蛋白质相互作用

1Outline概述蛋白质的变性蛋白质的功能性质蛋白质的营养性质食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化食品蛋白质Chapter4-2Meatprotein

collagen-gelatin

myoglobin-meatcolor

actin/myosin/actomyosinMilkprotein

casein-cheese

wheyproteinEggprotein

eggwhite

eggyolk

lysozyme

phosvitinWheatprotein

gluten

Soyprotein

PeanutproteinSilkprotein

sericin

fibroinTeaprotein…………

3第二节蛋白质的变性蛋白质变性：外界因素的作用使构成空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并失去原来的生理活性，这种作用称为蛋白质的变性作用。可逆变性一般只涉及蛋白质分子的三级和四级结构变化。不可逆变性能使二级结构也发生变化。如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那么它的断裂往往导致不可逆的变性。4蛋白质的变性导致溶解性的降低蛋白质变性暴露的疏水基团倾向于联结聚集形成沉淀疏水基团暴露第二节蛋白质的变性5物理性质的改变凝集、沉淀粘度增加旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变酶水解速度增加分子内部基团暴露生物性能的改变抗原性改变生物功能丧失蛋白质变性引起的变化Chapter4-6DenaturationTemperatureTD(˚C)

Proteinsdenatureat“criticaltemperature”(BullandBreese,1973)Chapter4-7EnzymeDeactivationUsehightemperatureprocessingtodeactivateenzymesTime(s)toreduceenzymeactivity10-foldTemperature(˚C)lipaselipoxygenasephenoloxidasee.g.potatoenzymes(BelitzandGrosch,1999;©Springer-Verlag)8物理因素：温度、紫外线、超声波、高压等。化学因素：酸、碱、有机溶剂、重金属盐类、脲、胍、表面活性剂等。引起蛋白质变性的因素：蛋白质变性：/v_show/id_XMTQ5NjM3NjI4.html

9第三节蛋白质的功能性质功能作用机制食品蛋白质类型溶解性亲水性饮料乳清蛋白粘度持水性，流体动力学的大小和形状汤、调味汁、色拉调味汁、甜食明胶持水性氢键、离子水合香肠、蛋糕、面包肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用水的截留和不流动性，网络的形成肉、凝胶、蛋糕焙烤食品和奶酪肌肉蛋白，鸡蛋蛋白和牛奶蛋白粘结-粘合疏水作用，离子键和氢键肉、香肠、面条、焙烤食品肌肉蛋白，鸡蛋蛋白的乳清蛋白弹性疏水键，二硫交联键肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化界面吸附和膜的形成香肠、大红肠、汤、蛋糕、甜食肌肉蛋白，鸡蛋蛋白，乳清蛋白起泡界面吸附和膜的形成搅打顶端配料，冰淇淋、蛋糕、甜食鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合疏水键，截面低脂肪焙烤食品，油炸面圈牛奶蛋白，鸡蛋蛋白，谷物蛋白Chapter4-10ProteinsFunctionalpropertiesofproteins

Solubility

Emulsifyingproperties

Gelation

Foamingproperties“functionality”isdefinedasanyproperty,asidefromnutritionalattributes,thatinfluencesaningredient’susefulnessinfood.thosephysicochemicalpropertiesthatenableproteinstocontributetothedesirablecharacteristicsoffood.Chapter4-11RecommendedWebsites/fst605/lectures/Lect12.html/fd_sc/fd_sc400_jnc3/proteins/function.htm#Gelation

(ThePennsylvaniaStateUniversity)12大小形状氨基酸的组成和序列净电荷及其分布亲水性和疏水性之比二级、三级和四级结构分子的柔顺性或刚性分子内和分子之间同其他组分作用的能力决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质131.蛋白质的水合食品的流变和质构性质取决于水与其他食品组分，尤其像蛋白质和多糖那样的大分子的相互作用。取决于水－蛋白质相互作用的蛋白质的功能性质：分散性、湿润性、肿胀、溶解性、增稠、粘度、持水能力、胶凝作用、凝结、乳化和起泡。水与蛋白质分子一些基团的结合，通过：离子（蛋白质分子中的带电基团）－偶极相互作用偶极（蛋白质分子中的极性基团）－偶极相互作用偶极－诱导偶极（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用疏水（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用14定义：当干蛋白质粉与相对湿度90-95%的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数定义为蛋白质结合水的能力。蛋白质的水合能力部分地与它的氨基酸组成有关，带电的氨基酸残基数目愈大，水合能力愈大。带电基团的氨基酸残基约为6molH2O/mol残基不带电荷的的极性残基大约是2molH2O/mol残基非极性残基结合水的能力最低约为1molH2O/mol残基。蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）15各种蛋白质的水合能力16蛋白质的许多功能特性都与蛋白质的溶解度有关，特别是增稠、起泡、乳化和胶凝作用。高的起始溶解度是其它功能性质的先决条件，不溶性蛋白质在食品中的应用非常有限。初始溶解的主要优点是它能使蛋白质分子或颗粒快速和广泛地分散，从而形成一个良好分散的胶体体系。只有具有高溶解度乳清蛋白质和一些其它蛋白质才能在乳状液，泡沫和凝胶中表现出良好的功能性质。2.蛋白质的溶解度评价方法：水溶性蛋白质（WSP），氮溶解指数（NSI）17蛋白质----蛋白质+溶剂---溶剂蛋白质----溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶解度大小+影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用：疏水相互作用能促进蛋白质－蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；离子相互作用能促进蛋白质－水相互作用，可使蛋白质分散在水中，使蛋白质溶解度增加。18影响溶解度的因素（1）pH（2）温度（3）离子强度（4）有机溶剂Chapter4-19ProteinSolubility:EffectofTemperatureFormanysolutes,solubility

asT

EntropiccontributionsmoreimportantasT

Entropyfavorswell-mixed,disorderedsolutionsBUTProteinsdenatureat“criticaltemperature”TDUnfoldingofproteinconformationExposeshydrophobicregionsonproteintowaterPoorsolute-waterinteractions,goodsolute-soluteinteractionsProteinaggregationandprecipitationforT>TDChapter4-20ProteinSolubility:EffectofChargeProteinchargestabilizesproteinKeepsmoleculesapartImprovesprotein- waterinteractionsSolubility

0.01ionicstrength0.001ionicstrengthe.g.b-lactoglobulinsolubilitylowestatisoelectricpt.(Lehninger,1975;©WorthPublishers,Inc.)蛋白质是两亲分子，它能自发地迁移到空气-水界面或油-水界面。蛋白质在界面上的浓度总是高于体相水。乳化性质起泡性质3.蛋白质的界面性质22内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性影响蛋白质界面性质的因素蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有3个属性：①快速吸附到界面的能力；②在达到界面后迅速伸展和取向；③一旦达到界面，即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和粘弹性的膜，能耐受热和机械的作用。蛋白质起着乳化剂的作用。3.蛋白质的界面性质（一）乳化性质乳化作用的结构基础两亲分子能形成界面膜氨基酸侧链可电离有利于乳状液稳定食品乳状液：牛乳、奶油、冰淇淋，蛋黄酱、肉馅等Chapter4-25FoodEmulsionsDairyFoodsChapter4-26DairyFoodEmulsionsIcecreammixWatersolutionOildropletCaseinmicelleswithsurfactantwithoutsurfactant(Goffetal.,1987)LiquidNitrogenIceCream/u13/v_MzU5MjE2OTA.html

Chapter4-27EmulsifyingpropertiesEmulsioncapacity(EC)

thevolumeofoil(milliliters)thatcanbeemulsifiedpergramofproteinbeforephaseinversionoccurs.

Phaseinversionisdetectedby

thesuddendropinviscosity

thechangeincolor(especiallyifanoil-solubledyeispresent)

theincreaseinelectricalresistanceEmulsionstability(ES)

volumefinalemulsion100

ES=

volumeinitialemulsion

aftertheemulsionhasbeencentrifugedatlowspeedorletstandforseveralhourswithorwithoutpriorheating（1）乳化能力（emulsioncapacity，EC）：指乳状液发生相转变（从O/W乳状液转变成W/O乳状液）之前，每克蛋白质能够乳化油的体积（mL）。（2）乳状液稳定性（emuIsionstability，ES）：若采用离心的方法，可用乳状液界面面积（即浊度）减少的百分数、或者分出的乳油的百分数、或者乳油层的脂肪含量表示乳状液的稳定性。乳状液稳定性指标（ESI）：乳状液的浊度达到起始值的一半所需要的时间。（3）油滴大小分布p160（4）蛋白质的载量

Chapter4-29FactorsinfluencingemulsificationEquipmenttypeIntensityofenergyinputRateofoiladditionOilphasevolumeTemperaturepHIonicstrengthKindofoil(meltingpoint)Concentrationofsolubleprotein303.蛋白质的界面性质（二）起泡性Chapter4-31FoamingFoamingisdefinedasacolloidaldispersionwherethegasphaseisdispersedintotheliquidphase.Inthecaseofeggwhites,whenyoubeatthealbumintheairgetsentrappedcausingtheformationofafoam.Themechanismisasfollows:Chapter4-32Theeggprotein

unfoldssothatthelongaxisofthepolypeptidechainsexistswiththeirlongaxisparalleltothesurface.Theproteinhasdecreasedsolubilityandmayundergocoagulationofsomeofthealbumenthatcollectsattheairliquidinterface.Theliquidhasahightensilestrength,i.e.highelasticity.Thereforeasbeatingisincreasedtheairisentrappedstretchingthealbumin.

Notethattheadsorptionofairmoleculesisthekeytofoaming.产生泡沫的方法：（1）鼓泡法：让鼓泡的气体通过多孔分配器通入溶液中

（2）搅打（搅拌）（3）减压法：突然解除预先加压溶液的压力（搅打奶油）Chapter4-34FoamingpropertiesFoamingcapacity(foamability)

稳定状态泡沫值“steady-state”foamvalue100volumeoffoam/volumeofinitialliquidphase（100E／A）

膨胀率“overrun”generallydefinedas100(thetotalvolumeofthedispersion−−volumeofthe

originalfluid)/volumeoftheoriginalfluid）（100B／A＝100(C-A)）

起泡力“foamingpower”100volumeofgasinfoam/volumeofliquidinfoam（100B／D）

泡沫相体积thegasinfoam-gas-spargedratio(bubblingmethod)（100B／E）

densityofthefoamChapter4-35Foamingstability

thedegreeofliquiddrainageorfoamcollapse(volumereduction)reachedafteragiventime

thetimefortotalorhalf-drainage(orhalf-reductioninvolume)

thetimebeforedrainagestartsChapter4-36EnvironmentalfactorsinfluencingfoamformationandstabilitypHSaltsSugarsLipidsProteinconcentrationTChapter4-37

mayonnaise

whippedtoppingsandmeringues

anglecake384.风味结合蛋白质本身没有气味，但它们能结合风味化合物，于是影响食品的感官品质。一些蛋白质尤其是油料种子蛋白质和乳清浓缩蛋白质，能结合不期望的风味物，限制了它们在食品中的应用价值。蛋白质结合风味物的性质也有有利的一面，在制作食品时，蛋白质可以用作风味物的载体和改良剂。为了使蛋白质能起到风味物载体的作用，它必须同风味物牢固地结合并在加工中保留它们，当食品在口中被咀嚼时，风味物又能释放出来。不良风味主要是不饱和的脂肪酸经氧化生成的醛、酮、醇类化合物。39干蛋白质粉与风味物的结合主要通过范德华、氢键和静电相互作用。风味物也可被物理截留于干蛋白质粉末中的裂缝和毛细管中。液态或高水分食品，蛋白质结合风味物的机制主要为非极性基团与蛋白质表面的疏水性小区或空穴相互作用。液态或高水分食品中，蛋白质结合风味物也能与蛋白质分子中的极性基团通过氢键和静电相互作用结合。蛋白质与风味化合物的结合的机制40影响蛋白质与风味化合物的结合的因素水:可以提高极性挥发物质的结合，但不影响非极性物质的结合；盐：盐溶类盐由于使疏水相互作用去稳定，降低风味结合，而盐析类盐提高风味结合。凡能使蛋白质解离或二硫键裂开的试剂，均能提高对挥发物的结合。然而低聚物解离成为亚单位可降低非极性挥发物的结合，因为原来分子间的疏水区随着单体构象的改变易变成被埋藏的结构。pH值：酪蛋白在中性、碱性时比在酸性时结合的羧基、醇或脂类挥发性的物质更多，这是与pH引起的蛋白质构象变化有关。蛋白质的水解:可降低其与风味物质结合的能力；热变性：蛋白质热变性一般导致对挥发性物质的结合增强；脂类:可以促进各种羰基挥发物质的结合与保留；但在真空冷冻干燥时可使最初结合的50％挥发物质释放出来。415.粘度（略）蛋白质溶液的粘度反映出它流动的阻力。蛋白质溶液与多数溶液如悬浮液、乳浊液一样，是非牛顿流体，粘度系数随其流速的增加而降低，这种现象称之为“假塑性或剪切稀释”，原因如下：1）蛋白质分子的主轴朝着流动方向逐渐取向，使摩擦阻力减小；2）蛋白质的水合范围沿着流动方向形变（如果蛋白质是高度水合和分散的）；3）氢键和其他弱键的断裂可导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。

42蛋白质分子固有的特性。蛋白质----溶剂的相互作用。蛋白质----蛋白质相互作用。例如相对分子质量、大小、体积、结构和对称性、电荷和易变形程度（环境因素，例如pH、离子强度和温度等）这种作用影响溶胀，溶解度和分子周围的流体动力学水合作用范围；决定聚集体的大小，对于高浓度蛋白质，蛋白质-蛋白质相互作用是主要因素。影响蛋白质流体粘度的主要因素436.凝胶化作用GelSol相互作用聚集变性、伸展形成有序网络结构蛋白质加热蛋白质溶液，使蛋白质通过变性转变成“预凝胶”状态。这一步导致蛋白质的展开和必需数量的功能基团的暴露。当预凝胶被冷却至室温或冷藏温度时，各分子上暴露的功能基团之间形成稳定的非共价键，于是产生了凝胶化的作用。Chapter4-44GelationGelsarethoughttobeintermediatebetweensolutionsanddispersionsSolutepartiallyaggregatestoformcross-linksOccurswithmacromoleculesMoleculescometogethertoaggregatepartiallygelcross-linkChapter4-45ProteingelationHeat-inducedgelationisatwostepprocess

beginsbyproteindenaturation

followedbyaggregationoftheproteinstoformacrossedlinkedmatrix.Gelstrengthisthenameasureoftheextentofaggregation.Chapter4-46Recallthatdenaturationistheunfoldingoftheproteinwithoutbreakinganycovalentbonds.Proteinscanbedenaturedinseveraldifferentway:changeinpHorionicstrengthofthesolutionheatphysicaldisruptionsuchaswhippingChapter4-47Driedeggwhiteisoftenusedinfoodsasagellingagent.Chapter4-48ProteinDenaturationandGelFormationGotoSlideShowmodeandclicktobeginChapter4-49ThreeproteinsintheirnativestateChapter4-50DenaturationbeginsChapter4-51DenaturationcontinuesChapter4-52DenaturationcompleteChapter4-53Reassociation(junctionzoneformation)beginsChapter4-54JunctionzoneChapter4-55ReassociationcontinuesChapter4-56WATERWATERWATERWATERJUNCTIONZONESThisisagel!!Chapter4-57Scanningelectronmicrographoftofu,asoybeangelChapter4-5859蛋白质网络的形成是蛋白质-蛋白质-溶剂（水）之间的氢键、疏水和静电相互作用，以及邻近的肽链之间的吸引力和排斥力建立平衡的结果。吸引力：排斥力：静电排斥和蛋白质－水相互作用能将多肽链保持在分离的状态。蛋白质分子的相互吸引在高浓度下较易发生。许多胶凝以高度膨胀（稀疏）和水合结构的形式存在，通常每克蛋白质能保持10g以上的水，而且其他食品成分可被蛋白质的网络所截留。有些蛋白质凝胶含水量甚至高达98%，虽然这种水大部分和稀盐溶液中水的性质相似，但这些水是以物理的方式被截留，因而不易挤出。疏水相互作用（高温能提高此类作用），静电相互作用（例如Ca2+或其他二价离子桥接），氢键（因冷却而增强）二硫键交联蛋白质胶凝化的相互作用力60通常靠非共价键相互作用形成的凝胶结构是可逆的，如明胶的网络结构是靠氢键保持稳定，在加热（约30℃）时熔融，并且这种凝结-熔融可反复多次，如明胶凝胶靠疏水相互作用形成的凝胶网络结构是不可逆的。因为疏水相互作用是随温度升高而增加，如蛋清凝胶。含半胱氨酸和胱氨酸的蛋白质在加热时形成二硫键，这种通过共价相互作用生成的凝胶是不可逆的，卵清蛋白和β-乳球蛋白的凝胶通常就是这样。Chapter4-61Factorsaffectinggelformation

TemperatureProteinconcentrationpHSaltconcentrationCalciumconcentrationFreesulfhydrylconcentration62蛋白质能形成两类凝胶，即凝结块（不透明）凝胶和透明凝胶。凝结块（不透明）凝胶透明凝胶含有大量非极性氨基酸残基的蛋白质在变性时产生疏水性聚集，随后，这些不溶性的聚集体随机缔合而凝结成不可逆的凝结块类型的凝胶。由于聚集和网状结构形成的速度高于变性的速度，这类蛋白质甚至在加热时容易凝结成凝胶网状结构。不溶性蛋白质聚集体的无序网状结构产生的光散射造成这些凝胶的不透明性。仅含有少量非极性氨基酸残基的蛋白质在变性时形成可溶性复合物。由于这些可溶性复合物的缔合速度低于变性速度，凝胶网状结构主要是通过氢键相互作用而形成的，因此，蛋白质溶液在加热后冷却时才能凝结成凝胶。冷却时，可溶性复合物缓慢的缔合速度有助于形成有序的透明的凝胶网状结构。蛋白质胶凝的类型63蛋白质分子的解离和伸展，一般使反应基团更易暴露，特别是球蛋白的疏水基团，因此有利于蛋白质-蛋白质的疏水相互作用，它通常是蛋白质发生聚集的主要原因。所以，分子量大和疏水氨基酸含量高的蛋白质容易形成稳固的网络。高温下可增强疏水相互作用，而冷却有利于氢键的形成，加热还可使内部的巯基暴露，促使二硫键的形成或交换。大量的巯基和二硫键存在，可使分子间的网络得到加强，有利于形成热不可逆的凝胶。钙离子形成的桥键能提高许多凝胶的硬度和稳定性。在或近等电点pH蛋白质通常形成凝结块类凝胶。在极端pH，由于强烈的静电推斥作用，蛋白质形成弱凝胶。对于大多数蛋白质，形成凝胶的最适pH约7－8。为了形成一个静止后自动凝结的凝胶网络状结构，一个最低蛋白质浓度，是必需的。影响蛋白质胶凝性质的因素647.面团的形成（略）面筋蛋白适合做面包，而其他蛋白不能。小麦蛋白能形成具有粘弹性的面团，而其它蛋白质不能。65面团的形成当面粉在室温下与水一起混合和揉搓后形成粘稠、有弹性和可塑性面团。面粉和水搓和时，面筋蛋白开始水化，定向排列和部分展开。促进分子内和分子间二硫键的交换反应及增强疏水相互作用。这时小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基础。小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地。66面筋蛋白（占80%）麦谷蛋白：分子量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、粘合性和抗张强度麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。67面团形成的本质

面筋蛋白主要由麦谷蛋白和麦醇溶蛋白组成，面团的特性与它们密切相关。（1）在面包制作过程中麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的平衡非常重要。大分子的麦谷蛋白与面包的强度有关，它的含量过高会抑制发酵过程中残留CO2的膨胀，抑制面团的鼓起；麦醇溶蛋白含量过高会导致过度的膨胀，产生的面筋膜易破裂和易渗透，面团塌陷。（2）在面团中加入极性脂类、变性球蛋白有利于麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的相互作用，提高面筋的网络结构，而中性脂肪、球蛋白则不利面团结构。68（1）可解离氨基酸含量低，面筋蛋白在中性水溶液中不溶解。（2）富含大量谷氨酰氨和羟基氨基酸，易于形成氢键，赋予面团吸水，内聚和粘结性。（3）含-S-S-键，使面筋紧密，有强度。（4）侧链氨基酸的疏水相互作用有助于蛋白质分子的聚集作用及与脂类和糖脂的结合。（5）侧链可解离氨基酸可发生亲水作用，静电作用和参与形成氢键。面筋蛋白的结构与特性的关系698.组织化在许多食物中，蛋白质是食品质地或结构的构成基础，例如肉、鱼的肌原纤维、干酪的酪蛋白等。蛋白质的组织化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水合或加热处理中能保持良好的性能。组织化的蛋白质可以作为肉的代用品或替代物，还可以用于对动物蛋白进行重组织化(例如对牛肉或禽肉的重整加工）。Chapter4-7071第四节蛋白质的营养性质蛋白质的质量主要取决于它的必需氨基酸组成和消化率。高质量蛋白质含有所有的必需氨基酸，它的消化率可与蛋清或乳蛋白相比较，甚至高于它们。动物蛋白质的质量好于植物蛋白质。主要品种的谷类和豆类的蛋白质往往缺乏至少一种必需氨基酸，谷类蛋白质缺乏赖氨酸而富含蛋氨酸；豆类和油料种子蛋白质缺乏蛋氨酸而富含赖氨酸。一些油料种子蛋白质，像花生蛋白，同时缺乏蛋氨酸和赖氨酸。如果蛋白质缺乏一种必需氨基酸，那么，将它与富含此种必需氨基酸的另一种蛋白质混合就能提高它的营养质量。蛋白质中浓度（含量）低于参考蛋白质中相应水平的必需氨基酸被称为限制性氨基酸。72第五节食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化食品加工通常涉及到加热、冷却、干燥、化学处理、发酵、辐照或其他各种处理。加热是最常用的方法，它可以使微生物和内源酶失活，达到消毒灭菌、防止食品在贮藏中氧化和水解，同时获得安全性高和感官上需宜的加工产品。此外，通过加热还能使某些蛋白质中的有害物质或非需宜成分除去，例如牛的β-乳球蛋白、α-乳清蛋白和大豆蛋白中存在的某些过敏因子和抗营养因子，以及蛋白质结合的不良风味物质。虽然加热能对食品产生有益的影响，但同样也会对食品的营养价值和功能特性造成损害。1热处理的影响对蛋白质功能性质的影响多数食品通过加热杀菌，但加热特别是高温处理对蛋白质的功能性质会有不良影响，如牛乳杀菌蛋白质凝集、酪蛋白脱磷酸作用、乳清蛋白发生热变性；又如肉类80℃杀菌时，肌浆蛋白和肌纤维蛋白发生凝集，同时肌纤维蛋白中的－SH基氧化生成二硫键，90℃时会释放出H2S。但适当的热处理对Pr品质也有有利的方面。所以加热杀菌条件需要严格控制。对蛋白质营养价值的影响（1）有利的影响：一般的温和处理都是有利的。热烫和蒸煮使酶失活，可避免酶促氧化产生不良的色泽和风味；植物组织中存在的抗营养因子或毒素通过加热变性或钝化；适当的热处理会使Pr伸展而暴露出被掩盖的基团，有利于蛋白酶的水解，易于消化吸收；适当的热处理还会产生一定的风味物质，有利于食品感官质量的提高。（2）不利的影响：强热处理Pr时会使Aa的脱氨、脱硫、脱羧，破坏了Aa的结构，降低了Pr的营养价值；食品中的还原糖与Lys发生美拉德反应，产生不被消化道酶分解的Schiff碱，从而降低蛋白质的营养价值；非还原糖、脂肪在高温下生成羰基化合物，它能与蛋白质发生反应；高温长时间处理，Pr分子中的肽键在无还原剂存在时可发生转化：生成了酶无法水解的化学键，因而降低了Pr的利用率。2低温处理

食品在低温下贮藏可以达到延缓或抑制微生物繁殖、抑制酶活性、降低化学反应速度的目的。低温处理的方法

<1>冷却：将食品的贮藏温度控制在略高于食品的冻结温度，此时微生物的繁殖受到抑制，Pr较稳定，对风味影响较小；

<2>冷冻及冻藏：对食品的风味有些影响，对Pr营养价值无影响，但对Pr的品质严重影响。例如肉类食品经冷冻及解冻，组织及细胞膜被破坏，Pr变性聚集代替了Pr-H2O的结合，因而质地变硬、保水性降低；鱼蛋白非常不稳定，经过冷冻或冷藏后组织中肌球蛋白变性，并与肌动球蛋白结合，导致了肌肉变硬、持水性降低；牛乳中的酪蛋白在冷冻后，极易形成不易分散的沉淀物。冷冻使Pr变性的原因：

由于Pr质点分散密度加大引起的。

（1）水结成的冰挤压Pr质点而靠近聚沉；

（2）部分水冻结造成Pr分子的水化膜减少甚至消失，使Pr侧链暴露出来，Pr分子键相互作用而聚沉。

蛋白质在冷冻条件下的变性程度与冷冻速度有关，一般来说冷冻速度越快，形成的冰晶越小，挤压作用也小，变性程度也就越小。故在食品加工中一般都是采用快速冷冻，尽量保持食品的原有质地和风味。3脱水与干燥处理的影响脱水与干燥处理的目的：食品经脱水干燥处理后重量减轻、水活度降低，稳定性增加，有利于食品保藏。但对Pr品质会产生不利影响。脱水方法：①热风干燥：脱水后的肉类、鱼类会变坚硬、复水性差，烹调后既无香味又感觉坚韧；②真空干燥：由于真空无氧，氧化速度慢，加之温度较低，美拉德反应和其它反应发生少；③转鼓干燥：降低了Pr的溶解度并可能产生焦糊味；④冷冻干燥：可使食品保持原有形状，并具有多孔性和较好的回复性，但仍会使部分蛋白质变性，持水性下降，但对蛋白质的营养价值及消化吸收率无影响；⑤喷雾干燥：由于液体食品以雾状进入快速移动的热空气而成为小颗粒，所以对蛋白质的影响较小。

脱水干燥处理对Pr品质影响的原因：脱水干燥时，如果温度过高、时间过长，Pr中的结合水遭到破坏引起Pr变性，导致食品的复水性降低、硬度增加、风味变差。4碱处理的影响

食品加工中若应用碱处理尤其与热处理并用，会使食品中蛋白质的营养价值严重下降。

在较高的温度下碱处理蛋白质时，丝氨酸残基、半胱氨酸残基会发生脱磷、脱硫反应生成脱氢丙氨酸残基：

而脱氢丙氨酸残基非常活泼，可与食品蛋白质中的赖氨残基、半胱氨酸残基发生加成反应，生成了人体不能水化吸收的赖氨酸丙氨酸残基和羊毛硫氨酸残基：异构化反应

在温度超过200℃时的碱处理会导致氨基酸残基的发生异构化反应，从而氨基酸的营养价值降低。由于大多数D-Aa无营养价值，所以必需Aa的外消旋化会使其营养价值下降50％。另外热处理还可能生成环状衍生物，而环状衍生物可能具有一定的诱变作用。5辐射

许多国家已将辐射用于食品的保藏。辐射使H2O离解成游离基和水合电子，再与Pr作用（如发生脱氢反应、脱氨反应、脱羧反应）。蛋白质的二、三、四级结构不被辐射破坏，在规定的剂量范围内，对Pr和Aa的营养价值影响不大、安全。我国食品卫生标准规定8中食品可以辐射保藏，其允许剂量（KGy）为:大蒜0.1，花生仁0.4，鲜贮蘑菇1.0，马铃薯0.2，大米0.45，洋葱0.15,苹果10MGy,香肠10MGy。84第六节食品蛋白质1.肌肉蛋白质分类溶解度存在位置代表肌浆蛋白质Sarcoplasmicprotein25%-30%水溶性（可溶于低离子强度的中性缓冲液）肌细胞间或肌原纤维间酶肌红蛋白肌原纤维蛋白质Myofibrillarprotein65%-70%盐溶性（可溶于高离子强度，I=0.5的中性缓冲液）肌原纤维肌球蛋白肌动蛋白原肌球蛋白肌钙蛋白肌基质蛋白质Stromaprotein20%-25%不溶性（不溶于高离子强度的中性缓冲液）肌隔膜，肌细胞膜，血管等结缔组织胶原蛋白Chapter4-85MyoglobinContentofSelectedMuscles86肌红蛋白（myoglobin）——肉的色素肌红蛋白（Mb）为紫红色物质。肌红蛋白有可逆结合氧的能力，它能运载氧到肌肉。新鲜肉的颜色取决于肌红蛋白（Mb）、氧合肌红蛋白（MbO2)和高铁肌红蛋白(MMb+)的比例。肉制品中添加硝酸盐或亚硝酸盐（肉的腌制）可以起到稳定色泽的作用。在高氧分压下形成稳定的MbO2鲜艳的樱桃红色。在低氧分压下MbO2缓慢而连续地氧化形成MMb+。肉的颜色从红色变成褐色。NO,N3-,CN-等电子对供体与Mb和MMb+结合,形成于相似的红色稳定复合物MbNO和MMb+NO。87肌球蛋白粗肌丝:由肌球蛋白组成.呈长杆状,头部呈球状形成横桥(ATP酶活性,能与肌纤蛋白结合拖动肌丝滑行).88肌钙蛋白肌动蛋白原肌球蛋白球形大分子物质。在肌浆中无数肌动蛋白聚合呈串球状双螺旋结构。覆于原肌球蛋白上的球形蛋白质（C、T和I亚基）长链状的螺旋结构。静息状态时，阻碍肌动蛋白与肌球蛋白横桥的结合。细肌丝:

由肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白三种分子组成。89肌肉收缩过程（略）肌浆中钙离子浓度升高肌钙蛋白的C亚基与钙离子结合原肌球蛋白的构型发生改变原肌球蛋白的阻隔效应解除肌球蛋白与肌动蛋白的结合位点暴露,肌动蛋白与肌球蛋白横桥结合ATP提供的能量使横桥向M线扭动，细肌丝向粗肌丝滑动，整个肌小节缩短90肌肉舒张过程肌浆中钙离子浓度原肌球蛋白的构型恢复原来的构型原肌球蛋白又阻隔在肌球蛋白与肌动蛋白之间整个肌小节恢复至原来的长度收缩完成后,钙离子被泵至终末池9192胶原蛋白93动物死后肌肉的变化动物死后，肌肉柔软、干燥、具有很好的弹性和延展性。几小时后，会发生僵直，肌球蛋白和肌动蛋白结合不脱离，肌肉保持收缩状态，没有延展性，而且变得潮湿。一段时间后，僵直消失，肉重新变软便嫩，容易延展，但这种延展不可逆。肉质发生改变（嫩度变化）。肌肉供氧停止，ATP发生降解，浓度降低；糖酵解形成乳酸留在肌肉中，使肌肉pH下降。本质是蛋白质水解的发生。942.乳蛋白质Chapter4-95ProteinCompositionofBovineMilkSource:Fennema,O.R.FoodChemistry,ThirdEdition,pg.847Chapter4-96Chapter4-97CaseinMicellesinMilkMilkcontainstwoclassesofproteins:Watersoluble

wheyproteinsWaterinsoluble

caseinsCaseinproteinsaredispersedinmilkintheformof“caseinmicelles”(notsameasnormalmicelles)90-150nmSphericalparticles“float”inmilk

scatterlighttomakemilkwhitenotdissolvedChapter4-98StructureofCaseinMicellesThreetypesofcaseinproteins

,

and

caseinContaindistincthydrophobicandhydrophilicdomainsMayfirstclustertoformsub-micelles

duetohydrophobicinteractionsSurfaceofsubmicellecontainschargedphosphoserinegroupsComplexwithCa2+toformmicelles--mayhave“raspberrystructure”O-PO3PO3-

O__Ca2+Chapter4-99CaseinMicellesSubmicellesclusterinpresenceofCa2+toformmicellesBindcalciumWhatlimitssizeofSomesubmicellesrichin

-caseinCa2+Ca