单糖结构通常将含有醛基的单糖称为醛糖，将含有酮基的单糖称为酮糖，根据糖类物质的定义，最简单的单糖包括丙醛糖（甘油醛）和丙酮糖（二羟基丙酮），其分子结构如图7-1所示。随着组成单糖碳原子数的增加，进而有丁糖、戊糖、己糖等。1.1单糖的化学结构图7-1丙醛糖及丙酮糖二、糖的结构单糖的结构有D-型和L-型两种，其是指单糖的两个对映体结构，其虽然在分子式、物理及化学结构上基本相同，但生物活性往往具有较大差异。单糖的D-型和L-型判断，通常会以甘油醛作为标准物质进行对比判断，如图7-2所示甘油醛的对映体结构。具体而言，通过比对单糖分子中距离羰基最远的不对称碳原子上的-OH的空间排布与甘油醛的异同，如果与D-甘油醛相同，即-OH在不对称碳原子的右边，则为D-型；然而如果与L-甘油醛相同，即-OH在不对称碳原子的左边，则为L-型。图7-2甘油醛的对映体结构D-(+)-甘油醛L-(-)-甘油醛二、糖的结构图

7-3D-醛糖Fisher投影式及其名称二、糖的结构天然存在的单糖大多是D-型的，所有的醛糖也都可以看成是由甘油醛的醛基碳下端逐个插入手性碳原子延伸而成的。葡萄糖是典型的D-醛糖，含有4个手性碳原子，理论上应该有16（24）种对映异构体。目前葡萄糖的16种对映异构体都已经得到，其中只有3种是天然存在的，即D-葡萄糖，D-半乳糖，D-甘露糖，其它的13种则是通过人工方法转化合成的。从葡萄糖等D-醛糖的Fisher投影式中可以看出，其还有醛基和大量的羟基，醛基可以氧化形成羧基（葡萄糖酸），也可以还原形成糖醇（葡萄糖醇、木糖醇等），同时羟基也可以与乙酸酐等发生酯化反应，形成乙酰基衍生物等。二、糖的结构相比于醛糖，酮糖可以被称为具有相同碳原子数的醛糖的异构体，从化学结构上来看，酮糖的羰基理论上可以连接在任何一个二级碳上，但是在天然产物中，绝大多数酮糖的羰基都连接在二号位的碳上，也被称为C2酮糖。由于酮糖比相应的醛糖异构体少了一个不对称中心，因此其异构体的数目也要比相应的醛糖少一半。图7-4给出了3～6个碳原子的L-酮糖的Fisher投影式及其名称。二、糖的结构图

7-4D-酮糖Fisher投影式及其名称二、糖的结构果糖为典型的D-酮糖，易溶于水，常以游离状态存在于水果和蜂蜜中，是蔗糖的一个组成单元，在动物的前列腺和精液中也含有相当量的果糖。果糖是所有天然糖类物质中最甜的一类物质，被广泛的应用于食品工业中，如糖果、糕点、饮料等的制作。二、糖的结构单糖的链状结构和环状结构，实际上是单糖的同分异构体，而环状结构尤为重要。以葡萄糖为例，在晶体状态或水溶液中，绝大部分是环状结构。与此同时，在水溶液中，单糖的链状结构和环状结构是可以互变的，糖的水溶液中总含有少量的自由醛基（环状结构为半缩醛），所以呈现出醛的性质。二、糖的结构链式结构环状结构单糖结构表示Fisher投影式Haworth透视式1.2单糖的构型单糖的构型包含两个层面的定义：一方面是前面提到的D/L构型，其是指单糖分子中距离羰基碳原子最远的那个不对称碳原子的四个取代基在空间的相对取向，通常以甘油醛的C2为参照，与其相同则为D型糖，反之则为L型糖；另一方面是指单糖的端基异构体的构型，由于单糖的环状结构中，其第一个碳原子是不对称碳，与其相连的-H和-OH的位置有两种可能的排列方式（-OH可在碳原子的左边或者右边），因而就有了两种构型的可能，通常将其称为α-型和β-型。二、糖的结构决定α-型和β-型的依据和决定一个糖的D/L型的依据相同，同时以分子末端的-CH2OH邻近不对称碳原子的-OH的位置作为依据。凡是单糖分子的半缩醛羟基（C1上的-OH）和分子末端-CH2OH邻近不对称碳原子的-OH在碳链同侧的称为α-型；在异侧则称为β-型。在这种确定单糖构型的过程中，C1被称为异头碳原子，α-型和β-型两种不同形式的异构体被称为异头物。如图7-5所示α-吡喃糖、α-呋喃糖、β-吡喃糖和β-呋喃糖。二、糖的结构图7-5单糖半缩醛结构及其构型二、糖的结构1.3单糖的构象构象是由于绕C-C单键旋转而引起的组成原子或集团在空间排列上的特定形象。在单糖分子中，C-C单键的旋转受相邻碳上取代集团之间的非共价相互作用，只允许其采用某种或某几种构象，即占优势的构象。与旋光异构体不同，不同的构象体通常不能分离出来，它们之间具有快速互变性。二、糖的结构呋喃糖环主要构象异构体为信封形（Envelope，E）与半椅形（Twist，T）。呋喃糖和吡喃糖的特定构象用相同的方法标示。用字母标示构象形式，例如E、T，其前面是位于环平面上环原子的编号，后者是环平面下环原子的编号，环氧原子用O来标示。为了强调与环相关的位置，前面的数字总是上标，而后者用下标，例如2T3。然而，由于信封形构象只有一个原子在环上面或下面，所以字母E只带有一个上标或下标。图7-6为呋喃糖的信封形及半椅形构象。二、糖的结构信封形OE

信封形EO

半椅形2T3

图7-6呋喃糖的信封形及半椅形构象二、糖的结构呋喃糖环最稳定的构象体为信封形与半椅形，它们可分别以10种排列形式存在。由于E、T构象之间的低能垒，呋喃糖形成的构象体能够在二者之间迅速转换，稍占优势的半椅形构象体可以迅速通过一信封构象（由于具有两个重叠的碳原子，较不占优势）转换成另一半椅形构象。由于两个重叠碳原子之间的相互作用大于一个碳原子与一个氧原子之间的相互作用，环氧原子倾向于占据环平面的位置，而令碳原子折叠，形成半椅形构象。二、糖的结构吡喃糖环的构象形态主要为两种椅形构象（Chair，C），同时还包含多个次要异构体，包括6个船形（Boat，B），12个半椅形（Half-chair，H），以及6个扭船形（Skew，S）。为了标示每一种形式，类似呋喃糖，位于吡喃糖环平面上面的环原子编号放在标示形式的字母（C、B、H、S）前面，在糖环平面下面的环原子编号放在字母的后面，环氧原子标示为O。同时为了强调原子同环平面相对的位置关系，前者标示用上标，后者标示用下标表示。如图7-7中吡喃糖各种构象图。二、糖的结构图7-7吡喃糖的四种构象二、糖的结构虽然有4个或者更多碳原子的游离单糖主要以环状形式存在，但是其某些衍生物，例如二硫缩醛完全是非环的。与此同时，更高级糖以环状形式存在时，但其环外侧链的构象可能影响整个分子的物理及化学性质，因此，对于单糖及其衍生物而言，其分子中存在的足够长的碳链的构像也是其重要的结构信息。通常在单糖及其衍生物中，烃链主要以平面Z字形构象存在（例如半乳糖醇），同时糖中的羟烷基链的构象也会由于羟基间的强排斥作用而复杂化，如木糖醇的镰形构象。二、糖的结构2寡糖及多糖

寡糖及多糖是单糖通过糖苷键连接形成的糖类聚合物，其主要区别在于聚合度大小的差异，因此其分子结构的本质类似，主要指的是以单糖为单体的连接方式（糖苷键连接位点、糖苷键构型、主支链结构等）、聚合度、修饰集团、高级结构信息等。本节内容将系统介绍寡糖及多糖分子结构的基础信息。二、糖的结构2.1寡糖及多糖一级结构多糖的分子结构可以被认为是多个一级结构的重复单元所构成。而对于寡糖而言，其由于聚合度较小，所以一般不存在重复的结构单元，其结构信息与多糖的一级结构重复单元可类比分析。如图7-8所示，在多糖的一级结构重复单元中，通常包括如下的信息：单糖组成、单糖残基的排列顺序、单糖残基之间的连接位点、糖苷键的构型、支链结构、修饰集团。二、糖的结构图7-8寡糖/多糖一级结构示意图

n二、糖的结构单糖组成：组成多糖一级结构重复单元的单糖种类，以及各种单糖所占的比例，不同来源的多糖，其单糖组成的差异很大。植物多糖中常见的单糖组成包括葡萄糖、果糖、甘露糖、半乳糖、木糖、阿拉伯糖、

岩藻糖、鼠李糖、半乳糖醛酸、葡萄糖醛酸等。单糖组成是多糖分子结构的基本信息，可以在一定程度上反映多糖的来源（植物、

动物、微生物等）、属性（中性糖、酸性糖）等信息。二、糖的结构单糖残基的排列顺序：在杂聚糖中，由于构成寡糖或多糖的单糖种类较多，因此其排列顺序就成为其分子结构的基础信息之一，然而由于糖类物质分子量较大，单糖分子结构相似度高，因此目前还很难准确的确定杂聚糖的单糖残基排列顺序。二、糖的结构单糖残基之间的连接位点：单糖和单糖之间是通过糖苷键进行连接，由于单糖属于多羟基化合物，因此糖苷键在单糖之间的连接位点会有多种形式，如淀粉中的1→4糖苷键和1→6糖苷键，甘露聚糖中的1→2糖苷键，银耳多糖和黑木耳多糖中的1→3糖苷键等。如图7-8所示，其中的每个单糖都具有5个OH，都可以作为糖苷键的连接位点，因此在两个单糖连接过程中，就会存在多种糖苷键的连接方式，这也是多糖结构多样化的重要原因之一。二、糖的结构糖苷键的构型：糖苷键的构型可以分为α型和β型，通常由提供半缩醛（酮）羟基的构型决定，如淀粉中的糖苷键通常为α型，而纤维素中的糖苷键则为β型。糖苷键构型的差异，一方面增强的多糖分子结构的多样性，另一方面也为多糖的生物降解的特异性提供了分子基础，例如人体内缺乏水解β（1→4）糖苷键的酶，因此无法直接利用自然界中大量的木质纤维素。二、糖的结构支链结构：不同于核酸及蛋白质，多糖的分子结构中存在支链结构，支链的连接位点，以及支链的聚合度在不同多糖中存在很大差异，这也进一步丰富了多糖的结构多样性。二、糖的结构修饰集团：类似于核酸中碱基的甲基化或乙酰化修饰，在多糖分子结构中，由于含有大量的羟基，因此也存在各种可能的修饰集团，例如硫酸酯化、乙酸酯基、磷酸酯基、甲基化、酰胺化等。这些修饰集团不仅丰富了多糖的结构，同时也赋予了多糖特殊的理化及生理活性，如硫酸软骨素就是一类硫酸酯化修饰的多糖，具有止痛，促进软骨再生的功效，以及含有乙酰化修饰的透明质酸，被称为理想的天然保湿因子。2.2多糖的高级结构多糖在一级结构（链式结构）的基础上，类似于核酸链和肽链，也存在链式结构通过次级键而形成的高级结构，通常将其分为二级结构、三级结构和四级结构。二、糖的结构多糖的二级结构是指多糖主链间以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象。多糖的三级结构是指多糖链由于分子结构中的羟基、羧基、氨基以及相关修饰集团之间的非共价相互作用而形成的有序的、空间规则而粗大的构象。多糖的四级结构也被称为亚单位现象，是指多糖链间由非共价链结合形成的聚集体。多糖链的聚集作用能在相同的分子间进行，也可以在不同的多糖链间进行。如表7-1所示，通过对比核酸，蛋白质和多糖三大生物大分子的相关结构信息可以看出，相较于核酸和蛋白质，多糖的分子结构要更为复杂和多样化。

核酸（DNA）蛋白质多糖构成单体脱氧核糖核苷酸（4种）氨基酸（20种）>20种单体连接方式3，5-磷酸二酯键肽键糖苷键支链结构无无有高级结构有有有表7-1三种生物大分子结构信息汇总三、糖结构的复杂性及其意义第三节糖的营养健康价值

一、糖的基础营养功能二、糖的生理功能三、糖的生物活性一、糖的基础营养功能蛋白质、脂质、糖类、维生素、矿物质、水、膳食纤维是人体必需的7大类营养素，这其中，相对于膳食纤维（其本身也是一类重要的糖类物质），糖类营养素更强调其作为重要能量物质的营养素属性。糖类是人类获取能量最经济和最主要的来源，其在体内消化后主要以葡萄糖的形式被吸收，并迅速氧化为机体提供能量，氧化的终产物是CO2和H2O。每克葡萄糖氧化分解后可以产生16.7kJ的能量。葡萄糖在体内释放能量较快，供能也快，是神经系统和心肌的主要能源，也是肌肉活动时的主要燃料，对维持神经系统和心脏的正常功能，增强耐力，提高工作效率都有重要意义。糖原是肌肉和肝脏中糖类物质的贮存形式，肝脏约贮存了机体1/3的糖原。二、糖的生理功能血糖调节节约蛋白质及抗生酮作用增强肠道功能三、糖的生物活性抗辐射、促皮质激素作用、镇静剂作用甚至在生态环境治理方面也具有一定的生物活性作用生物活性免疫调节抗肿瘤抗病毒抗溃疡抗衰老抗动脉粥样硬化抗炎抗凝血抗补体降血糖其他活性第四节糖类物质的消化、吸收与代谢一、糖类物质的消化和吸收二、糖的分解代谢三、糖原的代谢四、糖异生五、寡糖及多糖的代谢一、糖类物质的消化和吸收（1）口腔内的消化糖类物质的消化从口腔开始，口腔内的消化主要是机械性消化，伴随着少量的化学性消化。口腔内的消化能反射性的引起胃、肠、胰、肝、胆囊等器官的活动，为进一步消化做好准备。唾液是由口腔内的唾液腺分泌的混合液，其中的α-淀粉酶作用于淀粉，使淀粉部分水解，生成葡萄糖、麦芽糖和淀粉糊精。由于食物在口腔中停留的时间很短，所以淀粉在口腔内消化较少，唾液淀粉酶进入胃后，由于pH值下降导致酶迅速失活，口腔对于食物的消化作用结束。1.糖类物质的消化一、糖类物质的消化和吸收（2）胃的排空胃具有暂时贮存食物和消化食物的功能。胃黏膜内有胃腺，可以分泌无色透明的酸性胃液，成年人可分泌1.5～2.5L胃液。胃液中含有三种主要的成分，分别是盐酸、胃蛋白酶和黏液。食物由胃进入小肠的过程称为胃的排空，一般食物进入胃后5分钟就开始有部分食物开始排入十二指肠，但完全排空一般需要4小时以上。胃排空的时间与食物的量和属性有关，流体食物比固体食物排空快，各类食物中糖类物质的排空较快，蛋白质较慢，脂肪最慢，通常混合性食物的排空时间约为4～5小时。一、糖类物质的消化和吸收（3）小肠内彻底消化淀粉的消化主要在小肠进行。在小肠中，胰液中的α-淀粉酶从淀粉的内部水解α-(1，4)糖苷键，将淀粉分解为麦芽糖，麦芽三糖以及含分支的异麦芽糖和α-临界糊精。小肠粘膜的刷状缘含有α-葡萄糖苷酶、麦芽糖酶、异麦芽糖酶和α-临界糊精酶。α-葡萄糖苷酶可以把麦芽糖和麦芽三糖水解成为葡萄糖，α-临界糊精酶能把异麦芽糖和α-临界糊精水解为葡萄糖。小肠粘膜上皮细胞内还存在β-葡萄糖苷酶，可以水解蔗糖和乳糖。糖类物质在小肠内，通过胰液和小肠液中的多种消化酶作用被分解成为单糖，终产物通常为葡萄糖、果糖、半乳糖等，进而被机体吸收利用。一、糖类物质的消化和吸收（4）大肠内的细菌活动大肠分泌的碱性黏液几乎不含消化酶类，但是大肠中含有大量的肠道微生物，这些肠道微生物可以将消化过程中未被转化的糖类物质进行发酵，产酸、产气、产短链脂肪酸，一方面作为肠道菌群生长的原料，另一方面也发挥调节机体健康的重要作用，例如乙酸可进入血液并被肝脏、肌肉和其它组织吸收，丙酸在反刍动物中是葡萄糖的前体，丁酸能够调节上皮细胞的更新，从而影响细胞凋亡。食物残渣在大肠内停留的时间与膳食纤维的含量有关，膳食纤维能够促进肠道蠕动，其含量越高，食物残渣在肠道内停留的时间越短。一、糖类物质的消化和吸收糖类物质在被消化系统转化为单糖以后才能被机体吸收利用。食物在小肠内停留的时间为3～8小时，糖的吸收部位主要在小肠上段（十二指肠和空肠），当食物的消化液到达回肠时，通常其中的糖类物质已经吸收完毕。2.糖的吸收单糖肠粘膜上皮细胞小肠壁的门静脉毛细血管门静脉后进入肝脏进入大循环，被运送到全身的各个器官常见的各种单糖的相对吸收率：以葡萄糖的吸收率为100进行评价D-半乳糖（110）>D-葡萄糖（100）>D-果糖（43）>D-甘露糖（19）>D-木酮糖（15）>L-阿拉伯糖（9）扩散作用扩散作用+主动吸收二糖、寡糖和多糖不能被机体直接吸收利用，需要由肠道微生物分解，以二氧化碳、甲烷、有机酸、氢气等物质的形式释放或参与机体的代谢过程。一、糖类物质的消化和吸收糖类物质在机体的转运主动转运被动转运在小肠上皮细胞有协助扩散系统，通过一种载体将葡萄糖/半乳糖与钠离子转运进入细胞，此过程由离子梯度提供能量，离子梯度则由Na+-K+-ATP酶维持，同时细菌中有些糖与氢离子协同转运。另一种主动转运方式是集团运送，如大肠杆菌先将葡萄糖磷酸化后再转运，由磷酸烯醇式丙酮酸提供能量。与此同时，果糖则通过一种不需要钠离子的异化扩散进行主动转运葡萄糖进入红细胞、肌肉和脂肪组织是通过膜上的专一受体进行转运，红细胞受体可以转运多种D-型单糖，不能转运L-型单糖。这种受体的本质是蛋白质，其转运速率决定了肌肉和脂肪组织利用葡萄糖的速率。二、糖的分解代谢人和动物体内糖的分解代谢主要途径在无氧条件下的无氧分解，即糖酵解过程在有氧情况下的有氧氧化

主要途径糖的分解代谢主要指的是葡萄糖在体内的分解与合成代谢。磷酸戊糖途径二、糖的分解代谢糖酵解（Glycolysis）是酶将葡萄糖降解成丙酮酸，并生成ATP的过程。它是动植物及微生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。糖酵解过程在细胞液中进行，多数反应步骤需要Mg2+参与。在酶解过程中，所有的中间产物都是磷酸化的，可防止其从细胞膜渗漏，保存能量，并有利于与酶的结合，提高反应的效率。糖酵解过程可以分成两个阶段，共10步酶促反应。1.糖的无氧分解葡萄糖三碳糖丙酮酸消耗2分子ATP产生4分子ATP准备阶段5步放能阶段5步二、糖的分解代谢葡萄糖由己糖激酶（Hexokinase，HK）或葡萄糖激酶（Glucokinase，GK）催化产生6-磷酸葡萄糖，此反应不可逆。己糖激酶是糖酵解过程中的第一个调节酶，受6-磷酸葡萄糖和ADP的别构抑制。葡萄糖激酶存在于肝脏中，只作用于葡萄糖，不受6-磷酸葡萄糖的别构抑制。（1）葡萄糖的磷酸化葡萄糖（Glucose，G）

G-6-PATPADP己糖激酶+Mg2+6-磷酸葡萄糖酶

PiH2O图7-9葡萄糖的磷酸化二、糖的分解代谢6磷酸葡萄糖（G-6-P）在磷酸葡萄糖异构酶（GlucosePhosphateIsomerase）催化下转变为6-磷酸果糖（F-6-P），反应可逆。（2）6-磷酸葡萄糖异构化形成6-磷酸果糖图7-106-磷酸葡萄糖的异构化二、糖的分解代谢6-磷酸果糖由磷酸果糖激酶（PFK，Phosphofructokinase）催化生成1，6-二磷酸果糖。磷酸果糖激酶在催化过程中需要Mg2+参与，是糖酵解的限速酶。PFK是别构酶，调节物较多，如ATP、柠檬酸、磷酸肌酸、脂肪酸等是负调节物，而2，6-二磷酸果糖、AMP、ADP、磷酸、cAMP等是正调节物。（3）6-磷酸果糖形成1，6-二磷酸果糖图7-111，6-二磷酸果糖的形成二、糖的分解代谢1，6-二磷酸果糖由醛缩酶（Aldolase）催化裂解生成3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮，反应过程可逆。（4）1，6-二磷酸果糖裂解生成3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮图7-121，6-二磷酸果糖的裂解及产物的异构转化二、糖的分解代谢磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛在磷酸丙糖异构酶（TriosePhosphateIsomerase）催化作用下可以相互转变，达到平衡时，磷酸二羟丙酮占96%，3-磷酸甘油醛占4%左右。由于只有3-磷酸甘油醛才能进入糖酵解途径继续进行氧化，所以3-磷酸甘油醛会被不断消化，该反应过程可以顺利进行。糖酵解到这一步后，完成了第一阶段的反应，共消耗2分子ATP，产生了2分子的3-磷酸甘油醛。在后续的第二阶段反应中，主要包括氧化还原反应和氧化磷酸化反应，反应生成丙酮酸及ATP。（5）磷酸二羟丙酮转化变成3-磷酸甘油醛二、糖的分解代谢磷酸甘油醛脱氢酶（Glyceraldehyde-3-phosphateDehydrogenase，GAPDH）催化3-磷酸甘油醛的氧化和磷酸化反应，主要是由NAD+和无极磷酸参与实现的。反应可以分为两个部分，即放能的氧化反应，以及耗能的磷酸化反应。（6）3-磷酸甘油醛氧化生成1，3-二磷酸甘油酸图7-133-磷酸甘油醛的氧化转化二、糖的分解代谢在磷酸甘油酸激酶（PhosphoglycerateKinase，PGK）的催化下，1，3-二磷酸甘油酸C-1上的高能磷酸根转移给ADP生成ATP，同时生成3-磷酸甘油酸，这种底物氧化过程中产生的能量直接将ADP磷酸化生成ATP的过程称为第五水平磷酸化。在本步骤中，PGK催化的反应是可逆的。（7）1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸图7-143-磷酸甘油酸的生成反应二、糖的分解代谢在磷酸甘油酸变位酶（Mutase）的催化下，3-磷酸甘油酸转化生成2-磷酸甘油酸，此反应过程需要Mg2+的参与。（8）3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸图7-152-磷酸甘油酸的生成反应二、糖的分解代谢在烯醇化酶（Enolase）的催化作用下，2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸（PEP），此反应过程需要Mg2+或Mn2+的参与，反应过程可逆。（9）2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸图7-16磷酸烯醇式丙酮酸的生成反应二、糖的分解代谢磷酸烯醇式丙酮酸由丙酮酸激酶（PyruvateKinase）催化生成丙酮酸，需要Mg2+和Mn2+的参与，反应过程不可逆。丙酮酸激酶是别构酶，其活性受长链脂肪酸、乙酰CoA、ATP和丙酮酸的抑制，而1，6-二磷酸果糖和磷酸烯醇式丙酮酸可激活此酶。（10）磷酸烯醇式丙酮酸转化为丙酮酸图7-17丙酮酸的生成反应二、糖的分解代谢通过糖酵解过程，葡萄糖被转化成丙酮酸，而丙酮酸在后续的代谢过程中，通常有三种方式：乳酸菌剂肌肉中供氧不足时，丙酮酸接受3-磷酸甘油醛脱氢时产生的NADH+H+，在乳酸脱氢酶的催化作用下，被还原生成乳酸，在运动过程中骨骼肌产生的大量乳酸还可以由肝脏氧化生成丙酮酸，再通过糖异生作用转变为葡萄糖，供骨骼肌利用，这个过程也被称为乳酸循环或Cori循环；在酵母菌中，丙酮酸由丙酮酸脱羧酶催化，脱羧形成乙醛，而乙醛会被乙醇脱氢酶催化还原生成乙醇；在有氧存在的条件下，丙酮酸会进入线粒体，经过三羧酸循环被彻底氧化生成CO2和H2O，糖酵解生成的NADH则经过呼吸链氧化产生ATP和水。二、糖的分解代谢图7-18糖酵解过程及丙酮酸在有氧及无氧条件下的去路二、糖的分解代谢其它的六碳糖也可以通过相应的转化后进入糖酵解途径。例如果糖，可以由己糖激酶催化形成6-磷酸果糖而进入糖酵解；半乳糖可以在半乳糖激酶催化下生成1-磷酸半乳糖，进一步在1-磷酸半乳糖尿苷酰转移酶催化下与UDP-葡萄糖生成UDP-半乳糖和1-磷酸葡萄糖，UDP半乳糖可以被UDP半乳糖-4-差向异构酶催化生成UDP-葡萄糖，而UDP葡萄糖可以进一步被转化成为葡萄糖-1-磷酸，再通过磷酸葡萄糖变位酶转化为葡萄糖-6-磷酸，进入糖酵解；甘露糖可以在己糖激酶的催化下生成6-磷酸甘露糖，进而被磷酸甘露糖异构酶催化生成6-磷酸果糖，进入糖酵解。二、糖的分解代谢糖酵解是生物界普遍存在的供能途径，但是其释放的能量不多，在一般的生理情况下，大多数组织有足够的氧以供有氧氧化的需要，很少进行糖酵解。因此从能量供给的角度来看，糖酵解这一代谢途径的意义并不大，但是在少数组织中，如视网膜、睾丸、肾髓质和红细胞等组织细胞中，即使在有氧的条件下，依然需要从糖酵解中获取能量。在某些特殊的情况下，糖酵解具有特殊的生理意义。例如剧烈运动时，能量需求增加，糖分解加速，此时即使呼吸和循环加快了氧的供应量，但是仍然不能满足机体内糖完全氧化代谢所需要的能量，这时肌肉处于相对缺氧状态，必须通过糖酵解过程补充所需的能量。在剧烈运动后，机体血液中的乳酸浓度成倍增加，会引发肌肉酸痛，这主要是由于糖酵解过程被加强造成的结果。与此同时，当从平原地区进入高原的初期，由于相对缺氧，组织细胞也会通过增强糖酵解来获取能量。在某些病理情况下，例如严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肿瘤组织等，组织细胞也需要通过糖酵解来获取能量，但是如果糖酵解过度，也会因为乳酸的大量产生而导致机体酸中毒。二、糖的分解代谢糖酵解途径是一条重要的糖代谢通路，在此代谢中产生的丙酮酸是无氧酵解和有氧分解的交叉点。作为机体在无氧、缺氧或应激条件下获取能量的一种有效方式，糖酵解是机体满足生理需要的重要途径。二、糖的分解代谢葡萄糖的无氧酵解只是体内获得能量的补充方式，是一种只合成少量ATP的低效率代谢途径。在有氧条件下，葡萄糖会被彻底氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出大量的能量，这个过程被称为糖的有氧氧化（AerobicOxidation）。有氧氧化是糖分解代谢的主要方式，大多数组织中的葡萄糖均进行有氧氧化分解以为机体提供能量。糖的有氧氧化是在细胞液和线粒体两个部位进行的，整个反应过程可以分成三个阶段：（1）胞液内的葡萄糖转化成为丙酮酸；（2）丙酮酸进入线粒体脱羧生成乙酰CoA；（3）三羧酸循环（TricarboxylicAcidCycle，TCA，也被称为柠檬酸循环）。2糖的有氧氧化二、糖的分解代谢在有氧条件下，1分子的葡萄糖可以生成2分子的丙酮酸，这个阶段的反应与糖酵解基本相同，在胞液中进行，不同的地方在于3-磷酸甘油醛脱氢生成的NADH需要通过线粒