生物化学蛋白质氨基酸

第一章蛋白质一蛋白质的分类二蛋白质的组成单位–氨基酸

三肽四蛋白质的结构

五蛋白质结构与功能的关系六蛋白质的性质与分离、分析技术蛋白质的生物学意义

蛋白质在生物体内占有特殊的地位。蛋白质和核酸是构成细胞内原生质质体的主要成分，原生质是生命现象的物质基础。蛋白质是一类重要的生物大分子，英文protein。

蛋白质是由多种α-氨基酸按一定的序列通过肽键（酰胺键）缩合而成的具有一定功能的生物大分子。一蛋白质的分类根据蛋白质的元素分析，蛋白质一般含：C50%-55%H6%-8%O20%-23%N16%（15%-18%）S0–4%其他微量（P、Fe、Cu、I、Zn、Mo等等）凯氏定氮法蛋白质元素组成的特点：平均含氮量为16%。

即1g蛋白质中的氮相当于6.25g蛋白质。因此，先对样本进行无机处理，再用凯氏（Kjedahl）定氮法分别测定总氮含量和无机氮含量，用下列公式计算蛋白质含量：蛋白质含量=（总氮含量–

无机氮含量）×6.25。

凯氏定氮法只能粗略地计算蛋白质含量。1

凯氏定氮法的缺点：不能区分蛋白氮和非蛋白有机氮，计算时，将所有的有机氮均看做蛋白氮。因此，将计算出的蛋白质含量称作粗蛋白含量。三聚氰胺三聚氰胺三聚氰胺三聚氰胺1根据分子形状分类

根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类：球状蛋白质纤维状蛋白膜蛋白质2根据分子组成分类简单蛋白质仅由肽链组成，不含其他辅助成分。结合蛋白质简单蛋白质+辅助成分（辅基）核蛋白蛋白质+核酸糖蛋白与蛋白聚糖蛋白质+糖脂蛋白蛋白质+脂类色蛋白蛋白质+色素血红蛋白=珠蛋白+血红素磷蛋白蛋白质+磷酸3根据功能分类酶调节蛋白胰岛素贮存蛋白谷类贮存蛋白（小麦的面筋）转运蛋白运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常蛋白二蛋白质的组成单位--氨基酸

Aminoacids,AA蛋白质的基本结构单位。氨基酸：分子中既有氨基又有羧基的化合物。蛋白质氨基酸20种（19种α-氨基酸。脯氨酸除外，为亚氨基酸）非蛋白质氨基酸1氨基酸的结构通式结构通式

20种蛋白质氨基酸除了脯氨酸外，均为α-氨基酸。

COOHCOO-H2NCHH3+NCH

RRL-AA

所有α-氨基酸中的α-碳原子都为不对称碳原子。因此，除了甘氨酸外，所有的α-氨基酸均有旋光性，能使偏振光左旋（-）或右旋（+）。每种氨基酸都有D-型和L-型两种异构体。TheaminoacidsderivedfromnaturalproteinsareoftheL-configuration.

2氨基酸的分类蛋白质中常见的氨基酸20种氨基酸的名称、结构、符号。

分类(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids非极性氨基酸Alanine(Ala,A)丙氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Valine(Val,V)缬氨酸磷蛋白蛋白质+磷酸贮存蛋白谷类贮存蛋白（小麦的面筋）外，为亚氨基酸）(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids非极性氨基酸H2NCHH3+NCH水力等等）消化，一般认为天然蛋白质在体内消化的第一步就性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结H2NCHH3+NCH生物碱试剂和某些酸类沉淀法六蛋白质的性质与分离、分析技术NC2质点带有同种电荷，互相排斥，不易聚集成大颗粒而沉淀；(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacids六蛋白质的性质与分离、分析技术(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Leucine(Leu,L)亮氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Isoleucine(Ile,I)异亮氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Proline(Pro,P)脯氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.蛋白质是由多种α-氨基酸按一定的序列通过肽键thefourth.(3)Acidicaminoacids磷蛋白蛋白质+磷酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacids二蛋白质的组成单位–氨基酸Cysteine(Cys,C)半胱氨酸3蛋白质分子中氨基酸序列的确定血红蛋白由去氧形式转变为(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.非蛋白质氨基酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids非极性氨基酸二蛋白质的组成单位–氨基酸量，用下列公式计算蛋白质含量：(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Methionine(Met,M)甲硫氨酸/蛋氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Phenylalanine(Phe,P)苯丙氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Tryptophan(Trp,W)

色氨酸

(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacids

极性不带电荷氨基酸

Glycine(Gly,G)甘氨酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsSerine(Ser,S)丝氨酸

(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsThreonine(Thr,T)苏氨酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsCysteine(Cys,C)半胱氨酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsAsparagine(Asn,N)天冬酰胺(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsGlutamine(Gln,Q)

谷氨酰胺(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsTyrosine(Tyr,Y)酪氨酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsHistidine(His,H)组氨酸

(3)Acidicaminoacids

酸性氨基酸，极性带负电荷氨基酸Asparticacid(Asp,D)天冬氨酸(3)AcidicaminoacidsGlutamicacid(Glu,E)谷氨酸(4)Basicaminoacids

碱性氨基酸，极性带正电荷氨基酸Lysine(Lys,K)

赖氨酸(4)BasicaminoacidsArginine(Arg,R)精氨酸蛋白质中不常见的氨基酸非蛋白质氨基酸3氨基酸的理化性质两性解离和等电点化学性质（1）氨基酸的两性解离和等电点氨基酸是两性电解质。两性离子。等电点（pI）。

氨基酸的两性解离

等电点概念：使氨基酸所带静电荷为零的溶液pH

值即为该氨基酸的等电点（pI）。

当溶液pH值=等电点（pI）时，氨基酸在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，溶解度最小，易沉淀。等电点的计算方法解离方程式等于其两性离子两边的pK值的算术平均值。一氨基一羧基的中性AApI在6.0左右碱性AA（二氨基一羧基）pI较大酸性AA（一氨基二羧基）pI较小多种氨基酸的混合液，若要得到谷氨酸（等电点为3.22）。将溶液pH值调至多少最合适？为什么？当溶液pH值=等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。因此，除了甘氨酸外，所有的α-氨基酸均有旋光性，能使偏振光左旋（-）或右旋（+）。二蛋白质的组成单位–氨基酸任何影响质点大小、电荷、水化层的因素都会导致沉淀反应。蛋白质分子多种多样的生物功能是以其极其复杂的化学组成和空间结构为基础的。Alanine(Ala,A)丙氨酸NC肽键具有约40%的双键性质。蛋白质的一级结构和三维结构均与其特定的功能相关。别构效应是蛋白质表现其生物功能的一种相当普遍而又十分重要的现象。多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局3蛋白质分子中氨基酸序列的确定RR肽键具有约40%的双键性质。Changesindirectionofβ-pleatedsheetare概念：多肽链本身的折叠和盘绕方式。2种氨基酸的混合液，其等电点分别为3.0和9.0。如果采用电泳的方法分离这2种氨基酸，请问将溶液pH值调至多少最合适？3种氨基酸的混合液，其等电点分别为3.0、6.0和9.0。如果采用电泳的方法分离这3种氨基酸，请问将溶液pH值调至多少最合适？（2）氨基酸的化学性质与水合茚三酮反应蓝紫色复合物（脯氨酸和羟脯氨酸例外

----黄色物质）与2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反应与异硫氰酸苯酯的反应三肽Peptide一个氨基酸的α-COOH

与另一个氨基酸的α-NH2脱水缩合而成的化合物。肽键（酰胺键）是蛋白质中氨基酸连接的基本方式。肽的书写和命名习惯上总是把NH2末端氨基酸残基放在左边，COOH末端氨基酸残基放在右边。

NC

山河好大肽键具有约40%的双键性质。肽平面生物活性肽谷胱甘肽四蛋白质的结构

各种氨基酸通过肽键连接成多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按各自特殊的方式组合成具有完整生物活性的分子。包括一级结构、二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构。氨基酸蛋白质的一级结构二级结构二级结构与三级结构三级结构四级结构1蛋白质的一级结构概念：多肽链中氨基酸残基的排列顺序。是蛋白质结构中的最终决定因素，决定着蛋白质的高级结构。（组成、排列顺序）维持力：肽键、二硫键2蛋白质的空间结构蛋白质的构象。

蛋白质的空间结构通常称作蛋白质的构象，或高级结构。是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布和肽链的走向。一个天然蛋白质在一定条件下，往往只有一种或很少几种构象。（1）二级结构概念：多肽链本身的折叠和盘绕方式。指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。类型：

α-螺旋

β-折叠

β-转角自由回转αhelix

β-pleatedsheet

β-turn

Changesindirectionofβ-pleatedsheetareaccomplishedbythestructureknownasaβ-turn.β-turnmakesatight180-degreeturnandinvolvesfouraminoacids.Thefirstaminoacidishydrogen-bondedtothefourth.

（2）超二级结构和结构域是介于蛋白质二级结构和三级结构层次之间的过渡态构象。（3）蛋白质的三级结构球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。球蛋白分子三级结构疏水侧链多分布在分子内部亲水侧链多分布在分子表面分子表面常有空穴（4）蛋白质的四级结构蛋白质分子中亚基的种类、数量以及相互关系。亚基维持蛋白质结构的作用力一级结构：共价键（肽键、二硫键）。空间结构：次级键（氢键、范德华力、疏水力等等）五蛋白质结构与功能的关系蛋白质分子多种多样的生物功能是以其极其复杂的化学组成和空间结构为基础的。蛋白质的一级结构和三维结构均与其特定的功能相关。蛋白质一级结构与功能的关系同源蛋白质种属差异蛋白质构象与功能的关系别构效应：某些蛋白质表现其生物功能时，构象发生改变，从而改变了整个分子的性质。

别构效应是蛋白质表现其生物功能的一种相当普遍而又十分重要的现象。血红蛋白由去氧形式转变为氧合形式时亚基的移动六蛋白质的性质与分离、分析技术1蛋白质的性质2蛋白质的分离和分析技术3蛋白质分子中氨基酸序列的确定1蛋白质的性质（1）分子量大沉降系数（S）（2）两性解离和等电点电泳

带电颗粒在电场中可以向电荷相反的电极移动，利用这一性质分离带电荷分子的实验技术称为电泳。醋酸纤维薄膜电泳分离人血清蛋白（3）蛋白质的变性（denaturation）

天然蛋白质分子