西北大学历年期末考试大题总结

一、天然脂肪酸的结构特点

1.脂肪/链长12244标原子占多数；饱和脂肪酸最普遍为：软脂酸和硬脂

酸（16和18个碳原子）；不饱和脂肪酸为油酸和亚油酸。

2.天然脂肪酸骨架的碳原子数目几乎都是偶数。

3.高等植物和低等动物中，不饱和脂肪酸含量大于饱和脂肪酸；植物脂肪酸除

含烯键外，可含快键、羟基、酮基、环氧基等。

4.不饱和脂肪酸的熔点比同等碳链的饱和脂肪酸的熔点

低，且构象十分不同。

5.高等动植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在第9

10个碳原子之间，多不饱和脂肪酸的第一个双键也位于第

9〜10个碳原子之间，而且两个双键之间往往隔着一个亚甲

基。

6.不饱和脂肪酸儿乎都具有几何异构型，而且都是顺式

（cis）o

7.细菌中脂肪酸种类比高等动植物多，大多数是饱和的，

少数为单烯酸。

二、类固醇的结构特点

类固醇也称脩类（steroid）,以环戊烷多氢菲为基础。其结构特点是：

1.备核的C3上常为羟基或酮基；

2.C17上可以是羟基、酮基或其它各种形式的侧链；

3.C4-C5和C5-C6之间常是双键；

4.A环在某些化合物中是苯环，如雌酮，这类类固醇无C19-角甲基。

三、血浆脂蛋白的主要功能

血浆脂蛋白都是球状颗粒，有一疏水脂组成的核心和一

个极性脂与载脂蛋白参与的外壳层构成。其功能表现为

（1）作为疏水脂类的增溶剂；

（2）作为脂蛋白受体的识别部位。

在生物体内的具体功能为：

（1）VLDL：转运内源性脂肪，由肝细胞合成；

（2）IDL：转运磷脂和胆固醇，来自肝脏，颗粒最小；

（3）LDL：转运胆固醇和磷脂，来自肝脏；

（4）HDL：运转游离脂肪酸；

（5）乳麋微粒：转运外源性脂肪，小肠上皮细胞合成。

四、a-螺旋、B折叠、B-转角、凸起的主要结构特征

a-螺旋：

（1）肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；

（2）螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=0与n+4位残

基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用。被氢键封闭的环含有13个原子，

因此a-螺旋也称为3.613-螺旋；

（3）每隔3.6个残基，螺旋上升一圈。每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺

距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。中角

和中角分另4一57°和一47°；

（4）a-螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的a-螺旋主要是右手螺旋；

（5）氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形

成。但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。

B-折叠:

折叠是肽链的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状展开。其主要特征包括:

（1）肽段几乎完全伸展，肽平面之间成锯齿状；

（2）肽段呈现平行排列，相邻肽段之间的肽键形成氢键，其中的每一股肽段被

称为B-股；

（3）侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠片层的两侧；

（4）肽段平行的走向有平行和反平行两种，前者指两个肽段的N-端位于同侧，

较为少见，后者正好相反。由于反平行折叠所形成的氢键N-H-0三个原子儿乎

位于同一直线上，因此，反平行B-折叠更稳定。

（5）反平行折叠的每一个氨基酸残基上升0.347nm,正平行的每一个氨基酸

残基上升0.325nm。B-折叠的二面角（巾，W）等于（-119°,+113°）。

8.转角：

指伸展的肽链形成180°的U形回折。B-转角具有如下特征：

（1）肽链骨架以180°回折而改变了肽链的方向；

（2）由肽链上四个连续的氨基酸残基组成，其中n位氨基酸残基的-C=O与n+

3位氨基酸残基的-NH形成氢键；

（3）Gly和Pro经常出现在这种结构之中；

（4）有利于反平行B-折叠的形成，这是因为B-转角改变了肽链的走向，促进

相邻的肽段各自作为B-股，形成8-折叠。

B-凸起:

B-凸起是由于B-折叠股中额外插入一个氨基酸残基，使原来连续的氢键结

构被打破，从而使肽链产生的一种弯曲凸起结构。B-凸起主要发现在反平行B-

折叠之中，只有约5%的B-凸起出现在平行的B-折叠结构之中。B-凸起也能改

变多肽链的走向，但没有B-转角那样明显。

五、球状蛋白质三维结构的特征

（1）球状蛋白质分子含多种二级结构元件；

（2）球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次；

（3）球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体；

（4）球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲

水侧链暴露在分子表面；

（5）球状蛋白质分子的表面有一个空穴（也称

裂沟、凹槽或口袋）。

六、蛋白质结构与功能的关系

（1）每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。一旦结构（特别是

高级结构）破坏，其功能随之丧失。

（2）蛋白质的高级结构决定蛋白质的功能。

（3）蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。

（4）-一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。

（5）功能相似的蛋白往往能显示它们在进化上的亲缘关系，这是研究分子进化

的基础。

（6）许多疾病是蛋白质三维结构异常引起，属于构象病。（例如囊性纤维变性,

镰状红细胞贫血和疯牛病）

七、肌红蛋白和血红蛋白比较

类别肌红蛋白（Mb）血红蛋白（Hb）

来源肌肉组织红细胞

三种：HbAl（成人98%）、HbA2

种类一种

（成人2%）和HbF（胎儿）

四条肽链,a-亚基约141aa,13亚基

单条肽链，153个aa,其中的

一级结构约146aa；HbAl：a2P2；

83个aa为保守序列

HbA2:a282；HbF：a2y2

75%a-螺旋，有A、B、C、D、

二级结构E、F、G和H共8段螺旋，中每条链同Mb

间由无规卷曲和转角来连接

典型的球蛋白，分子表面形成

三级结构一个疏水口袋，血红素即藏在每条链同Mb

其中

4个亚基占据着4面体的4个角，

链间以离子键结合，一条a链与

一条B链形成二聚体，Hb可以

四级结构无

看成是由2个二聚体组成的

（邓）2,在二聚体内结合紧密，在

二聚体之间结合疏松。

每个亚基结合一分子血红素

辅基血红素（Fe2+）,结合氧气（Fe2+）,一分子血红蛋白可

结合四分子氧气

协同效应无正协同效应

Hill系数

12.8

(n)

氧合曲线双曲线S曲线

2,3-BPG很难结合两条B链之间可结合一分子BPG

Bohr效应无有

肌肉组织中储存氧气；运输氧

功能在血液中运输氧气

气到线粒体

八、利用SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测定分子量

SDS（十二烷基硫酸钠）是去污剂，是一种有效的变性剂。它能破裂蛋白质的

氢键和疏水相互作用，而疏基乙醇能打开二硫键，因此蛋白质成舒展状态。

SDS与蛋白质结合带来两个结果：

（1）由于SDS是阴离子，使得多肽链覆盖相同的负电荷，该电荷远超过蛋白质

原有的电荷，因而掩盖了不同蛋白之间的电荷差别。结果所有的SDS-蛋白质复

合物，电泳是以相同的电荷/蛋白质向正极移动。

（2）改变了蛋白质的构象，SDS-蛋白质在水溶液中被认为是雪茄烟状。

九、蛋白质纯化的一般注意事项

（1）操作尽可能置于冰上或者冷库内进行；

（2）不要太稀，蛋白质浓度维持在Ug/ml~mg/ml；

（3）合适的pH,除非是进行聚焦层析，所使用的缓冲液pH避免与pl相同；

（4）使用蛋白酶抑制剂，防止蛋白酶对目标蛋白的降解；

（5）避免样品反复冻融和剧烈搅拌，以防蛋白质变性；

（6）缓冲溶液成分尽量模拟细胞环境；

⑺在缓冲溶液加入01〜Immol/LDTT（或疏基乙醇），防止蛋白质的氧化

（8）加1〜lOmmol/LEDTA金属螯合剂，防止重金属对目标蛋白的破坏；

（9）使用灭菌溶液，防止微生物生长。

十、酶与非酶催化剂的异同

共同性质：

只能催化热力学允许的反应，反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用，

对正反应和逆反应的催化作用相同，不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或

缩短到达平衡的时间。

酶特有的催化性质：

1.高效性

2.酶在活性中心与底物结合

3.专一性

4.反应条件温和

5.对反应条件敏感（最适温度、最适PH）,容易失活。

6.受到调控

7.许多酶的活性还需要辅助因子存在，作为辅助因子的多为维生素或其衍生物。

十一、活性中心的主要特征

（1）活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组

成

（2）活性中心只占酶总体积很小的一部分（约1%〜2%）

（3）活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，中心内多为疏水氨基酸

残基，但也有少量极性氨基酸残基，以便底物结合和进行催化。

（4）与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范德华力；

（5）底物结合的特异性在一定程度上取决于活性中心和底物之间在结构上的互

补性；

（6）‘活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔性。

十二、酶与底物形成中间物的学说的实验证明

（1）ES复合物已被电子显微镜和X射线晶体结构分析直接观察到。

（2）许多酶和底物的光谱性质在形成ES复合物后发生变化。

（3）酶的物理性质，如溶解度或热稳定性，经常在形成Es复合物后发生变化。

（4）已分离得到某些酶与底物相互作用生成Es复合物的结晶。

（5）超离心沉降过程中，可观察到酶和底物共沉降现象。

十三、米氏方程成立需要满足的三个条件

（1）反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应

产物以及其它因素的干扰；

（2）酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；

（3）符合质量作用定律。

十四、米氏常数在实际应用中的重要意义

①Km是酶的一个特征常数，Km的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。

②Km值可以判断酶的专一性和天然底物，

1/Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。

③Km与Ks：Km=k2+k3/kl,Ks=k2/kl

④若已知某酶的Km值，就可以计算在某一底物浓度时，其反应速率相当于

Vmax的百分率。

⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。

十五、PH值对酶反应速率的影响

pH影响酶活力的原因可能有以下儿个方面：

（1）过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失。

（2）当pH改变不很剧烈时，酶虽未变性，但活力受到影响。

（3）pH影响维持酶分子空间结构的有关基团解离，从而影响了酶活性部位的构

象，进而影响酶的活性。

十六、酶活性的别构调节、共价修饰和水解激活调节的异同。

别构调

性质共价修饰水解激活

节

可逆性是是否

全或无否是是

是（蛋白质激酶和磷蛋是（蛋白

酶调节否

白磷酸酶）酶）

十七、别构酶的性质

1.速度/底物浓度曲线为S型

S形曲线显示了底物与酶结合的正协同性。在底物浓度很低的时候，只有少数酶

活性中心与底物结合，这时底物与酶的亲和性很低，即使提高底物浓度，也只能

导致反应速度很小的增加。然而，随着更多的底物与酶结合，正协同效应开始起

作用，致使酶与底物的亲和性大增，反应速度随之猛升。当底物浓度提高到一定

水平的时候，别构酶就像双曲线酶一样被底物饱和，速度接近Vmax。

2.具有别构效应物

别构酶除了含有活性中心以外，还有别构中心。别构中心是底物以外的分子结合

的位点，这些分子被统称为别构效应物。其中起激活酶活性的物质被称为别构激

活剂相反起抑制作用的被称为别构抑制剂。

3.对竞争性抑制的作用表现双相反应。

4.温和变性可导致别构效应的丧失。

5.通常是寡聚酶。

6.与非别构酶相比，别构酶占少数。

十八、脂溶性维生素与水溶性维生素的比较

类别脂溶性维生素水溶性维生素

溶解性质不溶于叱产于有机

溶于水

先进入淋巴循环，然直接被肠道吸收，进入

吸收

后再到血液血液

需要载体蛋白的帮

运输自由

助

量多时与脂肪贮存

贮存量多时经肾脏排泄出去

在一起，难以排泄

大量服用时容易达

毒性难以达到毒性水平

到毒性水平

经常少量服用（1天〜3

剂量周期性地服用

天）

十九、维生素的功能

1.参与体内的羟基化反应

(1)胶原的合成

(2)胆酸的形成

(3)酪氨酸的降解

(4)有机药物或毒物的羟基化

(5)肾上腺素的合成

2.抗氧化作用

（1）保护水溶性化合物筑基和使筑基再生

（2）防止铁的氧化、促进铁的吸收

二十、激素作用机制

脂溶性激素的作用机制

1.通过细胞质受体（皮质醇和醛固酮）

2.通过核受体（T3,T4,孕激素和雌激素）

3.通过膜受体（爪蟾的孕激素）

水溶性激素

1.GPCR系统（AC系统和PLC系统）与G蛋白偶联的受体作用系统，AC系

统（PKA系统）一胰高血糖素或肾上腺素作用于肝细胞。

PLC磷酰肌醇系统

2.GC系统（心房利钠离子）

①不需要G蛋白；②酶受体——GC；③第二信使——cGMP；④蛋白激酶

PKG

史体（ANF）

P靶妥白

3.NO系统（旁分泌）

NH2NH2

NADPHNADP+

C=NH2C=O

O

NH2NH

（CH2）3（CH2）3+NO

NO合酶

CH—COO-CH—COO"

+

NH3*NH3

精氨酸瓜氨酸

4.RTK系统酪氨酸激酶系统（胰岛素）

生长因子

受体细胞外

1

SOS■GTP

SH,GDPRas

细胞质结构城GAPS八

其它效应物

Grb2Sein5NIAPRKK

SHj

其它她应物结构城

MAPKK

其它败应物

其它激陶

p-|Jiin||Fos|-1I,

Nydp基内表达

5.其他

二十一、代谢的基本特征

①反应条件温和

②高度调控

③每一个代谢途径都是不可逆的

④一个代谢途径至少存在1个限速步骤

⑤各种生物在基本的代谢途径上是高度保守的

⑥代谢途径在细胞内特别在真核细胞是高度分室化的

⑦不同的生物使用不同的途径获取能量和碳源

二十二、代谢途径的分室化

代谢途径发生区域

三竣酸循环、氧化磷酸化，脂肪酸氧

线粒体

化，氨基酸分解

糖酵解、脂肪酸合成、磷酸戊糖途径、细胞液

DNA复制、转录、转录后加工细胞核、线粒体、叶绿体

膜蛋白和分泌蛋白的合成粗面内质网

脂和胆固醇的合成光面内质网

翻译后加工（糖基化）rWj尔基体

尿素循环肝细胞线粒体和细胞液

二十三、ATP在细胞中的功能

1.作为磷酸基团共同中间传递体，起着能量携带和转运者的作用，故称能量通

用货币；但ATP并不是能量贮存者。ATP作为能量的重要供体，生命活动过程

中消耗量很大，利用速率很快，但ATP的含量始终保持在一个比较稳定的水平。

脊椎动物：肌肉、脑、神经等易兴奋组织，贮能物质为磷酸肌酸；无脊椎动物：

肌肉组织贮能物质为磷酸精氨酸。

2.为肌肉收缩提供能量。

3.推动跨膜主动转运。

二十四、NADH和丙酮酸的去向

在有氧状态下NADH和丙酮酸的命运

（1）NADH的命运

NADH在呼吸链被彻底氧化成H20并产生更多的ATPo

（2）丙酮酸的命运

丙酮酸经过线粒体内膜上丙酮酸运输体与质子一起进入线粒体基质，被基质

内的丙酮酸脱氢酶系氧化成乙酰-CoA

在缺氧状态或无氧状态下NADH和丙酮酸的命运

（1）乳酸发酵

（2）酒精发酵

二十五、丙酮酸脱氢酶系的结构和组成

始丁酶活亚基数目辅助维生素辅助因催化的反

一佰,性（个数）因子前体子类型应

丙酮大肠杆菌24、酵母

丙酮酸

E1酸脱60、哺乳动物20或TPPBl辅基

氧化脱竣

氢酶30

二氢

硫辛硫辛将乙酰基

大肠杆菌24、酵母硫辛酸辅基

E2酸转酰胺转移到

60、哺乳动物60泛酸辅酶

乙酰CoACoA

酶

二氢

氧化型硫

硫辛大肠杆菌12、酵母FADB2辅基

E3辛胺的再

酸脱12、哺乳动物6NAD+PP辅酶

生

氢酶

二十六、乙醛酸循环与三竣酸循环的比较

植物细胞内乙醛酸循环的生理意义是草酰乙酸的再生。

乙酰-CoA

二十七、生物氧化与非生物氧化反应的比较。

生物体内发生的氧化反应通称为生物氧化。

两者的共同之处是（1）反应的本质都是脱氢、失电子或加氧；（2）被氧化的物

质相同，终产物和释放的能量也相同。

两者的主要差别是（1）生物氧化的主要方式为脱氢；（2）生物氧化在酶的催化

下进行，因此条件比较温和；（3）生物氧化是在一系列酶、辅酶（辅基）和电

子传递体的作用下逐步进行的，每一步释放一部分能量。

二十八、支持化学渗透学说的主要的证据

（1）氧化磷酸化的进行需要完整的线粒体内膜的存在。

（2）使用精确的PH计可以检测到跨线粒体内膜的质子梯度存在。据测定，一个呼

吸活跃的线粒体的膜间隙的PH要比其基质的PH低0.75个单位。

（3）破坏质子驱动力的化学试剂能够抑制ATP的合成。

(4)从线粒体内膜纯化得到一种酶能够直接利用质子梯度合成ATP,此酶称为

F1F0-ATP合酶。

(5)人工建立的跨线粒体内膜的质子梯度也可驱动ATP的合成。

二十九、磷酸戊糖途径的功能

与NADPH有关的功能

(1)提供生物合成的还原剂NADPH

(2)解毒——细胞色素P450单加氧酶解毒系统需要NADPH参与对毒物的羟基

化反应。

(3)免疫

(4)维持红细胞膜的完整

(5)间接进入呼吸链

与核糖-5-磷酸有关的功能

提供核甘酸及其衍生物合成的前体核糖-5-磷酸

与赤薛糖-4-磷酸有关的功能

芳香族氨基酸和维生素B6的合成需要赤解糖。

三十、其它物质进入糖异生的途径

乳酸一►丙酮酸"-----某些氨基酸

某些氨基酸一"草战乙酸<——丙酰-CoA

11

PEP奇数脂肪酸

甘油--*1磷酸丙糖

▼

葡萄糖

丙酰CoA经三步酶促反应转化为琥珀酰CoAo

三十一、Cori循环和丙氨酸循环

(房内发红细电)(肌肉)

Cori循环Ala循环

三十二、糖酵解，TCA,糖异生途径的调节

”糖酵解：

酵解过程的三步不可逆反应，即为三个调控

部位，分别由调控酶催化。

（一）磷酸果糖激酶（PFK）的调节

l.ATP/AMP：PFK受ATP别构抑制，此抑制能被AMP逆转。

2.柠檬酸：抑制PFK,并可增强ATP的抑制作用。

3.2,6-二磷酸果糖（F-2,6-BP）：激活PFK活性，它可由F-6-P景磷酸果糖激酶

2（PFK2）催化生成。

4.[H+]：抑制PFK活性

（二）丙酮酸激酶的调节

1.此酶系一同工酶，肝脏：L型；肌肉：M型；其它：A型。

2.此酶的效应物有：

（1）ATP：通过变构效应抑制L型丙酮酸激酶。

（2）丙氨酸：抑制效应。

（3）F-1,6-BP：激活效应。

3.L型同工酶还受可逆磷酸化作用的调控。

（三）己糖激酶调节

受G-6-P反馈抑制。

“TCA循环：

1.柠檬酸合酶：受ATP、柠檬酸、琥珀酰CoA、脂酰CoA抑制。

2.异柠檬酸脱氢酶：受ATP、NADH抑制，受ADP激活。

3.a-酮戊二酸脱氢酶：受NADH、琥珀酰CoA

抑制。

此外，由于细胞中草酰乙酸浓度较低，其浓度是决定TCAcycle速度的重要

因素之一。

4.丙酮酸脱氢酶系的调节控制

（1）产物抑制

乙酰CoA抑制E2,NADH抑制E3。

（2）核甘酸的反馈抑制

即细胞能量状态（能荷）的控制

（3）共价修饰的调节

可逆磷酸化作用（酶丝氨酸羟基上）

E1受到两个调节酶控制：

a.丙酮酸脱氢酶激酶，ATP为磷酸供体，磷酸化的酶为inactive形式

b.丙酮酸脱氢酶磷酸（酯）酶：催化脱氢酶去磷酸，为active形式

三十三、巴斯德效应

巴斯德效应：巴斯德发现在进行旺盛无氧酵解的酵母中

通入氧气，葡萄糖消耗减少，乳酸堆积迅速下降。说明糖的有

氧氧化对酵解产生抑制作用。

原因：有氧条件下

（1）酵解产生的NADH进入氧化磷酸化，将H传递给氧，并

产生大量ATPo

（2）丙酮酸进入TCAcycle,乳酸自然减少，经TCACycle也产生大量ATP,

同时柠檬酸浓度增加。

高浓度的ATP和柠檬酸进入胞液后，抑制PFK活性，并间接由于G-6-P增

多而反馈抑制己糖激酶。

三十四、机体使用糖原作为能量储备的理由

①首先，糖原动员起来更为容易，因为它是高度分支的分子，糖原的磷酸解反应

可以在各非还原端同时展开；

②其次，糖原的分解以及后面的糖酵解既可以在有氧又可以在无氧的条件下进

行；

③动物体内偶数脂肪酸无法转化为葡萄糖，当饥饿的时候，肝糖原可迅速分解并

转化为血糖，为脑组织等提供燃料。

三十五、氧化的功能

①产生ATP,其产生ATP的效率要高于葡萄糖。

②产生大量的H20。这对于某些生活在干燥缺水环境的生物十分重要，像骆驼

已将B-氧化作为获取水的一种特殊手段。

三十六、细胞中乙酰CoA的来源

①氨基酸降解在细胞液产生乙酰CoA

②脂肪酸氧化在线粒体产生乙酰CoA

③糖酵解产生的丙酮酸进入线粒体基质转变成乙酰CoA

④柠檬酸-丙酮酸穿梭系统提供细胞液中的乙酰CoA和NADPH

三十七、脂肪酸代谢的调控

①脂肪酸分解代谢的调控

脂肪酸分解代谢受到调解的限速酶是CPTL丙二酸单酰-CoA能够抑制该酶

的活性，而丙二酸单酰-CoA本身是脂肪酸合成的前体，其浓度是由乙酰-CoA竣

化酶控制的调控。

②脂肪酸合成代谢的调控

⑴脂肪酸合成的限速酶为乙酰CoA竣化酶，哺乳动物的乙酰CoA竣化酶的调节

方式有两种：一种由别构调节引起的单体和多聚体形式的互变,单体是无活性的，

多聚体由7个〜14个单体聚合而成，具有活性。柠檬酸促进单体转变为多聚体。

相反，软脂酰-CoA以负反馈的形式促使多聚体向单体转变。

(2)另外一种方式是“可逆的蛋白质磷酸化"。乙酰-CoA竣化酶具有磷酸化形式

和去磷酸化形式，其中磷酸化形式是无活性的形式，去磷酸化为有活性形式。

肢商业榜索

IMP发沼的

喟收，2A

有活姓的无活姓的

(3)多聚体

三十八、胆固醇的功能

①膜的组分——控制膜的流动性

②胆汁酸/盐的前体

③固醇类激素的前体

④维生素D的前体

胆固醇为环状结构，不能降解。体内胆固醇的清除是将其转变为胆汁酸，在分泌

到小肠以后，部分随粪便排出。

三十九、酮体合成和胆固醇合成

00

2CH^C—8—COA2CH^C-S-CoA

仆乙阱乙薪.CcA破«脩

oo「一

oo8»］卜—2

CH/:—CM,—c—s—CMCALOM.CoA

CHjC-CH,C-S—C©A乙*乙*CoA

0

«-CaA-----------------------_

IIMGCcA合够

网cr-co*—fHMG.CeA合药

OHO

J-CH-L.-.COAP奔P▼幕戊，二破

。0H。

羊酰CoA(HMGCoA)

TO—C—O^—C—CHj—C—S—Co*P-拯+-甲*■戊二*

0s

梃MGCoA梁解峰?酰CoA(HMGCoA)

o0N-iCM,

2NADPH

▼1cHi-d-6—CoA

CH»C--<O-乙■.乙依HMGCoA还原防

2NADP*+SASH)，

OOH

甲身及故

?吁沁-O—C—CH,—C—CHtf—C»%—OH

CM,-c-CM,内用Dp原丁酸OHCH»

胆固醇的生物合成：

①3个乙酰CoA一甲羟戊酸

②甲羟戊酸一活化的异戊二烯

③6个活化的异戊二烯一鲨烯

④鲨烯一胆固醇

四十、五种脂蛋白的结构与功

种类密度直径来源主要主要载主要功能

(kg/L)(nm)成分脂蛋白

CM<0.9575〜小肠脂肪A,B-48,C-运输食物

1200I,II,III,E中的脂肪

和胆固醇

VLDL0.95〜30〜肝脂肪B-100,运输内源

1.00680的脂

IDL1.006〜25〜VLD脂肪，胆B-100,E一部分被

1.01935L固醇肝吸收，

部分一部分转

降解变为

LDL

18L

LDL1.019-1ID胆固醇B-100将胆固醇

25部

1.063转运到外

分

降周组织

解

肝

HDL1.063-蛋白质A,胆固醇的

1.210I,逆向运

D,E输，向

CM和

VLDL提

供脂蛋白

四十一、氨基酸与生物活性物质

色氨酸f-5-羟色胺；-一口引味乙酸

精氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸f—肌酸

组氨酸f-组胺（神经递质）

精氨酸一鸟氨酸酪氨酸一黑色素；一一儿茶酚胺类（肾上腺素，多巴等）一一

腐胺、亚精胺、精胺（多胺）

谷氨酸（兴奋性神经递质）fY-氨基丁酸（抑制性神经递质）

半胱氨酸-一牛磺酸

四十二、DNA复制的一般特征

①以原来的DNA两条链作为模板，四种dNTP为前体，还需要Mg2+

②作为模板的DNA需要解链

③半保留复制

④需要引物——主要是RNA,少数是蛋白质

⑤复制的方向始终是5'-3'

⑥具有固定的起点

⑦多为双向复制，少数为单向复制

⑧半不连续性

⑨具有高度的忠实性和进行性

四十三、DNA聚合酶I、II和III的性质和功能

性质DNA聚合酶IDNA聚合酶IIDNA聚合酶III

结构基因polApolBpolC

分子量（kDa）10390130

分子数/细胞40010010

Vmax16-202-5250-1000

（参入的nt/秒）

3，-外切酶活性

5，-外切酶活性qXX

进行性（nt）3-20010000500000

突变体表现型UV敏感、硫无DNA复制温度

酸二甲酯敏感敏感型

生物功能DNA修复、DNA修复染色体DNA复

RNA引物切制

除

四十四、单链DNA结合蛋白（SSB）

是一种专门与DNA单链区域结合的蛋白质，为DNA复制、修复和重组所

必需的成分。SSB本身并没有任何酶的活性，但通过与DNA单链区段的结合在

DNA复制、修复和重组中发挥以下儿个方面的作用：（1）暂时维持DNA的单

链状态，防止互补的单链在作为复制模板之前重新退火成双螺旋；（2）防止DNA

的单链区域自发形成链内二级结构（如链内双螺旋），以消除它们对DNA聚合

酶进行性的影响；（3）包被DNA的单链区段，防止核酸酶对DNA单链区域的

水解；（4）刺激某些酶的活性。

四十五、真核细胞DNA复制

真核细胞的DNA复制在很多方面与原核细胞极为相似，但也有儿点不同于原核

细胞的地方：

（1）需要解决核小体和染色质结构对DNA复制构成的障碍；

（2）复制叉移动的速度远低于原核细胞；

（3）具有多个复制子，这可以弥补复制叉移动速度低对整个DNA复制速度的

制约;

（4）冈崎片段的长度小于原核细胞；

（5）复制被限制在细胞周期的S期，并受到严格的调控；

（6）在第一轮复制结束之前不可能进行第二轮复制，而原核细胞在第一轮复制

还没有结束的时候就可以进行第二轮复制；

（7）需要端聚酶解决染色体DNA末端复制问题。

四十六、DNA复制的高忠实性

①四种dNTPs浓度的平衡

②DNA聚合酶的高度选择性

③DNA聚合酶的自我校对

④错配修复

⑤使用RNA作为引物。

四十七、转录与复制的异同

与DNA复制的共同性质

1）需要模板、解链和解除转录过程中形成的正超螺旋

2）只能按照5'f3'的方向进行

与DNA复制不同的性质

1）不需要引物

2）NTPs代替dNTPs;UTP代谢dTTP

3）缺乏校对活性（错误率在1/104〜1/105nts）

4）发生在特定的区域（不是所有的DNA序列）

5）对于一个特定的基因而言，只有--条链转录

四十八、RNA聚合酶与DNA聚合酶的差别

（1）RNA聚合酶只有5'-3'的聚合酶活性，无5'-外切酶或3'-外切酶的

活性。RNA聚合酶缺乏3'-外切酶的活性是转录忠实性不如复制的主要原因；

（2）RNA聚合酶本身就能够促进DNA双链解链；

（3）RNA聚合酶催化转录的从头合成，不需要引物；

（4）RNA聚合酶与进入的NTP上的2'-OH有多重接触位点；

（5）RNA聚合酶在转录的起始阶段，DNA分子会形成皱褶，以使在发生无效

转录时，仍然能与启动子结合；

（6）在转录过程中，转录物与模板解离，而在复制中，DNA聚合酶上开放的裂

缝允许DNA双链从酶分子上伸展出来；

（7）RNA聚合酶在转录的起始阶段受到多种调节蛋白的调控；

（8）RNA聚合酶的底物是NTP,而不是dNTP,由UTP代替dTTP；

（9）RNA聚合酶启动转录需要识别启动子；

（10）RNA聚合酶的反应速度低，平均值只有50nt/秒。

四十九、为什么要有帽子结构

①提高mRNA的稳定性。

②参与识别起始密码子的过程，提高mRNA的可翻译性。

③有助于mRNA通过核孔从细胞核运输到细胞质。

④提rWj剪接反应的效率。

五十、为什么必须有尾巴

①保护mRNA免受3,-外切核酸酶的消化，提高mRNA的稳定性。

②PABP能够与帽子相互作用增强mRNA的可翻译性，提高其翻译的效率。

③影响最后一个内含子的剪接

④某些本来缺乏终止密码子的mRNA通过加尾反应创造终止密码子。加UG后

加尾可产生UGA,在UG后加尾可产生UGA,在UA后加尾产生UAA；

⑤通过选择性加尾调节基因的表达。

五十一、正调控和负调控的比较

正调控与负调控的比较

正调控负调控

目的主要用于调节利用最佳C源、N源的菊.主要用于调节合成可以从环境中获

（1）正调控

电子供体和电子受体等，取的物质：

一转录

调控蛋白激活蛋白阻遏蛋白

W启动子操纵小因

Ailhii效应物诱导物一与激活蛋白结合，激活激活辅阻遏物一与阻遏蛋白结合，液

蛋白。活阻遏蛋白；诱导物一与阻遏蛋

白结合，导致阻遏蛋白失活。

HlftW相关的DNA特定的激活蛋白结合位点，有时也被称操纵基因

后动了探纵带闪

HUIMI.序列为操纵基因。

儿激活蛋白站令

实例（1）大肠杆菌的降解物激活蛋白与（1）色氨酸操纵子的阻遏蛋白与

（2）负调控CAMP结合后被激活.然后与一系列和Tip结合以后被激活，阻断编码色

无转业碳源利用有关静基因上游的特定序列氨酸合成有关酶的基因表达：

HIHMT结合，刺激这些基因的表达，从而使细（2）在没有乳精的条件下，乳精操

启动子掾纵幅因

liHMA.胞在没有葡萄糖的时候利用其它展源；纵子的阻遏蛋白阻断与利用乳糖有

（2）根癌农杆菌的激活蛋白vitG在受关醵的基因表达。如果有乳糖.乳

一转录伤植物释放一些特定物质以后因磷酸糖与阻遏蛋白结合，使其失活，解

invmv

启动fftfTMW化激活，殖后激活参与感染植物有关的除对利用乳精菌有关基因表达的抑

Hhim

无阳遇俄白铝合基因表达。制。

五十二、调控方式

（1）在DNA水平对基因表达的调控

①DNA重组对DNA表达的调控。DNA重组可以改变控制基因表达的元件与受

控基因之间的距离和方向，因而可以成为控制基因表达的一种手段。

②启动子序列对基因表达的调控。

（2）转录水平的调控

①不同。因子的选择性使用。不同的。因子可识别不同的启动子序列。②操纵子

调控模型。操纵子模型认为，一些功能相关的结构基因成簇存在，构成所谓的多

顺反子，它们的表达作为一个整体受到调控元件的调节。控制元件由启动子、操

纵基因和调节基因组成。调节基因编码调节蛋白，与操纵子结合而调节结构基因

的表达。③抗终止作用。有的蛋白质因子能作用于终止子序列，减弱或取消终止

子的作用，称为抗终止作用，这些蛋白因子就称为抗终止因子。④弱化。

（3）翻译水平的调控

①反义RNA的正负调控。②翻译控制。转录产物本身的结构控制其翻译的过程。

③自体调控。④mRNA的二级结构的稳定性对翻译的调控。mRNA的二级结构

不仅可以影响到核糖体结合位点的稳定性，还会影响到核糖体结合位点的可得

性。

五十三、真核生物调控

（1）在染色质水平上的基因调控

①原核生物的DNA绝大多数处于完全暴露和可接近的状态，而真核生物DNA

大部分被遮挡并组织成染色质。因此，原核生物DNA转录的“默认状态”是开

放,其调控机制主要是通过阻遏蛋白进行的负调控，而真核生物DNA转录的“默

认状态”是关闭，其调控机制主要是通过激活蛋白进行的正调控。

②染色质的结构是一种动态可变的结构，其结构的变化能直接影响到基因的表

达。已有众多证据表明，一个基因在表达前后，其所在位置的染色质结构会发生

重塑或重建。由于染色质的组成单位是核小体，因此，染色质结构的改变是从核

小体的变化开始的，而核小体的变化是从组蛋白的共价修饰和去修饰开始的。

③组蛋白能够经历的共价修饰包括乙酰化、甲基化、磷酸化、泛酰化和ADP-核

糖基化等，其中乙酰化对染色质结构的影响最大。

④组蛋白的乙酰化修饰至少具有三个功能：1.中和Lys残基上的正电荷而减弱组

蛋白与DNA的亲和力；2.招募其它刺激转录的激活蛋白和辅激活蛋白；3.启动

染色质重塑。

（2）在DNA水平上的基因表达调控

①DNA扩增。②DNA重排。③DNA甲基化。真核生物DNA的甲基化位点主要

是CpG二核甘酸中的Co活性基因CpG岛处于去甲基化状态，非活性基因的

CpG岛处于甲基化状态。④基因丢失。⑤DNA印记⑥启动子的选择使用。

（3）在转录水平上的基因表达调控

①真核生物的蛋白质基因的转录除了启动子、RNA聚合酶II和基础转录因子以

外，还需要其它顺式作用元件和反式作用因子的参与。

②参与基因表达调控的主要顺式作用元件有：增强子、沉默子、绝缘子和各种反

应元件;参与基因表达调控的反式作用因子也称为转录因子，它们包括激活蛋白、

辅激活蛋白、阻遏蛋白和辅阻遏蛋白。

③激活蛋白与增强子结合激活基因的表达，而阻遏蛋白与沉默子结合，抑制基因

的表达，某些转录因子既可以作为激活蛋白也可以作为阻遏蛋白其作用，究竟是

起何种作用取决于被调节的基因。辅激活蛋白缺乏DNA结合位点，但它们能够

通过蛋白质与蛋白质的相互作用而行使功能，作用方式包括：招募其它转录因子

和携带修饰酶（如激酶或乙酰基转移酶）到转录复合物而刺激激活蛋白的活性；

辅阻遏蛋白也缺乏DNA结合位点，但同样通过蛋白质与蛋白质的相互作用而起

作用，作用机理包括：掩盖激活蛋白的激活位点、作为负别构效应物和携带去修

饰酶去中和修饰酶（如磷酸酶或组蛋白去乙酰基酶）的活性。

（4）转录后水平基因表达调控

①选择性